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第三章酶与酶促反应

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第三章酶与酶促反应练习题200407153409

第三章酶与酶促反应练习题200407153409

第三章酶与酶促反应练习题一、单项选择题1. 大多数酶的化学本质是（）A. 蛋白质B. 维生素C. 多糖D. 磷脂E. 胆固醇2. 以下哪项不是酶的特点？（）A. 大多数酶是细胞制造的蛋白质B. 易受pH值、温度等外界因素的影响C. 能加速反应，能改变反应平衡点D. 催化效率极高E. 有高度特异性3. 酶促反应中决定反应特异性的是（）A. 酶蛋白B. 辅基C. 辅酶D. 金属离子 E .变构剂4. 酶促反应速度（V）达最大反应速度（Vm）的60%时，底物浓度[S]为（）A. 1 K mB. 2 K mC. 1.5 K mD. 2.5 K mE. 3 K m5. 酶蛋白变性后其活性丧失，是因为（）A. 酶蛋白完全被降解为氨基酸B. 酶蛋白的一级结构受破坏C. 酶蛋白的空间结构受破坏D. 酶蛋白不再溶于水E. 失去了激活剂6. 酶分子中将底物转变为产物的基团是（）A. 结合基团B. 催化基团C. 碱性基团D. 酸性基团E. 疏水基团7. 温度对酶活性的影响是（）A. 低温可以使酶失活B. 催化的反应速度随温度的升高而增加C. 最适温度是酶的特征性常数D. 最适温度随反应的时间而有所变化E. 以上全对8. pH值对酶促反应速度的影响，下列哪项是对的（）A. pH值对酶促反应速度影响不大B. 不同酶有其不同的最适pH值C. 酶的活性随pH值的增高而增大D. 酶的最适pH值都在中性即pH=7左右E. pH值对酶促反应速度影响主要在于影响酶的等电点9. 一种酶作用于多种底物，其天然底物的K m是（）A. 与其他底物相同B. 最大C. 最小D. 居中E. 与Ks相同10. 酶能加速化学反应的进行是由于哪一种效应（）A. 向反应体系提供能量B. 降低反应的自由能变化C. 降低反应的活化能D. 降低底物的能量水平E. 提高产物的能量水平11. 竞争性抑制剂作用特点是（）A. 与酶的底物竞争激活剂B. 与酶的底物竞争酶的活性中心C. 与酶的底物竞争酶的辅基D. 与酶的底物竞争酶的必需基团E. 与酶的底物竞争酶的变构剂12. 哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度（）A. 不可逆抑制作用B. 竞争性可逆抑制作用C. 非竞争性可逆抑制作用D. 反竞争性可逆抑制作用E．无法确定13. 下列关于同工酶概念的叙述哪一项是正确的（）A. 是结构相同而存在部位不同的一组酶B. 是催化相同化学反应而酶的一级结构和理化性质不同的一组酶C. 是催化的反应及性质都相似而分布不同的一组酶D. 是催化相同反应的所有酶E. 以上都不是14. K m值是指（）A. 反应速度为最大速度一半时的底物浓度B. 反应速度为最大速度一半时的酶浓度C. 反应速度为最大速度一半时的温度D. 反应速度为最大速度一半时的抑制剂浓度E. 以上都不是15. K m值与底物亲和力大小的关系是（）A. K m值越小，亲和力越大B. K m值越大，亲和力越大C. K m值越小，亲和力越小D. K m值大小与亲和力无关E. 以上都是错误的16. 对可逆性抑制剂的描述，哪项是正确的（）A. 使酶变性失活的抑制剂B. 抑制剂与酶是共价键结合C. 抑制剂与酶是非共价键结合D. 可逆性抑制剂即指竞争性抑制剂E. 抑制剂与酶结合后用透析等物理方法不能解除抑制17. 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制效应是（）A. V max降低，K m不变B. V max不变，K m增加C. V max降低，K m降低D. V max不变，K m降低E. V max降低，K m增加18. 酶原的激活是由于（）A. 激活剂将结合在酶原分子上的抑制物除去B. 激活剂使酶原的空间构象发生变化C. 激活剂携带底物进入酶原的活性中心D. 激活剂活化酶原分子上的催化基团E. 激活剂使酶原的活性中心暴露或形成19. 最常见的酶的化学修饰的方式是（）A. 腺苷化与去腺苷化B. 磷酸化与去磷酸化C. 甲基化与去甲基化D. 乙酰化与去乙酰化E. -SH与-S-S-相互转变20.在酶浓度不变的条件下，以反应速度V对底物浓度[S]作图，其图形为（）A.直线B.S形曲线C.矩形双曲线D.抛物线E.钟形曲线21. 酶原是酶的哪种前体（）A. 有活性B. 无活性C. 提高活性D. 降低活性E. 低活性22. 下列关于酶活性的叙述哪个是错误的？（）A. 催化效率高B. 专一性强C. 作用条件温和D. 都有辅因子参与催化反应E. 可调节23. 酶原激活生理意义上（）A. 避免自身细胞损伤B. 加速代谢C. 降低酶活性D. 使酶失活E. 使酶变性24. 下列通过共价修饰调节酶活性的描述中，不正确的描述是（）A. 是一种快速调节机制B. 主要是磷酸化和去磷酸化修饰C. 酶蛋白质分子中被修饰的常为丝氨酸或苏氨酸残基D. 只有磷酸化形式是有活性的酶E. 有多种修饰方式25. 全酶是指（）A. 酶的辅助因子以外的部分B. 酶的无活性前体C. 一种酶一抑制剂复合物D. 一种需要辅助因子的酶，具备了酶蛋白、辅助因子各种成分E. 所有酶都有全酶形式二、多项选择题1. 磺胺药的抑菌作用机理（）A. 结构与二氢叶酸相似B. 是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂C. 对人体核酸代谢有干扰D. 抑制作用的强弱取决于药物和酶的底物浓度的相对比例E. 对人体核酸代谢无干扰2. 酶的辅助因子可以是（）A. 金属离子B. 小分子有机化合物C. 酶活性中心的组分D. 连接底物和酶分子的桥梁E. RNA3. 下列关于酶的竞争性抑制作用的叙述哪些是正确的（）A. 抑制剂的结构与底物的结构相似B. 对V max无影响C. 增加底物浓度可减弱抑制剂的作用D. 使K m值变小E. 使K m值变大4. 关于酶的叙述，哪些是正确的（）A.所有的酶都是蛋白质B. 所有的酶都是特异生物催化剂C. 酶都能降低反应的活化能D. 都能加速反应速度，不改变反应平衡点E. 酶的反应条件温和5. 酶原的激活在于（）A. 形成酶的活性中心B. 除去酶的非蛋白质部分C. 暴露活性中心D. 酶原分子相互聚合E. 酶与辅酶结合6. 有关同工酶的叙述正确的是（）A.催化相同的化学反应B. 对不同的底物或辅酶有不同的Km值C. 具有相同的电泳迁移率D. 有不同的底物专一性E. 具有相同的化学结构7. 影响酶反应速度的因素是（）A. 缓冲液的种类B. 离子浓度C. 抑制剂D. 激活剂E. 温度8. 温度对酶促反应的影响包括（）A.温度对酶促反应有双重影响B.温度越高，酶促反应速度越快C.最适温度是酶的特征性常数，与反应时间无关D.不同酶的最适温度不同E.不同酶的最适温度相同三、名词解释1. 酶的活性中心2. 同工酶3. 酶原及酶原激活4. 变构调节5. 共价修饰四、问答题1. 举例说明酶的竞争性抑制作用在医学上的运用。

生物化学 第三章 酶(共65张PPT)

生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
概念: 抑制剂和底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax

第三章 酶

第三章 酶
浓度呈正比。
（三）Km的求测方法
1. 双曲线法
2. 双倒数作图法
斜率=Km/Vmax
1.0
1 = v
Km . Vmax
1 1 + [S] Vmax
0.8
0.6
1/v
0.4
-1/Km
0.2
1/Vmax
0.0 -4 -2 0 2 4
-1
6
8
10
1/[S](1/mmol.L )
3.Hanes作图法
二、酶浓度对反应速度的影响
酶的活性中心：在酶分子上，必需基团在空 间结构上彼此靠近，形成具有特定空间结构 的区域，能与底物特异结合并将底物转化为 产物，此区域称为酶的活性中心。
活性中心内的必需基团
结合基团 与底物相结合 催化基团 催化底物转变成产物
活性中心外的必需基团 位于活性中心以外，维持酶活性中 心应有的空间构象所必需。
白结合紧密，用透析或超滤的方法不能将其除
去的称为辅基。
金属离子的作用
1.稳定酶分子构象。 2.参与催化反应或传递电子。 3.在酶与底物间起桥梁作用。
4.中和阴离子降低反应中的静电斥力。
根据金属离子与酶结合的形式不同，可将
酶分为金属酶和金属活化酶。
小分子有机物的作用
其结构中常含有维生素或维生素类物 质，以辅酶或辅基的形式参与酶的催化过
活性中心以外 的必需基团
底物
催化基团
结合基团
活性中心
第二节 酶促反应的特性与催化机制
酶与一般催化剂的共同点
只能催化热力学上允许进行的化学反应。 能缩短反应达到平衡所需的时间，而不能 改变平衡点。 对可逆反应的正反两个方向都具有的催化
作用。

课件：酶与酶促反应

课件：酶与酶促反应
绝大多数是 蛋白质
（少量是RNA）
酶与疾病
许多遗传病的发生与酶的缺陷有关。
酶与疾病
酶作为药物已经用于多种疾病的治疗。 淀粉酶、蛋白酶用于助消化；胰蛋白酶 等用于化脓性伤口的净化；纤溶酶和尿 激酶等在治疗血栓中具有重要作用。新 的研究发现，天冬酰胺酸具有抑癌功能。
多酶片
酶为生 活添姿 彩
例1：右图为某酶在不同温度下反应曲线和时间的关系，从图中不能获得的
H2O2
过氧化氢酶
Fe3+
H2O+O2
酶的催化效率一般是无机催化剂的107-1013倍
酶的特性之二：特异性（专一性）
没有砖红色
砖红色沉淀
出现
斐林试剂 2mL 斐林试剂
淀粉酶溶液 2mL 淀粉酶溶液
淀粉 2mL 蔗糖
保温 5min
1号
2号
由酶催化的化学反应称为酶促反应
底物
产物
活性 中心
酶
合成反应
底物
信息是
A．酶反应的最适温度 B．酶因热而失活 C．酶反应生成物量与时间的关系 D．酶反应速度和酶量的关系
40℃ 30℃ 50℃ 20℃
60℃
时间
70℃
除温度、PH外，酶促ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ应还与_________有关 意义：
酶的浓度、底物浓度
影响酶促反应速率的其它因素：
酶
促
酶的浓度：反应速率
反 应
随酶浓度的升高而加快。
速 率
底物浓度：在一定浓度 酶
范围内，反应速率随浓
促 反
度的升高而加快，但达
应 速
率
到一定浓度，反应速率
不再变化
酶的浓度 酶量一定
底物浓度

第三章酶与酶的促反应

第三章酶与酶的促反应

第三章酶与酶的促反应名词解释全酶对于大多数化学本质为蛋白质的酶来说，按照化学组成可分为单纯酶和结合酶两大类。

全酶（又称结合酶）除了蛋白质组分外，还含有对热稳定的小分子物质。

前者称为酶蛋白，后者称为辅因子。

酶蛋白和辅因子单独存在时，均无催化活力。

只有二者结合成完整的分子时，才具有活力。

此完整的酶分子称为全酶。

全酶=酶蛋白+辅因子酶的辅助因子：主要包括金属离子和小分子有机化合物，在酶促反应中主要决定反应的种类和性质，在反应中起到传递电子、原子或某些化学基团的作用。

辅酶和辅基：辅酶是指以非共价键和酶蛋白结合的小分子有机物质，通过透析或超滤等物理方法可以除去。

辅基是指以共价键和酶蛋白结合的小分子有机物质，不能通过透析或超滤的方法除去酶的活性中心是指酶分子能与底物特异性结合并将底物转化为产物，具有特定空间结构的区域。

使酶分子执行其催化功能的部位同工酶催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶（5种乳酸脱氢酶同工酶）变构调节变构调节（也叫别构调节）是指一些代谢物与某些酶分子活性中心以外的某一部位可逆的结合（非共价结合），引起酶构象变化、从而改变酶的催化活性，此种调节方式叫做变构调节。

共价修饰调节在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基因可与某种化学基因发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程成为共价修饰。

抑制剂凡能是酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。

Km米氏常数（Km）的含义是酶促反应达最大速度（Vm）一半时的底物(S)的浓度。

竞争性抑制抑制剂的结构与底物结构相似，能与底物竞争结合在酶的活性中心，从而降低或抑制酶活性这种抑制作用称竞争性抑制剂，这种抑制作用称竞争性抑制作用。

底物浓度增大，抑制下降。

Km增大，亲和力下降，Vm不变非竞争性抑制有些抑制剂可与酶活性中心以外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，抑制剂和底物可同时结合在酶分子上，形成酶-底物-抑制剂复合物，不能释放出产物，使酶活性丧失，这种抑制剂称为非竞争性抑制剂，这种抑制作用称为非竞争性作用。

酶和酶促反应

酶和酶促反应
加入2mL淀粉溶液，在60℃下水浴 3支试管分别加入2ml斐林试剂，边加入边振荡， 沸水浴1min，观察颜色变化
实验现象 结论
砖红色沉淀
无明显变化
无明显变化
只有在适宜的pH下酶的催化效率最高
2、酶的特性
高效性 专一性(特异性)
适宜的 适宜的 pH 需要______ 温度 和_______ 每种酶都有自己的最适pH，如：
为什么酶具有高效性呢？
我们知道，加热能够提高反应速率。因为 加热使反应物得到能量，从而转变为容易反应 的活跃状态。分子从不易反应的常态转变为容 易发生反应的活跃状态所需要的能量称为活化 能。催化剂能降低反应所需的活化能，因而使 反应速度加快。与无机催化剂相比，酶降低活 化能的作用更显著，因而催化效率更高。
高效性 2、酶的特性 比较过氧化氢酶和Fe3+的催化效率 2 H2O2 → 2 H2O + O2 1.常温下反应 2.加热 3.Fe3+做催化剂 4. 1过氧化氢酶 2
少量新鲜 肝脏研磨液
加入试管直接观察
酒精灯加热 滴加FeCl3溶液 1 猪肝研磨液
2
试验中Fe3+数目是过氧化氢酶数目的25万倍？ 说明酶的催化效率比无机催化剂的高得多（107-1013倍）
实验 步骤
只有在一定温度下酶的催化效率最高
2、酶的特性
高效性 专一性(特异性) 适宜的 需要______ 温度 每种酶都有自己的最适温度，如：
v/mmol· s-1
反 应 速 率
人体细胞中酶的最适温度37℃。
在最适温度的两侧，反应速率 低 。较高的温度容易使酶 都比较_____ 空间结构 的___________ 遭到破坏而失去_____；
2mL

第三章 酶促反应动力学(简)-1

− k1 (1 − e − k 2t )]
例题3－1
6
二、单底物酶促反应动力学
单底物酶促反应动力学系指由一种 反应底物参与的不可逆反应。属于 此类反应的有酶的水解反应、异构 反应以及多数裂解反应。
7
中间络合物学说
100
ห้องสมุดไป่ตู้
在低底物浓度时, 反应速度与 底物浓度成正比，表现为一级 反应特征。 当底物浓度达到一定值，反应 速度达到最大值（Vmax ），此 时再增加底物浓度，反应速度 不再增加，表现为零级反应。 (酶浓度不变时)
ln( [ S ]0 [ S ]) [ S ]0 − [ S ]
VmaX Km
1 − KM
1 Vmax
t [ S ]0 − [ S ]
例3－2,3-3,3-4
24
根据米氏方程，结合t=0,[S]=[S]0的初值积 分得到 [ S ]0 Vmax t = ([ S ]0 − [ S ]) + K m ln [S ] [ S ]0 Km 1 引入转化率 χ s ⎯⎯ ⎯ ⎯ → t = ⎯ χs ln( )+ Vmax 1 − χ s Vmax
14
k +1 k +2 ⎯⎯→ ES ⎯⎯→ P + E E + S← ⎯⎯ k −1
米氏方程:
Vmax [ S ] v= K m + [S ]
米氏常数:
k −1 + k + 2 k+2 Km = = Ks + k +1 k +1
15
酶反应速度与底物浓度的 关系曲线
当[S] <<Km时
V=
V max [ S ] V max [ S ] = = K’S ] [ Km + [ S ] Km

生物化学7第三章酶PPT课件

率，但不改变反应的平衡点。
酶在生物体内参与多种代谢反应， 是维持生命活动不可或缺的物质。
酶的分类
根据酶的来源可分为动物酶、植物酶 和微生物酶。
根据酶的结构可分为单体酶、寡聚酶 和多聚酶等。
根据酶作用的性质可分为氧化还原酶、 水解酶、裂合酶、异构酶和转移酶等。
酶的结构与功能
酶的活性中心
酶的特定化学基团，与 底物结合并催化反应发
米氏方程是酶促反应动力学的核心理论之一，它能够帮助我 们了解酶促反应的特性，如酶的催化效率、底物亲和力等。
酶促反应速度的影响因素
底物浓度
最快。
酶浓度
酶浓度越高，反应速度越快。
温度
温度越高，酶促反应速度越快， 但温度过高可能导致酶失活。
抑制剂和激活剂
疏水催化
酶通过将底物分子包裹在活性 中心的疏水空腔中，降低溶剂 对反应的干扰，从而加速反应
。
03
酶促反应动力学
米氏方程
米氏方程是表示一个酶促反应的起始速度与底物浓度关系的方 程，其形式为v=Vmax[S]/(Km+[S])，其中v代表反应速度， Vmax代表最大反应速度，[S]代表底物浓度，Km代表米氏常数。
04
酶的抑制剂与激活剂
酶的抑制剂
01
02
03
04
不可逆性抑制剂
通过与酶的活性中心结合，永 久性地抑制酶的活性。
可逆性抑制剂
通过非共价键与酶结合，抑制 酶的活性，但可以在一定条件
下恢复酶的活性。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降 低酶与底物的亲和力，从而抑
制酶的活性。
非竞争性抑制剂
与酶的活性中心以外的位点结 合，影响酶与底物的结合，从

酶和酶促反应

酶和酶促反应酶和酶促反应在生物学和化学领域中扮演着重要的角色。

酶是一种生物催化剂，能够加速化学反应速率，并在反应结束时保持其不被改变。

本文将介绍酶的特性、分类以及酶促反应的机理和应用。

一、酶的特性酶是一种由活性蛋白质构成的生物催化剂。

它们能够在低温和生理条件下加速化学反应的速率，同时具有以下特点：1. 高度特异性：每种酶通常只催化特定的底物转化为特定的产物，与其结构和功能密切相关。

2. 高效：酶通过提供适当的环境和催化机制，大大加速了反应速率，使其比非酶催化的反应快数百倍甚至数万倍。

3. 易受环境影响：酶对温度、pH值和离子浓度等环境条件十分敏感。

过高或过低的条件会导致酶的失活或结构变化，从而影响其催化活性。

二、酶的分类酶根据其催化反应类型可分为六类：1. 氧化还原酶：包括氧化酶、过氧化酶和还原酶等，催化氧化还原反应。

2. 转移酶：如激酶、转移酶和乙醛酸性酯酶等，催化底物分子间的转移反应。

3. 水解酶：如脱氧核苷酸水解酶和纤维蛋白分解酶等，催化水解反应。

4. 合成酶：如DNA合成酶和RNA聚合酶等，催化有机化合物的合成反应。

5. 同分解和异分解酶：如异构酶和脱氢酶等，催化同分解和异分解反应。

6. 缺陷酶：如醣酸差氧酸化酶和肠激酶等，催化产生代谢异常。

三、酶促反应的机理酶促反应基本上遵循“酶-底物-产物”互相作用的机制。

具体而言，这个机制可以分为以下几个步骤：1. 亲和作用：酶与底物通过亲和作用结合，形成酶底物复合物。

2. 过渡态形成：酶底物复合物发生物理或化学变化，形成过渡态。

3. 反应发生：酶通过提供合适的微环境和功能基团，在过渡态下发生催化反应。

4. 产物释放：产物从酶中释放，酶恢复其初始结构。

四、酶促反应的应用酶促反应在多个领域都得到了广泛应用，例如：1. 生物工程：通过改变酶的底物特异性、催化效率和稳定性，可以生产各种高附加值的化学品、药物和生物燃料。

2. 医学诊疗：酶促反应被用于临床检测和诊断，如测定血糖、肝功能和肿瘤标记物等。

酶(part2)


经整理得：[ES ]=[Et ][S ] K m +[S ]
(1)
由于酶促反应速度由[ES]决定，即 决定， 由于酶促反应速度由 决定
v = k2 [ES ]
，所以
[ES ] =
将（2）代入（1）得： ）代入（ ） 当[Et]=[ES]时， 时
[Et ][S ] v = k2 K m + [S ]
所以
Vmax 2
Vmax[S] ＝ Km + [S] Km＝[S]
∴Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时 的底物浓度，单位是mol/L。 的底物浓度，单位是 。
小结： 小结：Km的物理意义 的物理意义
Km值
① Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓 度。 ② 意义： 意义：
a) Km是酶的特征性常数之一； 是酶的特征性常数之一； b) Km可近似表示酶对底物的亲和力； 可近似表示酶对底物的亲和力； c) 同一酶对于不同底物有不同的 同一酶对于不同底物有不同的Km值。 值
2．酶活力单位和比活力表示方式 （1）酶活力单位
惯用单位 ：酶促反应在单位时间内生成一定量的产物或消 耗一定数量的底物所需的酶量 。 国际单位（IU）：在特定条件下，每分钟催化1μ mol底物 国际单位（IU）：在特定条件下，每分钟催化1μ mol底物 ）：在特定条件下 转化为产物所需的酶量为一个国际单位。(1976) 转化为产物所需的酶量为一个国际单位。 1催量（1 kat）是指在特定条件下，每秒钟使 催量（ 催量 ）是指在特定条件下，每秒钟使1mol底物转化 底物转化 产物所需的酶量。 产物所需的酶量。(1979) Kat与IU的换算：1IU＝16.67×10-9Kat， 与 的换算 的换算： ＝ × ， 1Kat＝6×107IU ＝ ×
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脲酶
Ni2+
二、酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位
酶的活性中心示意图
溶菌酶的活性中心
三、同工酶催化相同的化学反应
乳酸脱氢酶同工酶的亚基构成
LDH同工酶
LDH1 LDH2 LDH3 LDH4 LDH5
人体各组织器官LDH同工酶谱（活性%）
红细胞 白细胞 血清 骨骼肌 心肌 肺 肾 肝 脾
43
知识点框架
酶的分子结构与功能
酶的工作原理
结构形式：单体酶、寡聚酶、多酶复合体、多功能酶、单纯酶、缀合酶
缀合酶：全酶、酶蛋白及其作用、辅助因子及其作用
酶的活性中心：必需基团、结合基团、催化基团
同工酶：概念、临床意义
酶的催化特点
极高的催化效率 高度特异性 酶活性和酶量的可调节性
酶的不稳定性
酶和底物诱导契合
林-贝方程作图
二、底物饱和时酶浓度对酶促反应速率的影响呈直线关系
酶浓度对酶促反应速率的影响
三、温度对酶促反应速率的影响具有双重性
温度对酶促反应速率的影响
四、pH通过改变酶分子及底物分子的解离状态影响酶促反应速率
pH对酶促反应速率的影响
五、抑制剂可降低酶促反应速率
（一）不可逆性抑制剂与酶共价结合
•竞争性抑制剂存在时表观Km增大，Vmax不变；非竞争性抑制剂存在时Km不变，Vmax下降； 反竞争性抑制剂存在时表观Km和Vmax均降低 •别构调节是由于别构效应剂与酶的活性中心外的某个部位非共价可逆结合而改变酶的活性 •化学修饰调节是因酶蛋白肽链上的一些基团在其他酶的催化下，与某些化学基团共价可逆结合， 而影响酶的活性 •酶原是无活性的酶前体。酶原激活的实质是酶的活性中心形成或暴露 •酶分为6大类：氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂合酶类、异构酶类和合成酶类
乳酸脱氢酶催化L乳酸脱氢
2.相绝对专一性
消化道中各种蛋白酶对肽键的专一性
（三）酶的活性与酶的含量具有可调节性 （四）酶具有不稳定性
二、酶通过促进底物形成过渡态而提高反应速率
（一）酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能
酶促反应活化能的变化
（二）酶与底物结合形成中间产物
1.诱导契合作用使酶与底物密切结合
（一）酶蛋白合成可被诱导或阻遏
（二）酶的降解与一般蛋白质降解途径相同
第五节
酶的分类与命名
Classification and Nomenclature of Enzymes
一、酶可根据其催化的反应类型予以分类
（一）氧化还原酶类 催化氧化还原反应的酶
（二）转移酶类 催化底物之间基团转移或交换的酶 （三）水解酶类 催化底物发生水解反应的酶 （四）裂合酶类 催化从底物移去一个基团并形成双键的反应或其逆反应的酶。 （五）异构酶类 催化分子内部基团的位置互变，几何或光学异构体互变，
酶的催化机制
临近效应和定向排列
多元催化作用
知识点框架
酶促反应动力学
酶促反应初速率、酶活性及活性单位 底物浓度的影响
影响酶促反应的因素
酶浓度的影响 底物浓度的影响 pH的影响 抑制剂的影响
激活剂的影响
米氏方程 双倒数作图法 Km值及其意义 V max及其意义
不可逆抑制 可逆抑制
竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制
（三）酶原需要通过激活过程才能转变为有活性的酶
酶原：无活性的酶的前体 酶原激活：酶原转变为有活性的酶 激活的本质：使酶活性中心形成或暴露 酶原存在的意义：保护机体
胰蛋白酶原的激活
二、酶含量的调节是对酶促反应速率的缓慢调节
细胞也可通过改变酶蛋白合成与分解的速率来调节酶的含量， 进而影响酶促反应速率。
一、酶与疾病的发生、诊断及治疗密切相关
（一）许多疾病与酶的质和量的异常相关
1. 酶的先天性缺陷是先天性疾病的重要病因之一 2. 一些疾病可引起酶活性或量的异常
（二）体液中酶活性的改变可作为疾病的诊断指标 （三）某些酶可作为药物用于疾病的治疗
1.有些酶作为助消化的药物 2.有些酶用于清洁伤口和抗炎 3.有些酶具有溶解血栓的疗效
酶 己糖激酶（脑）
碳酸酐酶 胰凝乳蛋白酶
β-半乳糖苷酶 过氧化氢酶 溶菌酶
某些酶对其底物的Km
底物 ATP D-葡萄糖 D-果糖 HCO3- 甘氨酰酪氨酰甘氨酸 N-苯甲酰酪氨酰胺 D-乳糖 H2O2 己-N-乙酰氨基葡糖
Km（mol/L）
4×10-4 5×10-5 1.5×10-3 2.6×10-2 1.08×10-1 2.5×10-3 4.0×10-3 2.5×10-2 6.0×10-3
二、酶可作为试剂用于临床检验和科学研究
（一）有些酶可作为酶偶联测定法中的指示酶或辅助酶 （二）有些酶可作为酶标记测定法中的标记酶 （三）多种酶成为基因工程常用的工具酶
•酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。结合酶由酶蛋白和辅助因子组成 •同工酶是指催化相同的化学反应的一组酶。 •酶对底物具有极高的催化效率和对底物具有高度的特异性（绝对特异性与相对特异性） •酶的活性中心是酶分子中能与底物结合并催化底物转变为产物的三维结构区域 •酶与底物结合形成酶-底物复合物，具有邻近效应和定向排列、表面效应，并呈现多元催化作用。 •酶促反应速率受底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂和激活剂等影响 •Km值等于反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度
（一）酶对底物具有极高的催化效率
底物 苯酰胺
尿素 H2O2
某些酶与一般催化剂催化效率的比较
催化剂
反应温度（℃）
H+
52
OH-
53
α-胰凝乳蛋白酶
25
H+
62
脲酶
21
Fe2+
56
速率常速 2.4×10-6 8.5×10-6
14.9 7.4×10-7 5.0×106
22
（二）酶对底物具有高度的特异性
1.绝对专一性
一、底物浓度对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线
底物浓度对酶促反应速率的影响
（一）米－曼方程揭示单底物反应的动力学特性
E+S
k1
k3
ES
k2
E + P （1）
k1( [Et]－[ES] )[S]=k2[ES]+k3[ES] （2）
([Et]－[ES]) [S] k2 + k3
[ES]
=
k1
令
K m=
有机磷化合物抑制羟基酶
解磷定解救有机磷农药中毒
砷化合物抑制巯基酶
二巯基丙醇（BAL）解救砷化物中毒
（二）可逆性抑制剂与酶非共价结合
1．竞争性抑制剂与底物竞争结合酶的活性中心
竞争性抑制剂双倒数方程
竞争性抑制剂抑制特点：表观Km增大，Vmax不变
竞争性抑制作用双倒数作图
6-羟甲基-7,8-二氢 蝶呤焦磷酸
部分辅酶/辅基在催化中的作用
辅酶或辅基 NAD+或NADP+
FMN或FAD TPP
磷酸吡哆醛 辅酶A 生物素
四氢叶酸 甲基钴胺素/5'-脱氧腺苷钴胺素
转移的基团 氢原子和电子 氢原子和电子
醛基 氨基 酰基 CO2 一碳单位 甲基/相邻碳原子上氢原子、烷基、羧
基的互换
金属酶 过氧化氢酶 过氧化物酶
知识点框架
酶的调节
酶的分类与命名 酶在医学上的应用
酶活性的调节
别构调活：激活的本质及其意义
酶量的调节：酶的合成、酶的降解
氧化还原酶类
转移酶类
酶的分类
水解酶类 裂合酶类
异构酶类 连接酶类
酶的命名：系统命名、习惯命名
疾病的发生、诊断、治疗
熟悉
熟悉影响酶促反应速率的因素及其机制
了解
酶的分类与命名、酶在医学中的应用
第一节
酶的分子结构与功能
Structure and Function of Enzymes
一、酶的分子组成中常含有辅助因子
1. 单纯酶（simple enzyme）：仅含有肽链的酶称为单纯酶 2.缀合酶（conjugated enzyme）：由酶蛋白和辅助因子共同构成的酶 3.辅助因子（cofactor）：分为辅酶和辅基
别构酶的正协同效应速率-底物浓度作图
（二）酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价可逆结合来实现
ATP
Mg2+
ADP
酶的共价修饰有多种形式，其中最常
蛋白激酶 O
见的形式是磷酸化和去磷酸化
E(Ser/Thr/Tyr)—OH E(Ser/Thr/Tyr)—O—P—O
磷蛋白磷酸酶
O
Pi
H2O
酶的磷酸化和去磷酸化
3. Km值在一定条件下可表示酶对底物的亲和力 4. Vmax是酶被底物完全饱和时的反应速率
5.酶的转换数：当酶被底物完全饱和时（Vmax），单位时间内每个酶分子
（或活性中心）催化底物转变成产物的分子数
（三）Km与Vmax 常通过林-贝作图法求取
林-贝方程
1
v
= Km
Vmax
1
[S] +
1 Vmax
非竞争性抑制作用双倒数作图
3．反竞争性抑制剂的结合位点由底物诱导产生
反竞争性抑制剂双倒数方程
反竞争性抑制剂抑制特点：表观Km减小，Vmax下降
反竞争性抑制作用双倒数作图
六、激活剂可提高酶促反应速率
使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂 1. 必需激活剂：为酶的活性所必需 2.非必需激活剂：不是酶的活性所必需
第三章
酶与酶促反应
Enzymes and Enzyme-Catalyzed reactions
第一节 酶分子的结构与功能 第二节 酶的工作原理 第三节 酶促反应动力学 第四节 酶的调节 第五节 酶的分类与命名 第六节 酶在医学中的应用