实验六 米氏常数

碱性磷酸酶米氏常数及活性的测定

1398酶米氏常数Km的测定

过氧化氢酶米氏常数的测定傅璐121140012一、实验目的1. 了解米氏常数的测定方法2. 学习提取生物组织中的酶二、实验原理1.米氏反应动力学(Michaelis-Menten Equation):米氏方程2.米氏常数的意义：①反映酶的种类：Km是一种酶的特征常数，只与酶的种类有关，与酶浓度、底物浓度无关。②米氏常数是酶促反应达到最大反应速度Vmax一半时

碱性磷酸酶米氏常数的测定[目的与要求]通过碱性磷酸酶米氏常数的测定，了解其测定方法及意义。学会运用标准曲线测定酶的活性，加深对酶促反应动力学的理解。[原理]在环境的温度、pH和酶的浓度一定时。酶促反应速度与底物浓度之间的关系表现在反应开始时。酶促反应的速度(V)随底物浓度(S)的增加而迅速增加。若继续增加底物浓度，反应速度的增加率将减少。当底物浓度增加到某种

米氏常数测定(精)

碱性磷酸酶米氏常数测定P60【实验原理】在环境的温度、pH和酶的浓度一定时，酶促反应速度与底物浓度之间的关系表现在反应开始时，酶促反应的速度(V)随底物浓度(S)的增加而迅速增加。若继续增加底物浓度，反应速度的增加率将减少。当底物浓度增加到某种程度时，反应速度会达到一个极限值，即最大反应速度(V max)，如图所示。底物浓度与酶促反应速度的这种关系可用Mic

底物浓度对酶促反应速度的影响——米氏常数的测定一．目的要求1.1了解底物浓度对酶促反应的影响。 1.2掌握测定米氏常数K m 的原理和方法。二．实验原理酶促反应速度与底物浓度的关系可用米氏方程来表示：式中：v ——反应初速度（微摩尔浓度变化/min ）；V ——最大反应速度（微摩尔浓度变化/min ）； [s]——底物浓度（mol/L ）； K m ——米氏

过氧化氢酶米氏常数的测定一、实验目的了解并掌握米氏常数的意义和测定方法二、实验原理H 2O2被过氧化氢酶分解出H2O和O2，未分解的H2O2用KMnO4在酸性环境中滴定，根据反应前后H2O2的浓度差可求出反应速度。2H2O2= 2H2O + O22KMnO4 + 5H2O2+ 3H2SO4= 2MnSO4+ K2SO4+ 5O2↑ + 8H2O本实验由马铃薯

【米氏常数】米氏常数测定实验报告此人姓米，单名兰，却没有米兰那种碧绿盎然，幽香沁人的素雅。她的身高同十几年前参军时，相差无几—1.55米。3号军装穿在身上，仍旧如长袍加身，宽大得令人忍俊不禁。第一个对米兰发表看法的，是化验科的金云。金云姑娘，确如行于天穹的云霞，轻盈高挑的身材，朗若明月的脸庞，使她这只“鹤”，高立于我们这所医院的所有兵姑娘之中。姑娘对自己的美

过氧化氢酶米氏常数的测定傅璐121140012一、实验目的1. 了解米氏常数的测定方法2. 学习提取生物组织中的酶二、实验原理1.米氏反应动力学米氏方程(Michaelis-Menten Equation):2.米氏常数的意义：①反映酶的种类：Km是一种酶的特征常数，只与酶的种类有关，与酶浓度、底物浓度无关。②米氏常数是酶促反应达到最大反应速度Vmax一半时

底物浓度对酶促反应速度的影响——米氏常数的测定一．目的要求1.1了解底物浓度对酶促反应的影响。 1.2掌握测定米氏常数K m 的原理和方法。二．实验原理酶促反应速度与底物浓度的关系可用米氏方程来表示：式中：v ——反应初速度（微摩尔浓度变化/min ）；V ——最大反应速度（微摩尔浓度变化/min ）； [s]——底物浓度（mol/L ）； K m ——米氏

无色1398酶酪氨酸蓝色• 可通过分光光度法测定产物Tyr的含量，求出反应速 度v。试剂和器材试剂三氯醋酸（TCA）器材试管27支，试管架Na2CO32%酪蛋白溶液5ml移液管50

3.2 器材 15ml 大试管20支 1ml 移液管2支 5ml 移液管2支 10ml 移液管2支 200ml 烧杯2个 100ml 烧杯2个 玻棒 1支 双

一． 酚标准曲线的绘制(1) 取洁净干燥试管6支，按下表依次加入试剂。管号1234560.1mg/mL 酚标准溶液/mL0.00.05 0.10 0.20 0.30 0.40蒸馏水

表1 实验原始记录试验号（酶解时间/min) 2min 4min 6min 8min 酪蛋白浓度NaOH消耗的体积/ mL11.4g/L 2.00 2.25 2.43 2.5515.0g/L 4.10 4.45 4.65 4.7521.0g/L 4.90 5.05 5.40(舍） 5.9035.0g/L 6.45 7.05 7.55 7.82表2 求得的v0

5碱性磷酸酶米氏常数的测定全解

淀粉酶米氏常数测定

米氏常数的测定(精)

实验碱性磷酸酶米氏常数的测定