分子伴侣的简介

分子伴侣：分子伴侣（chaperon)：细胞一类保守蛋白质，能识别肽链的非天然构象，通过与疏水肽段“结合和释放”（需要消耗ATP),防止蛋白质不正确的叠折，简化正确折叠途径或提供折叠的微环境。

超二级结构的概念：指蛋白质中相邻的二级结构单位(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。

又称为花样或模体称为基元。

超二级结构在结构层次上高于二级结构，但没有聚集成具有功能的结构域米氏常数Km的意义：①物理意义: 当反应速度达到最大反应速度（Vmax)的一半时的底物浓度. 单位：mol·L-1或mmol·L-1②Km是酶的特征常数之一。

一般只与酶的性质、底物种类及反应条件有关，与酶的浓度无关。

对于专一性不强的酶来说对于每一个底物都有一个相应的Km值.半不连续复制：DNA聚合酶只能按5…—3‟方向催化合成DNA不能催化3…—5‟方向合成, 这样一条链连续合成和另一条链不连续合成的复制方式,称为DNA的半不连续复制操纵子：原核生物中几个功能相关的结构基因成簇串联排列组成的一个基因表达的协同单位（DNA序列）.一个操纵子只含有一个启动序列，但转录的产物为一条mRNA分子，带有编码几种蛋白质的信息。

TRNA的结构特点：一级结构：70-90b，分子量在25kd左右，沉降系数4S左右（分子量三种主要RNA中最小）有较多稀有碱基（DHU 、T、ψ、mG和mA等）3‟末端为…CCA-OH5‟末端大多为pG…或pC…t RNA二级结构：三叶草形四环：二氢尿嘧啶环（D环）、反密码环、额外环、TψC环四臂：氨基酸臂、二氢尿嘧啶臂、反密码臂、TψC臂（1）tRNA的二级结构由四臂、四环组成。

已配对的片断称为臂，未配对的片断称为环。

（2）叶柄是氨基酸臂。

其上含有CCA-OH3’，此结构是接受氨基酸的位置。

（3）氨基酸臂对面是反密码子环。

在它的中部含有三个相邻碱基组成的反密码子，可与mRNA 上的密码子相互识别。

1.分子伴侣：是细胞内一类可以识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质正确折叠的保守蛋白质。

2.等电点：对某一蛋白质（氨基酸）来说，在某一PH，它所带的正电荷与负电荷恰好相等，即净电荷为零。

这一PH称为该蛋白质（氨基酸）的等电点。

3.结构域：大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，折叠的较为紧密，各行使其功能，称为结构域。

4.核酶：具有催化活性的RNA。

5.增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量)增加的现象。

6.底物水平磷酸化：物质在生物氧化过程中，常生成一些含有高能键的化合物，而这些化合物可直接偶联ATP或GTP的合成，这种产生ATP等高能分子的方式称为底物水平磷酸化。

7.氧化磷酸化：在真核细胞的线粒体或细菌中，物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。

8.脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪被脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸及甘油，并释放入血以供其它组织氧化利用的过程。

9.一碳单位：一碳单位就是指具有一个碳原子的基团。

指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基及亚氨甲基等。

10.ATP合酶：结合于线粒体内膜、叶绿体类囊体膜和细菌质膜上由多亚基组成的复合物。

在氧化磷酸化和光合磷酸化过程可催化ATP的合成。

11.端粒酶：是一种含有RNA链的逆转录酶。

它以所含RNA为模板来合成DNA端粒结构。

12.Tm值：是DNA熔解温度，指把DNA的双螺旋结构降解一半时的温度。

不同序列的DNA，Tm值不同。

DNA中G－C含量越高，Tm值越高，成正比关系。

13.Klenow片段：E.coli DNA聚合酶Ⅰ经胰蛋白酶或枯草杆菌蛋白酶部分水解生成的C末端605个氨基酸残基片段。

该片段保留了DNA聚合酶I的5ˊ-3ˊ聚合酶和3ˊ-5ˊ外切酶活性，但缺少完整酶的5ˊ-3ˊ外切酶活性。

分子伴侣是一种引导蛋白质正确折叠的蛋白质。

当蛋白质折叠时，它们能保护蛋白质分子免受其它蛋白质的干扰。

很多分子伴侣属于热休克蛋白（例如HSP-60），它们在细胞受热时大量合成。

热激可导致蛋白质稳定性降低，增加错误折叠的几率，因此在受到热刺激时，细胞中的蛋白质需要更多热休克蛋白的帮助。

目录1基本简介分子伴侣是细胞中一大类蛋白质, 是由不相关的蛋白质组成的一个家系，它们介导其它蛋白质的正确装配，但自己不成为最后功能结构中的组分。

分子伴侣的概念有三个特点:①凡具有这种功能的蛋白，都称为分子伴侣，尽管是完全不同的蛋白质。

②作用机理是不清楚的,故用了“介导”二字,以含糊其辞,“帮助”二字可理解为：通过催化的或非催化的方式，加速或减缓组装的过程，传递组装所需要的空间信息，也可能抑制组装过程中不正确的副反应。

③分子伴侣一定不是最终组装完成的结构的组成部分，但不一定是一个分离的实体。

如一些蛋白水解酶的前序列，以及一些核糖核蛋白体的加工前的部分，若具分子伴侣的作用，也称为分子伴侣。

组装的涵意比较广,主要指:帮助新生肽的折叠、帮助新生肽成熟为活性蛋白、帮助蛋白质跨膜定位、亚基组装等。

2发现历程分子伴侣1987 年Lasky首先提出了分子伴侣的概念。

他将细胞核内能与组蛋白结合并能介导核小体有序组装的核质素称为分子伴侣。

根据 Ellis的定义，这一概念延伸为“一类在序列上没有相关性但有共同功能的蛋白质，它们在细胞内帮助其他含多肽的结构完成正确的组装，而且在组装完毕后与之分离，不构成这些蛋白质结构执行功能时的组份”。

热休克蛋白就是一大类分子伴侣。

1987年，Ikemura发现枯草杆菌素的折叠需要前肽的帮助。

这类前肽常位于信号肽与成熟多肽之间，在蛋白质合成过程中与其介导的蛋白质多肽链是一前一后合成出来的，并以共价键相连接，是成熟多肽正确折叠所必需的，成熟多肽完成折叠后即通过水解作用与前肽脱离。

Shinde和Inouye将这类前肽称为分子内伴侣。

分子伴侣名词解释细胞生物学
分子伴侣是指在细胞生物学中，与细胞内特定分子发生相互作用并且紧密相关的伴侣分子。

这些伴侣分子可能是其他蛋白质、脂类或核酸分子，它们与目标分子通过相互识别的结构域或序列发生相互作用，并参与细胞内的信号传导、代谢调控、基因调控等生物学过程。

分子伴侣在细胞内起着非常重要的作用，它们能够通过与目标分子的相互作用，调控目标分子的活性、稳定性、位置、转运等方面的功能。

具体来说，分子伴侣可以辅助目标分子正确折叠成功能性构象，帮助目标分子与其他分子发生特定的相互作用，促进目标分子的稳定性或降解，调控目标分子在细胞内的定位，以及调节目标分子的活性和功能。

举例来说，分子伴侣如分子伴侣蛋白（如分子伴侣蛋白Hsp70、Hsp90等）可以与结构不稳定或错误折叠的蛋白质相互作用，
协助其正确折叠，防止其聚集或降解。

分子伴侣还可以与信号分子或转录因子相互作用，参与信号传导、转录调控等过程，影响基因的表达。

总之，分子伴侣在细胞内的分子交互作用中具有重要的调控功能，通过与目标分子的相互作用，能够影响细胞内的生物学过程，从而维持细胞的正常功能。

分子伴侣定义第一个分子伴侣（Molecula chaperone）-核质素是Laskey等于1978年在非洲爪蟾（Xenopus laevis）卵的浸出液中发现的[1]。

1980年，R.J.ELLis 在研究叶绿体内的核酮糖 1，5-二磷酸羧化酶-加氧酶（Ribulose1，5-lisphosphate carboxy-lase-oxygenase，Rubisco）时发现了继核质素之后的第二个分子伴侣。

1993年Ellis对分子伴侣做了确切的定义：即分子伴侣是一类帮助其他含多肽结构的物质在体内进行正确的非共价的组装，但并不构成被帮助的蛋白质的组成部分的相互之间有关系的蛋白质[2]。

经过几十年的研究，分子伴侣的概念已经扩展到是一类能帮助其他蛋白进行正确折叠、组装、转运、介导错误折叠的蛋白质进行降解、参与抗原的加工呈递和染色体的复制[3]，并作用于一些信息转导分子以调节生长发育的蛋白质。

作用及作用机制分子伴侣能够识别并调节细胞内多肽的折叠,除了能介导新生肽链的折叠、装配这一广为人知的功能外,还具有介导蛋白跨质膜转运[4]、调控信息传递通路和转录复制[3]、参与微管形成与修复和防止未折叠的蛋白质变性、免疫调控、抗肿瘤和病毒感染、促进细胞具有无限分裂潜能而抗衰老[5]等多重功能。

分子伴侣的多重功能大多是通过多肽链的正确折叠和协助具有不同功能的蛋白的形成来实现的。

大部分蛋白的形成是在核糖体结合因子(ribosome-bound factors) -Hsp70- 伴侣素(chaperonins)三个分子伴侣组件的介导下折叠完成的。

核糖体结合因子是与多肽链最早结合的一类分子伴侣，主要通过结合多肽链的疏水区域来保持多肽的可溶性，且与Hsp70相互协作完成多肽的初步折叠[6]。

Hsp70能识别短序列的疏水残基，在Hsp40和NEFs的调控下，同时伴随着 ATP 的结合与水解，Hsp70的构象相应发生变化，从而完成与底物的结合和释放循环。