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胰蛋白酶简介一、介绍胰蛋白酶（C6H15O12P3）为蛋白酶的一种。
在脊椎动物中，作为消化酶而起作用。
在胰脏是作为酶的前体胰蛋白酶原而被合成的。
作为胰液的成分而分泌，受肠激酶，或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶，是肽链内切酶，它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断。
它不仅起消化酶的作用，而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体，起活化作用。
是特异性最强的蛋白酶，在决定蛋白质的氨基酸排列中，它成为不可缺少的工具。
牛的胰蛋白酶氨基酸残基223个，分子量23800，活性部位的丝氨酸残基是不可缺少的丝氨酸蛋白酶。
除存在于脊椎动物外，还存在于蚕、海盘车、蝲姑、放线菌等范围广泛的生物体中。
另外与高等动物的血液凝固和炎症等有关的凝血酶、纤溶酶、舒血管素等蛋白酶在化学结构和特异性等方面与胰蛋白酶具有密切的关系，可以认为这些酶是从共同的祖先酶在进化过程中分化而来的。
胰糜蛋白酶与弹性蛋白酶在结构和催化机制方面也具有密切关系，但其特异性则完全不同。
胰蛋白酶系自牛、羊或猪胰中提取的一种蛋白水解酶。
中国药品标准规定按干燥品计算，每1mg 的效价不得少于2500单位。
由牛、羊、猪胰脏提取而得的一种肽链内切酶，只断裂赖氨酸或精氨酸的羧基参与形成的肽键。
白色或米黄色结晶性粉末。
溶于水，不溶于乙醇、甘油、氯仿和乙醚。
分子量24 000，pI 10.5，最适pH值7.8～8.5左右。
pH>9.0不可逆失活。
Ca2+对酶活性有稳定作用；重金属离子、有机磷化合物、DFP、天然胰蛋白酶抑制剂对其活性有强烈抑制。
临床用于抗炎消肿，工业上用于皮革制造、生丝处理、食品加工等。
胰蛋白酶的分子量与其酶原接近（23300），其等电点约为pH10.8，最适pH7.6～8.0，在pH=3时最稳定，低于此pH时，胰蛋白酶易变性，在pH>5时易自溶。
Ca2+离子对胰蛋白酶有稳定作用。
重金属离子，有机磷化合物和反应物都能抑制胰蛋白酶的活性，胰脏、卵清和豆类植物的种子中都存在着蛋白酶抑制剂。
胰蛋白酶抑制因子的测定方法：称取1g 样品( 液体也以质量称取), 每1g 样品用50ml 0.01 mol/L 的氢氧化钠溶液提取3h( 搅拌),样品的最大用量约为1g 。
分别吸取0 、0 . 6 、1 . 0 、1 . 4 、1 . 8 、2 . 0ml 的上层提取液注入2 组试管中, 并加水稀释至2ml. 分别加入2ml 胰蛋白酶溶液于每支试管中, 混匀。
在加入5ml 预热至37 ℃的BAPNA溶液,并严格地于10min 后加入1ml 醋酸溶液并混匀,已停止反应。
将内容物过滤, 并于410nm 出测定光密度值。
对于空白对照管, 是取2ml 样本提取液加5ml BAPNA试剂并保温在37 ℃10min , 然后加入1ml 醋酸溶液及2ml 胰蛋白酶溶液.活力的表示方法：一个胰蛋白酶单位(AU), 是10ml 反映溶液在本文叙述的条件下,于410nm 处测得反映前后所增加0.01光密度为1 单位( Absorbance Unit),胰蛋白酶抑制剂活力用胰蛋白酶抑制剂单位( TLU) 表示。
结果计算：用TLU ml 对分析所用提取液体积( ml)做标准曲线,并外推到零。
每克样品的TLU 值=延伸值×稀释倍数, 当用分析的提取液的TLU ml 对分析液体积做图并不是直线关系时，则计算出每单位体积提取液中TLU 平均值, 则TLU g 样品=平均值×稀释倍数。
试剂：0 . 05mol/ L tris - CaCl2 溶液( 三羟甲基氨基甲烷缓冲溶液) pH: 8 . 2 溶解6 . 05g 三羟甲基氨基甲烷及2 . 94gCaCl2 . H2O 于约900ml 蒸馏水中, 调节至pH 为8 . 2 ,并用蒸馏水稀释成1L.底物溶液：称取40mg BAPNA溶于1ml 二甲基亚砜中,并用已预热到37 ℃的tris-CaCl2 溶液稀释成100ml 。
胰蛋白酶溶液:称取4mg 胰蛋白酶(不含盐) 溶于200ml 0.001mol/L的HCl 中。
昆虫天然蛋白酶抑制剂的结构和功能研究昆虫是我们生活中不可或缺的一部分，除了充当着自然界中的生态平衡维护者之一外，昆虫还能为生物学、医学、农业等领域的研究带来很大的帮助。
而其中的昆虫天然蛋白酶抑制剂（PKI）也成为了人们长期以来所关注的研究热点之一。
PKI是一类由昆虫体征生产的抑制蛋白，它的主要作用是在昆虫机体中，对内源性的消化酶发挥抑制作用。
与此同时，PKI也有着极高的生物活性，可以在其它领域的生命体内发挥作用。
因此，为了更好的了解昆虫天然蛋白酶抑制剂的结构和功能，人们通过不断的研究和创新，在这方面中取得了许多成果。
从结构上来看，PKI具有多种形式和分子量。
其中主要有分子量为8-10kDa的小分子聚体和分子量为20-70kDa的高分子聚体。
这些PKI的分子结构具有高度的多样性，表现为: 在原构计算上呈现出不同的构象，从而发挥不同的生物功能。
在功能上，PKI主要分为胰蛋白酶抑制剂、胰蛋白酶类似物、氨基蛋白酶抑制剂等多个亚型，并且各亚型之间的生物功能有着很大的差异。
除了结构和功能，PKI还具有着其他的特性。
例如，在昆虫进食时，由于昆虫口耳相连，由口进入的有对虫卵、寄生虫和细菌等多种外来物质，PKI正式作为一种防卫性蛋白，它可以抑制这些外来物质的消化酶，从而保护昆虫体内部分机能的正常运作。
而在其它领域中，PKI也表现出了很高的生物活性，如在医学领域上PKI结构可以用于生物药物的研制。
在这方面中，PKI可以用于人体和动物体内药物的研制和研究，从而帮助人们更好地对其对人体的影响和使用方式进行了解。
总的来说，昆虫天然蛋白酶抑制剂是目前人们关注的研究热点之一。
通过对PKI结构和功能的研究，不仅可以对昆虫体内生物学机制进行深入理解，同时也可以为其它领域发展提供帮助。
相信在未来的发展中，我们能够通过对PKI结构和功能的研究，更好地理解这种天然蛋白抑制剂在生命体内部的作用机制，并发挥更多的作用。
蛋白质抑制剂的发现与研究蛋白质是细胞中最重要的生物分子之一，它们参与各种重要的生物学功能，例如催化化学反应、传递信息、支持细胞骨架等。
蛋白质也是许多疾病的关键作用分子，因此研究蛋白质及其功能是现代药物研发的重要方向之一。
其中，蛋白质抑制剂成为近年来引人注目的研究领域之一。
蛋白质抑制剂（Protein inhibitor）是指能够与蛋白质结合并有效地降低或阻止其活性的化学物质。
这些小分子化合物可以与蛋白质的活性位点结合，使蛋白质失去或部分失去其生物活性，从而抑制其参与的生物学过程。
蛋白质抑制剂广泛应用于研究蛋白质及其功能，同时也被认为是一种重要的药物设计策略。
从化学结构上来说，蛋白质抑制剂通常是小分子有机化合物，其分子量通常在几百到几千之间。
蛋白质抑制剂的发现可以从天然化合物或化学合成的库中进行。
自然界中的植物、菌类、海洋中的海绵、海洋动物和微生物等资源是发现自然产物类蛋白质抑制剂的主要来源。
通过分离纯化天然产物，并基于活性提取结构、研究生物学活性的作用机制，可以得到高效的蛋白质抑制剂。
自然产物类蛋白质抑制剂如v阻止剂（吉非替尼、伊马替尼）和皮质类抑制剂（exmestane）已经成为临床上使用的药物。
化学合成的小分子库是另一种有前途的发现蛋白质抑制剂的途径。
高通量的，多样的有机化学合成技术，使得可以获得具有多样性的大量化合物，这些化合物可以使用大规模的筛选技术筛选具有特定活性的化合物。
筛选出的具有特定活性的化合物可以通过所获得的活性结构调整能力使其性能得到优化。
化学合成的蛋白质抑制剂已经成为许多重要的研究和开发药物的基础，例如艾滋病病毒蛋白酶抑制剂和甲型肝炎抑制剂等。
发现蛋白质抑制剂的过程通常采取“筛选-识别-验证”模式。
筛选是指，通过高通量筛选技术，在药物化合物库、病人血清、靶标样品等物质库中寻找具有某种生物学活性的潜在结构基础。
识别是指，通过多种化学和结构生物学技术，确定物质与蛋白质结合的模式、位点、亲和力等等。
乙酰胆碱酯酶抑制剂的作用：衰退分子异常活性Marco Racchi∗, Michela Mazzucchelli, Emanuela Porrello,Cristina Lanni, Stefano GovoniDepartment of Experimental and Applied Pharmacology, University of Pavia, Viale Taramelli 14, 27100 Pavia, ItalyAccepted 20 December 2003摘要提高阿尔茨海默病（AD）的患者的认知能力的治疗方法主要是通过中央胆碱能活性电位的原理来使用乙酰胆碱酯酶（AChE）抑制剂，如他克林，多奈哌齐，卡巴拉汀，加兰他敏和其他临床上的药物。
使用这些药物是要对症下药，最近还显示这些分子存在一些隐藏的功能，如对淀粉样前体（APP）的调制加工。
在这一综述中我们将探讨以下实验结果，一方面是一个关于AChEIs在APP处理中起到的作用，另一方面是涉及到胆碱受体激动剂对其多种信号转导通路连接的影响，及其在转录后使APP在细胞中的表达等多种复杂机制。
1简介阿尔茨海默氏病（AD）是使人变成痴呆的常见病例之一，当人们的年龄达到65岁时，其发病率约10％。
该疾病除了包括神经原纤维缠结和神经炎斑块（详见下文）的神经病理特点外，在AD其神经化学特点与缺失的胆碱能神经传递一致，特别是影响基底前脑胆碱能神经元[1,2]。
几个作家的对以上的的数据做出的分析：由乙酰胆碱合成的（乙酰胆碱转移酶（ChAT））或退化成的（乙酰胆碱酯酶（AChE））[3-5]有关的酶的活性降低。
虽然与ChAT变质的依据较为一致，但有关AChE分子复杂形式的数据是更难懂。
这些可以分为非对称形式和球状形式，后者存在形式为：单体，二聚体或催化四聚体或一个可溶性形式或固定在疏水微区的膜上。
尽管与文献上对有关AChE分子的种类和胆碱能系统适应的范围的描述不一致，但是通过整体观察发现其变质是AD患者中缺失了胆碱能这为使用促进胆碱能的方法来治疗AD患者提供了依据。
尿胰蛋白酶抑制剂：术中神药？Jong In Han韩国首尔梨花女子大学医学院麻醉与疼痛科最近，我们搜索到一些全国发行的关于尿胰蛋白抑制剂（UTI）的文章[1,2]。
当我们粗略阅读这些文章后，感觉UTI在患者全麻下发挥了神奇作用，这源于该药对抗手术应激的保护作用。
然而，即使早在1909年Bauer 和Reich III 就首次发表了尿抗胰蛋白酶作用的报告[3]，1955年Astrup和Sterndorff开始使用UTI这个术语[4]，直到有关UTI的大量动物实验和临床研究（SCOPUS数据库收录了803篇关于UTI以及982篇关于乌司他丁的论文）大量出现，UTI始终未常规使用。
因此，理解该现象背后的原因就变得非常重要。
据Nextbio网报道，“目前，该药仅用于研究当中”。
UTI是一种从人类尿液中提取且可在热与酸环境下保持其稳定性的糖蛋白，同时也是在人类尿液或血液中发现的一种丝氨酸蛋白酶抑制剂。
当间-α-胰蛋白酶抑制剂被中性粒细胞弹性蛋白酶降解时，UTI被释放出来[5]。
已发现UTI具有很多生理作用，包括抑制中性粒细胞弹性蛋白酶、胰蛋白酶、α-糜蛋白酶、纤溶酶和组织蛋白酶G。
UTI已为人们长期熟知[3]，被称为乌司他丁、明京、人体抑制剂30、丝氨酸蛋白酶抑制剂（serpin）、miraclid、urinastatin （在日本文献中）和bikunin [6]。
据报道，人类UTI血浆半衰期为33分钟[7]。
目前，在韩国有三家制药公司生产UTI：UlistinⓇ（Han Lim Pharmaceutical），UstatinⓇ（Kolon Pharmaceutical）, StatinⓇ（Yu Young Pharmaceutical）。
这三家公司生产两种UTI，分别为50000 IU（9962-14650韩元）和100000 IU（14926-21950 韩元）。
胰蛋白酶抑制剂可在多种组织中抑制胰蛋白酶的蛋白水解作用，并发挥局部抗炎效果[8]。
关于蛋白质组生物学“湿-干”结合的研究方式的观点并论述。
荞麦，富含高生物营养价值的蛋白质和丰富的多酚，是备受欢迎的健康营养谷物。
但是，国内荞麦谷物的加工方式较为传统和单一，尤其荞麦蛋白的制备方法，目前仍以碱溶酸沉法为主要代表，其方法不仅耗能高、污染大，且产品得率低、营养损失严重，不利于生产优质的荞麦蛋白。
因此，采用创新工艺加工荞麦、制备优质荞麦蛋白，以满足人们对功能性荞麦蛋白食品的强大市场需求，具有重要而深远的意义。
本文以环境友好为导向，以更大程度保留营养成分为目标，分别通过干、湿两种方法制备不同人群所需的荞麦蛋白。
分别是干湿结合的无溶剂工艺制备富含多酚荞麦浓缩蛋白、盐提结合树脂吸附法制备低酚低胰蛋白酶抑制剂荞麦浓缩蛋白，以及干法分级获得富集多酚与蛋白组分的荞麦粉。
研究内容包含以下3个方面：（1）以脱壳苦荞麦粒为原料，通过干法分级得到苦荞皮层粉，进一步利用无溶剂的双酶酶解结合超滤膜分离技术提取全蛋白组分，并利用多酚和蛋白的强相互作用高效富集多酚，获得富含多酚的荞麦浓缩蛋白，并对其性质进行表征。
结果表明：该方法在淀粉酶和糖化酶相继酶解4 h的条件下，蛋白质回收率可达57.93%，蛋白纯度约为原荞麦粒的4倍，总酚含量比传统碱溶酸沉蛋白高3倍，可达11.35%。
抗氧化活性实验表明，该蛋白具有较高的DPPH自由基清除率与还原力，表现出较好的抗氧化性。
此外，通过体外模拟消化试验还发现，其最终氮释放量低于50%，表明其属于天然的抗消化蛋白。
（2）利用辊式皮芯研磨技术分级获取苦荞皮层粉，采用盐溶—大孔树脂吸附技术，制备低酚低胰蛋白酶抑制剂荞麦浓缩蛋白，并对荞麦多酚吸附动力学进行了研究，最后对蛋白的理化性质及功能特性进行表征。
结果表明：与单一盐提蛋白相比，该蛋白色泽较白，多酚含量较低，电泳图谱未检测到10.0 kDa以下的胰蛋白酶抑制剂组分，通过体外消化研究发现该荞麦蛋白的氮释放量高达72.88%，其消化性得到显著提高。
上図は、Kunitz 型ウシ膵臓塩基性トリプシンインヒビター（BPTI）と家蚕繭層トリプシンインヒビター（BmoCSTI）とのアミノ酸配列、相同性が認められる。
上图是Kunitz 型牛胰脏碱性胰蛋白酶抑制剂（BPTI）与家蚕茧层胰蛋白酶抑制剂（BmoCSTI）的氨基酸序列的对比，从中可以看出二者的相同性。
トリプシン（德，Trypsin)胰蛋白酶インヒビター（inhibitor）抑制剂，阻化剂繭層トリプシンインヒビターの発見蚕糸科学研究所栗岡聡茧层胰蛋白酶抑制剂的发现蚕丝科学研究所栗岡聡カイコの繭糸はフィブロインとセリシンで構成されている。
これらの絹タンパク質は皮膚コラーゲン、羊毛ケラチンなどと同じ硬タンパク質の仲間であり、分子量の大きな高分子量タンパク質である。
絹タンパク質はここ十数年の間に新しいタンパク質素材として利用されつつある。
特に、衣料とは無縁の新規分野への用途拡大に向けて活発な研究が進められるようになり、絹糸の原料である繭はタンパク質を調達するための重要なバイオマス──再生循環可能な資源として注目されるようになってきた。
これまで、繭層の構成タンパク質といえばフィブロインとセリシンのことを指し、カイコはこれらのタンパク質だけで繭殻を作ると考えられてきた。
したがって、絹の研究に関してもフィブロインとセリシンの性質を調べることにのみ重点が置かれていたが、最近の研究成果によると、繭層には絹タンパク質とは性質の異なるいろいろなタンパク質が含まれていることが明らかになってきた。
絹タンパク質の分子量は約３０～４０万と推定されているが、本編ではこの絹タンパク質とは違って、分子量１万以下の小さな低分子量タンパク質が繭層に存在し、役立っていることを述べてみる。
蚕丝由丝素与丝胶构成，这些蛋白质与皮肤胶原、羊毛角蛋白同属硬蛋白，是分子量较大的高分子量蛋白质。
蚕丝蛋白质在最近十几年间作为新蛋白质材料得到利用，特别是在与服装面料无关的新领域，意图扩大用途的研究正在活跃的推进，蚕丝的原料——蚕茧作为一种能够富集蛋白质的重要的“能量——再生循环”资源被人们所注目。
到目前为止，所谓的茧层蛋白质组成即指丝胶和丝素，人们认为蚕仅用这两类蛋白质织造茧壳。
因此，有关蚕丝的研究只把调查丝素和丝胶的性质作为重点。
据最近的研究成果，业已明了茧层中含有的蚕丝蛋白质包括性质不同的多种蛋白质。
据推断蚕丝蛋白的分子量约为30-40万，本文则对与这些蚕丝蛋白质不同的，分子量小于1万的小分子量蛋白质在茧层中的分布与功能试作阐述。
繭層タンパク質の電気泳動分析カイコ絹糸腺の絹タンパク質は水に溶けるタンパク質であるが、ひとたび繊維に変化してしまうと再び水溶液にすることは難しく、絹タンパク質水溶液を繭糸から作るためには多量の化学薬品や熱処理が必要である。
薬品処理の影響の少ない絹タンパク質を得るには、絹糸腺内に蓄積された絹タンパク質を利用すれば、繭糸を原料にした時のような処理をしなくても簡単に絹タンパク質水溶液を得ることができる。
このような方法で絹糸腺から調製したタンパク質を電気泳動法で分析すると、分子量の違いによりタンパク質を分離することができ、絹糸腺にはフィブロインやセリシンのような高分子量タンパク質以外にフィブロインやセリシンの約１／３０～１／１００程度の大きさのタンパク質が多数含まれていることが明らかになった。
この実験によって絹糸腺に含まれる多種多様なタンパク質の存在を知ることができ、繭層にもこのような低分子量タンパク質が含まれている可能性が示唆された。
そこで、繭層の低分子量タンパク質について検討するために、電気泳動法および高速液体クロマトグラフィーによる微量分析を行ったところ、繭層抽出液からも多数の低分子タンパク質を検出した。
特に分子量１万以下（２０分以降）に４～５種類のタンパク質を分離することができ、これらのタンパク質は今まで報告されていない新たな成分である可能性があった。
絹タンパク質と繭層から分離した低分子量タンパク質の違いを明確にするためには、まず、不純物をできる限り取り除いたタンパク質を用意し（精製）、精製タンパク質のアミノ酸を調べる必要がある。
そこで、電気泳動法や高速液体クロマトグラフィーを用いて精製した繭層低分子量タンパク質のアミノ酸組成を調べてみると、フィブロインやセリシンのアミノ酸組成とは明らかな違いが認められた。
茧层蛋白质的电泳分析家蚕绢丝腺中的丝蛋白是能被水溶解的蛋白质，然而，一旦变成纤维就难以再被水溶解，要从蚕丝中制得蚕丝蛋白质水溶液需要大量的化学药品，并且需要进行热处理。
如果利用丝腺内蓄积的蚕丝蛋白，就可以不进行茧丝原料制取时的处理，方便简单地得到无（或少）药品处理影响的蚕丝蛋白水溶液。
对从丝腺直接调制的蛋白质进行电泳分析，根据分子量的大小进行蛋白质分离，明确了丝腺中除丝素和丝胶两种高分子量的蛋白质以外，还含有多种相当于丝素和丝胶1/30～1/100分子量大小的蛋白质。
以上实验使我们了解到绢丝腺中存在多种多样的蛋白质，同时也提示我们茧层中也可能含有此种小分子量的蛋白质。
为了研究茧层的低分子量蛋白质，通过电泳与高效液相色谱法进行了微量分析，果然，从茧层提取液中也检测到了多种低分子量的蛋白质。
特别是分离得到了4、5种分子量1万以下的蛋白质，这些蛋白质很可能是至今尚无报告的新成分。
为了明确蚕丝蛋白质与从茧层分离出的低分子量蛋白质的不同之处，首先要准备（精制）尽量除去杂质的蛋白质，对精制蛋白质的氨基酸进行检测。
用电泳法、高效液相色谱法对经过精制的茧层低分子量蛋白质的氨基酸组成进行检测后发现，其氨基酸组成与丝素、丝胶有明显的不同。
繭層のトリプシンインヒビター繭層低分子量タンパク質はフィブロインやセリシンとは異質なタンパク質であることがアミノ酸分析で明らかになったので、さらに繭層低分子量タンパク質のN 末端アミノ酸配列を分析した。
その結果、分子量約６０００の低分子量タンパク質はタンパク質分解酵素（プロテアーゼ）阻害剤のアミノ酸配列をもち、プロテアーゼの働きを阻害することが明らかになった。
このような働きをもつタンパク質はプロテアーゼインヒビターと総称されている。
今回発見したタンパク質はトリプシンと呼ばれるプロテアーゼの働きを阻害することから家蚕繭層トリプシンインヒビター（BmoCSTI）と命名した。
BmoCSTI の全アミノ酸配列情報をもとにホモロジー検索を行った結果、BmoCSTI はKunitz 型ウシ膵臓塩基性トリプシンインヒビター(BPTI)のアミノ酸配列と43.6％の相同性が認められ、BmoCSTI はKunitz 型に属するトリプシンインヒビターであることが明らかになった。
トリプシンは食物タンパク質の消化に関与するプロテアーゼであり、我々の膵臓からも分泌されている。
トリプシンインヒビターはトリプシンに強く結合する能力をもっているので、インヒビターに結合されたトリプシンは本来のタンパク質を分解する作用を発揮することができなくなる。
BmoCSTI もこのような機構でトリプシンの働きを阻害するタンパク質である。
従来、プロテアーゼインヒビターの主要な働きはプロテアーゼによる分解を抑制することであったが、現在では、生体内における様々な生理現象に関係し、重要な制御機能を果たしていることが次第に明らかになりつつある。
また、悪性腫瘍において上昇したプロテアーゼの働きを抑制するなど、プロテアーゼインヒビターは腫瘍発生の抑制剤としての効果も期待されている。
茧层的胰蛋白酶抑制剂通过氨基酸分析业已明确茧层低分子量蛋白质与丝素、丝胶是异质蛋白质，因此进一步对茧层低分子量蛋白质的 N末端氨基酸序列进行了分析。
结果发现，分子量6000的低分子量蛋白质具有蛋白质分解酶抑制剂的氨基酸序列，对蛋白酶的功效有阻害作用。
具有上述功能的蛋白质总称为蛋白酶抑制剂。
本次发现的蛋白质对胰蛋白酶这种蛋白酶的功能有抑制作用，所以命名为茧层胰蛋白酶抑制剂（BmoCSTI）。
根据BmoCSTI的全氨基酸序列信息进行同系检索，结果发现BmoCSTI与Kunitz 型牛胰脏碱性胰蛋白酶抑制剂（BPTI）的氨基酸序列有43.6%的相同性。
胰蛋白酶是与食物消化有关的蛋白酶，人类的胰脏也能分泌。
胰蛋白酶抑制剂具有与胰蛋白酶紧密结合的能力，所以，被胰蛋白酶抑制剂结合的胰蛋白酶就不能发挥其分解蛋白质的功能。
BmoCSTI也是一种通过上述机制阻害胰蛋白酶功能的蛋白质。
以往认为，胰蛋白酶抑制剂的主要功能是对胰蛋白酶的分解作用进行抑制，现在则逐渐探明它与有机体内种种生理现象有关，发挥着重要的调控机能。
此外，在恶性肿瘤方面，它还能抑制不断上升的蛋白酶活性，所以，人们期望胰蛋白酶抑制剂能达到肿瘤发生抑制剂的效果。
繭層トリプシンインヒビターの働き繭層とは一見何ら関係のなさそうなトリプシンインヒビターがなぜ繭層に含まれているのであろうか？繭殻の本来の機能とは、昆虫の変態にとって安全な環境を提供することである。
このような防御機能をもつ繭殻に含まれるBmoCSTI の働きを知るために、ここで、プロテアーゼインヒビターを活用した生物の防御機構を参考にしてみよう。
自然界にはプロテアーゼインヒビターを有効利用したユニークな工夫がみられ、例えばジャガイモやトマトの葉には、天敵動物から身を守ために多量のプロテアーゼインヒビターが含まれていることが知られている。
植物の葉のプロテアーゼインヒビターは外敵昆虫や微生物のプロテアーゼの働きを妨害するので、プロテアーゼインヒビターを含む植物の葉は天敵による食害などの攻撃から身を守ることができる。
現在のところ繭層トリプシンインヒビターの存在意義に関しては推測の域をでていないが、植物の葉がプロテアーゼインヒビターを装備するようにカイコも外敵から身を守るためにプロテアーゼインヒビターを繭殻に含ませている可能性が考えられる。
最近、この天敵防御説をさらに支持する2 つの結果───１）外敵との接触機会が最も高い繭毛羽に多量のトリプシンインヒビターが含まれている。
２）より苛酷な自然条件下で生活を営むテンサンなどの野蚕繭層にも多量のトリプシンインヒビターがある。
───が得られ、繭層トリプシンインヒビターは変態時期の幼若昆虫の保護に貢献している可能性がさらに強くなった。
日本における絹研究の歴史は長く、すでにそのほとんどが研究しつくされたかのような感がある。
しかし、あらたな視点で繭層成分の分析に取り組んでみた結果、繭層は従来考えられていたような単純な成分ではないことが分かってきた。
そして、繭層に含まれる微量成分の働きから、今まで考えられていなかった繭層の機能を推測した。
