NAMPT组织定位 .full
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中文摘要GPS定位系统在人们的日常生活中已被广泛使用,已然成为人们生活中的重要组成部分。
因其具有定位精度高、价格低廉、适用性强等特点,在许多领域都占有主导地位。
本次设计将介绍一种简易GPS卫星定位显示系统,GPS模块采用ublox 公司旗下的NEO-6M模块,同时主控MCU采用51单片机STC89C52,显示屏幕采用常见的LCD-12864液晶屏,通过对单片机串口接收到的GPS数据包进行解析并显示在12864液晶上,实现实时地理位置信息的采集与显示。
同时采用电池供电以实现体积小巧、携带方便。
关键词:GPS定位;STC89C52 NEO-6M;LCD-12864;第一章绪论1.1 课题背景及意义GPS全球卫星导航系统在军事,商用,民用上都具有广阔的领域,现在应用GPS 的产品已经随处可见,比如常见的汽车导航仪,GPS测距测亩仪,GPS定位追踪搜救系统等等,虽然这些功能都比较强大,但差不多都是应用在特定的领域,结合其他的功能模块一起设计使用的,而且仪器价格高,而且对于需要简单定位功能来说没有必要那么复杂。
所以在这种情况下,本次设计的定位显示系统满基本的GPS的定位系统的需求。
1.2 课题研究的目标和任务本次设计的主要任务是通过单片机与GPS模块进行通信,解析出NEMA-0183语句并提取需要的经纬度、时间日期在12864液晶上进行显示。
在此次设计过程中,主要熟悉所选用的GPS接收模块的性能指标,接收并解析它所输出的数据包,用C语言编写相关单片机控制和解析程序,并在液晶显示器成功的显示相关的信息。
第二章 GPS定位信息显示系统方案设计2.1 全球GPS卫星导航系统系统简介GPS卫星到现在为止已经设计了三代,第一代为实验卫星,一共发射了11颗卫星,设计的寿命是5年,现在已经停止工作了。
第二代称之为工作卫星,一共发射了28颗,寿命是7.5年,从1989年开始发射到1994年上半年发射完成。
第三代卫星尚在设计中计划20颗,用来取代第二代提高并改善卫星定位系统。
psortⅱ亚细胞定位
psortⅱ是一种用于细胞定位的工具,它可以帮助科学家确定蛋白质在细胞中的位置。
蛋白质在细胞中的定位对于理解细胞的功能和生物学过程非常重要。
在细胞中,不同的蛋白质扮演着不同的角色,它们可以通过定位在细胞的特定区域来发挥功能。
psortⅱ通过分析蛋白质的氨基酸序列,预测蛋白质可能的亚细胞定位。
这些亚细胞定位可以包括细胞核、细胞质、内质网、线粒体等。
psortⅱ的工作原理是基于已知的蛋白质定位信息进行预测。
它使用机器学习算法来训练模型,通过比较输入蛋白质的氨基酸序列与已知定位的蛋白质序列的相似性,来预测蛋白质的亚细胞定位。
psortⅱ的预测结果可以帮助科学家进一步研究蛋白质的功能和作用机制。
例如,如果一个蛋白质被预测在细胞核中定位,科学家可能会进一步研究它在核内的功能以及与其他蛋白质的相互作用。
尽管psortⅱ可以提供有关蛋白质定位的预测结果,但它也存在一些限制。
首先,psortⅱ的预测结果是基于已知蛋白质序列的信息,因此对于新发现的蛋白质可能不够准确。
其次,psortⅱ只能提供预测结果,而不是实际的定位证据。
总的来说,psortⅱ是一种非常有用的工具,可以帮助科学家了解蛋白质在细胞中的定位。
通过进一步研究蛋白质的亚细胞定位,我们
可以更好地理解细胞的功能和生物学过程。
细胞内蛋白质的定位信号序列1.内质网信号序列(ER signal sequence)2.驻留信号( retention signal):①ER驻留信号(包括KDEL即Lys-Asp-Glu-Leu和HDEI即His-Asp-Glu-Ile两个4肽信号序列);②ER回收信号(ER retrieval signal,可溶蛋白的KDEL和ER膜蛋白上的KKXX)3.核输入信号(nuclear import signal):也称NLS,常含Pro-Lys-Lys-Lys-Lys-Arg-Val4.核输出信号(nuclear export signal):核糖体蛋白上相间排列的疏水性氨基酸5.过氧化物酶体引导信号(peroxisomal targeting signal, PTS):C端的SKL即Ser-Lys-Leu6.转运肽(transit peptide):即导肽,进入线粒体蛋白的N端的带正电的氨基酸(Arg)和不带电的氨基酸(Ser)构成的信号序列一、内质网信号肽内质网蛋白定位信号总体可以分为返回信号和保持信号。
内质网逃逸的蛋白主要通过COPⅠ有被小泡将其返回内质网,因此区分保持信号与返回信号一个很重要的手段是研究信号片段与运输小泡COPⅠ各亚基的相互作用情况。
例如在研究甲硫蛋白(TPN)定位信号过程中,Paulsson 等通过Co-IP 发现具有“KKXX>”序列的TPN 能与COPI 相互作用,而C 端突变后的GFP-TPN-aa 不与COPI 发生相互作用,提示“KKXX>”为TPN 定位信号,且该信号通过COPI返回于内质网。
蛋白转运到高尔基体后会被修饰,人们可以利用不同的糖基程度区分保持信号与返回信号。
例如在酵母[6]中,高尔基复合体有N-寡糖转移酶(OTase活性,并可将底物蛋白α-1,6-苷露糖基化,被α-1,6-苷露糖基化的蛋白则通过返回信号返回内质网。
而哺乳动物[7]中运出的内质网蛋白被N-已酰氨基半乳糖转移酶(GnT)修饰和十六烷基化,然后被岩藻糖转移酶修饰,因此可被N-乙酰氨基半乳糖(GalNAc)的亲合素识别并着色的蛋白为返回信号介导定位。
PNT名词解释
PNT在技术领域通常指的是“Positioning, Navigation and Timing”,中文译为“定位、导航和授时”。
PNT系统是一种综合性技术,旨在为用户提供精确的位置信息、导航服务和时间同步。
定位(Positioning)是指确定物体在地球表面或空间中的确切位置,通常包括经度、纬度和高度坐标。
定位技术可以基于不同的原理和方法,如卫星导航系统(如GPS、GLONASS、北斗等)、惯性导航系统(INS)、地面基站定位、视觉定位等。
导航(Navigation)是指导物体从一个地点移动到另一个地点的过程。
导航系统会利用定位信息,结合地图数据和路径规划算法,为用户提供最优的行进路线。
导航技术广泛应用于汽车、飞机、船舶和个人设备等领域。
授时(Timing)是指提供精确的时间信息。
在许多技术应用中,如通信网络、金融交易和科学研究,都需要精确的时间同步来保证系统运行的协调性和数据的准确性。
授时技术可以通过原子钟、GPS授时信号、网络时间协议(NTP)等方式实现。
PNT系统对于现代社会至关重要,它不仅支持民用领域如汽车驾驶导航、智能手机定位服务、航海和航空导航等,
还对军事领域的精确打击、战场管理和战略部署等有着不可或缺的作用。
随着技术的发展,PNT系统正变得越来越集成化和智能化。
例如,多模态PNT系统结合了多种定位技术,以提高在各种环境下的可靠性和精度。
同时,PNT系统的安全性和抗干扰能力也在不断增强,以应对潜在的电子战和网络攻击威胁。
亚细胞定位的maker【原创版】目录一、什么是亚细胞定位二、亚细胞定位的作用和意义三、亚细胞定位的实验方法四、亚细胞定位的应用实例五、亚细胞定位的研究发展趋势正文一、什么是亚细胞定位亚细胞定位(Subcellular Localization)是一种实验技术,用于确定蛋白质或表达产物在细胞内的具体位置。
细胞可以分成多个细胞器或者细胞区域,如细胞膜、细胞质、细胞核、线粒体、高尔基体、叶绿体、内质网等,这些细胞器被称为亚细胞。
亚细胞定位的目的是了解蛋白质在细胞内的分布,从而揭示其功能和作用机制。
二、亚细胞定位的作用和意义亚细胞定位对于研究蛋白质功能具有重要作用。
通过亚细胞定位,可以确定蛋白质在细胞内的具体位置,从而揭示其功能和作用机制。
此外,亚细胞定位还可以为药物筛选、疾病诊断和治疗提供有力的依据。
准确地了解某种蛋白功能,需要对其蛋白结构进行分析,同时清楚其亚细胞定位。
三、亚细胞定位的实验方法亚细胞定位实验通常使用荧光显微镜进行观察。
实验过程中,需要构建融合蛋白载体,将有荧光标记的蛋白质与载体融合,然后通过表达载体,使荧光标记的蛋白质在细胞内表达。
在荧光显微镜下,如果看到细胞内某一部位存在荧光信号,则说明与荧光标记的蛋白质融合的蛋白也存在于该部位,这样就达到了确定蛋白质亚细胞定位的目的。
四、亚细胞定位的应用实例亚细胞定位在生物学研究中具有广泛的应用。
例如,通过亚细胞定位可以研究线粒体在细胞内的位置和功能,进一步揭示线粒体在能量代谢和细胞凋亡中的作用。
此外,亚细胞定位还可以用于研究细胞膜转运蛋白、离子通道和受体蛋白等。
五、亚细胞定位的研究发展趋势随着科学技术的发展,亚细胞定位技术不断完善和提高。
未来,亚细胞定位将在生物学研究中发挥越来越重要的作用,为揭示蛋白质功能和疾病机制提供有力支持。
细胞内蛋白质转运与定位细胞是生命的基本单位,每个细胞都包含着许多重要的蛋白质。
蛋白质在维持细胞正常功能和生存能力方面起着至关重要的作用。
然而,蛋白质在细胞内的转运和定位是一个复杂而精细的过程,需要一系列的调控机制来确保蛋白质的正确运输和定位到相应的细胞结构或亚细胞器中。
一、蛋白质合成与转运在细胞中,蛋白质的合成发生在核糖体内,这是一个位于细胞质中的细胞器。
合成的蛋白质经过一系列的翻译后,需要通过转运机制被送至其最终定位的位置。
1. 共翻译蛋白质的转运部分蛋白质在合成的同时,通过共翻译的方式被转运至内质网(endoplasmic reticulum,ER)中。
这是一个细胞内重要的亚细胞器,具有许多膜结构,参与着蛋白质的进一步处理和成熟。
这种转运是通过信号肽(signal peptide)实现的。
信号肽位于蛋白质的N端,其序列可以被信号识别粒(signal recognition particle,SRP)识别,进而将正在合成的蛋白质引导到内质网。
2. 后转运蛋白质的转运除了通过共翻译转运的方式,还有一部分成熟的蛋白质需要在细胞质中进行后转运,将其运送至目标位置。
这个过程主要通过两种机制来实现:囊泡运输和蛋白质通道。
囊泡运输是指通过泡状的膜结构,将蛋白质从一个细胞区域转运至另一个。
这个过程依赖于蛋白质的配体与囊泡上的受体的结合。
例如,蛋白质在转运过程中可能与高尔基体上的特定受体结合,然后被内吞囊泡收集,并通过运输囊泡的合并和分裂,将蛋白质转运到其他细胞结构中。
蛋白质通道(protein channel)是另一种后转运蛋白质的转运机制。
细胞膜中存在着许多特定的通道蛋白,可以将蛋白质从细胞质直接转运至目标位置。
这些通道蛋白可以识别特定的蛋白质序列,将其引导进入相应的通道内进行转运。
二、蛋白质的定位机制细胞内蛋白质的定位是指将蛋白质准确地定位到细胞中特定的位置或亚细胞器中的过程。
不同的蛋白质需要被定位到不同的位置,以发挥其特定的功能。
蛋白质的亚细胞定位1. 引言蛋白质是生命体内最重要的分子之一,它们在细胞中发挥着关键的功能。
蛋白质的亚细胞定位是指蛋白质在细胞内的具体位置,它决定了蛋白质的功能和相互作用。
准确地了解蛋白质的亚细胞定位对于揭示生物学过程和疾病机制具有重要意义。
2. 蛋白质亚细胞定位的重要性蛋白质在细胞中扮演着各种不同的角色,如酶、信号传导分子、结构组分等。
这些功能需要蛋白质在特定位置发挥作用。
一个蛋白质如果被错误地定位到错误的位置,可能会导致异常信号传导、代谢紊乱等问题,甚至引发疾病。
另外,细胞内部存在许多不同类型的亚细胞结构,如核、线粒体、高尔基体等。
每种亚细胞结构都具有特定的功能,并且包含特定类型的蛋白质。
因此,了解蛋白质在不同亚细胞结构中的定位,有助于我们理解细胞的结构和功能。
3. 蛋白质亚细胞定位的方法为了研究蛋白质的亚细胞定位,科学家们发展了多种不同的方法。
下面介绍几种常用的方法:3.1 免疫荧光染色免疫荧光染色是一种常用的方法,它利用特异性抗体与目标蛋白质结合,并标记荧光物质。
通过观察荧光信号在细胞中的分布情况,可以确定蛋白质在特定亚细胞结构中的位置。
3.2 细胞分离和亚细胞分馏这种方法通过离心等手段将细胞分离成不同部分,然后对每个部分进行进一步分析。
例如,可以将线粒体、高尔基体等亚细胞结构纯化出来,并进行蛋白质组学分析,从而确定其中存在的蛋白质。
3.3 基因工程技术基因工程技术可以通过改变蛋白质的基因序列,使其携带标记物,如荧光蛋白。
通过观察标记物的分布情况,可以了解蛋白质在细胞中的定位。
4. 蛋白质亚细胞定位的机制蛋白质的亚细胞定位是由多种机制共同调控的。
下面介绍几个常见的机制:4.1 信号肽导向许多蛋白质在合成过程中会携带信号肽,这是一段特殊的氨基酸序列。
信号肽可以指导蛋白质进入特定亚细胞结构。
例如,线粒体蛋白质通常含有线粒体信号肽。
4.2 调控因子介导一些调控因子可以与目标蛋白质结合,并将其引导到特定亚细胞结构。
Laura MartinezL. S. Dietrich, Laphalle Fuller, I. L. Yero and
TissuesPyrophosphorylase Activity in Animal Nicotinamide MononucleotideENZYMOLOGY:1966, 241:188-191.J. Biol. Chem.
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Downloaded from THE JOURNAL OF BIOLOGICAL CHEMISTRY Vol. 241, No. 1, Issueof January lo,1966 Printed in U.S.A.
Nicotinamide Mononucleotide Pyrophosphorylase Activity in Animal Tissues*
(Received for publication, May 24, 1965)
L. S. DIETRICH, LAPHALLE FULLER, I. L. YERO, AND LAURA MARTINEZ
From the Department of Biochemistry, University of Miami, School of Medicine, A!liami 36, Florida
SUMMARY An enzyme which catalyzes the formation of nicotinamide mononucleotide in the presence of nicotinamide, S-phosphori- bosylpyrophosphate, adenosine triphosphate, and Mgff has been purified from rat liver. The reaction is highly specific for ATP and is not substituted for by a variety of nucleotides. Enzymic activity has been found in all of the tissues stud- ied, and in the crude homogenate it is apparently in an in- hibited state. The inhibitor is removed by protamine sul- fate. A broad activity peak is observed between pH 7.5 and 9.5 with maximal activity around pH 8. The enzymic ac- tivity is stable at these pH values, but it is acid labile. The apparent Km values for nicotinamide, PP-ribose-P, and ATP are 2.62 pM, 3.57 X 1O-5 M, and 3.83 X 10m4 M, respectively. The Vmax was calculated to be 5.4 mpmoles per mg of protein per hour. Recently, the observation was made in our laboratory (2) that when ascites cell extracts were incubated with 14C-nicotinamide, 5.phosphoribosylpyrophosphate, adenosine triphosphate, and Mg++, I%-nicotinamide mononucleotide was formed. The K, for nicotinamide was around 1OF M, several magnitudes lower than previously reported for NMN pyrophosphorylase activity (3). Attempts to find NMN pyrophosphorylase activity with a similar high affinity for nicotinamide were unsuccessful until it was observed that the supernatant material remaining after protamine sulfate precipitation consistently exhibited NMN pyrophosphorylase activity which had a high affinity for nico- tinamide. Partial purification of this enzyme from rat liver has been carried out and the results are reported in this communica- tion. EXPERIMENTAL PROCEDURE Preliminary PuriJication of NMN Pyrophosphwylase from Rat Liver-Holtzman male rats weighing 350 to 450 g were killed by decapitation. The livers were immediately perfused with 0.9% NaCl, removed, and collected on crushed ice. Pooled livers (40 to 80 g) were homogenized in a Teflon-glass homogenizer in 9 * Supported by Grants AM-03049-05 and CA-04868.05 from the United States Public Health Service, and Career Development Award K3-GM-15,186. A preliminary report of this work has been made (1). volumes of 0.05 M Tris-chloride buffer, pH 7.3. The crude homogenate was centrifuged at 22,000 x g for 30 min, and the pellet was discarded. Protamine sulfate (1%) was then added dropwise to the supernatant material (Supernatant I) to a final concentration of 0.7 ml of protamine sulfate solution per 10 ml of supernatant material. After standing in the cold for 30 min, the material was centrifuged at 22,000 x g for 15 min, the pellet discarded, and the supernatant material (Supernatant II) frac- tionated with ammonium sulfate. The ammonium sulfate pre- cipitates formed, upon standing for 10 min after complete solu- tion of the salt, were collected by centrifugation at 22,000 x g for 15 min. The addition of 31.77 g of solid ammonium sulfate per 100 ml of Supernatant II resulted in the precipitation of a protein fraction containing all of the nicotinic acid mononucleo- tide pyrophosphorylase activity. The further addition of 7.06 g
of ammonium sulfate per 100 ml of Supernatant II resulted in the precipitation of a protein fraction containing all of the NMN pyrophosphorylase activity. All of the isolation steps were carried out at 4”. Assay of NMN Pyrophosphorylase Activity-The reaction mixture contained 0.7 pmole of PP-ribose-P, 2.0 pmoles of ATP, 10 pmoles of MgClz, 0.1 pmole of 14C-nicotinamide (8.0 PC per pmole), 50 pmoles of Tris, pH 7.3, and enzyme in a total volume of 1 ml. Incubation was carried out at 37” for 30 min or 1 hour. The reaction was stopped by heating in a boiling water bath for 1% min. The samples were then centrifuged, and the supernatant