荧光蛋白详细介绍
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cfp荧光蛋白激发波长CFP(Cyan Fluorescent Protein)荧光蛋白是一种常用于生物荧光成像研究的标记物。
它的特点是在特定波长的激发下能够发出蓝绿色荧光。
本文将从CFP的激发波长、其在研究中的应用以及优势等方面进行阐述。
CFP的激发波长主要集中在430-475纳米,峰值激发波长为458纳米。
这使得CFP在荧光成像研究中成为了一种重要的标记物。
通过选择合适的激发波长,可以实现对CFP标记的生物样品进行高分辨率的定位和成像。
激发波长的选择要根据CFP的特性和研究需求来确定,以确保荧光成像的有效性和准确性。
CFP在生物学研究中有着广泛的应用。
首先,CFP可以用于研究细胞的定位和追踪。
通过将CFP标记的蛋白或基因导入到细胞中,可以观察其在细胞内的分布和迁移情况。
这为研究细胞内部的生物过程和信号传递提供了重要的手段。
CFP还可以用于研究蛋白的相互作用。
通过将CFP和另一种荧光蛋白(如YFP)标记在两个不同的蛋白上,当这两个蛋白相互作用时,它们之间会发生荧光共振能量转移(FRET)。
通过观察CFP和YFP的荧光强度变化,可以判断两个蛋白之间的相互作用程度和位置关系。
CFP还可以应用于研究细胞内的钙离子浓度。
钙离子是细胞内重要的信号分子,其浓度变化与许多生物过程密切相关。
通过将CFP与钙离子结合的蛋白相结合,当细胞内钙离子浓度升高时,CFP的荧光强度也会发生变化。
这可以用来监测细胞内钙离子的时空分布和动态变化。
与其他荧光蛋白相比,CFP具有一些优势。
首先,CFP的激发波长较短,使得其在细胞中的透射性较好,能够更好地穿透细胞组织进行成像。
其次,CFP的荧光稳定性较好,能够在较长时间内持续发出荧光信号,使得观察时间更长久。
此外,CFP的亮度较高,荧光信号较强,有助于提高荧光成像的灵敏度和分辨率。
CFP作为一种常用的荧光蛋白标记物,具有特定的激发波长和荧光特性,广泛应用于生物荧光成像研究中。
通过选择合适的激发波长,可以实现对CFP标记的生物样品进行高分辨率的定位和成像。
gfp绿色荧光蛋白序列概述及解释说明1. 引言1.1 概述GFP(绿色荧光蛋白)是一种具有独特发光特性的蛋白质,被广泛应用于细胞和分子生物学领域。
其绿色荧光可以通过外源激活而观察到,使得科学家们能够可视化细胞内发生的过程,并实时跟踪靶标分子的定位与转移。
GFP的序列是理解其结构、功能以及应用关键的基础。
1.2 文章结构本文将从多个方面对GFP绿色荧光蛋白序列进行概述及解释说明。
首先,我们将介绍GFP的历史和发现过程,以及其在现代生物学中的重要性。
随后,我们将详细探讨GFP序列的组成和编码基因信息,并解析与功能相关性方面的研究进展。
最后,我们将阐述GFP序列在生物学研究中的广泛应用,并就目前存在的问题和未来发展进行思考。
1.3 目的本文旨在提供有关GFP绿色荧光蛋白序列的全面概述及解释说明,深入探讨其组成、结构、功能和应用,并对其未来发展进行展望。
通过本文的阐述,读者将能够更好地理解和应用GFP序列在生物学领域中的价值,为相关研究提供指导和启示。
同时,我们也希望通过此文促进对GFP技术的探索和创新,推动生物科学的不断发展。
2. GFP绿色荧光蛋白序列概述2.1 GFP简介GFP(Green Fluorescent Protein)绿色荧光蛋白是一种来自于海洋水母的蛋白质。
它的主要特点是能够发出绿色荧光,并且在非生物致死条件下仍然保持稳定。
由于这些特性,GFP成为了生物学领域中一种广泛使用的标记工具。
2.2 GFP的发现历程GFP最早是在1960年代末期由奥斯汀·盖因斯、罗德南·麦迪安和道格拉斯·普里肯特等科学家在研究水母Aequorea victoria时发现的。
他们观察到当GFP暴露在紫外线下时会发出绿色荧光,并且将其提取出来进行进一步研究。
随后,科学家们发现GFP能够自身形成一个染色体,而不需要其他辅助物质。
2.3 GFP的结构特征GFP的序列长约238个氨基酸残基,具有高度保守性。
venus荧光蛋白标记原理
Venus荧光蛋白是一种被广泛用于生物标记和生物成像的蛋白质。
它是由黄色荧光蛋白(YFP)的突变体演化而来,具有高亮度和较长的荧光寿命。
Venus荧光蛋白标记的原理是基于蛋白质的结构和功能。
Venus 荧光蛋白是由238个氨基酸组成的蛋白质,其中包含一个色氨酸(Trp)残基和一个氧化还原对(Tyr145-Cys69)。
Venus荧光蛋白的标记通常通过基因工程技术实现。
在目标细胞或生物体的基因组中插入Venus荧光蛋白编码序列,使其与目标蛋白的编码序列融合。
这样,在目标蛋白的表达和折叠过程中,Venus荧光蛋白也会被合成,并与目标蛋白正确地折叠在一起。
一旦Venus荧光蛋白与目标蛋白结合,它就可以通过外部激发光源(通常是蓝色或紫外光)的激发而发出黄绿色荧光。
这是因为Venus荧光蛋白的结构中存在一个色氨酸残基,它可以吸收激发光的能量并转移到氧化还原对上,从而激发荧光的发射。
荧光标记的目的是通过观察和检测Venus荧光蛋白的荧光信号
来研究目标蛋白的表达、定位和相互作用等生物学过程。
这种标记技术在细胞生物学、分子生物学和生物医学研究中得到广泛应用,可以实时、非侵入性地观察和分析生物分子在细胞和组织中的动态行为。
荧光蛋白定量荧光蛋白定量荧光蛋白(fluorescent protein,FP)是一类具有荧光特性的蛋白质分子,广泛应用于生物学研究中。
荧光蛋白的定量是指对荧光蛋白的含量进行精确测量和分析的过程。
本文将介绍荧光蛋白定量的原理、方法和应用。
一、荧光蛋白定量的原理荧光蛋白定量的原理基于荧光现象。
荧光蛋白在受到激发光的照射后,会发出一种特定波长的荧光信号。
这种荧光信号可以通过荧光光谱仪等设备进行检测和定量。
荧光蛋白的定量可以通过测量荧光信号的强度来实现。
二、荧光蛋白定量的方法1. 荧光光谱法:利用荧光光谱仪测量荧光蛋白产生的荧光信号,通过峰值的强度和位置来定量。
这种方法适用于单一种类的荧光蛋白。
2. 荧光强度法:利用荧光信号的强度来定量荧光蛋白的含量。
可以通过与标准曲线比较,或者与内标物进行内标法定量。
3. 蛋白质定量法:通过测量蛋白质的总量来间接定量荧光蛋白的含量。
常用的方法包括BCA法、Lowry法和Bradford法等。
三、荧光蛋白定量的应用1. 荧光蛋白标记法:荧光蛋白可以与其他分子(如抗体、药物等)进行标记,用于生物学实验中的染色和追踪。
荧光蛋白定量可以确定标记物的含量,保证实验结果的准确性。
2. 荧光蛋白表达定量:荧光蛋白在基因工程中常用作报告基因,用于检测目标基因的表达情况。
通过定量荧光蛋白的含量,可以了解目标基因的表达水平。
3. 荧光蛋白定量在药物筛选中的应用:荧光蛋白可以用于检测药物对特定分子的结合情况,通过定量荧光蛋白的含量,可以评估药物的结合能力和抑制效果。
4. 荧光蛋白定量在环境监测中的应用:荧光蛋白可以用于检测环境中的有害物质,通过定量荧光蛋白的含量,可以评估环境的污染程度和危害程度。
荧光蛋白定量的准确性和可重复性对于研究结果的可靠性至关重要。
因此,在进行荧光蛋白定量实验时,需要注意实验条件的控制、标准曲线的建立和内标物的选择。
同时,还可以结合其他分析方法,如Western blot和质谱等,来验证荧光蛋白定量的结果。
荧光蛋白及其发光原理介绍Xxx(xxxx xxxx xxx xxxxx)摘要本文介绍了荧光蛋白的来源,基本结构和发光机理,并通过与电子行业中广泛应用的无机固体发光材料进行比较,提出荧光蛋白可行的应用前景。
关键词:荧光蛋白,生色团,发光原理,应用前景1 引言自然界有许多生物能够发光。
多数生物发光过程是通过小分子有机化合物荧光素和荧光素酶的化学反应释放出光能。
然而有一类荧光物质不仅能在化学能激发下发出荧光,还能被光激发---荧光蛋白。
荧光蛋白种类很多,其中最有应用价值的是在最早在多管水母中提取的绿色荧光蛋白]1[。
绿色荧光蛋白化学性质稳定,分子量约27000,为238个氨基酸残基组成的单链结构。
在溶液中可形成二聚体或四聚体桶状晶体。
其荧光发射峰在509nm , 最大激发波长为395 nm , 并在470 nm 处有一肩峰。
由绿色荧光蛋白为蓝本通过基因技术合成的突变体发射光谱在整个可见光波段,因此在生物荧光标记方面得到广泛的应用,2008年诺贝尔化学奖也授予下俢村,钱永健等在此方面做出贡献的科学家。
2 绿色荧光蛋白基本结构绿色荧光蛋白分子呈圆柱桶状。
Yang 等]2[的研究表明, GFP是由两个相当规则的内含一个α2螺旋和外面包围11个β2折叠链的β2桶状结构组成的二聚体。
图1 绿色荧光蛋白结构蛋白质前端环化形成生色团。
生色团的结构可以人工改造,从而发出不同波长的荧光。
生色团一经形成其化学性质便十分稳定,又能通过桶装蛋白质外壳给予其足够的保护,只有遇到强化学或者温度环境时才会遭到破坏,而且还具有一定的自我恢复能力。
正是这样的特殊结构使得荧光蛋白具有稳定的发光能力。
图2 生色团环化形成示意图如图所示,蛋白质二聚体端基环化氧化后能够发生质子化以及顺-反异构变化]3[,因此导致分子能级发生变化,具有发光能力。
生色团在蓝光照射下,会吸收蓝光的部分能量,然后发射出绿色的荧光。
利用这一性质,生物学家们可以用绿色荧光蛋白来标记几乎任何生物分子或细胞,然后在蓝光照射下进行显微镜观察。
mvenus荧光蛋白序列关于mVenus荧光蛋白序列的文章。
引言:荧光蛋白是一种广泛应用于生物科学研究的工具,其发光特性使得它在细胞成像、荧光标记和蛋白质定位研究中发挥着重要的作用。
其中,mVenus 荧光蛋白是一种常用的荧光标记蛋白,其发光波长适合于许多现有的荧光探针和显微镜系统。
本文将以mVenus荧光蛋白序列为主题,一步一步回答你可能有的疑问。
一、什么是mVenus荧光蛋白?mVenus荧光蛋白是一种由柯西研究所(Kosugi Research Institute)的Atsushi Miyawaki和Roger Y. Tsien合作发现的荧光蛋白。
它属于绿色荧光蛋白家族的一员,其发光波长为528纳米。
mVenus荧光蛋白具有较高的亮度和光稳定性,可应用于许多不同的研究领域。
二、mVenus荧光蛋白序列是什么?mVenus荧光蛋白序列是指mVenus荧光蛋白的氨基酸序列。
mVenus 荧光蛋白的序列共有238个氨基酸,其核心结构由11个β段和10个α段组成。
这些段落的摺迭形状和连接方式使mVenus荧光蛋白具有其特有的发光性质。
三、mVenus荧光蛋白序列的构成是怎样的?mVenus荧光蛋白序列是由一系列编码氨基酸的密码子组成的。
根据mVenus荧光蛋白的序列信息,我们可以使用DNA合成技术来合成编码该蛋白的DNA序列。
mVenus荧光蛋白的序列中包括了起始密码子(AUG)和终止密码子(如TAA,TAG,TGA),它们分别标志着蛋白的起始和终止。
四、mVenus荧光蛋白序列的功能特点有哪些?mVenus荧光蛋白的功能特点使得它在生物学研究中得到广泛应用。
它具有高亮度和较长的荧光寿命,使得其在显微镜成像和细胞标记实验中表现出较好的性能。
此外,mVenus荧光蛋白的光学性质使得其可以和其他荧光蛋白或探针共同使用,实现多重荧光标记或探测。
五、mVenus荧光蛋白序列如何应用于生物研究?mVenus荧光蛋白的序列可以用于构建荧光蛋白表达载体,通过转染或转化等方法将其导入到目标生物体内。
生物发光原理:荧光蛋白和生物体的自然发光
生物发光是一种生物体在缺乏外部光源的情况下产生的自然光。
这一现象在很多生物中都能观察到,其中荧光蛋白是一种常见的生物发光物质。
以下是荧光蛋白和生物体自然发光的基本原理:
1. 荧光蛋白的原理:
荧光蛋白结构:荧光蛋白是一类具有特殊结构的蛋白质,其中最著名的是绿色荧光蛋白(GFP)。
这类蛋白质中含有色氨酸和其他氨基酸,它们的结构使得荧光蛋白能够发光。
激发态与激发光:当荧光蛋白受到外部激发光(通常是紫外光)照射时,色氨酸的分子结构发生变化,使得其电子进入激发态。
在电子返回基态的过程中,释放出光子,即发出荧光。
发出的光的颜色取决于荧光蛋白的结构。
颜色变化:通过基因工程技术,科学家能够改变荧光蛋白的结构,从而调节其发光的颜色,包括绿色、红色、蓝色等。
2. 生物体的自然发光:
生物体的自然发光器官:有些生物体拥有自然发光器官,如萤火虫的发光器官,或深海中的某些生物。
生物体的荧光蛋白:一些生物体通过产生荧光蛋白来实现自然发光。
例如,水母中的荧光蛋白使得水母在夜晚发光,起到捕食和防御的作用。
生物体发光的功能:生物体自然发光的功能多种多样,包括吸引异性、捕捉猎物、进行交流、以及防御捕食者。
生物发光的原理基于荧光蛋白的特殊结构,这使得一些生物能够在特定条件下发出自然光。
这一现象不仅在生物学研究中具有重要应用,也为生态学和医学研究提供了有趣的信息。
荧光蛋白bfp的常用的激发光和发射光光谱概述说明1. 引言1.1 概述激发光和发射光谱是荧光蛋白BFP(Blue fluorescent protein)研究中的重要内容。
荧光蛋白BFP是一种能发出蓝色荧光的蛋白质,在生物医学和生物工程领域有广泛的应用。
了解荧光蛋白BFP的激发光和发射光谱特征对于深入理解其结构、功能以及应用具有重要意义。
1.2 文章结构本文将从以下几个方面介绍荧光蛋白BFP的激发光和发射光谱特征:首先,我们将简要介绍荧光蛋白BFP的基本信息和应用背景;然后,我们将详细分析其常见的激发光源及其选择原则;接下来,我们将探讨影响激发光谱特征的因素,并对其进行深入研究;之后,我们将对荧光蛋白BFP的发射峰和光谱特性展开分析;最后,我们将总结主要观点和结果,并提出未来研究建议和展望。
1.3 目的本文的目的是全面概述荧光蛋白BFP的常用的激发光和发射光谱特征。
通过对激发光谱和发射光谱的研究,我们可以深入了解荧光蛋白BFP在不同条件下的发色机制,并为其在生物医学与生物工程领域中更广泛的应用提供基础研究支持。
同时,本文也旨在提供给科研人员参考,在实验设计和数据分析时能够更好地使用荧光蛋白BFP并理解其特性。
2. 荧光蛋白BFP2.1 荧光蛋白简介荧光蛋白(Fluorescent protein, FP)是一类生物荧光探针,具有自身固有的发光性质。
其中,荧光蛋白bfp (Blue Fluorescent Protein)是一种产生蓝色荧光的变种。
2.2 BFP的特点和应用荧光蛋白bfp具有以下几个特点:首先,bfp能够在体内及细胞内表达,不需要添加外部试剂。
其次,bfp具有很高的相对分子量、热稳定性和耐酸碱性,使其在不同环境条件下都能保持良好的发光性能。
此外,bfp拥有较窄的激发峰和发射峰,在实验中可以通过滤波器和单色仪轻松地检测到其发出的荧光信号。
最后,bfp与其他颜色的荧光蛋白(如GFP、YFP等)相比,具有更快的亮灭动力学与较高的亮度。
gfp荧光蛋白发光原理【原创实用版】目录1.GFP 荧光蛋白的概述2.GFP 荧光蛋白的发光原理3.GFP 荧光蛋白的应用领域正文一、GFP 荧光蛋白的概述GFP(Green Fluorescent Protein,绿色荧光蛋白)是一种源自水母的荧光蛋白,具有在紫外光下吸收能量并在可见光下发射出绿色荧光的特性。
自从 1962 年被科学家发现以来,GFP 已经成为生物学和生物医学研究领域的重要工具,被广泛应用于蛋白质表达、细胞追踪和生物成像等方面。
二、GFP 荧光蛋白的发光原理GFP 荧光蛋白的发光原理主要基于其特殊的分子结构。
GFP 蛋白由20 个氨基酸残基组成,这些氨基酸残基在空间上形成了一个特殊的结构,使得 GFP 蛋白具有荧光性质。
GFP 蛋白在紫外光的照射下,会吸收紫外光的能量,并使蛋白质分子中的电子跃迁到激发态。
在激发态下,电子会通过一系列的振动和旋转,最终回到基态。
当电子回到基态时,多余的能量以光的形式释放出来,形成绿色荧光。
值得注意的是,GFP 荧光蛋白在不同的环境下,其发光强度和颜色可能会发生变化。
为了提高 GFP 荧光蛋白的稳定性和发光效率,科学家们通过基因工程技术,开发出了许多 GFP 的改进型,例如增强型 GFP(EGFP)、快速熒光蛋白(RFP)和黄色荧光蛋白(YFP)等。
三、GFP 荧光蛋白的应用领域GFP 荧光蛋白及其改进型在生物学和生物医学研究领域具有广泛的应用。
以下是 GFP 荧光蛋白的一些主要应用领域:1.蛋白质表达:GFP 荧光蛋白可以作为融合蛋白的标签,用于检测蛋白质的表达水平和定位。
2.细胞追踪:通过将 GFP 荧光蛋白融合到细胞膜蛋白上,可以实现对细胞在活体状态下的实时追踪和成像。
3.生物成像:GFP 荧光蛋白在生物成像领域具有重要应用,可以用于实时监测细胞内的生物过程和信号传导。
4.药物筛选:GFP 荧光蛋白可以用作药物筛选的指标,通过检测荧光蛋白的活性变化,评估药物对蛋白质功能的影响。
绿色荧光蛋白和荧光素发光原理嘿,大家好!今天我们聊点有趣的东西——绿色荧光蛋白和荧光素。
这两个名字听起来就像是科学家们的秘密武器,其实它们有点像夜空中的明星,只不过它们在细胞里发光。
别急,咱们一点点来解开它们的神秘面纱。
1. 绿色荧光蛋白(GFP):让细胞“发光”的小明星1.1 绿色荧光蛋白,简称GFP,听名字就知道,它在绿色的光芒下闪闪发亮。
那它是怎么做到的呢?其实GFP最早是在水母里发现的。
你没听错,就是那种看起来像漂浮在海洋里的透明小东西。
水母在海洋里发光,就像夜晚的星星,真是让人惊叹。
1.2 GFP的“发光”原理其实很简单。
它的发光是因为它含有一种特殊的蛋白质,这种蛋白质里有一种叫“色素”的东西。
这些色素在吸收了蓝光或紫光之后,会把这些光能转换成绿色光,照亮了细胞。
这就像你把手电筒照在黑暗中,光线反射出来一样,只不过这里的“手电筒”是细胞里的GFP。
1.3 那GFP为什么那么受欢迎呢?简单来说,它帮科学家们解决了一个大难题——追踪和观察细胞。
把GFP装进细胞里,就能看到细胞里的各种活动,就像在黑夜中看到了星星的轨迹一样清晰。
这种技术在生物学和医学研究中可有大用处了。
2. 荧光素:闪耀的秘密武器2.1 说到荧光素,你可能会觉得它像是某种魔法药水,其实它也是一种很特别的物质。
荧光素的发光原理跟GFP类似,不过它们的“发光”方式有点不同。
荧光素本身不发光,而是需要和一种叫做荧光素酶的酶结合才会发光。
这就像是化学反应中的“催化剂”,没有它们的配合,荧光素就只能乖乖待着,不会闪亮登场。
2.2 荧光素的应用场景也非常广泛。
比如在医学检测中,科学家们可以用它来标记病原体或细胞,帮助诊断疾病。
就像给病菌贴上了“发光标签”,这些病菌在显微镜下就会变得“发光”,让医生们一目了然。
2.3 再比如,在环境监测中,荧光素也能发挥作用。
它能帮助检测水质或空气中的污染物,简直是“环保卫士”的代言人。
用荧光素标记的污染物,就像是夜晚的霓虹灯,把问题暴露在了大家面前。
Introduction to Fluorescent Proteins The discovery of green fluorescent protein in the early 1960s ultimately heralded a new era in cell biology by enabling investigators to apply molecular cloning methods, fusing the fluorophore moiety to a wide variety of protein and enzyme targets, in order to monitor cellular processes in living systems using optical microscopy and related methodology. When coupled to recent technical advances in widefield fluorescence and confocal microscopy, including ultrafast low light level digital cameras and multitracking laser control systems, the green fluorescent protein and its color-shifted genetic derivatives have demonstrated invaluable service in many thousands of live-cell imaging experiments.
Osamu Shimomura and Frank Johnson, working at the Friday Harbor Laboratories of the University of Washington in 1961, first isolated a calcium-dependent bioluminescent protein from the Aequorea victoria jellyfish, which they named aequorin. During the isolation procedure, a second protein was observed that lacked the blue-emitting bioluminescent properties of aequorin, but was able to produce green fluorescence when illuminated with ultraviolet light. Due to this property, the protein was eventually christened with the unceremonious name of green fluorescent protein (GFP). Over the next two decades, researchers determined that aequorin and the green fluorescent protein work together in the light organs of the jellyfish to convert calcium-induced luminescent signals into the green fluorescence characteristic of the species.
Although the gene for green fluorescent protein was first cloned in 1992, the significant potential as a molecular probe was not realized until several years later when fusion products were used to track gene expression in bacteria and nematodes. Since these early studies, green fluorescent protein has been engineered to produce a vast number of variously colored mutants, fusion proteins, and biosensors that are broadly referred to as fluorescent proteins. More recently, fluorescent proteins from other species have been identified and isolated, resulting in further expansion of the color palette. With the rapid evolution of fluorescent protein technology, the utility of this genetically encoded fluorophore for a wide spectrum of applications beyond the simple tracking of tagged biomolecules in living cells is now becoming fully appreciated.
Illustrated in Figure 1 are two examples of multiple fluorescent protein labeling in living cells using fusion products targeted at sub-cellular (organelle) locations. The opossum kidney cortex proximal tubule epithelial cell (OK line) presented in Figure 1(a) was transfected with a cocktail of fluorescent protein variants fused to peptide signals that mediate transport to either the nucleus (enhanced cyan fluorescent protein; ECFP), the mitochondria (DsRed fluorescent protein; DsRed2FP), or the microtubule network (enhanced green fluorescent protein; EGFP). A similar specimen consisting of human cervical adenocarcinoma epithelial cells (HeLa line) is depicted in Figure 1(b). The HeLa cells were co-transfected with sub-cellular localization vectors fused to enhanced cyan and yellow (EYFP) fluorescent protein coding sequences (Golgi complex and the nucleus, respectively), as well as a variant of the Discosoma striata marine anemone fluorescent protein, DsRed2FP, targeting the mitochondrial network.
Green fluorescent protein, and its mutated allelic forms, blue, cyan, and yellow fluorescent proteins are used to construct fluorescent chimeric proteins that can be expressed in living cells, tissues, and entire organisms, after transfection with the engineered vectors. Red fluorescent proteins have been isolated from other species, including coral reef organisms, and are similarly useful. The fluorescent protein technique avoids the problem of purifying, tagging, and introducing labeled proteins into cells or the task of producing specific antibodies for surface or internal antigens.
Properties and Modifications of Aequorea victoria Green Fluorescent Protein Among the most important aspects of the green fluorescent protein to appreciate is that the entire 27 kiloDalton native peptide structure is essential to the development and maintenance of its fluorescence. It is remarkable that the principle fluorophore is derived from a triplet of adjacent amino acids: the serine, tyrosine, and glycine residues at locations 65, 66, and 67 (referred to as Ser65, Tyr66, and Gly67; see Figure 2). Although this simple amino acid motif is commonly found throughout nature, it does not generally result in fluorescence. What is unique to the fluorescent protein is that the location of this peptide triplet resides in the center of a remarkably stable barrel structure consisting of 11 beta-sheets folded into a tube.