1、肌原纤维蛋白的提取

第二章第一节肉的组成及其工艺特点练习题一、填空题1．从广义的角度来说，凡是能够作为人类食品的各种动物肌体组织都统称为肉，但一般理解为动物经屠宰后剥皮或者不剥皮的去头尾、蹄爪和内脏的肉胴体，而把头尾、蹄爪、内脏统称为副产品或杂碎。

2．从食品加工的角度来看，肉是由各种组织即肌肉组织、脂肪组织、骨骼组织和结缔组织组成的。

3．肌肉组织是肉中最重要的组成成分，可分为横纹肌、平滑肌、心肌三种。

4．肌肉组织的基本单位是肌纤维，它是一个由一层外膜即肌纤维膜包起来的多核圆柱形细胞。

5．畜禽的肌肉通常呈不同程度的红色，是由于肌纤维内含有肌红蛋白的缘故。

6．脂肪组织是由退化的疏松结缔组织和大量的脂肪细胞所组成。

分布在皮下的脂肪俗称肥膘或肥肉；贮存在腹膜上的脂肪叫板油；分布在肠系膜、网膜上的脂肪叫花油。

7．结缔组织是构成肌腱、筋膜、韧带的主要成分，广泛分布于畜肉的各部分，包括肌肉组织和脂肪组织的膜以及血管、淋巴管等，在体内主要起支持作用和连接作用，并赋予肉以韧性和伸缩性。

8．结缔组织是由细胞和细胞间质所组成。

细胞间质包括基质和纤维两部分，其中纤维部分包括胶原纤维、弹性纤维和网状纤维，这些物质属于硬性非全价蛋白，具有坚硬、难溶，不易消化的特点，所以营养价值较低。

9．骨骼是由外部的密质骨和内部的松质骨构成的，前者致密坚实，后者疏松如海绵样。

10．肉中的蛋白质依其构成位置和在盐溶液中溶解度的不同，可分为肌原纤维蛋白质、肌浆蛋白质和基质蛋白质。

11．肌凝蛋白又叫肌球蛋白，是构成肌原纤维主要结构的蛋白质，并具有ATP酶的活性。

12．肌纤蛋白又称肌动蛋白，它不具酶的活性，有两种不同的存在形式，即球形和纤维形，肌肉收缩时以球形出现，肌肉松驰时以纤维形出现。

13．肌凝蛋白易与肌纤蛋白结合成肌纤凝蛋白复合物，后者具有弹性和收缩性。

14．肉类脂肪是由各种脂肪酸的甘油三酯、少量的卵磷脂、胆固醇、游离脂肪酸及脂溶性色素组成。

15．肉是营养价值很高的食品，它除了可供给人类大量的全价蛋白、脂肪、无机盐及维生素外，还具有吸收率高、耐饥、适口性好和适合制作多种佳肴等优点。

《水产食品加工学》练习题及答案解析水产品的化学组成成分一、鱼贝类的水分[1]水的作用●溶解物质如糖、盐；分散蛋白质、淀粉等●参与维持电解质平衡，调节渗透压●影响产品的加工、保藏和质量[2]食品中水分●游离水，结合水[3]水分活度●Aw=P/p0二、鱼贝藻的蛋白质[1]鱼贝类肌肉组织●普通肉和暗色肉●红肉鱼和白肉鱼[2]鱼贝类的蛋白质组织1.鱼肉类蛋白质●细胞内蛋白质◆肌原纤维蛋白质◆肌浆纤维蛋白质●细胞外蛋白质◆肌基质蛋白质2.鱼类肌肉蛋白●肌原纤维蛋白盐溶●肌浆蛋白水溶●肌质蛋白不溶[3]肌肉的构造1.肌纤维●细胞组成◆肌膜◆肌原纤维✓粗肌丝✓细肌丝✓肌原纤维蛋白✧肌动蛋白✧肌球蛋白✧原肌球蛋白✧肌钙蛋白◆肌浆✓溶酶体◆肌细胞核2.肌基质蛋白（构成结缔组织）●胶原蛋白●弹性蛋白3.胶原氨基酸共性组成●胶原蛋白●交联◆胶原蛋白的应用◆其它基质蛋白[4]水产品过敏原[5]水产品过敏蛋白[6]海藻蛋白质1.藻胆蛋白2.藻红蛋白3.藻蓝蛋白4.异藻蓝蛋白三、鱼贝类的脂质[1]脂肪1.非极性脂肪2.极性脂肪[2]鱼贝类脂肪含量1.脂质含量2.作用●作为热源●必须营养素●代谢调节物质●绝缘物质●缓冲3.影响脂质含量的因素●环境条件（水温、生栖深度、生栖场所等）●生理条件（年龄、性别、性成熟度）●食饵状态（饵料的种类、摄取量）四、鱼贝类的糖类[1]鱼贝类的糖原●贝类●鱼类[2]水产品的其他糖类●中性粘多糖●酸性粘多糖五、鱼贝类的提取成分[1]Extract的定义1.抽提成分●含氮成分●非含氮成分2.提取物成分研究课题●生物学方面的研究●食品化学方面的研究●食品工业方面的研究3.提取物成分的分布含氮成分●游离氨基酸●低分子肽●核苷酸及其关联化合物●有机盐类●其他低分子成分非含氮成分●有机酸●游离单糖类六、鱼贝类的维生素[1]脂溶性维生素（A、D、E、K）1.维生素D（Vit D）2.维生素E（Vit E）[2]水溶性维生素（B、C）1.硫氨素（Vit B1）2.核黄素（Vit B2）3.尼克酸又称烟酸（Vit B5）4.维生素C（Vit C）七、鱼贝类的无机质[1]概述1.常量元素（Na、K、Ca、Mg、Cl、P、S）2.微量元素（Mn、Co、Cr、I、Mo、Se、Zn、Cu等）[2]鱼贝类中无机含量的特点●硬组织含量高●肌肉相对含量低●作为蛋白质、脂肪等组成的一部分●体液的无机质主要以离子形式存在，同渗透压力调节和酸碱度平衡相关八、鱼贝类的呈味成分[1]鱼类[2]甲壳类[3]贝类●琥珀酸及其钠盐具有鲜味，其次还有苷氨酸等●糖原具有调和浸出物成分的味，增强浓厚感[4]其他水产食品加工学什么是root effect？答：root effect（鲁特效应）：鱼类特有的现象，是指当血液中p(CO2)升高时，Hb对O2的亲和力下降，而且Hb氧容量也下降的现象。

牙鲆鱼、多宝鱼肌原纤维蛋白性质比较夏俪宁;贾慧;李琦;徐畅;董秀萍;潘锦锋【摘要】鱼类肌肉蛋白的组成与性质决定了其加工特性和产品特性.以牙鲆鱼和多宝鱼为研究对象,用SDS-PAGE分析二者肌肉蛋白的组成形式,采用差示扫描量热法(DSC)、动态流变仪研究二者肌原纤维蛋白的热变特性、流变特性,以及乳化性和起泡性等蛋白功能特性,并对以上性质进行比较.SDS-PAGE电泳结果显示牙鲆鱼肌浆蛋白在20.1～44.3 kDa间,较多宝鱼肌浆蛋白多两条特异条带,而牙鲆鱼肌原纤维蛋白在97.2～66.4 kDa处较多宝鱼多一条特异条带.DSC研究显示牙鲆鱼肌原纤维蛋白变性温度为39.98℃,高于多宝鱼的37.86 ℃,流变分析中,牙鲆鱼、多宝鱼肌原纤维蛋白损耗模量G"在30～40℃间均有流变特性转折点.二种鱼类肌原纤维蛋白的功能特性随着蛋白浓度的升高而降低.乳化性结果显示,低浓度时牙鲆鱼肌原纤维蛋白乳化活性高于多宝鱼.起泡性研究显示,低浓度牙鲆鱼肌原纤维蛋白起泡性低于多宝鱼,中与高浓度时高于多宝鱼.同时随着浓度的升高,多宝鱼起泡性趋于稳定.研究结果表明,牙鲆鱼及多宝鱼的蛋白组成二者肌原纤维蛋白流变特性-乳化特性以及起泡性等功能特性均有一定差异.%Composition and properties of fish muscle protein determines its processing characteristics and product features.In this study,Japanese flounder and turbot muscle were used as research materials,protein pattern of muscle was analyzed using SDS-PAGE,thermal properties and rheological properties were studied with DSC and rheometer.Emulsifying and foaming capability of myofibrillar protein (MFP) were also investigated.It is showed that SDS-PAGE electrophoresis analyses found distinct differences in myosinogen and MFP proteins between Japanese flounder and turbot muscle.Turbot muscle had different bands ina molecular weight range of 20.1 kDa to 44.3 kDa in myosinogen,Japanese flounder showed a different band in MFP proteins at 97.2～66.4kDa.Different scanning calorimetric (DSC) study showed that the denaturation point of flounder MFP was 39.98 ℃,higher than that of turbot MFP,which was 37.86 ℃.A peak was observed in loss modulus of flounder MFP and turbot MFP at range of 30 to 40 ℃.As protein concentration increased,emulsifying activity index (EAI),emulsifying stability index (ESI),foaming capability (FC)and foaming stability (FS)of myofibrillar protein showed a decreasing trend.It is showed that the ESI of flounder MFP was higher than that of the turbot at low concentration.FS of flounder MFP was higher than that of the turbot at medium and high concentration,the consequence at low concentration was opposite.As protein concentration increased,the foaming properties of turbot tend to be stable.The results showed that the muscle protein patterns with SDS-PAGE,and functional properties for rheological properties,EAI and FC of these two MFP all had significant differences.【期刊名称】《食品工业科技》【年(卷),期】2018(039)012【总页数】5页(P44-48)【关键词】牙鲆鱼;多宝鱼;肌原纤维蛋白;流变特性;热变特性【作者】夏俪宁;贾慧;李琦;徐畅;董秀萍;潘锦锋【作者单位】大连工业大学食品学院,国家海洋食品工程技术研究中心辽宁大连116034;大连工业大学食品学院,国家海洋食品工程技术研究中心辽宁大连116034;大连工业大学食品学院,国家海洋食品工程技术研究中心辽宁大连116034;大连工业大学食品学院,国家海洋食品工程技术研究中心辽宁大连116034;大连工业大学食品学院,国家海洋食品工程技术研究中心辽宁大连116034;大连工业大学食品学院,国家海洋食品工程技术研究中心辽宁大连116034【正文语种】中文【中图分类】TS254.2牙鲆鱼(Paralichthys olivaceus),别名鲆鱼,为硬骨鱼纲、鲆科,是比目鱼的一类。

鸡胸肉肌原纤维蛋白的提取及凝胶特性的研究
李令平;张坤生;任云霞
【期刊名称】《食品研究与开发》
【年(卷),期】2007(028)011
【摘要】研究从鸡胸肉中提取肌原纤维蛋白,探讨不同pH值对肌原纤维蛋白含量的影响.研究结果:在pH7.0时,蛋白含量最大为69.74%,通过SDS-PAGE凝胶电泳分析表明,其主要成分为肌球蛋白、肌动蛋白和肌动球蛋白及其他一些小分子肌原纤维蛋白碎片;在离子强度0.6、pH7.0时提取的肌原纤维蛋白所制备的凝胶的保水性、硬度、胶粘性最大.
【总页数】4页(P30-33)
【作者】李令平;张坤生;任云霞
【作者单位】天津市食品生物技术重点实验室,天津商业大学,食品工程系,天
津,300134;天津市食品生物技术重点实验室,天津商业大学,食品工程系,天
津,300134;天津市食品生物技术重点实验室,天津商业大学,食品工程系,天
津,300134
【正文语种】中文
【中图分类】TS2
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可得然胶与卡拉胶和黄原胶复配对肌原纤维蛋白功能特性的影响刘骞;商旭;姜帅;曹传爱;孔保华【摘要】将可得然胶分别与卡拉胶和黄原胶以不同比例(1:9、3:7、5:5、7:3、9:1,质量比)复配,按照0.3％添加量添加到肌原纤维蛋白中,研究复合食品胶对肌原纤维蛋白乳化性和凝胶特性的影响.测定复合蛋白的乳化特性(乳化活性和乳化稳定性)以及复合蛋白的凝胶特性(持水性、质构、白度和微观结构).研究结果表明,添加两种复合食品胶均能够显著提高肌原纤维蛋白的乳化活性和乳化稳定性(P<0.05),以及显著提高肌原纤维蛋白凝胶的持水性、硬度和弹性(P<0.05),其中以添加可得然胶-卡拉胶复合胶的效果为佳(P<0.05).同时,添加可得然胶-卡拉胶复合胶对肌原纤维蛋白凝胶白度无显著影响(P>0.05),而添加可得然胶-黄原胶复合胶则会显著降低肌原纤维蛋白凝胶白度(P<0.05).另外,添加两种复合食品胶均能显著改善肌原纤维蛋白凝胶结构,使凝胶孔洞减小、结构趋于致密均匀,其中添加可得然胶-卡拉胶复合胶比例为7:3(质量比)时的效果最佳(P>0.05).【期刊名称】《食品研究与开发》【年(卷),期】2019(040)003【总页数】7页(P45-51)【关键词】可得然胶;卡拉胶;黄原胶;肌原纤维蛋白;乳化特性;凝胶特性【作者】刘骞;商旭;姜帅;曹传爱;孔保华【作者单位】东北农业大学食品学院,黑龙江哈尔滨150030;东北农业大学食品学院,黑龙江哈尔滨150030;东北农业大学食品学院,黑龙江哈尔滨150030;东北农业大学食品学院,黑龙江哈尔滨150030;东北农业大学食品学院,黑龙江哈尔滨150030【正文语种】中文肌原纤维蛋白（myofibrillar protein，MP）是组成肌肉中肌原纤维的一种重要的蛋白质，约占肌肉中总蛋白质的50%～55%，其在影响加工肉制品质量方面起着关键作用[1]。

董儒仪，杜琪，吴盈茹，等. 冷藏三疣梭子蟹腹部和螯足肌肉品质特性变化[J]. 食品工业科技，2024，45（2）：92−100. doi:10.13386/j.issn1002-0306.2023040192DONG Ruyi, DU Qi, WU Yingru, et al. Changes in Quality Characteristics of Abdomen and Cheliped Muscle of Swimming Crab (Portunus trituberculatus ) during Chilled Storage[J]. Science and Technology of Food Industry, 2024, 45(2): 92−100. (in Chinese with English abstract). doi: 10.13386/j.issn1002-0306.2023040192· 研究与探讨 ·冷藏三疣梭子蟹腹部和螯足肌肉品质特性变化董儒仪1，杜　琪1，吴盈茹1，周　婷1，水珊珊1,2, *，张　宾1, *（1.浙江海洋大学食品与药学学院，浙江舟山 316022；2.浙江省海洋开发研究院，浙江舟山 316021）摘　要：目的：探究冷藏过程中三疣梭子蟹腹部和螯足肌肉品质特性变化情况。

方法：以三疣梭子蟹为对象，在4 ℃冷藏过程中，对蟹腹部和螯足肌肉进行定量描述分析，同时测定肌肉持水力、水分含量、水分活度、pH 、挥发性盐基氮、三甲胺、TCA-可溶性肽、肌原纤维蛋白含量及其小片化指数等理化指标。

结果：随着冷藏时间延长，三疣梭子蟹腹部和螯足肌肉特性出现相似的变化趋势，其中肌肉品质感官特性、持水力、水分含量和水分活度均呈下降趋势；肌肉pH 呈先下降后上升趋势，腹部肌肉pH 在冷藏第5 d 时为7.7，而螯足肌肉pH 在冷藏第4 d 时已达7.99；挥发性盐基氮、三甲胺、TCA-可溶性肽含量和肌原纤维小片化指数则呈不断上升趋势；肌原纤维蛋白含量呈显著下降趋势（P <0.05），腹部和螯足肌肉在冷藏5 d 后分别下降了38.11%和49.51%。

电场对三疣梭子蟹微冻贮藏过程中品质的影响李苑;王丽平;余海霞;杨水兵;胡亚芹【摘要】The quality of Portunus trituberculatus during storage under electric field superimposed superchilling or traditional superchilling condition was studied. To compared the difference between the two methods in aquatic product storage,the physical and chemicalindexes,including total volatile base nitrogen(TVB-N), SDS-PAGE gel electrophoresis,degree of lipid oxydation(thiobarbituric acidanalysis,TBA),total number of colonies(TVC)and microstructure changes were tested.The results demonstrated that the sarcoplasmic protein in traditional superchilling group aggregated obviously as compared with electric field superimposed super-chilling group.The TVB-N of the traditional superchilling group increased faster during storage time.Thede-struction of muscle fibers in the tradtional superchilling group was much more obvious than that of the electric field superimposed superchilling group.The electric field superimposed superchilling method provided a better effect in preserving quality of Portunus trituberculatus under the same storage time and condition.%主要对比研究添加电场微冻和普通微冻条件下三疣梭子蟹的贮藏品质变化情况.贮藏过程中对各项与品质相关的指标进行测定,包括与蛋白相关的挥发性盐基氮(total volatile basic nitrogen,TVB-N)值、SDS-PAGE电泳,与脂肪氧化相关的硫代巴比妥酸(thiobarbituric acid,TBA)、与微生物生长相关的菌落总数(total viable count,TVC)以及梭子蟹肌肉组织微观结构观察,对比两种贮藏方式下品质变化的差异.结果表明,普通微冻组的蛋白质聚集较明显,TVB-N值上升较快.电场微冻组肌肉组织微观结构破坏程度较小.在贮藏温度和贮藏时间相同的情况下,电场微冻比普通微冻具有更好的延长三疣梭子蟹货架期的作用.【期刊名称】《食品研究与开发》【年(卷),期】2018(039)005【总页数】6页(P192-197)【关键词】三疣梭子蟹;电场微冻;普通微冻;肌肉品质【作者】李苑;王丽平;余海霞;杨水兵;胡亚芹【作者单位】浙江大学生物系统工程与食品科学学院,馥莉食品研究院,浙江省食品加工技术与装备工程中心,浙江省农产品加工技术研究重点实验室,浙江杭州310058;浙江大学舟山海洋研究中心,浙江舟山316021;浙江大学生物系统工程与食品科学学院,馥莉食品研究院,浙江省食品加工技术与装备工程中心,浙江省农产品加工技术研究重点实验室,浙江杭州310058;浙江大学舟山海洋研究中心,浙江舟山316021;浙江大学舟山海洋研究中心,浙江舟山316021;浙江大学舟山海洋研究中心,浙江舟山316021;浙江大学生物系统工程与食品科学学院,馥莉食品研究院,浙江省食品加工技术与装备工程中心,浙江省农产品加工技术研究重点实验室,浙江杭州310058;浙江大学舟山海洋研究中心,浙江舟山316021【正文语种】中文三疣梭子蟹是一种肉质细嫩的甲壳类生物[1]，具有高蛋白、低脂肪的特点，是一种被人们广泛喜爱的水产品[2]。

第一章1.畜禽在屠宰前需经哪些处理？宰前检疫、宰前管理（宰前休息、宰前禁食、宰前淋浴）2.宰前检验后有哪些处理方式？●准宰急宰缓宰禁宰3.宰前禁食的目的？促进排便，减少胃肠内容物，便于屠宰操作；暂时的饥饿可促使体内糖原代谢加快，从而加速宰后肉的成熟。

4.击晕对肉质的影响？●电击晕使猪体产生严重的应激，导致肌肉剧烈活动和肾上腺皮质释放进入血液的儿茶酚胺增多，死后肌肉糖原酵解速率加快，易形成PSE肉。

●肌肉剧烈活动会使肌肉因毛细血管破裂而产生瘀斑。

●肌肉强烈收缩还可能导致肩胛骨和脊柱骨折。

5.刺杀放血的方式？刺颈放血法切颈放血法心脏放血法（空心刀放血法）6.宰后检验的处理方式？适于食用有条件的食用非食用销毁7.我国猪胴体的分级方法？●市销零售带皮鲜猪肉分成六大部位三个等级：一等肉（臀腿部，背腰部）；二等肉（肩颈部）；三等肉（肋腹部，前后肘子）；等外肉（前颈部，及修整下来的腹肋部）。

●内、外销分割部位肉规格如下：一号肉（颈背肌肉）0.8kg；二号肉（前腿肌肉）1.35kg；三号肉（脊背大排）0.55kg；四号肉（臀腿肌肉）2.20kg。

第二章1.肌肉的宏观结构。

●从组织学看，肌肉组织是由丝状的肌纤维集合而成，每50～150根肌纤维由一层薄膜所包围形成初级肌束。

再由数十个初级肌束集结并被稍厚的膜所包围，形成次级肌束。

由数个次级肌束集结，外表包着较厚膜，构成了肌肉。

2.肌肉的微观结构（包括肌节结构示意图）。

构成肌肉的基本单位是肌纤维，肌纤维是由肌原纤维、肌浆、细胞核和肌鞘构成。

肌原纤维是构成肌纤维的主要组成部分，直径为0.5～3.0μm。

肌肉的收缩和伸长就是由肌原纤维的收缩和伸长所致。

肌原纤维具有和肌纤维相同的横纹，横纹的结构是按一定周期重复，周期的一个单位叫肌节。

3.肉中水分的形态。

自由水约占总水分量的15﹪。

不易流动水约占总水分的80﹪。

肉的保水性能主要取决于此类水的保持能力。

结合水大约占总水分的5﹪。

04第四章肌组织习题第四章肌组织⼆、选择题（⼀）A型题1、肌原纤维的结构和功能单位是：A、肌膜能B、横⼩管C、肌节D、肌浆⽹2、⾻骼肌纤维的肌膜向胞质内凹陷形成:A、肌浆⽹B、胞质内的⼩泡群C、终池D、纵⼩管E、横⼩管3、⾻骼肌纤维中贮存钙离⼦的结构是:A、肌浆B、横⼩管C、终池D、线粒体E、肌红蛋⽩4、⼀个肌节的结构是:A、1/2A+I+1/2AB、1/2A+I+HC、1/2I+A+1/2ID、1/2A+H+1/2AE、1/2I+H+1/2I5、主要分布于内脏和⾎管壁的肌组织是：A、⾻骼肌B、⼼肌C、平滑肌D、肌节6、⾻骼肌三联体的结构和功能是:B、由⼆条横⼩管(传递兴奋)和⼀个终池(储存释放钙离⼦) 构成C、由⼀条横⼩管(储存释放钙离⼦)和⼀个终池(传递兴奋) 构成D、由⼀条横⼩管(储存释放钙离⼦)和⼀个终池(传递兴奋) 构成E、由⼆条横⼩管(储存释放钙离⼦)和⼀个终池(传递兴奋) 构成7、⼼肌闰盘含有:A、中间连接、桥粒、紧密连接B、紧密连接、桥粒、缝隙连接C、连接复合体、紧密连接D、连接复合体、缝隙连接E、中间连接、桥粒、缝隙连接8、⼼肌纤维所特有的结构是：A、肌膜B、闰盘C、肌节D、横⼩管9、⼼肌纤维的闰盘位于：A、Z线⽔平B、A带与I带交界处⽔平C、I带⽔平D、H带⽔平E、M线⽔平10、哺乳动物⾻骼肌纤维的横⼩管位于:A、I带B、H带C、A带D、I带与A带交界处E、Z线⽔平11、⼼肌纤维的横⼩管位于:A、H带B、A带C、I带D、I与A交界处E、Z线⽔平12、肌浆⽹贮存:E、肌红蛋⽩13、肌浆⽹是肌细胞内的:A、粗⾯内质⽹B、滑⾯内质⽹C、细胞内⼩管D、⾼尔基复合体E、线粒体14、组成粗肌丝的蛋⽩质是:A、肌球蛋⽩B、肌动蛋⽩C、原肌球蛋⽩D、肌原蛋⽩E、肌红蛋⽩15、包在整块肌⾁表⾯的致密结缔组织称：A、肌外膜B、肌膜C、肌束膜D、肌浆⽹16、⾻骼肌纤维收缩时,有关肌节的变化的描述正确的是:A、A带和H带缩短B、I带和H带缩短C、A带缩短D、I带和A带缩短E、A带、I带和H带均缩短17、⼼肌细胞彼此相连形成功能整体的结构是：A、T⼩管B、肌浆⽹D、肌丝E、⼆联体18、平滑肌纤维间存在的细胞连接是:E、缝隙连接和桥粒19、平滑肌纤维有肌丝单位的组成是：AA. 细肌丝和粗肌丝B. 细肌丝和中间丝C. 粗肌丝和中间丝D. 粗肌丝、细肌丝和中间丝E. 只有中间丝20、⼼肌细胞彼此相连成功能整体是依靠A、T⼩管B、三联体C、闰盘D、肌浆⽹21、⾻骼肌纤维有：A⼀个长杆状核位于中央B多个椭圆形核位于中央C⼀个椭圆形核位于肌膜下⽅D多个椭圆形核位于肌膜下⽅E⼀个椭圆形位于中央22、横纹肌纤维的肌节是：A. A带+I带B. M线与Z线之间C. 相邻两条Z线之间D. 相邻两条M线之间E. 相邻两个A带之间23、⾻骼肌纤维收缩时，肌节的变化：A. A带和H带缩短B. I带和H带缩短C. I带和A带缩短D. A带缩短E. A带、I带和H带均缩短24、⾻骼肌纤维收缩时，与肌球蛋⽩分⼦头结合的是A. C a+B. ATP25、⾻骼肌纤维收缩时，引起肌原蛋⽩结构改变的是A. Ca+B. ATPC. ATP酶D. 肌球蛋⽩头E. 肌原蛋⽩头26、Z线位于肌原纤维的A. 暗带B. 明带C. H带D. 暗带和H带之间27、⾻骼肌纤维横纹的形成原因之⼀是A. 明带和暗带内的肌丝配布不同B. 明带和暗带内的肌红蛋⽩含量不同C. 明带和暗带内线粒体数⽬不同D. 明带和暗带内糖原含量不同E. 明带和暗带内肌质⽹含量不同28、⾻骼肌纤维结构和功能的基本单位是A. 肌原纤维B. 肌节C. 粗肌丝D. 细肌丝29、⾻骼肌收缩时A. 暗带和H带收缩B. 明带和H带收缩C. 明带和暗带收缩D. 暗带收缩30、⾻骼肌纤维收缩时。