氧化对肌原纤维蛋白加工特性的影响_胡忠良

丙烯醛氧化对大黄鱼肌肉组织和肌原纤维蛋白结构性质的影响李学鹏，王祺，周凯，渠宏燕，高艳蕾，张晓琳，刘裕，励建荣（渤海大学食品科学研究院，化学化工与食品安全学院，辽宁锦州 121013）摘要：采用不同浓度（0~10 mmol/L）的丙烯醛溶液对大黄鱼鱼肉进行体外模拟氧化，研究脂质次生氧化产物中的小分子醛类对大黄鱼肌肉组织和肌原纤维蛋白结构性质的影响。

结果显示：丙烯醛处理会导致大黄鱼肌纤维缝隙变大，浓度达10 mmol/L时肌纤维发生断裂和小片化，达0.1 mmol/L以上可导致肌肉持水性的下降。

当丙烯醛浓度大于0.1 mmol/L时，随着浓度增加，肌原纤维蛋白羰基含量、二聚酪氨酸含量、表面疏水性显著增高，总巯基含量显著减少；活性巯基对丙烯醛较为敏感，丙烯醛浓度为0.01 mmol/L 时其含量比对照组减少了40.8%。

S DS-P AGE电泳表明丙烯醛氧化能使蛋白质亚基发生交联，在200 ku上方区域形成聚集体。

此外，氧化还能破坏肌原纤维蛋白的凝胶性质，使其凝胶强度、凝胶持水性、凝胶白度降低。

上述结果表明，丙烯醛能够破坏大黄鱼肌肉组织结构，并能引起肌原纤维蛋白氧化，从而破坏其结构和功能性质。

关键词：丙烯醛；大黄鱼；蛋白质氧化；肌原纤维蛋白；结构性质文章篇号：1673-9078(2014)10-1-7 DOI: 10.13982/j.mfst.1673-9078.2014.10.001 Effects of Acrolein Oxidization on Muscle Structure and Myofibrillar Protein Structural Properties in Large Yellow Croaker (Pseudosciaenacrocea)LI Xue-peng, W ANG Qi, ZHOU Kai, QU Hong-yan, GAO Y an-lei, ZHANG Xiao-lin, LIU Yu, LI Jian-rong (Research Institute of Food Science, Bohai University, Food Safety Key Lab of Liaoning Province, Jinzhou 121013,China)Abstract: In order to investigate the effects of small molecular aldehydes (among secondary lipid oxidation products) on the muscle structure and structural properties of myofibrillar proteins in large yellow croaker (Pseudosciaena crocea), the fish muscle was treated with different concentrations (0~10 mmol/L) of acrolein in an ex vivo oxidation experiment. The results showed that treatment with acrolein could lead to increased gaps between myofibers in large yellow croaker. Muscle fiber fracture and fragmentation occurred when the acrolein concentration reached 10 mmol/L, and the water-holding capacity of the fish muscle decreased when the acrolein concentration was greater than 0.1 mmol/L. The carbonyl content, bityrosine content, and surface hydrophobicity of the myofibrillar proteins increased significantly with an increase in the acrolein concentration above 0.1 mmol/L, whereas the contents of total sulfhydryl groups decreased significantly. Active sulfhydryl groups were sensitive to acrolein, and their contents decreased by 40.8% compared with the control at an acrolein concentration of 0.01 mmol/L. The SDS-P AGE results showed that acrolein oxidation could cause conjunction of some protein subunits, which formed aggregates in the area above 200 ku. In addition, the oxidation caused damage of the gel properties of the myofibrillar proteins, including decreases in the gel strength, water-holding capacity, and gel whiteness. All these results indicate that acrolein can damage the muscle structure of large yellow croaker and cause oxidation of the myofibrillar protein, thus damaging the structure and functional properties of the protein.Key words: acrolein; large yellow croaker (Pseudosciaena crocea); protein oxidation; myofibrillar protein; structural property收稿日期：2014-05-01基金项目：国家自然科学基金资助项目（31301569）；“十二五”国家科技支撑计划项目（2012BAD29B06）；高等学校博士学科点优先发展领域专项科研基金（20113326130001）作者简介：李学鹏（1982-），男，博士，讲师，主要研究方向：水产品贮藏加工；通讯作者：励建荣（1964-），男，博士，教授，主要研究方向：水产品贮藏加工与食品安全1大黄鱼（Pseudosciaena crocea）俗称大黄花，属鲈形目（Perciformes）、石首鱼科（Sciaenidae）、黄鱼属（Pseudosciaena），是我国特有的重要海水经济鱼类之一，在我国海洋渔业中占有重要的地位[1]。

自由基氧化对中国对虾肌原纤维蛋白的影响研究近年来，随着人类生活水平的提高，越来越多人开始注重健康饮食，在其中对虾已成为不少人喜爱的健康美食之一。

对虾中含有丰富的蛋白质、矿物质等营养成分，对人体健康有着极大的好处。

然而，在对虾的存储和加工过程中，自由基的产生是不可避免的，这将对虾中的肌原纤维蛋白造成负面影响，因此研究自由基氧化对中国对虾肌原纤维蛋白的影响是非常必要的。

一、自由基氧化的概念和作用自由基是指具有不成对电子的化学物质，由于它们缺少电子，因此会通过抽夺周围分子的电子来补足自己，改变周围分子的结构，因此自由基会对生物体产生负面影响。

自由基氧化是指自由基引起的氧化反应，它在许多生物学过程中起着重要作用。

自由基氧化作用是分子的氧化还原反应，其基本的反应方程式为：R-H + HO● → R● + H2OR● + O2 → ROO●●O2- + H+ → O2ROO● + Fe2+ → RO● + Fe3+RO● + HO2● → ROO● + H+对人体健康产生负面影响，如氧化DNA、蛋白质、脂质等，加速细胞老化，甚至引起肿瘤等疾病的产生。

二、对虾肌原纤维蛋白的结构和生理功能对虾肌原纤维蛋白是肌肉中的主要蛋白质，每个肌原纤维包括许多划痕和交错的纤维，每个纤维都由许多肌原纤维蛋白分子组成，这些分子通过交联形成一条长链，构成强而有力的肌丝。

这些肌丝在收缩时负责传递肌肉收缩所需的力量。

同时，对虾肌原纤维蛋白还具有储存能量的功能，这些蛋白质有助于将ATP转换为机械能，从而推动对虾运动系统的正常功能。

三、自由基氧化对对虾肌原纤维蛋白的影响自由基氧化会对对虾肌原纤维蛋白产生负面影响。

因此，研究自由基氧化对对虾肌原纤维蛋白的影响对对虾产业的可持续发展至关重要。

1. 损伤对虾肌原纤维蛋白的结构自由基会通过与对虾肌原纤维蛋白结合，导致对虾肌原纤维蛋白的结构发生改变，从而降低肌原纤维蛋白的结构稳定性和功能性。

随着自由基氧化过程的不断加重，对虾肌原纤维蛋白的损伤将不断加剧，最终导致对虾体内肌肉机能下降。

氧化大豆分离蛋白对鲤鱼肌原纤维蛋白乳化性和凝胶性的影响作者：李艳青陈洪生俞龙浩杨楠王鹤霖郭希娟来源：《农产品加工·上》2018年第03期摘要：研究氧化后大豆分离蛋白对鲤鱼肌原纤维蛋白乳化性、凝胶质地、凝胶白度及凝胶保水性的影响。

将经由FeCl3，抗坏血酸和H2O2组成的羟基自由基氧化体系氧化后的大豆分离蛋白和天然大豆分离蛋白（对照），分别以0，10%，20%，30%，40%，50%加入到鲤鱼肌原纤维蛋白中，混合后测定其乳化性和凝胶性。

结果得出添加大豆分离蛋白后，乳化活力和乳化稳定性下降，凝胶弹性、硬度、保水性及白度有不同程度的下降，但添加氧化大豆分离蛋白的肌原纤维蛋白乳化性和凝胶性优于添加天然大豆分离蛋白。

结果表明，适量添加经过氧化的大豆分离蛋白对鲤鱼肌原纤维蛋白的乳化性能和凝胶性能破坏较小，可用于鱼糜实际生产中。

关键词：氧化大豆分离蛋白;鲤鱼;肌原纤维蛋白;乳化性;凝胶性中圖分类号：TS254.1 ; ; 文献标志码：A ; ; doi ：10.16693/ki.1671-9646（X ）.2018.03.003Influence of Oxidized Soy Protein Isolate on Emulsifying and Gel Properties ofCommon Carp（Cyprinus carpio）Myofibrillar ProteinLI Yanqing，CHEN Hongsheng，YU Longhao，YANG Nan，WANG Helin，GUO Xijuan（College of Food，Heilongjiang Bayi Argriculture University，Daqing，Heilongjiang 163319，China）Abstract：In this paper，the effects of oxidized soybean protein isolate on the emulsification，gel texture，gel whiteness and gel water holding capability of common carp myofibrillar protein were studied. Soy protein isolate oxidized by the hydroxyl radical oxidation system（composed of FeCl3，ascorbic acid and H2O2）and natural soy protein isolate were added to the common carp myofibrillar protein by 0，10%，20%，30%，40%，50%，then determined the myofibrillar protein emulsifying property and gelation. The results showed that adding soy protein isolate causing common carp myofibrillar protein emulsifying property and gelation change，reflected in decreased emulsifying activity and emulsion stability，gel elasticity，hardness， water holding capability and whiteness had different degrees of decline，but the addition of oxidized soy protein isolate of myofibrillar protein emulsifying and gel properties was better than adding natural soybean protein isolate. The results showed that the appropriate amount of oxidized soy protein isolate had little damage to the emulsifying properties and gel properties of common carp myofibrillar protein，and it could be used for the actual production of surimi.Key words：oxidized soybean protein isolate;common carp;myofibrillar protein;emulsifying properties;gel properties0 ; 引言我国淡水鱼资源极为丰富，但加工利用率不足1%，由于淡水鱼自身营养成分特点，导致了较难凝胶化，因此限制了淡水鱼糜制品的开发。

[论文荐读]肌原纤维蛋白对挥发性风味物质吸附作用研究进展《肉类研究》2020年34卷9期刊载扬州大学旅游烹饪学院、江苏省淮扬菜产业化工程中心的高子武、王恒鹏、吴鹏、屠明亮、吴丹璇、孟祥忍的论文《肌原纤维蛋白对挥发性风味物质吸附作用研究进展》。

该论文由：江苏省社会科学基金项目（17GLD021）；扬州市“绿扬金凤计划”领军人才资助项目；扬州大学“青蓝工程”资助项目资助。

蛋白质对挥发性风味物质的吸附作用一定程度上决定着食品风味品质。

肌原纤维蛋白功能特性的变化会直接影响其对肉制品主效风味成分的吸附能力，因此对肌原纤维蛋白功能特性的影响因素进行深入研究对明晰肌原纤维蛋白与挥发性风味物质相互作用机制具有重要意义。

扬州大学旅游烹饪学院、江苏省淮扬菜产业化工程中心的高子武、王恒鹏、吴鹏、屠明亮、吴丹璇、孟祥忍就肌原纤维蛋白对挥发性风味物质的吸附机制、影响因素、研究技术与方法进行综述，详细介绍肌原纤维蛋白、挥发性风味成分以及多种外界因素对肌原纤维蛋白与挥发性风味物质相互作用影响的研究现状，并对肌原纤维蛋白对挥发性风味物质吸附作用研究尚未深入发掘的领域进行展望，为探究肌原纤维蛋白风味吸附作用在肉制品加工领域的生产应用提供理论参考。

肌原纤维蛋白组成及其风味吸附作用机制肌原纤维蛋白是肌肉中含量最高的蛋白质，约占肌肉蛋白总量的55%～65%。

肌原纤维蛋白对挥发性风味物质的吸附能力受多种因素影响，就其吸附一种风味化合物而言，这些影响因素大都可归于蛋白质结合位点的变化。

肌原纤维蛋白的功能特性受许多外界因素的影响，如温度、压力、pH值、金属离子、蛋白浓度及氧化体系等均会对其功能特性有很大影响，现有研究围绕肌原纤维蛋白风味吸附机制主要有以下3 种学说：1）主要是通过改变肌原纤维蛋白构象，引起结合位点的包埋或暴露，造成肌原纤维蛋白对风味吸附能力的差异；2）增强/削弱蛋白-蛋白相互作用，进而影响蛋白与风味化合物之间的相互作用；3）外来添加物竞争性结合风味化合物的结合位点，影响肌原纤维蛋白对风味化合物的吸附。

中国农业科学 2018,51(18):3570-3581Scientia Agricultura Sinica doi: 10.3864/j.issn.0578-1752.2018.18.013氧化对肌原纤维蛋白热诱导凝胶质构特性及保水性的影响杨玉玲，周磊，游远，汤晓智，魏苏萌（南京财经大学食品科学与工程学院/江苏省现代粮食流通与安全协同创新中心/江苏高校粮油质量安全控制及深加工重点实验室，南京 210023）摘要：【目的】研究氧化对肌原纤维蛋白（myofibrillar proteins，MP）凝胶质构和保水性的影响，探讨凝胶特性随蛋白质氧化程度变化的根本原因，为MP凝胶特性控制和鸡肉制品的质量控制提供理论依据。

【方法】活鸡屠宰，取鸡胸肉提取MP。

利用质构仪研究在脂肪氧化酶-亚油酸体系中蛋白质氧化对MP凝胶质构的影响；用高速离心机测定凝胶保水性；用拉曼光谱法测定I760和I850/I830表示MP凝胶的疏水作用力和氢键，Zeta 电位法测定电位值代表静电斥力；通过总巯基含量的变化反应二硫键的变化；通过扫描电镜观察凝胶的超微结构；通过氨基酸分析仪研究氧化对MP氨基酸含量的影响。

【结果】在脂肪氧化酶-亚油酸-MP体系中，随着亚油酸浓度增加，MP中羰基含量逐步增加，氧化程度逐渐增高。

亚油酸含量从0增加到2 mmol·L-1时，凝胶硬度和保水性均逐渐增加到最大值，而后随亚油酸浓度增加均逐渐下降；凝胶弹性在低氧化程度下略有增加，但随着氧化程度继续增加而逐渐降低；亚油酸浓度为2 mmol·L-1时，MP凝胶结构致密，多孔且孔径均一。

高度氧化的MP凝胶孔径变大，空隙增多，胶束不均匀。

随着氧化程度升高，拉曼光谱的I760在2 mmol·L-1处达到最大值，表明疏水相互作用力在此处达到最大。

Ser, Glu和Cys 3种氨基酸残基能够形成MP分子内氢键，这3种氨基酸含量随着氧化程度的升高而降低，同时拉曼光谱的I850/I830随氧化程度的升高而增加，最终大于1.25，表明MP分子间的氢键随着氧化程度的升高而减少。