未折叠蛋白反应
- 格式：docx
- 大小：123.03 KB
- 文档页数：12
文档推荐
-
未折叠蛋白反应 (1)页数:9
-
未折叠蛋白反应页数:12
-
未折叠蛋白反应页数:9
-
未折叠蛋白反应 (3)页数:9
-
未折叠蛋白反应页数:11
-
未折叠蛋白反应页数:12
-
未折叠蛋白反应页数:10
-
未折叠蛋白反应(1)页数:9
下载文档原格式
合集下载
线粒体未折叠蛋白质反应的激活剂
线粒体未折叠蛋白质反应的激活剂线粒体未折叠蛋白质是指在线粒体内部由于各种原因无法正确折叠的蛋白质。
这些未折叠的蛋白质会积累在线粒体中，导致线粒体功能受损，从而引发一系列疾病。
为了解决线粒体未折叠蛋白质的问题，科学家们进行了大量的研究，并发现了一些可以促进线粒体未折叠蛋白质反应的激活剂。
一、胞内热休克蛋白(Hsp70)胞内热休克蛋白(Hsp70)是一类在细胞内广泛存在的重要分子伴侣。
它可以通过与线粒体未折叠蛋白质结合，并提供正确的环境来促进其正确折叠。
Hsp70通过其ATPase活性，可以将线粒体未折叠蛋白质从固定的构象中解开，使其能够进行正确的折叠。
二、蛋白质去磷酸酶1(PP1)蛋白质去磷酸酶1(PP1)是一种重要的酶类分子，它在细胞中起到去除磷酸基团的作用。
研究发现，PP1可以与线粒体未折叠蛋白质结合，并通过去除其上的磷酸基团，促进其正确折叠。
PP1可以与其他蛋白质一起形成复合物，从而在线粒体内提供一个适合的环境，使未折叠蛋白质得以正确折叠。
三、蛋白质氧化还原酶线粒体未折叠蛋白质的正确折叠还受到蛋白质氧化还原酶的调控。
蛋白质氧化还原酶可以通过在线粒体内提供还原剂或氧化剂的作用，调节线粒体内的氧化还原平衡，从而促进未折叠蛋白质的正确折叠。
此外，蛋白质氧化还原酶还可以与其他分子伴侣一起协同作用，为线粒体未折叠蛋白质的折叠提供帮助。
四、分子伴侣蛋白分子伴侣蛋白是一类能够与未折叠蛋白质结合，并提供正确折叠环境的蛋白质。
研究发现，线粒体内存在多种分子伴侣蛋白，如Hsp60和Hsp90等。
这些分子伴侣蛋白可以与线粒体未折叠蛋白质结合，通过调节其折叠状态来促进其正确折叠。
五、蛋白质分子伴侣的调控因子除了分子伴侣蛋白外，还有一些蛋白质分子伴侣的调控因子也可以作为线粒体未折叠蛋白质反应的激活剂。
这些调控因子可以通过与分子伴侣蛋白结合，调节其活性，从而促进线粒体未折叠蛋白质的正确折叠。
总结起来，线粒体未折叠蛋白质反应的激活剂包括胞内热休克蛋白、蛋白质去磷酸酶1、蛋白质氧化还原酶、分子伴侣蛋白及其调控因子等。
线粒体未折叠蛋白反应-mapk信号通路
线粒体未折叠蛋白反应-mapk信号通路下载温馨提示：该文档是我店铺精心编制而成，希望大家下载以后，能够帮助大家解决实际的问题。
文档下载后可定制随意修改，请根据实际需要进行相应的调整和使用，谢谢!并且，本店铺为大家提供各种各样类型的实用资料，如教育随笔、日记赏析、句子摘抄、古诗大全、经典美文、话题作文、工作总结、词语解析、文案摘录、其他资料等等，如想了解不同资料格式和写法，敬请关注!Download tips: This document is carefully compiled by the editor. I hope that after you download them, they can help you solve practical problems. The document can be customized and modified after downloading, please adjust and use it according to actual needs, thank you!In addition, our shop provides you with various types of practical materials, such as educational essays, diary appreciation, sentence excerpts, ancient poems, classic articles, topic composition, work summary, word parsing, copy excerpts, other materials and so on, want to know different data formats and writing methods, please pay attention!线粒体未折叠蛋白反应-Mapk信号通路在细胞生物学领域备受关注。
非折叠蛋白反应
非折叠蛋白反应
非折叠蛋白反应是一种新型的生物化学反应，与传统的蛋白质折叠有所不同。
折叠是蛋白质在合适的条件下，通过内部的氢键、静电相互作用等力，使其在三维空间中形成稳定的结构。
而非折叠蛋白则是指某些蛋白质不具有明显的二级与三级结构，处于无序的状态。
最近的研究表明，这些非折叠蛋白质在细胞内有着极其重要的功能。
它们可以调控基因表达、维护细胞稳态、参与代谢和信号传递等多种生物学过程。
此外，也有研究发现，非折叠蛋白质具有几种传统蛋白质所不具备的物理性质，如高度可伸缩性、呈现多种不同的构象等。
然而，非折叠蛋白的研究也面临着很多挑战。
由于其无序性质，其结构的解析与预测较为困难。
同时，非折叠蛋白质的破坏也可能导致一些疾病的发生，如阿尔兹海默病、帕金森病等。
总之，非折叠蛋白在生物学领域中具有重要的地位，未来的研究仍需加强对其结构与功能的探究。
- 1 -。
线粒体未折叠蛋白反应
线粒体未折叠蛋白反应
线粒体未折叠蛋白反应（Unfolded Protein Response，UPR）是
一种由线粒体未折叠蛋白质所驱动的信号通路，主要发生在细胞受到
线粒体内未折叠蛋白质超载压力时，该反应会提升细胞质量控制系统
的机能。
线粒体未折叠蛋白反应包括实体状线粒体内未折叠蛋白质聚集后，细胞就会介导三种不同的分子信号通路，以及其它弹性性信号通路来
应对此类蛋白质超载压力的情况发生。
这些通路大体上分为核内和核
外两个部分，前者包括转录因子ATF6和Gadd15，而后者则包括细胞膜
上的磷脂酶所催化的IRAK1蛋白信号通路，以及称为IRE1的内含子信
号通路。
ATF6是个膜融合蛋白，当它感知到线粒体内未折叠蛋白堆积压力时，它会从信号传导蛋白质中被释放出来，并与核内转录因子结合，
从而促进相关基因转录水平的提升，如ER钙泵基因等，以及线粒体钙
池容量的提升，从而缓解未折叠蛋白堆积压力。
Gadd15是一种核因子，它也被认为对非正常蛋白质堆积压力有重
要作用，主要负责触发细胞增殖，以缓解未折叠蛋白质堆积压力。
线粒体外膜上的磷脂酶IRE1作为一种内含子信号通路分子，能够
响应线粒体内未折叠蛋白质堆积压力并调控线粒体内蛋白质合成和未
折叠蛋白质重新折叠的过程，促进线粒体蛋白质翻译质量的提高，从
而延缓或终止未折叠蛋白质的堆积。
总的来说，线粒体内未折叠蛋白质反应能够帮助细胞应对线粒体
内未折叠蛋白质堆积压力的情况，这种反应既改善细胞质量控制系统，又能诱导抗逆性机制，以便有效地调节线粒体蛋白质的合成与折叠。
其目的就是维持蛋白质结构、线粒体功能与细胞行为的正常。
蛋白质未折叠反应
蛋白质未折叠反应
蛋白质未折叠反应是一种生物大分子的结构形成过程，也被称为蛋白质折叠。
蛋白质通常在合成后呈现出一种未折叠的状态，即链状的多肽结构。
然而，蛋白质需要经过折叠过程才能形成其功能性的三维结构。
蛋白质未折叠反应发生在细胞内，由分子伴侣、分子伴侣机构和其他辅助因子协助完成。
这些分子和机构对蛋白质进行保护，防止其在未折叠状态下发生聚集和非特异性相互作用。
未折叠的蛋白质链具有相对较高的能量，而折叠状态下的蛋白质具有更低的能量。
蛋白质折叠是通过非线性的空间构象搜索过程实现的，最小化蛋白质的自由能。
各种相互作用力，例如水合作用和亲疏水相互作用，被考虑在内，以帮助蛋白质实现最稳定的三维结构。
未折叠的蛋白质在折叠过程中可能会出现中间状态或折叠间体。
这些中间状态可以是部分折叠的结构，也可以是折叠一些域但还未正确整合的结构。
这些中间状态对于蛋白质的正确折叠至关重要，并在最终形成功能性蛋白质时起到重要作用。
蛋白质未折叠反应是一个复杂的过程，受到多种因素的影响，如温度、pH值和离子浓度等。
异常的蛋白质未折叠反应可能
导致蛋白质的错误折叠和聚集，从而引发多种疾病，包括变态反应、神经退行性疾病和癌症等。
因此，对蛋白质未折叠反应的研究有助于理解这些疾病的发生机制，并为疾病的治疗提供新的思路和策略。
upr未折叠蛋白反应
upr未折叠蛋白反应
UPR (Unfolded Protein Response) 未折叠蛋白反应是一种细胞
应激反应，当内质网中的蛋白质发生未正确折叠或积累时触发。
这种反应旨在通过调控蛋白质合成、折叠和降解，以维持细胞内的蛋白质稳态。
当内质网中未正确折叠的蛋白质积累时，分析认为这可能会破坏细胞的生物平衡，并对细胞的生存状况造成影响。
为了应对这种情况，细胞启动UPR反应来减少新的蛋白质合成，增加
分子伴手动机的表达，以帮助蛋白质正确折叠，并增加内质网和细胞质中蛋白质降解的能力。
此外，UPR还能减少糖原的
合成和细胞凋亡的发生。
总之，UPR是一种细胞适应不良环境的生物反应，通过调节
蛋白质合成和降解，维持细胞内的蛋白质稳态，以确保细胞生存和功能的正常运作。
未折叠蛋白反应 (3)
未折叠蛋白反应：从应激通路到稳定调节Peter Walter and David Ron细胞分泌或展示在起表面的大多蛋白质进入它们折叠组装的场所内质网，只有合适的组装蛋白质才能从内质网进入细胞表面。
细胞会根据需要来调节内质网内部蛋白质组装能力，从而确保蛋白质折叠的精确性。
分泌蛋白或膜蛋白在它们被分派到内膜系统其他细胞器、分泌到细胞表面、或释放到胞外之前都在内质网腔内折叠、成熟。
内质网通过激活包内信号转导来反应腔内未折叠蛋白的压力，这统称为未折叠蛋白反应（UPR）。
而且，至少三种明显不同的UPR通路来调节各种不同基因的表达使内质网保持稳态或当内质网应激得不到消除时诱导细胞凋亡。
最近研究进展给UPR的复杂机制及其在各种疾病中扮演的角色带来了一线光明。
分泌蛋白或膜蛋白在它们被分派到内膜系统其他细胞器、分泌到细胞表面、或释放到胞外之前都在内质网腔内折叠、成熟。
UPR，一种保守系统发生信号路径，是内质网的检测器，检测折叠能力的不足并，感知错误折叠的胁迫，从而根据内质网状态来交流信息来调控振和基因表达。
UPR的激活是通过对内质网膜表达的调节，用新合成的蛋白质折叠基质填充来满足需要。
这种长期大范围转录调控伴随着进入内质网的蛋白质流量瞬间减少。
这样UPR建立并维持的稳态的无数其他循环的一个范例。
复杂的细胞器安排发生元件的分子水平上得到阐明时，细胞生物学进展才能完美体现。
UPR就是其中一个例子，他详细表述的分子机制说明了一个真核细胞调控器内质网的能力。
令人感到意外的是，由于这些机制的激增，关于UPR是如何与细胞生理杂乱的各方面协调并维持稳态的，这方面的发现的大门被打开了。
事实上，真核细胞所有用来与环境惊醒信息交流的蛋白都在内质网组装。
它们传出传入的信息决定了器官的健康，比如传递细胞分裂、成熟、分化或死亡的信号。
一个阈值来保证各部分组装的精确性，离开了这些质量控制集体就会陷入混乱局面。
ER的基本功能就是运用对蛋白质的质量控制，使得只有经过正确折叠的蛋白质才能装入内质网囊泡被运网细胞表面。
未折叠反应
未折叠反应
未折叠反应是指未折叠的蛋白质在内质网中的积累，引发内质网应激的一种反应。
这种反应是为了缓解内质网应激，细胞启动的一种未折叠蛋白反应(UPR)。
当细胞发生应激，如缺氧、营养缺乏、钙离子稳态失衡等时，内质网功能发生紊乱，未折叠或错误折叠的蛋白在内质网腔中积聚，进而导致内质网功能障碍的病理状态，称为内质网应激（ERS）。
为了缓解内质网应激，细胞会启动未折叠蛋白反应(UPR)，并通过激活分子伴侣表达、调控脂质合成、促进内质网相关降解(ERAD)等方式减少未折叠或错误折叠的蛋白，恢复内质网稳态，提高细胞在不利条件下的生存能力。
以上信息仅供参考，建议查阅专业文献或者咨询专业人士获取更多信息。
未折叠蛋白反应
未折叠蛋白反应：从应激通路到稳定调节Peter Walter and David Ron细胞分泌或展示在起表面的大多蛋白质进入它们折叠组装的场所内质网，只有合适的组装蛋白质才能从内质网进入细胞表面。
细胞会根据需要来调节内质网内部蛋白质组装能力，从而确保蛋白质折叠的精确性。
分泌蛋白或膜蛋白在它们被分派到内膜系统其他细胞器、分泌到细胞表面、或释放到胞外之前都在内质网腔内折叠、成熟。
内质网通过激活包内信号转导来反应腔内未折叠蛋白的压力，这统称为未折叠蛋白反应（UPR）。
而且，至少三种明显不同的UPR通路来调节各种不同基因的表达使内质网保持稳态或当内质网应激得不到消除时诱导细胞凋亡。
最近研究进展给UPR的复杂机制及其在各种疾病中扮演的角色带来了一线光明。
分泌蛋白或膜蛋白在它们被分派到内膜系统其他细胞器、分泌到细胞表面、或释放到胞外之前都在内质网腔内折叠、成熟。
UPR，一种保守系统发生信号路径，是内质网的检测器，检测折叠能力的不足并，感知错误折叠的胁迫，从而根据内质网状态来交流信息来调控振和基因表达。
UPR的激活是通过对内质网膜表达的调节，用新合成的蛋白质折叠基质填充来满足需要。
这种长期大范围转录调控伴随着进入内质网的蛋白质流量瞬间减少。
这样UPR建立并维持的稳态的无数其他循环的一个范例。
复杂的细胞器安排发生元件的分子水平上得到阐明时，细胞生物学进展才能完美体现。
UPR就是其中一个例子，他详细表述的分子机制说明了一个真核细胞调控器内质网的能力。
令人感到意外的是，由于这些机制的激增，关于UPR是如何与细胞生理杂乱的各方面协调并维持稳态的，这方面的发现的大门被打开了。
事实上，真核细胞所有用来与环境惊醒信息交流的蛋白都在内质网组装。
它们传出传入的信息决定了器官的健康，比如传递细胞分裂、成熟、分化或死亡的信号。
一个阈值来保证各部分组装的精确性，离开了这些质量控制集体就会陷入混乱局面。
ER的基本功能就是运用对蛋白质的质量控制，使得只有经过正确折叠的蛋白质才能装入内质网囊泡被运网细胞表面。
未折叠蛋白反应
未折叠蛋白反应：从应激通路到稳定调节Peter Walter and David Ron细胞分泌或展示在起表面的大多蛋白质进入它们折叠组装的场所内质网，只有合适的组装蛋白质才能从内质网进入细胞表面。
细胞会根据需要来调节内质网内部蛋白质组装能力，从而确保蛋白质折叠的精确性。
分泌蛋白或膜蛋白在它们被分派到内膜系统其他细胞器、分泌到细胞表面、或释放到胞外之前都在内质网腔内折叠、成熟。
内质网通过激活包内信号转导来反应腔内未折叠蛋白的压力，这统称为未折叠蛋白反应（UPR）。
而且，至少三种明显不同的UPR通路来调节各种不同基因的表达使内质网保持稳态或当内质网应激得不到消除时诱导细胞凋亡。
最近研究进展给UPR的复杂机制及其在各种疾病中扮演的角色带来了一线光明。
分泌蛋白或膜蛋白在它们被分派到内膜系统其他细胞器、分泌到细胞表面、或释放到胞外之前都在内质网腔内折叠、成熟。
UPR，一种保守系统发生信号路径，是内质网的检测器，检测折叠能力的不足并，感知错误折叠的胁迫，从而根据内质网状态来交流信息来调控振和基因表达。
UPR的激活是通过对内质网膜表达的调节，用新合成的蛋白质折叠基质填充来满足需要。
这种长期大范围转录调控伴随着进入内质网的蛋白质流量瞬间减少。
这样UPR建立并维持的稳态的无数其他循环的一个范例。
复杂的细胞器安排发生元件的分子水平上得到阐明时，细胞生物学进展才能完美体现。
UPR就是其中一个例子，他详细表述的分子机制说明了一个真核细胞调控器内质网的能力。
令人感到意外的是，由于这些机制的激增，关于UPR是如何与细胞生理杂乱的各方面协调并维持稳态的，这方面的发现的大门被打开了。
事实上，真核细胞所有用来与环境惊醒信息交流的蛋白都在内质网组装。
它们传出传入的信息决定了器官的健康，比如传递细胞分裂、成熟、分化或死亡的信号。
一个阈值来保证各部分组装的精确性，离开了这些质量控制集体就会陷入混乱局面。
ER的基本功能就是运用对蛋白质的质量控制，使得只有经过正确折叠的蛋白质才能装入内质网囊泡被运网细胞表面。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
未折叠蛋白反应：从应激通路到稳定调节 Peter Walter and David Ron细胞分泌或展示在起表面的大多蛋白质进入它们折叠组装的场所内质网，只有合适的组装蛋白质才能从内质网进入细胞表面。
细胞会根据需要来调节内质网内部蛋白质组装能力，从而确保蛋白质折叠的精确性。
分泌蛋白或膜蛋白在它们被分派到内膜系统其他细胞器、UPR UPR 就是其中一个例子，他详细表述的分子机制说明了一个真核细胞调控器内质网的能力。
令人感到意外的是，由于这些机制的激增，关于UPR 是如何与细胞生理杂乱的各方面协调并维持稳态的，这方面的发现的大门被打开了。
事实上，真核细胞所有用来与环境惊醒信息交流的蛋白都在内质网组装。
它们传出传入的信息决定了器官的健康，比如传递细胞分裂、成熟、分化或死亡的信号。
一个阈值来保证分各部分组装的精确性，离开了这些质量控制集体就会陷入混乱局面。
ER的基本功能就是运用对蛋白质的质量控制，使得只有经过正确折叠的蛋白质才能装入内质网囊泡被运网细胞表面。
错误折叠蛋白滞留在ER内部，被排到细胞液后被蛋白酶体降解，这个过程成为内质网相关蛋白降解（ERAD）。
ERAD在不能引起UPR的细胞中是必须的，这也体现了多台不能回到他原来的状态的重要性。
UPR的延长意味着ER应激没有得到缓和，稳态没有得到恢复，这关联细胞的生死。
同时也BUPR主要的三种通路已被证明。
所有通路格子新号传到通路平行进行。
各通路根据一组内质网膜跨膜信号转道蛋白来命名：IRE1(抑制物阻抗性酯酶)、PERK(双键RNA依赖的蛋白激酶样内质网激酶)、ATF6(活性转录因子6)内质网膜上三种起信号转传导作用的跨膜蛋白。
IRE1通路存在低等生物中最为保守的通路。
伴随进化多细胞生物中才有了PERK和ATF6通路。
不同的细胞类型中UPR有不同的体现。
而且多重多样的基因编码ATF6家族蛋白，不如动物细胞中两类IRE1同源，暗示细胞类型的分化仍旧不得解。
无论那种通路的激活都会导致b-ZIP 转录因子的产生，单独作用或相互合作来激活靶基因。
ATF6是最初被合成的内质网膜跨膜蛋白，是能够大量内质网域的转录因子。
未折叠蛋白一旦累积，ATF6就被装入运输囊泡，被运往高尔基体。
在高尔基体ATF6被两个蛋白酶S1P 和S2P水解，自由的N末端进入细胞核并激活UPR靶基因。
ATF6靶基因重要内质网腔内蛋白和内质网折叠有关。
例如，Bip(热休克蛋白家族的一员)。
蛋白质二硫键异构酶和葡萄糖调节蛋白94（GRP94;Hso90家族的一员）。
固醇调节元件结合蛋白是哺乳动物控制固醇生物UPRmRNA的码GADD34酸化。
如果GADD34受到危害基本被删除，这一致命结果有磷酸化造成，可见稳定的重要性。
UPR 的第三条通路因存在于酵母中而得名，是研究的最为清楚的一个通路。
IRE1是生物功能跨膜蛋白，具有核酸酶活性，它用独特机制拼接mRNA,传递UPR 信号。
随着之后内质网膜上的寡聚化造成构想的改变，IRE1在两个特殊位点切除一段基因来编码相应的UPR转录因子，称为XBP1(X-BOX结合蛋白1)。
剩余的外显子被连接在一起（存在于酵母中的RNA连接酶，一种或多种未见于哺乳动物细胞中的酶）转为一个拼接好的mRNA,可用于有活性的转录因子（XBP1s有标记物提示它是拼接后的RNA产物)酵母中，IRE1协助UPR基因的表达，然而在动物细胞中，诱导UPR转录因子间有冗余。
尽管如此，XBP1S在知道脂类生物合成酶方面的扮演着重要角色。
对IRE1激活的分子机制的深入研究核酸,这信号,。
磷为其他因素提供结合位点帮助低聚物的解体。
这种机制可能促进，向磷酸化的IRE1之间的嵌入到激活的低聚物和过度磷酸化而解体，这两者的之间的一个动态平衡。
有越来越多的证据表明使IRE1激活的阈值综合可以通过各种方式调解。
例如,结合到IRE1的激酶位点上的小分子可以被不同的催化剂抑制或激活。
这些化合物的绑定被认为保守的蛋白激酶:在两个构想状态之间的转换“aC-helix”和“aC-helix。
“在第一个构象,IRE1倾向于二聚体化并被激活第二种构想中倾向于抑制激活的。
因此IRE1的激酶域作为一个包含有配体的构象模块,可以调节激活阈值。
这为IRE1提供了一种由核苷酸调节的方法(或者其他涉及核苷酸结合域的代谢分子)。
通过寡聚化和激活反应的调节在酵母IRE1在低聚物界面上有第二配体结合位点,到目前为止,只见于体外。
IRE1与底物的相互作用酵母是酵母分子只当可能是耦合的。
因为它的互作特性,IRE1核糖核酸酶激活性会突然达到临界阈值浓度， IRE1的胞质模块,有一种类似开关属性。
在细胞内,许多IRE1模块产生的信号，这样的二进制输出会累积成能体现输出信号的强度的反应这对稳态的维持是非常有用的。
只要将内质网多个位置上的信号进行集成，这种综合信号就会发生，可以随时有效的清点激活的IRE1集群的个数。
UPR激活过程中未折叠蛋白感受和选择模块为了感受内质网腔内未折叠蛋白，UPR信号蛋白一定和内质网腔感应域相互作用。
然而所有蛋白都以未折叠状态进入内质网。
所以，IRE1、PERK和ATF6被激活的阈值一定要协调。
早期研究表明，IRE1和PERK都以单体的非激活形式与BIP结合，未折叠蛋白竞争性与BIP 结合，BIP 更倾向于与腔域分离，使IRE1和PERK自发低聚化。
然而随后对酵母的研究显示，不能结合Bip的突变体去可以有效激活UPR，意味着IRE1可以不依赖Bip而独立发挥腔域的激活。
IRE1）分支更好的激活改变反应这一概念。
另一个例子是，在B细胞分化为浆细胞的过程中。
IRE1信号传递可能并不依赖与ER腔对未折叠蛋白的感应。
由于浆细胞要分泌大量免疫物质，ER的作用被放大，因此这个发展的趋向对XBP1s的表达使很必须的。
意外的是，UPR感应早与可测量的免疫蛋白的表达，表明这种情况下，IRE1的激活可能被一种开关驱动而不是分泌通路的ER超负荷。
的确，突变B细胞不产生免疫蛋白除非诱导IRE1来应对分化信号，这个例子中，UOR作为一个模型，细胞有刀开关可能并不是起源于内质网腔，相反，传统的激活模块，ER内状态反应。
非传统的UPR调节由IRE1介导的对 XBP1mRNAis拼接非常特殊。
在出芽酵母中同源物HAC1 mRNA的是唯一可识别IRE1的底物,在动物细胞中除了XBP1mRNA在没有其他mRNA可以依赖IRE1进行拼接。
极为特别的mRNA与IRE1接触方式与可以把RNA切割成多样形式的并行模式截然不同。
叫做ER网组装必要蛋白质保持平衡。
的确, 如果我们考虑到这两个元件都准备发挥局部防止:RIDD 目标被集群的IRE1激活,而磷酸化可能目标是被PERK激活的eIF2a分子。
RIDD与 eIF2a 磷酸化之间的相似之处可能更多。
我们推测,在正常细胞生长条件,ER内折叠的能力和需求的细微的波动可能被限制在确定的范围内而不是影响整个细胞器, PERK和RIDD的局部激活可能在允许空间内的稳态调节。
这与受三条通路影响综合细胞内各种信号而激活转录程序的全局控制形成对照。
总的来说，基因表达的改变造成他们的行动反过来又影响细胞。
持续的ER应激的后果做出是否凋亡的抉择时，对内质网UPR细胞整体范围内信号的整合尤为重要。
是否存在单一或多个机制在ERS时诱导细胞凋亡还不清楚。
较为引起关注的说法是，三个UPR通路提供相反的信号，而ERS为得到缓和时，较为及时的感应改变保护性的存活还是凋亡之间的平衡。
例如，当ERS延续时IRE1信号变得很微弱，同样的，PERK通过诱导GADD34的表达来弱化自身的作用。
这样两个通路都包含自带的定时器极可能有助于生存和凋亡的选择。
很重在白折叠的能力。
IRE1(通过RIDD)1. D. Ron, P. Walter, Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 8, 519(2007).2. S. Schuck, W. A. Prinz, K. S. Thorn, C. Voss, P. Walter,J. Cell Biol. 187, 525 (2009).3. D. T. Rutkowski, R. S. Hegde, J. Cell Biol. 189, 783(2010).4. S. M. Hurtley, D. G. Bole, H. Hoover-Litty, A. Helenius,C. S. Copeland, J. Cell12. D. R. Carrasco et al., Cancer Cell 11, 349 (2007).13. I. Papandreou et al., Blood 117, 1311 (2011).14. K. Mori, J. Biochem. 146, 743 (2009).15. A. J. Schindler, R. Schekman, 106, 17775 (2009).16. K. Haze, H. Yoshida, H. Yanagi, T. Yura, K. Mori,Mol. Biol. Cell 10, 3787 (1999).17. J. Ye et al., Mol. Cell 6, 1355 (2000).18. M. S. Brown, J. L. Goldstein, 96, 11041 (1999).19. S. J. Marciniak et al., Genes Dev. 18, 3066 (2004).28. A. V. Korennykh et al., BMC Biol. 9, 48 (2011).29. R. L. Wiseman et al., Mol. Cell 38, 291 (2010).30. T. Aragón et al., Nature 457, 736 (2009).31. K. Yanagitani, Y. Kimata, H. Kadokura, K. Kohno, Science331, 586 (2011); 10.1126/science.1197142.32. Y. Deng et al., 108, 7247(2011).33. Y. Kimata et al., J. Cell Biol. 179, 75 (2007).。