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2023年MOOC生物化学中南大学第一单元蛋白质的结构与功能一
第一单元蛋白质的结构与功能一
1.维系蛋白质分子一级结构的化学键是（ C）A氢键B盐键C肽键D二硫键
2.含咪挫基的氨基酸是（B）A Cys B His C Lys D Ary
3.谷氨酸的PK(d-COOH)为2.19，pk2(a-NHHJ)为9.67，PK(y-COOH)为
4.25期Pl|
是（B）A 2.16 B 3.22 C 5.93 D6.96
4.测得100毫升某蛋白质溶液的氮含量为0.8g,100毫升该溶液的蛋白质含量为（B）
A 4.5g
B 5.0g
C 5.5g
D 6.0g
5.多肽键a螺旋中断之处常存在（D）A Giu B Thr C Met D Pro
6.在接近中性PH的条件下，下列那些基因既可以为H的受体，也可以作为H的供
体（A）A His-咪挫基 B Lys-ε-氨基 C Arg-胍基 D Cys-巯基
7.等电点（PL）为6.3的氨基酸（在PH=7的溶液中带负电）A 在PH=7的溶液
中带ZHENG正电 B在PH=7的溶液中带负电C在PH=5的溶液中带负电D在PH=5的溶液中为兼性离子
8.蛋白质的变性是由于（D）A氨基酸组成的改变B辅基的脱落C肽键的断裂D空
间结构的改变
9.引起蛋白质280nm波长下光吸收的主要氨基酸是（Trp Tyr）AHis tRP Btyr
Leu C Trp Tyr D Asp Trp
10.属于非编码氨基酸是（鸟氨酸）A半胱氨酸B组氨酸C鸟氨酸D丝氨酸。
生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能1.肽键：一分子氨基酸的氨基和另一分子氨基酸的羧基通过脱去水分子后所形成的酰胺键称为肽键。
2.等电点：在某一pH溶液中，氨基酸或蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势或程度相等，成为兼性离子，成点中性，此时溶液的pH称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
3.模体：在蛋白质分子中，由两个或两个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并发挥特殊的功能，称为模体。
4.结构域：分子量较大的蛋白质三级结构常可分割成多个结构紧密的区域，并行使特定的功能，这些区域被称为结构域。
5.亚基：在蛋白质四级结构中每条肽链所形成的完整三级结构。
6.肽单元：在多肽分子中，参与肽键的4个原子及其两侧的碳原子位于同一个平面内，称为肽单元。
7.蛋白质变性：在某些理化因素影响下，蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物学活性，称之为蛋白质变性。
第二章核酸的结构与功能1. DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA分子稳定的双螺旋空间构象破环，双链解链变成两条单链，但其一级结构仍完整的现象称DNA变性。
2. Tm：即溶解温度，或解链温度，是指核酸在加热变性时，紫外吸收值达到最大值50%时的温度。
在Tm时，核酸分子50%的双螺旋结构被破坏。
3.增色效应：核酸加热变性时，由于大量碱基暴露，使260nm处紫外吸收增加的现象，称之为增色效应。
4. HnRNA：核内不均一RNA。
在细胞核内合成的mRNA初级产物比成熟的mRNA分子大得多，称为核内不均一RNA。
hnRNA在细胞核内存在时间极短，经过剪切成为成熟的mRNA，并依靠特殊的机制转移到细胞质中。
5.核酶：也称为催化性RNA，一些RNA具有催化能力，可以催化自我拼接等反应，这种具有催化作用的RNA分子叫做核酶。
6.核酸分子杂交：不同来源但具有互补序列的核酸分子按碱基互补配对原则，在适宜条件下形成杂化双链，这种现象称核酸分子杂交。
生物化学习题集第01章蛋白质的结构与功能一、名词解释1.蛋白质的一级结构2.蛋白质的二级结构3.蛋白质的三级结构4.蛋白质的四级结构5.模体6.结构域7.分子伴侣8.协同效应9.蛋白质变性二、单项选择题1.以下哪项是编码氨基酸？（）A.胱氨酸B.酪氨酸C.鸟氨酸D.瓜氨酸2.含有羟基的氨基酸是（）。
A.谷氨酸B.苯丙氨酸C.色氨酸D.酪氨酸3.含有巯基的氨基酸是（）。
A. SerB. CysC. HisD. MetE. Thr4.含咪唑基团的氨基酸是（）。
A. TrpB.TyrC. HisD. PheE. Arg5.天然蛋白质中不存在的氨基酸是（）。
A.半胱氨酸B.瓜氨酸C.蛋氨酸D.甘氨酸E.赖氨酸6.在多肽链的β-转角中发现的氨基酸是（）。
A.脯氨酸B.半胱氨酸C.谷氨酸D.蛋氨酸E.丙氨酸7.功能性蛋白至少具有几级结构？（）A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构8.维持蛋白质一级结构稳定的化学键是（）。
A.肽键B.氢键C.疏水键D.盐键9.一分子血红蛋白可以转运多少分子氧？（）A.1B.2C.3D.4E.510.以下哪项属于寡聚蛋白？（）A.胰岛素B.乳酸脱氢酶C.肌红蛋白D.丙酮酸脱氢酶复合体11.以下哪项不是结合蛋白？（）A.白蛋白B.核蛋白C.血红蛋白D.脂蛋白12.在以下哪种pH溶液中，血清白蛋白（pI = 4.7）带正电？（）A. pH4.0B. pH5.0C. pH6.0D. pH7.0E. pH8.013.蛋白质变性的本质是（）。
A.肽键断裂B.氢键断裂C.次级键的断裂D.二硫键的断裂三、填空题1.已知血清样品中的氮含量为10g / L，蛋白质浓度为g / L。
2.当血清样品中的蛋白质浓度为70 g / L时，氮含量为g / L。
3.除了和外，蛋白质的构件分子均为L-α-氨基酸。
4.维持亲水性蛋白质胶体稳定性的两个因素是蛋白质颗粒表面和。
5.是一种基于蛋白质在电场中迁移能力的分离技术。
第一章蛋白质的结构与功能名词解释1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．蛋白质的等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
3.模体：在许多蛋白质分子中，二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，具有特殊功能，称为模体。
4.蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，变成无序的空间结构，导致其理化性质改变和生物活性丧失。
5．电泳：指带电荷的溶质或粒子在电场中向着与其本身所带电荷相反的电极移动的现象。
问答题1. 举例说明蛋白质一级结构与功能的关系1）一级结构是空间结构的基础例：经变性后又复性的核糖核酸酶分子中二硫键的配对方式与天然分子相同。
说明蛋白质一级结构是其高级结构形成的基础和决定性的因素。
2）一级结构与功能（1）一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间结构、功能亦相似。
如哺乳动物的胰岛素分子等。
（2）有些蛋白质分子中起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代都会影响空间构象及生理功能。
如镰刀型血红蛋白贫血病。
2.蛋白质的α—螺旋结构有何特点？①以肽键平面为单位,右手螺旋；②每螺旋圈3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm ；③氢键保持螺旋结构的稳定，氢键的方向与螺旋长轴基本平行；④氨基酸侧链伸向螺旋外侧，并影响α螺旋的形成和稳定。
4.蛋白质变性的机制、对理化性质的影响。
在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，变成无序的空间结构，导致其理化性质改变和生物活性丧失。
如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等，本质为破坏非共价键和二硫键，不改变蛋白质的一级结构。
举例：临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。
此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
第二章核酸的结构与功能名词解释1 、DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程叫DNA 的变性。
第一篇蛋白质的结构与功能（第一～四章小结）第一章氨基酸氨基酸是一类同时含有氨基和羧基的有机小分子。
组成多肽和蛋白质的氨基酸除Gly外，都属于L型的α- 氨基酸（Pro为亚氨基酸）。
氨基酸不仅可以作为寡肽、多肽和蛋白质的组成单位或生物活性物质的前体，也可以作为神经递质或糖异生的前体，还能氧化分解产生ATP。
目前已发现蛋白质氨基酸有22种，其中20种最为常见，而硒半胱氨酸和吡咯赖氨酸比较罕见。
非蛋白质氨基酸通常以游离的形式存在，作为代谢的中间物和某些物质的前体，具有特殊的生理功能。
22种标准氨基酸可使用三字母或单字母缩写来表示。
某些标准氨基酸在细胞内会经历一些特殊的修饰成为非标准蛋白质氨基酸。
氨基酸有多种不同的分类方法：根据R基团的化学结构和在pH7时的带电状况，可分为脂肪族氨基酸、不带电荷的极性氨基酸、芳香族氨基酸、带正电荷的极性氨基酸和带负电荷的极性氨基酸；根据R基团对水分子的亲和性，可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸；根据对动物的营养价值，可分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
氨基酸的性质由其结构决定。
其共性有：缩合反应、手性（Gly除外）、两性解离、具有等电点，以及氨基酸氨基和羧基参与的化学反应，包括与亚硝酸的反应、与甲醛的反应、Sanger反应、与异硫氰酸苯酯的反应和与茚三酮的反应等。
与亚硝酸的反应可用于Van Slyke定氮，与甲醛的反应可用于甲醛滴定，Sanger反应和与异硫氰酸苯酯的反应可用来测定N-端氨基酸。
只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余生成蓝紫色物质，利用此反应可对氨基酸进行定性或定量分析。
多数氨基酸的侧链可能发生特殊的反应，可以此鉴定氨基酸。
不同氨基酸在物理、化学性质上的差异可用来分离氨基酸，其中最常见的方法是电泳和层析。
第二章蛋白质的结构肽是氨基酸之间以肽键相连的聚合物，它包括寡肽、多肽和蛋白质。
氨基酸是构成肽的基本单位。
线形肽链都含有N端和C端，书写一条肽链的序列总是从N端到C端。
第一章蛋白质·蛋白质(protein)就是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(prpide bond)相连形成得高分子含氮化合物。
·具有复杂空间结构得蛋白质不仅就是生物体得重要结构物质之一,而且承担着各种生物学功能,其动态功能包括:化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控与肌收缩等;就其结构功能而言,蛋白质提供结缔组织与骨得基质、形成组织形态等。
·显而易见,普遍存在于生物界得蛋白质就是生物体得重要组成成分与生命活动得基本物质基础,也就是生物体中含量最丰富得生物大分子(biomacromolecule)·蛋白质就是生物体重要组成成分。
分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细胞得各个部分都含有蛋白质含量高:蛋白质就是细胞内最丰富得有机分子,占人体干重得45%,某些组织含量更高,例如:脾、肺及横纹肌等高达80%。
·蛋白质具有重要得生物学功能。
1）作为生物催化剂(酶)2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质得转运与存储5）运动与支持作用6）参与细胞间信息传递·氧化功能第一节蛋白质得分子组成(The Molecular Structure of Protein)1、组成元素:C(50%-55%)、H(6%-7%)、O(19%-24%)、N(13%-19%)、S(0-4%)。
有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别还含碘。
2、各蛋白质含氮量接近,平均为16%。
100g样品中蛋白质得含量(g%)=每克样品含氮克数*6、25*100,即每克样品含氮克数除以16%。
凯氏定氮法:在有催化剂得条件下,用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐,然后在碱性条件下将铵盐转化为氨,随水蒸气蒸馏出来并为过量得硼酸液吸收,再以标准盐酸滴定,就可计算出样品中得氮量。
此法就是经典得蛋白质定量方法。
一、氨基酸——组成蛋白质得基本单位存在于自然界得氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质得氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外),手性,具有旋光性(甘氨酸除外,甘氨酸R基团为-H)。
