生物化学第一章蛋白质化学

第一章蛋白质1.蛋白质的元素组成：主要由C、H、O、N、S等元素组成，有些还含有少量P和金属元素Fe、Cu、Zn等。

其中各种蛋白质平均含N量占整个分子量16%,即1gN→6.25g蛋白质；2.蛋白质的基本组成单位--氨基酸。

氨基酸结构：除甘氨酸以外，均为L-α-氨基酸。

分类：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、芳香族氨基酸）。

理化性质：○1、两性解离○2、含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质○3、氨基酸可与茚三酮反应生成蓝紫色化合物。

3.标准氨基酸的结构特点：由C、H、O、N、S等元素组成的含氨基的有机酸，它们都是α-氨基酸，它们含有一个氨基和一个羧基结合在α-碳原子上，一个氢离子，区别在于其R基团的结构、大小、电荷以及对氨基酸水溶性的影响。

4.酸性氨基酸：侧链含有羧基；包括天冬氨酸、谷氨酸。

碱性氨酸：侧链含有氨基、胍基，咪唑基；赖氨酸、精氨酸，组氨酸。

芳香族氨基酸：含有疏水性较强的苯基、酚基和吲哚基；包括苯丙氨酸，色氨酸，酪氨酸。

5.氨基酸的两性电离：氨基酸都含有碱性的α-氨基和酸性的α-羧基，在酸性溶液与H+结合成带正电的阳离子（—NH3+），也可在碱性溶液中与OH—结合，失去质子变成带负电的阴离子（—COO—），因此氨基酸为两性电解质。

6氨基酸的等电点：在某溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性粒子，呈电中性，此溶液的pH值即为该氨基酸的等电点。

7.肽键的形成：两分子氨基酸，其中一分子氨基酸的α-羟基和另一分子氨基酸的α-氨基脱去一分子水，缩合成肽，在该物质中连接两分子氨基酸的酰胺键极为肽键。

8肽的概念：氨基酸残基通过肽键连接成肽。

9.蛋白质的理化性质：○1、两性电离的性质和具有等电点；○2、胶体性质；○3、蛋白质的空间结构破坏会引起变性、同时还可能引起沉淀；蛋白质在紫外光谱区有特征性吸收峰。

10.丙酮沉淀：在0—4℃的低温下，用10 倍于蛋白质量的丙酮，使之沉淀，沉淀后立即分离丙酮，否则蛋白质会变性。

第一章 蛋白质化学蛋白质是最重要的生物大分子，同时蛋白质化学在生物化学中也是第一重要的部分。

要学好生物化学就一定要首先学好蛋白质化学。

蛋白质化学这一章内容很多，重点是蛋白质的结构和功能，其难点是掌握蛋白质或氨基酸的两性解离。

为使读者更好地掌握两性解离，本章以氨基酸的两性解离为例进行较详细的解释。

当可解离基团HA 或A-发生解离时：其中Ka 与Kb 分别为酸式解离常与碱式解离常数：Ka=[H +]×[A -]/[HA]Kb=[HA]×[OH -]/([A -]×[H 2O])由于[H 2O]可近似看作为1，而[OH -)×[H +]=10-14；[OH -]=10-14/[H +]Kb=[HA]×[OH-]/[A -]=([HA]/[A -]×（10-14/[H +]）=[[HA]/([A -]×[H +])]10-14=10-14 × 1/KaKa ×Kb=10-14为了使用上的方便，我们把X 的负对数用pX 表示，把上式两边取负对数：pKa+pKb=14这样我们就可以清楚地看到对于同一对解离基团的pKa 与pKb 之间的关系。

一般情况下我们都使用pKa ，而pKb 使用则较少。

在处理pH 值与某一可解离基团解离程度之间的关系时，我们就要使用Henderson-Hasselbalch 方程，此方程是怎样来的呢，请看：各成分的摩尔浓度为[HA] [H +][A -]Ka=（[H +]×[A -]/[HA]=[H +]×（[A -]/[HA]）两边取负对数：pKa=pH-Ig （[A -]/[HA]）Ph=pKa+1g （[A -]/[HA]）=pKa+1g （[碱]/[碱]）上式即为Hendreson-Hasselbalch 方程。

在这里，可以接受H +的A -被看作是广义碱，而能释放H +的HA 被看作是广义的酸。

生物化学名词解释第一章蛋白质化学1、别构效应：别构效应又称变构效应，当某些寡聚蛋白与别构效应剂发生作用时，可以通过蛋白质构象的变化来改变蛋白质的活性，这种改变可以是活性的增加或减少。

这里的别构效应剂可以是蛋白质本身的作用物也可以是作用物以外的物质。

2、蛋白质的变性作用：天然蛋白质分子受到某些物理、化学因素，如热、声、光、压、有机溶剂、酸、碱、脲、胍等的影响，生物活性丧失，溶解度下降，物理化学常数发生变化，这种过程称为蛋白质的变性作用。

蛋白质的变性作用的实质就是蛋白质分子中次级键的破坏，而引起的天然构象被破坏，使有序的结构变成无序的分子形式。

蛋白质的变性作用只是三维构象的改变，而不涉及一级结构的改变。

3、两性解离：氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子的形式存在，即，同一个氨基酸分子上带有能放出质子的正离子和能接受质子的负离子。

4、等电点：在某一pH环境下，氨基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相等，所带净电荷为零，在电场中不运动。

此时，氨基酸所处环境的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。

第二章核酸化学1、DNA的解链（溶解）温度（Tm）：DNA热变性呈现出协同性，同时伴随A260增大，吸光度增幅中点所对应的温度叫做链解（溶解）温度，用符号Tm表示，其值的大小与DNA中G+C碱基对含量呈正相关。

2、核酸的变性：指双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链。

核酸的变性并不涉及磷酸二酯键的断裂，所以它的一级结构（碱基顺序）保持不变。

3、核酸的复性：变性DNA在适当的条件下，又可以使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，这一过程称为复性。

4、增色效应：核酸变性或降解时光吸收值显著增加。

5、减色效应：当核酸复性后，光吸收值又回复到原有水平。

6、分子杂交：退火条件下，不同来源的DNA互补区形成氢键，或DNA单链和RNA链的互补区形成DNA-RNA杂合双链的过程。

7、退火：热变性DNA经过缓慢冷却后即可复性，称为退火。

第一章蛋白质化学1、蛋白质的变性是其构象发生变化的结果。

T2、蛋白质构象的改变是由于分子共价键的断裂所致。

F3、组成蛋白质的20种氨基酸分子中都含有不对称的α-碳原子。

F4、蛋白质分子的亚基就是蛋白质的结构域。

F5、组成蛋白质的氨基酸都能与茚三酮生成紫色物质。

F6、Pro不能维持α-螺旋，凡有Pro的部位肽链都发生弯转。

T7、利用盐浓度的不同可提高或降低蛋白质的溶解度。

T8、蛋白质都有一、二、三、四级结构。

F9、在肽键平面中，只有与α-碳原子连接的单键能够自由旋转。

T10、处于等电点状态时，氨基酸的溶解度最小。

T11、蛋白质的四级结构可认为是亚基的聚合体。

T12、蛋白质中的肽键可以自由旋转。

F第二章核酸化学1、脱氧核糖核苷中的糖环3’位没有羟基。

F2、若双链DNA中的一条链碱基顺序为CTGGAC，则另一条链的碱基顺序为GACCTG。

F3、在相同条件下测定种属A和种属B的T m值，若种属A的DNA T m 值低于种属B，则种属A的DNA比种属B含有更多的A-T碱基对。

T4、原核生物和真核生物的染色体均为DNA与组蛋白的复合体。

F5、核酸的紫外吸收与溶液的pH值无关。

F6、mRNA是细胞内种类最多，含量最丰富的RNA。

F7、基因表达的最终产物都是蛋白质。

F8、核酸变性或降解时，出现减色效应。

F9、酮式与烯醇式两种互变异构体碱基在细胞中同时存在。

T10、毫无例外，从结构基因中的DNA序列可以推出相应的蛋白质序列。

F11、目前为止发现的修饰核苷酸大多存在于tRNA中。

T12、核糖体不仅存在于细胞质中，也存在于线粒体和叶绿体中。

T13、核酸变性过程导致对580nm波长的光吸收增加。

F14、核酸分子中的含氮碱基都是嘌呤和嘧啶的衍生物。

T15、组成核酸的基本单位叫做核苷酸残基。

T16、RNA和DNA都易于被碱水解。

F17、核小体是DNA与组蛋白的复合物。

T第三章糖类化学1、单糖是多羟基醛或多羟基酮类。

T2、蔗糖由葡萄糖和果糖组成，它们之间以α(1→6)键连接。

第一章蛋白质化学I 主要内容一、蛋白质的生物学意义蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等，可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有生命现象的存在，因此，蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。

二、蛋白质的元素组成蛋白质是由C、H、O、N、S等几种元素构成，其中C 50-55%、H 6-8%、O 20-30%、 N 15-17%、S 0-4%，且含量基本相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测出样品中蛋白质的含量。

三、蛋白质的氨基酸组成（一）氨基酸的结构及特点一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成，这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。

天然氨基酸具有如下特点：1. 20种天然氨基酸均有专门的遗传密码与其对应，它们在蛋白质的合成中是直接加上去的。

2. 除甘氨酸外，其它氨基酸至少含有一个手性碳原子。

3. 除脯氨酸外，其它氨基酸均为 -氨基酸。

4. 氨基酸虽有D、L–型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为L-型氨基酸。

（二）天然氨基酸的分类1.根据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类2.根据氨基酸分子结构分类3.根据氨基酸侧链基团极性分类氨基酸根据其侧链基团在近中性的pH条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。

（三）稀有蛋白质氨基酸这部分主要是指虽然在蛋白质中有所存在，含量却较少的一类氨基酸。

蛋白质中的稀有氨基酸是在蛋白质合成后的加工过程中通过化学的方法在天然氨基酸的基础上增加某些基团而形成的。

（四）非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸是细胞中不参与天然蛋白质合成的一类氨基酸。

（五）氨基酸的重要理化性质1. 一般理化性质2. 氨基酸的酸碱性质与等电点3. 氨基酸的主要化学性质（1）茚三酮反应（2）桑格反应（Sanger reaction）（3）埃德曼反应（Edman reaction ）4. 氨基酸的光学性质由于氨基酸分子中除甘氨酸外都有不对称碳原子的存在，因此，天然氨基酸中除甘氨酸外均有旋光现象的存在。

教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。

2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。

3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。

4.了解蛋白质结构与功能间的关系。

5.熟悉蛋白质的重要性质和分类第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素（化学）组成主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。

有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。

各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。

因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。

每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。

存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。

（三）氨基酸的重要理化性质1．一般物理性质α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。

各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。

一般溶解于稀酸或稀碱，但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。

芳香族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）有共轭双键，在近紫外区有光吸收能力，Tyr、Trp的吸收峰在280nm，Phe在265 nm。

由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

2．两性解离和等电点（isoelectric point, pI）氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸（质子供体），又可作为碱（质子受体）起作用，是两性电解质，其解离度与溶液的pH有关。