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［Ni（Phen）（5-Fu）2］（NO3）2与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究陈嘉曦;李尚德;吴都督;安然【期刊名称】《广东微量元素科学》【年(卷),期】2014(000)004【摘要】目的：为了研究[Ni（Phen）（5-Fu）2]（NO3）2配合物与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用机理。
方法以Ni（II）为中心离子，5-氟脲嘧啶（5-Fu）和邻菲啰啉（Phen）为配体，合成了[Ni （Phen）（5-Fu）2]（NO3）2配合物，并利用荧光光谱考察了该配合物牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。
结果配合物与BSA作用可导致BSA内源荧光猝灭，其猝灭机理为静态猝灭，结合常数Ka＝8.14×105 L· mol-1，结合位点数n＝1.32，且该配合物能够猝灭BSA分子中表面91.0％的Trp残基。
结论[Ni（Phen）（5-Fu）2]（NO3）2配合物是良好的BSA淬灭剂。
%Objective To investigate the interaction mechanism of [ Ni ( Phen ) ( 5-Fu ) 2 ] ( NO3 ) 2 with bovine serum albumin (BSA).Methods A complex of [Ni(Phen)(5 -Fu)2](NO3)2 was designed and synthesized using Ni (NO3)2, fluorouracil (5 -Fu), 1, 10 -phenanthrotine (Phen) as starting materials, and it was characterized by elemental analyses and IRspectra .The interaction of [Ni(Phen) (5-Fu) 2 ] ( NO3 ) 2 with bovine serum albumin was studied using fluorescence spectroscopy in the pH 7.00 Tris -HCl buffer system .Results The research of fluorescence spectroscopy showed that these interactions resulted in the endogenous fluorescence quenching of bovine serum albumin , which belonged to a staticquenching mechanism , and the complex could effect the conformation of bovine serum albumin.The quenching rate constant is 4.04 ×1 012 L· mol-1 · s-1 , the binding constants Ka is 8.14 ×105 L· mol -1 and the binding sites of the static quenching n is 1.32.Moreover, the complex could quench 91.0% of tryptophane ( Trp ) group in the bovine serum albuminsurface .Conclusions [ Ni (Phen)(5-Fu)2](NO3)2 would be an excellent quenching reagent in the future .【总页数】7页(P11-17)【作者】陈嘉曦;李尚德;吴都督;安然【作者单位】广东医学院药学院，广东东莞 523808;广东医学院药学院，广东东莞 523808;广东医学院药学院，广东东莞 523808;广东医学院药学院，广东东莞523808【正文语种】中文【中图分类】O657.31【相关文献】1.荧光光谱法研究24(R)-拟人参皂苷元DQ与牛血清白蛋白的相互作用 [J], 杨洁;范晓丽;林佳丽;曹旭蓉;赵二劳2.Fe(bpy)(phen)2+与牛血清白蛋白相互作用的共振散射光谱的研究 [J], 冯健;盛晴芳;李玲;宋功武3.[Cu(Phen)(5-Fu)2](NO3)2配合物与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究 [J], 陈稚;刘新光;林晓芳;谭荧飞;陈伟贤;冯杰雄;朱敏豪;吴都督4.镍（II）配合物{[Ni（phen）2（2,4,6－TMBA）（H2O）]·（NO3）·1.5H2O}的合成、晶体结构及量子化学研究 [J], 朱小明;庾江喜;冯泳兰;张复兴;蒋伍玖;谭宇星;邝代治5.甲啶铂与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究 [J], 彭娟;丁浩;叶满萍;胡劲;普绍平;丛艳伟;王应飞因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。
光谱法研究几种中药小分子与牛血清蛋白相互作用的开题报告一、研究背景随着中药学的发展，越来越多的中药被用于治疗不同种类的疾病。
中草药中的小分子化合物是其起作用的重要成分，这些化合物能够与蛋白质相互作用，从而影响生物体内相关的生物过程。
因此，研究小分子与蛋白质之间的相互作用对于深入了解中草药的作用机理具有重要意义。
牛血清蛋白是一种具有免疫调节和免疫调控功能的重要蛋白质，其在免疫学、药学等领域得到广泛应用。
研究小分子与牛血清蛋白的相互作用可以为新药物的研发提供有价值的信息。
光谱法是一种常用的研究小分子与蛋白质相互作用的方法。
光谱法既包括吸收光谱、荧光光谱，还包括紫外光谱、红外光谱等。
因此，通过光谱法研究几种中药小分子与牛血清蛋白相互作用，可以为深入研究中草药的作用机理和新药物的研发提供有价值的信息。
二、研究目的本研究旨在通过光谱法研究几种中药小分子与牛血清蛋白相互作用，探究其相互作用机理。
三、研究内容及方法1. 研究内容本研究将选择几种中药中的小分子化合物，通过光谱法研究其与牛血清蛋白的相互作用，包括吸收光谱、荧光光谱、紫外光谱、红外光谱等。
2. 研究方法（1）实验药物的制备和检测：选择几种中药中的小分子化合物作为实验药物，制备不同浓度的药物溶液，并经过不同的检测方法鉴定纯度。
（2）蛋白质的制备和检测：采用牛血清蛋白作为研究对象，制备不同浓度的蛋白质溶液，并经过不同的检测方法鉴定纯度。
（3）光谱法研究：将实验药物和蛋白质混合后进行光谱法研究，包括吸收光谱、荧光光谱、紫外光谱、红外光谱等。
通过比较药物与蛋白质混合后的光谱和单独的药物和蛋白质的光谱，探究其相互作用机理。
四、研究意义本研究可以从光谱学的角度，对几种中草药中的小分子化合物与牛血清蛋白的相互作用进行研究，为深入了解中草药作用机理及新药物的研发提供有益的参考。
此外，本研究的结果也有助于推动中草药的现代化、产业化及国际化发展。
姜黄素钐配合物与牛血清白蛋白相互作用研究方瑞萍;陈宁生;施金才【摘要】The binding of curcumin-samarium coordination and bovine serum albumin（BSA） was investi- gated by fluorescence method. According to the fluorescence quenching effect of the complex-BSA, the variable-temperature experiments were finished, from which the binding constants, the number of binding sites and the values of thermodynamic parameters were obtained. The quenching mechanism and the type of binding force were inferred. With the theory of forster energy transfer the distance was calculated. The probe was used for positioning and the synchronous fluorescence spectroscopies were scanned to monitor the effect of the complex on BSA. The results showed that the complex quenched the intrinsic fluorescence of BSA mainly by a staticprocess;meanwhile the non-radiative energy transfer occurred. △Hθ and △sθ〈0 , suggesting van der Waals forces and hydrogen bonding was the main binding force. The binding occurred in the Site II of BSA molecular and the distance was 2.4 nm. The conformation of BSA molecu- lar was modified by the complex,which had a greater effect on tryptophan residues.%应用荧光法研究了姜黄素钐配合物与牛血清白蛋白（BSA）的结合反应．根据配合物对BSA的荧光猝灭效应，利用变温试验，求得相互作用的结合常数、结合位点数及热力学参数，由此推测猝灭机理和结合力类型；依据Forster能量转移理论计算结合距离；并利用探针进行结合点定位；用同步荧光光谱确定配合物对牛血清白蛋白结构的影响．结果表明，姜黄素钐配合物对BSA的内源荧光猝灭主要以静态方式，同时发生非辐射能量转移；由△Hθ和△sθ〈0推测范德华力与氢键是主要结合力；配合物在BSA分子的SiteⅡ位结合，结合距离为2．4nm；配合物改变了BSA分子构像，对色氨酸残基影响更大．【期刊名称】《安徽工程大学学报》【年(卷),期】2012(027)002【总页数】4页(P27-30)【关键词】姜黄素;钐;牛血清白蛋白;荧光;紫外可见光谱【作者】方瑞萍;陈宁生;施金才【作者单位】安徽工程大学生物与化学工程学院,安徽芜湖241000;安徽工程大学生物与化学工程学院,安徽芜湖241000;安徽工程大学生物与化学工程学院,安徽芜湖241000【正文语种】中文【中图分类】O657.39稀土离子具有抗炎、杀菌、抗癌、抗凝血等药理作用［1］，近年来已广泛应用于工、农业和医学.姜黄素是自然中对称的β－二酮类有色物质，β－二酮的酮式－烯醇式之间的异构化转变赋予其许多独特的光学性质和配位化学性质，已被广泛用作色素、食品添加剂及调味品，其药理作用广、毒性低并具有抗肿瘤活性［2］.研究表明，姜黄素稀土配合物在抗氧化活性和抑菌等药理性能较姜黄素有所提高，对某些疾病和肿瘤具有优良的潜在药用价值［3］.研究蛋白质与稀土配合物的相互作用，为阐明其作用机制、药效、毒理和设计新药提供参考.目前已有文献研究了药物金属配合物与蛋白质相互作用［4］，姜黄素稀土配合物的研究主要集中在合成和性能测试，与蛋白质的结合反应未见报道.牛血清白蛋白（BSA）与人血清白蛋白（HSA）的氨基酸序列相似［5］，且含量丰富、成本低，作为研究的蛋白模型.本文利用荧光法结合紫外可见光谱等技术研究了姜黄素钐配合物与BSA的相互作用，测定了结合常数、结合位点数和热力学参数，并判断结合力类型、结合点，以及配合物对BSA的构象影响.1 实验部分1.1 主要仪器与试剂F－4500荧光分光光度计（日本日立公司）；UV－757CRT紫外可见分光光度计（北京普析通用仪器有限公司）；BSA（国药集团，1.0×10－5 mol/L），低温保存；姜黄素（国药集团）；姜黄素钐配合物（按文献［6］自制，经表征，配合物结构和文献一致.实验用乙醇溶解，其浓度为1.0×10－4 mol/L），避光低温保存；保泰松（Alfa Aesar公司，1.0×10－4 mol/L）；氟灭酸（Acros Orcanics公司，1.0×10－4 mol/L）；NaCl（0.1 mol/L），Tris－HCl溶液（p H＝7.4）；实验用水为二次蒸馏水，其他试剂均为分析纯.1.2 实验方法取1.0 mL BSA溶液、1.0 mL NaCl溶液、1.0 mL Tris－HCl溶液和不同体积的配合物溶液于10 mL比色管中，用二次蒸馏水标定至刻度，摇匀、静置，待测.荧光光谱：光电管电压400 V、响应速度2.0 s、波长扫描速度1 200 nm/min，激发和发射狭缝宽10 nm，激发波长280 nm，待测液置于1 cm石英比色皿中，扫描300～500 nm荧光光谱.分别设定Δλ＝15 nm和60 nm，记录250～400 nm同步荧光光谱.紫外可见光谱：于1 cm石英比色皿中加入待测液，以空白溶液为参比，扫描200～600 nm吸收光谱.由于体系具有“内滤光效应”，荧光强度用下列公式予以校正［7］：式中Fcor和Fobs分别是校正后和观察到的荧光强度，Aex（0.086）和Aem（0.079）是配合物溶液分别在激发波长和发射波长处的吸光度值.本文下述荧光强度均已校正.2 结果与讨论2.1 荧光猝灭光谱图1为不同浓度配合物和BSA溶液的荧光光谱图.由图1可知，BSA的荧光强度随着配合物浓度增大而不断降低，且发射峰位置由352 nm（纯BSA）逐渐蓝移至341 nm.表明配合物使BSA内部氨基酸周围的微环境发生了变化，使其疏水性增强，为配合物与BSA发生相互作用提供了证据.2.2 猝灭机理根据猝灭效率遵循的Stern－Volmer方程［8］：式中F0和F分别表示未加入和加入猝灭剂时的相对荧光强度，Ksv表示动态猝灭常数，Kq表示双分子猝灭过程的速率常数，τ0为不存在猝灭剂分子时荧光分子的平均寿命（τ0＝10－8 s），［Q］表示猝灭剂的浓度.作F0/F～［Q］关系图（见图2），不同温度下Ksv和Kq的值列于表1.由表1可知，Kq大于2.0×1010 L/mol/s［8］，且Ksv随着温度升高有降低趋势，不符合动态猝灭特征，故姜黄素钐配合物对BSA的猝灭可初步判断是由于生成复合物而引起的荧光猝灭，属静态猝灭，温度升高可能引起复合物的稳定性下降，从而减小静态猝灭的程度.表1 不同温度下配合物对BSA的猝灭方程及猝灭常数T/K quenching equations Ksv×10－4（L/mol）Kq×10－12（L/mol/s）RSDb 298 F0/F＝0.916 1＋0.579 6［Q］5.796 5.796 0.992 1 0.077 303 F0/F＝1.038＋0.351 9［Q］3.519 3.519 0.999 3 0.014 308 F0/F＝1.079＋0.255 5［Q］2.555 2.555 0.998 3 0.015 310 F0/F＝1.095＋0.211 8［Q］2.118 2.118 0.998 2 0.0132.3 结合常数和结合位点数由于姜黄素钐配合物对BSA属静态猝灭，又假设生物大分子有一类相互独立的结合位，并有n个独立的结合位点，且BSA的荧光强度与游离浓度成正比，根据方程［9］：作log［（F0－F）/F］～log［Q］关系图并线性拟合，由直线的截距和斜率可分别得到Kb和n，结果见表2.由图3和表2可知，Kb随T升高有所减小，说明生成的新复合物稳定性随T升高而下降，进一步说明猝灭过程为静态猝灭.各温度下n均接近于1，说明配合物和BSA只有一个结合位点，即配合物与BSA形成1∶1的复合物.表2 不同温度下配合物－BSA的结合常数、结合位点数和热力学参数298 4.986 9.683 1.056 0.997 1－24.05 303 4.124 1.331 0.904 9 0.999 4－19.89－255.9－778.9 308 3.562 0.364 7 0.805 6 0.999 0－16.00 310 3.187 0.153 8 0.737 5 0.997 6－14.442.4 结合作用力根据ROSS等理论［10］，在小分子与生物大分子相互作用过程中，它们的结合力主要类型有：疏水作用力、静电引力、范德华力和氢键作用力等.当温度变化不大时，反应的焓变ΔHθ可看作常数，根据van＇t Hoff方程和式作图ln kb～T－1（见图4）.求得ΔHθ、ΔSθ和ΔGθ，结果见表2.由表2知ΔHθ＜0及ΔSθ＜0，根据ROSS等理论可判断出两者主要是以范德华力与氢键作用力为结合的驱动力. 2.5 结合距离根据Forster偶极－偶极非辐射能量转移原理，蛋白质与小分子发生非辐射能量转移需满足以下3个条件：（1）供能体能够发射荧光；（2）供能体的发射光谱和受能体的吸收光谱有足够重叠；（3）供能体与受能体最大距离不超过7 nm.根据Forster原理，药物与蛋白质分子中作用的荧光基团之间距离由公式计算［12］E＝1－（F/F0），其中E为能量转移效率；R0为转移效率为50%时的临界距离；r为姜黄素钐配合物与BSA的真实距离.F0和F分别为不存在和存在姜黄素钐配合物（［Cur－Sm］＝1.0×10－5 mol/L）时BSA的荧光强度.为偶极空间取向因子；N为介质的折射指数；Φ为BSA的荧光量子产率（一般，实验取为BSA的荧光发射光谱与姜黄素钐配合物的吸收光谱之间的光谱重叠积分为BSA在波长为λ时的荧光强度，εA（λ）为姜黄素钐配合物在波长λ时的摩尔消光系数. 结合图5可求出J＝2.071×10－15 cm3·L/mol，E＝0.1756，R0＝1.9 nm，r＝2.4 nm＜7 nm.即BSA上的氨基酸与姜黄素钐配合物的距离小于7 nm，符合非辐射能量转移理论，氨基酸可将能量以非辐射方式转移到姜黄素钐配合物，引起BSA的荧光猝灭.但从结果来看，BSA与配合物之间存在的能量转移效率较低，故配合物对BSA内源性荧光是一个混合猝灭过程，既包含静态猝灭，又有非辐射能量转移.图1 配合物－BSA的荧光光谱图2 配合物对BSA的荧光猝灭Stern－Volmer图图3 配合物－BSA的log［（F0－F）/F］～log［Q］图图4 ln Kb～T－1图2.6 结合位置研究发现，大多数药物与血清白蛋白上在亚结构域ⅡA和ⅢA结合，对应于Sudlow的SiteⅠ和SiteⅡ位.本文选择保泰松和氟灭酸分别作为SiteⅠ位与SiteⅡ位标记药物［13］加到配合物－BSA体系，测定结合常数.所得结果分别为2.393×105，2.865×103 L/mol，与不加定位剂体系的结合常数（9.683×104 L/mol）比较知，氟灭酸对体系的结合常数影响程度较大，说明氟灭酸与配合物激烈竞争同一个结合位点，由此判断配合物与BSA主要在SiteⅡ位结合.2.7 同步荧光光谱由于Δλ＝15 nm和Δλ＝60 nm的同步荧光光谱分别只显示酪氨酸和色氨酸残基的光谱特性，故扫描其光谱（见图6）.由图6可知，随着姜黄素钐配合物浓度的增大色氨酸残基和酪氨酸残基均表现出一定的荧光猝灭作用，但对色氨酸残基猝灭作用明显，且使色氨酸残基发射峰位置从288 nm蓝移至283 nm.这表明姜黄素钐配合物的加入改变了BSA上的色氨酸所处的微环境，使生色团疏水结构变紧密，肽链的伸展程度减少，极性减小，疏水性增加［14］，改变了BSA的内部构象.图5 BSA的荧光光谱和配合物的的UV光谱的重叠图图6 配合物－BSA的同步荧光光谱3 结论姜黄素钐配合物与BSA之间有较强的结合作用.配合物静态猝灭BSA的内源荧光，并发生非辐射能量转移.配合物使BSA分子中的色氨酸残基微环境改变，对酪氨酸影响较小.配合物与BSA分子中SiteⅡ位的色氨酸结合，结合力主要是范德华力与氢键作用力，结合距离为2.4 nm，因此，BSA可以作为姜黄素钐配合物的有效载体.该研究为从分子水平上阐明姜黄素钐配合物在体内的运输过程和药用机理提供一定的理论参考，同时，也为新药的设计与开发提供了有效信息.参考文献：［1］许军鹏，刘景旺，达文燕，等.稀土－姜黄素－菲啰啉配合物荧光和抑菌活性研究［J］.中国稀土学报，2009，27（1）：68－69.［2］李一诗，傅仲学.姜黄素逆转肿瘤多药耐药的研究进展［J］.重庆医学，2010，39（16）：2 225－2 227.［3］刘晓真，张宏颖.姜黄素与肿瘤细胞作用的分子机制［J］.大连医科大学学报，2008，30（5）：465－468.［4］刘哲，王坤杰，董银龙，等.水杨酸金属配合物与牛血清白蛋白的相互作用［J］.无机化学学报，2010，26（1）：72－78.［5］陶慰孙，李惟，姜涌明.蛋白质分子基础［M］.北京：高等教育出版社，1995.［6］许军鹏.稀土姜黄素配合物的合成、抑菌性及与DNA的相互［D］.兰州：西北师范大学.2009.［7］ Ding Fei，Zhao Guangyu，Huang Jinli，et al.Fluorescence spectroscopic investigation of the interaction between chloramphenicol and lysozyme［J］.Eur.J.Med.Chem，2009，44：4 083－4 089.［8］ Jin Jing，Zhang Xia.Spectrophotometric studies on the interaction between pazufloxacin mesilate and human serum albumin or lysozyme ［J］.Journal of Luminescence，2008，128：81－86.［9］ Yan Zhengyu，Shao Xiufen.Interactions between gatifloxacin and bovine serum albumin［J］.J Chin.Pharm.Sci.，2005，4（1）：33.［10］ROSS P D，SUBRAMAN IAN S.Thermodynamics of protein association reactions：forces contributing tostability［J］.Biochemistry，1981，20：3 096－3 102.［11］杨频，高飞，马贵斌.生物无机化学导论［M］.西安：西安交通大学出版社，1991.［12］Yu Xianyong，Liu Ronghua，Yi Rongqiong，et al.Study of the interaction between N－confused porphyrin and bovine serum 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荧光光谱法研究姜黄素与牛血清白蛋白的相互作用林坚涛;梁东丽;李颖;尤婷婷;潘文嘉;崔红晶;王冠海【期刊名称】《广州化工》【年(卷),期】2014(042)004【摘要】考察了姜黄素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用机制.利用荧光光谱考察了两者之间的荧光淬灭类型,计算结合数(n)和结合常数,结果显示姜黄素与BSA作用可导致BSA发生静态淬灭,采用Stem-Volmer拟合方程测得结合常数Ka=4.52×108 L/mol,结合位点数n=1.62.姜黄素可与牛血清白蛋白发生结合,导致牛血清蛋白发生静态荧光淬灭.【总页数】2页(P52-53)【作者】林坚涛;梁东丽;李颖;尤婷婷;潘文嘉;崔红晶;王冠海【作者单位】广东医学院,广东东莞523808;广东医学院,广东东莞523808;广东医学院,广东东莞523808;广东医学院,广东东莞523808;广东医学院,广东东莞523808;广东医学院,广东东莞523808;广东医学院,广东东莞523808【正文语种】中文【中图分类】R917【相关文献】1.荧光法对姜黄素与牛血清白蛋白相互作用的研究 [J], 张晓星;何苗;刘爱林;陈伟;林新华2.姜黄素-4-肟的合成及与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究 [J], 张海连;王应红;刘志昌;曾红耀;胡育3.牛血清白蛋白与荧光增白剂相互作用的荧光光谱法研究 [J], 潘可亮;李树伟4.光谱法研究Fe^(3+)/Fe^(2+)离子对CS-Fe_3O_4@ZnS:Mn/ZnS磁性荧光复合纳米粒子与牛血清白蛋白相互作用的影响（英文） [J], 彭茂民;夏虹;刘丽5.荧光光谱法研究荧光桃红与牛血清白蛋白的相互作用 [J], 郭彦青;李建晴;卫艳丽;董川因版权原因，仅展示原文概要，查看原文内容请购买。
光谱法研究三种黄酮类药物小分子与牛血清白蛋白的相互
作用的开题报告
一、研究背景
黄酮类化合物是一类具有重要生物活性的药物，具有抗氧化、抗炎、抗肿瘤等多种生物活性。
与此同时，白蛋白作为人体中最主要的蛋白质之一，其能够与大部分药物结合，影响药物的代谢、吸收、分布和排泄等。
因此，研究黄酮类药物与牛血清白蛋白的相互作用具有重要的理论和应用价值。
二、研究目的
本研究旨在探究三种黄酮类药物分子与牛血清白蛋白的相互作用，分析其相互作用模式、结合特点和影响因素，为寻找并优化新型的黄酮类药物提供理论依据。
三、研究方法
采用多种光谱法技术，包括紫外吸收光谱、荧光光谱和圆二色光谱等，对三种黄酮类药物与牛血清白蛋白的相互作用进行研究。
同时，利用计算机模拟技术对相互作用模式进行探究，并研究不同条件下的相互作用差异。
四、研究意义
本研究将对新型黄酮类药物的合成和优化提供理论依据，并为其药理学和临床应用提供指导。
同时，对于深入理解药物与蛋白质相互作用机制也将有所帮助，对药物设计和研发具有重要参考意义。
荧光光谱法研究6-姜酚与牛血清蛋白的相互作用向云亚;徐晶晶【摘要】目的采用荧光光谱法研究6-姜酚与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.方法通过荧光光谱法研究6-姜酚对BSA荧光淬灭光谱和同步荧光光谱的影响;利用Stern-Volmer方程及双倒数方程计算6-姜酚与BSA的结合常数和结合位点数;根据热力学参数判断两者之间的作用力类型.结果荧光淬灭光谱显示6-姜酚对BSA 有淬灭作用,当作用温度分别为300K和310K时,6-姜酚与BSA间的结合常数分别为2.173×105 L·mol-1和1.799×104L· mol-1,结合位点数n近似为1;热力学参数焓变和熵变均＜0;结论6-姜酚对BSA的荧光有猝灭作用,猝灭机理主要是静态猝灭;两者之间的结合力主要是氢键和范德华力.【期刊名称】《贵州医药》【年(卷),期】2019(043)004【总页数】4页(P519-521,封3)【关键词】6-姜酚;牛血清白蛋白;荧光光谱【作者】向云亚;徐晶晶【作者单位】厦门医学院药学系,福建厦门361023;厦门医学院药学系,福建厦门361023【正文语种】中文【中图分类】R966-姜酚(6-gingerol)是姜科姜属植物姜Zingiber officinale Rosc的主要活性成分，现代研究发现[1-2]，姜酚具有强心、舒缩血管、抗血小板聚集、抗氧化、抗肿瘤、抑制病原微生物、抗炎、镇痛等药理作用，应用前景广泛。
血清白蛋白是人和动物血清中含量最丰富的一种蛋白质，各种药物进入人体首先与血清白蛋白结合，通过血浆的存储和运输，到达受体部位产生药理作用。
研究蛋白质与药物分子间的相互作用对了解药物的作用机制具有非常重要的意义[3-4]。
目前有关6-姜酚与血清蛋白相互作用的研究尚未见文献报道。
因此。
本实验采用荧光光谱法研究了6-姜酚与牛血清蛋白(BSA)的相互作用机理，为后续6-姜酚在临床上的应用提供理论参考。
