免疫球蛋白基因组

鱼类免疫研究1.免疫球蛋白（immunoglobulin,简称ig）是指存在于人和动物血液（血清）组织液及其他外分泌液中的一类具有相似结构的球蛋白。

依据化学结构和抗原性差异，免疫球蛋白可分为igg,igm,iga,ige和igd。

[1]免疫球蛋白在免疫防御中起一定的作用。

对它的研究既有助于人们对高等动物ig的个体发生及系统发育的理解;又在鱼类免疫和鱼病防治方面有重要意义。

鱼类对抗原刺激可以产生免疫应答，形成抗体。

对各种鱼类的研究表明，鱼的免疫球蛋白主要是19s型，相当于人的igm，是系统发育中最原始的免疫球蛋白。

近年来，发现鱼的免疫球蛋白有同种异型，存在有igd，并有膜型和分泌型两种形式。

[1]现就国内外在这方面的研究进展综述如下。

２鱼类血清ig在真骨鱼类血清中，目前多数人指出只存有1种ig,类似哺乳动物的igm,它由2条轻链(l链)和2条重链(h链)所共同组成的单体通过相连接链“j”将4个单体连接成一个四聚体[2]。

在沟鲇、小鲮鲆、鲤和羊头鲷血清中皆辨认出血清ig就是四聚体，分子量700～800kd(1=1000dalton),h链的分子量约为70kd[3-5]，也存有78kd(小鲮鲆)和45kd(羊头鲷)2种异型；l链的分子量约为19kd，但也存有25kd(鲤)、27kd(小鲮鲆)和22kd、24kd、26kd5种异型(羊头鲷)[6]。

但也有人指出真骨鱼类血清中存有着2种以上的ig，trump等人[7]辨认出鲫血清中存有着抗原性和电泳图谱各不相同的2种ig。

软骨鱼类血清中ig软骨鱼类的血清中目前发现有2种ig，大的ig分子与人的igm相似(分子量为900kd,19s)；小的ig分子与人igg类似(分子量为150kd，7s)；clem等[8]发现鲨鱼、角鲨和沙洲鲨血清ig具有19s的五聚体和7s的单聚体2种形式。

这2种ig皆由同一类l链和h链组成。

从斑鳐的血清中也分离出2种ig；高分子量免疫球蛋白(hwmig)和低分子量免疫球蛋白(lwmig)。

免疫球蛋白超家族成员I z u m o 是精卵融合的必要蛋白1Naokazu Inoue, Masahito Ikawa, Ayako Isotani & Masaru Okabe 2陈凌 译、江一平 校作为构建人体的60万亿细胞的代表，精子和卵子相遇、互相识别并融合形成新一代生命。

精卵膜融合即受精是非常重要的事件，人们长期致力于寻找与该事件相关的因子[1]。

最近，已发现CD9是卵膜上与精卵融合相关的基本因子[2-4]，但精子方面与卵膜融合相关的因子尚未找到。

本文报道，运用抑制融合的单克隆抗体[5]和基因克隆技术，我们找到了精子的融合相关抗原，并发现该抗原是免疫球蛋白超家族的一个新蛋白。

我们将该基因命名为Izumo 并培育了该基因缺陷的小鼠品系。

Izumo -/-小鼠是健康的，但其雄性不育。

雄性的Izumo -/-小鼠能产生外观正常且能结合并穿透透明带的精子，但这些精子却不能与卵膜融合。

人精子也含有Izumo ，而且抗人Izumo 抗体能阻止人精子与去透明带的金黄地鼠卵融合。

为了寻找人精子中与卵膜融合的关键因子，我们利用2-D 电泳分离小鼠精子粗提蛋白，然后用能特异性阻断精卵融合的抗精子单克隆抗体OBF13[5]进行免疫标识，分离到一种精子跨膜蛋白成分，我们以日语中的婚姻之神 “Izumo ”① 为之命名。

通过液相串联质谱（LC-MS/MS ）分析发现，该蛋白中的10条短肽段与小鼠蛋白质数据库中一段名为RIKEN 的注册序列的部分肽段完全匹配（NCBI 登录号：XM_133424）。

利用该注册序列设计引物，我们成功地利用RT-PCR 从小鼠睾丸总RNA 中分离到该蛋白的编码序列。

同时，从人类基因组数据库中我们还查到了该蛋白的人类同源物的编码序列（NCBI 登录号：BC034769），该序列编码一种特殊的免疫球蛋白超家族（IgSF ），是一种I 型跨膜蛋白，其胞外部分为免疫球蛋白结构域，并可能含有一个糖基化位点（图1，a ，b ）。

第34卷第10期2010年10月水 产 学 报J OURNA L O F F IS HER IES OF C H I NAV o.l 34,N o .10O ct .,2010文章编号:1000-0615(2010)10-1617-12DO I :10.3724/SP .J .1231.2010.07021收稿日期:20100702 修回日期:20100810资助项目:国家重点基础研究发展计划资助(2009CB118703)通讯作者:聂 品,E-m ai:l pi nn ie @i hb .ac .cn#综述#鱼类免疫球蛋白重链基因与基因座的研究进展肖凡书, 聂 品*(中国科学院水生生物研究所,淡水生态与生物技术国家重点实验室,湖北武汉 430072)摘要:归纳了脊椎动物中报道的所有的免疫球蛋白(i m m unog l o buli n ,I g)的种类,重点阐述了鱼类免疫球蛋白重链(heavy chain ,H )基因及其基因座的研究进展。

硬骨鱼类中目前已发现有I g M 、Ig D 、I gZ /I gT 以及一个嵌合体I g M-I gZ ,软骨鱼类中目前只报道了3种免疫球蛋白基因,即I g M 、Ig NAR 和I g W 。

已报道的硬骨鱼类I g H 基因座并非都是以传统的/易位子0排列方式进行排列,一般以(V H )n-(D )n-(J H )n-(C F )-(D)n-(J H )n-(C L )-(C D )的形式排列,不同硬骨鱼类的I g H 基因座的结构特点、基因座中重链基因的数目以及基因座的拷贝数都存在一定差异。

软骨鱼类中I g H 基因座则是以/多簇0形式排列,即V H -D -D -J H -C H 区段或V H -D-D -D-J H -C H 区段在基因组中作为统一体多次复制。

在不同种类的硬骨鱼类中,I g 表达器官或组织方面的研究结果并不完全相同,但一般在免疫器官如胸腺、头肾和脾脏中均有表达。

免疫球蛋白的基因结构免疫球蛋白（Immunoglobulin，Ig）是一类存在于脊椎动物体内的血清蛋白，也是免疫系统中重要的组成部分。

免疫球蛋白能够作为抗体识别并结合特定的抗原，保护机体免受各种病原微生物的侵袭。

在人体中，免疫球蛋白的基因结构非常复杂，由多个基因片段组合而成。

本文将详细介绍免疫球蛋白的基因结构，带您了解免疫球蛋白的奥秘。

免疫球蛋白的基因结构可以分为两个部分：轻链基因和重链基因。

在人体中，有两种类型的免疫球蛋白轻链：κ轻链和λ轻链；有五种类型的免疫球蛋白重链：μ、δ、γ、α和ε重链。

免疫球蛋白的基因结构在不同种类和个体中具有很高的变异性，这种变异性使得免疫系统能够应对各式各样的抗原。

轻链基因位于染色体上的λ链和κ链基因簇中。

λ链基因位于λ链基因簇上，含有约30个等位基因，这些基因具有十分相似的序列。

κ链基因位于κ链基因簇上，其基因数目更多且更为多样化。

这些基因被分为V（variable）、J（joining）和C（constant）基因区域，在重组过程中，一个V基因会与一个J基因重组组合，最终与一个C基因连接形成一个完整的轻链基因。

重链基因也被分为V、D（diversity）、J和C基因区域，但与轻链基因不同的是，D基因区域只存在于μ和δ重链基因间。

μ重链基因通常在初级抗体反应中表达，而δ重链基因则主要在体液免疫应答中表达。

免疫球蛋白重链的基因结构与轻链基因类似，重链V和J基因通过重组产生一个完整的重链基因，随后连接一个C基因区域。

免疫球蛋白的基因结构在发育和成熟过程中具有复杂的调控机制。

在早期发育阶段，免疫球蛋白基因的重组会产生大量的可能性，使得机体可以应对各种不同的抗原。

免疫细胞通过酶切和连接过程将不同的基因片段组合起来，形成一个完整的免疫球蛋白基因。

这种基因重组的过程是高度特异性的，每个细胞只能产生一种类型的轻链和一种类型的重链。

免疫球蛋白的基因结构在正常细胞中通常是关闭的。

免疫球蛋白m 分子直径简介免疫球蛋白m（IgM）是一种免疫球蛋白，属于抗体家族。

它是体液免疫的重要组成部分，在抗体的产生和免疫反应中起着关键作用。

本文将探讨免疫球蛋白m分子直径的相关知识。

什么是免疫球蛋白m免疫球蛋白m是一种大分子复合物，由两个重链和两个轻链组成，呈现出Y字型的空间结构。

每个重链和轻链都包含有可变区和恒定区。

免疫球蛋白m的重链主要有μ链，因此也称为IgM。

免疫球蛋白m的结构免疫球蛋白m的分子直径是其结构中一个重要的参数。

通过实验研究得知，免疫球蛋白m的分子直径大约为900 angstroms（1 angstrom约等于0.1纳米）。

免疫球蛋白m是五聚体，每个单体约有180 kDa的分子量。

免疫球蛋白m的功能免疫球蛋白m是体液免疫的第一道防线，在感染初期起着重要作用。

它的主要功能有：1. 中和病原体免疫球蛋白m可以与病原体表面的抗原结合，形成免疫复合物。

这些复合物可以中和病原体，阻止其侵入细胞或组织。

2. 激活补体系统免疫球蛋白m可以激活补体系统，促使炎症反应的发生。

补体系统的激活可以引起细胞溶解、炎症介质的释放等，帮助机体对抗病原体的侵袭。

3. 吸附和输送抗原免疫球蛋白m可以通过其Fc区域与巨噬细胞和其他免疫细胞表面的Fc受体结合，促进抗原的吸附和输送，进一步增强免疫应答。

免疫球蛋白m的生物合成免疫球蛋白m的合成过程相对复杂。

它主要在B淋巴细胞中合成，并通过细胞器的合作完成。

免疫球蛋白m在细胞内的合成分为三个阶段：1. 转录和转译首先，基因组DNA中的IgM基因被转录成mRNA，然后mRNA通过转译作用被翻译成IgM的多肽链。

2. 组装和修饰多肽链在内质网中经过复杂的组装过程，形成IgM的五聚体结构。

同时，多肽链还会发生糖基化、剪切和折叠等修饰过程。

3. 分泌和分布修饰完毕的IgM被经过高尔基体等细胞器包装成囊泡，然后通过胞吐途径分泌到细胞外。

免疫球蛋白m可以在淋巴组织、体液中以及黏膜表面等处找到。