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第六章 酶

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食品化学 第六章_酶

食品化学 第六章_酶

第三节

固定化酶
固定化酶是通过吸附、偶联、交联和包埋等物理或 化学的方法把酶连接到某种载体上，做成仍具有酶 催化活性的水不溶性酶。

作用特点：稳定性提高，易分离，可反复使用，提 高操作的机械强度。


1.固定化酶的制备
2.固定化酶在食品工业中的应用

酶的化学本质是蛋白质，其最大弱点是不稳定性，对
体。

酶和一般催化剂的共性：
◦ 加快反应速度；
◦ 不改变平衡常数；
◦ 自身不参与反应。

专一性：即酶只能对特定的一种或一类底物起作用。 可分为：
◦ 绝对专一性：有些酶只作用于一种底物，催化 一个反应，而不作用于任何其它物质。 ◦ 相对专一性：这类酶对结构相近的一类底物都 有作用。包括键的专一性和基团的专一性。 ◦ 立体异构专一性：这类酶只对底物的某一种构 型起作用，而不催化其他异构体。包括旋光异 构专一性和几何异构专一性。
生成不稳定的中间络合物
（ES），再分解成产物（ P）并释放出酶，使反应
E1
能 量 水 平
ES
E2
E+S
G
沿一个低活化能的途径进
行，降低反应所需活化能 ，所以能加快反应速度。
P+ E
反应过程

酶原：没有活性的酶的前体。 酶原的激活：酶原在一定条件下经适当的物质作用
可转变成有活性的酶。酶原转变成酶的过程称为酶
原的激活。

本质：酶原的激活实质上是酶活性部位形成或暴露
的过程。
第二节

影响酶活力的因素
一、底物浓度对酶活力的影响
在酶浓度，pH，温度等条件 不变的情况下研究底物浓度 和反应速度的关系。如右图 所示： 在低底物浓度时, 反应速度 与底物浓度成正比，表现为 一级反应特征。 当底物浓度达到一定值，几 乎所有的酶都与底物结合后， 反应速度达到最大值 （Vmax），此时再增加底 物浓度，反应速度不再增加， 表现为零级反应。

生化复习总结(经典大题)：酶

生化复习总结(经典大题)：酶

第六章酶复习总结酶的特点酶和一般催化剂的共性加快反应的速度，但不改变反应的平衡。

酶作为生物催化剂的特点（1）易失活（2）具有很高的催化效率酶的催化效率可以用转换数（turnover number，TN）来表示，它的定义是在一定条件下，每个酶分子单位时间内（通常为1秒钟）转换底物的分子数。

转换数高的可到四千万（如过氧化氢酶），低的不足1（如溶菌酶）。

（3）具有很高的专一性（4）酶的活性受到调节控制①调节酶的浓度；②通过激素调节酶的活性；③反馈抑制调节酶的活性；④抑制剂和激活剂调节酶的活性；⑤其他调节方式如别构调节。

6.5.1 酶的活性部位在整个酶分子中，只有一小部分区域的氨基酸残基参与对底物的结合与催化作用，这些特异的氨基酸残基比较集中的区域称为酶的活性部位（active site），或称为酶的活性中心（active center）。

酶的活性部位是酶结合和催化底物的场所，是与酶活力直接相关的区域。

酶活性部位的结构是酶作用机理的结构基础。

酶分子中与结合底物有关的部位称为结合部位，每一种酶具有一个或一个以上的结合部位，每一个结合部位至少结合一种底物，结合部位决定酶的专一性；酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位，催化部位决定酶的催化能力以及酶促反应的性质。

酶的结合部位与催化部位共同构成酶的活性部位，在功能上，二者缺一不可，在空间构成上，二者也是紧密连接在一起。

不同酶有不同的活性部位，活性部位的共同特点是：①活性部位在酶分子整体结构中只占很小的部分，通常由数个氨基酸残基组成，活性部位体积虽小，却是酶最重要的部分。

②酶的活性部位具有三维立体结构，酶活性部位的立体结构在形状、大小、电荷性质等方面与底物分子具有较好的互补性。

参与组成酶活性部位的氨基酸残基在一级结构上可能相距很远，但是通过肽链的折叠，它们最终在酶的高级结构中相互靠近。

③酶的活性部位的催化基团主要包括氨基酸侧链的化学功能团以及辅因子的化学功能团，某些酶的辅因子也可作为酶的催化基团，辅因子与酶协同作用，为催化过程提供了更多种类的功能基团。

生物化学第六章酶

生物化学第六章酶


邻近效应与定向排列：
3.表面效应使底物分子去溶剂化 酶的活性中心多是酶分子内部的疏水“口袋”， 酶反应在此疏水环境中进行，使底物分子脱溶剂 化 (desolvation)，排除周围大量水分子对酶和底 物分子中功能基团的干扰性吸引和排斥，防止水
化膜的形成，利于底物与酶分子的密切接触和结
合。这种现象称为表面效应(surface effect)。
维生素B2（核黄素）
维生素B2（核黄素） 维生素B1（硫胺素） 泛酸 硫辛酸 维生素B12 生物素 吡哆醛（维生素B6之一） 叶酸

辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶又称为辅基 (prosthetic group)。

辅基和酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超 滤等方法将其除去，在反应中不能离开酶蛋
白，如FAD、FMN、生物素等。

酶原激活的生理意义 避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化， 并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证 体内代谢正常进行。
有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要
时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催
化作用。
第三节 酶的作用机制
（一）酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能
酶和一般催化剂一样，加速反应的作 用都是通过降低反应的活化能 (activation energy) 实现的。 活化能：底物分子从初态转变到活化 态所需的能量。
2.邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于 酶的活性中心 酶在反应中将诸底物结合到酶的活性中心，使它 们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系。 这种邻近效应(proximity effect)与定向排列 (orientation arrange)实际上是将分子间的反应变 成类似于分子内的反应，从而提高反应速率。

生物化学课件第六章 酶(化学)

生物化学课件第六章 酶(化学)

相对专一性
酶的专一性
结构专一性
（表6-3）
绝对专一性
立体异构专一性
7
相对专一性（relative specificity）
①族专一性（基团专一性） A — B 作用于一类或一些结构很相似的底物。
②键专一性 CAH2—OHB
α-葡萄糖
5
OH
苷酶
OHO
O
1
O
R
+H2O
OH
酯酶：R—C—O—R′ + H2O
脂肪（：水）水解酶
16
（二）酶的命名
2、惯用名： 通常只取一个较重要的底物名称和作用方式。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类 型。如水解蛋白的酶称蛋白酶，水解淀粉的酶叫？？
有时为了区分同一类酶还在前面加上来源。 如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
17
氧转水 裂异合
12
（一）酶的分类：
1. 氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶。
AH2 + B
A + BH2
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。
（2）氧化酶类 ①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： ②催化底物脱氢，氧化生成H2O：
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
13
（一）酶的分类
1个 Fe3+ 每秒能催化6×10-4个 H2O2的分解
同一反应，酶催化反应的速度比一般催化剂的反应
速度要大106～1013倍(表6-1）。
6
2．酶的特性：——生物催化剂
（1）催化效率极高
（2）高度的专一性：
酶对底物具有严格的选择性称为酶的专一（特异）性。 如：蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶？？ 淀粉酶？？

酶工程第6章酶的结构与功能

酶工程第6章酶的结构与功能

3．X-光衍射分析法
用X射线衍射研究蛋白质的构象时，蛋白质 必须结晶。用波长很短的X射线（λ=0.154nm）照 射蛋白质晶体，发生散射，底片曝光后，得到衍 射图，再经计算机处理，绘出电子密度图，从中 构建出三维分子图像。
通过多种方法相互印证，可得出正确的结论。
肌红蛋白的X射线衍射图
部 分肽链的电子密度肌红蛋白分子中 图
某些常用的修饰剂
鉴别化学修饰剂是否已经 引入酶活性中心的标准
a．酶活性的丧失程度与修饰的程度成正比。 b．底物或可逆抑制剂可保护共价修饰剂的抑制作用。
分析化学修饰结果时 应注意的问题
对化学修饰实验得出的结论应非常慎重，因为 可能被修饰的基团位于活性中心以外的附近，由于 空间位阻使得底物无法进入活性中心，从而表现出 酶失去活性。活性中心往往有多个与底物结合的基 团，修饰其中的一个往往不能使酶失去活性，可能 导致结合力减弱，也可能改变被结合底物的专一性。
木瓜蛋白酶的非特异性试剂修饰
通过动力学实验证实，还有一个组氨酸残基的 咪唑基位于木瓜蛋白酶活性中心的催化部位（木瓜 蛋 白 酶 共 有 212 个 氨 基 酸 ， 有 His81 和 His159 两 个 His）。Husain和Lowe用1,3-二溴丙酮修饰木瓜蛋白 酶，在pH5.6，1克当量的试剂完全抑制了木瓜蛋白 酶的活性。对修饰后的酶进行氨基酸分析，发现少 一个组氨酸。在用1,3-二溴丙酮（2-14C）的修饰实验 中，发现修饰剂连接了Cys-25和His-159两个残基， 因此知道了这两个基团之间的距离在 5 以内。这个 结论通过x-光衍射分析法又进一步得到了肯定。
第六章 酶的结构和功能
一、酶的活性中心 二、酶活性中心化学基团的鉴定 三、组成酶活性中心的重要化学基团 四、酶促化学修饰和酶活性调节 五、酶的空间结构与功能的关系 六、酶催化作用的机制 七、羧肽酶A催化作用的机制

第六章 酶的作用机制

第六章 酶的作用机制

酶的柔性和刚性是局部的，也是相对的。对 于局部柔性部位的维持必须有刚性部分来支 撑。酶分子既要保持相对稳定的整体结构， 又必须要有相对柔性的微环境状态。正是这 种刚柔相济的独特酶分子结构，是酶的催化 作用保持高效性和可调性的结构基础。
三、酶活性部位柔性和整体结构刚性的实例
金黄色葡萄球菌核酸酶是149个残基组成的 水解酶。其空间结构为α+β两结构域的折叠 类型，分别由三束α—螺旋和五条β—折叠链 及两个反转角组成（83～68位，94～97 位）。
五、微环境的影响 溶剂的性质对有机反应速度影响很大。如二 甲亚砜和二甲基甲酰胺等溶剂，不能溶于负 离子，特别适合于亲核取代反应。 如下列反应在二甲亚砜中比水中快12000倍。
第三节酶的活性部位柔性的假说 在酶蛋白与底物结合并起催化作用的区域， 称为酶的活性部位。活性部位通常由酶分子 中的残基侧链活性基团及辅基构成，一般位 于酶分子的凹槽或两结构域（或两瓣）的结 合处。 酶蛋白的独特三维空间结构赋予酶催化反应 的高效性和专一性，同时又具有可调节性。 根据Koshland提出的诱导契合学说，酶蛋白 与底物结合并不是底物与活性部位的密切互 补匹配，而是在底物诱导下酶分子发生一定 程度的构象变化，酶与底物发生互补契合。
构成蛋白质二级结构单位，如α—螺旋、β— 折叠和转角等是相对刚性的，它们是稳定蛋 白质空间结构的基础。而一定量的环和无规 卷曲构成的局部区域相对比较柔性。某些较 长的氨基酸侧链，如Lys也有一定的柔性，能 不断进行分子内运动。从结构学和动态学角 度分析，可以认为蛋白质（酶）分子具有刚 柔相间的空间结构。
四、金属离子催化 金属离子通常以下面几种方式参与催化作用： 与底物结合，使其在反应中正确定向；通过 金属离子氧化态的变化进行氧化还原反应； 通过静电作用稳定或掩蔽负电荷。 五、微观可逆原理 在研究酶的动力学和作用机制时，常要用到 这一原理检查提出的历程是否合理。一种提 法为正反应方向最可能产生的过渡态也是逆 反应最可能生成的过渡态。或者说正反应沿 着某一最可能的途径进行反应，那么逆反应 最可能的途径是它的逆转。

第六章 酶(2)酶促反应动力学


3、Km在实际应用中的重要意义
（1）鉴定酶：通过测定可以鉴别不同来源或相 同来源但在不同发育阶段、不同生理状态下催化 相同反应的酶是否属于同一种酶。
（2）判断酶的最佳底物：如果一种酶可作用于 多个底物,就有几个Km值，其中Km最小对应的底 物就是酶的天然底物。 （3）计算一定速度下的底物浓度：如某一反应 要求反应速度达到最大反应速度的99%，则 [S]=99Km
②抑制程度取决于抑制剂与底物的浓度比、[ES]和 [EI]的相对稳定性；
③只影响Km而不影响Vmax，加大底物浓度，可使
抑制作用减弱甚至消除。 ④有竞争性抑制剂存在的曲线与无抑制剂的曲线相 交于纵坐标I/Vmax处，但横坐标的截距，因竞争性抑
制存在变小，说明该抑制作用，并不影响酶促反应
的最大速度Vmax，而使Km值变大。这一特点常用来
酶的最适pH (optimum pH, pHm)：酶表现最大 活力的pH。 典型的酶速度-pH曲线是较窄的钟罩型曲线，但 有的酶的速度-pH曲线并非一定呈钟罩型，如胃蛋白
酶和木瓜蛋白酶的速度-pH曲线。
pH对酶促反应速度影响的机理
1、影响酶和底物的解离: 酶的活性基团的解离受
pH影响，底物有的也能解离 2、影响酶分子的构象：主要影响酶分子活性中心 的构象，或引起酶的变性失活。
判断竞争性抑制作用的一个依据
竟 争 性 抑 制
很多药物都是酶的竞争性抑制剂。例如磺胺类药
与对氨基苯甲酸具有类似的结构，而对氨基苯甲酸、
二氢喋呤及谷氨酸是某些细菌合成二氢叶酸的原料，
后者能转变为四氢叶酸，它是细菌合成核酸不可缺少 的辅酶。由于磺胺药是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制 剂，进而减少细菌体内四氢叶酸的合成，使核酸合成 障碍，导致细菌死亡。抗菌增效剂-甲氧苄氨嘧啶

第六章 酶和辅酶

第六章酶化学（一）名词解释1．米氏常数； 2．寡聚酶；3．活性中心；4. 竞争性抑制作用；5. 非竞争抑制作用；6.酶活力7. 不可逆抑制作用；8. 可逆抑制作用。

（二）填充题3.对于符合米氏方程的酶，v-[S]曲线的双倒数作图（Lineweaver-Burk作图法）得到的直线，在横轴的截距为___________，纵轴上的截距为____________。

4.若同一种酶有n个底物就有________个K m值，其中K m值最________的底物，一般为该酶的最适底物。

6.当底物浓度等于0.25K m时，反应初速度与最大反应速度的比值是_________。

7.酶催化反应的实质在于降低反应的______，使底物分子在较低的能量状态下达到______态，从而使反应速度______。

8.___________抑制剂不改变酶促反应V max，___________抑制剂不改变酶促反应K m。

9.含有腺苷酸的辅酶主要有、、和。

11.维生素A缺乏可引起症；儿童缺乏维生素D引起；成人缺乏维生素D 引起；维生素C缺乏引起；维生素PP缺乏引起；脚气病是由于缺乏———引起的；口角炎是由于缺乏引起的；维生素B12缺乏引起；叶酸缺乏引起。

12.维生素B1在体内的活性形式是，维生素B2在体内的活性形式是和。

维生素PP可形成和两种辅酶。

维生素B6是以和———形式作为转氨酶的辅酶，以形式作为氨基酸脱羧酶的辅酶。

叶酸是的辅酶，叶酸在体内的活性形式是。

生物素在体内的作用是。

泛酸在体内的活性形式有和。

（三）选择题（在备选答案中选出1个或多个正确答案）1.酶催化作用对能量的影响在于A．增加产物能量水平B．降低活化能C．降低反应物能量水平D．降低反应的自由能E．增加活化能2.下列哪些项是K m值的意义？A. K m值是酶的特征性物理常数，可用于鉴定不同的酶B. K m值可以表示酶与底物之间的亲和力，K m值越小，亲和力越大C. K m值可以预见系列反应中哪一步是限速反应D. 用K m值可以选择酶的最适底物E. 比较K m值可以估计不同酶促反应速度7.酶的比活力是指A. 以某种酶的活力作为1来表示其他酶的相对活力B. 每毫克蛋白的酶活力单位数C. 任何纯酶的活力与其粗酶的活力比D. 每毫升反应混合液的活力单位E. 一种酶与另一种酶的活力比（四）判断题1.测定酶活力时，底物浓度不必大于酶浓度。

第六章酶活性调控


二、酶性质的了解
(1)酶活性部位情况； (2)酶的稳定条件、酶反应最适条件； (3)酶分子侧链基团的化学性质及反应活泼性 等。
三、反应条件的选择
修饰反应一般总是尽可能在酶稳定的条件下 进行，尽量少破坏酶活性功能的必需基 团．反应的最终结果是要得到酶和修饰剂的 高结合率及高酶活回收率。 因此选样反应条件时要注意： (1)反应体系中酶与修饰剂的分子比例； (2)反应体系的溶剂性质，盐浓度和pH条件； (3)反应温度及时间。
二、通过酶共价结构改变的活性调节
共价结构不可逆改变的活性调节：酶原活性酶
共价结构可逆改变的活性调节
许多酶以2种不同催化性能的形式存在，在其它 酶的作用下能互相转变。
研究酶活性调控的意义
例端粒酶的研究 真核生物的染色体末端具有DNA 2蛋白质复合的复杂结 构, 即端粒。在脊椎动物, 端粒( telom ere) 包括(TTA GGG) n 的重复序列。此重复序列的合成是由一种逆转录酶—端粒 酶( telom erase) 完成的。 如果缺乏端粒酶活性, 由于DNA 聚合酶不能完整复制线型的 DNA 末端, 端粒将会在每次细胞分裂后丧失一部分5′DNA; 累积的端粒缩短会造成细胞增殖速度的减慢, 乃至衰老。 转染端粒酶催化亚基至人正常体细胞, 则其端粒长度的维持 作用使细胞保持表型的年轻状态。 抑癌基因突变的细胞中, 若端粒酶过度激活, 则可能导致肿瘤 发展。
6 小分子修饰剂与其它
（一）、用于酶分子结构和功能的研究 例：，以氰化试剂专一性修饰甘油醛—s—磷 酸脱氢酶中的半胱氨酸后，从酶活的丧失， 就知道半胱氨酸是在该酶活性部位内 （二）、用于改进酶性质方面的研究
五修饰酶的性质特征
1 热稳定性 许多修饰剂分子存在多个活性反应基团，因此常 常可与酶形成多点交联，相对固定酶的分子构象， 增强酶的热稳定性。

生物化学知识点与题目 第六章 酶

第六章酶一、酶的基本知识酶是生物体细胞所产生的催化剂，大多数酶的化学本质是蛋白质酶的催化特性酶的组成、命名和分类酶分子的结构：酶的活性中心，结合部位，催化部位，调控部位，必需基团，辅酶和辅基二、酶促反应动力学及酶活力测定米氏动力学方程，米氏常数的意义，米氏常数的求法温度对酶作用的影响PH对酶作用的影响酶浓度对酶作用的影响：当底物浓度大大超过酶浓度时，反应速率随酶浓度的增加而增加，两者成正比例关系激活剂对酶作用的影响抑制剂对酶作用的影响：不可逆抑制，可逆抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制对动力学常数的影响酶活力，酶活力单位，比活力，酶活力测定中需要注意的问题三、酶的作用机制及药物分子的设计：磺胺类药物酶的多样性：固定化酶，寡聚酶，核酶，同工酶一、酶的基本知识酶是生物体细胞所产生的催化剂，大多数酶的化学本质是蛋白质酶的催化特性酶的组成、命名和分类酶分子的结构：酶的活性中心，结合部位，催化部位，调控部位，必需基团，辅酶和辅基名词解释：酶的活性中心，结合部位，催化部位，调控部位，必需基团，辅酶和辅基酶的专一性诱导契合全酶 RNA酶过渡态填空题1．酶是产生的，具有催化活性的。

2．T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的，称之为这是对酶概念的重要发展。

3．结合酶是由和两部分组成，其中任何一部分都催化活性，只有才有催化活性。

4．有一种化合物为Ａ－Ｂ，某一酶对化合物的Ａ，Ｂ基团及其连接的键都有严格的要求，称为，若对Ａ基团和键有要求称为，若对Ａ，Ｂ之间的键合方式有要求则称为。

5．与酶高催化效率有关的因素有、、、和活性中心的。

6．从酶蛋白结构看，仅具有三级结构的酶为，具有四级结构的酶，而在系列反应中催化一系列反应的一组酶为。

选择题：1．下面关于酶的描述，哪一项不正确：A、所有的酶都是蛋白质B、酶是生物催化剂C、酶具有专一性D、酶是在细胞内合成的，但也可以在细胞外发挥催化功能2．催化下列反应的酶属于哪一大类：1，6—二磷酸果糖 3-磷酸甘油醛+磷酸二羟丙酮A、水解酶B、裂解酶C、氧化还原酶D、转移酶3．下列哪一项不是辅酶的功能：A、传递氢B、转移基团C、决定酶的专一性D、某些物质分解代谢时的载体4．下列关于酶活性中心的描述，哪一项是错误的：A、活性中心是酶分子中直接与底物结合，并发挥催化功能的部位B、活性中心的基团按功能可分为两类，一类是结合基团，一类是催化基团C、酶活性中心的基团可以是同一条肽链但在一级结构上相距很远的基团D、不同肽链上的有关基团不能构成该酶的活性中心5．酶催化底物时将产生哪种效应A、提高产物能量水平B、降低反应的活化能C、提高反应所需活化能D、降低反应物的能量水平6．下列不属于酶催化高效率的因素为：A、对环境变化敏感B、共价催化C、靠近及定向D、微环境影响7．下列哪种辅酶结构中不含腺苷酸残基：A、FADB、NADP+C、辅酶QD、辅酶A8．下列那一项符合“诱导契合”学说：A、酶与底物的关系如锁钥关系B、酶活性中心有可变性，在底物的影响下其空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应。

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4.酶级联反应：
一种酶原的激活 常常会引发一系 列酶的激活，这 样的系列激活反 应称之酶级联反 应。
血液凝固是涉及氨基酸序列断裂的一系列酶原被激活的过程
内在途径
异物表面接触 激肽释放酶
XⅡ
Val-Arg
XⅠ
XⅡa XⅠa
ⅠX
ⅠX a Ⅷa
外在途径
组织损伤
Ⅶa
Ⅶ
Ⅲ
X
Xa
X
Va Ca2+
（凝血酶原） Ⅱ
2.酶具有高度专一性 3.酶易失活 4.酶的活性受到调节和控制
三、酶的组成、命名及分类
➢ 1、酶的命名 ➢ 2、酶的分类
1、酶的命名
(一)习惯命名法：依据底物、反应性质及类型进行。 (二)国际系统命名法（1961年国际生化学会） 系统名应包括：底物、催化反应的类型
习惯名称
系统名称
谷丙转氨酶 丙氨酸：α－酮戊二酸氨基转移酶
运动性； 位于结构域或亚基之间的裂隙或表面的凹陷部位； 底物通过次级键结合到酶上。
➢酶 的 活 性 中 心 示 意 图
➢ 酶活性中心的结合部位和催化部位示意图
三、酶原及酶原激活
➢ 酶原：没有活性的酶的前体 ➢ 酶原的激活：某些酶先以无活性的酶原形式合成或分泌，
然后在到达作用部位的时候由另外的物质作用，失去部 分肽段从而形成或者暴露活性中心，形成有活性的酶分 子的过程。 ➢ 本质：酶活性部位形成或暴露的过程.
3.核酶的研究意义及应用前景
具有催化功能RNA的发现，表明RNA是一种既可以携带遗传信息，又具有 生物催化功能的生物分子。所以RNA很可能是生命起源中首先出现的生物大 分子，比蛋白质和DNA出现要早。具有酶活性的内含子很可能是生物进化中 残存的分子化石。核酶的发现，将促进对生物进化和生命起源的研究。
邻近效应：是指酶与底物结合形成中间复合物以后，使 底物和底物之间、酶的催化基团和底物之间结合成同一分 子而使有效浓度得以极大的提高从而使反应速率大大提高 的一种效应。
定向效应：是指反应物的反应基团之间和酶的催化基团 与底物的反应基团之间的正确取向产生的效应。
2.底物形变和诱导契合
3.酸－碱催化
➢ 广义酸－碱催化:指通过质子酸提供部分质子,或是通过质 子碱接受部分质子，达到降低反应活化能的作用.
小结
➢ 1、酶的概念：一类由活性细胞产生的生物催化剂。 ➢ 2、酶的催化特性：酶催化效率高、酶具有高度专一性 、酶易失活、酶的活性受到调节和控制 ➢ 3、酶的命名 ➢ 4、酶的组成 ➢ 5、酶原及酶原激活 ➢ 6、酶的作用机理
1.胰凝乳蛋白酶原的激活
胰凝乳蛋白酶原：是胰凝乳蛋白酶的非活性前体.
胰蛋白酶
2.胰蛋白酶原的激活
57
102
195
胰蛋白酶对各种胰脏蛋白酶原的激活作用
胰蛋白酶原
肠激酶 胰凝乳蛋白酶原
胰凝乳蛋白酶
弹性蛋白酶原 胰蛋白酶
弹性蛋白酶
羧肽酶原
羧肽酶
3.胃蛋白酶原的激活
➢ 酶原激活的意义： ➢ 从生物自身利益讲，有些酶即要保存一定数量，又不需要
➢ 影响酸碱催化反应速度的因素：酸碱的强度、供出质子和
接受质子的速度。
+
-COOH, -NH 3, -SH,
-COO -,
..
-NH 2,
-S ,-
+
OH HN NH
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
O- :N NH
广义酸基团（质子供体）
广义碱基团（质子受体）
4.共价催化
催化剂通过与底物形成反应活性很高的共价过渡产物， 使反应活化能降低，从而提高反应速度的过程，称为共 价催化。
是一种蛋白质 。1930－1936年，Northrop得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和 胰凝乳蛋白酶结晶，并证实酶是蛋白质。 ➢ 1949年Sumner 和Northrop共同获得诺贝尔化学奖。 ➢ 20世纪 80年代 美国 切赫（Cech）和 奥特曼（Altman） 发现少数RNA也 具有生物催化作用，证实酶是一类具有生物催化作用的有机物。 ➢ 按照酶的化学组成：蛋白质类酶和核酸类酶
第四章 酶化学
学习目标
➢ 1.掌握酶的化学本质及催化特点； ➢ 5.了解酶的分类、组成及命名原
➢ 2.掌握各种因素对酶促反应速度
则；
的影响；
➢ 6.了解酶分子的结构特点；
➢ 3.掌握维生素的概念、作用机制 ➢ 7.了解各类维生素生理功能及缺
及主要性质；
乏病。
➢ 4.掌握酶原、酶原激活的概念及 其意义。
2、蛋白类酶的分类
国际系统分类法将酶分为六大类： （1）氧化还原酶类：催化脱氢或加氧反应，可再分为两亚类：
①脱氢酶类 催化反应为AH2+B ⇄ A+BH2 脱氢酶一般有辅酶或辅基较重要的辅酶有4个：NAD（辅酶I）、
NADP（辅酶II） 、FMN 、FAD ②氧化酶 催化反应为：AH2+1/2O2→A+H2O
Ⅱa （凝血酶）
（血纤蛋白原） Ⅰ
Ia （ 血纤蛋白） XⅢa
交联的血纤蛋白凝块
凝血系统
➢ 例：凝血酶原为582氨基酸肽链，激活时在274位和323 位断裂，1→274氨基酸淘汰不用，275→323为A链， 324→582为B链，二硫健连接起来表现活性。
➢ 凝血酶原的激活比较复杂，凝血系统包括13个凝血因子， 受伤时：
或AH2+ O2 → A + H2O2 氧化酶一般没有辅酶，可有辅基或金属离子。
（2）转移酶类：催化有机分子上基团的转移：A-X + B ⇄ A + B–X
转移酶类大多有辅酶，较重要的辅酶有： CoA（辅酶A）FH4（四氢叶酸） 磷酸吡哆醛 一些激酶和磷酸化酶也属于转移酶，转移磷酸基，但涉及能量较大。
一、酶的概念及功能
➢ 酶是一类由活性细胞产生的生物催化剂. ➢ 功能：
①催化各种生物化学反应。 ②调节和控制代谢的速度、方向和途径。
➢ 酶的化学本质：蛋白质和核酸
核酶
1.核酶（ribozyme)：指具有催化活性的RNA。 2.核酶的种类
➢ 催化分子内反应的R酶：自我剪切酶、自我剪接酶
➢ 催化分子间反应的R酶： RNase P
二、酶催化作用的特性
（一）酶和一般催化剂的共性
用量少、效率高、反应速度加快 不改变化学平衡点、降低反应活化能 正反应和逆反应都可催化。
（二）酶作为生物催化剂的特点
1.酶催化效率高：
转换数(Kcat)：表示酶的催化效率，指在一定条件下每秒钟每个酶分子 转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的 微摩尔数。
1. 2. 3. 4. 5. 6
亚类编号依次为
1. 2. 3. 4. 5. 6
亚－亚类编号依次为 1. 2. 3. 4. 5. 6
酶表中酶的编号的举例说明
[ EC 1. 1. 1. 1 ]
表示第一大类，即氧化还原酶 表示第一亚类，被氧化基团为CHOH基 表示第一亚亚类，受体为NAD
表示该酶在此亚亚类中的顺序号
第一节 酶学概述
一、酶的概念 二、酶的化学本质 三、酶的作用特点
酶的发现
➢ 1783年，意大利科学家斯巴兰让尼设计了一个巧妙的实验：由此推断胃液 中一定含有消化肉的物质。
➢ 1836年 德国科学家施旺从胃液中提取了这种物质。 ➢ 1926年 美国科学家Sumner 从刀豆种子中提取了脲酶的结晶,证实了脲酶
➢ 因子VII+因子III Ca+ + 激活因子X 因子V,PF3,Ca++ 结成复合
物 激活凝血酶原 水解纤维蛋白 因子XIII参与 纤
维蛋白凝聚
5.同工酶
➢ 指能催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子组成、 结构、理化性质和免疫性能等方面都存在明显差异的一 组酶。
➢ 1959年Markert首次用电泳分离法发现动物的乳酸脱氢酶 具有多种分子形式。
第二节 酶的结构和功能
一、酶的组成 二、酶的活性中心和必需基团 三、酶原及酶原激活 四、酶的作用机理
一、酶的组成
➢ ①单纯酶（单纯蛋白质） ➢ ②结合酶（缀合蛋白质）：除蛋白质外，还结合一些
对热稳定的非蛋白质小分子物质或金属离子。
全酶 = 酶蛋白 + 辅因子
决定酶反应的专一性
决定着酶促反应类型。
经常处于活化状态。否则对自身不利。利用酶原激活的控 制方式，可以使酶原在对自身有利的情况下迅速转化为有 活性的酶，行使生物功能。 ➢ 例如胃蛋白酶的激活，对消化系统有保护作用。在不进食 物时胃酸较少，胃蛋白酶无活性。进食后胃酸分泌，蛋白 酶激活，可消化食物。否则没有食物激活要消化胃粘膜， 造成胃溃疡。
乳酸脱氢酶（LDH）同工酶
➢ LDH的亚基分为两类：骨骼肌型（M）、心肌型（H） 五种同工酶的亚基组成分别为： H H H H，H H H M，H H M M，H M M M, M M M M
四、酶的作用机理
1、酶促反应的能阈学说 ➢ 酶的催化作用在于降低反应所需的活化能。 ➢ 酶催化降低反应所需的活化能，认为酶容易和底物形
二、酶的活性部位（活性中心）
1.酶的活性部位
指酶分子中直接和底物结合并起催化反应的空间部位。 ①结合部位：酶分子中与底物结合的部位或区域。 ②催化部位:酶分子中促使底物发生化学变化的部位。
2.酶活性部位的特点
在酶分子的总体中只占小部分； 是一个三维实体； 和底物的形状并不是正好互补，需诱导契合，具柔性或可
➢ （2）诱导契合学说:
➢ 当酶分子与底物接近的时候，酶蛋白受底物分子诱
导，其构象发生有利于底物结合的变化，酶与底物在 此基础上互补契合进行反应。
4. 酶催化效率高效性机制
（1）邻近效应与定向效应 （2）底物形变和诱导契合 （3）酸－碱催化 （4）共价催化