第1页共14页考研2011——生物化学
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页概念第三章1、等电点:使氨基酸所带正,负电荷相同，静电荷为零时溶液的pH值2、蛋白质的一级结构：是由不同的氨基酸种类、数量和排列顺序，通过肽键而构成的高分有机含氮化合物。3、肽键：是蛋白质分子中基本的化学键，它是由是由一分子氨基酸的羧基和另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的，也称酰胺键。4、肽：氨基酸通过肽键相连的化合物5、氨基酸残基：多肽链中的氨基酸，由于参与肽键的形成，不是原来完整的分子，称为氨基酸残基。6、共价主链：多肽链中的骨架是由氨基酸的羧基与氨基形成的肽键部分规则地重复排列而成，称为共价主链。7、蛋白质的二级结构：多肽联属链骨架中若干肽单位各自沿一定的轴盘旋或折叠，并以氢键为主要次级键而形成的有规则的构象，包括α螺旋、ß折叠、ß折角等。8、肽平面：肽键与相邻的两个α碳原子所组成的基团，称为肽平面。9、无规线团：蛋白质二级结构中除上述有规则的构象外，尚存在因肽键平面不规则排列的无规律构象，称为自由折叠或无规线团。10、超二级结构:是指在多肽内顺序上相邻的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成有规则的二级结构聚集体。11、结构域:在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体，即结构域12、三级结构：在一条多肽链中所有原子或基团在三维空间的整体排布称为三级结构。13、四级结构：两个或两个以上的亚基之间相互作用，彼此以非共价键相连而形成更复杂的构象，称为蛋白质的四级结构。14、亚基：构成复杂蛋白质的每一个具有特定一，二、三级结构的单位.15、分子病：由遗传突变引起的，在分子水平上仅存在微观差异而导致的疾病，称之为分子病16、变构效应或别构作用：一些蛋白质由于受某些因素的影响，其一级结构不变而空间构象发生一定的变化，导致其生物学功能的改变，称为蛋白质的变构效应或别构作用(allostericeffect)。17、蛋白质的变性：某些物理的和化学的因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变，这种现象称为蛋白质的变性作用。18、可逆变性：除去变性因素后，蛋白质构象可以恢复的。19、不可逆变性：除去变性因素后，蛋白质构象不可以恢复的。20、蛋白质的等电点：使蛋白质所带正负电荷相等，静电荷为零时的溶液的pH值，称为蛋白质的等电点。第四章1、糖苷：戊糖和碱基缩合而成的糖苷称为核苷2、三级结构：在DNA二级结构的基础上，双螺旋扭曲或再次螺旋就构成了DNA的三级结构。3、核酸的变性：有些理化因素会破坏氢键和碱基堆积力，使核酸分子的空间结构改变，从而引起核酸理化性质和生物学功能改变，这种现象称为核酸的变性4、Tm：通常把e(p)值达到最高值一半时的温度称为“熔点”或溶解温度，用Tm表示5、核酸的复性：变性DNA在适当条件下，两条彼此分开的链重新由氢键连接形成双螺旋结构，这一过程称为复性。6、核酸的杂交：热变性的核酸在复性时，异源DNA之间的某些区域有相同的序列，则会形成杂交分子。第五章1、酶是生物体内一类具有催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质和核酸。2、专一性：一种酶只作用于一类化合物或一定的化学键，以促进一定的化学变化，生成一定的产物。3、蛋白质类辅酶：酶中某些蛋白质不起催化作用，但是也是酶活性所必需的，称为蛋白质类辅酶。4、活性部位：酶的活性中心是酶与底物结合并且发挥催化作用的部位，又称为活性部位。5、酶原：某些酶在细胞中合成或初分泌时没有活性，这些没有活性的酶的前身6、酶原激活：使酶原转变成有活性的酶的作用7、趋近：两个底物分子结合在酶分子表面的某一狭小的局部区域，使反应基团相互靠近。8、定向：反应物可以在酶表面对着特定的基团定向。9、Km：酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度10、激活剂：能够提高酶的活性，加速酶促反应进行的物质11、抑制作用：酶分子中必需基团（主要是指酶活性中心上的一些基团）的性质受到某些化学物质的影响而发生改变，导致酶活性的降低或丧失，称为抑制作用。12、不可逆抑制：抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶活性丧失，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而恢复酶活力。13、非专一性不可逆抑制：抑制剂与酶分子中一类或几类基团
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源-于-网-络-收-集 王镜岩——生物化学名词解释（2013年~2002年）
【2013年】
1.寡聚蛋白质（oligomeric protein）：两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成的蛋白质。（也称多聚蛋白质）。如：血红蛋白（两条α链，两条β链）、己糖激酶（4条α链）。
附：仅由一条多肽链构成的蛋白质称为单体蛋白质。如：溶菌酶和肌红蛋白 【第三章 蛋白质 】（上159）
2.酶的转换数(turnover number,TN)：即K3，又称催化常数（catalytic constant,Kcat）是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数。（通常来表示酶的催化效率）
附：[ 或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数 ] ，大多数酶对它们的天然底物的转换数的变化范围是每秒1到104（上321）【第四章 酶】
3.糖的变旋现象（mutarotation）：是当一种旋光异构体，如糖溶于水中转变为几种不同的旋光异构体的平衡混合物时，发生的旋光变化的现象。【第一章 糖类 】（上8；2013、2008）
4.油脂的酸值（acid number）：是指中和1g油脂中的游离脂肪酸所消耗KOH 的毫克数。【第二章 脂类和生物膜 】（上95）
5.激素受体：位于细胞表面或细胞内，结合特异激素并引发细胞响应的蛋白质。【第六章 维生素、激素和抗生素】
6.乙醛酸循环（glyoxylic acid cycle ,GAC）：是一种被修改的三羧酸循环，在两种循环中具有某些相同的酶和产物，但代谢途径不同，在乙醛酸循环中乙酰CoA首先和草酰乙酸缩合成柠檬酸，然后转变为异柠檬酸，再裂解为琥珀酸和乙醛酸，在这一循环中产生乙醛酸，故称乙醛酸循环。【第八章 糖代谢】（这个循环除两步由异柠檬酸裂合酶和苹果酸合酶催化的反应外，其他的反应都和“柠檬酸循环”相同。）（ 2013、2012）
《生命的化学》2011年31卷5期CHEMISTRY OF LIFE 2011，31(5)· 760 ·● Current Topic
文章编号: 1000-1336(2011)05-0760-04
动物克隆中的端粒和端粒酶
征月良
临沂大学生命科学学院，临沂 276000
摘要：端粒是染色体上的一种重要结构，对维持染色体的稳定性起重要作用。核移植后，端粒长度和端粒酶活性的变化是重要的核重编程事件。不同种类的动物和供体细胞核移植后，在端粒长度的变化上存在一些差异，反映了重编程程度的不同。核移植
后，在克隆囊胚中存在高水平的端粒酶活性，克隆动物的端粒长度延长，可能是由于克隆过程中端粒酶基因的重编程的缘故。
关键词：克隆；端粒；端粒酶
中图分类号：Q813
收稿日期：2011-03-02作者简介：征月良(1971-)
，男，博士，副教授，通讯作者，E-mail：zhengyueliang@将供体细胞的核移入去核卵母细胞中，产生克
隆胚胎，胚胎移植后，获得克隆动物(图1)[1]。核移植
后，在卵母细胞胞质的作用下，供体核被重编程，
发生一系列变化，重新回到合子核的状态。基因组
重编程机制与复杂的表观遗传修饰有关，如DNA的甲基化修饰、组蛋白的甲基化和乙酰化修饰、X染色
体失活等。端粒长度的变化是一种重要的核重编程
事件，核移植后，端粒长度和端粒酶活性变化如何，成为核移植研究的热点之一。
1. 动物克隆中的端粒长度变化
在哺乳动物中，端粒是染色体上由(TTAGGG)n重复序列组成的结构，它能防止染色体末端融合、重
组和降解，将染色体附着到核膜上，促进染色体末端
的完全复制，从而维持染色体结构的稳定性。随着体
细胞每次分裂，端粒重复序列不断丢失，当端粒缩短
到一个临界长度时，导致细胞周期停顿或细胞程序性
凋亡。在绵羊成纤维细胞中，随着细胞分裂的进行，
端粒逐渐缩短，每次细胞分裂丢失50~200 bp。在经
历100个群体倍增(population doubling, PD)后，细胞分
Taq酶
(2011-06-07 14:55:51)
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taq酶
newprobe
普博欣
生物试剂
杂谈 分类： 分子生物学试剂
DNA polymerase
（Taq DNA polymerase）
浓度2 U/μl
目录号 PBZ0101-1 PBZ0101-2 PBZ0101-3 PBZ0101-4
包 装 200 U 200 U 1,000 U 10,000 U
产品描述：Taq DNA polymerase是Thermus aquaticus菌中的热稳定性polymerase，分子量大约为94kDa。在70－80℃，镁离子存在的条件下，该酶可催化三磷酸脱氧核苷酸沿5’→3’方向发生聚合反应，合成DNA。它具有5’→3’外切酶活性，具有切口平移特性。Taq DNA
polymerase还具有模板非依赖性的末端转移酶活性，可在聚合反应结束后在产物两端的3’上再添加一个脱氧核苷。该活性中由于酶对dATP的利用较其余三种三磷酸脱氧核苷酸为高，使得大部分PCR产物两边的3’端各多加一个A碱基。使用本酶扩增的产物可以进行TA克隆。Taq DNA polymerase 适用于常规的PCR扩增，real-time PCR，引物延伸，DNA序列测定，同位素和非同位素的DNA标记，具有3’-OH的平末端DNA片段加A反应等。
质量检测分析：除Taq DNA polymerase特有的酶活性外，未检测到外源核酸酶活性；SDS-PAGE及考马斯亮蓝R250染色分析酶蛋白纯度在95％以上；30℃存放一周酶活性无明显下降；能有效扩增人基因组中的单拷贝基因。
酶贮存液组分：50mM Tris-HCl (pH 8.2 at 25°C)，100mM NaCl，0.1mM EDTA，1mM DTT，50% glycerol。
10×PCR Buffer：200mM Tris-HCl (pH 8.8 at 25°C)，100mM KCl，100mM (NH4)2SO4，15mM
