生物化学第五章 酶化学知识点归纳

酶化学（一）名词解释1．全酶（holoenzyme）与酶蛋白（apoenzyme）2．米氏常数（K m值，Michaelis constant）3．底物专一性（substrate specificity）4．绝对专一性（absolute specificity）、相对专一性与立体异构专一性（stereospecificity）5．辅基（prosthetic group）与辅酶（coenzyme）6．单体酶（monomeric enzyme）7．寡聚酶（oligomeric enzyme）8．多酶体系（multienzyme system）9．激活剂（activator）10．抑制剂（inhibitor inhibiton）11．酶的失活与抑制12．可逆抑制（reversible inhibition）与不可逆抑制（irreversible inhibition）13．竞争性抑制（competitive inhibition）与非竞争性抑制（noncompetitive inhibition）14．变构酶（allosteric enzyme）15．同工酶（isozyme）16．诱导酶（induced enzyme）17．酶原（zymogen或proenzyme）与酶原的激活（proenzyme activation）18．酶反应的初速度（initial speed）19．酶活力（enzyme activity）与酶的比活力（enzymatic compare energy）20．活性中心（active center）21．酶的转换数k cat（turnover number）22．核酶（ribozyme）23．抗体酶（abzyme）24．固定化酶（immobilized enzyme）（二）英文缩写符号1．NAD+（nicotinamide adenine dinucleotide）2．FAD（flavin adenine dinucleotide）3．THFA（tetrahydrofolic acid）4．NADP+（nicotinamide adenine dinucleotide phosphate）5．FMN（flavin mononucleotide）6．CoA（coenzyme A）7．PLP（pyridoxal phosphate）8．BCCP（biotin carboxyl carrier protein）9．ACP（acyl carrier protein）（三）填空题1．酶是产生的，具有催化活性的。

酶化学【查看答案】一：填空题1.全酶由________________和________________组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中________________决定酶的专一性和高效率，________________起传递电子、原子或化学基团的作用。

2.辅助因子包括________________，________________和________________等。

其中________________与酶蛋白结合紧密，需要________________除去，________________与酶蛋白结合疏松，可用________________除去。

3.酶是由________________产生的，具有催化能力的________________。

4.酶活力的调节包括酶________________的调节和酶________________的调节。

5.根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可以分为六大类________________，________________，________________，________________，________________和________________。

6.根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为________________专一性、________________专一性和________________专一性。

7.酶活力是指________________，一般用________________表示。

8.通常讨论酶促反应的反应速度时，指的是反应的________________速度，即________________时测得的反应速度。

9.解释别构酶作用机理的假说有________________模型和________________模型两种。

10.同工酶是指________________，如________________。

酶酶（enzyme）是生物催化剂（biocatalyst）。

酶的化学本质：主要是蛋白质，也有少数是RNA（核酶）。

由细胞内合成的；酶的催化性质：底物（S）、产物（P）和酶（E）——酶促反应酶与非酶催化剂的共同性质1.只能催化热力学允许的反应2.反应完成后本身不被消耗或变化，即可以重复使用3.对正反应和逆反应的催化作用相同4.不改变平衡常数，只加快到达平衡的速度或缩短到达平衡的时间。

酶促反应与非酶促反应的不同性质1.酶促反应的速率高很多2.酶促反应呈现出饱和动力学3.酶促反应有最适温度和pH值。

酶的命名如果酶的底物有两种，那么两种底物均需表明，中间用“：”分开。

例如草酸氧化酶（习惯名称）的系统名称为草酸：氧氧化酶。

如果酶的其中一个底物是水，可将水省略不写。

例如乙酰辅酶A水解酶（习惯名称）的系统名称为乙酰辅酶A：水解酶。

酶的分类：酶分为七大类：依次为氧化还原酶类（oxido-reductases）、转移酶类（transferases）、水解酶类（hydrolases）、裂合酶类（lyases）、异构酶类（isomerases）、连接酶类（ligases）或合成酶类（synthetases）和转位酶（translocases）。

根据化学组成：单纯酶（simple enzyme）,缀合酶/结合酶（conjugated enzyme）单纯酶（如核糖核酸酶和胃蛋白酶）是指酶中只含有蛋白质，不含其他成分。

结合酶（如转氨酶、细胞色素氧化酶和乳酸脱氢酶）是指酶中除了蛋白质外，还含有一些非蛋白质成分。

结合酶中的蛋白质称为脱辅酶（apoenzyme），非蛋白质成分称为辅助因子（cofactor）。

酶蛋白和辅助因子本身无催化活性，只有完整结合形成全酶（holoenzyme）后，才具有活性。

在催化反应中，酶蛋白和辅助因子所起的作用是不同的，酶催化反应的专一性取决于酶蛋白，而辅助因子对电子、原子或某些化学基团起传递作用。

辅助因子包括金属离子和有机小分子化合物。

一、酶1、活化能：在一定温度下1mol底物全部进入活化态所需要的自由能，单位为kJ/mol.2、酶作为生物催化剂的特点：(1)酶易失活（酶所催化反应都是在比较温和的常温、常压和接近中性酸碱条件下进行）。

(2)酶具有很高的催化效率。

用酶的转换数（TN,等于催化常数k cat)来表示酶的催化效率，是指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。

转换数变化范围为1到104。

(3)酶具有高度专一性所谓高度专一性是指酶对催化反应和反应物有严格的选择性。

酶往往只能催化一种或一类反应，作用于一种或一类物质。

(4)酶活性受到调节和控制a、调节酶的浓度一种是诱导或抑制酶的合成；一种是调节酶的降解。

b、通过激素调节酶活性激素通过与细胞膜或细胞受体相结合一起一系列生物学效应，以此来调节酶活性。

c、反馈抑制调节酶活性许多小分子物质的合成是由一连串的反应组成的，催化物质生产的第一步的酶，往往被它的终产物抑制——反馈抑制。

d、抑制剂和激活剂对酶活性的调节e、其他调节方式通过别构调控、酶原激活、酶的可逆共价修饰和同工酶来调节酶活性。

3、酶的化学本质：除有催化活性的RNA之外几乎都是蛋白质。

注：酶的催化活性依赖于它们天然蛋白质构象的完整性，假若一种酶被变性或解离成亚基就失活。

因此，蛋白质酶的空间结构对它们的催化活性是必需的。

4、酶的化学组成a、按化学组成分为单纯蛋白质和、缀合蛋白质两类。

单纯蛋白质酶类，除了蛋白质外，不含其他物质，如脲酶、蛋白酶、脂肪酶和核糖核酸酶等。

缀合蛋白质酶类，除了蛋白质外，还要结合一些对热稳定的非蛋白质小分子物质或金属离子。

前者称为脱辅酶，后者称为辅因子。

即全酶=脱辅酶+辅因子。

b、根据辅因子与脱辅酶结合的松紧程度可分为辅酶和辅基。

辅酶：指与脱辅酶结合比较松弛的小分子有机物，通过透析方法可以除去，如辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ等。

辅基：指以共价键和脱辅酶结合，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与蛋白质分开，如细胞色素氧化酶中的铁卟啉等。

生物化学酶知识考点整理●特点●易失活●效率高●邻近效应酶和底物形成中间复合物，↑反应有效浓度，↑反应V●定向效应催化基团和反应基团的正确取位●底物的形变和诱导契合发生酶和底物的构象变化，活化能降低●多元催化和协同效应●活性部位微环境的影响疏水环境、非极性环境使带电基团之间的静电作用更强●专一性●专一性假说●锁钥假说●诱导契合假说酶活性部位是柔软的●结构专一性●绝对专一性●相对专一性●基团（族）专业性●键专一性●立体专一性●旋光异构专一性L/D●几何异构专一性反式/顺式●活性可调节●酶浓度调节●激素调节酶活性●反馈抑制调节●抑制剂和激活剂●其他●别构调节酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象改变●别构剂（别构激活剂别构抑制剂）一般微小分子代谢物或辅因子●别构酶特点●多亚基（催化亚基调节亚基）●一般处于代谢开始或分支●不遵守米氏方程●动力学曲线（正协同→S型曲线/负协同→双曲线）●别构模型●齐变模型（WMC 模型）每个亚基→R型（+结合底物and 松弛）➕T型（不利于结合底物、紧张）●序变模型（KNF 模型）底物结合后触发T态→K态●典型例子：天冬氨酸转氨甲酰酶（ATC ase ）ATP（别构激活剂）、CTP（别构抑制剂）●酶原激活原蛋白质不具有生物活性，蛋白水解酶作用后，构象变化→活性蛋白不可逆●典型例子●胰蛋白酶原的激活肠激酶作用使活性中心暴露●胰凝乳蛋白酶原激活胰凝乳蛋白酶酶原被胰蛋白酶在精氨酸15和异亮氨酸16切开→胰凝乳蛋白酶●可逆的共价修饰●磷酸化与脱磷酸化ATP 或者GTP γ位的磷酸基转移到氨基酸残基●蛋白激酶●Ser /Thr 型（催化R基—OH 的磷酸基）●Tyr 型（酚羟基）●同工酶蛋白质分子结构、理化性质和免疫性能等方面存在差异，但能催化相同化学反应的一组酶●乳酸脱氢酶（5种同工酶）●本质●具有催化活性的RNA●单纯蛋白质●缀合蛋白质●脱辅酶辅酶结合松弛，可以用透析的方式除去●B族维生素●维生素B 硫胺素（硫胺素焦磷酸TTP ）→ 丙酮酸脱氢酶复合体脚气病、多发性神经炎●维生素PP 烟酸 + 烟酰胺→（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸NAD ⁺，辅酶Ⅰ）（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸NADP ⁺，辅酶Ⅱ）→ 电子载体受体/供体赖皮病、对称性皮炎●维生素B₂ 核黄素（黄素单核苷酸 FMN ）（黄素腺嘌呤二核苷酸FAD ）→氧化还原酶口角炎、皮炎、唇炎●维生素B₃ 泛酸（辅酶A CoA）（酰基载体蛋白 ACP ）→酰基传递作用●维生素B₆（磷酸吡哆醛 PLP ）（磷酸吡哆胺 PMP ）→转氨作用、脱羧作用、消旋作用、β和γ消除作用、羟醛反应●维生素B₁₂ 氰钴胺素（5’—脱氧腺苷钴胺素）（甲基钴胺素）→分子内重排作用、核苷酸变成脱氧核苷酸、甲基转移恶性贫血●生物素（生物胞素）→二氧化碳固定和羧化反应恶心 、呕吐 、厌食●叶酸（四氢叶酸THF /FH ₄）→一碳单位载体参与代谢反应巨红细胞性贫血●硫辛酸（硫辛酸、赖氨酸）●维生素C 抗坏血酸→ ①氧化还原反应②羟化反应其他功能：①防止贫血②促进铁吸收③改善变态反应④刺激免疫反应败血症●金属离子●金属酶结合非常牢固●细胞色素氧化酶（铁）●红素酶（铁）●含铜、锌、锰、钴等●金属激活酶结合松弛●脱辅酶辅基共价键结合●单体酶、寡聚酶、多酶复合体多条肽链组成、多个亚基组成、多种酶组成●分类：①氧化还原酶类②转移酶类③水解酶类④裂合酶类⑤异构酶类⑥连接酶类●反应动力学●米氏方程说明关系●[S]<<Km ，反应V → [S]成正比 [S]与[E]→一级动力学●[S]>>Km ，反应V→最大 [S]与[E]→在无关→零级动力学●[S]=Km ，反应V=V最大的一半●动力参数●Km酶反应速率达到最大反应速率一半时的底物浓度●Km越小，酶对底物的亲和力越大●与酶性质有关●可判断酶的专一性●推断反应的方向和途径（及优势途径、限速途径）●Kcat （催化常数）最大催化活力量度●Kcat /Km（催化效率）●影响因素●温度↗导致加快●PH酶空间结构酶与底物结合●激活剂：凡能提高酶活性的物质对酶的作用有一定选择性●无机离子或简单有机化合物●蛋白酶●酶的抑制●常见抑制剂●不可逆抑制剂●非专一性不可逆抑制剂有机磷化物、有机汞、烷化剂●专一型不可逆抑制剂Kcat 型、Ks型（亲和标记试剂）●竞争性抑制剂（抗代谢物）磺胺类药物、过渡态类似物●抑制作用类型●不可逆抑制作用●可逆抑制作用●竞争性抑制作用●I（抑制剂）存在时，Vm不变，Km↑●解除抑制：增加底物浓度●非竞争性抑制作用酶和抑制剂结合后还可以与底物结合，形成三元复合物后不能分解产物●I（抑制剂）存在时，Vm ↓ ，Km不变●解除抑制：增加酶浓度●反竞争性抑制作用酶和底物结合后才和抑制剂结合●I（抑制剂）存在时，Vm ↓ ，Km↓●活性部位指酶分子上结合底物将底物转化为产物的区域●特点占相当小的部分，三维实体在疏水区域，通过非共价键与底物结合具有柔性、可运动性●研究方法●酶分子侧链基团的化学修饰法●非特异性共价修饰酶活力丧失程度和修饰剂浓度成一定比例●特异性共价修饰特殊化学试剂专一修饰●亲和标记●动力学参数测定法●X射线晶体结构分析法●定点诱变法（常用）定点改变蛋白质基因中的DNA 顺序●催化反应机制●酸碱催化通过提供质子或者接受质子，降低活化能●共价催化使底物迅速形成不稳定的中间复合物，降低反应活化能●亲核催化放出电子作用于底物缺电子中心●亲电子催化●金属离子的催化结合底物为反应定向金属离子氧化态和还原态的转换做酶的辅助因子传递电子●金属酶●金属———激活酶●催化反应机制实例●溶菌酶→杀菌作用→分解细菌细胞壁作用于β-1，4-糖苷键（酸碱催化）●丝氨酸蛋白酶家族→酸碱催化共价亲核催化胰凝乳蛋白酶、胰蛋白酶、弹性蛋白酶都有催化三联体●核糖核酸酶催化核酸水解→酸碱催化●酶活力●酶活力→ 催化某一化学反应的能力（IU）Katal●酶的比活力→ 酶的纯度（U/g或者U/mL）●测定方法●分光光度法简单迅速准确●荧光法灵敏度高●同位素测定法●电化学法●维生素一类参与生物生长发育以及代谢所需的微量有机物质●脂溶性维生素●维生素A（视黄醇）●分为维生素A₁，A₂●视黄醛前体物质，视黄醛合成视紫红质（感光物质）●夜盲症、干眼症、皮肤干燥●维生素D（抗佝偻病维生素）●分为D₁、D₄、麦角钙化醇（D₂）、胆钙化醇（D₃）→1-25-二羧维生素D₃（活性形式）●调节钙、磷代谢，促进成骨，脂质代谢有作用●佝偻病（儿童），软骨病（成人）●维生素E（生育酚、生育三烯酚）●抗氧化剂●促进性激素分泌，提高生育能力●促进血红素合成●保护生物膜结构和功能●肌肉萎缩、不育、贫血●维生素K（凝血维生素）●K₁，K₂，K₃●促进凝血酶原合成，调节骨代谢●影响血液凝固●水溶性维生素（见辅酶）●维生素B族●硫辛酸●维生素C。

生物化学大一酶知识点总结酶作为生物体内的催化剂，在生命体系中扮演着至关重要的角色。

了解和掌握酶的基本知识对于生物化学的学习至关重要。

本文将对大一生物化学中的酶知识点进行总结，并帮助读者全面了解酶的结构、功能以及与底物的相互作用。

以下是酶的相关知识点总结：1. 酶的定义和特性- 酶是一种生物催化剂，可以加速化学反应的速率，但在反应结束后酶本身不发生改变。

- 酶可以在更温和的条件下进行反应，促进底物分子之间的相互作用。

- 酶具有高度的反应特异性，因为其活性位点能够与特定的底物结合，而不影响其他分子。

2. 酶的分类- 酶可以根据底物的种类分为氧化酶、还原酶、水解酶、合成酶等。

- 根据反应位置，酶可分为细胞质酶、溶液中酶和膜酶等。

- 酶还可以通过命名法分类，如葡萄糖氧化酶、乳酸脱氢酶等。

3. 酶的结构- 酶通常由蛋白质组成，但也有一些例外，如核酸酶。

- 酶的结构包括原核生物酶和真核生物酶，其中原核生物酶结构较为简单。

- 酶的构象通常由原子团体组成，如氨基酸残基和辅助因子。

4. 酶的活性- 酶的活性受到环境因素的影响，如温度、pH值和底物浓度。

- 酶的最适温度和最适pH值可以通过对酶的研究和实验确定。

- 酶底物的浓度会影响酶的活性，过高或过低的底物浓度可能抑制酶的催化效果。

5. 酶的底物结合- 酶通过与底物的特异性相互作用来催化化学反应。

- 酶底物结合的过程可以通过解离常数（Km值）和最大反应速率（Vmax值）来描述。

- 酶底物复合物的形成可以通过米氏方程来表示，即v =Vmax*[S]/(Km+[S])。

6. 酶的抑制- 酶的活性可以被抑制剂所抑制，分为竞争性抑制和非竞争性抑制。

- 竞争性抑制剂与酶的底物竞争结合，降低反应速率。

- 非竞争性抑制剂通过与酶的其他部位结合而不是活性位点，影响酶的构象。

7. 酶与温度的关系- 温度是影响酶活性的重要因素，酶活性随温度的升高而增加，但超过一定温度后酶的构象可以被破坏。

本章介绍了酶的特点、酶催化反应的类型，阐明了影响酶活性与催化高效性的主要因素及机理，并简单讨论了酶的应用。

酶是生物催化剂，具有专一性和高效性等特点。

绝大多数酶的化学本质是蛋白质，但也有以RNA为主要成分的核酶和具有催化活性的抗体酶。

酶蛋白与辅因子结合形成全酶，酶反应的专一性和高效性取决于脱辅基酶蛋白，而辅因子决定着酶催化反应的类型和性质。

酶可以用习惯命名法和国际系统命名法来命名，根据酶促反应性质不同，酶被分为六大类。

酶的活性部位由结合部位和催化部位组成，结合部位决定酶的专一性，催化部位决定酶的催化活性和效率，因而酶的活性部位是酶行使催化功能的结构基础。

酶的激活可以通过打断一个或几个特殊的肽键，使酶形成具有催化活性的三维结构，例如酶原的激活；也可采用别构剂的作用改变酶的构象，进而调节酶的活性，称为别构效应；有些酶可在其他酶的作用下，将酶结构进行共价修饰，使酶活性发生改变；在不同组织或器官中，可以通过同工酶催化相同的化学反应。

酶分子可以利用化学或分子生物学方法进行修饰。

酶分子的化学修饰包括酶蛋白侧链的修饰、酶的亲和修饰和酶的化学交联；酶分子的遗传改造分为酶分子的非理性设计和理性设计两种。

酶催化作用高效性的本质是降低了反应的活化能，其催化机理有酸碱催化、共价催化、邻近效应和定向效应、金属离子催化、静电催化及底物的形变和诱导契合。

解释酶专一性的学说有三种，其中“诱导契合”学说认为酶分子具有一定的柔软性，较好地解释了酶作用专一性的特点。

酶促反应受酶浓度、底物浓度、温度、pH值、激活剂和抑制剂的影响。

其中米氏方程是反映底物浓度与酶反应速率之间关系的动力学方程，Km是酶的特征性物理常数。

酶会发生可逆或不可逆抑制，其中竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用是常见的可逆抑制作用。

酶活力是指酶催化一定反应的能力，其单位为“IU”或“U”，可通过分光光度法、荧光法、同位素测定法等方法测定。

酶的一般分离纯化过程为：细胞破碎、酶的抽提、浓缩和纯化。

酶、维生素1.酶的定义：酶是活细胞产生的，能在体内或体外发挥相同催化作用的一类具有活性中心和特殊结构的生物大分子，包括蛋白质和核酸，以蛋白质为主。

酶的化学组成：酶的活性中心：1)由酶分子在空间位置上比较靠近的几个氨基酸残基或其上某些功能基团所组成。

2)位于酶分子表面。

3)酶分子结构中其它部分为酶活性中心形成提供结构基础。

4)必需基团：结合基团、催化基团2.酶原：有些酶在细胞内合成或刚分泌时，无催化活性，这种无催化活性的酶的前体称为酶原。

酶原的激活：某种物质（活化素）作用于酶原使之转变成有活性的酶的过程。

酶原激活的生理意义：1)保证合成酶的细胞本身不受蛋白酶的消化破坏。

2)在特定的生理条件和规定的部位受到激活并发挥其生理作用。

3)酶原激活是生物体内的一种重要的调控酶活性的方式。

3.酶促反应的特点：加速化学反应，但不改变反应的平衡、高效性:更有效地降低反应的活化能。

酶促反应动力学：酶浓度对速度的影响：底物浓度对速度的影响：米氏方程：米氏常数Km的意义：Km是酶的特征性常数，只与酶的性质和酶所催化的底物和反应环境有关v=1/2Vm时，Km=[S]。

Km与酶和底物的亲和力成反比。

4.竞争性抑制：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低。

特点：I与S结构类似,竞争酶的活性中心抑制作用强弱取决于[I]/[S]，故抑制作用可被高浓度S解除动力学，v降低，Vmax不变,Km增大,斜率增大医学相关性：磺胺类药物的抑菌机制,与对氨基苯甲酸竞争二氢叶酸合成酶糖代谢1．糖的无氧酵解定义、反应过程、生理意义。

1.1 无氧酵解的概念：在相对缺氧的条件下，Glc或Gn分解为乳酸，并释放能量，反应过程类似酵母生醇酵，故称之为无氧酵解。

1.2 反应场所：细胞浆1.3 反应过程：1.3.1己糖磷酸化：己糖激酶（Hexokinase，H K）：关键酶6-磷酸果糖激酶-1（6-phosphofructokinase-1，P F K1）：糖酵解过程中的主要限速酶1.3.2一分子磷酸己糖裂解为两分子磷酸丙糖：1.3.3两分子磷酸丙糖氧化为两分子丙酮酸.1.3.4丙酮酸还原为乳酸（无氧条件）1.4 生理意义：1.4.1缺氧状态下，迅速供能1.4.2少数组织仅以此途径获能---红细胞1.4.3有些组织即使在有氧条件下也以此1.4.4途径获部分能量---白细胞、视网膜1.4.5有氧氧化的前段过程。

第五章酶第一节概述一、酶的概念酶是由活性细胞产生的、具有高效催化能力和催化专一性的蛋白质，又叫生物催化剂。

酶(enzyme) 是由生物细胞合成的,以蛋白质为主要成分的生物催化剂。

不同生物体所含的酶在种类和数量上各有不同，这种差异决定了生物的代谢类型。

二、酶催化作用的特点1、酶与非生物催化剂的共性：1) 用量少、催化效率高。

2) 都能降低反应的活化能。

3) 能加快反应的速度，但不改变反应的平衡点。

4) 反应前后不发生质与量的变化。

2、酶作为生物催化剂的特性1) 催化效率极高（immense catalytic power ）可用分子比（molecular ratio)来表示，即每摩尔的酶催化底物的摩尔数。

酶反应的速度比无催化剂高108－1020倍，比其他催化剂高107－1013倍酶作为催化剂比一般催化剂更显著地降低活化能，催化效率更高。

通常用酶的转换数(turnover number,TN，或催化常数K cat)来表示酶的催化效率。

它们是指在一定条件下，每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。

Kcat:103～1062) 高度的专一性(highly specific ）∶所谓酶的专一性是酶对反应物(底物)的选择性绝对专一性：一种酶只能作用于特定的底物。

发生特定的反应，对其他任何物质都没有作用。

相对专一性：有些酶的专一性较低，对具有相同化学键或成键基团的底物都具有催化性能。

立体异构专一性（光学专一性）：几乎所有酶对立体异构物的作用都具有高度专一性。

内肽酶胃蛋白酶R1，R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（NH2端及COOH端胰凝乳蛋白酶R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（COOH端）弹性蛋白酶R2：丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸等短脂肪链的氨基酸（COOH端胰蛋白酶R3：碱性氨基酸（COOH端)外肽酶羧肽酶A R m：芳香族氨基酸羧肽末端的肽键羧肽酶B Rm：碱性氨基酸羧肽末端的肽键氨肽酶氨肽末端的肽键二肽酶要求相邻两个氨基酸上的α-氨基和α-羧基同时存在3) 反应条件温和4) 酶的催化活性是受调节控制的5) 酶不稳定，容易失活2. 酶的分类(1) 氧化-还原酶Oxidoreductase氧化-还原酶催化氧化-还原反应。