生物化学 5章 酶
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目录第五章酶化学 (2)一、填充题 (2)二、是非题 (5)三、选择题 (6)四、简答题 (9)参考文献 (13)第五章酶化学一、填充题1、全酶由( )[1]和( )[2]组成,在催化反应时,二者所起的作用不同,其中( ) [3]决定酶的专一性和高效率,( ) [4]起传递电子、原子或化学基团的作用。
2、辅助因子包括( ) [5],( ) [6]和( ) [7]等。
其中( )[8]与酶蛋白结合紧密,需要( )[9]除去,( ) [10]与酶蛋白结合疏松,可用( ) [11]除去。
3、酶是由( ) [12]产生的,具有催化能力的( ) [13]。
4、酶活力的调节包括酶( ) [14]的调节和酶( ) [15]的调节。
5、T. R. Cech和S.Alman 因各自发现了( )[16]而共同获得1989年的诺贝尔奖(化学奖)。
6、1986年,R. A. Lerner 和P. G. Schultz等人发现了具有催化活性的( )[17],称( )[18]。
7、根据国际系统分类法,所有的酶按所摧化的化学反应的性质可以分为六大类( )[19]、( )[20]、( )[21]、( )[22]、( )[23]和( )[1]。
11、酶蛋白21、辅助因子31、酶蛋白41、辅助因子52、辅酶62、辅基72、金属离子82、辅基92、化学方法处理102、辅酶112、透析法123、活细胞133、生物催化剂144、量154、活性165、核酶(具有催化能力的RNA)176、抗体186、抗体酶197、氧化还原酶类207、转移酶类217、水解酶类227、裂合酶类8、按国际酶学委员会的规定,每一种酶都有一个惟一的编号。
醇脱氢酶的编号是EC 1.1.1.1,EC代表( )[2],4个数字分别代表( )[3]、( )[4]、( )[5]和( )[6]。
9、根据酶的专一性程度不同,酶的专一性可以分为( )[7]专一性、( )[8]专一性和( )[9]专一性。
酶
酶的概念
酶是由生物体活细胞产生的具有催化作用的蛋白质,又称为生物催化剂酶促反应的特点和机制
酶促反应的特点
与一般催化剂共性
个性
高效性
专一性
绝对专一性
相对专一性
立体异构专一性
不稳定性
可调控性
由活细胞产生
酶促反应机制
高效性的机制
专一性的机制
诱导契合学说
显著降低反应的活化能
酶的分子组成与结构
酶的分子组成
单纯酶
结合酶
蛋白质部分称酶蛋白
非蛋白质部分称为酶的辅助因子
辅基
辅酶
酶的结构
单体酶
寡聚酶
多酶体系
串联酶
同工酶
酶的必需基团
与酶的活性密切相关的基团
酶的活性中心/活性部分
能与底物特异结合并将底物转化为产物的这一区域酶促反应动力学
底物浓度对酶促反应速度的影响
米氏方程
米氏常数Km的意义
Km和Vmax的测定
酶浓度对酶促反应速度的影响
底物浓度>>酶浓度,酶促反应速度与酶浓度成正比
温度对酶促反应速度的影响
最适温度不是特征常数
激活剂
抑制剂
不可逆抑制剂
专一性不可逆抑制作用
例子:有机磷杀虫剂,解磷定
非专一性不可逆抑制作用
巯基酶中毒,可用二巯基丙醇解毒可逆抑制剂
竞争性
磺胺类药物
非竞争性
反竞争性
酶原激活的实质是使酶分子形成或暴露活性中心的过程
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一、名词解释1 核酶答案: 具有催化活性的RNA。
2 酶答案: 酶是生物体内活细胞合成的一种生物催化剂。
3 酶的竞争性抑制剂答案: 抑制剂与底物化学结构相似,能与底物竞争占据酶的活性中心,形成EI复合物,而阻止ES复合物的形成从而抑制了酶的活性。
4 辅基答案: 与酶蛋白结合牢固,催化反应时,不脱离酶蛋白,用透析、超滤等方法不易与酶蛋白分开。
5 辅酶答案: 与酶蛋白结合松散,催化反应时,与酶蛋白可逆结合,用透析、超滤等方法易与酶蛋白分开。
6 酶的活性中心答案: 酶与底物结合,并参与催化的部位。
7 酶原答案: 没有催化活性的酶前体8 米氏常数答案: 酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
9 酶的激活剂答案: 能提高酶活性,加速酶促反应进行的物质。
10 酶的抑制剂答案: 虽不引起蛋白质变性,但能与酶分子结合,使酶活性下降,甚至完全丧失活性,这种使酶活性受到抑制的特殊物质,称为酶的抑制剂。
11 酶的不可逆抑制剂答案: 与酶的必需基团共价结合,使酶完全丧失活性,不能用透析、超滤等物理方法解除的抑制剂。
12 酶的可逆抑制剂答案: 能与酶非共价结合,但可以用透析、超滤等简单的物理方法解除,而使酶恢复活性的抑制剂。
13 酶的非竞争性抑制剂答案: 抑制剂与底物化学结构并不相似,不与底物抢占酶的活性中心,但能与酶活性中心外的必需基团结合,从而抑制酶的活性。
14 酶活力答案: 指酶加速化学反应的能力,也称酶活性。
15 比活力答案: 每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数(U/mg),也称比活性或简称比活。
二、填空题1酶的化学本质大部分是,因而酶具有蛋白质的性质和结构。
答案: 蛋白质,理化性质,各级结构2 目前较公认的解释酶作用机制的学说分别是、、和。
答案: 邻近与定位效应,底物变形,酸碱催化,共价催化3当酶的空间结构遭破坏时,酶的也被破坏,酶的活性。
答案: 活性中心,丧失4酶能与结合,并将其转化成,这一区域称为酶的。
答案: 底物,产物,活性中心5酶所催化的反应称为,在酶催化反应中,被酶催化的物质称为,反应生成物称为,酶所具有的催化能力称为。
第五章酶第一节概述一、酶的概念酶是由活性细胞产生的、具有高效催化能力和催化专一性的蛋白质,又叫生物催化剂。
酶(enzyme) 是由生物细胞合成的,以蛋白质为主要成分的生物催化剂。
不同生物体所含的酶在种类和数量上各有不同,这种差异决定了生物的代谢类型。
二、酶催化作用的特点1、酶与非生物催化剂的共性:1) 用量少、催化效率高。
2) 都能降低反应的活化能。
3) 能加快反应的速度,但不改变反应的平衡点。
4) 反应前后不发生质与量的变化。
2、酶作为生物催化剂的特性1) 催化效率极高(immense catalytic power )可用分子比(molecular ratio)来表示,即每摩尔的酶催化底物的摩尔数。
酶反应的速度比无催化剂高108-1020倍,比其他催化剂高107-1013倍酶作为催化剂比一般催化剂更显著地降低活化能,催化效率更高。
通常用酶的转换数(turnover number,TN,或催化常数K cat)来表示酶的催化效率。
它们是指在一定条件下,每秒钟每个酶分子转换底物的分子数,或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。
Kcat:103~1062) 高度的专一性(highly specific )∶所谓酶的专一性是酶对反应物(底物)的选择性绝对专一性:一种酶只能作用于特定的底物。
发生特定的反应,对其他任何物质都没有作用。
相对专一性:有些酶的专一性较低,对具有相同化学键或成键基团的底物都具有催化性能。
立体异构专一性(光学专一性):几乎所有酶对立体异构物的作用都具有高度专一性。
内肽酶胃蛋白酶R1,R1:芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸(NH2端及COOH端胰凝乳蛋白酶R1:芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸(COOH端)弹性蛋白酶R2:丙氨酸,甘氨酸,丝氨酸等短脂肪链的氨基酸(COOH端胰蛋白酶R3:碱性氨基酸(COOH端)外肽酶羧肽酶A R m:芳香族氨基酸羧肽末端的肽键羧肽酶B Rm:碱性氨基酸羧肽末端的肽键氨肽酶氨肽末端的肽键二肽酶要求相邻两个氨基酸上的α-氨基和α-羧基同时存在3) 反应条件温和4) 酶的催化活性是受调节控制的5) 酶不稳定,容易失活2. 酶的分类(1) 氧化-还原酶Oxidoreductase氧化-还原酶催化氧化-还原反应。