生物化学(高教第三版)第五章酶(上)

《生物化学》——酶1. 同一生物体，同一组织细胞内催化功能、分子结构、理化性质不相同的酶为同工酶。

[单选题] *对错(正确答案)2. 酶和一般催化剂只能缩短化学反应达到平衡所需时间，而不能改变平衡点。

[单选题] *对(正确答案)错3. 不同的生物因代谢特征不同，有特异性不同的酶。

[单选题] *对(正确答案)错4. 酶的必需基团都位于活性中心。

[单选题] *对错(正确答案)5. 反应速度为最大速度的80%时，Km等于1/2[S] [单选题] *对错(正确答案)6. 温度从25~35℃增高10℃，达到活性能阈的底物分子数增加1~2倍。

[单选题] *对(正确答案)错7. 酶分子中能催化底物转变成产物的基团叫结合基团。

[单选题] *对错(正确答案)8. 体内酶是通过改变它所催化的反应平衡常数来调节反应速度的生物催化剂。

[单选题] *对错(正确答案)9. 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用，不能用透析或超滤的方法去除。

[单选题] *对错(正确答案)10. 非竞争性抑制作用时，抑制剂与酶结合则影响底物与酶的结合。

[单选题] *对错(正确答案)11. Vmax是酶完全被底物饱和时反应速度。

[单选题] *对(正确答案)错12. 磺胺药的抑菌作用机理是直接干扰人体核酸代谢。

[单选题] *对错(正确答案)13. 酶促反应动力学研究的是酶促反应速度及其影响因素。

[单选题] *对(正确答案)错14. 酶可以促成化学反应向正反应方向转移。

[单选题] *对错(正确答案)15. 酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。

[单选题] *对(正确答案)错16. 酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。

[单选题] *对(正确答案)错17. 从鼠脑分离的己糖激酶可以作用于葡萄糖(Km=6×10-6mol/L)或果糖(Km=2×10-3mol/L)，则己糖激酶对果糖的亲和力更高。

一、名词解释1 核酶答案: 具有催化活性的RNA。

2 酶答案: 酶是生物体内活细胞合成的一种生物催化剂。

3 酶的竞争性抑制剂答案: 抑制剂与底物化学结构相似，能与底物竞争占据酶的活性中心，形成EI复合物，而阻止ES复合物的形成从而抑制了酶的活性。

4 辅基答案: 与酶蛋白结合牢固，催化反应时，不脱离酶蛋白，用透析、超滤等方法不易与酶蛋白分开。

5 辅酶答案: 与酶蛋白结合松散，催化反应时，与酶蛋白可逆结合，用透析、超滤等方法易与酶蛋白分开。

6 酶的活性中心答案: 酶与底物结合，并参与催化的部位。

7 酶原答案: 没有催化活性的酶前体8 米氏常数答案: 酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。

9 酶的激活剂答案: 能提高酶活性，加速酶促反应进行的物质。

10 酶的抑制剂答案: 虽不引起蛋白质变性，但能与酶分子结合，使酶活性下降，甚至完全丧失活性，这种使酶活性受到抑制的特殊物质，称为酶的抑制剂。

11 酶的不可逆抑制剂答案: 与酶的必需基团共价结合，使酶完全丧失活性，不能用透析、超滤等物理方法解除的抑制剂。

12 酶的可逆抑制剂答案: 能与酶非共价结合，但可以用透析、超滤等简单的物理方法解除，而使酶恢复活性的抑制剂。

13 酶的非竞争性抑制剂答案: 抑制剂与底物化学结构并不相似，不与底物抢占酶的活性中心，但能与酶活性中心外的必需基团结合，从而抑制酶的活性。

14 酶活力答案: 指酶加速化学反应的能力，也称酶活性。

15 比活力答案: 每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数(U/mg)，也称比活性或简称比活。

二、填空题1酶的化学本质大部分是，因而酶具有蛋白质的性质和结构。

答案: 蛋白质，理化性质，各级结构2 目前较公认的解释酶作用机制的学说分别是、、和。

答案: 邻近与定位效应，底物变形，酸碱催化，共价催化3当酶的空间结构遭破坏时，酶的也被破坏，酶的活性。

答案: 活性中心，丧失4酶能与结合，并将其转化成，这一区域称为酶的。

答案: 底物，产物，活性中心5酶所催化的反应称为，在酶催化反应中，被酶催化的物质称为，反应生成物称为，酶所具有的催化能力称为。

生物化学（第三版）课后习题详细解答第一章糖类提要糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。

糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。

多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。

糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。

同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。

糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。

单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。

因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。

任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。

单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。

许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。

这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。

成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。

在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。

封⾯、⽬录、概要王镜岩《⽣物化学》第三版笔记（打印版）⽣物化学笔记王镜岩等《⽣物化学》第三版适合以王镜岩《⽣物化学》第三版为考研指导教材的各⾼校的⽣物类考⽣备考⽬录第⼀章概述------------------------------01 第⼆章糖类------------------------------06 第三章脂类------------------------------14 第四章蛋⽩质（注1）-------------------------21 第五章酶类（注2）-------------------------36 第六章核酸（注3）--------------------------------------45 第七章维⽣素（注4）-------------------------52 第⼋章抗⽣素------------------------------55 第九章激素------------------------------58 第⼗章代谢总论------------------------------63 第⼗⼀章糖类代谢（注5）--------------------------------------65 第⼗⼆章⽣物氧化------------------------------73 第⼗三章脂类代谢（注6）--------------------------------------75 第⼗四章蛋⽩质代谢（注7）-----------------------------------80 第⼗五章核苷酸的降解和核苷酸代谢--------------86 第⼗六章 DNA的复制与修复（注8）---------------------------88 第⼗七章 RNA的合成与加⼯（注9）---------------------------93 第⼗⼋章蛋⽩质的合成与运转--------------------96 第⼗九章代谢调空------------------------------98第⼆⼗章⽣物膜（补充部分）---------------------102（1）对应⽣物化学课本上册第3、4、5、6、7章。

本章介绍了酶的特点、酶催化反应的类型，阐明了影响酶活性与催化高效性的主要因素及机理，并简单讨论了酶的应用。

酶是生物催化剂，具有专一性和高效性等特点。

绝大多数酶的化学本质是蛋白质，但也有以RNA为主要成分的核酶和具有催化活性的抗体酶。

酶蛋白与辅因子结合形成全酶，酶反应的专一性和高效性取决于脱辅基酶蛋白，而辅因子决定着酶催化反应的类型和性质。

酶可以用习惯命名法和国际系统命名法来命名，根据酶促反应性质不同，酶被分为六大类。

酶的活性部位由结合部位和催化部位组成，结合部位决定酶的专一性，催化部位决定酶的催化活性和效率，因而酶的活性部位是酶行使催化功能的结构基础。

酶的激活可以通过打断一个或几个特殊的肽键，使酶形成具有催化活性的三维结构，例如酶原的激活；也可采用别构剂的作用改变酶的构象，进而调节酶的活性，称为别构效应；有些酶可在其他酶的作用下，将酶结构进行共价修饰，使酶活性发生改变；在不同组织或器官中，可以通过同工酶催化相同的化学反应。

酶分子可以利用化学或分子生物学方法进行修饰。

酶分子的化学修饰包括酶蛋白侧链的修饰、酶的亲和修饰和酶的化学交联；酶分子的遗传改造分为酶分子的非理性设计和理性设计两种。

酶催化作用高效性的本质是降低了反应的活化能，其催化机理有酸碱催化、共价催化、邻近效应和定向效应、金属离子催化、静电催化及底物的形变和诱导契合。

解释酶专一性的学说有三种，其中“诱导契合”学说认为酶分子具有一定的柔软性，较好地解释了酶作用专一性的特点。

酶促反应受酶浓度、底物浓度、温度、pH值、激活剂和抑制剂的影响。

其中米氏方程是反映底物浓度与酶反应速率之间关系的动力学方程，Km是酶的特征性物理常数。

酶会发生可逆或不可逆抑制，其中竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用是常见的可逆抑制作用。

酶活力是指酶催化一定反应的能力，其单位为“IU”或“U”，可通过分光光度法、荧光法、同位素测定法等方法测定。

酶的一般分离纯化过程为：细胞破碎、酶的抽提、浓缩和纯化。