338-《生物化学》考试大纲
一、考试性质
《生物化学》是生物学科的重要基础课程，它是研究生命物质的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的生命科学基础学科。它是现代生物学的核心，为生物学的研究提供基础理论和技术支持。《生物化学》是生物工程专业学位研究生入学统一考试的科目之一，考试要求反映考生的生物化学和分子生物学基础，科学、公平、准确、规范地测评考生的必备的专业素质和综合应用能力，用以选拔具有发展潜力的优秀人才入学，为国家科技发展、经济建设培养具有较强分析与解决问题能力的高层次、应用型、复合型生物学专业人才。
二、考试要求
要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控及基因工程的基本理论并能有一定的应用能力；了解生物化学和分子生物学的最新进展，并能综合运用所学的知识分析问题和解决相关的生物学问题。
三、考试分值
本科目满分150分，考试时间180分钟。
四、试卷结构（题型）
单项选择题、判断题、填空题、名称解释、问答分析题。
五、考试内容
第一章氨基酸
要求：掌握氨基酸的基本结构，20种基本氨基酸的结构，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的基本原理；理论上掌握氨基酸分离分析的基本技术。
难点:氨基酸的酸碱性质；等电点；分配层析原理
（一）氨基酸的结构
氨基酸的结构、种类和分类
（二）氨基酸的性质
物理性质、光学性质、酸碱性质和化学性质
（三）氨基酸的分析方法
分配层析原理、各种不同层析方法的原理和应用
第二章蛋白质的结构
要求：了解蛋白质的基本结构层次，空间结构形成的机制和作用力，了解蛋白质折叠机制以及结构预测方法。
难点:蛋白质的基本结构层次，蛋白质一级结构与功能的关系，三级结构蛋白的结构特征，別构效应的概念。
（一）蛋白质通论
蛋白质的水解、化学组成及分类、蛋白质的分子大小及形状，蛋白质的功能（蛋白质在生命活动中的作用）
（二）蛋白质的结构
一级结构：肽的命名、肽键的结构与性质、常见的天然多肽的结构及生理意义、蛋白质一级结构与生物学功能的关系
二级结构：肽平面的基本概念及性质、二面角的旋转、限制及分布、典型的蛋白质二级结构模型
三级结构：结构域的概念及甄别
四级结构：概念、四级结构的对称性质、蛋白质的协同效应
（三）蛋白质的折叠历程
（四）蛋白质组和蛋白质组学
第三章蛋白质的功能与结构的关系
（一）蛋白质结构与功能关系的一般规则
（二）纤维状蛋白的结构与功能
（三）球状蛋白的结构与功能
第四章蛋白质的性质及分离纯化方法
要求：掌握蛋白质的基本性质，几种主要常见蛋白质分离分析方法。
难点:蛋白质常见的分析技术的原理和基本应用
（一）蛋白质的性质
蛋白质的酸碱性质、胶体性质、蛋白质的变性与复性
（二）常见蛋白质分离分析方法
电泳技术、离心技术、沉淀技术和层析技术
（三）蛋白质分离纯化的程序
第五章酶
要求：掌握酶的基本特性，酶促反应动力学，酶活性的高效作用以及调控机制。
难点:酶活性的高效催化机制
（一）酶学概论
酶的催化剂特性和生物催化剂的特性，酶的化学本质，酶的命名和分类（二）酶促动力学
米氏方程式，米氏常数及其意义，温度、pH、激活剂、抑制剂对酶促反应速度的影响
（三）酶的催化机理
（四）酶的活性调节
（五）酶的分离纯化和测定
（六）维生素与辅酶
维生素的概念，分类，维生素与辅酶（或辅因子）的关系
第六章核酸的结构与功能
要求：掌握核酸的一级、二级结构特征，了解核酸的功能，理解核酸结构与功能的关系。
难点:DNA的双螺旋结构模型及其意义。
（一）核酸的结构和功能
核苷酸的结构，DNA的结构和功能
tRNA、mRNA、rRNA的结构与功能，其它的RNA类型及功能。
（二）核酸的性质
水解性质，光学性质，酸碱性质，变性复性
（三）核酸的分离分析
电泳，分子杂交，限制性内切酶分析
（四）基因组和基因组学
基因、基因组、基因组学的概念，结构基因组学，功能基因组学，基因组学的研究方法和研究进展
第七章新陈代谢和生物能学
要求：了解新陈代谢及生物能学的基本概念，掌握生物体氧化的基本概念。
难点:ATP的生物学功能
（一）代谢的基本概念
新陈代谢的概念、类型及其特点
（二）生物力能学
高能键的基本概念，类型，ATP与高能磷酸化合物
第八章糖代谢
要求：掌握糖代谢的基本规律，糖酵解，三羧酸循环，电子传递，磷酸戊糖途径，糖异生，糖原合成与分解等过程。了解糖代谢过程的调节机制，相互联系及生物学意义。
难点:糖酵解，三羧酸循环，电子传递链，氧化磷酸机制，磷酸戊糖途径，糖异生等反应过程。
（一）糖酵解
糖的基本结构，分类和生物学功能
糖的消化吸收
糖酵解反应过程：从丙酮酸到乳酸发酵过程
糖酵解的生理意义和调节
（二）三羧酸循环
丙酮酸脱氢反应，丙酮酸脱氢酶系的组成，脱氢反应过程，脱氢反应的调节三羧酸循环反应步骤，回路反应，能量变化，调节及生理意义
（三）生物氧化——电子传递
电子传递链成员的特性及排列，氧化磷酸化的概念，磷/氧比的概念及意义，电子传递与氧化磷酸化的偶联作用，氧化磷酸化的作用机制
（四）磷酸戊糖途径
磷酸戊糖途径反应过程及调节，磷酸戊糖途径的生物学意义
（五）糖异生作用
糖异生反应，糖异生与糖酵解的调节，糖异生作用的意义
（六）糖原的分解与合成
糖原分解与合成反应过程，糖原分解与合成的调节
（七）糖代谢的调节
糖代谢调节的方式，糖代谢异常引起的疾病
第九章脂类代谢
要求：掌握甘油三酯的分解，脂肪酸的生物分解和生物合成过程，与其它代谢途径的联系以及生物学意义。了解磷脂类化合物的合成分解过程。
难点:脂肪酸的β-氧化和脂肪酸从头合成过程
（一）脂类的种类，结构，分类和生物学功能
（二）甘油三酯的水解，甘油的分解
（三）脂肪酸的氧化过程
脂肪酸的β—氧化过程、α—氧化、ω—氧化
（四）酮体的生成和利用
（五）脂肪酸的合成（从头合成）反应
第十章蛋白质的水解及氨基酸代谢
要求：了解蛋白质体内分解的基本性质。掌握氨基酸的脱氨过程和氨的排泄过程及机制，碳骨架的趋向，氨基酸合成的碳骨架来源。
难点:氨基酸的脱氨和转氨过程，氨的代谢。
（一）蛋白质的水解
（二）氨基酸的分解
氨基酸的脱氨作用（氧化脱氨，转氨作用，联合脱氨），氨在体内的运输，尿素的合成，氨基酸碳骨架的分解、生糖和生酮作用，碳骨架的代谢
（三）氨基酸的合成
第十一章核苷酸代谢
要求：了解核酸的分解过程。掌握核苷酸的生物分解和生物合成过程，调控机制。
难点:核苷酸的合成过程
（一）核苷酸的分解代谢
核酸水解成碱基、核糖的过程，核酸酶的作用，嘌呤碱和嘧啶碱的分解（二）核苷酸的合成
核苷酸的从头合成，核苷酸的补救合成，脱氧核苷酸的合成，胸腺核苷酸的合成
第十二章代谢调节
要求：了解代谢过程中的不同层次的调节方式及意义。重点了解原核细胞转录的操纵子原理。
（一）代谢调节的类型
细胞水平、激素水平和神经系统的调节作用
（二）激素对物质代谢调节的作用机制
（三）细胞水平的调节机制
反馈抑制，细胞水平的诱导与阻遏调节机制
第十三章DNA的合成
要求：了解DNA合成的基本特性和生物学意义；掌握DNA复制的机制和过程；了解DNA损伤修复的基本要点。
教学难点:DNA复制的特性和复制机制。
（一）DNA的复制
DNA的复制特性，半保留复制，复制位点，复制反应的特性，复制反应所需要的酶
（二）DNA复制的机制
（三）DNA的损伤修复的方式及意义
第十四章RNA的合成及加工
要求：了解RNA转录的基本特性，掌握原核生物基因转录的过程。真核生物基因转录的基本特点和过程。了解基因转录调控的意义，真核生物转录后的加工方式。了解RNA合成抑制剂的作用方式。
难点:原核生物基因转录过程
（一）RNA的合成
RNA合成的特性，以DNA为模板，对模板的选择性
RNA合成的启动子和转录调节因子
原核生物和真核生物RNA的合成
（二）RNA的加工过程
原核生物的转录后加工
真核生物的转录后加工：拼接和修饰，RNA编辑
第十五章蛋白质的生物合成
要求：掌握蛋白质合成中三种RNA的作用，遗传密码的特性，原核生物蛋白质合成过程。了解真核生物蛋白合成的基本要点，蛋白合成后的运输过程。（一）细胞质RNA在蛋白合成中的作用
遗传密码及特性，tRNA的作用，反密码子的识别和氨基酸结合识别，核糖体的结构和功能
（二）蛋白质的合成过程
氨基酸的激活，原核生物蛋白质的合成，真核生物蛋白的合成
（三）蛋白质合成后的加工和运输
第十六章基因表达调控
要求：掌握基因表达的调控方式，不同层次上的调控机制。
难点:乳糖操纵子模型和色氨酸操纵子的调控机制
（一）DNA的结构对基因表达的调控
（二）原核生物的基因表达调控
乳糖操纵子、色氨酸操纵子的调控机制
（三）真核生物的表达调控
染色体水平、DNA水平和转录水平上的调控，RNA在基因表达调控中的作用，翻译后蛋白质修饰在基因表达中的作用
第十七章分子生物学技术
要求：了解分子生物学主要和重要的技术和方法及其应用。
难点:聚合酶链式反应和分子杂交
（一）聚合酶链式反应及应用
（二）分子杂交技术及应用
（三）蛋白质相互作用的研究
（四）基因编辑技术
第十八章基因工程
要求：了解DNA重组的基本程序，常用的基因工程载体的特点及应用，学会简单的实验设计和实验结果分析。
难点:文库构建的方法
（一）基因工程的基本程序
基因工程（DNA重组技术）的定义，理论依据及技术特点；
基因工程的一般过程
（二）基因工程的常用载体
分子克隆载体的基本要求；常用载体的结构特征及其特性；文库构建和目的克隆筛选
（三）基因克隆的步骤和应用
（四）外源基因的表达
原核生物表达载体的条件和表达方式，真核生物基因表达系统
2018年自学考试《生物化学及生化技术》试题及答案 一、名词解释 1.生物固氮 2.氨的同化 3.转氨基作用 4.必需氨基酸 5.尿素循环 6.生酮氨基酸 7.生糖氨基酸 8.脱氨基作用 9.联合脱氨基作用10.非必需氨基酸11.半必需氨基酸12.一碳单位13.蛋白的腐败作用 二、填空题 1.生物固氮是将空气中的( )转化为的( )作用，生物固氮的特点是( )和( )。 2.固氮酶是由( )和( )两种蛋白质组成;固氮酶要求的反应条件是( )和( )。氢代谢是伴随着( )发生的，固氮酶是一种多功能氧化还原酶，除了还原N2外，还能与许多( )作用，还原( )而放个H2。 3.植物吸收硝酸盐后经( )酶和( )酶作用生成( ) 后，植物才能利用 4.氨的同化途径有( )和( )。 5.真核生物细胞的谷氨酸脱氢酶大都存在于( )中，它的辅酶有两种，即( )和( )。 6.生物体内的氨甲酰磷酸是( ) 、( )和( )合成的。 7.由无机态的氨转变为氨基酸，主要是先形成( )氨酸，然后再由它通过( )作用形成其它氨基酸。 8.联合脱氨基作用有两个内容：氨基酸的α-氨基先借助( ) 作用转移到( )分子上，生成相应的α-酮酸和( );后者在( )酶的催化下，脱氨基生( )，同时释放出氨。 9.硫酸盐还原大致可分为( )和( )两大阶段，第一阶段需要( )形成
APS(或PAPS)，第二阶段需要( )载体，最终产物是( )。此产物被认为是从( )转变成( )的重要通路。 10.尿素合成过程中产生的两种氨基酸( )和( )不参与人体蛋白质的合成。 11.在尿素循环途径中，氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ存在于( )中，精氨酸酶存在于( )中。 12.根据碳架来源不同，氨基酸可分为： ①谷氨酸族，包括( )、( )、( )、( ) ，共同碳架是( ) ; ②天冬氨酸族，包括( )、( )、( )、( ) 、( )、( )，共同碳架是( ); ③丙氨酸族，包括( )、( ) 、( )，碳架来源是( ); ④丝氨酸族，包括( )、( )、( )，碳架来源主要是( ); ⑤芳香族氨基酸，包括( )、( )、( ) ，合成途径叫( )。其碳架物质来自于EMP途径的( )和PPP途径的( )。 ⑥组氨酸的生物合成途径比较复杂，主要碳架来自于( ) 。 13.氨基酸降解的主要方式有( )作用、( )作用和( ) 作用。 14.由L--Phe生成反式肉桂酸( CH--CH--C~，…)属氨基酸( )降解方式，它由( )酶催化。 15.氨的去路有( )、( ) 、( );酰胺形成的生理作用是( )和( )。 16.氨基酸的生物合成起始于( )、( )和( )途径的中间代谢物。 17.体内氨基酸主要来源于( )和( )。 18.谷氨酸脱羧后生成( ) ，它是脑组织中具有( )作用的神经递质。 19.组氨酸脱羧后生成( )，色氨酸经羟化，脱羧后生成( ) ，它们
《生物化学》题库 习题一参考答案 一、填空题 1蛋白质中的苯丙氨酸、酪氨酸和__色氨酸__3种氨基酸具有紫外吸收特性,因而使蛋白质在 280nm处有最大吸收值。 2蛋白质的二级结构最基本的有两种类型,它们是_α-螺旋结构__和___β-折叠结构__。前者的螺距为 0.54nm,每圈螺旋含_3.6__个氨基酸残基,每个氨基酸残基沿轴上升高度为__0.15nm____。天然 蛋白质中的该结构大都属于右手螺旋。 3氨基酸与茚三酮发生氧化脱羧脱氨反应生成__蓝紫色____色化合物,而脯氨酸与茚三酮反应 生成黄色化合物。 4当氨基酸溶液的pH=pI时,氨基酸以两性离子离子形式存在,当pH>pI时,氨基酸以负 离子形式存在。 5维持DNA双螺旋结构的因素有:碱基堆积力;氢键;离子键 6酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位,其中前者直接与底物结合,决定酶的 专一性,后者是发生化学变化的部位,决定催化反应的性质。 72个H+或e经过细胞内的NADH和FADH2呼吸链时,各产生3个和2个ATP。 81分子葡萄糖转化为2分子乳酸净生成______2________分子ATP。 糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应,这些酶是己糖激酶;果糖磷酸激酶;丙酮酸激酶9。 10大肠杆菌RNA聚合酶全酶由σββα'2组成;核心酶的组成是'2ββα。参
与识别起始信号的是σ因子。 11按溶解性将维生素分为水溶性和脂溶性性维生素,其中前者主要包括V B1、V B2、V B6、 V B12、V C,后者主要包括V A、V D、V E、V K(每种类型至少写出三种维生素。) 12蛋白质的生物合成是以mRNA作为模板,tRNA作为运输氨基酸的工具,蛋白质合 成的场所是 核糖体。 13细胞内参与合成嘧啶碱基的氨基酸有:天冬氨酸和谷氨酰胺。 14、原核生物蛋白质合成的延伸阶段,氨基酸是以氨酰tRNA合成酶?GTP?EF-Tu三元复合体的形式进 位的。 15、脂肪酸的β-氧化包括氧化;水化;再氧化和硫解4步化学反应。 二、选择题 1、(E)反密码子GUA,所识别的密码子是: A.CAU B.UG C C.CGU D.UAC E.都不对 2、(C)下列哪一项不是蛋白质的性质之一? A.处于等电状态时溶解度最小 B.加入少量中性盐溶解度增加 C.变性蛋白质的溶解度增加 D.有紫外吸收特性 3.(B)竞争性抑制剂作用特点是:
中国科学院研究生院 2013 年招收攻读硕士学位研究生入学统一考试试题科目名称：生物化学 考生须知： 1．本试卷满分为150 分，全部考试时间总计180 分钟。 2．所有答案必须写在答题纸上，写在试题纸上或草稿纸上一律无效。 一．名词解释(每题2 分，共20 分) 1. 结构基因（structural gene）： 2. 错义突变（missense mutation）： 3. 反密码子(anticodon)： 4. 反转录（reverse transcription）： 5. 甲基化酶（methylase）： 6. 开放阅读框（open reading frame）： 7. 配体（ligand）： 8. 启动子（promoter）： 9. 转染（transfection）： 10. cDNA： 二、单项选择题(每题1 分，共20 分，请在答题纸上标清题号，并将答案写在
题号后) 1．核酸对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近？ A．280nm B．260nm C．200nm D．340nm 2．在鸟氨酸循环中，尿素由下列哪种物质水解而得 A、鸟氨酸 B、胍氨酸 C、精氨酸 D、精氨琥珀酸 3．下列哪个氨基酸含有两个羧基？ A．赖氨酸 B．谷氨酸 C．色氨酸 D．甘氨酸 4．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：A．溶液pH 值等于pI B．溶液pH 值小于pI C．溶液pH 值大于pI D．水溶液 5．蛋白质变性是由于： A．氨基酸排列顺序的改变 B．氨基酸组成的改变
C．蛋白质空间构象的破坏 D．肽键的断裂 6．下列哪个激素可使血糖浓度下降？ A．肾上腺素 B．胰岛素 C．胰高血糖素 D．糖皮质激素 7．参与嘧啶合成的氨基酸是 A、谷氨酸 B、赖氨酸 C、天冬氨酸 D、精氨酸 8．有关转录的错误叙述是： A、RNA 链按3′→5′方向延伸 B、只有一条DNA 链可作为模板 C、以NTP 为底物 D、遵从碱基互补原则 9．反密码子CAU 所识别的密码子是：A．CUA B．GUA C．AUG D．GTA 10．糖代谢中间产物中含有高能磷酸键的是：A．6-磷酸葡萄糖
2018年自考医学类生物化学试题及答案 一、A型题(每小题1分) 1.有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI分别为4.6、5.0、5.3、 6.7、 7.3。电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是(D) A.5.0 B.4.0 C.6.0 D.7.0 E.8.0 2.下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是(B) A.血清清蛋白(分子量68 500) B.马肝过氧化物酶(分子量247 500) C.肌红蛋白(分子量16 900) D.牛胰岛素(分子量5 700) E.牛β乳球蛋白(分子量35000) 3.蛋白质分子引起280nm光吸收的最主要成分是(D) A.肽键 B.半胱氨酸的-SH基 C.苯丙氨酸的苯环 D.色氨酸的吲哚环 E.组氨酸的咪唑环 4.含芳香环的氨基酸是(B) A.Lys B.Tyr C.Val D.Ile E.Asp 5.下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是(A) A.酸性氨基酸 B.含硫氨基酸 C.支链氨基酸 D.芳香族氨基酸 E.碱性氨基 6.变性蛋白质的特点是(B)
A.黏度下降 B.丧失原有的生物活性 C.颜色反应减弱 D.溶解度增加 E.不易被胃蛋白酶水解 7.蛋白质变性是由于(B) A.蛋白质一级结构改变 B.蛋白质空间构象的改变 C.辅基的脱落 D.蛋白质水解 E.以上都不是 8.以下哪一种氨基酸不具备不对称碳原子(A) A.甘氨酸 B.丝氨酸 C.半胱氨酸 D.苏氨酸 E.丙氨酸 9.下列有关蛋白质β折叠结构的叙述正确的是(E) A.β折叠结构为二级结构 B.肽单元折叠成锯齿状 C.β折叠结构的肽链较伸展 D.若干肽链骨架平行或反平行排列，链间靠氢键维系 E.以上都正确 10.可用于蛋白质定量的测定方法有(B) A.盐析法 B.紫外吸收法 C.层析法 D.透析法 E.以上都可以 11.镰状红细胞贫血病患者未发生改变的是(E) A.Hb的一级结构 B.Hb的基因 C.Hb的空间结构
338-《生物化学》考试大纲 一、考试性质 《生物化学》是生物工程研究领域的重要基础课程，它是研究生命物质的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的基础生命科学学科。生物化学原理和方法既是生物学后续课程学习的基础，也是现代生物学的核心，为生物学在工程领域的运用提供重要的基础理论和技术支持。 二、考试要求 要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；并能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。 三、考试分值 本科目满分150分，考试时间180分钟。 四、试题结构 选择题40分 填空题30分
名词解释20分 问答分析题60分 五、考查内容 第一章糖类的结构与功能 要求：了解糖的基本结构，性质，生物学意义。 难点: 糖的结构 第一节糖的主要分类及其各自的代表 第二节糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 第三节糖链和糖蛋白的生物活性 第二章脂类化学 要求：了解脂类的种类，结构，生物学功能。 难点: 化学性质及其功能 第一节脂肪酸 一、脂肪酸的结构特征 二、脂肪酸的种类，生物体内常见的脂肪酸 三、脂肪酸的理化性质 第二节甘油三酯 一、甘油三酯的结构 二、甘油三酯的生物学意义 第三节其它酯类 一、磷脂
磷脂的结构，种类，性质，生物学意义 二、甾体类化合物 甾体化合物的结构、性质和生物学意义 三、糖酯 糖酯的结构、生物学意义 第三章氨基酸 要求：掌握氨基酸的基本结构，20种氨基酸的简写符号，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的基本原理；理论上掌握氨基酸分离分析的基本技术。 难点:氨基酸的酸碱性质；等电点的计算；分配层析原理 第一节氨基酸的结构 一、蛋白质的水解性质 二、氨基酸的分类和结构特点 第二节氨基酸的性质 一、物理性质 二、光学性质，包括光吸收性质、旋光性质 三、酸碱性质，等电点概念及其意义 四、氨基酸的化学性质，包括氨基、羧基和侧链基团的反应特性。 第三节氨基酸的分析方法 一、分配层析原理 二、各种不同层析方法的原理、方式
生物化学考试试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是；组氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、 、、；次级键中属于共价键的是键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。 8．蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的α-螺旋往往会。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是 和。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 11．在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸
郑州大学现代远程教育《生物化学》 真题 [2015版客观题] 1、下列哪种碱基只存在于RNA 而不存在于DNA 中（ ） A 、腺嘌呤 B 、鸟嘌呤 C 、尿嘧啶 D 、胸腺嘧啶 2、人体内嘌呤核苷酸分解代谢的最终产物是（ ） A 、尿素 B 、尿酸 C 、肌酐 D 、肌酸 3、转氨酶的辅酶是（ ） A 、尼克酸 B 、泛酸 C 、硫胺素 D 、磷酸吡哆醛 4、含有密码子的RNA 是（ ） A 、cDNA B 、mRNA C 、tRNA D 、rRNA 5、甲基的直接供体是（ ） A 、SAM B 、PAPS C 、UDPG D 、FH 2 6、缺氧情况下，糖酵解途径生成的NADH+H +的去路是（ ） A 、进入呼吸链氧化供能 B 、3-磷酸甘油酸还原为3-磷酸甘油醛 C 、丙酮酸还原为乳酸 D 、物质生物合成的供氢体 7、维持蛋白质二级结构的主要化学键是（ ） A 、盐键 B 、疏水键 C 、肽键 D 、氢键 8、肌糖原不能分解为葡萄糖的原因是肌肉中缺少（ ） A 、脱枝酶 B 、糖原磷酸化酶 C 、磷酸葡萄糖变位酶 D 、葡萄糖6-磷酸酶 9、DNA 分子中所含的戊糖是（ ） A 、核糖 B 、葡萄糖 C 、脱氧核糖 D 、磷酸核糖 10、识别转录起始点的是RNA 聚合酶的（ ） A 、α亚基 B 、β亚基 C 、β′亚基 D 、σ因子 二、多项选择：（每题2分，共10分） 第一部分 客观题 一、单项选择（每小题1分，共10分）
11、影响酶促反应速度的因素有（ ） A 、底物浓度 B 、酶浓度 C 、温度 D 、激活剂 E 、 pH 12、下列哪些是糖酵解的限速酶（ ） A 、己糖激酶 B 、葡萄糖激酶 C 、丙酮酸激酶 D 、柠檬酸合酶 E 、6-磷酸果糖激酶-1 13、终止密码包括（ ） A 、UAA B 、UAG C 、UGG D 、UGA E 、AUG 14、下列哪些属于必需氨基酸（ ） A 、亮氨酸 B 、苏氨酸 C 、赖氨酸 D 、异亮氨酸 E 、丝氨酸 15、磷酸戊糖途径的重要生理功能是生成（ ） A 、6-磷酸葡萄糖 B 、NADH+H + C 、NADPH+H + D 、5-磷酸核糖 E ．6-磷酸果糖 三、是非题：（每题1分，共5分）（说明：正确的选“A ”,错误选“B ”） 16、三羧酸循环是三大类营养物质互变的枢纽。（ ） 17、冈崎片段是领头链上合成的不连续的DNA 片段。（ ） 18、酮体合成的限速酶是HMGCoA 还原酶。（ ） 19、脂肪酸合成的原料是乙酰CoA 。（ ） 20、一碳单位的载体是FH 4。（ ） 第二部分 主观题 一、名词解释：（每题 3 分，共 15 分） 1、糖异生 2、DNA 的一级结构 3、半不连续复制 4、酶的活性中心 5、翻译 二、简答题（每小题6分，共30分） 5、简述酮体生成和利用的特点及生理意义。（6分） 6、氨基酸脱氨基的方式有几种？各自的特点是什么？（6分） 三、论述题（每小题15分，共30分） 1、什么是酶原的激活？酶原激活的生理意义是什么？（6分） 2、简述细胞内三种基本RNA 的种类及其在蛋白质生物合成中的作用。（6分） 3、简述血糖的来源和去路。（6分） 4、呼吸链的成员有哪些？其功能是什么？（6分）
02634生物化学大纲 02634生物化学（二） 江南大学编 江苏省高等教育自学考试委员会办公室
一、课程性质及其设置目的与要求 （一）课程性质和特点 生物化学（二）是江苏省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 （二）本课程的基本要求 生物化学涉及的范围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与范围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握： 第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点） 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素
338-《生物化学》考试大纲 （研究生招生考试属于择优选拔性考试，考试大纲及书目仅供参考，考试内容及题型可包括但不仅限于以上范围，主要考察考生分析和解决问题的能力。） 一、考试性质 《生物化学》是生物学科的重要基础课程，它是研究生命物质的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的生命科学基础学科。它是现代生物学的核心，为生物学的研究提供基础理论和技术支持。《生物化学》是生物工程专业学位研究生入学统一考试的科目之一，考试要求反映考生的生物化学和分子生物学基础，科学、公平、准确、规范地测评考生的必备的专业素质和综合应用能力，用以选拔具有发展潜力的优秀人才入学，为国家科技发展、经济建设培养具有较强分析与解决问题能力的高层次、应用型、复合型生物学专业人才。 二、考试要求 要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控及基因工程的基本理论并能有一定的应用能力；了解生物化学和分子生物学的最新进展，并能综合运用所学的知识分析问题和解决相关的生物学问题。 三、考试分值 本科目满分150分，考试时间180分钟。 四、试卷结构（题型） 单项选择题、判断题、填空题、名称解释、问答分析题。
五、考试内容 第一章氨基酸 要求：掌握氨基酸的基本结构，20种基本氨基酸的结构，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的基本原理；理论上掌握氨基酸分离分析的基本技术。 难点:氨基酸的酸碱性质；等电点；分配层析原理 （一）氨基酸的结构 氨基酸的结构、种类和分类 （二）氨基酸的性质 物理性质、光学性质、酸碱性质和化学性质 （三）氨基酸的分析方法 分配层析原理、各种不同层析方法的原理和应用 第二章蛋白质的结构 要求：了解蛋白质的基本结构层次，空间结构形成的机制和作用力，了解蛋白质折叠机制以及结构预测方法。 难点: 蛋白质的基本结构层次，蛋白质一级结构与功能的关系，三级结构蛋白的结构特征，別构效应的概念。 （一）蛋白质通论 蛋白质的水解、化学组成及分类、蛋白质的分子大小及形状，蛋白质的功能（蛋白质在生命活动中的作用） （二）蛋白质的结构 一级结构：肽的命名、肽键的结构与性质、常见的天然多肽的结构及生理意义、蛋白质一级结构与生物学功能的关系 二级结构：肽平面的基本概念及性质、二面角的旋转、限制及分布、典型的蛋白质二级结构模型 三级结构：结构域的概念及甄别 四级结构：概念、四级结构的对称性质、蛋白质的协同效应 （三）蛋白质的折叠历程 （四）蛋白质组和蛋白质组学
二、单选题 1维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是：(B ) A、静电作用力 B、氢键 C、疏水键 D、德华作用力 2下面哪一项代是在细胞质进行的( D ) A、脂肪酸的β-氧化 B、氧化磷酸化 C、三羧酸循环 D、脂肪酸合成 3米氏常数Km是一个用来度量( A) A、酶和底物亲和力大小的常数 B、酶促反应速度大小的常数 C、酶被底物饱和程度的常数 D、酶的稳定性的常数 4某酶今有4种底物(S)，其Km值如下，该酶的最适底物为（D ）A、S1：Km＝5×10-5M B、S2：Km＝1×10-5M C、S3：Km＝10×10-5M D、S4：Km＝0.1×10-5M 5tRNA的分子结构特征是：（A） A、有反密码环和3’—端有—CCA序列 B、有密码环 C、有反密码环和5’—端有—CCA序列 D、5’—端有—CCA序列 6具5’－CpGpGpTpAp-3’顺序的单链DNA能与下列哪种RNA杂交? （C） A、5’-GpCpCpAp-3’ B、5’-GpCpCpApUp-3’ C、5’-UpApCpCpGp-3’ D、5’-TpApCpCpGp-3’ 7维系DNA双螺旋稳定的最主要的力是（C ） A、氢键 B、离子键 C、碱基堆积力D德华力 8草酰乙酸经转氨酶催化可转变成为（B ） A、苯丙氨酸 B、天冬氨酸 C、谷氨酸 D、丙氨酸 9在脂肪酸合成中，将乙酰CoA?从线粒体转移到细胞质中的化合物是（C） A、乙酰CoA B、草酰乙酸 C、柠檬酸 D、琥珀酸 10生物体大多数氨基酸脱去氨基生成α-酮酸是通过下面那种作用完成的？（D ） A、氧化脱氨基 B、还原脱氨基 C、联合脱氨基 D、转氨基 11下列氨基酸中哪一种可以通过氧化脱氨基作用生成α－酮戊二酸？（ A ）A、Glu B、Ala C、AspD、Ser 1212 蛋白质合成起始时模板mRNA首先结合于核糖体上的位点是（B） A、30S亚基的蛋白 B、30S亚基的rRNA C、50S亚基的rRNA D、50S亚基的蛋白 13原核细胞中新生肽链的N-末端氨基酸是（C ） A、甲硫氨酸 B、蛋氨酸 C、甲酰甲硫氨酸 D、任何氨基酸 14蛋白质合成所需的能量来自（C） A、ATP B、GTP C、ATP和GTP D、CTP 15蛋白质生物合成中多肽的氨基酸排列顺序取决于（C） A、相应tRNA的专一性 B、相应氨酰tRNA合成酶的专一性 C、相应mRNA中核苷酸排列顺序 D、相应tRNA上的反密码子 16热变性的DNA分子在适当条件下可以复性，条件之一是（B ） A、骤然冷却 B、缓慢冷却 C、浓缩 D、加入浓的无机盐 17Tm是指(C) A、双螺旋DNA达到完全变性时的温度 B、双螺旋DNA开始变性时的温度
一、考试基本要求及适用范围概述 本《生物化学》考试大纲适用于中国科学院大学生命科学相关专业的硕士研究生入学考试。生物化学是生物学的重要组成部分，是动物学、植物学、遗传学、生理学、医学、农学、药学及食品等学科的基础理论课程，主要内容：探讨生物体的物质组成以及分子结构、性质与功能，物质代谢的规律、能量转化及其调节控制等。要求考生系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论，掌握各类生化物质的结构、性质和功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径及调控方法，理解基因表达调控和基因工程的基本理论，了解生物化学的最新进展，能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。 二、考试形式 硕士研究生入学生物化学考试为闭卷，笔试，考试时间为180分钟，本试卷满分为150分。 试卷结构(题型)：名词解释、单项选择题、判断题、简答题、问答题 三、考试内容 1. 蛋白质化学 考试内容 l 蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 l 氨基酸的理化性质及化学反应 l 蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式) l 蛋白质一级结构测定 l 蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 l 蛋白质的变性作用 l 蛋白质结构与功能的关系 考试要求 l 了解氨基酸、肽的分类 l 掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 l 了解蛋白质一级结构的测定方法 (建议了解即可) l 理解氨基酸的通式与结构 l 理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 l 掌握肽键的特点 l 掌握蛋白质的变性作用 l 掌握蛋白质结构与功能的关系 2. 核酸化学 考试内容 l 核酸的基本化学组成及分类 l 核苷酸的结构 l DNA和RNA一级结构、二级结构和DNA的三级结构 l RNA的分类及各类RNA的生物学功能 l 核酸的主要理化特性 l 核酸的研究方法 考试要求
XX省高等教育自学考试大纲 02634生物化学（二） 江南大学编XX省高等教育自学考试委员会办公室
一、课程性质及其设置目的与要求 （一）课程性质和特点 生物化学（二）是XX省高等教育自学考试食品科学与工程专业的一门必修基础课。课程全面、系统地介绍与食品有关的生物化学基本理论、基本技术和方法，使学生掌握生物大分子的结构、功能和性质，以及它们之间的关系，掌握各类生物大分子在生物体内的代谢和调节方式，同时及时反映国内外有关生物化学的先进理论和成就。本课程在加强基础理论的同时，又强调基本技能的训练，以培养学生分析、解决问题的能力。其教学目的是使学生借助于生物化学的理论和研究方法，解决自己所学的专业和今后在生产实践、科研中所遇到的问题。 人类为了维持生命，必须从外界取得物质和能量。人经口摄入体内的含有营养素（如蛋白质、碳水化合物、脂质、矿物质、水分等）的物料统称为食物或食料。绝大多数的人类食物都是经过加工以后才食用的。经过加工以后的食物称为食品。人是生物体，人类的食物也主要来源于其它生物。食品科学是一门以生物学、化学、工程学等为主要基础的综合学科。为了最大限度地满足人体的营养需要和适应人体的生理特点，食品资源的开发、加工手段与方法的研究等都必须建立在对人及其食品的化学组成、性质和生物体在内、外各种条件下的化学变化规律了解的基础上。 （二）本课程的基本要求 生物化学涉及的X围很广，学科分支越来越多。根据研究的生物对象之不同，可分为动物生物化学、植物生物化学、微生物生化、昆虫生化等等。随着生化向纵深发展，学科本身的各个组成部分常常被作为独立的分科，如蛋白质生化、糖的生化、核酸、酶学、能量代谢、代谢调控等等。按照生物化学应用领域的不同，分为工业生化、农业生物化学、医学生物化学、食品生物化学。 食品生物化学是食品科学的一个重要的分支，是应用生物化学之一。概括地说，食品生物化学研究的对象与X围就是人及其食品体系的化学及化学过程。食品生物化学不仅涵盖生物化学的一些基本内容，而且还包括再食品生产和加工过程中与食品营养和感官质量有关的化学及生物化学知识。 本课程选用国内最具权威的生化教材（生物化学，王镜岩等主编，第三版），全书有40章，教材篇幅很大，为便于自学考生学习，首先说明考生不要求掌握的章节，但括号内的内容要求掌握： 第六章蛋白质结构与功能的关系（了解肌红蛋白和血红蛋白的结构特点） 第十五章核酸的研究方法 第十六章抗生素
大学生物化学考试题库 附有答案 Pleasure Group Office【T985AB-B866SYT-B182C-BS682T-STT18】
蛋白质的二级结构内含子酶的活性部位氧化磷酸化基因组核酸的变性高能化合物反转录新陈代谢酶原的激活pI Tm 米氏常数Glycolysis β－氧化、蛋白质的四级结构增色效应米氏常数 PCR 1、蛋白质在一个较宽的生理pH范围内具有缓冲能力，是因为（） A、它们是相对分子量很大的分子 B、它们含有许多具有不同pKa值的功能基团 C、它们含有许多肽键，而肽键对于体内的H＋和OH－是不敏感的 D、它们含有许多氢键 2、下述氨基酸中，（）与茚三酮作用呈黄色斑点 A、组氨酸 B、苏氨酸 C、脯氨酸 D、精氨酸 3、在生理pH条件下，下述三肽在水中的溶解度最大的是（） A、Asp-Ser-His B、Ala-Asn-Phe C、Ala-Ile-Phe D、Ala-Ser-His 4、下列关于双螺旋DNA的结构与性质的有关叙述，除（）外都是正确的 A、A/T ＝ G/C B、AT含量为35％的DNA解链温度高于AT含量为65％的DNA C、当DNA复性时，紫外吸收值增高 D、温度升高是导致DNA变性的因素之一 5、酶能加快化学反应速度是由于下述哪种原因所致（） A、增高活化能 B、降低活化能 C、降低反应物能量水平 D、降低反应的自由能 6、E. coli DNA复制涉及除（）之外的哪些蛋白质 A、DNA聚合酶 B、RNA聚合酶 C、DNA解链蛋白 D、DNA旋转酶
7、下述DNA分子中，除（）外都具有双链结构 A、E. coli DNA B、质粒DNA C、噬菌体X174 DNA D、线粒体DNA 8、在采用链终止法测定DNA顺序时，为了获得以腺苷酸残基为末端的一组大小不同的片段，应该采用哪种双脱氧类似物（） A、5’-ddATP B、5’-ddCTP C、5’-ddGTP D、5’-ddTTP 9、催化单底物反应的酶的米氏常数（Km）是（）无答案 A、底物和酶之间的反应的平衡常数 B、给出最大反应速度的底物浓度 C、给出最大半反应速度的底物浓度 C、大致与酶催化反应的速度成比例 10、在下列转录抑制剂中，能对真核生物和原核生物的转录都有作用的是（） A、放线菌素D B、利福平 C、利链菌素 D、a－鹅膏蕈碱 11、下列氨基酸中，在水中溶解度最低的是（） A、组氨酸 B、赖氨酸 C、亮氨酸 D、苏氨酸 12、X174噬菌体基因组的大小不足以编码它的九种不同的蛋白质，但它实际 编码了这些蛋白质。这是下述哪种原因所致（） A、密码子的简并性 B、密码子重叠 C、基因重叠 D、密码子的摆动性 13、下述RNA在细胞内的含量最高的是（） A、tRNA B、rRNA C、mRNA D、hnRNA 14、用于肌肉收缩的能量主要以哪种形式贮存在组织中（） A、磷酸肌酸 B、磷酸精氨酸 C、ATP D、磷酸烯醇式丙酮酸 15、在DNA复制与DNA修复中共同出现的酶是（） A、DNA连接酶 B、RNA聚合酶 C、DNA内切酶 D、RNA外切酶
D027·02634 2017年1月江苏省高等教育自学考试 02634 生物化学(二) 一、单项选择题（每小题1分，共20分）在下列每小题的四个备选答案中选出一个正确答案，并将其字母标号填入题干的括号内。 1.维生素A的缺乏症为（） A.软骨病 B.夜盲症 C.口角炎 D.坏血病 2.维持蛋白质α-螺旋结构的稳定主要靠哪种化学键？（） A.离子键 B.氢键 C.疏水键 D.二硫键 3.透析法在蛋白质的分离和纯化中使（） A.不同分子蛋白分开 B.有毒蛋白去除 C.小分子去除 D.大蛋白截留 4.蛋白质的紫外吸收波长为( ) A.260nm B.280nm C.540nm D.600nm 5.已知RNA中一段序列为5'-AGCUGACU-3'，基因中相应片段模板链的序列是（） A.5'-AGCTGACT-3' B.5'-TCAGTCGA-3' C.5'-AGTCAGCT-3' D.5-TCGACTGA-3' 6.tRNA的二级结构是( ) A.三叶草形结构 B.倒工.形结构 C.双螺旋结构 D.发夹结构 7.类胡萝卜素可在小肠壁和肝脏氧化转变成( ) A.维生素A B.维生素B. C.维生素D D.维生素K 8.诱导契合学说是解释酶的（） A.高效性 B.专一性 C.易失活 D.可调节 9.在三浚酸循环中，直接生成草酰乙酸的酶是（） A.柠檬酸脱氢酶 B.琥珀酸脱氢酶 C.苹果酸脱氢酶 D.顺乌头酸酶 10.糖原合成的关键酶是（） A.磷酸葡萄糖变位酶 B.UDPG 焦磷酸化酶 C.糖原合成酶 D.磷酸化酶 11.脂肪酸从头合成的酰基载体是( A.ACP B.CoA C.生物素 D.TPP 12.下列物质属于解偶联剂的是( A.一氧化碳 B.氯化物 C.鱼藤丽 D.2.4一二硝基苯酚 13.冈崎片段是指( A.DNA 模板上的DNA片段 B.随从链上合成的DNA片段 C.前导链上合成的DNA片段 D.引物酶催化合成的RNA 片段 14.逆转录过程中需要的酶是( A.DNA 指导的DNA聚合奇 B.RNA指导DNA聚合酶 C.RNA指导的RNA聚合酶 D.DNA指导的RNA聚合酵 15.遗传密码的简并性是指（） A.一个密码适用于一个以上的氨基酸 B.一个氨基酸可被多个密码编码 C.密码与反密码可以发生不稳定配对 D.密码的阅读不能重复和停顿 16.酶合成的调节不包括（） A.转录过程 B.RNA加工过程 C.mRNA 翻译过程 D.酶的激活作用 17.从核糖核酸生成脱氧核糖核酸的反应发生在( )
生物化学试题库 蛋白质化学 一、填空题 1．构成蛋白质的氨基酸有种，一般可根据氨基酸侧链（R）的大小分为侧链氨基酸和侧链氨基酸两大类。其中前一类氨基酸侧链基团的共同特怔是具有性；而后一类氨基酸侧链（或基团）共有的特征是具有性。碱性氨基酸（pH6～7时荷正电）有两种，它们分别是氨基酸和氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是氨基酸和氨基酸。 2．紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子中含有氨基酸、氨基酸或氨基酸。 3．丝氨酸侧链特征基团是；半胱氨酸的侧链基团是 。这三种氨基酸三字母代表符号分别是 4．氨基酸与水合印三酮反应的基团是，除脯氨酸以外反应产物的颜色是；因为脯氨酸是α—亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示色。 5．蛋白质结构中主键称为键，次级键有、、 、、；次级键中属于共价键的是键。 6．镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子β亚基的第六位 氨酸被氨酸所替代，前一种氨基酸为性侧链氨基酸，后者为性侧链氨基酸，这种微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血性贫血。 7．Edman反应的主要试剂是；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的主要特点是。 8．蛋白质二级结构的基本类型有、、 和。其中维持前三种二级结构稳定键的次级键为 键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性因与、、 有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的α-螺旋往往会。 9．蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是 和。 10．蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是、。 11．在适当浓度的β-巯基乙醇和8M脲溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是因为RNA酶的被破坏造成的。其中β-巯基乙醇可使RNA酶分子中的键破坏。而8M脲可使键破坏。当用透析方法去除β-巯基乙醇和脲的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这种现象称为。 12．细胞色素C，血红蛋白的等电点分别为10和7.1，在pH8.5的溶液中它们分别荷的电性是、。 13．在生理pH条件下，蛋白质分子中氨酸和氨酸残基的侧链几乎完全带负电，而氨酸、氨酸或氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基酸组分）。 14．包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子可表示为。 15．当氨基酸溶液的pH＝pI时，氨基酸（主要）以离子形式存在；当pH＞pI时，氨基酸
湖北省高等教育自学考试课程考试大纲 课程名称：家畜病理学课程代码：02783 一、本课程的性质及设置目的 （一）本课程的性质、地位与任务 家畜病理学是研究动物患病机体的机能、代谢和形态结构变化，阐明疾病的原因、发生和发展规律的一门科学。家畜病理学是动物医学专业必修的专业基础课。它从形态和机能两个方面，研究患病动物生命活动、疾病的发生、发展和结局，从而使考生学会如何认识动物个体及群体所患疾病的本质并运用家畜病理学的理论知识和技能对动物疾病做出诊断。 （二）本课程的基本要求 在学习本课程以前，要求应考生系统掌握动物医学专业必修的各门基础课，如动物学、生物化学、动物生理学、解剖学、组织学等；应掌握疾病原因、发生和发展机理及其发生病变脏器组织的病理变化；对畜禽各系统器官常见病理变化，应掌握其病因、发生机理、病理变化等内容。 （三）本课程与相关课程的联系 家畜病理学是理论性与实践性很强的学科，它是介于家畜解剖及组织胚胎学、家畜生理学、动物学等专业基础课与动物性食品卫生检验、家畜中毒及毒物检验、家畜传染病学、家畜寄生虫学等专业课之间的桥梁课程。 学习本课程应具备的基本知识是：1．动物生理学；2．组织胚胎学。 重点是：1．炎症；2．临床上常见脏器病变的眼观和显微镜下的识别。 难点是：眼观和显微镜下识别病变组织的一致性。 疑点是：从病理学的变化能否对疾病做出诊断。 二、课程内容及考核目标 绪论 (一）自学目的与要求 1．了解： -1-
家畜病理学在兽医科学中的地位 2．掌握： （1）家畜病理学的基本内容 （2）家畜病理学最基本研究方法 （3）学习家畜病理学应树立的观点 3．熟练掌握： （1）家畜病理学的概念 （2）家畜病理学的研究方法及其应用 （二）本章课程内容 第一节家畜病理学的基本内容、家畜病理学在兽医科学中的地位 第二节家畜病理学的研究方法 第三节学习家畜病理学的指导思想和方法 （三）考核知识点 1．家畜病理学的研究方法特别是尸体剖检及临床病理学研究 2、学习家畜病理学的指导思想和方法，掌握学习家畜病理学主要树立的几个观点（四）考核要求 1．识记：家畜病理学的概念 2．领会：尸体剖检的常用方法 3．简单应用：学习家畜病理学主要树立的几个观点 4．综合应用：运用树立的观点，解决畜牧生产实际问题 第一篇家畜病理学总论 第1章疾病概述 （一）自学的目的与要求 1．了解：疾病发生发展的一般规律 2．理解：疾病发生的一般经过、一般机制 3．掌握：疾病发生的原因（内因、外因、诱因） 4、熟练掌握：疾病、潜伏期、前驱期、症状明显期、疾病转归的概念 （二）课程内容 第一节疾病概念 第二节疾病发生的原因 -2-
826-《分子生物学与生物化学》考试大纲 （研究生招生考试属于择优选拔性考试，考试大纲及书目仅供参考，考试内容及题型可包括但不仅限于以上范围，主要考察考生分析和解决问题的能力。） 一、考试性质 《生物化学》和《分子生物学》是生物学科的两门重要基础课程，它是研究生物的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的生命科学基础学科。它是现代生物学的核心和基础，为生物学的研究提供基础理论和技术支持。《分子生物学与生物化学》是生物类（植物学、动物学、微生物学、生物化学与分子生物学、细胞生物学、遗传学、水生生物学、发育生物学等专业）专业学位研究生入学统一考试的科目之一。《分子生物学与生物化学》考试要求反映考生生物化学和分子生物学的基础，科学、公平、准确、规范地测评考生的专业基本素质和综合应用能力，用以选拔具有发展潜力的优秀人才入学，为国家科技发展、经济建设培养具有较强综合分析与解决问题能力的高层次复合型生物学专业人才。 二、考试要求 要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方式；理解核酸的结构和功能，基因表达调控和基因工程的基本理论；了解生物化学和分子生物学的基本技术和最新进展，并能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。 三、考试分值 本科目满分150分，考试时间180分钟。
四、试卷结构（题型） 单项选择题、判断题、填空题、名称解释、问答分析题。 五、考试内容 第一章氨基酸 要求：掌握氨基酸的基本结构，20种基本氨基酸的结构，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的原理。 难点:氨基酸的酸碱性质；等电点；分配层析原理 （一）氨基酸的结构 氨基酸的结构、种类和分类 （二）氨基酸的性质 物理性质、光学性质（光吸收性质、旋光性质）、酸碱性质（等电点概念及其意义）、化学性质（氨基、羧基和侧链基团的反应特性） （三）氨基酸的分析方法 分配层析原理、各种不同层析方法的原理和应用 第二章蛋白质的结构 要求：了解蛋白质的基本结构层次，空间结构形成的机制和作用力，了解蛋白质折叠机制以及结构预测方法。 难点: 蛋白质的基本结构层次，蛋白质一级结构与功能的关系，三级结构蛋白的结构特征，別构效应的概念。 （一）蛋白质通论 蛋白质的水解、化学组成及分类、蛋白质的分子大小及形状，蛋白质的功能（蛋白质在生命活动中的作用） （二）蛋白质的结构 一级结构：肽的命名、肽键的结构与性质、常见的天然多肽的结构及生理意义、蛋白质一级结构与生物学功能的关系 二级结构：肽平面的基本概念及性质、二面角的旋转、限制及分布、典型的蛋白质二级结构模型（α—螺旋、β—折叠、β—转角的结构特点）三级结构：超二级结构、三级结构和结构域、蛋白质三级结构特征