338-《生物化学》考试大纲
（研究生招生考试属于择优选拔性考试，考试大纲及书目仅供参考，考试内容及题型可包括但不仅限于以上范围，主要考察考生分析和解决问题的能力。）
一、考试性质
《生物化学》是生物学科的重要基础课程，它是研究生命物质的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的生命科学基础学科。它是现代生物学的核心，为生物学的研究提供基础理论和技术支持。《生物化学》是生物工程专业学位研究生入学统一考试的科目之一，考试要求反映考生的生物化学和分子生物学基础，科学、公平、准确、规范地测评考生的必备的专业素质和综合应用能力，用以选拔具有发展潜力的优秀人才入学，为国家科技发展、经济建设培养具有较强分析与解决问题能力的高层次、应用型、复合型生物学专业人才。
二、考试要求
要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控及基因工程的基本理论并能有一定的应用能力；了解生物化学和分子生物学的最新进展，并能综合运用所学的知识分析问题和解决相关的生物学问题。
三、考试分值
本科目满分150分，考试时间180分钟。
四、试卷结构（题型）
单项选择题、判断题、填空题、名称解释、问答分析题。
五、考试内容
第一章氨基酸
要求：掌握氨基酸的基本结构，20种基本氨基酸的结构，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的基本原理；理论上掌握氨基酸分离分析的基本技术。
难点:氨基酸的酸碱性质；等电点；分配层析原理
（一）氨基酸的结构
氨基酸的结构、种类和分类
（二）氨基酸的性质
物理性质、光学性质、酸碱性质和化学性质
（三）氨基酸的分析方法
分配层析原理、各种不同层析方法的原理和应用
第二章蛋白质的结构
要求：了解蛋白质的基本结构层次，空间结构形成的机制和作用力，了解蛋白质折叠机制以及结构预测方法。
难点: 蛋白质的基本结构层次，蛋白质一级结构与功能的关系，三级结构蛋白的结构特征，別构效应的概念。
（一）蛋白质通论
蛋白质的水解、化学组成及分类、蛋白质的分子大小及形状，蛋白质的功能（蛋白质在生命活动中的作用）
（二）蛋白质的结构
一级结构：肽的命名、肽键的结构与性质、常见的天然多肽的结构及生理意义、蛋白质一级结构与生物学功能的关系
二级结构：肽平面的基本概念及性质、二面角的旋转、限制及分布、典型的蛋白质二级结构模型
三级结构：结构域的概念及甄别
四级结构：概念、四级结构的对称性质、蛋白质的协同效应
（三）蛋白质的折叠历程
（四）蛋白质组和蛋白质组学
第三章蛋白质的功能与结构的关系
（一）蛋白质结构与功能关系的一般规则
（二）纤维状蛋白的结构与功能
（三）球状蛋白的结构与功能
第四章蛋白质的性质及分离纯化方法
要求：掌握蛋白质的基本性质，几种主要常见蛋白质分离分析方法。
难点: 蛋白质常见的分析技术的原理和基本应用
（一）蛋白质的性质
蛋白质的酸碱性质、胶体性质、蛋白质的变性与复性
（二）常见蛋白质分离分析方法
电泳技术、离心技术、沉淀技术和层析技术
（三）蛋白质分离纯化的程序
第五章酶
要求：掌握酶的基本特性，酶促反应动力学，酶活性的高效作用以及调控机制。
难点: 酶活性的高效催化机制
（一）酶学概论
酶的催化剂特性和生物催化剂的特性，酶的化学本质，酶的命名和分类（二）酶促动力学
米氏方程式，米氏常数及其意义，温度、pH、激活剂、抑制剂对酶促反应速度的影响
（三）酶的催化机理
（四）酶的活性调节
（五）酶的分离纯化和测定
（六）维生素与辅酶
维生素的概念，分类，维生素与辅酶（或辅因子）的关系
第六章核酸的结构与功能
要求：掌握核酸的一级、二级结构特征，了解核酸的功能，理解核酸结构与
功能的关系。
难点: DNA的双螺旋结构模型及其意义。
（一）核酸的结构和功能
核苷酸的结构，DNA的结构和功能
tRNA、mRNA、rRNA的结构与功能，其它的RNA类型及功能。
（二）核酸的性质
水解性质，光学性质，酸碱性质，变性复性
（三）核酸的分离分析
电泳，分子杂交，限制性内切酶分析
（四）基因组和基因组学
基因、基因组、基因组学的概念，结构基因组学，功能基因组学，基因组学的研究方法和研究进展
第七章新陈代谢和生物能学
要求：了解新陈代谢及生物能学的基本概念，掌握生物体氧化的基本概念。
难点: ATP的生物学功能
（一）代谢的基本概念
新陈代谢的概念、类型及其特点
（二）生物力能学
高能键的基本概念，类型，ATP与高能磷酸化合物
第八章糖代谢
要求：掌握糖代谢的基本规律，糖酵解，三羧酸循环，电子传递，磷酸戊糖途径，糖异生，糖原合成与分解等过程。了解糖代谢过程的调节机制，相互联系及生物学意义。
难点: 糖酵解，三羧酸循环，电子传递链，氧化磷酸机制，磷酸戊糖途径，糖异生等反应过程。
（一）糖酵解
糖的基本结构，分类和生物学功能
糖的消化吸收
糖酵解反应过程：从丙酮酸到乳酸发酵过程
糖酵解的生理意义和调节
（二）三羧酸循环
丙酮酸脱氢反应，丙酮酸脱氢酶系的组成，脱氢反应过程，脱氢反应的调节三羧酸循环反应步骤，回路反应，能量变化，调节及生理意义
（三）生物氧化——电子传递
电子传递链成员的特性及排列，氧化磷酸化的概念，磷/氧比的概念及意义，电子传递与氧化磷酸化的偶联作用，氧化磷酸化的作用机制
（四）磷酸戊糖途径
磷酸戊糖途径反应过程及调节，磷酸戊糖途径的生物学意义
（五）糖异生作用
糖异生反应，糖异生与糖酵解的调节，糖异生作用的意义
（六）糖原的分解与合成
糖原分解与合成反应过程，糖原分解与合成的调节
（七）糖代谢的调节
糖代谢调节的方式，糖代谢异常引起的疾病
第九章脂类代谢
要求：掌握甘油三酯的分解，脂肪酸的生物分解和生物合成过程，与其它代谢途径的联系以及生物学意义。了解磷脂类化合物的合成分解过程。
难点: 脂肪酸的β-氧化和脂肪酸从头合成过程
（一）脂类的种类，结构，分类和生物学功能
（二）甘油三酯的水解，甘油的分解
（三）脂肪酸的氧化过程
脂肪酸的β—氧化过程、α—氧化、ω—氧化
（四）酮体的生成和利用
（五）脂肪酸的合成（从头合成）反应
第十章蛋白质的水解及氨基酸代谢
要求：了解蛋白质体内分解的基本性质。掌握氨基酸的脱氨过程和氨的排泄过程及机制，碳骨架的趋向，氨基酸合成的碳骨架来源。
难点:氨基酸的脱氨和转氨过程，氨的代谢。
（一）蛋白质的水解
（二）氨基酸的分解
氨基酸的脱氨作用（氧化脱氨，转氨作用，联合脱氨），氨在体内的运输，尿素的合成，氨基酸碳骨架的分解、生糖和生酮作用，碳骨架的代谢
（三）氨基酸的合成
第十一章核苷酸代谢
要求：了解核酸的分解过程。掌握核苷酸的生物分解和生物合成过程，调控机制。
难点: 核苷酸的合成过程
（一）核苷酸的分解代谢
核酸水解成碱基、核糖的过程，核酸酶的作用，嘌呤碱和嘧啶碱的分解（二）核苷酸的合成
核苷酸的从头合成，核苷酸的补救合成，脱氧核苷酸的合成，胸腺核苷酸的合成
第十二章代谢调节
要求：了解代谢过程中的不同层次的调节方式及意义。重点了解原核细胞转录的操纵子原理。
（一）代谢调节的类型
细胞水平、激素水平和神经系统的调节作用
（二）激素对物质代谢调节的作用机制
（三）细胞水平的调节机制
反馈抑制，细胞水平的诱导与阻遏调节机制
第十三章DNA的合成
要求：了解DNA合成的基本特性和生物学意义；掌握DNA复制的机制和过程；了解DNA损伤修复的基本要点。
教学难点: DNA复制的特性和复制机制。
（一）DNA的复制
DNA的复制特性，半保留复制，复制位点，复制反应的特性，复制反应所需要的酶
（二）DNA复制的机制
（三）DNA的损伤修复的方式及意义
第十四章RNA的合成及加工
要求：了解RNA转录的基本特性，掌握原核生物基因转录的过程。真核生物基因转录的基本特点和过程。了解基因转录调控的意义，真核生物转录后的加工方式。了解RNA合成抑制剂的作用方式。
难点: 原核生物基因转录过程
（一）RNA的合成
RNA合成的特性，以DNA为模板，对模板的选择性
RNA合成的启动子和转录调节因子
原核生物和真核生物RNA的合成
（二）RNA的加工过程
原核生物的转录后加工
真核生物的转录后加工：拼接和修饰，RNA编辑
第十五章蛋白质的生物合成
要求：掌握蛋白质合成中三种RNA的作用，遗传密码的特性，原核生物蛋白质合成过程。了解真核生物蛋白合成的基本要点，蛋白合成后的运输过程。（一）细胞质RNA在蛋白合成中的作用
遗传密码及特性，tRNA的作用，反密码子的识别和氨基酸结合识别，核糖体的结构和功能
（二）蛋白质的合成过程
氨基酸的激活，原核生物蛋白质的合成，真核生物蛋白的合成
（三）蛋白质合成后的加工和运输
第十六章基因表达调控
要求：掌握基因表达的调控方式，不同层次上的调控机制。
难点: 乳糖操纵子模型和色氨酸操纵子的调控机制
（一）DNA的结构对基因表达的调控
（二）原核生物的基因表达调控
乳糖操纵子、色氨酸操纵子的调控机制
（三）真核生物的表达调控
染色体水平、DNA水平和转录水平上的调控，RNA在基因表达调控中的作用，翻译后蛋白质修饰在基因表达中的作用
第十七章分子生物学技术
要求：了解分子生物学主要和重要的技术和方法及其应用。
难点: 聚合酶链式反应和分子杂交
（一）聚合酶链式反应及应用
（二）分子杂交技术及应用
（三）蛋白质相互作用的研究
（四）基因编辑技术
（五）常用的RNA研究技术
第十八章基因工程
要求：了解DNA重组的基本程序，常用的基因工程载体的特点及应用，学会简单的实验设计和实验结果分析。
难点: 表达载体的结构和特性
（一）基因工程的基本程序
基因工程（DNA重组技术）的定义，理论依据及技术特点；
基因工程的一般过程
（二）基因工程的常用载体
分子克隆载体的基本要求；常用载体的结构特征及其特性；文库构建和目的克隆筛选
（三）基因克隆的步骤和应用
（四）外源基因的表达
原核生物表达载体的条件和表达方式，真核生物基因表达系统
在HN3中，N原子的杂化方式分别是__________、__________、__________ 1.价电子数多于化学键数目的化合物称为____________________________ 2.在下列中溶液中加入NaOH，请描述观察到的现象（不要写化学方程式） FeSO4 CoSO4 NiSO4 K2Cr2O7 3.Cr3+、Mn2+、Fe2+、Fe3+、Co2+、Ni2+中，溶于过量氨水的是_______________________ 4.Ga3+与F–形成的配离子是__________，与Cl–形成的配离子是_______________ 5.Mg在空气中充分燃烧，将产物溶于稀HCl，除了MgCl2外，还可以获得__________ 6.d区金属中，同族从上到下，高氧化数化合物的稳定性___________（填增强或减弱） 7.Na2SO3受热分解产物为___________________________________ 8.所谓的P2O3实质上分子组成是____________，每个分子中存在________个P?O键 9.少量I2溶于KI溶液中，颜色为_________；而大量I2溶于KI溶液中，颜色为_________ 10.F2与许多非金属作用常常比与许多金属作用来的剧烈，主要原因是__________ ______________________________________________ [FeF6]3-近乎无色，而[Fe(SCN)6]3-呈现很深的红色，其原因在于______________将碘溶于下列溶剂中，颜色与众不同的是：A A. 乙醚 B. 二硫化碳 C. 苯 D. 四氯化碳 1.以下物质在气态时，结构与众不同的是：C A. AlCl3 B. FeCl3 C. AuCl3 D. GaCl3 2.形成强的酸性X?H键，X应满足：D A. 原子小且电负性也小 B. 原子小而电负性大 C. 原子大而电负性小 D. 原子大且电负性也大 3.下列氮化物最稳定的是:A A. Li3N B. Na3N C. K3N D. Ba3N2 4.下列离子水合时，放出能量最少的是：C A. Li+ B. Na+ C. K+ D. Ba2+ 5.下列碳酸盐中，稳定性最差的是：B A. BaCO3 B. CaCO3 C. Na2CO3 D. K2CO3 6.下列各组化合物加热时分解产物类型不同的一组是：B A. NaNO3、KNO3 B. LiNO3、NaNO3 C. LiNO3、Mg(NO3)2 D. Mg(NO3)2、Cu(NO3)2 7.下列化合物中，溶解度最大的是：B
中国科学院研究生院 2013 年招收攻读硕士学位研究生入学统一考试试题科目名称：生物化学 考生须知： 1．本试卷满分为150 分，全部考试时间总计180 分钟。 2．所有答案必须写在答题纸上，写在试题纸上或草稿纸上一律无效。 一．名词解释(每题2 分，共20 分) 1. 结构基因（structural gene）： 2. 错义突变（missense mutation）： 3. 反密码子(anticodon)： 4. 反转录（reverse transcription）： 5. 甲基化酶（methylase）： 6. 开放阅读框（open reading frame）： 7. 配体（ligand）： 8. 启动子（promoter）： 9. 转染（transfection）： 10. cDNA： 二、单项选择题(每题1 分，共20 分，请在答题纸上标清题号，并将答案写在
题号后) 1．核酸对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近？ A．280nm B．260nm C．200nm D．340nm 2．在鸟氨酸循环中，尿素由下列哪种物质水解而得 A、鸟氨酸 B、胍氨酸 C、精氨酸 D、精氨琥珀酸 3．下列哪个氨基酸含有两个羧基？ A．赖氨酸 B．谷氨酸 C．色氨酸 D．甘氨酸 4．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：A．溶液pH 值等于pI B．溶液pH 值小于pI C．溶液pH 值大于pI D．水溶液 5．蛋白质变性是由于： A．氨基酸排列顺序的改变 B．氨基酸组成的改变
C．蛋白质空间构象的破坏 D．肽键的断裂 6．下列哪个激素可使血糖浓度下降？ A．肾上腺素 B．胰岛素 C．胰高血糖素 D．糖皮质激素 7．参与嘧啶合成的氨基酸是 A、谷氨酸 B、赖氨酸 C、天冬氨酸 D、精氨酸 8．有关转录的错误叙述是： A、RNA 链按3′→5′方向延伸 B、只有一条DNA 链可作为模板 C、以NTP 为底物 D、遵从碱基互补原则 9．反密码子CAU 所识别的密码子是：A．CUA B．GUA C．AUG D．GTA 10．糖代谢中间产物中含有高能磷酸键的是：A．6-磷酸葡萄糖
338-《生物化学》考试大纲 一、考试性质 《生物化学》是生物工程研究领域的重要基础课程，它是研究生命物质的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的基础生命科学学科。生物化学原理和方法既是生物学后续课程学习的基础，也是现代生物学的核心，为生物学在工程领域的运用提供重要的基础理论和技术支持。 二、考试要求 要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；并能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。 三、考试分值 本科目满分150分，考试时间180分钟。 四、试题结构 选择题40分 填空题30分
名词解释20分 问答分析题60分 五、考查内容 第一章糖类的结构与功能 要求：了解糖的基本结构，性质，生物学意义。 难点: 糖的结构 第一节糖的主要分类及其各自的代表 第二节糖聚合物及其代表和它们的生物学功能 第三节糖链和糖蛋白的生物活性 第二章脂类化学 要求：了解脂类的种类，结构，生物学功能。 难点: 化学性质及其功能 第一节脂肪酸 一、脂肪酸的结构特征 二、脂肪酸的种类，生物体内常见的脂肪酸 三、脂肪酸的理化性质 第二节甘油三酯 一、甘油三酯的结构 二、甘油三酯的生物学意义 第三节其它酯类 一、磷脂
磷脂的结构，种类，性质，生物学意义 二、甾体类化合物 甾体化合物的结构、性质和生物学意义 三、糖酯 糖酯的结构、生物学意义 第三章氨基酸 要求：掌握氨基酸的基本结构，20种氨基酸的简写符号，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的基本原理；理论上掌握氨基酸分离分析的基本技术。 难点:氨基酸的酸碱性质；等电点的计算；分配层析原理 第一节氨基酸的结构 一、蛋白质的水解性质 二、氨基酸的分类和结构特点 第二节氨基酸的性质 一、物理性质 二、光学性质，包括光吸收性质、旋光性质 三、酸碱性质，等电点概念及其意义 四、氨基酸的化学性质，包括氨基、羧基和侧链基团的反应特性。 第三节氨基酸的分析方法 一、分配层析原理 二、各种不同层析方法的原理、方式
郑州大学现代远程教育《生物化学》 真题 [2015版客观题] 1、下列哪种碱基只存在于RNA 而不存在于DNA 中（ ） A 、腺嘌呤 B 、鸟嘌呤 C 、尿嘧啶 D 、胸腺嘧啶 2、人体内嘌呤核苷酸分解代谢的最终产物是（ ） A 、尿素 B 、尿酸 C 、肌酐 D 、肌酸 3、转氨酶的辅酶是（ ） A 、尼克酸 B 、泛酸 C 、硫胺素 D 、磷酸吡哆醛 4、含有密码子的RNA 是（ ） A 、cDNA B 、mRNA C 、tRNA D 、rRNA 5、甲基的直接供体是（ ） A 、SAM B 、PAPS C 、UDPG D 、FH 2 6、缺氧情况下，糖酵解途径生成的NADH+H +的去路是（ ） A 、进入呼吸链氧化供能 B 、3-磷酸甘油酸还原为3-磷酸甘油醛 C 、丙酮酸还原为乳酸 D 、物质生物合成的供氢体 7、维持蛋白质二级结构的主要化学键是（ ） A 、盐键 B 、疏水键 C 、肽键 D 、氢键 8、肌糖原不能分解为葡萄糖的原因是肌肉中缺少（ ） A 、脱枝酶 B 、糖原磷酸化酶 C 、磷酸葡萄糖变位酶 D 、葡萄糖6-磷酸酶 9、DNA 分子中所含的戊糖是（ ） A 、核糖 B 、葡萄糖 C 、脱氧核糖 D 、磷酸核糖 10、识别转录起始点的是RNA 聚合酶的（ ） A 、α亚基 B 、β亚基 C 、β′亚基 D 、σ因子 二、多项选择：（每题2分，共10分） 第一部分 客观题 一、单项选择（每小题1分，共10分）
11、影响酶促反应速度的因素有（ ） A 、底物浓度 B 、酶浓度 C 、温度 D 、激活剂 E 、 pH 12、下列哪些是糖酵解的限速酶（ ） A 、己糖激酶 B 、葡萄糖激酶 C 、丙酮酸激酶 D 、柠檬酸合酶 E 、6-磷酸果糖激酶-1 13、终止密码包括（ ） A 、UAA B 、UAG C 、UGG D 、UGA E 、AUG 14、下列哪些属于必需氨基酸（ ） A 、亮氨酸 B 、苏氨酸 C 、赖氨酸 D 、异亮氨酸 E 、丝氨酸 15、磷酸戊糖途径的重要生理功能是生成（ ） A 、6-磷酸葡萄糖 B 、NADH+H + C 、NADPH+H + D 、5-磷酸核糖 E ．6-磷酸果糖 三、是非题：（每题1分，共5分）（说明：正确的选“A ”,错误选“B ”） 16、三羧酸循环是三大类营养物质互变的枢纽。（ ） 17、冈崎片段是领头链上合成的不连续的DNA 片段。（ ） 18、酮体合成的限速酶是HMGCoA 还原酶。（ ） 19、脂肪酸合成的原料是乙酰CoA 。（ ） 20、一碳单位的载体是FH 4。（ ） 第二部分 主观题 一、名词解释：（每题 3 分，共 15 分） 1、糖异生 2、DNA 的一级结构 3、半不连续复制 4、酶的活性中心 5、翻译 二、简答题（每小题6分，共30分） 5、简述酮体生成和利用的特点及生理意义。（6分） 6、氨基酸脱氨基的方式有几种？各自的特点是什么？（6分） 三、论述题（每小题15分，共30分） 1、什么是酶原的激活？酶原激活的生理意义是什么？（6分） 2、简述细胞内三种基本RNA 的种类及其在蛋白质生物合成中的作用。（6分） 3、简述血糖的来源和去路。（6分） 4、呼吸链的成员有哪些？其功能是什么？（6分）
338-《生物化学》考试大纲 （研究生招生考试属于择优选拔性考试，考试大纲及书目仅供参考，考试内容及题型可包括但不仅限于以上范围，主要考察考生分析和解决问题的能力。） 一、考试性质 《生物化学》是生物学科的重要基础课程，它是研究生命物质的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的生命科学基础学科。它是现代生物学的核心，为生物学的研究提供基础理论和技术支持。《生物化学》是生物工程专业学位研究生入学统一考试的科目之一，考试要求反映考生的生物化学和分子生物学基础，科学、公平、准确、规范地测评考生的必备的专业素质和综合应用能力，用以选拔具有发展潜力的优秀人才入学，为国家科技发展、经济建设培养具有较强分析与解决问题能力的高层次、应用型、复合型生物学专业人才。 二、考试要求 要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控及基因工程的基本理论并能有一定的应用能力；了解生物化学和分子生物学的最新进展，并能综合运用所学的知识分析问题和解决相关的生物学问题。 三、考试分值 本科目满分150分，考试时间180分钟。 四、试卷结构（题型） 单项选择题、判断题、填空题、名称解释、问答分析题。
五、考试内容 第一章氨基酸 要求：掌握氨基酸的基本结构，20种基本氨基酸的结构，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的基本原理；理论上掌握氨基酸分离分析的基本技术。 难点:氨基酸的酸碱性质；等电点；分配层析原理 （一）氨基酸的结构 氨基酸的结构、种类和分类 （二）氨基酸的性质 物理性质、光学性质、酸碱性质和化学性质 （三）氨基酸的分析方法 分配层析原理、各种不同层析方法的原理和应用 第二章蛋白质的结构 要求：了解蛋白质的基本结构层次，空间结构形成的机制和作用力，了解蛋白质折叠机制以及结构预测方法。 难点: 蛋白质的基本结构层次，蛋白质一级结构与功能的关系，三级结构蛋白的结构特征，別构效应的概念。 （一）蛋白质通论 蛋白质的水解、化学组成及分类、蛋白质的分子大小及形状，蛋白质的功能（蛋白质在生命活动中的作用） （二）蛋白质的结构 一级结构：肽的命名、肽键的结构与性质、常见的天然多肽的结构及生理意义、蛋白质一级结构与生物学功能的关系 二级结构：肽平面的基本概念及性质、二面角的旋转、限制及分布、典型的蛋白质二级结构模型 三级结构：结构域的概念及甄别 四级结构：概念、四级结构的对称性质、蛋白质的协同效应 （三）蛋白质的折叠历程 （四）蛋白质组和蛋白质组学
一、考试基本要求及适用范围概述 本《生物化学》考试大纲适用于中国科学院大学生命科学相关专业的硕士研究生入学考试。生物化学是生物学的重要组成部分，是动物学、植物学、遗传学、生理学、医学、农学、药学及食品等学科的基础理论课程，主要内容：探讨生物体的物质组成以及分子结构、性质与功能，物质代谢的规律、能量转化及其调节控制等。要求考生系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论，掌握各类生化物质的结构、性质和功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径及调控方法，理解基因表达调控和基因工程的基本理论，了解生物化学的最新进展，能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。 二、考试形式 硕士研究生入学生物化学考试为闭卷，笔试，考试时间为180分钟，本试卷满分为150分。 试卷结构(题型)：名词解释、单项选择题、判断题、简答题、问答题 三、考试内容 1. 蛋白质化学 考试内容 l 蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号 l 氨基酸的理化性质及化学反应 l 蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构的概念及形式) l 蛋白质一级结构测定 l 蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法 l 蛋白质的变性作用 l 蛋白质结构与功能的关系 考试要求 l 了解氨基酸、肽的分类 l 掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 l 了解蛋白质一级结构的测定方法 (建议了解即可) l 理解氨基酸的通式与结构 l 理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基 l 掌握肽键的特点 l 掌握蛋白质的变性作用 l 掌握蛋白质结构与功能的关系 2. 核酸化学 考试内容 l 核酸的基本化学组成及分类 l 核苷酸的结构 l DNA和RNA一级结构、二级结构和DNA的三级结构 l RNA的分类及各类RNA的生物学功能 l 核酸的主要理化特性 l 核酸的研究方法 考试要求
826-《分子生物学与生物化学》考试大纲 （研究生招生考试属于择优选拔性考试，考试大纲及书目仅供参考，考试内容及题型可包括但不仅限于以上范围，主要考察考生分析和解决问题的能力。） 一、考试性质 《生物化学》和《分子生物学》是生物学科的两门重要基础课程，它是研究生物的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的生命科学基础学科。它是现代生物学的核心和基础，为生物学的研究提供基础理论和技术支持。《分子生物学与生物化学》是生物类（植物学、动物学、微生物学、生物化学与分子生物学、细胞生物学、遗传学、水生生物学、发育生物学等专业）专业学位研究生入学统一考试的科目之一。《分子生物学与生物化学》考试要求反映考生生物化学和分子生物学的基础，科学、公平、准确、规范地测评考生的专业基本素质和综合应用能力，用以选拔具有发展潜力的优秀人才入学，为国家科技发展、经济建设培养具有较强综合分析与解决问题能力的高层次复合型生物学专业人才。 二、考试要求 要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方式；理解核酸的结构和功能，基因表达调控和基因工程的基本理论；了解生物化学和分子生物学的基本技术和最新进展，并能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。 三、考试分值 本科目满分150分，考试时间180分钟。
四、试卷结构（题型） 单项选择题、判断题、填空题、名称解释、问答分析题。 五、考试内容 第一章氨基酸 要求：掌握氨基酸的基本结构，20种基本氨基酸的结构，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的原理。 难点:氨基酸的酸碱性质；等电点；分配层析原理 （一）氨基酸的结构 氨基酸的结构、种类和分类 （二）氨基酸的性质 物理性质、光学性质（光吸收性质、旋光性质）、酸碱性质（等电点概念及其意义）、化学性质（氨基、羧基和侧链基团的反应特性） （三）氨基酸的分析方法 分配层析原理、各种不同层析方法的原理和应用 第二章蛋白质的结构 要求：了解蛋白质的基本结构层次，空间结构形成的机制和作用力，了解蛋白质折叠机制以及结构预测方法。 难点: 蛋白质的基本结构层次，蛋白质一级结构与功能的关系，三级结构蛋白的结构特征，別构效应的概念。 （一）蛋白质通论 蛋白质的水解、化学组成及分类、蛋白质的分子大小及形状，蛋白质的功能（蛋白质在生命活动中的作用） （二）蛋白质的结构 一级结构：肽的命名、肽键的结构与性质、常见的天然多肽的结构及生理意义、蛋白质一级结构与生物学功能的关系 二级结构：肽平面的基本概念及性质、二面角的旋转、限制及分布、典型的蛋白质二级结构模型（α—螺旋、β—折叠、β—转角的结构特点）三级结构：超二级结构、三级结构和结构域、蛋白质三级结构特征
云南大学2013年招收攻读硕士学位研究生 入学考试自命题科目试题 （考生特别注意：全部答案必须写在答题纸上，否则后果自负！）考试科目名称：生物化学考试科目代码：338 一、选择题（选择一个最佳答案的字母填入括号内，共15题，每题2分，共30分） 1、胰岛素的功能单位是（） A、单体 B、二体 C、四体 D、六体 2、在鸟氨酸循环中，尿素由下列哪种物质水解而得（） A、鸟氨酸 B、胍氨酸 C、精氨酸 D、精氨琥珀酸 3、催化糖原合成的三种酶是（） A、糖原磷酸化酶，糖原合酶，糖原分支酶 B、UDP葡萄糖焦磷酸酶，糖原磷酸化酶，糖原分支酶 C、UDP葡萄糖焦磷酸酶，糖原磷酸化酶，糖原合酶 D、UDP葡萄糖焦磷酸酶，糖原合酶，糖原分支酶 4、酵母双杂交系统被用来研究（）。 A、哺乳动物的功能基因的表型分析 B、酵母细胞的功能基因 C、蛋白质的相互作用 D、基因的表达调控 5、今有A，B，C，D四种蛋白质，其分子体积由大到小的顺序是A＞B＞C＞D，在凝胶过滤柱层析过程中，最先洗脱出来的蛋白质一般应是（） A、A B、B C、C D、D 6、基因有两条链，与mRNA序列相同（T代替U）的链叫做（） A、有义链 B、反义链 C、重链 D、cDNA链 7、DNA甲基化作用位点通常是CpG岛（CpG island）上的（）。 A、C的3位（生成m3CpG） B、C的5位（生成m5CpG） C、G的3位（生成Cp m3G） D、G的7位（生成Cp m7G） 8、蛋白激酶A催化蛋白质上氨基酸残基的磷酸化，它是（0 A、酪氨酸残基 B、组氨酸残基 C、丝氨酸残基 D、门冬氨酸残基 9、磷酸化酶激酶催化磷酸化酶的磷酸化，导致该酶（） 第 1 页共3 页
《生物化学》第01章在线测试 第一题、单项选择题（每题1分，5道题共5分） 1、下列含有两个羧基的氨基酸是： A、组氨酸 B、赖氨酸 C、甘氨酸 D、天冬氨酸 2、维持蛋白质一级结构的主要化学键是： A、二硫键 B、离子键 C、肽键 D、氢键 3、亚基出现在蛋白质的 A、一级结构 B、二级结构 C、三级结构 D、四级结构 4、蛋白质变性不包括： A、氢键断裂 B、盐键断裂 C、肽键断裂 D、疏水键断裂 5、含有两个羧基的氨基酸是 A、精氨酸 B、天冬氨酸 C、苯丙氨酸 D、组氨酸 第二题、多项选择题（每题2分，5道题共10分） 1、蛋白质变性是因为： A、氢鍵破坏 B、肽鍵断裂 C、空间结构破坏 D、亚基解聚 E、水化膜破坏和电荷被中和 2、蛋白质的二级结构包括: A、α-螺旋 B、无规卷曲 C、β-折叠 D、β-转角 E、胶原蛋白的三股螺旋 3、下列哪些是碱性氨基酸？ A、酪氨酸 B、精氨酸 C、组氨酸 D、赖氨酸 E、缬氨酸
4、蛋白质溶液的稳定因素是 A、粘度 B、水化膜 C、α-螺旋结构 D、异化电荷 E、同性电荷 5、组成人体蛋白质的氨基酸 A、都是α-氨基酸 B、除甘氨酸外都是L型氨基酸 C、都是β-氨基酸 D、除甘氨酸外都是D型氨基酸 E、除甘氨酸外都是D型氨基酸或L型氨基酸 第三题、判断题（每题1分，5道题共5分） 1、（本题空白。您可以直接获得本题的1分） 2、（本题空白。您可以直接获得本题的1分） 3、（本题空白。您可以直接获得本题的1分） 4、（本题空白。您可以直接获得本题的1分） 5、（本题空白。您可以直接获得本题的1分） 《生物化学》第02章在线测试 第一题、单项选择题（每题1分，5道题共5分） 1、尼克酰胺在体内的活性形式是: A、TPP B、NAD+ C、FAD D、FH4 2、乳酸脱氢酶一般是由两种亚基组成的四聚体，共形成几种同工酶？ A、1种 B、2种 C、3种 D、4种 3、酶促反应中，决定反应特异性的是 A、酶蛋白 B、金属离子 C、辅酶 D、辅基 4、下列哪种辅酶中不含有维生素 A、CoA B、FAD C、NAD D、CoQ 5、乳酸脱氢酶一般是由几种亚基组成的四聚体，共形成五种同工酶？ A、2 B、3 C、4 D、5 第二题、多项选择题（每题2分，5道题共10分）
2019郑州大学植物学考研 338生物化学、909普通生物学与934细胞生物学考试重难点与名校真题详解 《《生物化学》考试重难点与名校真题详解（含课后习题答案，共两册）》 《生物化学》考试重难点与名校真题详解（王镜岩第三版）由鸿知郑大考研网依托多年丰富的教学辅导经验，组织教学研发团队与郑州大学优秀研究生合作整理。全书内容紧凑权威细致，编排结构科学合理，为参加2019郑州大学考研同学量身定做的必备专业课资料。 《生物化学》考试重难点与名校真题详解全书编排根据： 《生物化学》王镜岩第三版 本资料旨在帮助报考郑州大学考研的同学通过郑大教材章节框架分解、配套的经典课后习题讲解及相关985、211名校考研真题与解答，为考生梳理指定教材的各章节内容，深入理解核心重难点知识，把握考试要求与考题命题特征。 通过研读演练本书，达到把握教材重点知识点、适应多样化的专业课考研命题方式、提高备考针对性、提升复习效率与答题技巧的目的。同时，透过测试演练，以便查缺补漏，为初试高分奠定坚实基础。 适用院系：
生命科学学院：植物学、动物学、微生物学、遗传学、细胞生物学、生物化学与分子生物学、作物遗传育种、生物工程（专业学位） 郑州大学联合培养单位南阳师范学院：生物化学与分子生物学 郑州大学联合培养单位南阳理工学院：生物工程 郑州大学联合培养单位安阳师范学院：无机化学 郑州大学联合培养单位周口师范学院：植物学 郑州大学联合培养单位新乡学院：生物工程 郑州大学联合培养单位郑州师范学院：植物学 郑州大学联合培养单位安阳工学院：生物工程、作物遗传育种 适用科目： 338生物化学、414植物生理学与生物化学 内容详情 本书包括以下几个部分内容： Part 1 - 考试重难点与笔记： 通过总结和梳理《生物化学》王镜岩第三版各章节复习和考试的重难点，建构教材宏观思维及核心知识框架，浓缩精华内容，令考生对各章节内容考察情况一目了然，从而明确复习方向，提高复习效率。该部分通过归纳各章节要点及复习注意事项，令考生提前预知章节内容，并指导考生把握各章节复习的侧重点。 Part 2 - 教材配套课后习题与解答：
《生物化学》第05章在线测试 第一题、单项选择题（每题1分，5道题共5分） 1、关于三羧酸循环正确的不包括：B A、一次循环可以产生12分子的ATP B、三羧酸循环的中间物质不需要补充 C、循环是不可逆的 D、循环是在有氧条件下进行的 2、lmol丙酮酸在线粒体内氧化成CO2及H2O，可生成多少mol ATP？D A、2 B、6 C、12 D、15 3、Cori循环是指D A、肌肉内葡萄糖酵解成乳酸，有氧时乳酸重新合成糖原 B、B、肌肉从丙酮酸生成丙氨酸，肝内丙氨酸重新变成丙酮酸 C、肌肉内蛋白质降解生成丙氨酸，经血液循环至肝内异生为糖原 D、肌肉内葡萄糖酵解成乳酸，经血液循环至肝内异生为葡萄糖供外周组织利用 4、1分子葡萄糖有氧氧化时共有几次底物水平磷酸化？B A、2 B、3 C、4 D、5 5、1分子葡萄糖经磷酸戊糖途径代谢时可生成D A、1分子NADH＋H+ B、2分于NADH＋H+ C、1分于NADPH＋H+ D、2分于NADPH＋H+ 第二题、多项选择题（每题2分，5道题共10分） 1、糖的磷酸戊糖途径代谢时可生成A D A、5-磷酸核糖 B、乙酰辅酶A C、NADH＋H+ D、NADPH＋H+ 2、与核酸合成无关的途径有A B C A、糖酵解 B、糖异生 C、糖原合成 D、磷酸戊糖途径 3、关于糖的有氧氧化，下列叙述中错误的是: A B D A、糖有氧氧化是不彻底的氧化 B、糖的有氧氧化是部分细胞获得能量的主要方式 C、糖的有氧氧化先在细胞夜中进行，然后在线粒体进行 D、糖的有氧氧化可使酵解作用加强 4、关于糖酵解，哪项描述是不正确的？A B C
A、剧烈运动糖酵解速度减慢 B、糖酵解过程是可逆的 C、糖酵解在人类仍然是主要的供能途径 D、指在无氧条件下，糖分解为丙酮酸进而产生乳酸的过程 5、与丙酮酸脱氢酶相关的维生素是B C D A、B6 B、PP C、B2 D、B1 第三题、判断题（每题1分，5道题共5分） 1、胰岛素具有降低血糖的作用正确 2、血糖的主要来源是淀粉食物的消化和吸收正确 3、三羧酸循环由于是循环，中间产物是不消耗的，所以不需要再补充错误 4、若尿液中检测到少量的葡萄糖，可能是不正常，也可能是正常情况错误 5、饥饿时糖异生作用会大大加强正确
2010年 第一部分：理论知识（共100分） 1.Zn可以将HAsO2还原为As，但一般不用这种方法制备单质As，原因是 一、填空题：（每空1分，共10分） ___________________________________ 2.金属Na和K可保存在煤油中，但Li不行，原因是____________________________ 3.根据晶体场理论，在八面体弱场中，中心离子d电子数为__________时，CFSE最大 =_________ 4.某一元酸HA溶液的pH=4，同浓度的NaA溶液pH=9，则HA的K? a 5.Cr3+、Mn2+、Fe2+、Fe3+、Co2+、Ni2+中，溶于过量氨水的是_______________________ 6.Ga3+与F?形成的配离子是__________，与Cl?形成的配离子是_______________ 7.Na2SO3受热分解产物为___________________________________ 8.TlCl和TlCl3中比较稳定的是__________，Ga和In中熔点较高的是__________ 二、单选题：（每题1分，共20分） 1.某金属离子在八面体弱场中磁矩为4.90BM，在八面体强场中磁矩不为零，则该离子 可能是 A. Ti2+ B. Cr2+ C. Fe2+ D. Mn2+ 2.下列离子水合时，放出能量最少的是： A. Li+ B. Na+ C. K+ D. Ba2+ 3.以下物质在气态时，结构与众不同的是： A. AlCl3 B. FeCl3 C. AuCl3 D. GaCl3 4.下列物质中碱性最强的是： A. NH3 B. PH3 C. H2O D. H2Se 5.下列水合晶体中，加热时得到正盐的是： A. MgCl2?6H2O B. NiCl2?6H2O C. CoCl2?6H2O D. CuCl2?2H2O 6.形成强的酸性X?H键，X应满足：
338《生物化学》考试大纲 一、考试题型 1、名词解释 2、简答题 3、论述题 4、综合分析题 二、考试参考用书 《生物化学》，王永敏、姜华主编，中国轻工业出版社，2017 年2月第1版 三、考试内容 绪论 了解：生物化学的概念、研究对象和内容；了解生化发展的历史以及在生化发展过程中起关键作用的几位科学家所做的贡献。 第一章糖类化学 了解：近年来复合多糖研究的新进展；一些多糖在生化实验技术如电泳、层析中的应用原理。 熟悉：糖的概念和分类；主要的单糖，如葡萄糖、果糖、核糖、脱氧核糖，一些双糖，如麦芽糖、蔗糖、乳糖等，以及重要的植物多糖（淀粉）、微生物多糖（透明质酸）分子的结构。 掌握：单糖的主要理化性质；重要双糖（蔗糖，麦芽糖，乳糖）的主要性质；重要的植物多糖（淀粉）、微生物多糖（透明质酸）的功能及应用。 第二章脂类化学 了解：脂类化合物的概念、主要类别及理化性质；甘油三酯的结构特点及性质；天然脂肪酸的结构特点及特性；必需脂肪酸的概念及多不饱和脂肪酸的功能特点。 熟悉：油脂重要的化学特征值（皂化值，碘值，酸价及过氧化值）及反映的油脂指标。 第三章蛋白质 了解：蛋白质的分类方法、主要类别及功能。 掌握：蛋白质的化学组成、常见氨基酸的种类、名称、符号、结构和性质以及氨基酸分离制备、分析鉴定的技术原理；弄清楚氨基酸的pK 值，并且会求pI；掌握
肽键、蛋白质一级结构概念，几种主要蛋白酶的作用部位和蛋白质氨基酸序列确定的方法；掌握α-螺旋、β-折叠的结构特征，二级、三级和四级结构概念，维持蛋白质空间结构的主要作用力；）蛋白质结构（包括一级结构与高级结构）与功能的关系；蛋白质的一些重要理化性质及其实践意义；几种蛋白质分子量测定方法的基本原理。 第四章核酸化学 了解：主要的嘌呤、嘧啶、核苷、核苷酸的结构；从生物材料中进行核酸提取的方法和注意事项。 熟悉：DNA的分子结构（包括一级结构及有关术语，二级结构－双螺旋结构模型，三级结构以及染色体结构）；DNA和RNA在组成、结构和功能上的差异。 掌握：核酸两性解离性质、紫外吸收性质、变性、复性和分子杂交等性质及定性定量测定等技术的原理、方法。 第五章酶 了解：固定化酶、抗体酶、核酶的含义。 熟悉：酶的化学本质及催化作用的特点以及酶促作用具有高效性和专一性的机理。掌握：酶分子组成及结构以及酶活中心、必需基团、变构酶的概念；有关理化因素对酶促反应速度的影响；不可逆抑制作用、可逆性抑制作用、竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的概念；酶活单位、酶活力、比活力、总活力、回收率、纯化倍数等概念的含义；酶的活力和比活力的计算；酶活力的测定方法及注意事项。第六章维生素与辅酶 了解：维生素的概念和类别；脂溶性维生素的生物学功能。 掌握：B族维生素的结构特点及其组成辅酶的特点和应用。 第七章激素化学 了解：激素的概念、分类及作用特点，重要的动物激素的分泌、种类及功能。 第八章新陈代谢总论与生物氧化 了解：新陈代谢的概念与特征，中间代谢的实验研究方法，分解代谢和合成代谢的一般发生过程。 熟悉：ATP 的结构特性；ATP 在能量转运中的地位和作用。 掌握：不需氧脱氢酶类、需氧脱氢酶类、氧化酶类、电子传递体的概念；呼吸链的
单选 1、在一定条件下，一可逆反应其正反应的平衡常数与逆反应的平衡常数关系是 A、它们总是相等 B、它们的和等于1 C、它们的积等于1 D、它们没有关系 2、已知HF（g）的标准生成热ΔfHmΘ＝-565 kJ?mol-1，则反应H2(g)+F2(g)＝2HF(g)的ΔrHmΘ为 A、565 kJ?mol-1 B、-565 kJ?mol-1 C、1130 kJ?mol-1 D、-1130 kJ?mol-1 3、下列反应及其平衡常数H2 (g)＋S(s)＝H2S(g) K1Θ；K2Θ，则反应的平衡常数KΘ是 A、K1Θ＋K2Θ B、B、K1Θ- K2Θ C、K1Θ×K2Θ D、K1Θ÷K2Θ 4、已知某化学反应是吸热反应，欲使此化学反应的速率常数k和标准平衡常数K θ都增加，则反应的条件是 A、恒温下,增加反应物浓度 B、升高温度 C、恒温下，加催化剂 D、恒温下，改变总压力 5、反应2NO2(g)(红棕色)＝＝N2O4(g)(无色) ΔrHm ＜0 达平衡后，将体系的温度降低，则混合气体颜色A、变浅B、变深 C、不变 D、无法判断 单选 1、向HAc溶液中，加入 少许固体物质，使HAc离 解度减小的是 A、NaCl B、NaAc C、FeCl3 D、KCN 2、25℃时，Mg(OH)2的K spΘ为 1.2×10－11，在 0.01mol ?L－1的NaOH 溶液中的溶解度为 A、1.2×10－9 mol ?L－1 B、2.4×10－9 mol ?L－1 C、1.2×10－7 mol ?L－ 1D、1.7×10－5 mol ?L －1 3、下列溶液(浓度均为0.10 mol?L-1)pH值最大的是： A、NaAc溶液（Ka＝1.76 ×10-5）B、NH3H2O溶 液(Kb＝1.78×10-5) B、C、K2S溶液(K2＝7.1 ×10-15) D、HCN溶液(Ka＝4.0× 10-10) 4、下列两溶液等体积混合 后，具有缓冲能力的是： A、0.5mol?L-1HCl和0.5mol ?L-1NaAc B、0.1mol? L-1HCl和0.2mol? L-1NaAc C、0.2mol? L-1HCl和0.1mol?L-1NaAc D、HCl和NaAc无论浓度 体积怎么样变化都不能组 成缓冲溶液 5、已知(Ag3PO4) ＝1.4 ×10-16，其溶解度为： A、1.1×10-4mol?L-1 B、4.8×10-5mol?L-1 C、1.2×10-8mol?L-1 D、8.3×10-5mol?L-1 单选 1、某元素原子基态的电子 构型为1s22s22p63s23p5， 它在周期表中的位置是 A、p区ⅦA族 B、B、s区ⅡA族 C、ds区ⅡB族 D、p区Ⅵ族 2、角量子数l描述核外电 子运动状态的 A、电子能量高低 B、电子自旋方向 C、电子云形状 D、电子云的空间伸展方向 3、二氧化碳和碘分子之间 存在的作用力是 A、取向力 B、诱导力 C、色散力 D、以上三者都存在 4、某原子2p轨道上有2 个电子，描述其中一个电子 的运动状态的四个量子数 是（2，1，0，＋1/2），则 描述另一个电子的运动状 态的四个量子数是 A、（2，1,0，-1/2） B、(2,1,-1,-1/2) C、(2,1,1,-1/2) D、(2,1,+1,+1/2) 5、下列各对物质中，分子 间作用力最弱的是 A、NH3和PH3 B、He和Ne C、N2和O2 D、H2O和CO2
生物化学本 一．名词解释 1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。、 2.DAN复性：当温度减低后，变性的DAN分子又重新恢复双螺旋结构的过程 糖异生：由简单的非糖前体转变为糖的过程，糖异生不是糖酵解得简单逆转。 脂肪动员：脂肪动员——脂库中贮存的脂肪经常有一部分经脂肪酶的水解作用而释放出脂肪酸与甘油,称为脂肪的动员. 二简答题 1答、来源：①食物糖的消化吸收②（肝）糖原分解③非糖物质糖异生 去路：①氧化供能②合成糖原③转变为脂肪或氨基酸④转变为其他糖⑤形成糖尿 2答、酶的可逆性抑制包括竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制作用①竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合,从而干扰了酶与底物的结合,使酶的催化活性降低,这种作用就称为竞争性抑制作用.其特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大,则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小； d.动力学参数：Km值增大,Vm值不变.典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制.②反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合,但可与ES复合物结合并阻止产物生成,使酶的催化活性降低,称酶的反竞争性抑制.其特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在,抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小,Vm降低.③非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合,也可以与ES复合物结合,使酶的催化活性降低,称为非竞争性抑制.其特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响,故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km值不变,Vm值降低. 3、答：肝性脑病的发病机制是初级护师考试的重要考点，主要内容总结如下： 肝性脑病的发病机制迄今未完全明了。 1、氨中毒学说血氨升高是肝性脑病的临床特征之一 （1）氨的形成和代谢：血氨主要来自肠道、肾脏和骨胳肌产主的氨。在结肠部位以 NH3弥散人黏膜内而被吸收，游离的NH3有毒性，且能透过血脑屏障；NH4+呈盐类形式存在。相对无毒，不能透过血脑屏障。游离氨NH3与NH4+的互相转化受肠腔pH值的影响。 当结肠中pH>6时，NH3大量弥散入血；pH<6时，则NH4+从血液中转至肠腔，随粪便排出。此外，肾脏以及骨骼肌活动时也能产氨。 机体清除血氨的途径有：①在肝脏内将有毒的氨合成为无毒的尿素；②体内脑、肾等组织利用和消耗氨；③肾小管排出氨；④血氨过高时少量氨自肺排出。 （2）血氨增高与氨对中枢神经系统的毒性作用：患者血氨增加的原因是血氨生成过多和代谢清除过少。肝功能衰竭时，肝脏利用氨合成尿素的能力减退，而门体分流存在时，肠道的氨未经肝脏解毒而直接进入体循环，使血氨增高。氨的毒性作用：干扰脑细胞的三羧酸循环，使大脑细胞的能量供应不足，以致不能维持正常功能。 2、假性神经递质学说肝功能衰竭时，食物中的芳香族氨基酸在肝内清除发生障碍而进入脑组织，形成异常的酪胺和苯乙醇胺。它们取代了突触中的正常递质，使神经传导发生障碍而出现意识障碍和昏迷。正常递质多巴胺或去甲肾上腺素被假性神经递质取代后，乙酰胆碱占优势，出现扑翼（击）样震颤。 3.色氨酸脑中增多的色氨酸衍生更多的5—羟色胺，后者是中枢神经某些神经元的抑制性递质，有拮抗去甲肾上腺素的作用，可能与昏迷有关。 三论述题 1．DNA聚合酶 DNA的复制过程极为复杂,但其速度极快,这是由于许多酶和蛋白质因子参与了复制过程.其中,DNA聚合酶起着重要作用.在原有DNA模板链存在情况下,DNA聚合酶催化四种脱氧核苷酸(dA TP、dTTP、dGTP、dCTP),通过与模板链的碱基互补配对,合成新的对应DNA链,故此酶又称为DNA指导的DNA聚合酶(DNA directed DNA polymerase,缩写为DDDP).DNA聚合酶的特点是不能自行从头合成DNA 链,而必须有一个多核苷酸链作为引物,DNA聚合酶只能在此引物的端催化dNTP与末端作用,形成磷酸二酯键,从而逐步合成DNA链.因此,DNA链的合成是有方向性的,即从5＇端→3＇端方向进行.这一特点在DNA复制过程中具有重要意义.无论在原核细胞或真核细胞中,都存在多种DNA聚合酶,它们的性质和作用不完全相同.在真核细胞中至少有5种DNA聚合酶,即DNA聚合酶α、β、γ、δ和线粒体聚合酶.其中DNA聚合酶α在细胞中活性最强,在复制中起关键作用,而DNA聚合酶β主要在DNA损伤的修复中起作用.在DNA复制过程中,若有dNTP与亲代DNA链中相应碱基错误配对时,某些DNA聚合酶还具有核酸外切酶的活性,切去错误配对的核苷酸,以保证DNA复制的忠实性,称为“校对”作用.DNA复制的这一特性也具有重要意义. 除了上述的三种酶,DNA复制还需要一些其它的酶和蛋白质因子,它们主要参与DNA的解旋和解链过程.因为DNA 具有超螺旋结构,复制时必然要松弛DNA模板的超螺旋结构,并使DNA的双链分开,暴露碱基,才能发挥模板作用. （1）松弛DNA超螺旋结构的酶是拓扑异构酶. （2）解开DNA双链的酶是解链酶. （3）还有一些蛋白质因子结合在解开的单链DNA链上,保持模板链处于单链状态,便于复制,称为DNA结合蛋白. 2．DNA连接酶 DNA连接酶也是DNA复制过程中不可缺少的酶.因为复制过程中DNA链的合成方向只能由端5＇→3＇端方向进行,因此其中有一条新链的合成是不连续的,起初生成的只是许多短链的DNA片段（对这点的理解十分重要）.此种片段须在DNA连接酶的催化下,首尾相连,才能成为一条完整的DNA长链.实际上,DNA连接酶是将一片段DNA链上的-OH 末端与相邻另一片段DNA链上的P末端连接起来,使二者生成磷酸二酯键,从而将两个片段的DNA链连接起来. 3．引物酶 引物酶是DNA复制的另一种重要的酶.如上所述,DNA 聚合酶不能自行从头合成DNA链,因此,在复制过程中首先需要合成一小段多核苷酸链作为引物（Primer）.实验证明,这段引物是RNA链片段,在这段引物的3＇端引导DNA链的合成.催化引物链合成的酶称为引物酶,实际上它是一种特殊的RNA聚合酶.此酶以相应复制起始部位的DNA链为模板,合成短片段的RNA引物.
云南大学生命科学学院硕士点生考试历年试卷 08年普通生物学 一,名词解释 1，应激性：是生物体随环境变化的刺激而发生相应反应的特性，它是生物体的基本特性之一。 2，真核细胞：指含有真核（被核膜包围的核）的细胞。其染色体数在一个以上，能进行有丝分裂。还能进行原生质流动和变形运动。 3，裂殖：由一个母体分裂成两个或多个子体的生殖方式。单细胞生物如细菌、单胞藻和原生动物的裂殖实际是一次细胞分裂。 4，外始式和内始式：茎的维管束木质部韧皮部呈束状排列在同一半径上。而在根部，两者以同心圆的方式相间排列。木质部韧皮部相间排列，外抵中柱鞘。而此两者都来源于中柱鞘。这种由外向内发生方式被称为外始式，相反即为内始式。 5，舌状花：菊科植物花的一种。为合瓣花，花冠下部连合成管状（或称筒状），上部连合成扁平舌状。常具冠毛。多为两性花， 6，植物化石：古代生物的遗体、遗物或遗迹埋藏在地下变成的跟石头一样的东西。研究化石可以了解生物的演化并能帮助确定地层的年代。保存在地壳的岩石中的古动物或古植物的遗体或表明有遗体存在的证据都谓之化石。 二填空 1，海绵动物的水管系统主要靠（领细胞）制造水流。 2，蚯蚓的循环系统属于（开放式）的循环系统。 3，鸟类的呼吸系统除肺外，还有一种特殊的结构，即（气囊） 4，嗅觉，味觉和取食三者是紧密相关的。鼻腔和（口腔）就是相通的。这正说
明了2个器官的紧密关系。到了哺乳类，口腔有了硬腭和软腭，这才把取食和（呼吸）的道路分开。 5，动物有专门产生激素的器官，叫（内分泌腺） 6，很多无脊椎动物，如轮虫，甲壳类，某些昆虫等的卵不必受精就可发育成成虫，这种生殖方式称为（孤雌生殖） 7，陆生脊椎动物的胚胎外面有4层膜，即（羊毛膜），（绒毛膜），（尿囊膜）和（卵黄囊膜）的膜。 8，通常用I－KI染液来鉴定细胞中淀粉粒和糊粉粒的存在，前者呈（阳性）反应，后者呈（阴性）反应。 9,玉米籽粒观察，其胚乳有两部分组成，外部结构紧密，呈淡黄色为（外胚乳）内部较松，白色称为（内胚乳） 10，用番红染液染色，可使纤维素细胞壁呈（光亮的红色），用固绿染液染色，可使纤维素细胞壁呈（绿色），细胞质呈（淡绿色）。因此，用番红，固绿两种染液对根的初生结构进行染色，我们可以看到木质部被染成（红色），而韧皮部被染成（绿色） 三，选择填空。 1，寄居蟹生活于螺壳中，他们产关系为（B）关系。 A合作关系 B互利共生 C寄生 D共栖 2, 水域生态系统中绿色藻类和陆地生态系统中植物及自养的微生物，如光合细菌，化能合成细菌等，属于（C） A消费者 B还原者 C生产者 D分解者 3, 哺乳动物针鼹属于（B）的动物 A后兽类 B原兽类 C真兽类