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基础生物化学原理(一)基础生物化学1. 生物化学概述•生物化学的定义•生物化学的研究对象•生物化学在生物学中的作用2. 生物大分子•蛋白质–蛋白质的组成–蛋白质的结构层次–蛋白质的功能•碳水化合物–糖类的分类–糖类的结构–糖类的功能•脂类–脂类的分类–脂类的结构–脂类的功能•核酸–DNA和RNA的结构差异–DNA的双螺旋结构–DNA和RNA的功能3. 酶及其调控•酶的定义和特性•酶的命名规则•酶的作用机制•酶的调控方式4. 代谢途径•糖代谢–糖的吸收与分解–糖的储存与合成•脂代谢–脂类的消化与吸收–脂类的合成与降解•氨基酸代谢–氨基酸的降解与氨基酸转运–氨基酸的合成与转化5. 能量转化•ATP的生成与利用•基础代谢率与能量平衡•细胞色素系统与电子传递链6. 生物化学在生命科学中的应用•生物信息学与基因组学•蛋白质工程与酶工程•药物研发与化学生物学以上是对于基础生物化学的一个简要概括，可以帮助读者初步了解生物化学对于生命科学的重要性和应用。
随着科学技术的不断进步，对于生物化学的研究也在不断深入，为解开生命奥秘探索出更多未知提供了基础。
7. 生物化学研究的重要原理7.1 元素与化学键•生物体中的元素•化学键的类型•共价键的特点和形成•离子键和氢键的特点和形成7.2 pH和酸碱平衡•pH的定义和计算•酸碱反应的特点•pH在生物体内的重要性•缓冲溶液的作用7.3 酶动力学和速率常数•反应速率的定义•酶的特性对反应速率的影响•酶动力学方程的推导•酶催化过程中的速率常数7.4 自发反应和平衡常数•自发反应的定义和条件•平衡常数的定义和计算•平衡常数对反应方向的影响•平衡常数与酶催化反应的关系8. 生物化学实验方法8.1 蛋白质分析•SDS-PAGE凝胶电泳•Western blotting•质谱分析8.2 DNA和RNA分析•PCR反应•凝胶电泳•基因测序技术8.3 酶活性测定•颜色反应法•荧光法•放射性同位素法通过以上的文章结构，读者可以逐步了解基础生物化学的相关原理和实验方法。
生物化学知识点总结生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
以下是对生物化学中一些重要知识点的总结。
一、生物大分子（一）蛋白质蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子化合物。
其结构分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性排列顺序，它决定了蛋白质的基本性质。
二级结构包括α螺旋、β折叠和β转角等，是通过氢键维持的局部构象。
三级结构是整个多肽链的折叠方式，由疏水相互作用、氢键、离子键等维持。
四级结构则是由多个亚基组成的蛋白质的空间排列。
蛋白质具有多种功能，如催化、结构支持、运输、免疫防御、调节等。
（二）核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA 是遗传信息的携带者，其双螺旋结构由两条反向平行的多核苷酸链通过碱基互补配对形成。
RNA 有多种类型，如信使 RNA （mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）等。
DNA 的复制是半保留复制，保证了遗传信息的准确传递。
转录过程将 DNA 中的遗传信息转录为 mRNA，然后在核糖体上进行翻译，合成蛋白质。
（三）多糖多糖是由多个单糖分子通过糖苷键连接而成。
常见的多糖有淀粉、糖原和纤维素。
淀粉和糖原是储存能量的多糖，而纤维素是植物细胞壁的主要成分。
二、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或RNA。
其特点包括高效性、专一性和可调节性。
酶的催化作用机制包括降低反应的活化能、诱导契合学说等。
酶的活性受到多种因素的调节，如温度、pH 值、抑制剂和激活剂等。
三、生物氧化生物氧化是指物质在生物体内进行的氧化还原反应，其过程伴随着能量的释放和转移。
呼吸链是一系列电子传递体组成的链状结构，包括 NADH 呼吸链和 FADH₂呼吸链。
氧化磷酸化是产生 ATP 的主要方式，通过电子传递过程中释放的能量将 ADP 磷酸化生成 ATP。
生物化学复习题1第三章蛋白质化学一：填空题1.氨基酸的结构通式为________________。
2.组成蛋白质分子的碱性氨基酸有________________、________________和________________。
酸性氨基酸有________________和________________。
3.在下列空格中填入合适的氨基酸名称。
(1)________________是带芳香族侧链的极性氨基酸。
(2)________________和________________是带芳香族侧链的非极性氨基酸。
(3)________________是含硫的极性氨基酸。
(4)________________或________________是相对分子质量小且不含硫的氨基酸，在一个肽链折叠的蛋白质中它能形成内部氢键。
(5)在一些酶的活性中心中起作用并含羟基的极性较小的氨基酸是________________。
5.氨基酸的等电点(pI)是指________________。
6.氨基酸在等电点时，主要以________________离子形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以________________离子形式存在，在pH 8.脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生________________色的物质，而其它氨基酸与茚三酮反应产生________________色的物质。
10.实验室常用的甲醛滴定是利用氨基酸的氨基与中性甲醛反应，然后用碱(NaOH)来滴定________________上放出的________________。
11.通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的________________、________________和________________三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。
12.寡肽通常是指________________个到________________个氨基酸组成的肽。
生物化学（上册）课后习题第一章糖类1、环状己醛糖有多少个可能的旋光异构体？为什么？25=32因为环状己醛糖含有5个不对称碳原子。
单糖由直链变成环状结构后，羰基碳原子成为新的手性中心，导致C1差向异构化，产生两个非对映异构体。
羰基碳上形成的差向异构体称异头物。
2、含D-吡喃半乳糖和D-吡喃葡萄糖的双糖可能含有多少个异构体（不包括异头物）？含同样残基的糖蛋白上的二糖将有多少个异构体？每个单糖单位都能作为羰基供体，与另一个单糖单位的5个羟基形成糖苷键（C1,C2，C3，C4，C6），于是α-D-吡喃半乳糖-D-吡喃葡萄糖苷、β-D-吡喃半乳糖-D-吡喃葡萄糖苷、α-D-吡喃葡萄糖-D-吡喃半乳糖苷和β-D-吡喃葡萄糖-D-吡喃半乳糖苷各有五种，共5*4=20种。
糖蛋白上的二糖链其中一个单糖的C1用于连接多肽，C2，C3，C4，C6用于和另一单糖的C1形成糖苷键，算法同上，共有4*4=16个，考虑到二糖与多肽相连时的异头构象，异构体数目为16*2=32个。
5、D-葡萄糖的α、β异头物的比旋（【α】20D）分别为+112.2º和+18.7º.当α-D-吡喃葡萄糖晶体溶于水时，比旋将由+112.2º降至平衡值+52.7º.计算平衡混合液中α和β异头物的比率。
假设开链形式和呋喃形式可忽略。
忽略开链形式和呋喃形式。
设：α-D-吡喃葡萄糖所占比例x%，则β-D-吡喃葡萄糖所占比例为(100-x）%。
已知25℃,1ml溶液和1dm旋光管中，α-D-吡喃葡萄糖旋光度+112.2º，β-D-吡喃葡萄糖+18.7º，平衡时葡萄糖溶液的旋光度+52.7º。
根据平衡时旋光度是组成各成分旋光度的加和，列出关系式如下：112.2x%+18.7(100-x）%=52.7,解方程得x=36.5α-D-吡喃葡萄糖比例为36.5%，β-D-吡喃葡萄糖比例为63.5%。
1.1994年O.T.Avery等通过什么实验证明DNA是遗传物质的？答：肺炎球菌转化实验证明DNA是遗传物质。
2.核酸分为哪些类？它们的分布和功能是什么？答：（1）核酸分为两大类，即：核糖核酸（RNA）、脱氧核糖核酸（DNA）（2）核酸的分布：① DNA的分布：真核生物，98%在核染色体中，核外的线粒体中存在mDNA，叶绿体中存在ctDNA。
原核生物，存在于拟核和核外的质粒中。
病毒：DNA病毒②RNA的分布：分布于细胞质中。
有mRNA、rRNA、tRNA（3）功能：①的DNA是主要遗传物质②RNA主要参与蛋白质的生物合成。
tRNA：转运氨基酸TrRNA：核糖体的骨架mRNA：合成蛋白质的模板③RNA的功能多样性。
参与基因表达的调控；催化作用；遗传信息的加工；病毒RNA是遗传信息的载体。
3.说明Watson－Crick建立的DNA双螺旋结构的特点。
答：（1）DNA分子有两条反向平行的多核苷酸链相互盘绕形成双螺旋结构。
两条链围绕同一个“中心轴”形成右手螺旋，双螺旋的直径为2nm。
（2）由脱氧核糖和磷酸间隔相连而形成的亲水骨架在双螺旋的外侧，而疏水的碱基对则在双螺旋的内部，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约为10个碱基对（bp），螺距为3.4nm，这样相邻碱基平面间隔为0.34nm，并有一个36º的夹角，糖环平面则于中心轴平行。
（3）两条DNA链借助彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起。
根据碱基结构的特征，只能形成嘌呤与嘧啶配对。
既A与T配对，G与C配对，A－T间有2个氢键，G－C间有3个氢键。
（4）在DNA双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成一条大沟和一条小沟。
这两条沟特别是大沟对蛋白质识别DNA双螺旋结构上的特定信息非常重要，只有沟内蛋白质才能识别到不同碱基顺序。
4.什么是增色效应和减色效应？说明其原因。
答：（1）增色效应：DNA 变性后，由于双螺旋解体，碱基堆积已不存在，藏于螺旋内部的碱基暴露出来，对260nm 紫外吸收值升高，此现象称为增色效应。
生物化学知识点汇总生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，它是生命科学领域的重要基础学科。
以下是对生物化学中一些关键知识点的汇总。
一、蛋白质化学蛋白质是生命活动的主要承担者，具有多种重要的功能。
（一）蛋白质的组成蛋白质的基本组成单位是氨基酸，共有 20 种常见的氨基酸。
氨基酸通过肽键相连形成多肽链，多肽链进一步折叠和盘绕形成具有特定空间结构的蛋白质。
（二）蛋白质的结构蛋白质的结构层次分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的排列顺序，二级结构包括α螺旋、β折叠等，三级结构是整条肽链的空间构象，四级结构则是由多个亚基组成的蛋白质的空间排布。
（三）蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性和复性、沉淀等性质。
变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物活性丧失。
二、核酸化学核酸是遗传信息的携带者，分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
（一）核酸的组成核酸的基本组成单位是核苷酸，核苷酸由碱基、戊糖和磷酸组成。
DNA 中的碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C）；RNA 中的碱基用尿嘧啶（U）代替了 T。
（二）DNA 的结构DNA 具有双螺旋结构，两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，碱基之间遵循碱基互补配对原则（A 与 T 配对，G 与 C配对）。
（三）RNA 的种类和功能RNA 主要有信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）。
mRNA 是蛋白质合成的模板，tRNA 负责转运氨基酸，rRNA 参与核糖体的组成。
三、酶学酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
（一）酶的特性酶具有高效性、专一性、可调节性和不稳定性等特点。
高效性是指酶能够大大加快反应速率；专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应。
（二）酶的作用机制酶通过降低反应的活化能来加速反应的进行。
生物化学辅导1
第一章糖类（不作要求）
第二章脂类（不作要求）
第三章氨基酸
一、蛋白质的水解：
其中酶法水解中的胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、胃蛋白酶等的水解位点）
二、α－氨基酸的一般结构、旋光性性质以及其他物理性质。
三、氨基酸的分类：
掌握20种氨基酸的三字母的名称，常见氨基酸的分类。
四、氨基酸的酸碱化学。
1、氨基酸的两性解离以及等电点的定义和计算。
（重点利用氨基酸两性解
离及等电点分离制备氨基酸）。
2、氨基酸甲醛滴定。
五、氨基酸的化学反应（尤其是氨基酸的丹黄酰氯反应、DNFB反应以及PITC 反应）。
六、氨基酸的光学活性和光谱性质。
1、氨基酸的光学活性和立体化学。
2、氨基酸的紫外吸收光谱：其中Tyr、Phe、Trp等芳香族氨基酸的吸收光能力。
在λ＝280nm处测定蛋白质的含量。
七、氨基酸混合物的分析分离：
1、分配层析法的原理、主要方法以及操作。
2、电泳分离法的原理、主要操作。
第四章蛋白质的共价结构
一、蛋白质的化学组成和分类。
1、凯氏定氮法测定蛋白质的含量。
2、蛋白质功能的多样性。
3、肽和肽键的结构。
4、肽段的等电点以及分离肽段。
二、熟识蛋白质一级结构的测定方法和过程。
三、蛋白质的氨基酸序列与生物功能。
同源蛋白质的物种差异与生物进化。
（尤其掌握同源蛋白质和系统树）
第五章蛋白质的三级结构
一、稳定蛋白质三维结构的作用力。
二、掌握酰胺平面的定义和特点。
三、常见的二级结构：
1、α螺旋结构，β折叠的结构、β转角以及无规则卷曲等。
2、超二级结构和结构域的定义。
四、三级结构的定义及特征。
五、蛋白质的变性作用。
第六章蛋白质结构与功能的关系
1、结合具体例子说明蛋白质的结构与功能的关系，包括一级结构、二级结构、三级结构等。
2、重点是分子遗传病与蛋白质结构的关系。
第七章蛋白质的分离、纯化和表征
一、蛋白质的酸碱性质（两性解离、等电点应用）。
二、蛋白质分子的大小与形状（重点是蛋白质分子质量的测定方法）。
三、蛋白质的胶体性质与蛋白质沉淀。
1、蛋白质的胶体性质：稳定因素。
2、蛋白质沉淀的方法及应用。
四、蛋白质分离纯化的一般原则。
五、蛋白质的分离纯化方法。
六、蛋白质的含量测定与纯度鉴定。
第八章酶化学
1、掌握酶的定义及分类。
2、掌握核酶、抗体酶、单体酶、寡聚酶以及多酶复合体的概念。
一、酶的催化作用特点。
二、掌握酶的化学本质及其组成。
三、掌握酶的命名和分类。
四、掌握酶的活力测定和分离纯化。
五、熟识酶工程。
第九章酶促反应动力学
一、反应速率及其测定。
二、各级反应的特征。
三、底物浓度对酶反应速率的影响。
1、熟识米氏方程式的推导。
2、米氏常数的意义。
四、酶的抑制作用。
1、抑制作用的类型。
2、抑制作用的鉴别。
五、温度、pH、激活剂对酶反应的影响。
第十章酶的作用机制和酶的调节
一、酶的活性部位。
1、酶活性部位的定义、特点。
2、酶活性部位的研究方法。
二、酶催化反应的独特性质。
三、影响酶催化效率的有关因素。
四、别构酶的性质、酶原的激活以及同工酶的理解。
第十一章维生素与辅酶
1、维生素的概念与分类。
2、掌握B族维生素与辅酶的关系。
第十二章核酸化学
1、熟识核酸的发现和研究简史。
2、核酸的种类与分布。
3、核酸的生物功能。
第十三章核酸的结构
一、核酸的组成。
二、核酸的共价结构和连接方式。
三、核酸的高级结构、碱基组成规律、DNA的二级结构、DNA的三级结构、DNA与蛋白质复合物的结构。
四、RNA的高级结构。
第十四章核酸的物理化学性质
一、核酸的水解方法（尤其是核酸酶的水解）。
二、核酸的酸碱性质。
三、核酸的紫外吸收性质。
四、核酸的变性、复性及分子杂交。
第十五章核酸的研究方法
一、核酸的分离、提纯和定量测定。
1、DNA和RNA的分离。
2、核酸含量的测定方法。
二、核酸的超速离心、核酸的凝胶电泳。
三、核酸的核苷酸序列测定。
四、理解DNA聚合酶链反应（PCR）。
第十六章抗生素
1、拮抗作用与抗生素的发现及抗生素的定义。
2、抗生素的抗菌性能。
第十七章激素（不作要求）
第十八章生物膜的组成与结构
一、生物膜的组成和性质。
二、生物膜结构的主要特征。
第十九章代谢总论
一、代谢的概念和分类。
二、能量代谢的重要地位。
三、辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ、FMN和FAD、以及辅酶A的作用。
四、新陈代谢的调节水平。
五、代谢的反应分类及反应机制。
六、新陈代谢的研究方法。
第二十章生物能学
一、高能磷酸化合物的概念和类型。
二、ATP的作用。
第二十一章生物膜与物质运输
一、生物膜的主要功能。
二、物质进出细胞膜的方式：被动运输和主动运输。
三、细胞膜的选择通透性以及生物大分子的跨膜运输。
第二十二章糖酵解作用
1、糖酵解的定义。
2、掌握糖酵解的全过程以及丙酮酸的去路。
3、糖酵解作用的调节作用以及关键酶的调节。
4、糖酵解的生理意义。
第二十三章柠檬酸循环
1、何谓柠檬酸循环。
2、掌握柠檬酸循环的全过程以及化学能量的计算。
3、柠檬酸循环的调控。
4、檬酸循环的生理意义。
第二十四章生物氧化－电子传递和氧化磷酸化作用
1、电子传递和氧化呼吸链的概念、组成。
2、电子传递链（呼吸链）的类型及组成成员的排列顺序。
3、氧化磷酸化作用定义以及解偶联和抑制。
第二十五章戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径
一、掌握戊糖磷酸途径的过程及特点。
二、掌握戊糖磷酸途径的生理意义。
三、何谓葡糖的异生作用。
四、熟识乙醛酸循环途径。
第二十六章糖原的分解和生物合成（不作要求）
第二十七章光合作用（不作要求）
第二十八章脂肪酸的分解代谢
1、何谓β氧化？其包括哪些过程？
2、掌握β氧化作用的全过程。
3、何谓酮体？
第二十九章脂类的生物合成
掌握脂肪酸的生物合成的主要过程。
第三十章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢
一、掌握蛋白质降解的特性（尤其是酶法降解）。
二、氨基酸分解代谢的共同途径（包括氨基酸的脱氨基作用、氧化脱氨基作
用和联合脱氨基作用、氨基酸的脱羧基作用等），同时理解氨基酸分解产物的去路。
三、简单了解尿素循环。
第三十一章氨基酸及其重要衍生物的生物合成
重点掌握谷氨酸族氨基酸、天冬氨酸族氨基酸和丙酮酸族氨基酸的生物合成。
（主要掌握谷氨酸、天冬氨酸、丙氨酸的来源以及由它转化成相应的氨基酸）
第三十二章生物固氮（不作要求）
第三十三章核酸的降解和核苷酸代谢
一、核酸的降解（尤其是酶促降解）。
二、掌握核苷酸的生物合成（主要是嘌呤、嘧啶核糖核苷酸生物合成的原
料）。
第三十四章DNA的生物合成
一、掌握生物遗传信息的中心法则（复制、转录和翻译等）。
二、DNA的复制的特点以及复制的过程，掌握DNA复制有关的酶以及各自作用。
三、DNA的损伤与修复。
第三十五章DNA的重组
掌握遗传重组的定义、种类。
第三十六章RNA的生物合成和加工
一、掌握DNA指导下的RNA生物合成（RNA聚合酶的组成、种类与性质）。
二、掌握RNA的转录后加工。
（尤其是各种RNA的加工）。
三、掌握RNA指导下的RNA和DNA的生物合成（尤其是DNA的逆转录）。
四、比较DNA与RNA生物合成的相同点和不同点。
第三十七章遗传密码
一、何谓密码子（遗传密码）。
二、DNA的遗传作用，遗传信息的传递和加工。
三、遗传密码的破译以及遗传密码的基本特性。
第三十八章蛋白质的生物合成
一、掌握蛋白质生物合成的分子基础。
二、掌握蛋白质生物合成的全过程。
三、蛋白质合成后加工的方法。
第三十九章细胞代谢与基因表达调控
一、生物体的代谢水平有哪些？。
二、糖类、脂类和蛋白质代谢的相互联系。
三、酶活性的调节。
四、基因表达的调节（尤其是操纵子学说）来说明酶的诱导和阻遏作用。
第四十章基因工程及蛋白质工程
一、理解何谓基因工程和蛋白质工程。
二、简单掌握DNA克隆的基本原理。
