蛋白质的二级结构主要有哪些类型

第一章蛋白质化学I 主要内容一、蛋白质的生物学意义蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等，可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有生命现象的存在，因此，蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。

二、蛋白质的元素组成蛋白质是由C、H、O、N、S等几种元素构成，其中C 50-55%、H 6-8%、O 20-30%、 N 15-17%、S 0-4%，且含量基本相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测出样品中蛋白质的含量。

三、蛋白质的氨基酸组成（一）氨基酸的结构及特点一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成，这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。

天然氨基酸具有如下特点：1. 20种天然氨基酸均有专门的遗传密码与其对应，它们在蛋白质的合成中是直接加上去的。

2. 除甘氨酸外，其它氨基酸至少含有一个手性碳原子。

3. 除脯氨酸外，其它氨基酸均为 -氨基酸。

4. 氨基酸虽有D、L–型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为L-型氨基酸。

（二）天然氨基酸的分类1.根据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类2.根据氨基酸分子结构分类3.根据氨基酸侧链基团极性分类氨基酸根据其侧链基团在近中性的pH条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。

（三）稀有蛋白质氨基酸这部分主要是指虽然在蛋白质中有所存在，含量却较少的一类氨基酸。

蛋白质中的稀有氨基酸是在蛋白质合成后的加工过程中通过化学的方法在天然氨基酸的基础上增加某些基团而形成的。

（四）非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸是细胞中不参与天然蛋白质合成的一类氨基酸。

（五）氨基酸的重要理化性质1. 一般理化性质2. 氨基酸的酸碱性质与等电点3. 氨基酸的主要化学性质（1）茚三酮反应（2）桑格反应（Sanger reaction）（3）埃德曼反应（Edman reaction ）4. 氨基酸的光学性质由于氨基酸分子中除甘氨酸外都有不对称碳原子的存在，因此，天然氨基酸中除甘氨酸外均有旋光现象的存在。

蛋白质结构的二级结构分析蛋白质是生命体系中的关键分子，是由氨基酸组成的长链分子。

与其它有机分子类似，蛋白质的结构决定了它的功能。

蛋白质的结构可分为四个层次，依次为：原生结构、二级结构、三级结构和四级结构。

二级结构是指蛋白质折叠后的局部结构形态。

它是蛋白质结构中最基本的构造单元之一，是组成三级结构和四级结构的基础。

了解蛋白质的二级结构，对于研究蛋白质的结构和功能具有极其重要的意义。

本文将从蛋白质二级结构的构成、特点、识别和研究方法等方面进行探讨。

一、蛋白质二级结构的构成蛋白质的二级结构是由氨基酸残基中的胺基与羰基之间的氢键作用而形成的。

二级结构通常由α-螺旋和β-折叠簇两种形式组成。

α-螺旋是由氢键交替连接在一起的螺旋状结构。

通常以右旋型(α-Helix)为主要形式出现，其中每当有4个氨基酸残基缠绕成一圈时，就会形成一个模块，可被认为是螺旋的螺旋。

在α-螺旋中，氢键的方向与螺旋轴垂直，α-螺旋通常有10到15个氨基酸残基。

β-折叠簇是由许多β-折叠片段构成的具有规则簇化结构的区域。

在β-折叠结构中，相邻的β-折叠片之间通常通过氢键进行相互联系，另外，也存在被称为β-转角的结构。

β-折叠片段通常由5到10个氨基酸残基组成。

二、蛋白质二级结构的特点蛋白质二级结构具有一些特点，这些特点对于蛋白质的结构和功能起到了决定性的作用。

1. 规则性：蛋白质二级结构具有严格的规则性，主要是由氢键的作用所决定。

二级结构形成时，其结构分子的每一个氨基酸残基都按照特定的规则排列，氢键的结构及方向也都是规律的，使得二级结构具有很好的规则性。

2. 稳定性：由氢键连接在一起的二级结构，更容易对抗蛋白质在水溶液中的热力学扰动，进而使二级结构更为稳定。

这是因为氢键的强度比分子之间的范德华力更大，氢键在水中也会被诱导形成。

三、蛋白质二级结构的识别和研究方法蛋白质的二级结构分析是蛋白质化学和生物学中的一个重要研究方向。

目前，人们已经开发了多种方法来对蛋白质的二级结构进行分析。

简述蛋白质二级结构的类型和特点。

蛋白质二级结构是指蛋白质分子中局部肽链的空间构象，主要包括以下几种类型和特点：
1. 螺旋结构（Alpha helix）：螺旋结构是由多个氨基酸残基通过氢键形成的稳定结构，其特点是具有一定的规律性和重复性。

螺旋结构中的氨基酸残基以右手螺旋的方式排列，形成一个紧密的螺旋状结构。

螺旋结构通常具有较高的稳定性和生物学功能。

2. 折叠结构（Beta sheet）：折叠结构是由两个或多个平行的β链通过氢键形成的片状结构，其特点是具有一定的柔韧性和可变性。

折叠结构中的氨基酸残基以β折叠的方式排列，形成一个平面状的结构。

折叠结构通常具有较高的表面积和生物学功能。

3. 无规则卷曲（Random coil）：无规则卷曲是指没有特定二级结构的肽链部分，其特点是具有较高的柔韧性和可变性。

无规则卷曲通常存在于蛋白质分子的末端和连接区域，以及一些功能较不重要的区域。

蛋白质二级结构的类型和特点对蛋白质的功能和稳定性具有重要影响。

不同类型的二级结构可以相互组合和变化，形成更加复杂的三级结构和四级结构，从而实现蛋白质的多种生物学功能。

蛋白质的一二三四级结构
蛋白质的一级结构：
是蛋白质分子的空间结构基础。

主要的化学键是肽键。

此外还可能有二硫键。

例如胰岛素A链与B链之间是二硫键。

蛋白质二级结构：
主要化学键是氢键。

基本形式有α－螺旋、β－转角、β－折叠和无规卷曲。

主要的化学键是氢键。

蛋白质粉三级结构：
一些只有一条多肽链组成的蛋白质结构能形成的最高空间结构就是三级结构。

形成和稳定主要依靠次级键，包括疏水作用，离子键，氢键，等。

蛋白质的四级结构：
两条及以上的独立三级结构的多肽链相互作用，由非共价键连接成特定的空间构象。

每条独立的三级结构多肽链称为一个亚基，单独存在时不具有生物学活性。

1.蛋白质的二级结构主要有哪些类型，其特点如何？答：α-右手螺旋，β-折叠，无规卷曲，U型回折（β-转角）<1>α-右手螺旋α-螺旋为右手螺旋，每一圈含有3.6个aa残基（或肽平面），每一圈高5.4Å，即每一个aa 残基上升1.5Å，旋转了100度，直径为5 Å，2个二面角（ф,ψ）＝（-570，-480）。

维持α-右手螺旋的力量是螺旋内氢键，它产生于一个肽平面的C=O与相邻一圈的在空间上邻近的另一个肽平面的N-H之间，它的方向平行于螺旋轴，每个氢键串起的长度为3.6个肽平面或3.6个aa残基，被氢键串起来的这个环上含有13个原子，故α-右手螺旋也被称为3.613螺旋。

Pro破坏α-螺旋。

<2>β-折叠肽链在空间的走向为锯齿折叠状，二面角（ф,ψ）＝（-119℃，+113℃）。

维持β-折叠的力量是折叠间的氢键，它产生于一个肽平面的C=O与相邻肽链的在空间上邻近的另一个肽平面的N-H之间，两条肽链上的肽平面互相平行，有平行式和反平行式两种，<3>U型回折：也叫β-转角，肽链在某处回折1800所形成的结构。

这个结构包括的长度为4个aa残基，其中的第三个为Gly，稳定该结构的力量是第一和第四个aa残基之间形成的氢键。

<4>无规卷曲：无固定的走向，但也不是任意变动的，它的2个二面角（ф,ψ）有个变化范围。

论述04蛋白质简述蛋白质一级结构的分析方法。

第一步：前期准备，第二步：肽链的端点测定，第三步：每条肽链aa顺序的测定，第四步：二硫键位置的确定。

<1>第一步：前期准备分离纯化蛋白质：纯度要达到97％以上。

蛋白质分子量的测定：用于判断分子的大小，估计肽链的数目，有渗透压法、凝胶电泳法（聚丙烯酰胺、SDS）、凝胶过滤法、超离心法等aa组成的测定：用于最后核对，氨基酸自动分析仪。

肽链拆分：非共价键的如氢键、离子键、疏水键、范德华力4种，可用尿素或盐酸胍等有机溶液来拆分。

蛋白质的一级二级三级四级结构
蛋白质的结构分为四级结构，分别是：
一级结构：指的是蛋白质的氨基酸序列，也称为多肽链。

蛋白质的功能和结构都与其氨基酸序列密切相关。

二级结构：指的是多肽链的局部空间构象，主要有α-螺旋和β-折叠两种类型。

三级结构：指的是蛋白质的全局空间构象，即多个二级结构的空间排布。

这一级结构由二级结构之间的氢键、离子键、亲疏水性相互作用等决定。

四级结构：指的是蛋白质的多聚体结构，由两个或多个多肽链聚合而成。

这一级结构通常只存在于某些分子量较大的蛋白质中。

蛋白质二级结构的基本类型蛋白质二级结构的主要形式包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、Ω环和无规卷曲。

蛋白质二级结构是指多肽主链骨架原子沿一定的轴盘旋或折叠而形成的特定的构象，即肽链主链骨架原子的空间位置排布，不涉及氨基酸残基侧链。

知识拓展：α-螺旋结构的特点是：①肽链主链像螺旋状盘曲，每隔3.6个氨基酸残基沿中心轴螺旋上升一圈，螺距为0.54nm，即每个氨基酸残基沿中心轴旋转100°，沿轴上升0.15nm，螺旋的直径约为0.5nm。

②α-螺旋中氨基酸残基的侧链伸向外侧。

相邻的螺圈之间形成链内氢键，氢键的取向几乎与中心轴平行。

从N-末端出发，氢键是由每个氨基酸残基的C==O与前面第4个氨基酸的N—H之间形成的。

α-螺旋的稳定靠氢键维持。

α-螺旋有左手螺旋和右手螺旋两种，但天然蛋白质的α-螺旋，绝大多数都是右手螺旋，右手螺旋比左手螺旋稳定。

β-折叠结构的特点是：①肽链按层排列，主链呈锯齿状。

相邻肽链主链上的N—H和C==O之间形成氢键，β-折叠靠氢键维持其结构的稳定性。

②相邻肽链走向可以平行，也可以反平行。

肽链的N端在同侧为平行式，在不同侧为反平行式，从能量角度考虑，反平行式更为稳定。

③肽链中氨基酸残基的R侧链交替分布在片层的上下。

④反平行折叠结构中重复周期(肽链同侧两个相邻的同一基团之间的距离)为0.7nm，而平行式的重复周期为0.65nm。

⑤在纤维状蛋白质中，β-折叠可以在不同肽链之间形成，而球状蛋白质中的β-折叠既可以在不同肽链之间形成，也可以在同一肽链的不同肽段之间形成。

β-转角：是在球状蛋白质中存在的一种二级结构。

β-转角是由多肽链上4个连续的氨基酸残基组成，主链骨架以180°回折，其中第一个氨基酸残基的C==O与第四个氨基酸残基的N—H之间形成氢键，是一种不很稳定的环形结构。

由于β-转角结构，可使多肽链走向发生改变，目前发现的β-转角多数都处在球状蛋白质分子的表面，在这里改变多肽链的方向阻力比较小。

蛋白质二级结构名词解释蛋白质的二级结构名词解释不对称性二级结构蛋白质分子两端存在不同的碱基序列，每条链都含有4个碱基对。

又叫不对称性二级结构。

这种二级结构存在于许多病毒中，如流感病毒。

1、氨基酸在N-位碳原子上有1个或2个天冬酰胺残基，故命名为天冬酰胺(Glycine， -NH2)型残基，简称为α-NH2。

天冬酰胺残基的数目愈少，蛋白质的α-氨基酸残基愈少。

2、天冬酰胺型残基主要存在于谷类蛋白质、丝心蛋白质、球蛋白质等多肽和一些血红蛋白、肌红蛋白等蛋白质中。

3、当N-位上只有1个天冬酰胺残基时，则称为单-NH2残基。

此类型蛋白质多见于动物蛋白质。

在N-位上有2个天冬酰胺残基，但其中一个残基不是天冬酰胺残基，称为双-NH2残基。

4、氨基酸的侧链含有一个环状羟基(如天冬氨酸)，使氨基酸之间发生氢键而形成不同长度的不对称二级结构。

在一定的溶剂中这些不对称二级结构可用多级折叠形式表现出来。

5、一条多肽链上有2个或2个以上的亚基时，则各亚基以N-或C-交替方式连接，每个亚基称为亚基1(sub-chain1，常为N-chain1)或亚基2(sub-chain2，常为C-chain2)，当有几个亚基时，则分别称为1、 2亚基。

不对称二级结构蛋白质亚基1与2一般称为同多肽链的手性碳原子。

8、蛋白质的N-末端与蛋白质中含有可作为识别信号和特殊功能的肽段有关。

9、结构域在手性的β-折叠片层结构中，除了具有折叠轴和多肽链间的交联外，还有蛋白质分子中的亚基。

10、带电荷的肽段有手性的区域称为手性区。

11、带电荷的肽段能改变它周围蛋白质分子的性质。

12、蛋白质二级结构受微小范围内的不对称性的影响。

13、在非对称性二级结构蛋白质分子中，由于每个氨基酸残基在多肽链上的排列顺序不同，引起二级结构上的差异，称为蛋白质的手性，即它的旋光性。

14、某些肽段具有较高的亲水性，相反的是一些带有极性的疏水区域。

15、蛋白质的手性既可以是原子序数上的手性，也可以是构象上的手性。