中国科学院大学 考研《生物化学》考试大纲.

中科院20XX年攻读硕士学位研究生入学试题《生物化学及分子生物学》生物类考研专业课资料一、判断题 20题，20题，每题1.5分，共30分.1、鞘磷脂的代谢过程主要与细胞质膜的流动有关与细胞生物活性分子的生成调节无关。

2、蛋白质的修饰与其运输和定位有关，而与其降解代谢无关。

3、蛋白质的豆蔻酰化是蛋白质脂肪酸化的一种形式。

4、可逆性膜锚定与蛋白激酶参与的信号转到有关，而与G蛋白（如Ras）参与的信号转导无关。

5、蛋白质溶液出现沉淀与蛋白质变性存在必然的关系。

6、Km值是酶的特性常数之一，与酶的浓度、pH、离子强度等条件或因素无关。

7、一个酶的非竞争性抑制剂不可能与底物结合在同一部位。

8、蛋白质泛素化（ubiquitination）过程需要三种蛋白质（酶）的参与，其中之一是泛素--蛋白连接酶。

9、往线粒体悬液中加入NADH可以还原线粒体的辅酶Q。

10、膜上有些七次跨膜受体在与配基结合时会形成二体。

11、低浓度不含钾离子的等渗缓冲液中悬浮着内含0.154M氯化钾的脂质体，此时往悬浮液中加入缬氨霉素，悬浮液的pH会下降。

12、内质网系膜结合的钙ATP酶在催化ATP水解时促进Ca2+/2H+交换。

13、辅酶I（NAD+ ）、辅酶II（NADP+）、辅酶A（CoA）、黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）中都含有腺嘌呤（AMP）残基。

14、端粒酶（telomerase）是一种RNA蛋白质复合物，其作用机制是以RNA为模板，由蛋白质催化逆转录; 所以广义上说，端粒酶是种逆转录酶。

15、Tm是DNA的一个重要特性，其定义为：使DNA双螺旋90％解开时所需的温度。

16、与DNA双螺旋相反方向缠绕而形成的超螺旋叫做“负超螺旋”。

17、细菌中的插入序列（IS）具有转座能力，能随机插入到任一DNA序列中，在靶点两侧形成一段短的正向重复序列。

18、细菌代谢酶的诱导和合成途径中酶的阻遏，调节蛋白都对操纵子起负调控作用。

研究生《生物化学》考试大纲一、考试总体要求考查目标生物化学是生命科学的重要基础学科和前沿学科，在现代生物学中具有十分重要的地位和作用。

《生物化学》考试在重点考查生物化学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际和综合分析能力。

正确地理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论、假说、规律和论断；运用掌握的基础理论知识和原理分析和解决生物学的基本问题。

要求考生：①系统准确地掌握生物化学的基本概念、基础知识和基本理论；②比较全面了解生物化学的常用技术的原理、方法和应用范围；③能运用生化技术和知识分析生物学基本问题。

同时考生应了解生物化学及相关领域的重大研究进展。

考查内容（一）蛋白质的结构与功能1、蛋白质的化学组成；2、氨基酸的分类及简写符号；3、氨基酸的理化性质及化学反应；4、氨基酸的分析分离方法；5、肽的结构、性质与生物活性肽；6、蛋白质分子结构：一级、二级、高级结构的概念、主要化学键及形式，包括超二级结构、结构域等；7、蛋白质一级结构测定：多肽链N端和C端氨基酸残基测定的各种方法；蛋白酶、肽段的氨基酸序列测定方法；二硫键的断裂和多肽的分离，二硫键位置的确定，多肽的人工合成等；8、蛋白质的理化性质：包括蛋白质的两性解离和等电点、蛋白质分子的大小、紫外吸收和胶体性质、蛋白质的沉淀作用、蛋白质的变性作用、蛋白质的颜色反应等；9、蛋白质分离纯化和纯度鉴定方法与技术：包括蛋白质的分离纯化的一般原则、蛋白质的分离纯化的方法、蛋白质的分析测定等；10、蛋白质结构与功能的关系：包括一级结构和高级结构与功能的关系，如肌红蛋白、血红蛋白的结构和功能，血红蛋白分子病的机理。

（二）核酸的结构与功能1、核酸的基本化学组成、种类、分布和生物学功能；2、核苷酸的结构——组成、碱基分子式、稀有碱基等；3、DNA的分子结构：DNA的一、二、三级结构的概念和结构特点；核酸的早期研究和双螺旋结构模型的理论依据等；4、RNA的分子结构：包括RNA一级结构、高级结构，如tRNA的二、三级结构，真核生物mRNA 结构特点，tRNA及rRNA的结构、RNA的降解等；5、RNA 的分类及各类RNA的生物学功能，包括各种新发现的小RNA的功能；6、DNA测序方法及其过程；7、核酸及核苷酸的性质：包括溶解性、紫外吸收、核酸及其组分的两性性质；8、核酸的变性、复性与杂交；9、核酸及其组分的分离纯化：包括分离核酸的一般原则、DNA的分离纯化、RNA的分离纯化、核酸组分的分离纯化、核酸及其组分含量的测定、核酸纯度的测定、核苷酸的分离分析鉴定等；10、核酸研究的常用技术和方法：包括核酸凝胶电泳技术、核酸分子印迹与杂交技术、PCR技术等。

2607：《生物化学与分子生物学》考试大纲《生物化学与分子生物学》是生命科学的基础理论课，内容包括生物大分子的结构、组成、性质和功能的关系，生物大分子在体内的代谢和调节，生物能的转化和利用，生物遗传信息分子的复制、转录、表达和调节等。

要求考生在了解参与生命过程的生物大分子种类的基础上，掌握生物大分子的化学组成、分子结构及其理化性质，理解各种生物大分子在代谢过程的作用机理，掌握糖、脂、蛋白质等代谢及其相互联系和调控，掌握遗传信息流部分，包括DNA的复制、转录、翻译、翻译后修饰、调控、运输等，要求考生能站在学科的前沿，把握学科的进展，灵活运用所学的生物化学与分子生物学知识，从分子水平认识和解释生命过程中所发生的现象。

一、考试内容与要求1.蛋白质化学●掌握组成蛋白质的20种氨基酸的基本特点●掌握蛋白质分子的结构（一级、二级、三级和四级结构的概念、特点及其形式）●掌握蛋白质一级结构测定的一般步骤●掌握蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法●掌握蛋白质的变性与变构作用●掌握蛋白质结构与功能的关系2.核酸化学●掌握DNA二级结构的模型要点和功能；DNA三级结构和染色体的概念●掌握RNA的结构，RNA的分类及各类RNA的生物学功能，理解RNA结构跟功能的关系●掌握核酸的热变性、核酸杂交等研究方法3. 酶学●掌握酶的基本概念、中间产物学说、诱导契合学说等●掌握酶促反应动力学特征，米氏常数的概念和意义●掌握酶的分离提纯与活力鉴定的基本方法●了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用4. DNA，RNA和遗传密码●掌握生物学中心法则●掌握DNA复制的一般规律和基本过程●掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点●掌握DNA的损伤与修复的机理●掌握RNA转录的一般规律●掌握原核生物的转录过程,重点掌握启动子的作用机理和RNA聚合酶的作用机理●了解真核生物的转录过程●理解RNA转录后加工过程及其意义●掌握逆转录的过程5. 蛋白质的合成和转运●全面了解蛋白质生物合成的分子基础，掌握各种RNA在蛋白质合成过程中的作用●掌握蛋白质翻译的步骤●掌握翻译后加工过程●理解真核生物与原核生物蛋白质合成的区别6. 细胞代谢●掌握细胞代谢的调节网络（糖代谢、脂代谢、蛋白质代谢及其相互关系）●理解酶促反应的前馈和反馈、酶活性的特异激活剂和抑制剂●掌握细胞膜结构对代谢的调节和控制作用●了解细胞信号传递和细胞增殖调节机理7．基因工程和蛋白质工程●掌握各种水平上的基因表达调控●掌握RNA和DNA的测序原理及方法●掌握转化、转导、重组DNA、限制性核酸内切酶、PCR的概念，基因组DNA文库、cDNA文库、人类基因组计划等基本概念●掌握基因工程操作的一般步骤●RNA和DNA的测序原理和方法●了解蛋白质工程的进展8. 真核生物基因调控原理●了解真核细胞的基因结构、基因家族(gene family)、真核基因的断裂结构●掌握顺式作用元件与基因调控的关系，Britten—Davidson模型、染色质结构对转录的影响、启动子及其对转录的影响、增强子及其对转录的影响●掌握反式作用因子对转录的调控，CAAT区结合蛋白CTF／NFl、TATA和GC区结合蛋白、RNA聚合酶Ⅲ及其下游启动区结合蛋白9. 分子生物学实验技术掌握下列各种分子生物学技术和原理，并能熟练灵活应用这些技术解决实际科研问题：核酸的提取和纯化；常见DNA操作技术；目的基因的分离；PCR技术及其应用；RACE技术；反义RNA技术；RNAi技术；分子杂交技术；文库构建；载体构建技术；基因克隆技术；生物信息学工具的使用；生物信息学技术；转录组学技术、蛋白组学技术、酵母单（双）杂技术；启动子功能鉴定,基因表达与DNA甲基化，常见蛋白质分离纯化方法，基因芯片。

《生物化学》考研大纲比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论，掌握各类生化物质的结构、性质和功能，掌握各类生化物质代谢的基本途径及各途径之间关系，理解基因工程的基本理论，关注生物化学研究热点，能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。

第一章蛋白质化学蛋白质的元素组成，氨基酸化学，蛋白质的结构，蛋白质一级结构序列的测定，蛋白质的结构与功能之间的关系，蛋白质的性质，蛋白质的分离与纯化的基本原理及其应用。

第二章核酸化学核酸的组成与类别，DNA的结构与功能，RNA的结构与功能，核酸的性质，核酸变性、复性、杂交和序列测定等基本原理。

第三章酶学酶的概念，酶的命名和分类，酶的结构与酶的活性，酶的作用机制，酶的制备与酶活力测定，酶促反应动力学，别构酶、固定化酶、同工酶。

第四章维生素重点注意维生素与缺乏病，维生素与辅酶（辅基）之间的关系及其在酶促反应中的作用。

第五章激素几种重要的动物激素，搞清它们的化学本质以及对物质代谢的影响。

第六章代谢总论与生物氧化物质代谢的三大调节方式以及相互之间的关系，呼吸链的概念、传递顺序，ATP的生成方式-----底物水平磷酸化和氧化磷酸化（偶联机理），理解体内物质氧化过程中水、CO2、ATP是如何生成的。

第七章糖代谢糖代谢概况，搞清各代谢途径的生理意义，掌握各途径的关键酶、重要中间产物。

重点掌握糖有氧氧化途径，哪些地方脱氢、哪些地方脱羧、哪些地方消耗ATP和产生ATP，掌握ATP的计算方法等。

将各途径联系起来，理解生物体如何来恒定血糖浓度。

第八章脂代谢脂肪酸的β-氧化作用。

掌握脂肪酸的β-氧化作用与脂肪酸的全程合成作用的异同点，脂肪在产能和贮能中的作用；酮体的生成和利用；脂代谢与糖代谢联系。

第九章蛋白质的分解代谢氨基酸的脱氨基作用；氨的去路（搞清不同的生物对氨有不同的处理方式），尿素循环，由α-酮酸的去路将蛋白质代谢与糖、脂代谢相联系；生糖氨基酸和生酮氨基酸。

第十章核酸代谢限制性核酸内切酶的作用特点，掌握基因重组的基本原理和方法，了解基因工程在海洋生物学、水产养殖等领域中的应用和发展前景；核酸的生物合成：掌握DNA和RNA合成的方式、特点，掌握DNA的损伤与修复的机理，理解生物学的中心法则，搞清生物信息遗族与变异的机制。

《生物化学》考试大纲一、考试科目生物化学二、适用专业生物技术三、考试内容第一章蛋白质化学. 了解蛋白质是生命活动的主要物质基础的含义。

. 掌握蛋白质的化学组成，元素组成的特点；组成蛋白质常见氨基酸的基本结构、性质及等电点的概念；掌握蛋白质一，二，三，四级结构及与功能的关系。

第二章酶. 掌握酶的化学本质，酶催化作用的特征。

. 了解酶促反应的机理，酶的活性中心，中间产物学说，诱导契合学说等基本概念。

理解酶活性单位的概念。

. 掌握酶促反应动力学的基本内容，温度、、酶浓度作用物浓度、抑制剂激活剂对酶促反应的影响。

理解米氏方程、米氏常数的意义。

第三章核酸的化学.了解核酸的分类及其生物学功能。

.掌握核酸的元素组成，核苷酸、核苷和碱基的基本概念及其结构。

.掌握多核苷酸中单核苷酸之间的连接方式。

掌握二级结构的双螺旋结构模型要点，碱基配对规律和生物学意义。

.了解的结构特点。

.掌握核酸的基本生物化学性质。

第四章生物氧化.掌握生物氧化的基本概念、特点与意义、电子传递链的组成、排列顺序和的生成、的生成。

. 熟悉胞浆中的进入线粒体基质以及线粒体基质中的进入呼吸链各成员的化学本质和作用特点、线粒体内膜结构特点及其与氧化磷酸化的关系和影响氧化磷酸化的主要因素及其作用。

.了解合酶的结构及功能、化学渗透假说。

第五章糖代谢．熟悉糖酵解的生物学意义，全部反应过程及其主要调控机制。

．掌握糖异生途径的生物学意义及主要步骤。

．掌握三羧酸循环的全部反应过程。

第六章脂类代谢．掌握饱和偶数碳脂肪酸β氧化反应原理及过程。

．掌握脂肪酸合成的反应原理及过程。

．了解脂肪代谢与糖代谢的关系。

第七章氨基酸代谢．熟悉氨基酸的脱氨基、转氨基和联合脱氨基反应原理及过程。

．理解鸟氨酸循环反应原理及过程。

第八章核苷酸代谢．了解核苷酸的降解，碱基分解主要过程。

．了解核苷酸生物合成的基本途径。

第九章中心法则概论．掌握遗传中心法则的基本内容。

．理解半保留复制本质及复制的过程。

《生物化学》大纲(适用生物技术、生物科学专业)第一章绪论（2学时）1．阐明生物化学的概念、研究内容及发展，使学生对生物化学这门学科有所了解2．介绍生化知识的应用，激发学生的学习热情3．介绍学习方法第二章蛋白质（14学时）本章重点：蛋白质的分子结构、重要性质及结构与功能的关系。

明确蛋白质结构的不同层次之间的联系，为进一步学习酶和信息代谢奠定基础1．关于氨基酸重点讲授20种基本氨基酸的结构及重要性质，注意：（1）要求学生记住20种基本氨基酸的结构及三字母缩写。

近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA编码，可能是第21种蛋白质氨基酸。

（2）氨基酸的滴定曲线以丙氨酸为主来讲，简单介绍两种侧链可解离的氨基酸（组氨酸和谷氨酸）滴定曲线。

提问：pH=pKa时，缓冲能力最大，等电点时缓冲能力最小，为什么？His在生理pH条件下为什么是唯一具有缓冲能力的氨基酸？（3）氨基酸的等电点计算公式的推导提问：不同pH下的组成分析和电泳行为？pH>pI时，氨基酸带负电荷，-COOH解离成-COO-，向正极移动。

pH=pI时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小pH<pI时，氨基酸带正电荷，-NH2解离成-N+H3，向负极移动。

（5）8种必需氨基酸的巧妙记忆：Ile、Met 、Val 、Leu、Trp、 Phe、 Thr、Lys一家写两三本书来（6）氨基酸的化学反应强调参与反应的基团2．蛋白质的分子结构：（1）阐明概念：一级结构、构型与构象、二级结构、酰胺平面、超二级结构、三级结构、结构域、四级结构（2）通过示意图讲授每一级结构层次的特点，并结合实例加深理解。

一级结构-----胰岛素、牛胰核糖核酸酶超二级结构----- 角蛋白、弹性蛋白、胶原蛋白三级结构------肌红蛋白四级结构----血红蛋白Δ实验课抽学生看α－螺旋结构模型讲特点（3）提问：区分单体蛋白与寡聚蛋白？单条肽链(肌红蛋白、Rnase、胰岛素等)单体蛋白多条肽链（胰凝乳蛋白酶）蛋白质相同亚基（乳酸脱氢酶α4）寡聚蛋白不同亚基（血红蛋白α2β2）（4）蛋白质分子结构与功能的关系一级结构与功能的关系从细胞色素c、镰刀型细胞贫血病、酶原激活等几个方面阐述高级结构与功能的关系主要讲授牛胰核糖核酸酶变性复性实验3．蛋白质的重要性质（1）蛋白质的沉淀作用：盐析、盐溶、有机溶剂沉淀、等电点沉淀的原理（2）蛋白质的变性与复性的概念（3）通过蛋白质的紫外吸收性质、颜色反应介绍几种蛋白质含量的测定方法：紫外吸收法、双缩脲法、福林酚法第三章核酸（6学时）本章重点：DNA的分子结构和核酸的主要理化性质，为进一步学习核酸的代谢奠定基础1．通过讲授核酸的发现及研究历史，使学生了解核酸化学的研究概况2．关于D N A的生物学功能，通过一些重要的实验证据来阐明，力求从科学研究的思路方面启发学生：1928年，英国科学家Griffith的肺炎链球菌感染小鼠实验；1944年，O.T.Avery（美）肺炎链球菌的转化实验；1952年，美国冷泉港Hershey-Chase噬菌体浸染细菌的实验３．关于核酸的分子结构，重点讲授：（１）B型D N A双螺旋结构模型的特点、稳定因素及意义,提醒同学注意与蛋白质的α-螺旋相区别记忆。

《生物化学》考试大纲一、考试内容第一章蛋白质化学1.蛋白质在生命活动中的重要性2.蛋白质的元素组成3.氨基酸的结构、分类及其理化性质4.蛋白质的结构：一级结构：概念及维持键蛋白质的构象--- 构象的结构单元α-螺旋、β -折叠、β -转角、无规则卷曲，二级结构，三级结构，四级结构，维持构象的一些次级键超二级结构和结构域的概念5. 蛋白质的功能与性质的关系：一级结构与功能；构象与功能-- 变性作用，变构作用6.蛋白质的性质：等电点，胶体性质，蛋白质沉淀反应，紫外吸收性质重点掌握：必需氨基酸的种类、结构及三字母缩写蛋白质和氨基酸的两性解离和等电点蛋白质的基本结构层次及其维持力蛋白质的结构与功能之间的关系，变性、变构作用概念蛋白质沉淀的方法及其特点第二章核酸的化学1.核酸的组成与类别2.DNA 的结构与功能3.RNA 的结构与功能4.核酸的性质重点掌握：核酸的组成与类别DNA双螺旋结构学说要点及其生物学意义tRNA三叶草结构特点及其在机体内的重要功能核酸热变性特点，DNA的熔解温度（ Tm）概念及其影响因素第三章糖类的结构与功能1.糖类的概念、作用与分类2.单糖：链式结构；立体结构；环式结构；糖的构象；糖的分类；重要的单糖；单糖的重要衍生物；单糖的理化性质；3.寡糖：麦芽糖；乳糖；蔗糖；纤维二糖；棉籽糖；4.多糖：淀粉；糖原；纤维素；其它常见多糖化合物；重点掌握：单糖、寡糖和多糖的结构第四章脂类和生物膜1.脂类的分类2.构成生物膜的重要的磷脂第五章酶学1.酶的基本概念：生物催化剂，酶的作用特点，酶的组成分类等2.酶的命名和分类3.酶的活性部位和酶原激活4.酶的作用机制：降低反应活化能，中间产物学说，诱导锲合学说，使酶具高效催化活性的因素5.酶的分离提纯与活力测定6.酶促反应动力学重点掌握：酶的分类酶的化学本质、作用特点酶活性部位概念，酶原激活实质中间产物学说，诱导锲合学说，米氏常数与米氏方程酶促反应动力学中底物浓度、温度、pH、抑制剂对酶促反应速度的影响第六章维生素和辅酶1.脂溶性维生素： A、 D、E、 K2.水溶性维生素：维生素 C， B1， B2，PP，泛酸，叶酸，生物素，硫辛酸，B12重点掌握：水溶性维生素与辅酶（辅基）之间的关系，在酶促反应中的作用；常见维生素缺乏病与维生素之间的对应关系。

教学要求及内容绪论【目的要求】1、掌握生物化学的含义；2、熟悉生物化学研究的主要内容；3、了解生物化学的发展史，在医学中的地位和作用及与中医药学的关系。

【教学内容】1、生物化学发展简史2、生物化学研究的主要内容3、生物化学在医学中的地位和作用及与医学及中医药学的关系第一章蛋白质的结构与功能【目的要求】1、掌握蛋白质的组成和分子结构；2、熟悉蛋白质在生命活动过程中的重要性与理化性质；3、了解蛋白质的分子结构与功能的关系【教学内容】1、蛋白质的分子组成⑴氨基酸的结构⑵氨基酸的分类⑶非标准氨基酸⑷氨基酸的两性电离与等电点⑸蛋白质中的非氨基酸成分2、蛋白质的分子结构⑴肽⑵蛋白质的一级结构⑶蛋白质的二级结构⑷蛋白质的三级结构⑸蛋白质的四级结构⑹维持蛋白质构象的主要作用力3、蛋白质的生理功能4、蛋白质结构与功能的关系5、蛋白质的理化性质⑴一般性质：紫外吸收特征，呈色反应；两性电离与等电点⑵大分子特性：蛋白质是胶体溶液，透析，沉降与沉降系数，沉淀，变性与复性第二章酶【目的要求】1、掌握酶的化学本质、组成、酶反应特点和酶原与同工酶的概念；2、熟悉酶促反应动力学；3、了解酶与医学的关系。

【教学内容】1、酶的分子结构与催化功能⑴酶的分子组成⑵酶的活性中心⑶酶催化作用机制2、酶促反应特性⑴酶促反应的高效性⑵酶促反应的特异性⑶酶促反应的调节性3、酶促反应动力学：酶浓度、底物浓度、温度、pH、抑制剂、激活剂对酶促反应速度的影响。

4、酶的命名与分类5、酶与医学的关系第三章核酸的结构与功能【目的要求】1、掌握核酸的化学组成，核苷酸的从头合成途径、补救合成途径，DNA的分子结构及生物学意义；2、熟悉嘌呤核苷酸分解代谢产物的临床意义，RNA的种类及其生物学作用；3、了解嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸的抗代谢物的作用机理，核酸的理化性质。

【教学内容】1、核酸的结构单位⑴核苷酸的组成⑵核苷酸的结构⑶核苷酸的功能2、核苷酸代谢⑴嘌呤核苷酸合成⑵嘧啶核苷酸合成⑶核苷酸的抗代谢物3、DNA的结构与功能⑴核酸的一级结构⑵DNA的二级结构⑶DNA的超螺旋结构⑷RNA的功能RNA的分子结构4、RNA的结构与功能⑴信使RNA⑵转运RNA⑶核糖体RNA⑷其他RNA5、核酸的理化性质⑴核酸的紫外吸收⑵DNA的变性与复性⑶分子杂交与探针技术补充：糖类化学【目的要求】1、掌握单糖的结构；2、熟悉单糖的化学性质，双糖的分子组成和结构；3、了解糖的分类、命名，单糖的构象，同多糖的组成、结构。

中国科学院大学2019考研大纲：623生物医学综合书1、朱大年，王庭槐主编，生理学，北京：人民卫生出版社，2015，第8版。

第二部分《生物化学与分子生物学》考试大纲硕士研究生入学《生物化学与分子生物学》考试，旨在了解学生对生物化学与分子生物学的基本概念、基本理论、基本反应途径、基本实验技术的理解和掌握，也考察学生综合分析问题的能力。

一、考试的内容及要求第一篇生物分子结构与功能第一章、蛋白质的结构与功能1. 熟悉蛋白质的化学组成，掌握20种氨基酸的简写符号2. 掌握氨基酸的理化性质及化学反应3. 掌握蛋白质分子的结构(一级、二级、高级结构、蛋白质的折叠等特点)4. 熟悉应用蛋白质呈色反应测定溶液中蛋白质含量5. 熟悉蛋白质的理化性质及分离纯化的方法和纯度鉴定6. 掌握蛋白质变性理论7. 掌握蛋白质结构与其功能的关系。

第二章、核酸的结构与功能1. 掌握核酸的组成及分类2. 了解核苷酸的结构3. 掌握DNA和RNA的一级结构和二级结构的特点4. 掌握RNA的分类及各类RNA的生物学功能5. 掌握核酸的主要理化特性6. 了解核酸酶第三章、酶1. 了解酶的分子结构与功能2. 掌握酶的工作原理3. 掌握酶促反应动力学(米氏方程的推出)4. 了解酶的调节5. 了解酶的分类和命名第四章、聚糖的结构与功能1. 了解糖蛋白分子中的聚糖及其合成过程2. 了解蛋白聚糖3. 了解糖脂第五章、维生素与无机盐1. 了解维生素的分类2. 掌握水溶性维生素与辅酶的关系3. 了解微量元素4. 掌握钙、磷及其代谢第二篇物质代谢及其调节第六章、糖代谢1. 掌握糖的消化吸收与转运2. 掌握糖的无氧和有氧氧化3. 掌握磷酸戊糖途径4. 掌握糖原的合成与分解5. 掌握糖异生6. 熟悉葡萄糖的其他代谢途径7. 理解血糖及其调节第七章、脂质代谢1. 掌握脂类的构成和功能2. 掌握脂质的消化和吸收3. 掌握甘油三酯、磷脂和胆固醇代谢4. 了解血浆脂蛋白代谢第八章、生物氧化1. 掌握呼吸链的组成和顺序2. 掌握电子传递过程与生成ATP3. 了解氧化磷酸化的影响因素4. 了解其他氧化与抗氧化体系第九章、氨基酸代谢1. 了解蛋白质的生理功能和营养价值2. 掌握蛋白质的消化吸收3. 掌握氨基酸的一般代谢4. 掌握氨的代谢第十章、核苷酸代谢1. 掌握嘌呤核苷酸的合成及分解代谢2. 掌握嘧啶核苷酸的合成及分解代谢第十一章、非营养物质代谢1. 掌握胆汁与胆汁酸的代谢2. 掌握胆色素的代谢与黄疸第十二章、物质代谢的整合与调节1. 掌握物质代谢的相互联系2. 掌握肝在物质代谢中的作用3. 了解物质代谢调节的主要方式第三篇遗传信息的传递第十三章、真核基因及基因组1. 掌握真核基因的结构与功能2. 掌握真核基因组的结构与功能第十四章、DNA的生物合成1. 掌握DNA复制的基本特征2. 掌握原核生物DNA复制过程3. 了解真核生物DNA生物合成过程4. 掌握逆转录第十五章、DNA的损伤与修复1. 熟悉DNA损伤2. 掌握DNA损伤的修复第十六章、RNA的生物合成1. 熟悉原核生物转录的模版和酶2. 掌握原核生物的转录过程3. 熟悉真核生物RNA4. 掌握真核生物RNA的加工和降解第十七章、蛋白质的生物合成1. 了解蛋白质生物合成体系2. 掌握氨基酸与tRNA的连接，肽链的生物合成过程3. 掌握肽链合成后的加工，蛋白质合成后靶向运输4. 理解蛋白生物合成的干扰与抑制第十八章、基因表达的调控1. 了解基因表达与基因表达调控的基本概念与特点2. 掌握原核生物基因表达的调控3. 掌握真核生物基因表达的调控第十九章、细胞信号转导的分子机制1. 了解细胞信号转导概况2. 熟悉细胞内信号转导分子3. 掌握细胞内受体介导的细胞内信号转导4. 了解细胞信号转导异常与疾病第四篇分子医学专题第二十章、常用分子生物学技术的原理及其应用1. 掌握分子杂交与印记技术2. 熟悉PCR技术的原理及应用3. 了解基因文库和生物芯片技术4. 掌握生物大分子相互作用技术二、主要参考书1、查锡良，药立波主编，生物化学与分子生物学，北京：人民卫生出版社，2017年7月，第8版。