第四节 人血清白蛋白修饰
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人血白蛋白HumanAlbumin 成份:本品主要成份为人血白蛋白,辅料为辛酸钠、氯化钠。
适应症1.严重失血性创伤、烧伤引起的低血容量休克,以扩充危急状况下的血容量;2.对于肾病接受类固醇和/或利尿剂治疗的水肿病人和肝硬化引起的水肿,输注人血白蛋白可能有助于治疗;3.低蛋白血症(白蛋白<3 g/100 ml)的患者,在治疗原发疾病同时,输注人血白蛋白是一种有益的辅助治疗;4.用于心肺分流术、烧伤的辅助治疗、血液透析的辅助治疗和成人呼吸窘迫综合征。
规格:50 mL:10 g(20%);10 mL:2 g(20%);25 mL:5 g(20%)用法用量依据患者病情和治疗需要,由医生决定并调整所使用的白蛋白浓度、剂量、输注速率。
用法:一般采用静脉滴注或静脉推注。
为防止大量注射时机体组织脱水,可采用5% 葡萄糖注射液或0.9% 氯化钠注射液适当稀释作静脉滴注(宜用备有滤网装置的输血器)。
滴注速度应以每分钟不超过2 ml 为宜,但在开始15 分钟内,应特别注意速度缓慢,逐渐加速至上述速度。
用量:使用剂量由医师酌情考虑,一般因严重烧伤或失血等所致休克,可直接注射本品5~10 g,隔4~6 小时重复注射1 次。
在治疗肾病及肝硬化等慢性白蛋白缺乏症时,可每日注射本品5~10 g,直至水肿消失,血清白蛋白含量恢复正常为止。
使用人血白蛋白时,必须定期监控血液动力学的情况,包括:动脉血压和脉搏,中心静脉血压,肺动脉楔压,尿量,电解质,红细胞容积/血红蛋白。
不良反应尚待规范和积累不良反应的监测资料,偶可出现寒颤、发热、颜面潮红、皮疹、恶心呕吐等症状,快速输注可引起血管超负荷导致肺水肿,偶有过敏反应。
禁忌:1.对白蛋白有严重过敏者。
2.高血压患者,急性心脏病患者、正常血容量及高血容量的心力衰竭患者。
3.严重贫血患者。
4.肾功能不全者。
注意事项1.药液呈现混浊、沉淀、异物或瓶子有裂纹、瓶盖松动、过期失效等情况不可使用;2.本品开启后,应一次输注完毕,不得分次或给第二人输用;3.心功能低下的患者使用时须谨慎;4.一般情况下请勿快速输注。
人血清白蛋白的聚乙二醇修饰及其修饰产物的血管透过率和药代动力学研究赵婷;杨阳;宋新蕾;黄晓婧;王凤山【期刊名称】《中国生化药物杂志》【年(卷),期】2012(033)004【摘要】目的通过对人血清白蛋白( HSA)进行聚乙二醇(PEG)修饰合成PEG化HSA( PEG-HSA),以期减少HSA的血管透过率,延长其血管保留时间.方法采用氰尿酰氯活化的PEG修饰HSA,对PEG-HSA的二级结构、急性肺损伤模型中的肺毛细血管透过率和药代动力学性质进行研究.结果 PEG-HSA与HSA的二级结构基本一致,PEG修饰能显著降低急性肺损伤模型中HSA的肺毛细血管透过率,药代动力学研究显示PEG-HSA的半衰期延长为修饰前的2.2倍左右.结论在毛细血管渗透性增加的相关疾病治疗中,PEG-HSA有望成为一种更为优良的血容量扩充剂.%Purpose To decrease the capillary permeability and improve the intravascular retention of HSA. Methods HSA was PEGylated by cyanuric chloride activated PEG. The secondary structure of PEG-HSA was characterized by circular dichroism measurement. The vascular permeability of PEG-HSA was investigated in acute lung injury mouse model and the pharmacokinetics study was conducted in mice. Results The secondary structure of PEG-HSA was almost identical to that of native HSA. PEG-HSA had a lower vascular permeability than HSA, and the biological half-life of PEG-HSA was approximately 2. 2 times of that of the native HSA. Conclusion PEGylated HSA is superior to HSA in treating illness related tothe capillary permeability increase because of its longer biological half-life and lower vascular permeability.【总页数】5页(P337-341)【作者】赵婷;杨阳;宋新蕾;黄晓婧;王凤山【作者单位】山东大学药学院生化与生物技术药物研究所;山东大学药学院生化与生物技术药物研究所;山东大学药学院生化与生物技术药物研究所;山东大学药学院生化与生物技术药物研究所;山东大学药学院生化与生物技术药物研究所;国家糖工程技术研究中心,山东济南250012【正文语种】中文【中图分类】R969.1【相关文献】1.聚乙二醇修饰对蛋白质类药物药代动力学的影响及相关的药动学研究方法 [J], 曹进;田浤;高向东2.聚乙二醇修饰重组人干扰素α-2b修饰产物的初步分析研究 [J], 姚文兵;杨晓兵;吴梧桐3.单甲氧基聚乙二醇化学修饰人血清白蛋白及产物性能表征 [J], 杨庆华;冯乙巳;徐超4.聚乙二醇修饰干扰素α2b的体内药代动力学研究 [J], 姚文兵;林碧蓉;沈子龙;吴梧桐5.降纤酶的聚乙二醇修饰及产物的纯化研究 [J], 武霞;冯军;赵文杰因版权原因,仅展示原文概要,查看原文内容请购买。
蛋白质的化学修饰蛋白质化学修饰技术是现代生物技术发展的一个重要方向,以聚乙二醇(PEG)为修饰剂和以蛋白质为修饰剂是该技术的两个主要类型。
PEG修饰技术发展成熟,已经有几种PEG-蛋白质药物经过FDA 认证。
为了有效地检测和分离修饰产物,本论文首先用十二烷基磺酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)、高效凝胶过滤、高效反相层析方法检测PEG修饰蛋白的组成。
随着PEG分子量的减少和被修饰蛋白分子量的增大,这三种常用方法的分辨率都相应降低。
重点考察了PEG修饰蛋白的SDS-PAGE 电泳过程,发现不带电的PEG分子在SDS 胶束的作用下参与了电场运动,从而导致分辨率下降。
改用没有SDS 的非变性-聚丙烯酰胺凝胶电泳(native-PAGE)后分辨率显著提高,未与白蛋白连接的PEG不参与电场运动,未修饰HSA和不同修饰程度的PEG-HSA偶联物得到有效的检测和分离。
进行了膜分离PEG修饰和未修饰蛋白质(和多肽)的考察。
被修饰物质的分子量和结构对分离效果有影响,低分子量的小肽可以通过膜分离与PEG-小肽偶联物完全分开。
传统的PEG反应方法中,产物是未修饰小肽(5%)、单修饰产物(42%)、二修饰和多修饰产物(53%)的混合物,而将膜分离与PEG修饰反应耦合,及时将PEG修饰产物移除,小肽100%转化成为单修饰的目标偶联物。
说明反应和分离耦合是提高PEG修饰反应产量和降低成本的有效途径。
从理论上讲,与PEG修饰相比,蛋白质类修饰剂具有代谢途径明确、可以提供靶向性和其他的生物活性的优点。
但是,蛋白质-蛋白质偶联反应的产物不均一、产物评价困难限制了其发展。
本文以戊二醛为交联剂采用人血清白蛋白(HSA)修饰血红蛋白,对修饰过程进行了探索。
考察了人血清白蛋白和血红蛋白的戊二醛一步交联反应,发现pH 是影响反应的关键因素。
在蛋白质的等电点附近发生蛋白质自身的聚合反应,而在两种蛋白质的等电点的平均值附近,两种蛋白质的偶联反应被促进。
人血清白蛋白修饰黑磷量子点bpqds-hsa人血清白蛋白修饰黑磷量子点(BPQDs-HSA)量子点(Quantum Dots)是一种新型的纳米颗粒,其尺寸在纳米级别,通常由半导体材料组成。
量子点具有很多出色的性质,如尺寸效应、光学性质等,因此在生物医学领域也具有很多应用潜力。
然而,量子点的应用受到了其毒性和生物相容性等问题的限制。
为了克服这些问题,研究人员开始将生物分子与量子点结合,以提高其生物相容性和靶向性。
人血清白蛋白(HSA)是一种丰富的血浆蛋白,具有很好的生物相容性和稳定性,因此被广泛用于生物医学领域。
在最近的研究中,人血清白蛋白被用来修饰黑磷量子点,从而提高了其生物相容性和光学性能。
首先,让我们来了解一下黑磷量子点。
黑磷是一种新型的二维材料,具有很高的光吸收系数和荧光量子产率,因此被认为是一种理想的荧光探针。
然而,黑磷量子点的应用受到了其不稳定性和生物毒性等问题的限制。
为了克服这些问题,研究人员开始利用生物分子对黑磷量子点进行修饰,以提高其稳定性和生物相容性。
人血清白蛋白是一种天然的蛋白质,具有良好的生物相容性和稳定性。
因此,将人血清白蛋白与黑磷量子点结合,可以提高黑磷量子点的生物相容性和稳定性,从而拓展其在生物医学领域的应用。
人血清白蛋白修饰黑磷量子点的制备方法通常包括以下几个步骤。
首先,将黑磷量子点溶解在适当的有机溶剂中,形成黑磷量子点溶液。
然后,将人血清白蛋白加入到黑磷量子点溶液中,并进行充分的超声处理和搅拌,使人血清白蛋白充分与黑磷量子点结合。
最后,通过离心、洗涤和干燥等步骤,得到人血清白蛋白修饰的黑磷量子点。
制备好的黑磷量子点与人血清白蛋白的复合物可以通过透射电子显微镜(TEM)、扫描电子显微镜(SEM)、傅里叶变换红外光谱(FTIR)等技术进行表征,以确定其形貌、结构和化学组成等特性。
人血清白蛋白修饰黑磷量子点具有很多出色的性质。
首先,人血清白蛋白修饰可以提高黑磷量子点的生物相容性。
人血清白蛋白元素组成
人血清白蛋白(Human Serum Albumin,简称HSA)是一种由肝脏合成的蛋白质,是血液中最丰富的蛋白质之一。
它的分子量约为66 kDa,由585 个氨基酸残基组成。
人血清白蛋白的元素组成主要包括碳(C)、氢(H)、氮(N)和氧(O)等元素。
其中,碳和氢是构成氨基酸的主要元素,而氮则是氨基酸中的氨基(-NH2)所含的元素。
此外,人血清白蛋白还含有少量的硫(S)和磷(P)等元素。
具体来说,人血清白蛋白中碳、氢、氮、氧、硫和磷的含量分别约为50.6%、7.0%、16.0%、26.4%、0.9%和0.1%左右。
需要注意的是,人血清白蛋白的元素组成可能会因个体差异、生理状态和饮食等因素而有所不同。
血清白蛋白的功能及应用
张英霞;张云
【期刊名称】《海南大学学报(自然科学版)》
【年(卷),期】2007(025)003
【摘要】血清白蛋白是脊椎动物血浆中含量最丰富的蛋白质.人血清白蛋白是由585个氨基酸组成的单链蛋白质,分子量为67 kDa.成熟的人血清白蛋白是一个心形分子,由3个结构相似的α-螺旋结构域组成.不同来源的血清白蛋白的氨基酸序列及其空间结构非常保守,它具有结合和运输内源性与外源性物质,维持血液胶体渗透压,清除自由基,抑制血小板聚集和抗凝血等生理功能.最近研究发现,蟾蜍血清白蛋白可能与其皮肤呼吸有关.人血清白蛋白目前已广泛应用于临床.
【总页数】6页(P315-320)
【作者】张英霞;张云
【作者单位】海南大学,海洋学院,海南,海口,570228;中国科学院,昆明动物研究所,云南,昆明,650223
【正文语种】中文
【中图分类】Q512.1
【相关文献】
1.在比较、应用中掌握功、能及其关系 [J], 肖增兵
2.壳聚糖稀土配合物的制备和抑菌性能及与牛血清白蛋白的相互作用 [J], 李小芳;冯小强;杨声;伏国庆
3.血清白蛋白的功能及与金属离子相互作用的评述 [J], 宋仲容
4.林氏健体八段功对骨质疏松患者平衡功能及生存质量的影响 [J], 陈少华;赖培茜;林定坤;陈博来;傅秀珍
5.肾益康胶囊联合氯沙坦钾对慢性肾炎患者肾功能及血清白蛋白水平的影响 [J], 黄大雄;李林峰
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蛋白质组学方法研究葡萄糖对人血清白蛋白的修饰作用Title:The Research of Proteomics Method on the Modification of Human Serum Albumin with GlucoseABSTRACT:In this paper, the proteomics method was used to study the modification of human serum albumin (HSA) with glucose. High performance liquid chromatography (HPLC) was used to separate HSA and glucose from human serum, and liquid chromatography-mass spectrometry (LC-MS) was used to analyze the modification of HSA with glucose molecule. The results showed that HSA was modified by glucose, and a combination of two glucose molecules was formed, and the combination was detected by LC-MS. It was concluded that this method could be used to analyze the modification of HSA with glucose.Key words: Proteomics, Human serum albumin, Glucose,LC-MS.INTRODUCTION:The modification of human serum albumin (HSA) with glucose is of great significance in biomedical research. Glucose can interact with HSA and form a complex, which will affect the structure and biological function of HSA. Therefore, it is necessary to study the modification of HSA with glucose tofurther understand the functional changes of HSA caused by glucose.At present, the method commonly used to study the modification of HSA with glucose is mainly spectroscopic method. However, the application of spectroscopy to study the modification of HSA with glucose has certain limitations. When complex modifications occur, the results obtained by spectroscopy may be incomplete or even wrong. Therefore, it is necessary to develop more accurate methods to study the modification of HSA with glucose.Proteomics is a new technology developed in the past few decades, which is used to study the structures and functions of proteins at the molecular level. Therefore, it is possible to apply proteomics technology to study the modification of HSA with glucose.MATERIALS AND METHODS:In this study, high performance liquid chromatography (HPLC) and liquid chromatography-mass spectrometry (LC-MS) were used to study the modification of HSA with glucose.Firstly, human serum was collected and centrifuged at 15000r/min for 10 minutes to obtain serum samples. The proteins in the serum samples were degraded by the combination of trypsinand urea, then the trypsin-degraded proteins were analyzed by HPLC to separate HSA and glucose. The separated HSA was further analyzed by LC-MS to detect the modification of HSA with glucose.RESULTS AND DISCUSSION:The results showed that HSA was modified by glucose. Two glucose molecules were combined with HSA, forming a combination of two glucose molecules, which was detected by LC-MS. In addition, the results also showed that the combination of two glucose molecules had a strong binding ability to HSA, indicating that the structure of HSA was changed by glucose modification.CONCLUSION:In this paper, the proteomics method was used to study the modification of HSA with glucose. High performance liquid chromatography (HPLC) and liquid chromatography-mass spectrometry (LC-MS) were used to separate and analyze HSA and glucose, respectively. The results showed that HSA was modified by glucose, and a combination of two glucose molecules was formed. This method can be used to analyze the modification of HSA with glucose.。