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第一章：蛋白质蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸（残基）的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。
维持其稳定的化学键是-肽键。
蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-片层、β-转角和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构:是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。
因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。
蛋白质的四级结构:是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。
蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。
蛋白质变性的实质是空间结构的破坏。
蛋白质沉淀：蛋白质从溶液中聚集而析出的现象。
构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
构形的改变往往使分子的光学活性发生变化。
生物活性肽：生物体内具有调节及保护作用的小分子肽。
模体：模体是具有特殊功能的超二级结构。
分子伴侣：分子伴侣是一类帮助新生多肽连正确折叠的蛋白质，参与蛋白质空间构想的正确形成。
蛋白质的变构效应：蛋白质变构效应指在某些代谢物或调节因子与蛋白质结合，其结构发生适应性改变的现象。
细胞通讯-参考答案第五章细胞通讯一、填空题1.细胞通讯的方式有（分泌化学信号进行的通讯）（间隙连接通讯）和（细胞接触通讯）2. G蛋白的α亚基上有三个活性位点，分别是（鸟苷结合位点），（GTP酶活性位点），和（ADP核糖基化位点）。
3. 动物细胞间通讯是是通过连接的主要方式是(间隙连接),植物细胞的通讯连接方式是通过（胞间连丝）。
4. 钙调蛋白是由148个氨基酸组成的肽，有（四）个钙结合位点。
5. NAP是了解较多的一类肽类激素，它可以降低血压。
这类信号的传递需要通过第二信使（cGMP ）的放大作用，并产生两种效应：1)( 刺激肾分泌钠和水)；2)(诱发血管内壁平滑肌松弛).6. 细胞识别作用引起三种反应：1）（内吞作用）；2)(细胞粘着);3）(接触抑制).7. 根据参与信号传导的作用方式的不同，将受体分为三大类：1）（离子通道偶联受体）；2)( G蛋白偶联受体)；3）（酶关联受体）。
8. Gi是起抑制作用的G蛋白，作用方式是（Gi的α亚基与腺苷环化酶结合起抑制作用）。
9. Gs的α亚基和Gi的α亚基上都有细胞毒素ADP核糖基化位点，但结合的毒素是不同的，前者结合是（百日咳病毒），后者结合的是（霍乱毒素）。
10. 细胞外信号分子都有一个基本的功能：（与受体结合传递信息）。
11. 受体交叉是指（两种不同的受体除了与各自的配体结合外，还可以与对方的配体结合）。
12. 胞内受体一般有三个结构域：1）（与信号分子结合的C端结构域）；2）（与DNA结合的中间结构域）；3（活化基因转录的N 端结构域）。
13. 蛋白激酶C（PKC）有两个功能域：一个是（亲水生物催化活性中心），另一个是（疏水的膜结构域）。
14. 甘油二酯（DAG）可被（DAG激酶磷酸化成磷脂酸）而失去第二信使的作用，也可被（DAG激酶水解成单脂酰甘油）而失去第二信使的作用。
15. 从蛋白质结构看，蛋白激酶A是由（四个亚基）组成的，而蛋白激酶C是由（一条肽链）组成。
第一章:细胞概述一、填空题：4誉为19世纪自然科学的三大发现：能量守恒定律，细胞学说，达尔文进化论6前发现最小最简单的原核细胞是：支原体7去细胞壁的植物、微生物细胞称作：原生质体9核生物与真生物最主要的差别是：前者具有：定形的核后者只有：拟核10由于发现了：核酶（ribozyme）有理由推测RNA是最早形成的遗传信息的一级载体。
11无论是真核细胞还是原核细胞，都具有以下共性：1、都有DNA 2、都有核糖体3、都是分裂法增殖4、都有细胞质膜21构成细胞最基本的要素是：1、基因组2、细胞质膜和完整的代谢系统。
23细胞是生命活动的基本单位，最早于1665 年被英国学者胡克发现。
细胞是由质膜包围着一团原生质所组成。
核膜与质膜之间的部分叫细胞质。
动物细胞和植物细胞在表面结构上主要差别是：植物细胞有细胞壁（动物细胞没有细胞壁）第二章：细胞生物学的研究方法1透射电子显微镜由镜筒、真空系统、电力系统三部分构成5物质在紫外光照射下发出的荧光可分为自发荧光和诱发荧光两种。
其中诱发荧光需要将被照射的物质进行染色。
6用紫外光为光源照射物体比用可见光的分辨率要高，这是因为紫外光波长比可见光波长短7通过突变或克隆化形成的细胞叫细胞珠11倒置显微镜与普通显微镜的不同在于其物镜和照明系统的位置颠倒12若用紫外光为光源，光学显微镜的最大分分辨率为0.1um ，透射电子显微镜的最大分别率为0.1nm ，扫描电镜的分辨率为3nm 。
13显微镜的分辨本领是指能够分辨出相邻两个点的能力，用最小分辨距离来表示16细胞培养的突出特点是：可在离体条件下观察和研究生命活动的规律。
19用细胞培养法来研究生命活动规律的局限性是体外环境下不能与体内的条件完全相同。
20 超薄切片染色常采用柠檬酸铅和醋酸双氧铀双染色法21免疫细胞化学技术是用来定位细胞中的抗原物质22电子显微镜使用的是电磁透镜，而光学显微镜使用的是玻璃透镜。
23电子染色是用重金属来增强电子的散射能力。
第五章 糖 代 谢1．糖异生：非糖物质（如丙酮酸乳酸甘油生糖氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。
2．Q 酶：Q 酶是参与支链淀粉合成的酶。
功能是在直链淀粉分子上催化合成（α-1，6）糖苷键，形成支链淀粉。
3．乳酸循环乳：酸循环是指肌肉缺氧时产生大量乳酸，大部分经血液运到肝脏，通过糖异生作用肝糖原或葡萄糖补充血糖，血糖可再被肌肉利用，这样形成的循环称乳酸循环。
4．发酵：厌氧有机体把糖酵解生成NADH 中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛，使之生成乙醇的过程称之为酒精发酵。
如果将氢交给病酮酸丙生成乳酸则叫乳酸发酵。
5．变构调节：变构调节是指某些调节物能与酶的调节部位结合使酶分子的构象发生改变，从而改变酶的活性，称酶的变构调节。
6．糖酵解途径：糖酵解途径指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要途径。
7．糖的有氧氧化：糖的有氧氧化指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程。
是糖氧化的主要方式。
8．肝糖原分解：肝糖原分解指肝糖原分解为葡萄糖的过程。
9．磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径指机体某些组织（如肝、脂肪组织等）以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程，又称为磷酸已糖旁路。
10．D-酶：一种糖苷转移酶，作用于α-1，4 糖苷键，将一个麦芽多糖的片段转移到葡萄糖、麦芽糖或其它多糖上。
11．糖核苷酸：单糖与核苷酸通过磷酸酯键结合的化合物，是双糖和多糖合成中单糖的活化形式与供体。
第六章 脂类代谢1．必需脂肪酸：为人体生长所必需但有不能自身合成，必须从事物中摄取的脂肪酸。
在脂肪中有三种脂肪酸是人体所必需的，即亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸。
2.α-氧化：α-氧化作用是以具有3-18碳原子的游离脂肪酸作为底物，有分子氧间接参与，经脂肪酸过氧化物酶催化作用，由α碳原子开始氧化，氧化产物是D-α-羟脂肪酸或少一个碳原子的脂肪酸。
3. 脂肪酸的β-氧化：脂肪酸的β-氧化作用是脂肪酸在一系列酶的作用下，在α碳原子和β碳原子之间断裂，β碳原子氧化成羧基生成含2个碳原子的乙酰CoA 和比原来少2 个碳原子的脂肪酸。
第五章酶第一节概述一、酶的概念酶是由活性细胞产生的、具有高效催化能力和催化专一性的蛋白质，又叫生物催化剂。
酶(enzyme) 是由生物细胞合成的,以蛋白质为主要成分的生物催化剂。
不同生物体所含的酶在种类和数量上各有不同，这种差异决定了生物的代谢类型。
二、酶催化作用的特点1、酶与非生物催化剂的共性：1) 用量少、催化效率高。
2) 都能降低反应的活化能。
3) 能加快反应的速度，但不改变反应的平衡点。
4) 反应前后不发生质与量的变化。
2、酶作为生物催化剂的特性1) 催化效率极高（immense catalytic power ）可用分子比（molecular ratio)来表示，即每摩尔的酶催化底物的摩尔数。
酶反应的速度比无催化剂高108－1020倍，比其他催化剂高107－1013倍酶作为催化剂比一般催化剂更显著地降低活化能，催化效率更高。
通常用酶的转换数(turnover number,TN，或催化常数K cat)来表示酶的催化效率。
它们是指在一定条件下，每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。
Kcat:103～1062) 高度的专一性(highly specific ）∶所谓酶的专一性是酶对反应物(底物)的选择性绝对专一性：一种酶只能作用于特定的底物。
发生特定的反应，对其他任何物质都没有作用。
相对专一性：有些酶的专一性较低，对具有相同化学键或成键基团的底物都具有催化性能。
立体异构专一性（光学专一性）：几乎所有酶对立体异构物的作用都具有高度专一性。
内肽酶胃蛋白酶R1，R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（NH2端及COOH端胰凝乳蛋白酶R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（COOH端）弹性蛋白酶R2：丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸等短脂肪链的氨基酸（COOH端胰蛋白酶R3：碱性氨基酸（COOH端)外肽酶羧肽酶A R m：芳香族氨基酸羧肽末端的肽键羧肽酶B Rm：碱性氨基酸羧肽末端的肽键氨肽酶氨肽末端的肽键二肽酶要求相邻两个氨基酸上的α-氨基和α-羧基同时存在3) 反应条件温和4) 酶的催化活性是受调节控制的5) 酶不稳定，容易失活2. 酶的分类(1) 氧化-还原酶Oxidoreductase氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
第五章物质的跨膜运输与信号传导填空题1.物质跨膜运输的主要途径是。
2.被动运输可以分为和两种方式。
3.协助扩散中需要特异的完成物质的跨膜转运，根据其转运特性，该蛋白又可以分为和两类。
4.主动运输按照能量来源可以分为。
5.协同运输在物质跨膜运输中属于类型。
6.协同运输根据物质运输方向于离子顺电化学梯度的转移方向的关系，可以分为7.在钠钾泵中，每消耗1分子的ATP可以转运个钠离子和个钾离子。
8.钠钾泵、钙泵都是多次跨膜蛋白，它们都具有酶活性。
9.真核细胞中，质子泵可以分为三种。
10.真核细胞中，大分子的跨膜运输是通过和来完成的。
11.根据胞吞泡的大小和胞吞物质，胞吞作用可以分为和两种。
12.胞饮泡的形成需要的一类蛋白质的辅助。
13.细胞的吞噬作用可以用特异性药物来阻断。
14.生物体内的化学信号分子一般可以分为两类，一是，一是。
15.细胞识别需要细胞表面的和细胞外的之间选择性的相互作用来完成。
16.具有跨膜信号传递功能的受体可以分为、和1.一般将细胞外的信号分子称为，将细胞内最早产生的信号分子称为。
2.受体一般至少包括两个结构域；。
3.由G蛋白介导的信号通路主要包括：。
4.有两种特异性药物可以调节G蛋白介导的信号通路，即可以使G蛋白α亚基持续活化，而则使G蛋白α亚基不能活化。
磷脂酰肌醇信使系统产生的两个第二信使是。
5.催化性受体主要分为。
6.Ras蛋白在RTK介导的信号通路中起着关键作用，具有，当结合时为活化状态，当结合时为失活状态。
7.Rho蛋白在膜表面整联蛋白介导的信号通路中起重要作用，当其结合时处于活化状态，当其结合时处于失活状态。
8.小分子物质通过脂双层膜的速度主要取决于。
9.协助扩散和主动运输的相同之处主要在于都，主要区别在于10.G蛋白的а亚基上有三个活性位点，分别是。
11.PKC有两个功能域，一个是，另一个是。
12.DAG可被而失去第二是信使的作用，另一个是。
13.EGF的信号接触是通过内吞作用进行的，即。
蛋白激酶的基本组成单位
1.蛋白激酶本体：蛋白激酶是由几个蛋白质亚单位组成的复
合物，包括一个或多个催化亚单位(catalyticsubunit)和可能
存在的一些调节亚单位。
催化亚单位是蛋白激酶的主要功能部分，通过催化底物的磷酸化反应来启动细胞内的信号传导。
调
节亚单位能够改变催化亚单位的活性、稳定性或亚细胞定位，
从而影响蛋白激酶的功能。
2.受体：蛋白激酶要发挥作用，需要与适当的受体结合。
受
体通常是膜上的跨膜蛋白，能够感知细胞外的信号，并将信号
传递给蛋白激酶，从而激活或抑制其酶活性。
3.底物：蛋白激酶的酶活性主要表现在磷酸化底物上。
底物
是蛋白激酶直接作用的对象，通过磷酸化底物，蛋白激酶能够
改变底物的结构、活性或亚细胞定位，从而影响细胞信号传导。
4.辅助分子：蛋白激酶的活性和稳定性还可能受到一些辅助
分子的影响。
辅助分子可以与蛋白激酶相互作用，调节其在细
胞内的定位或活性状态。
