ATP合酶——课件
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综 述R evie w2003206213收到,2003208221接受。
国家重点基础研究发展规划项目(No.G 1998010100)和国家自然科学基金项目(30170078)资助。
3通讯作者(E 2mail :wjm @ )。
ATP 合酶的结构与催化机理倪张林 魏家绵3(中国科学院上海生命科学研究院植物生理生态研究所,上海200032)摘要:A TP 合酶(F 1F o 复合物)是生物体内进行氧化磷酸化和光合磷酸化的关键酶。
随着核磁共振、X 射线晶体衍射、遗传学、化学交联等技术在A TP 合酶研究中的广泛应用,A TP 合酶的整体结构及其各组成亚基结构的研究都有很大的进展。
其中细菌A TP 合酶结构的研究更为深入。
目前对质子通过F o 的转运方式提出两种模型:单通道和双半通道模型。
对扭力矩的形成以及旋转催化也有了进一步的认识。
Boyer 提出的结合改变机理推动了A TP 合酶催化机制的研究,现在主要有两点催化机制和三点催化机制。
A TP 合酶的催化反应受酶的构象变化和外在条件的调节。
关键词:A TP 合酶;催化机制;旋转催化;结合改变机理;双半通道模型;单通道模型中图分类号:Q945 三大类A TPase (质膜“P ”型、液泡“V ”型以及贮能“F ”型)中F 2型A TPase (下称A TP 合酶)是能量代谢关键酶,参与氧化与光合磷酸化反应。
通过氧化磷酸化和光合磷酸化合成A TP 是生物体内最频繁发生的能量转换反应。
A TP 合酶广泛存在于叶绿体、线粒体和细菌中。
A TP 合酶既能依靠质子动力势合成A TP 也能水解A TP 形成机体需要的质子梯度,但A TP 合酶合成和水解A TP 不是简单的可逆反应。
A TP 合酶结构和催化机理也很复杂。
近年来很多实验室对这些问题都作了很多研究,取得了很大的进展。
本文对这些进展作简略介绍。
1 ATP 合酶的整体结构A TP 合酶由F o (叶绿体中叫CF o )和F 1(叶绿体中叫CF 1)两部分组成(图1),F o 位于膜内,大肠杆菌F o (图1a )由a 、b 、c 3种亚基组成,分子量分别为30.3、17.2和8.3kD ,准量关系为ab 2c 9-12(Walker 等1984,McLachlin 等2000);叶绿体CF o (图1b )由4个亚基组成,总分子量约为170kD ,各亚基的分子量分别为18kD (Ⅰ),16kD (Ⅱ),8kD (Ⅲ)和20kD (Ⅳ),推测叶绿体CF o 各亚基准量关系为ⅣⅠⅡⅢ12-14(其中Ⅳ相当于F o 中a 亚基,Ⅰ、Ⅱ相当于F o 中b 亚基,Ⅲ相当于c 亚基)。
atp合酶
ATP合酶广泛存在于线粒体、叶绿体、原核藻、异养菌和光合细菌中,是生物体能量代谢的关键酶。
该酶分别位于类囊体膜、质膜或线粒体内膜上,参与氧化磷酸化与光合磷酸化反应,在跨膜质子动力势的推动下催化合成生物体的能量“通货”——ATP。
ATP合酶的F0部分比鞭毛的动力结构的直径将近小一半。
鞭毛的运动要经过几百个步骤,而ATP合酶的运动只需要几步。
不同来源的ATP合酶基本上有相同的亚基组成和结构,由突出于膜外的F1和嵌于膜内的F0两部分组成(在叶绿体内分别叫做CF1和CF0)。
F1部分由5种亚基组成,分别是α、β、γ、δ和ε亚基[动物线粒体F1还有寡霉素敏感蛋白(OSCP)亚基和抑制蛋白]。
F1有6个核苷酸结合位点,其中3个为催化位点,催化ATP的合成或水解。
F0嵌合在膜上,是一个疏水蛋白复合体,形成一个跨膜质子通道。