蛋白质
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蛋白质名词解释
蛋白质:
1、定义:
蛋白质是生物最重要的有机大分子,由不同结构的有机氨基酸构成,能够表示和维持生界中的丰富多彩,参与和促进大部分生物体的生物功能,是生物体细胞结构
和函数的基础构成。
2、结构:
蛋白质的结构可以分为两大类:一级结构和二级结构。
一级结构指的是蛋白质的氨基酸序列。
二级结构指的是由氨基酸序列生成的复杂的空间构型,这种构型定义
了蛋白质要完成其生物功能所需要的位置,并且可以分成三螺旋,内膜等结构类型。
3、功能:
蛋白质是最重要的多肽,参与大部分酶的催化反应,从而根据体内的环境调节有
机物质的代谢。
蛋白质还可以作为一系列的载体,通过血液循环,把激素等生物活性物质转移到全身各个部位,以促进体内物质代谢和信号转导。
此外,蛋白质还可以参与病原生物的免疫应答以及酶的促进反应,从而影响和调节组织的生长发育。
4、补充说明:
蛋白质是细胞的重要组成部分,在细胞活动中起着重要的作用。
蛋白质可以与
DNA结合以调控影响基因的表达。
也可以作为受体,与细胞外的因子结合,受因
子的刺激进行反应或影响细胞的活动和代谢。
另外,蛋白质也可以参与信使分子的转运和细胞间与细胞内信号传递等。
蛋白质在维持人体健康和病证发生中皆起着
重要作用。
简单蛋白质:完全由氨基酸构成的蛋白质结合蛋白质:由AAs和其他非蛋白质化合物所组成球状蛋白质:多肽链能够折叠,使分子外形成为球状的蛋白质。
纤维状蛋白质:能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。
主要起结构蛋白的作用,其多肽链沿一个方向伸展或卷曲,其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。
单体蛋白质:仅含有AAs寡聚蛋白质:由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。
等电点:蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH,此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。
符号为pI。
氨基酸残基:在多肽链中的氨基酸,由于其部分基团参与了肽键的形成,剩余的结构部分则称氨基酸残基。
它是一个分子的一部分,而不是一个分子。
氨基酸的氨基上缺了一个氢,羧基上缺了一个羟基。
简单的说,氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。
一个完整的氨基酸包括一个羧基(—COOH),一个氨基(—NH2),一个H,一个R基。
缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。
钛键:氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。
钛键平面:肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。
由于肽键具有部分双键性质,使得肽基的六个原子共处一个平面,称为肽平面。
同源蛋白质:在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。
(结构和功能类似的蛋白质。
)蛋白质一级结构:蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。
蛋白质二级结构:指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。
构象:分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。
构型:分子中的原子在空间的相对取向。
α-螺旋:它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。
多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋;每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm,螺旋直径0.5nm;氨基酸残基侧链伸向外侧;同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键,并且与螺旋轴保持大致上的平行。
此外,肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键,也能与水分子形成外部氢键。
身体容易吸收的蛋白质
1. 动物性蛋白质,动物性食物如肉类(牛肉、鸡肉、猪肉)、
鱼类、蛋类和乳制品(牛奶、奶酪、酸奶)含有丰富的优质蛋白质,这些蛋白质含有人体所需的全部必需氨基酸,容易被人体吸收利用。
2. 植物性蛋白质,一些植物性食物也含有易于被人体吸收的蛋
白质,比如大豆制品(豆腐、豆浆)、豆类(黄豆、绿豆、红豆)、坚果(核桃、杏仁)和一些种子(南瓜子、葵花子)。
尽管植物性
蛋白质的氨基酸组成不如动物性蛋白质完整,但通过植物性蛋白质
的多样化组合,同样可以提供人体所需的全部必需氨基酸。
3. 乳清蛋白和鸡蛋蛋白,这两种蛋白质是被认为是易于被人体
吸收的优质蛋白质来源,它们含有丰富的支链氨基酸,对于促进肌
肉生长和修复尤为重要。
除了蛋白质的来源,食物的加工方式也会影响蛋白质的吸收情况。
例如,煮熟的蔬菜中的蛋白质吸收率会比生吃时更高,因为烹
饪可以打破蔬菜细胞壁,释放出更多的蛋白质。
另外,蛋白质的消化和吸收还受到其他营养素的影响,比如维
生素B6、维生素B12和叶酸等对蛋白质的代谢和利用都起着重要作用。
总的来说,通过多样化的饮食,摄入来自不同来源的蛋白质,结合合理的烹饪方式和其他营养素的搭配,可以帮助身体更好地吸收蛋白质,从而维持身体健康。
常见的十种蛋白质一、鸡蛋白鸡蛋是我们日常生活中常见的食材之一,而鸡蛋白就是其中一种重要的营养成分。
鸡蛋白含有丰富的优质蛋白质,是人体生长发育和维持正常生理功能所必需的重要营养成分之一。
鸡蛋白还含有多种维生素和矿物质,对于保持人体健康起着重要作用。
二、牛奶蛋白牛奶蛋白是牛奶中的主要蛋白质成分,主要包括乳清蛋白和酪蛋白。
乳清蛋白易被人体吸收,含有丰富的氨基酸,是一种优质蛋白质。
酪蛋白含有丰富的钙质,对于骨骼的生长和发育有着重要作用。
适量摄入牛奶蛋白有助于提高人体的免疫力,促进身体健康。
三、豆蛋白豆蛋白是一种植物蛋白质,主要存在于大豆中。
豆蛋白含有丰富的植物纤维和植物蛋白质,对于改善人体的消化系统起着重要作用。
豆蛋白还含有丰富的大豆异黄酮,有助于调节内分泌系统,对女性保护乳腺健康有一定作用。
四、鱼蛋白鱼蛋白是一种优质蛋白质,含有丰富的不饱和脂肪酸,对于心血管健康有益。
鱼蛋白中还含有丰富的ω-3脂肪酸,有助于降低血脂,预防动脉硬化和心血管疾病。
适量摄入鱼蛋白对于提高人体的免疫力,增强抵抗力有一定作用。
五、猪肉蛋白猪肉蛋白是人们日常生活中常见的肉类食材之一,含有丰富的优质蛋白质和铁质。
适量摄入猪肉蛋白有助于提高人体的免疫力,促进身体健康。
猪肉蛋白还含有丰富的维生素B族和矿物质,有助于促进新陈代谢,提高身体的抵抗力。
六、牛肉蛋白牛肉蛋白是一种优质蛋白质,含有丰富的氨基酸和铁质。
牛肉蛋白对于增强人体的肌肉力量,促进身体健康有一定作用。
适量摄入牛肉蛋白有助于提高人体的免疫力,增强抵抗力。
七、羊肉蛋白羊肉蛋白含有丰富的优质蛋白质和氨基酸,有助于增强人体的肌肉力量,促进身体健康。
羊肉蛋白还含有丰富的铁质和锌质,有助于提高人体的免疫力,增强抵抗力。
八、鱼肉蛋白鱼肉蛋白是一种优质蛋白质,含有丰富的不饱和脂肪酸和ω-3脂肪酸,有助于降低血脂,预防心血管疾病。
适量摄入鱼肉蛋白有助于提高人体的免疫力,增强抵抗力。
九、蚕豆蛋白蚕豆蛋白含有丰富的蛋白质和植物纤维,对于改善人体的消化系统起着重要作用。
蛋白质是生物体内一类重要的生物大分子,扮演着多种关键角色,从构建细胞结构到催化化学反应,都离不开蛋白质的作用。
以下是关于蛋白质的一些科普知识:1.组成和结构:蛋白质由氨基酸分子组成,氨基酸通过肽键连接在一起,形成多肽链,进而构成蛋白质的三维结构。
蛋白质的结构可分为四级:原始结构、二级结构(α螺旋和β折叠)、三级结构和四级结构。
2.功能:蛋白质在生物体内扮演着多种重要功能,包括:结构功能:构建细胞、组织和器官的结构,如肌肉蛋白、胶原蛋白等。
酶功能:作为生物催化剂,参与化学反应,如消化酶、DNA复制酶等。
转运功能:运输物质穿越细胞膜,如载脂蛋白、载氧蛋白。
免疫功能:作为抗体参与免疫反应,对抗外来入侵。
调节功能:控制细胞内信号传递,如激素受体。
运动功能:使肌肉收缩,实现生物体运动。
3.合成和折叠:蛋白质的合成发生在细胞内,通过遵循遗传信息从基因转录成RNA,再翻译成蛋白质。
蛋白质的正确折叠是实现其功能的关键,不正确的折叠可能导致蛋白质失去功能或形成异常聚集。
4.蛋白质结构与功能关系:蛋白质的结构决定了其功能。
小的结构变化可以导致功能的巨大改变。
在研究中,了解蛋白质的三维结构有助于理解其功能和相互作用。
5.蛋白质来源:蛋白质存在于各种食物中,尤其是动物食品(肉、蛋、奶制品)和豆类、坚果等。
不同食物提供不同种类的氨基酸,因此多样化饮食有助于获得多种蛋白质。
6.蛋白质结构预测和设计:现代生物技术和计算生物学技术允许科学家对蛋白质的结构进行预测和设计,从而在药物开发、生物工程等领域发挥作用。
蛋白质是生物体内不可或缺的重要分子,其多样性和功能使其成为生命科学研究的重要领域之一。
常见的十种蛋白质一、鸡蛋白鸡蛋是我们日常饮食中常见的食材之一,而鸡蛋白则是其中含有丰富的蛋白质的部分。
鸡蛋白含有优质蛋白,是人体必需的营养物质之一。
它含有丰富的氨基酸,对于人体的生长发育和维持身体健康起着重要作用。
二、牛奶蛋白牛奶是另一种常见的食材,其中含有丰富的牛奶蛋白。
牛奶蛋白主要包括酪蛋白和乳清蛋白两种。
乳清蛋白含有丰富的氨基酸,易于被人体吸收,是一种优质的蛋白质来源。
而酪蛋白则具有较高的生物活性和营养成分,对于人体的生长发育和免疫功能有着重要作用。
三、豆蛋白豆类食物中也含有丰富的豆蛋白,如大豆蛋白、豆腐蛋白等。
豆蛋白是植物蛋白的一种,含有丰富的氨基酸,对于人体的健康有着重要作用。
豆蛋白易于被人体吸收,是素食者的重要蛋白质来源之一。
四、鱼蛋白鱼类食物中含有丰富的鱼蛋白,是人体所需的优质蛋白质来源之一。
鱼蛋白含有丰富的不饱和脂肪酸和氨基酸,对于人体的心血管健康和免疫功能有着重要作用。
适量食用鱼类有助于增强体质,提高抵抗力。
五、瘦肉蛋白瘦肉是蛋白质的良好来源之一,其中的瘦肉蛋白含有丰富的氨基酸,是人体生长发育和维持健康所必需的营养物质。
适量食用瘦肉有助于增强肌肉力量,促进新陈代谢,维持身体的正常功能。
六、奶酪蛋白奶酪是一种常见的乳制品,其中含有丰富的奶酪蛋白。
奶酪蛋白含有高质量的蛋白质,易于被人体吸收,是人体所需的重要营养物质之一。
适量食用奶酪有助于增强骨骼健康,提高免疫力。
七、坚果蛋白坚果类食物中含有丰富的坚果蛋白,如核桃蛋白、杏仁蛋白等。
坚果蛋白含有丰富的脂肪酸和氨基酸,对于人体的心血管健康和脑部功能有着重要作用。
适量食用坚果有助于提高记忆力,延缓衰老。
八、豆制品蛋白豆制品是素食者常见的蛋白质来源,如豆腐蛋白、豆浆蛋白等。
豆制品蛋白含有丰富的植物蛋白和氨基酸,易于被人体吸收,是一种优质的蛋白质来源。
适量食用豆制品有助于维持身体健康,提高免疫力。
九、海鲜蛋白海鲜类食物中含有丰富的海鲜蛋白,如鱼肉蛋白、虾蟹蛋白等。
蛋白质概念引言蛋白质是细胞中最基本、最重要的有机物之一,它在生命活动中起着至关重要的作用。
本文将全面探讨蛋白质的概念、结构、功能以及其在生物体内的作用。
蛋白质的定义蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的线性大分子,具有多样的结构和功能。
它是生物体内最基本的宏大分子机器,广泛参与生物体的组织构建、代谢调控、信号传导等各种生命活动。
蛋白质的结构蛋白质的结构层次分为四个级别:一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构蛋白质的一级结构是指肽链中氨基酸的线性顺序。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链,氨基酸的种类和排列顺序决定了蛋白质的种类和特性。
二级结构蛋白质的二级结构是指肽链中氨基酸之间的局部空间排列方式。
常见的二级结构包括α-螺旋、β-折叠和无规卷曲等。
三级结构蛋白质的三级结构是指整个肽链在空间上的折叠形态。
三级结构的稳定性主要由氢键、离子键、疏水相互作用等非共价键进行支撑。
蛋白质的四级结构是指多个肽链相互作用形成的复合物结构。
多肽链可通过非共价键和共价键相互作用形成四级结构。
蛋白质的功能结构功能蛋白质作为生物体的主要构建物质,参与形成细胞膜、肌肉、骨骼等结构,赋予细胞和生物体整体的形态和稳定性。
酶功能蛋白质作为酶,能够催化生物体内各种代谢反应。
不同的酶催化不同的底物转化反应,使生物体能够进行糖、脂肪、蛋白质等营养物质的代谢。
携带功能一些蛋白质具有结合其他物质并将其运输到特定位置的功能,如血红蛋白能够携带氧分子到各个组织细胞。
免疫功能免疫球蛋白是一类具有免疫功能的蛋白质,能够识别和结合外源抗原,并激活免疫系统,参与抗体介导的免疫反应。
蛋白质在生物体内的作用细胞结构和器官形态建立蛋白质是细胞膜主要的组成成分,细胞骨架蛋白质能够维持细胞的形态稳定性,而肌动蛋白和微丝蛋白则参与肌肉收缩和细胞运动。
蛋白质作为酶参与生物体的代谢调控,催化各种生化反应的进行。
蛋白质激酶和蛋白磷酸酶等调控蛋白质则调节细胞内的信号传导和代谢平衡。
蛋白质的相关知识蛋白质是构成生物体的重要物质之一,它在细胞结构、代谢调节、免疫防御等方面发挥着重要作用。
本文将从蛋白质的定义、结构、功能以及来源等方面进行阐述,帮助读者更好地了解蛋白质的相关知识。
一、蛋白质的定义蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子有机化合物,一般具有复杂的空间结构和多样的功能。
它是生物体的重要组成部分,不仅存在于细胞内,还广泛分布于细胞外,如血液中的血浆蛋白等。
二、蛋白质的结构蛋白质的结构可以分为四个层次:一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列,也就是由哪些氨基酸组成;二级结构是指氨基酸之间的局部空间排列方式,常见的有α-螺旋和β-折叠;三级结构是指整个蛋白质的空间结构,由多个二级结构构成;四级结构是指由多个蛋白质亚基组合而成的复合物的结构。
三、蛋白质的功能蛋白质在生物体中具有多种功能。
首先,蛋白质是细胞结构的基础,构成细胞骨架,维持细胞的形态和稳定性。
其次,蛋白质参与细胞代谢过程,如酶是生物体内的催化剂,可以加速化学反应的进行。
另外,蛋白质还参与信号传导、免疫防御、运输物质等重要生理过程。
四、蛋白质的来源蛋白质主要来自于食物。
动物食物中富含优质蛋白质,如肉类、鱼类、蛋类等;植物食物中也含有一定量的蛋白质,如豆类、谷类等。
此外,人体还可以通过合成来获取蛋白质,合成的蛋白质主要来自于肝脏、肠道等器官。
五、蛋白质的吸收和利用蛋白质在人体内的吸收和利用是一个复杂的过程。
首先,蛋白质经过消化酶的作用被分解成小肽和氨基酸,然后通过肠道细胞摄取进入血液循环。
在细胞内,氨基酸参与蛋白质的合成和修复,满足人体对蛋白质的需求。
六、蛋白质的缺乏和过多蛋白质的摄入不足会导致蛋白质缺乏,引发多种疾病,如贫血、免疫功能低下等。
而蛋白质摄入过多也不利于健康,会增加肾脏负担,引起代谢性疾病。
七、如何合理摄取蛋白质合理摄取蛋白质对维持健康非常重要。
一般来说,成年人每天需要摄入0.8克/公斤体重的蛋白质。
第4章 蛋白质蛋白质(protein )是生物体细胞的重要组成成分,在生物体系中起着核心作用;蛋白质也是一种重要的产能营养素,并提供人体所需的必需氨基酸;蛋白质还对食品的质构、风味和加工产生重大影响。
蛋白质是由多种不同的α—氨基酸通过肽链相互连接而成的,并具有多种多样的二级和三级结构。
不同的蛋白质具有不同的氨基酸组成,因此也具有不同的理化特性。
蛋白质在生物具有多种生物功能,可归类如下:酶催化、结构蛋白、收缩蛋白(肌球蛋白、肌动蛋白、微管蛋白)、激素(胰岛素、生长激素)、传递蛋白(血清蛋白、铁传递蛋白、血红蛋白)、抗体蛋白(免疫球蛋白)、储藏蛋白(蛋清蛋白、种子蛋白)和保护蛋白(毒素和过敏素)等。
4.1 概述4.1.1 蛋白质的化学组成一般蛋白质的相对分子量在1万至几百万之间。
根据元素分析,蛋白质主要含有C 、H 、O 、N 等元素,有些蛋白质还含有P 、S 等,少数蛋白质含有Fe 、Zn 、Mg 、Mn 、Co 、Cu 等。
多数蛋白质的元素组成如下:C 约为50%~56%,H 为6%~7%,O 为20%~30%,N 为14%~19%,平均含量为16%;S 为0.2%~3%;P 为0~3%。
4.1.2 组成蛋白质的基本单位—氨基酸蛋白质在酸、碱或酶的作用下,完全水解的最终产物是性质各不相同的一类特殊的氨基酸,即L —α—氨基酸。
L —α—氨基酸是组成蛋白质的基本单位,其通式如图4—1。
NH 2HR C COOH NH 3H R C COO+ 两性离子形 式非 解离形式图4—1 L —α—氨基酸 4.2 氨基酸和蛋白质的分类和结构4.2.1 氨基酸的分类和结构自然界氨基酸种类很多,但组成蛋白质的氨基酸仅20余种。
根据氨基酸通式中R 基团极性的不同,可将氨基酸分为3类:①非极性或疏水的氨基酸;②极性但不带电荷的氨基酸;③在介质中性条件下带电荷的氨基酸;见表4—1。
表中由于脯氨酸的结构不符合通式,所以给出了它的全结构式;第一类氨基酸的水溶性低于后两类,这类氨基酸的疏水性随着R 侧链的碳数增加而增加;第二类氨基酸含极性但不带电荷的侧链,它们能和水分子形成氢键,其中半胱氨酸和酪氨酸侧链的极性最高,甘氨酸的最小;第三类氨基酸的侧链在pH 接近7时带有电荷。
随着pH 变化这些侧链电荷可以通过质子的得失而得失,这是蛋白质具有两性和等电点的基础。
4.2.2 蛋白质的分类和结构按照化学组成,蛋白质通常可以分为简单蛋白质和结合蛋白质。
简单蛋白质是水解后只产生氨基酸的蛋白质;结合蛋白质是水解后不仅产生氨基酸,还产生其他有机或无机化合物(如碳水化合物、脂质、核酸、金属离子等)的蛋白质。
结合蛋白质的非氨基酸部分称为辅基。
简单蛋白质(simpleproteins)可分为:①清蛋白(albumins):溶于水及稀盐、稀酸或稀碱溶液,能被饱和硫酸铵所沉淀,加热可凝固。
广泛存在于生物体内,如血清蛋白、乳清蛋白、蛋清蛋白等。
②球蛋白(globulins):不溶于水而溶于稀盐、稀酸和稀碱溶液,能被半饱和硫酸铵所沉淀。
普遍存在于生物体内,如血清球蛋白、肌球蛋白和植物种子球蛋白等。
③谷蛋白(glutelins):不溶于水、乙醇及中性盐溶液,但易溶于稀酸或稀碱。
如米谷蛋白和麦谷蛋白等。
④醇溶谷蛋白(prolamines):不溶于水及无水乙醇,但溶于70%~80%乙醇、稀酸和稀碱。
分子中脯氨酸和酰胺较多,非极性侧链远较极性侧链多。
这类蛋白质主要存在于谷物种子中,如玉米醇溶蛋白、麦醇溶蛋白等。
⑤组蛋白(histones):溶于水及稀酸,但为稀氨水所沉淀。
分子中组氨酸、赖氨酸较多,分子呈碱性,如小牛胸腺组蛋白等。
⑥鱼精蛋白(protamines):溶于水及稀酸,不溶于氨水。
分子中碱性氨基酸(精氨酸和赖氨酸)特别多,因此呈碱性,如鲑精蛋白等。
⑦硬蛋白(scleroprotein):不溶于水、盐、稀酸或稀碱。
这类蛋白质是动物体内作为结缔组织及保护功能的蛋白质,如角蛋白、胶原、网硬蛋白和弹性蛋白等。
根据辅基的不同,结合蛋白质(conjugated proteins)可分为:①核蛋白(nucleoproteins):辅基是核酸,如脱氧核糖核蛋白、核糖体、烟草花叶病毒等。
②脂蛋白(1ipoproteins):与脂质结合的蛋白质。
脂质成分有磷脂、固醇和中性脂等,如血液中的β1—脂蛋白、卵黄球蛋白等。
③糖蛋白和黏蛋白(glycoproteins):辅基成分为半乳糖、甘露糖、己糖胺、己糖醛酸、唾液酸、硫酸或磷酸等中的一种或多种。
糖蛋白可溶于碱性溶液中,如卵清蛋白、γ—球蛋白、血清类黏蛋白等。
④磷蛋白(phosphoproteins):磷酸基通过酯键与蛋白质中的丝氨酸或苏氨酸残基侧链的羟基相连,如酪蛋白、胃蛋白酶等。
⑤血红素蛋白(hemoproteins):辅基为血红素。
含铁的如血红蛋白、细胞色素c,含镁的有叶绿蛋白,含铜的有血蓝蛋白等。
⑥黄素蛋白(flavoproteins):辅基为黄素腺嘌呤二核苷酸,如琥珀酸脱氢酶、D—氨基酸氧化酶等。
⑦金属蛋白(metalioproteins):与金属直接结合的蛋白质,如铁蛋白含铁,乙醇脱氢酶含锌,黄嘌呤氧化酶含钼和铁等。
蛋白质按其分子形状分为球状蛋白质和纤维状蛋白质两大类。
球状蛋白质,分子对称性佳,外形接近球状或椭球状,溶解度较好,能结晶,大多数蛋白质属于这一类。
纤维状蛋白质,对称性差,分子类似细棒或纤维,它又可分成可溶性纤维状蛋白质,如肌球蛋白、血纤维蛋白原等和不溶性纤维状蛋白质,包括胶原、弹性蛋白、角蛋白以及丝心蛋白等。
蛋白质按其生物功能分为酶、运输蛋白质、营养和贮存蛋白质、收缩蛋白质或运动蛋白质、结构蛋白质和防御蛋白质。
所有的由生物生产的蛋白质在理论上都可以作为食品蛋白质而加以利用,而实际上食品蛋白质是那些易于消化、无毒、富有营养、在食品中具有一定功能性质和来源丰富的蛋白质。
乳、肉、水产品、蛋、谷物、豆类和油料种子都是食品蛋白质的主要来源。
为了满足人类对食品蛋白质日益增长的需要,不仅要寻找新的食品蛋白质资源和开发利用蛋白质的技术方法,而且还应提高对常规蛋白质的利用率和性能的改进,因此对蛋白质的物理、化学、营养和功能性质的了解,具有重要的实际意义。
4.2.3 维持蛋白质三维结构的作用力一个由多肽链折叠成的三维结构的是十分复杂的。
蛋白质的天然构象是一种热力学状态,在此状态下各种有利的相互作用达到最大,而不利的相互作用降到最小,于是蛋白质分子的整个自由能具有最低值。
影响蛋白质折叠的作用力包括两类:①蛋白质分子固有的作用力所形成的相互作用;②受周围溶剂影响的相互作用。
范德华相互作用和空间相互作用属于前者,而氢键、静电相互作用和疏水基相互作用属于后者(图4—2)。
H 22CH C O N S S NH 3COO +NH 3COO +ФB C D E图4—2 维持蛋白质三级结构的作用力A :氢键B :空间相互作用C :疏水作用力D :双硫键E :静电相互作用4.2.3.1 空间作用力虽然φ和ψ角在理论上具有360°的转动自由度,实际上由于氨基酸残基侧链原子的空间位阻使它们的转动受到很大的限制。
因此,多肽链的片段仅能采取有限形式的构象。
4.2.3.2 范德华相互作用蛋白质分子内原子间存在范德华作用力。
另外,相互作用力的方式(吸引或排斥)与原子间的距离有关。
就蛋白质而论,这种相互作用力同样与α碳原子周围转角有关。
距离大时不存在相互作用力,当距离小时则可产生吸引力,距离更小时则产生排斥力。
原子间存在的范德华作用力包括偶极—诱导偶极和诱导偶极—诱导偶极的相互作用和色散力。
范德华相互作用是很弱的,随原子间距离增加而迅速减小,当该距离超过0.6nm 时可忽略不计。
各种原子对范德华相互作用能量的范围从—0.17~—0.8 kJ /mol 。
在蛋白质中,由于有许多原子对参与范德华相互作用,因此,它对于蛋白质的折叠和稳定性的贡献是很显著的。
4.2.3.3 氢键氢键是指以共价与一个电负性原子(例如N 、O 或S )相结合的氢原子同另一个电负性原子之间的相互作用。
在蛋白质中,一个肽键的羰基与另一个肽键的N —H 的氢可以形成氢键。
氢键距离O……H约1.75Å,键能量约为8~40kJ/mol。
氢键对于稳定α螺旋和β折叠的二级结构和三级结构起着主要作用。
氨基酸的极性基团位于蛋白质分子表面,可以和水分子形成许多个氢键,因此氢键有利于某些蛋白质的结构保持稳定和溶解度增加。
4.2.3.4 静电相互作用力蛋白质可以看成是多聚电解质,因为氨基酸的侧链(如天冬氨酸、谷氨酸、酪氨酸、赖氨酸、组氨酸、精氨酸、半胱氨酸)以及碳和氮末端氨基酸的可解离基团参与酸碱平衡,肽键中的α氨基和α羧基在蛋白质的离子性中只占很小的一部分。
可解离的基团能产生使二级结构或三级结构稳定的吸引力或排斥力,例如天冬氨酸和谷氨酸的β和γ羧基、C末端氨基酸和羧基通常带有负电荷;赖氨酸的ε氨基、N末端氨基酸的α氨基、精氨酸的胍基和组氨酸的咪唑基等带有正电荷。
静电相互作用能量范围为42~84kJ/mol。
某些离子—蛋白质的相互作用有利于蛋白质四级结构的稳定,蛋白质—Ca2+—蛋白质型的静电相互作用力对维持酪蛋白胶束的稳定性起着重要作用。
在某些情况下,离子—蛋白质的复合物还可产生生物活性,像铁的运载或酶活性。
通常,离子在蛋白质分子一定的位点上结合,过渡金属离子(Cr、Mn、Fe、Cu、Zn、Hg等)可同时通过部分离子键与几种氨基酸的咪唑基和巯基结合。
4.2.3.5 疏水作用力蛋白质分子的极性相互作用是非常不稳定的,蛋白质的稳定性取决于能否保持在一个非极性的环境中。
驱动蛋白质折叠的重要力量来自于非极性基团的疏水作用力。
在水溶液中,非极性基团之间的疏水作用力是水与非极性基团之间热力学上不利的相互作用的结果。
在水溶液中非极性基团倾向于聚集,使得与水直接接触的面积降至最低。
水结构诱导的水溶液中非极性基团的相互作用被称为疏水相互作用。
在蛋白质中,氨基酸残基非极性侧链之间的疏水作用力是蛋白质折叠成独特的三维结构的主要因素。
4.2.3.6 二硫键二硫键是天然存在于蛋白质中唯一的共价侧链交联,它们既能存在于分子内,也能存在于分子间。
在单体蛋白质中,二硫键的形成是蛋白质折叠的结果。
当两个Cys残基接近并适当定向时,在分子氧的氧化作用下形成二硫键。
二硫键的形成能帮助稳定蛋白质的折叠结构。
某些蛋白质含有半胱氨酸和胱氨酸残基,能够发生巯基和二硫键的交换反应。
总之,一个独特的三维蛋白质结构的形成是各种排斥和吸引的非共价相互作用以及几个共价二硫键作用的结果。
4.3 蛋白质在食品加工中的功能性质蛋白质的功能性质(functionality)是指在食品加工、贮藏和销售过程中蛋白质对食品需宜特征做出贡献的那些物理和化学性质。