氨基酸形成蛋白质的过程17页PPT

C-端
谷 - 胱 - 甘 三 肽 ( G S H )
GSH
还原态
[O] [H]
GS-SG
氧化态
第二节 蛋白质（protein）
• 蛋白蛋均含C、H、O、N四种元素，有
些还含有S、P，少数含有Fe++、Cu++、 Zn++等金属离子。 • 粗蛋白质含量（%）=6.25×N%
一、蛋白质的结构：
氨 基 酸 多 肽 蛋 白 质
除α-氨基酸外，肽、蛋白质也有此反应。
(2)络合反应
α - 氨 基 酸 + C u 2 +
深 兰 色
(3)成肽反应
H
H
核 酸
H 2 NCC O O H +H 2 NCC O O H ( 生 物 体 内 )
R
R '
O H HH H2N C C N C COOH+H2O
R
R' 二肽
二肽：
肽键
O H HH H2N C C N C COOH
二、蛋白质的性质： 1.两性及等电点 作用： ▪ 选择适当PH缓冲溶液，加上电泳装 置，将不同的蛋白质分离。 ▪ 净化某种蛋白质。
R P ro C O O H NH2
R Pro COO OH
NH2 ? pH>pI
R P ro C O O
NH3 内盐（偶极离子）
p I（ 等 电 点 ）
H R Pro COOH NH3
O2N
F+R
H C
COOH
DNFN BO2
NH2
O2N
R H N CH COOH +HF
NO2 N-DNP-氨基酸 （黄色）

蛋白质能够形成稳定亲水胶体溶液，主要有两方面的原因： 形成保护性水化膜。粒子带有同性电荷。
如果改变条件，破坏蛋白质的稳定因素，就可以使蛋白质分 子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等]，由于盐既是电解又是亲水性的物质，它能破坏蛋白 质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从 溶液中沉淀析出，盐浓度变稀时蛋白质溶解，为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸 和γ—氨基酸，与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
（2）按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法： 氨基酸的命名可以采用系统命名法，与羟基酸的命名相似 ，即以羧酸为母体，氨基为取代基，称为“氨基某酸”。 氨基的位置，习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示，并写在 氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法： 氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名，有时还用中文 或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸，中文缩写为“甘”， 英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼 苗中分离出来而得名，中文缩写“天”， 英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时，主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ （Ⅰ） 正离子
OH- R CH COO- OH-

肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸， 后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基，生成 的丙酮酸经糖异生合成葡萄糖后再经血液循 环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，通过这 一循环反响过程即可将肌肉中氨基酸的氨基 转移到肝脏进展处理。这一循环反响过程就 称为丙氨酸-葡萄糖循环。
B〕谷氨酰胺(glutamine)的运氨作用 ：
R1-C| H-COONH+3
α-氨基酸1
R2-C|| -COOO
α-酮酸2
R1-C|| -COOO
α-酮酸1
转氨酶
R2-C| H-COONH+3
α-氨基酸2
〔辅酶：磷酸吡哆醛〕
转氨酶
谷丙转氨酶〔GPT〕 谷草转氨酶〔GOP〕
* 转氨酶的辅酶只有一种：磷酸吡哆醛
3、联合脱氨基作用
〔1〕概念 〔2〕举例
蛋白质及氨基酸代谢幻灯 片PPT
本课件PPT仅供大家学习使用 学习完请自行删除，谢谢！ 本课件PPT仅供大家学习使用 学习完请自行删除，谢谢！ 本课件PPT仅供大家学习使用 学习完请自行删除，谢谢！ 本课件PPT仅供大家学习使用 学习完请自行删除，谢谢！
第一节 蛋白质的降解
一、蛋白质降解的特性
细胞可以有选择的降解蛋白质，蛋白 质的存活期与其对细胞的代谢需求、营养 状态和激素的作用相关。
E2：泛肽载体蛋白
E3：泛肽-蛋白质连接酶
E2-S-
E3 E2-SH
19S调节亚基
ATP 20S蛋白酶体
ATP
多泛肽化蛋白
去折叠 水解
26S蛋白酶体
三、机体对外源蛋白质的需要及消化作用 外源蛋白质在哺乳动物的消化道被分解为氨基
酸才能吸收，一个70kg的人每天大约有400g的蛋 白质周转，其中约1/4被降解或转变为葡萄糖，需 要外源蛋白质补充，其余3/4在体内再循环。

• Ala Arg Asp
Asn
Cys Glu Gln Gly
His
Ile
Leu
Lys
Met Phe Pro
Ser
Thr
Trp
Tyr
Val
、 20种氨基酸可按其侧链分类
• 氨基酸的侧链可以按照它们的化学结构分为 三类，即：脂肪族氨基酸；芳香族氨基酸； 杂环氨基酸。
1）脂肪族氨基酸（中性）
甘氨酸 Glycine
非极性氨基酸（八种）
不带电何的极性氨基酸（八种）
带负电荷的氨基酸（2种）
带正电荷的氨基酸（2种）
➢第21种基本氨基酸是硒代半胱氨酸（Selenocysteine, Sec） ➢第22种基本氨基酸是吡咯赖氨酸（Pyrrolysine, Pyr） ➢两种罕见基本氨基酸是在特定生物的特定调控条件下生成。
O
H 2N CH C OH
CH 2
SH
C
（ α-氨基-β-巯基丙酸 ）
两个半胱氨酸氧化可生成胱氨酸
人头发的电子显微镜照片与模型
烫发过程：
1、加还原剂（巯基乙醇） 打开二硫键。
2、加氧化剂（双氧水） 重新生成错位二硫键。
1）、脂肪族氨基酸（含羟基或硫）
丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine 半胱氨酸 Cysteine 甲硫氨酸 Methionine
O H 2N CH C OH
CH OH CH 3
T
（ α-氨基-β-羟基丁酸 ）
L-Threonine D-Threonine
L-alloThreonine
D-allo-
Threonine
苏氨酸的光学异构体
1）、脂肪族氨基酸（含羟基或硫）

第2章氨基酸和蛋白质
一、氨基酸 ——蛋白质的构件分子
Protein Architecture
（一） 蛋白质水解
蛋白质——多肽——肽——AA
1*104
1000 200 100
-500
➢蛋白质和多肽的肽键可被催化水解
➢酸/碱能将蛋白完全水解
得到各种AA的混合物 ➢酶水解一般是部分水解
得到多肽片段和AA的混合物
CN键长比较:
O -C-N-
H
-C=N-C-N-
0.132nm
0.127nm 0.149nm
肽键性质：
1，刚性，不可旋转 2，反式排列 3，处于同一平面上，与前后-C构成肽单元
二硫键
牛胰岛素的空间结构
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能 的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
第二节 肽、蛋白质的高级结构
四、蛋白质的结构
一级结构(primary structure)
二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
高级结构 或 空间构象
(conformation)
第一节
肽和蛋白质的一级结构
Primary Structure of Peptides and Proteins
多肽链从氨基末端走向羧基末端。
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
肽是根据由N-端至C-端参与其组成的氨基酸残基命名的
O
O
NH2-CH-C
NH-CH-C
H OH + H H OH甘来自酸甘氨酸-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C

苯丙氨酸
酪氨酸
色氨酸
３、杂环aa〔2种)
组氨酸
脯氨酸
按Ｒ基的极性性质分类：
１、非极性Ｒ基aa
丙氨酸
缬氨酸
亮氨酸
异亮氨酸
苯丙氨酸 酪氨酸
蛋氨酸
脯氨酸
２、不带电荷的极性Ｒ基aa
丝氨酸
苏氨酸
酪氨酸
天冬酰胺
谷氨酰胺
半胱氨酸
甘氨酸
3、带正电荷的Ｒ基aa
赖氨酸
精氨酸
组氨酸
4、带负电荷的Ｒ基aa
天冬氨酸
逆形M流成分 Sec布hitf原f’s侧理碱〔反自响链学〕 上甲硫基：强亲核基团与烃化试剂成锍盐
氨基酸是蛋白质的根本结构单元
固定相是液体，吸附在滤纸上，将样品点在纸上，用流动相展开
K值可以用测定滴定曲线的实验方法获得
C=O + H2N CH
C=N CH
Cu2+，Fe2+，Co2+或Mn2+时，易被氧化
〔Asp+〕
COO-
CH—NH3+
CH2
COOH K2
COO-
CH—NH3+
CH2
COO-
K3
〔Asp0〕 〔Asp-〕
COO-
CH—NH2
CH2
COO-
〔Asp--〕
〔一〕氨基酸的解离
COOH
CH—NH3+
(CH2)4
NH3+
K1
〔Lys++〕
COO-
CH—NH3+
(CH2)4
NH3+
K2
〔Lys+〕
谷氨酸
〔二〕不常见的蛋白质氨基酸

第26页/共40页
4、蛋白质、淀粉、脂肪是三种重要的营养 物质，其中__脂_肪___不是高分子化合物，这 三种物质水解的最终产物分别是 蛋白质→_氨__基_酸____； 淀粉→_葡__萄__糖____； 脂肪→_高__级_脂__肪_酸__和__甘_油__ ； 在蛋白质水解的最终产物分子中，含有 ___________ 官能团。
第21页/共40页
概念对比
盐析
变化条件 浓的无机盐溶液
变性
受热、紫外线、酸、碱、 重金属盐和某些有机物
物理变化
变化性质 (溶解度降低)
变化过程
可逆
用途
分离提纯
化学变化 (蛋白质性质改变)
不可逆
杀菌消毒
第22页/共40页
●实验：
（1）鸡蛋白溶液
性质5: 颜色反应
浓硝酸 变成黄色
双缩脲试剂
（2）鸡蛋白溶液
H2O 水解 H2O
H2O
HO NCH2C
HO NCH2C
多肽
水解
HO NCH2C
HO NCH2C
蛋白质
第9页/共40页
甘氨酸和丙氨酸脱水缩合成二肽,能形成几种二肽
甘氨酸
甘氨酸
丙氨酸
丙氨酸
甘氨酸
丙氨酸
丙氨酸
第10页/共40页
甘氨酸
1、n个氨基酸分子之间通过缩聚(一个氨基酸分子中氨基上的氢原子与相邻氨基酸
第19页/共40页
●实验：
鸡蛋白溶液
鸡蛋白溶液
性质4:变性
加 乙热酸铅
蛋白质凝结 蛋白质凝结
加水 不再溶解 加水 不再溶解
●结论：在热、强酸、强碱、重金属盐、甲醛、酒精、苯酚溶液、紫外线等作用
过程 下，蛋白质失去原有的可溶性而凝结，同时丧失了生理活性。这种 是不可逆的。

蛋白质合成的细胞定位
总结词
蛋白质合成主要发生在细胞内的核糖体上，核糖体是 细胞内蛋白质合成的场所。
详细描述
核糖体是细胞内一种由RNA和蛋白质组成的颗粒状结 构，主要存在于细胞质中。核糖体在蛋白质合成过程中 起着至关重要的作用，它能够读取mRNA上的遗传信 息，将一个个氨基酸按照特定的顺序连接起来形成多肽 链。同时，核糖体还具有催化肽键形成的酶活性，促进 蛋白质合成的进行。除了核糖体外，细胞内还有其他一 些细胞器也参与了蛋白质的合成过程，如内质网、高尔 基体等。这些细胞器在蛋白质的修饰、加工和运输等方 面起着重要作用。
蛋白质合成PPT课件
目录
• 蛋白质合成简介 • 蛋白质合成的过程 • 蛋白质合成的调控 • 蛋白质合成与疾病的关系 • 研究展望
01
蛋白质合成简介
蛋白质合成的基本概念
总结词
蛋白质合成是指细胞内利用已有的小分子物质作为原料，通过一系列酶促反应将氨基酸 按照特定的顺序连接起来形成多肽链，进而形成具有特定结构和功能的蛋白质的过程。
翻译后加工与修饰
总结词
翻译后加工与修饰是蛋白质合成的重要环节，涉及多 种酶促反应和化学修饰。
详细描述
翻译后加工与修饰是蛋白质合成的最后阶段，涉及到 多种酶促反应和化学修饰。这些加工和修饰包括剪切 、磷酸化、糖基化、乙酰化等，有助于完善蛋白质的 结构和功能。这些加工和修饰过程通常在特定的细胞 器或细胞部位进行，需要特定的酶和化学环境的支持 。通过翻译后加工与修饰，蛋白质的结构和性质得以 最终确定，从而发挥其在细胞生命活动中的重要功能 。
04
蛋白质合成与疾病的关系
蛋白质合成异常与疾病的发生
癌症
蛋白质合成异常可能导 致细胞增殖失控，引发

部位：主要在大肠下段 实质：是细菌本身的代谢 结果：多数有害——胺、氨、吲哚、酚、硫化氢
等；少数有益（维生素K、泛酸、生物素、叶酸及B12 ）
精品ppt
16
氨基酸的分解代谢概况
特殊分解代谢
一般分解代谢
CO2 脱羧基作用→
胺
脱氨基作用→
NH3 -酮酸
精品ppt
17
第二节 氨基酸的一般代谢
精品ppt
精品ppt
38
2、谷氨酰胺的运氨作用 ：
• 肝外组织，如脑、骨骼肌、心肌，在谷氨酰胺合 成酶的催化下，合成谷氨酰胺，以谷氨酰胺的形 式将氨基经血液循环带到肝，再由谷氨酰胺酶将 其分解， 产生的氨即可用于合成尿素。
• 因此，谷氨酰胺对氨具有运输、贮存和解毒作用。
精品ppt
39
谷氨酸
NH 谷氨酰胺酶合成酶
精品ppt
14
(三)、氨基酸的吸收和转运
载体类型
中性氨基酸转运蛋白（极性与非极性） 碱性氨基酸转运蛋白 酸性氨基酸转运蛋白 亚氨基酸转运蛋白 Β－氨基酸转运蛋白 二肽、三肽转运蛋白
精品ppt
15
（四）、肠内的腐败作用
定义：肠道细菌（主要是大肠杆菌）对未消化 的蛋白质及未被吸收的消化产物作用，产 生一系列产物的过程。
代
胺类
转化或参与合成
谢
某些含氮化合物
库
合成
组织蛋白质
氨基酸的来源与去路
精品ppt
20
一、氨基酸的脱氨基作用
氨基酸分解代谢最首要的反应是脱氨基作用
在这三种脱氨基作用中，精以品pp联t 合脱氨基作用最为重要21
（一）氧化脱氨基作用：
• 氧化脱氨基的反应过程包括脱氢和水解两