临床执业医师生物化学复习笔记：酶

执业医师考试复习之生物化学常考考点
来源：智阅网
让我们一起了解一下执业医师考试中，常考的生物化学部分，有哪些常考考点。

1、催化转录合成DNA的酶是：DNA指导的RNA聚合酶。

2、DNA变性的本质是互补碱基之间氢键的断裂。

3、调节氧化磷酸化的重要激素是甲状腺素。

4、血红素合成的叙述正确的是ALA合酶是血红素合成的限速酶。

5、酶化学修饰调节最多见是磷酸化/去磷酸化。

6、有关蛋白质α螺旋结构，错误的是稳定α螺旋结构的是离子键。

7、白蛋白基因在肝脏表达而在肌肉不表达，这种基因表达的特点属于是组织特异性。

8、络氨酸蛋白激酶活性受体的配体是某些生长基因。

9、必需脂肪酸与非必需脂肪酸---前者不能在人体合成，而后者可以。

10、人体内属于可逆反应的是琥珀酰COA—琥珀酸。

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酶的相关知识点总结酶的种类生物体内有数以万计的酶，它们在生物体内执行各种各样的生化反应。

酶的种类多种多样，其主要可以分为六类：1.氧化还原酶：主要负责氧化还原反应，例如过氧化物酶、还原酶等。

2.转移酶：主要负责转移功能，例如葡萄糖转移酶、氨基转移酶等。

3.水解酶：主要负责水解反应，例如淀粉酶、脂肪酶等。

4.缩合酶：主要负责合成反应，例如脱氢酶、羧化酶等。

5.异构酶：能使底物分子发生构象变化，例如异构酶、光异构酶等。

6.水合酶：主要负责水合反应，例如碳酸脱水酶、水合酶等。

酶的结构酶是一种生物大分子，通常由多肽链构成，具有特定的空间结构。

酶的结构包括原核酶和蛋白质酶两种。

1.原核酶：由RNA组成，其代表是核糖体。

2.蛋白质酶：由氨基酸组成，其中催化活性部位主要由氨基酸残基组成。

酶活性的调节酶的活性受多种因素的调节。

1.温度：在一定的范围内，温度上升可以增加酶的活性，但过高的温度会破坏酶分子的结构，使其失活。

2.酸碱度（pH值）：pH值的改变会影响酶分子的电荷状态，从而影响其活性。

不同的酶对pH值的适应范围不同。

3.底物浓度：酶活性受到底物浓度的影响，通常情况下，酶活性与底物浓度呈正相关关系。

4.抑制物：有些物质可以抑制酶的活性，分为竞争性抑制和非竞争性抑制两种。

5.激活物：有些物质可以激活酶的活性，提高酶的催化效率。

酶的应用酶在生物技术、医药、食品和环保等领域有广泛的应用。

1.生物技术：酶在DNA重组、基因工程、酶工程等领域的应用广泛。

2.医药：酶在疾病诊断、药物生产、治疗等方面有重要的作用。

3.食品：酶在食品加工、酿造、酶解等方面有广泛的应用。

4.环保：酶在废水处理、土壤修复、生物降解等方面有重要的应用。

酶在生物技术、医药、食品和环保等领域的应用为人类生产生活带来了巨大的便利和经济效益。

酶工程酶工程是利用基因重组技术和发酵工程技术对酶进行改造和生产，是将“天然酶”进行改造，以满足实际需要的技术。

酶工程技术的应用为酶的生产提供了更多的选择，扩大了酶的用途范围和提高了酶的效率。

临床执业医师《生物化学》必考知识点临床执业医师2017《生物化学》必考知识点导语：运用化学的理论和方法研究生命物质的边缘学科。

其任务主要是了解生物的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。

我们一起来看看相关的考试内容吧。

1.非极性：脯Pro，缬Val，异亮Ile，亮Leu，丙Ala，甘Gly。

(谱写一两丙肝)极性：丝Ser，苏Thr，半胱Cys，蛋Met，天冬酰胺Asn，谷氨酰胺Gln。

(古(谷)天(天冬)乐是(丝)扮(半胱)苏(苏)三的(蛋).) 酸性：谷Glu，天冬Asp。

(酸谷天)碱性：赖Lys，精Arg，组His。

(碱赖精组)芳香族：酪Tyr，苯丙Phe，色Trp。

(芳香老本色)必需：缬Val，赖Lys，异亮Ile，亮Leu，苯丙Phe，蛋Met，色Trp，苏Thr，赖Lys。

(写一两本淡色书来)支链：缬Val，异亮Ile，亮Leu。

(只借一两)一碳单位：丝Ser，色Trp，组His，甘Gly。

(施舍竹竿)含硫：半胱Cys，胱，蛋Met。

(刘邦光蛋)生酮：亮Leu，赖Lys。

(同亮来)生糖兼生酮：异亮Ile，苯丙Phe，酪Tyr，色Trp，苏Thr。

(一本落色书)含2个氨基：赖Lys。

(来二安)含2个羧基：天冬Asp，谷Glu。

(酸二羧)天然蛋白质中不存在：同型半胱Cys。

不出现于蛋白质中：瓜，鸟。

在280nm波长有特征性吸收峰：色Trp，酪Tyr。

亚氨基酸：脯Pro。

除甘氨酸Gly外均属L-α-氨基酸。

2.寡肽：10个以内。

多肽：10个以上。

肽键有一定程度双键性质。

3.蛋白质一级结构：氨基酸排列顺序。

肽链。

肽键。

二级结构：局部空间结构。

α-螺旋，β-折叠，β-转角，无规卷曲。

氢键。

三级结构：整体空间结构。

结构域，分子伴侣。

疏水键、盐键、氢键(主要)、二硫键、范德华力。

四级结构：亚基间空间排布。

亚基。

氢键、离子键。

4.α-螺旋以丙、谷、亮、蛋最常见。

α-螺旋一圈相当于3.6个氨基酸残基。

2015年临床执业医师考试必备考点-生物化学1.胆汁酸合成的限速酶是：7-α-羟化酶2.胆固醇不能转化成：胆红素3.肌肉中最主要的脱氨基方式是：嘌呤核苷酸循环4.辅酶在酶促反应中的作用是：起运输载体的作用5.下述对于己糖激酶叙述正确的是：使葡萄糖活化以便参加反应6.在酵解过程中催化产生NADH 和消耗无机磷酸的酶是：3-磷酸甘油醛脱氢酶7.尿素在肝的合成部位是：线粒体和胞桨8.病毒的水平传播是指病毒：人群个体间的传播9.体内嘌呤核苷酸的分解代谢终产物是：尿酸10.转氨酶的辅酶是：磷酸吡哆醛11.糖酵解的关键酶是：磷酸果糖激酶-112.组成核酸分子的碱基主要有：5 种13.对于酶活性中心的叙述，正确的是：含结合基团和催化基团14.对于重组DNA 技术的叙述，不正确的是：进入细胞内的重组DNA 均可表达目标蛋白15.关于酶K 值的叙述正确的是：Km 值等于最大反应速度一半时的底物浓度16.胆固醇合成的关键酶是：HMGCoA 还原酶17.合成脂肪酸的乙酰CoA 主要来自：糖的分解代谢18.合成血红蛋白的原料是：琥珀酰CoA、甘氨酸、Fe2+19.属类固醇激素的是：肾上腺皮质激素20.组成多聚核苷酸的骨架成分是：戊糖与磷酸21.参与三羧酸循环的酶的正确叙述是：氧化磷酸化的速率可调节其活性22.甲状旁腺素对血液中钙磷浓度的调节作用表现为：升高血钙浓度，降低血磷浓度23.对于蛋白质二级结构的叙述正确的是：局部主链的空间构象24.DNA 变性时其结构变化表现为：对应碱基间氢键断裂25.存在于核酸分子中的碱基有：5 种26.核酸中含量相对恒定的元素是：磷27，对于酶竞争性抑制剂的叙述不正确的是：增加底。

物浓度也不能达到最大反应速度28.下述为含有B 族维生素的辅酶，例外的是：细胞色素C29.对于酶的正确叙述是：能大大降低反应的活化能30.下述对于DNA 碱基组成的叙述正确的是。

：不同生物来源的DNA 碱基组成不同31.乳酸循环所需的NADH 主要来自：糖酵解过程中3 一磷酸甘油醛脱氢产生的NADH32.酶的催化高效性是因为酶：能降低反应的活化能33.脂肪酸合成过程中，脂酰基的载体是：ACP34.对于原核RNA 聚合酶叙述正确的是：全酶中包括一个仃因子35.属于抑癌基因的是：Rb36.蛋白质合成后经化学修饰的氨基酸是：羟脯氨酸37.下述对于肽键性质和组成的叙述正确的是：肽键有一定程度的双键性质38.下述对于酮体的叙述不正确的是：合成原料是丙酮酸氧化生成的乙酰CoA39.下述对蛋白质变性的叙述中合适的是：蛋白质沉淀不一定就是变性40.依赖cAMP 的蛋白激酶是：PKA41.进行底物水平磷酸化的反应是：琥珀酰CoA 一琥珀酸42.对于脂肪酸8 氧化的叙述不正确的是：每进行1 次B 氧化产生2分子乙酰CoA43.蛋白质生物学价值的高低主要决定于：蛋白质所含必需氨基酸的含量和比值44.人体内合成尿素的主要脏器是：肝45.下述属于营养必需脂肪酸的是：亚麻酸46.不参与三羧酸循环的化合物是：丙二酸47.下列氨基酸中属于人体必需氨基酸的是：苏氨酸48.乳酸脱氢酶同工酶有：5 种49.维系蛋白质分子中螺旋的化学键是：氢键50.血浆蛋白质中含量最多的是：清蛋白51.一碳单位代谢的辅酶是i 四氢叶酸52.属于顺式作用元件的是：增强子53.合成DNA 的原料是：dATP、dGTP、dCTP、dTFP54.下述有关氧化磷酸化的叙述，不正确的是i 电子经呼吸链传递至氧，产生3 分子ATP55.酮体是指：乙酰乙酸，β-羟丁酸，丙酮56.对于三羧酸循环过程的叙述正确的是：循环1 周生成2 分子C0257.在血浆蛋白电泳中，泳动最慢的蛋白质是：1 一球蛋白58.下述辅酶含有维生素PP 的是：NADP59.下述有关酶的叙述，正确的是：能显著地降低反应活化能60.k 值是指反应速度为1/2 时的：底物浓度61.某弱酸性药物的pK.是3.4，在血浆中的解离百分率约为：99.99%62.补充酪氨酸可节省体内的：苯丙氨酸63.一个操纵子通常含有：一个启动序列和数个编码基因64.细菌“核质以外的遗传物质”指：质粒65.对于DNA 聚合酶的叙述不正确的是：以NTP 为原料66.蛋白质二级结构是指分子中：局部主链的空间构象67.激活的PKC 能磷酸化的氨基酸残基是：丝氨酸/苏氨酸68.胆固醇合成的限速酶是：HMG.CoA 还原酶69.能以RNA 为模板催化合成与RNA 补的DNA(eDNA)的酶称为：反转录酶70.食用新鲜蚕豆发生溶血性黄疸患者缺陷的酶是16.磷酸葡萄糖脱氢酶中域医考（)搜集整理。

生物化学重点知识归纳酶的知识点总结一、酶的催化作用1、酶分为：单纯蛋白质的酶和结合蛋白质的酶，清蛋白属于单纯蛋白质的酶2、体内结合蛋白质的酶占多数，结合蛋白质酶由酶蛋白和辅助因子组成，辅助因子分为辅酶、辅基;辅酶和酶蛋白以非共价键结合，辅基与酶蛋白结合牢固，一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合，所以酶蛋白决定酶反应特异性。

结合蛋白质酶;酶蛋白：决定酶反应特异性;辅酶：结合不牢固辅助因子辅基：结合牢固，由多种金属离子;结合后不能分离3、酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的局部空间结构4、酶的有效催化是降低反应的活化能实现的。

二、辅酶的种类口诀：1脚踢，2皇飞，辅酶1,NAD,辅酶2,多个p;三、酶促反应动力学：1 Km为反应速度一半时的[S](底物浓度)，亦称米氏常数，Km增大，Vmax不变。

2、酶促反应的条件：PH值：一般为最适为7.4，但胃蛋白酶的最适PH为1.5，胰蛋白酶的为7.8;温度：37—40℃;四、抑制剂对酶促反应的抑制作用1、竞争性抑制：Km增大，Vmax不变;非抑制竞争性抑制：Km不变，Vmax 减低2、酶原激活：无活性的酶原变成有活性酶的过程。

(1)盐酸可激活的酶原：胃蛋白酶原(2)肠激酶可激活的消化酶或酶原：胰蛋白酶原(3)胰蛋白酶可激活的消化酶或酶原：糜蛋白酶原(4)其余的酶原都是胰蛋白酶结合的3、同工酶：催化功能相同，但结构、理化性质和免疫学性质各不相同的酶。

LDH分5种。

LDH有一手(5种)，心肌损伤老4(LDH1)有问题，其他都是HM 型。

脂类代谢的知识点总结1、必需脂肪酸：亚麻酸、亚油酸、花生四烯酸(麻油花生油)2、脂肪的能量是最多的，脂肪是禁食、饥饿是体内能量的主要来源3、要爱我，我才给你补钙(人体VD的活性形式是1,25—二羟维生素D3)4、胆固醇转化的激素：温饱思淫欲(糖皮质激素、盐皮质激素，性激素);胆固醇可以转变成：1,25—二羟维生素D3(促进钙磷吸收，有利于骨的生成和钙化)，类固醇激素(糖皮质激素、盐皮质激素、雄激素、雌激素、孕激素)5、脂肪酸的合成部位：肝细胞质或胞液;脂肪酸的合成原料：乙酰辅酶A、NADPH，乙酰辅酶A进入线粒体主要柠檬酸—丙酮酸循环完成。

生物化学大一酶知识点总结酶作为生物体内的催化剂，在生命体系中扮演着至关重要的角色。

了解和掌握酶的基本知识对于生物化学的学习至关重要。

本文将对大一生物化学中的酶知识点进行总结，并帮助读者全面了解酶的结构、功能以及与底物的相互作用。

以下是酶的相关知识点总结：1. 酶的定义和特性- 酶是一种生物催化剂，可以加速化学反应的速率，但在反应结束后酶本身不发生改变。

- 酶可以在更温和的条件下进行反应，促进底物分子之间的相互作用。

- 酶具有高度的反应特异性，因为其活性位点能够与特定的底物结合，而不影响其他分子。

2. 酶的分类- 酶可以根据底物的种类分为氧化酶、还原酶、水解酶、合成酶等。

- 根据反应位置，酶可分为细胞质酶、溶液中酶和膜酶等。

- 酶还可以通过命名法分类，如葡萄糖氧化酶、乳酸脱氢酶等。

3. 酶的结构- 酶通常由蛋白质组成，但也有一些例外，如核酸酶。

- 酶的结构包括原核生物酶和真核生物酶，其中原核生物酶结构较为简单。

- 酶的构象通常由原子团体组成，如氨基酸残基和辅助因子。

4. 酶的活性- 酶的活性受到环境因素的影响，如温度、pH值和底物浓度。

- 酶的最适温度和最适pH值可以通过对酶的研究和实验确定。

- 酶底物的浓度会影响酶的活性，过高或过低的底物浓度可能抑制酶的催化效果。

5. 酶的底物结合- 酶通过与底物的特异性相互作用来催化化学反应。

- 酶底物结合的过程可以通过解离常数（Km值）和最大反应速率（Vmax值）来描述。

- 酶底物复合物的形成可以通过米氏方程来表示，即v =Vmax*[S]/(Km+[S])。

6. 酶的抑制- 酶的活性可以被抑制剂所抑制，分为竞争性抑制和非竞争性抑制。

- 竞争性抑制剂与酶的底物竞争结合，降低反应速率。

- 非竞争性抑制剂通过与酶的其他部位结合而不是活性位点，影响酶的构象。

7. 酶与温度的关系- 温度是影响酶活性的重要因素，酶活性随温度的升高而增加，但超过一定温度后酶的构象可以被破坏。

第三章 酶 ⼀、酶的组成 单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。

结合酶：酶蛋⽩：决定反应的特异性； 辅助因⼦：决定反应的种类与性质；可以为⾦属离⼦或⼩分⼦有机化合物。

可分为辅酶：与酶蛋⽩结合疏松，可以⽤透析或超滤⽅法除去。

辅基：与酶蛋⽩结合紧密，不能⽤透析或超滤⽅法除去。

酶蛋⽩与辅助因⼦结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作⽤。

参与组成辅酶的维⽣素转移的基团 辅酶或辅基所含维⽣素氢原⼦ NAD+﹑NADP+ 尼克酰胺（维⽣素PP）FMN﹑FAD 维⽣素B2醛基 TPP 维⽣素B1酰基辅酶A﹑硫⾟酸泛酸、硫⾟酸烷基钴胺类辅酶类维⽣素B12⼆氧化碳⽣物素⽣物素氨基磷酸吡哆醛吡哆醛（维⽣素B6）甲基、等⼀碳单位四氢叶酸叶酸 ⼆、酶的活性中⼼ 酶的活性中⼼由酶作⽤的必需基团组成，这些必需基团在空间位置上接近组成特定的空间结构，能与底物特异地结合并将底物转化为产物。

对结合酶来说，辅助因⼦参与酶活性中⼼的组成。

但有⼀些必需基团并不参加活性中⼼的组成。

三、酶反应动⼒学 酶促反应的速度取决于底物浓度、酶浓度、PH、温度、激动剂和抑制剂等。

１、底物浓度 １）在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加⽽上升，加⼤底物浓度，反应速度趋缓，底物浓度进⼀步增⾼，反应速度不再随底物浓度增⼤⽽加快，达反应速度，此时酶的活性中⼼被底物饱合。

２）⽶⽒⽅程式 V＝Vmax［S］／Km＋［S］ a.⽶⽒常数Km值等于酶促反应速度为速度⼀半时的底物浓度。

b.Km值愈⼩，酶与底物的亲和⼒愈⼤。

c.Km值是酶的特征性常数之⼀，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、PH、离⼦强度有关，与酶的浓度⽆关。

d.Vmax是酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正⽐。

２、酶浓度 在酶促反应系统中，当底物浓度⼤⼤超过酶浓度，使酶被底物饱和时，反应速度与酶的浓度成正⽐关系。

３、温度 温度对酶促反应速度具有双重影响。

升⾼温度⼀⽅⾯可加快酶促反应速度，同时也增加酶的变性。

第三章酶与辅酶一、知识要点在生物体的活细胞中每分每秒都进行着成千上万的大量生物化学反应，而这些反应却能有条不紊地进行且速度非常快，使细胞能同时进行各种降解代谢及合成代谢，以满足生命活动的需要。

生物细胞之所以能在常温常压下以极高的速度和很大的专一性进行化学反应，这是由于生物细胞中存在着生物催化剂——酶。

酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化能力的蛋白质。

酶作为一种生物催化剂不同于一般的催化剂，它具有条件温和、催化效率高、高度专一性和酶活可调控性等催化特点。

酶可分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类和合成酶类六大类。

酶的专一性可分为相对专一性、绝对专一性和立体异构专一性，其中相对专一性又分为基团专一性和键专一性，立体异构专一性又分为旋光异构专一性、几何异构专一性和潜手性专一性。

影响酶促反应速度的因素有底物浓度（S）、酶液浓度（E）、反应温度（T）、反应pH值、激活剂（A）和抑制剂（I）等。

其中底物浓度与酶反应速度之间有一个重要的关系为米氏方程，米氏常数（K m）是酶的特征性常数，它的物理意义是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。

竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用分别对Km 值与V max的影响是各不相同的。

酶的活性中心有两个功能部位，即结合部位和催化部位。

酶的催化机理包括过渡态学说、邻近和定向效应、锁钥学说、诱导楔合学说、酸碱催化和共价催化等，每个学说都有其各自的理论依据，其中过渡态学说或中间产物学说为大家所公认，诱导楔合学说也为对酶的研究做了大量贡献。

胰凝乳蛋白酶是胰脏中合成的一种蛋白水解酶，其活性中心由Asp102、His57及Ser195构成一个电荷转接系统，即电荷中继网。

其催化机理包括两个阶段，第一阶段为水解反应的酰化阶段，第二阶段为水解反应的脱酰阶段。

同工酶和变构酶是两种重要的酶。

同工酶是指有机体内能催化相同的化学反应，但其酶蛋白本身的理化性质及生物学功能不完全相同的一组酶；变构酶是利用构象的改变来调节其催化活性的酶，是一个关键酶，催化限速步骤。

酶学考试内容酶催化作用特点酶是一类具有高效率、高度专一性、活性可调节的生物催化剂。

包括酶，核糖酶、脱氧核糖酶（1）酶和一般催化剂的比较：共性：1.催化效率高、用量少（细胞中含量低）、2.不改变化学反应的平衡点 3.降低反应的活化能4.反应前后自身结构不变（2）酶作为催化剂的特点：1.酶易失活：反应条件温和，在常温、常压、中性PH条件下进行；2.酶具有很高的催化效率：酶催化可使反应速度提高108-1020倍，至少提升几个数量级；3.酶具有高度的专一性：酶对反应的底物和产物都具有高度的专一性，几乎没有副反应发生；4.酶的活性可收到调节和控制；根据生物体的需要，许多酶的活性可受到多种调节机制的灵活调节，包括别构调节、酶的共价修饰、酶的合成、活化与降解等。

酶的作用机理1.酶活性部位酶的活性中心也称为活性部位，是指酶分子上与底物结合，并与催化作用直接相关的区域。

如果酶是缀合酶活性中心还包括与辅因子结合的区域；如果一种酶是多功能酶，就会有多个活性中心。

活性中心是由结合基团和催化基团组成。

前者负责与底物结合，决定酶的专一性，后者参与催化，决定酶的催化能力。

2.酶活性部位的特点：（1）在酶分子的总体中只占相当小的部分（1%-2%）酶分子大多数氨基酸不与底物接触，但他们作为结构支架，有助于活性中心三维结构的稳定。

（2）活性中心是一个三维实体：通常由若干一级结构上不相邻的氨基酸残基组成（3）活性中心并不是和底物的形状正好互补的，而是在酶和底物结合的过程中，底物分子或酶分子，有时是两者的构象同时发生了一定的变化后才互补的，这时催化基团的位置也正好在所催化底物键的断裂和即将生成键的适当位置，这个动态的辨认过程称为诱导契合（4）位于酶分子表面的一个裂缝内：中心多是疏水氨基酸，也有少量亲水氨基酸（5）底物通过次级键较弱的力结合到酶上（6）具有柔性或可运动性研究酶活性部位的方法：（1）酶分子侧链基团的化学修饰，包括①非特异性共价修饰，某些化学试剂能和酶蛋白中氨基酸残基的侧链基团反应而引起共价结合、氧化或还原等修饰反应，使基团的结构和性质发生改变，如果某基团修饰后，不引起酶活力的改变，则可能是非必需基团，反之，如果修饰引起酶活力的降低或丧失，则此基团可能是必需基团。

临床医师考试生物化学记忆口诀羧酸循环酶歌三羧酸循环酶主要有8个，你记住了吗?依次为柠檬酸合成酶、顺乌头酸酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶、琥珀酸硫激酶、琥珀酸脱氢酶、延胡索酸酶、苹果酸脱氢酶。

难记不?不难记。

你根本不用记得那样准确。

那不就是柠檬、琥珀、延胡、苹果……只要你见点影你就说它是三羧酸循环中的酶，一般不会错，这叫粘边就赖法，其实你根本没记准这些名字。

听歌：一只黑猫两只虎，两个柠檬一只狐，一个苹果一桶醋(α酮戊二酸脱氢酶)有人说黑猫是什么，那不就是乌头嘛。

硷基代谢终产物歌歌诀：嘌呤变尿酸，嘧啶水、碳、氨。

嘌呤硷代谢最后生成尿酸。

嘧啶硷最后变成水、二氧化碳、氨。

糖酵解所需酶歌糖酵解不稀奇，三个激酶要牢记，己糖激酶丙酮酸，6磷酸果糖激酶-1(糖酵解在细胞液)注：己糖激酶(葡萄糖激酶)、6磷酸果糖激酶1、丙酮酸激酶。

糖元酶歌糖元生化两个酶：和尚合媒姐画眉注：肝糖元合成用糖元合酶，肝糖元分解用磷酸化酶。

维生素与辅酶关系歌辅酶缩写维生素成分焦磷酸硫胺素TPP B1黄素腺嘌呤二核苷酸FAD B2辅酶I/辅酶II NAD+/NADP+ 尼克酰胺辅酶A CoASH 遍多酸磷酸吡哆醛B6辅酶B12 B12生物素生物素四氢叶酸叶酸歌诀：焦磷酸叫TPP，维生部分是B1.B2黄素腺嘌呤，缩写就叫FAD.尼克酰胺(维生素PP)辅Ⅰ、Ⅱ，遍多酸跟辅酶A，吡多醛是VB6，辅酶12B12，生物素还生物素，四氢叶酸还叶酸。

常见辅酶功能歌歌诀：Ⅰ、Ⅱ传氢A传酰，B2也把原子搬。

四氢12转移碳，转氨基用比多醛。

辅酶Ⅰ功能：氢原子传递。

辅酶Ⅱ功能：氢原子传递。

辅酶A功能：酰基转移。

黄素酶辅酶(含维生素B2)：氢原子传递。

四氢叶酸：“一碳基团”的生成及转移。

B12辅酶(含维生素B12)：“一碳基团”的生成及转移。

磷酸吡多醛：氨基转移、氨基酸脱羧等。

糖异生酶歌糖异生，丙酮酸，羧化羧激记心间。

果糖2块葡萄6，接上磷酸就记全。

糖异生的关键酶：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶、葡萄糖-6-磷酸酶。