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生物化学检验知识速记我跟你说，这生物化学检验知识速记，就像一场奇妙的寻宝之旅。
咱先从那些复杂的检验项目开始。
就说血糖检验吧，那可重要了。
我在实验室里，看着那些装着血液样本的小管子，它们就像一个个神秘的小世界。
有个新来的实习生，眼睛瞪得大大的，看着仪器，一脸紧张。
我就跟他说：“别慌，血糖检验，关键是那几个方法。
” 像葡萄糖氧化酶法，这名字听起来就像个神奇的咒语。
我拿着操作手册，指着上面的步骤说：“你看，这一步一步的，就像走迷宫，不能乱。
” 实习生点点头，眉头还是皱着，那认真劲儿就像要把这方法刻在脑子里。
还有肝功能检验呢。
那些指标，什么谷丙转氨酶、谷草转氨酶，名字都绕口得很。
我有个同事，戴着个眼镜，每次说到这些指标，他就像个老学究一样，摇头晃脑地说：“这谷丙转氨酶啊，就像肝脏的小卫士，它要是数值高了，肝脏可能就有情况了。
” 我们在办公室讨论这些的时候，墙上的钟“滴答滴答” 响，就像在给我们的讨论打节奏。
有次遇到个疑难病例，大家都在猜是啥问题，有个年轻医生就说：“会不会是谷丙转氨酶异常引起的？” 大家就七嘴八舌地分析起来，那场面热闹得像菜市场。
血脂检验也不简单。
那些甘油三酯、胆固醇之类的，就像一群调皮的小鬼。
我记得有个患者，是个胖胖的大叔，他来看检验结果。
我拿着报告跟他说：“您这甘油三酯有点高啊，得注意饮食。
” 大叔挠挠头，说：“哎呀，我就爱吃那些油腻的，这可咋办？” 我就笑着说：“您得少吃点肉，多吃点蔬菜水果，就像给身体来个大扫除。
” 大叔听了，苦着脸，那模样就像要他上刑场似的。
说到速记这些知识，得有自己的小窍门。
我把那些检验项目和指标编成顺口溜，像“血糖氧化酶法好，肝功转氨酶要记牢，血脂甘油胆固醇，高低都得瞧一瞧”。
每次考试前，学生们就念叨着这些顺口溜，就像念咒语一样。
有个学生，背得摇头晃脑，还跟我说：“老师，您这办法真灵，一下就记住了。
” 我听了，心里也高兴，就像自己的宝贝被人认可了。
这生物化学检验知识啊，虽然复杂，但只要找到方法，就像抓住了一把把小钥匙，能打开一扇扇医学的大门，在诊断疾病、守护健康的路上越走越稳呢。
生物化学笔记生物化学是研究生物体内化学反应及其调控的科学，以及生物分子的组成、结构、功能和相互作用的学科。
在本篇笔记中，我们将介绍一些关键概念和重要知识点。
一、生物大分子1. 蛋白质：蛋白质是生物体内功能最为多样的分子，由氨基酸残基组成。
蛋白质的结构分为一级至四级结构，不同结构决定了蛋白质的功能。
2. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内最主要的能源来源，由碳、氢、氧三种元素组成。
简单的碳水化合物有单糖、双糖，而复杂的碳水化合物包括多糖和淀粉。
3. 脂类：脂类是生物体内的重要能源储备物质和结构组分，包括甘油三酯、磷脂和类固醇等。
脂类在细胞膜的结构和功能以及信号传导中起重要作用。
二、酶的基本概念和功能1. 酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，可以加速反应速率，但不参与反应本身。
酶的活性受到温度、pH值和底物浓度的影响。
2. 酶的命名方式遵循国际酶学会（IUB）的命名规则，一般以底物名称后加“酶”的后缀命名。
3. 酶的功能多种多样，包括促进化学反应、调节代谢途径、合成新的化学物质等。
三、代谢途径1. 糖代谢：糖是生物体内的主要能源来源，糖代谢分为糖原的合成和降解过程。
糖原合成通过糖原合成酶来完成，而糖原降解则由糖原磷酸化酶和糖原酶协同完成。
2. 脂代谢：脂类代谢包括脂类的合成和降解过程。
脂类的合成需要通过酰基辅酶A（Acetyl-CoA）参与的反应来完成。
3. 氨基酸代谢：氨基酸代谢包括氨基酸的合成和降解过程。
氨基酸的合成可以通过氨基酸转氨酶催化来实现。
4. 核酸代谢：核酸代谢包括DNA和RNA的合成和降解过程。
DNA的合成需要以脱氧核苷酸为单体，RNA的合成则需要以核苷酸为单体。
四、酶动力学1. 酶动力学是研究酶催化的速率和影响因素的科学。
酶动力学常用的参数包括最大催化速率（Vmax）和米氏常数（Km）。
2. 米氏方程是描述酶催化速率和底物浓度之间关系的常用方程。
3. 酶抑制剂是能够抑制酶活性的分子，分为可逆抑制剂和不可逆抑制剂。
第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(aminoacid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu 和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链：肽键(peptidebond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
★1分子葡萄糖彻底氧化分解产生30或32个ATP，从糖原开始产生的葡萄糖彻底氧化分解产生31或33个ATP（原因少了糖酵解途径），3-磷酸甘油醛彻底氧化分解产生32或34个ATP，丙酮酸彻底氧化分解产生25个ATP，乳酸彻底氧化分解产生17.5个ATP★糖酵解：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸的过程并伴随着少量ATP 生成的过程。
分为葡萄糖分解成丙酮酸，即糖酵解途径和丙酮酸转变成乳酸两个途径。
糖酵解的生理意义：（1）缺氧状态下，迅速供能、（2）少数组织仅以此途径获能---红细胞、（3）有些组织即使在有氧条件下也以此途径获部分能量---白细胞、视网膜、（4）酵解还是彻底有氧氧化的前奏，准备阶段。
★糖的有氧氧化：指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。
是机体主要供能方式。
有氧氧化的生理意义：（1）糖、脂肪、蛋白质最终代谢通路。
（2）糖、脂肪、蛋白质代谢联系枢纽（互变机构）。
（3）产能最多途径：四次脱氢，一次底物磷酸化。
(4)循环的本身并不能释放大量能量，而是为氧化磷酸化反应生成ATP提供还原性的NADH、H+和FADH2。
★磷酸戊糖途径是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADH＋H+前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。
磷酸戊糖途径生理意义：（一）为核苷酸的生物合成提供核糖；（二）提供NADPH作为供氢体参与体内多种代谢反应。
★糖元合成的生理意义是储存能量，糖元分解的生理意义是维持血糖浓度。
★糖异生是指非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程，是体内单糖生物合成的唯一途径。
糖异生的生理意义：（一）维持血糖浓度恒定；（二）补充肝糖原；（三）调节酸碱平衡（乳酸异生为糖）★糖酵解的关键酶有：己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶。
关键反应：（1）葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖、（2）6-磷酸果糖转变为1,6-双磷酸果糖、(3)磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸，并通过底物水平磷酸化生成ATP。
生物化学重点笔记生物化学是一门研究生物体化学组成和生命过程中化学变化的科学，它是生命科学领域的重要基础学科之一。
以下是为您整理的生物化学重点笔记，希望能对您的学习有所帮助。
一、蛋白质蛋白质是生物体中最重要的大分子之一，具有多种重要的生物学功能。
（一）蛋白质的组成蛋白质的基本组成单位是氨基酸，自然界中存在 20 种常见的氨基酸。
每种氨基酸都具有一个氨基（NH₂）、一个羧基（COOH）和一个独特的侧链（R 基团）。
（二）蛋白质的结构蛋白质的结构层次包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1、一级结构：指氨基酸在肽链中的排列顺序，是蛋白质最基本的结构。
2、二级结构：主要有α螺旋、β折叠和β转角等形式，是通过氢键维持的局部空间结构。
3、三级结构：是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，由疏水作用、离子键、氢键和范德华力等维持。
4、四级结构：是指由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合形成的更复杂的空间结构。
（三）蛋白质的性质1、两性解离：在不同的 pH 条件下，蛋白质可以解离成带正电荷或负电荷的离子。
2、胶体性质：蛋白质溶液是一种胶体溶液，具有一定的稳定性。
3、变性和复性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其生物活性丧失，称为变性；变性的蛋白质在一定条件下可以恢复其空间结构和生物活性，称为复性。
二、核酸核酸是遗传信息的携带者，分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两类。
（一）核酸的组成核酸的基本组成单位是核苷酸，每个核苷酸由一个含氮碱基、一个戊糖和一个磷酸组成。
（二）DNA 的结构DNA 是双螺旋结构，两条链反向平行，碱基之间通过氢键互补配对。
（三）RNA 的种类和功能1、 mRNA（信使 RNA）：携带遗传信息，指导蛋白质的合成。
2、 tRNA（转运 RNA）：在蛋白质合成中转运氨基酸。
3、 rRNA（核糖体 RNA）：参与核糖体的组成，是蛋白质合成的场所。
生物化学重点笔记哎呀，一提到生物化学，那可真是一门让人又爱又恨的学科啊！我还记得当初学习这门课的时候，那叫一个头大。
不过，经过一番“摸爬滚打”，我总算是整理出了一份自认为还不错的重点笔记。
先来说说蛋白质这个部分吧。
蛋白质可是生物体内的“大明星”，它们无处不在，而且功能繁多。
老师在课上讲的时候，那真是滔滔不绝，而我则是在下面奋笔疾书。
蛋白质的结构那是相当复杂，一级结构、二级结构、三级结构、四级结构，一个比一个让人眼花缭乱。
就说二级结构吧，有α螺旋、β折叠、β转角这些玩意儿。
α螺旋就像是一个拧得紧紧的麻花，氨基酸链绕着中心轴一圈一圈地转。
想象一下，那就是一条长长的“氨基酸项链”，被巧妙地扭成了螺旋的形状。
每个氨基酸之间的距离、角度，那都是有讲究的，稍微有点偏差，这螺旋可就“变形”啦。
β折叠呢，则像是把一张张纸叠在一起，氨基酸链在平面上伸展然后折叠回来。
这折叠的地方啊，就像是折纸的折痕，整整齐齐，规规矩矩。
有时候我就在想，这大自然可真是个神奇的“建筑师”，能设计出这么精妙的结构。
再说说酶吧，这也是生物化学里的一个重要角色。
酶就像是生物体内的“小工人”，勤勤恳恳地干活，加速各种化学反应。
比如说消化酶，它们在我们的胃肠道里努力工作，把吃进去的大分子食物分解成小分子，让身体能够吸收利用。
还记得有一次做实验，我们要测定一种酶的活性。
那真是小心翼翼啊，每一步操作都不敢马虎。
试剂的添加量要精确到微升，反应的温度和时间也要严格控制。
我眼睛紧紧盯着试管，心里默默祈祷着实验能成功。
当看到最终的数据符合预期时，那种喜悦简直无法形容，感觉自己就像是一个成功的“科学家”。
还有糖类和脂类，这俩也是生物体内的重要物质。
糖类就像是身体的“能量库”，给我们提供动力。
葡萄糖、果糖、蔗糖，各种各样的糖，都有着自己的特点和作用。
脂类呢，则像是身体的“保暖衣”和“储备粮”，既能保护内脏，又能在需要的时候提供能量。
在学习生物化学的过程中，我发现这门学科其实就像是一个神秘的世界，充满了未知和惊喜。
生物化学重点绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第一章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg)组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
生物化学笔记生物化学是生物学和化学的交叉学科，主要研究生物体内化学反应的机理和过程。
它对于理解生命的本质和疾病的发生机制有着至关重要的作用。
以下是我对生物化学学习的一些笔记和心得。
糖是生物体内重要的能量来源，也是构成生物大分子的基本单元。
糖类可以分为单糖、双糖和多糖。
单糖是最简单的糖类，如葡萄糖和果糖。
双糖是由两个单糖分子连接而成的，如蔗糖和麦芽糖。
多糖是由多个单糖分子连接而成的，如淀粉和纤维素。
蛋白质是生物体内重要的生命物质，它们参与了几乎所有的生物过程。
蛋白质的结构和功能取决于其氨基酸序列。
根据蛋白质的结构和功能，可以将蛋白质分为酶、抗体、激素、血红蛋白等。
核酸是生物体内遗传信息的载体，它们可以分为DNA和RNA两种。
DNA 是生物体遗传信息的主要载体，而RNA则参与蛋白质的合成和其他生物过程。
脂质是生物体内重要的能量储存物质，它们包括脂肪酸、磷脂和胆固醇等。
脂质的合成和分解代谢对于能量的平衡和细胞膜的结构有着重要的作用。
维生素和矿物质是生物体内必需的营养物质，它们参与了生物体内许多重要的反应。
维生素分为水溶性和脂溶性两种，而矿物质则包括钙、铁、锌等。
生物体内的化学反应是复杂而有序的，它们通过各种代谢途径来合成和分解物质。
代谢途径包括糖代谢、蛋白质代谢、核酸代谢等。
这些代谢途径的调节对于维持生物体内的平衡至关重要。
生物氧化是生物体内释放能量的过程，它通过氧化还原反应将化学能转化为ATP中的能量。
生物氧化包括线粒体氧化、细胞质氧化和微粒体氧化等。
这些过程对于能量的产生和利用有着重要的作用。
基因表达调控是生物体内基因表达的调节过程，它决定了基因何时、何地以及何种程度的表达。
基因表达调控包括转录水平调控、转录后水平调控和翻译水平调控等。
这些过程对于细胞的分化、生长和凋亡有着重要的作用。
细胞信号转导是生物体内细胞之间的信息传递过程，它包括配体-受体相互作用、信号转导通路的激活和效应分子的产生等。
细胞信号转导对于细胞的生长、分化、凋亡和免疫反应等有着重要的作用。
王镜岩《生物化学》笔记（完整版）第一章蛋白质化学教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew)在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
【临床生物化学和生物化学检验】(第二版)☆课堂笔记目录第一章绪论（同书，略）....................................第 1 页第二章蛋白质与临床诊断...................................第1 页第三章糖代谢紊乱..........................................第3 页第四章血浆脂蛋白及其代谢紊乱.............................第9 页第五章体液平衡紊乱.......................................第15 页第六章钙磷镁与微量元素的临床生物化学.....................第22 页第六章钙磷镁与微量元素的临床生物化学(测定技术)...........第24 页第七章诊断酶学...........................................第25 页第八章肿瘤标志物.........................................第48 页第十章肝胆疾病的生物化学诊断.............................第28 页第十一章肾脏疾病的生物化学诊断...........................第31 页第十二章内分泌疾病的生物化学诊断.........................第40 页第十五章遗传病及遗传病的诊断.............................第41 页第十六章常用分析技术在临床生化中的应用...................第44 页第十七章血清酶定量的检测技术.............................第46 页第十八章基因诊断技术在医学检验中的应用...................第47 页第十九章临床生化分析仪的性能与应用.......................第50 页第二十章临床生物化学方法的选择、建立和评价................第51 页第二十一章临床生物化学检验质量控制.......................第53 页附录1：临床生物化学和生物化学检验教学要求.................第55 页附录2：HITACHI 7170A全自动生化分析仪....................第58 页【临床生物化学和生物化学检验】(第二版)☆课堂笔记第一章绪论（同书，略）结合珠蛋白(Hp)第1 页共58 页第二章蛋白质与临床诊断第一节健康与疾病时的血浆蛋白质理化性质元素组成两性电解质分子大小胶体性沉淀功能：1 营养2 缓冲和胶体渗透压 3 载体功能4 免疫与防御功能 5 凝血与纤溶 6 酶7 代谢调控8 组织结构（胶原蛋白等）9 基因调节研究领域：1、蛋白质理化性质方面2、蛋白质生理功能方面3、蛋白质的遗传与变异4、血液恶性肿瘤，肾疾病的诊理化性质：两对肽链;且有变异体，电泳位a2 带测定方法：免疫化学法（扩散,浊度）,化学法等功能：与红细胞中释出自由Hb 结合,防止Hb 从尿中丢失保存铁, 急性溶血后一周再生恢复临床意义：连续观察用与监测急性时相反应和溶血是否处于进行α2-巨球蛋白(AMG)理化性质：MW=62.5-80 万,含糖8%，4 亚基。
肝细胞与单核吞噬细胞系统中合成，半寿期 5 天。
断与预后的监测6、组织与细胞培养5、蛋白质表达与疾病的关系7、常见疾病的研究测定方法：免疫化学等功能：与多种分子和离子结合，影响蛋白水解酶活性分类：盐析法电泳分类功能分类血浆蛋白质的理化性质.功能与临床意义前白蛋白（PA）理化性质:MW=54000,肝细胞合成,半寿期12 小时测定方法：免疫化学等功能：营养指标，载体功能临床意义：营养不良，肝功不全，敏感性高，急性炎症，恶性肿瘤，肝硬化及肾炎低参考值：200—400mg/L白蛋白（ALB）理化性质：MW=66400，肝细胞合成，15-19 天测定方法：色素结合法:溴甲酚绿（BCG），溴甲酚紫（BCP）,盐析等功能：营养指标，载体功能临床意义：营养不良，肝功不全，急慢性肝疾病，敏感性较低。
参考值：35--50 g/Lα1-抗胰蛋白酶（AAT）理化性质：MW=5.5 万，PI 值4.8，含10-12%糖。
测定方法：免疫化学法，电泳等功能：蛋白酶抑制物。
如糜蛋白酶，弹性蛋白酶临床意义：低血浆AAT-胎儿呼吸迫综合症参考值：< 500mg/Lα1-酸性糖蛋白（AAG）理化性质：MW=4 万，PI 值2.7-3.5，含约45%糖。
肝合成（N），肿瘤细胞合成测定方法：免疫化学法（扩散,浊度）,化学法等功能：与免疫防御功能有关，机制不详。
临床意义：急性时相反应指标；风湿，肿瘤，AMI 升高,营养不良降低, 严重肝损伤降低参考值：500—1500mg / L甲胎蛋白(AFP)理化性质：MW=6.9 万，胎儿肝合成，成人量微，肿瘤细胞合成。
测定方法：免疫化学法（扩散,火箭电泳）,酶标法等功能：胎儿血浆主要蛋白质。
临床意义：胎儿产前监测（羊水或母血）遗传病及异常疾病增高等,肝癌患者检查（80%增高原发）参考值: < 30μg/L(成人)< 500mg/L(新生儿) 临床意义：铜蓝蛋白(CER)理化性质：MW=12-16 万,不易纯化,含6-7 铜原子,含糖10%,具遗传基因多态性,具氧化酶活性。
测定方法：免疫化学等功能：具氧化酶活性且起抗氧化剂作用，铜代谢库。
临床意义：增加—感染,创伤,肿瘤; 降低--营养不良，严重肝病及肾综;协助诊断Wilson 病转铁蛋白(TRF)理化性质：MW=7.7 万,含糖6%，肝细胞合成，半寿期7 天，可逆结合多价离子，Fe,Cu,Zn,Co 等，一分子TRF 可结合两个三价铁。
测定方法：化学法等功能：血TRF 浓度受铁供应调节，运输铁。
缺铁TRF 升，铁治疗后恢复。
临床意义：贫血的诊断和对治疗的监测参考值： 2.20--4.00 g/L (成人)1.30--2.75 g/L (新生儿)TRF(g/L)=TIBC(mg/L)*0.7血红素结合蛋白(Hpx)理化性质：单链多肽，分子量入电泳位a2 带测定方法：免疫化学法（扩散,浊度）,化学法等功能：与游离血红素特异结合，配合结合珠蛋白对Hb 进行处理。
血红素不溶于水。
保护铁，避免Hb 与血红素从肾排出。
临床意义：参考值：500－1000 μg/Lβ2微球蛋白(BMG)理化性质：MW=11800 ，存在细胞表面，特别是淋巴和肿瘤细胞。
释放入血循环。
半衰期107 分钟，几乎由肾小管回收。
测定方法：放射免疫化学等功能：肾小管功能。
临床意义：肾功能衰竭，炎症及肿瘤时，血浆浓度增高，监测肾小管功能。
特别是肾移植排斥反应可出现尿排BMG 增加。
参考值： 1.0 —2.6 μg/L （血浆）0.03—0.37 mg/d ( 尿液）C-反应蛋白质(CRP)Libaiwa 整理制作理化性质：MW11.5-14 万,r 区带,五亚基多聚体测定方法：半定量沉淀法（早），免疫化学法。
【临床生物化学和生物化学检验】(第二版)☆课堂笔记第2 页共58 页功能：激活补体，免疫调理、吞噬临床意义：急性时相反应的一个极灵敏的指标，血浆CRP 浓度在AMI，创伤，感染，炎症，外科手术，肿瘤浸润时迅速显著增高，（2000 倍）。
参考值：800-8000 μg/L (免疫扩散)其他血浆蛋白质α1 抗糜蛋白酶：MW 6.8 万，APR 之一来源胚胎的血浆蛋白质1、使用过的其它名称3、氨基酸序列及三维空间结构5、细胞类型及表达调控7、基因结构及其染色体定位9、信号传递机制，途径和类型2、分子大小，分子特性，分子量4、交叉反应性6、物理化学性质8、受体类型溶菌酶: MW 1.5 万。
蛋白质测定一般利用蛋白质以下的结构或性质癌胚抗原: MW 近20 万的糖蛋白。
1、元素组成测定2、重复的肽链结构关于血浆蛋白质的正常参考值3、酪氨酸和色氨酸对Folin-酚试剂或UV 吸收年龄组的变异: 新生儿/胎儿组；8-95 岁年龄组分布调查特征4、与色素结合的能力双缩脲法5、沉淀后借浊度或光折射测定性别差异个体不同时期的差异及个体间差异疾病时血浆蛋白质变化的图谱特征关于急性时相反应蛋白（APR）：风湿病；肝疾病；选择性蛋白质的丢失；妊娠期及高雌激素血症；遗传性疾病；几种疾病时血浆（清）蛋白质的变化图谱蛋白种类成人肾病肝硬化骨髓瘤蛋白质中的肽键（-CONH-）在缄性溶液中能与铜离子作用而产生紫红色络合物。
条件：至少含两个肽键（-CONH-）基团才能和Cu2+络合物,氨基酸及二肽无反应,三肽以上才能反应。
本反应非蛋白质所特有！各种蛋白质呈色程度基本相同，方法简便！凯氏定氮法总蛋白白蛋白66-83g/L 降低35-50g/L 降低降低降低升高降低消化用浓硫酸将蛋白质消化为硫酸铵；蒸馏用碱性溶液碱化消化液并蒸馏挥发；α1 球蛋白2-7 降/正正/降正常吸收用酸性溶液（硼酸）吸收气态氨α2 球蛋白 1.8-4.8 升/正正/降β球蛋白6-11.5 正/升升高正常正常滴定用标准碱（已标定NaOH）滴定γ球蛋白6-21.5血浆蛋白质的检测及其临床应用降升高升高明显酚试剂法蛋白质先与碱性硫酸铜作用,后与酚试剂反应呈色。
1、定量化学测定TPr，Alb2、电泳测定3、特异定量测定血清总蛋白测定假设：（1）纯多肽链，含氮量平均为16 %（2）与化学试剂反应性一致，仅为相对定量灵敏度为10-60 μg/ml，为双缩脲法100 倍。
紫外分光光度法许多蛋白质由于含酪氨酸和色氨酸,在280nm 处有一吸收峰,可用于测定蛋白质但避免核酸干扰。
1.凯氏定氮法－参考标准方法2. UV 法3.双缩脲法( 推荐) （1）Lowry-Kalcker 公式4.散射比浊法血清蛋白质的电泳分析5.酚试剂法 6.染料结合法蛋白质浓度（mg/ml）=1.45 A 280 - 0.74 A 260（2）Warburg-Christian 公式1、醋酸纤维薄膜(CAM)电泳2、聚丙烯酰胺凝胶电泳3、等电聚焦电免疫化学法测定个别蛋白质蛋白质浓度（mg/ml）=1.55 A280- 0.76 A260染料（色素）结合法1、散射比浊法2、透射比浊法在酸性环境下，带正电的蛋白质与带负电的阴离子产生颜色反应，可比色测定。
第二节细胞骨架蛋白优点：操作简便，快速，重复性好，灵敏度高，干扰因素较少（G-250）微管微丝中间纤维缺点：特异性不高三种比色法和紫外分光光度法测定蛋白质的比较第三节细胞调节因子细胞调节因子是一组小分子或中分子量的可溶性蛋白质（多肽）与糖方法间的误差灵敏度干扰程度蛋白质快速性、复杂性双缩脲100μg 中等小快速简易蛋白，具有强大的和多方面的生物学效应。
