酶化学

酶化学的概念酶化学是指研究酶的物理性质、结构、功能和催化机理等方面的科学领域。

酶是生物体内的一类特殊蛋白质分子，具有高度的专一性和高效的催化活性。

它在生物体内扮演着极为重要的角色，参与几乎所有生物体内的代谢过程。

酶的研究涉及到许多学科，如生物化学、生物物理学、分子生物学、结构生物学等。

酶的分类：酶可以按照催化反应的类别进行分类，包括氧化还原酶、转移酶、水解酶、合成酶等等。

酶还可按照酶本身的性质进行分类，如氧化酶、脱羧酶、脱氢酶、酯酶、蛋白水解酶等。

每一类酶都有独特的催化机理和底物特异性。

酶的物理性质：酶是大分子量的蛋白质，通常由数百个氨基酸残基组成。

酶的大部分结构是由α-螺旋和β-折叠片段构成的。

酶的结构对其催化活性和底物特异性起着至关重要的作用。

酶还具有空间构象的变化能力，可以通过构象变化来调控其活性。

此外，酶还可以与底物和辅助物质结合形成酶底物和酶产物复合物，在催化过程中发挥重要作用。

酶的功能：酶主要通过催化底物的化学变化来实现其功能。

酶催化反应可以加速底物的反应速率，使反应在生物体内以可控的速率进行。

此外，酶还展示出高度的底物特异性，即只催化特定的底物分子。

酶的底物特异性由其活性中心和底物分子的互作以及结构适配性决定。

酶的催化机理：酶催化反应的机理通常可以分为两种主要类型，即酶促反应中的酸碱催化和酶促反应中的亲核催化。

酶促反应中的酸碱催化是指酶中的酸碱基团参与了底物的质子交换过程，从而改变了底物的活性。

酶促反应中的亲核催化是指酶通过提供亲核基团来引发底物分子的亲核进攻，从而促进了底物分子的化学反应。

酶的调控：酶活性的调控对于维持生物体内代谢的平衡和适应环境变化起着重要作用。

酶活性可以通过多种方式进行调控，包括底物浓度、辅助物质和蛋白质结构等方面的调控。

酶的活性还可以通过其他分子的结合或去结合来调节。

酶的调控通常会发生在多个层面，从基因转录、转录后修饰到蛋白质的空间结构调整等。

酶的应用：酶在许多领域都有广泛的应用。

酶化学（一）名词解释1．全酶（holoenzyme）与酶蛋白（apoenzyme）2．米氏常数（K m值，Michaelis constant）3．底物专一性（substrate specificity）4．绝对专一性（absolute specificity）、相对专一性与立体异构专一性（stereospecificity）5．辅基（prosthetic group）与辅酶（coenzyme）6．单体酶（monomeric enzyme）7．寡聚酶（oligomeric enzyme）8．多酶体系（multienzyme system）9．激活剂（activator）10．抑制剂（inhibitor inhibiton）11．酶的失活与抑制12．可逆抑制（reversible inhibition）与不可逆抑制（irreversible inhibition）13．竞争性抑制（competitive inhibition）与非竞争性抑制（noncompetitive inhibition）14．变构酶（allosteric enzyme）15．同工酶（isozyme）16．诱导酶（induced enzyme）17．酶原（zymogen或proenzyme）与酶原的激活（proenzyme activation）18．酶反应的初速度（initial speed）19．酶活力（enzyme activity）与酶的比活力（enzymatic compare energy）20．活性中心（active center）21．酶的转换数k cat（turnover number）22．核酶（ribozyme）23．抗体酶（abzyme）24．固定化酶（immobilized enzyme）（二）英文缩写符号1．NAD+（nicotinamide adenine dinucleotide）2．FAD（flavin adenine dinucleotide）3．THFA（tetrahydrofolic acid）4．NADP+（nicotinamide adenine dinucleotide phosphate）5．FMN（flavin mononucleotide）6．CoA（coenzyme A）7．PLP（pyridoxal phosphate）8．BCCP（biotin carboxyl carrier protein）9．ACP（acyl carrier protein）（三）填空题1．酶是产生的，具有催化活性的。

第三章酶化学1．试比较酶与非酶催化剂的异同点。

2．解释酶作用专一性的假说有哪些？各自的要点是什么？3．酶的习惯命名法的命名原则是什么？5．已知丙氨酸是某酶的底物结合部位上的一个氨基酸；一次突变丙氨酸转变为甘氨酸，但酶活性没有受到影响。

在另一次突变时，丙氨酸变成了谷氨酸，使该酶的活性明显丧失，请分析原因。

6．在一酶促反应中，若底物浓度为饱和，并有一种抑制剂存在，问：1）继续增加底物浓度，2）增加抑制剂浓度，反应速度将如何变化？为什么？8．何谓共价调节酶？举例说明其如何通过自身活性的变化实现对代谢的调节。

10．举例说明酶的专一性及其研究意义是什么？12．下表数据是在没有抑制剂存在或有不同浓度的抑制剂存在时测得的反应速度随底物浓度变化的情况：1）无抑制剂存在时，反应的最大速度和Km是多少？2）若有2mmol的抑制剂存在，反应的最大速度和Km又是多少？该抑制剂属于何种类型的抑制作用？EI复合物的解离常数是多少？3）若有100mmol的抑制剂存在，最大反应速度和Km又是多少？该种抑制剂属于何种类型的抑制作用？EI复合物的解离常数是多少？13．举例说明酶的竞争性抑制作用及其研究意义。

16．酶原及酶原激活的生物学意义是什么？17．为什么吸烟者患肺气肿的可能性较大？18．从一级结构看，胰蛋白酶含有13个赖氨酸和2个精氨酸，为什么胰蛋白酶不能水解自身？20．以E．coli天冬氨酸转氨甲酰酶（ATCase）为例说明变构酶的结构特征及其在代谢调节中的作用？21．虽然凝血酶和胰蛋白酶的性质有许多相似之处，但胰蛋白酶原经自身催化可转变为胰蛋白酶，而凝血酶原不能，为什么？22．何谓同工酶？举例说明其分子结构的特征及研究意义？23．胰蛋白酶原的第2，3，4，5位氨基酸都是天门冬氨酸，这一结构特征的意义是什么？24．为什么胰脏酶原激活过程中产生的肽链的C一末端氨基酸一般是精或赖氨酸？27．为什么说N一磷乙酰基L一天门冬氨酸（PALA）是研究天门冬氨酸转氨甲酸酶（AT －Case）性质的特异性试剂？28．碱性磷酸酶水解1一磷酸葡萄糖产生葡萄糖和磷酸。

课外练习题一、名词解释1、酶：是活细胞产生的对其特异底物起高效催化作用的生物分子，包括蛋白质和核酸等，所以又称为生物催化剂。

2、辅酶：是结合酶的非蛋白质部分，与酶蛋白以非共价键的方式结合，结合比较疏松，可以用透析和超滤法除去。

3、酶的活性中心：在酶分子表面上由必须基团形成一定的空间结构，能与底物结合并将底物转变为产物，这个包括底物结合基团和催化基团的区域称为酶的活性中心。

4、同工酶：在同种生物体内，催化相同的化学反应，但酶本身的分子结构和理化性质不同的一组酶。

5、诱导契合：酶活性中心的某些氨基酸残基或基团可以在底物的诱导下获得正确的空间定位，以利于底物的结合与催化。

二、符号辨识1、FMN：黄素单核苷酸；2、LTPP：焦磷酸硫胺素；3、THP：四氢叶酸；4、Km：米氏常数，酶促反应速度达到最大速度一半时的底物浓度；5、IU：酶活性的国际单位；三、填空1、酶促反应具有高效性、专一性、（不稳定性）以及酶活性受到（调节和控制）的特点；2、酶作用的专一性有立体化学专一性和非立体化学专一性两种类型。

其中，立体化学专一性包括（立体异构）专一性和（几何异构）专一性，非立体化学专一性包括（键）专一性、（基团）专一性和（绝对）专一性。

3、酶的辅助因子包括（金属离子）、（小分子有机物）和（蛋白质辅酶）；4、辅酶是结合酶的非蛋白质部分，与酶蛋白以（非共价键）的方式结合，结合比较（疏松），可以用透析和超滤法除去。

5、辅基是结合酶的非蛋白质部分，与酶蛋白以（共价键）的方式结合，结合比较（紧密），不能用透析和超滤法除去。

6、完全由蛋白质组成没有辅助因子的酶是（单纯酶）。

如各种水解酶；7、酶蛋白只有一条多肽链，大多催化水解反应，这样的酶是（单体酶）；8、酶蛋白由几条至几十条多肽链亚基组成，这些多肽链或相同或不同，这样的酶被称为（寡聚酶）；9、由几种酶彼此嵌合形成，有利于一系列反应连续进行的复合体被称为（多酶复合酶）；10、酶的系统命名法可以简单表示为：（底物）＋（反应性质）＋酶11、依据国际酶学委员会的规定，按催化反应的类型，酶可分为6大类，即（氧化还原酶类）、（转移酶类）、（水解酶类）、（裂合酶类）、（异构酶类）和（合成酶类）。

第三章酶学I 主要内容一、酶的组成分类1．酶的化学本质是蛋白质，可以分为简单蛋白和结合蛋白。

2．简单蛋白质酶类：这些酶的活性仅仅由它们的蛋白质结构决定。

3．结合蛋白质酶类：这些酶的活性取决于酶蛋白和辅因子两部分。

辅因子主要包括无机离子和有机小分子两种物质，其中有机小分子又根据其与酶蛋白结合的紧密程度不同分为辅酶和辅基。

在结合蛋白质酶类分子中，酶促反应的专一性主要由酶蛋白质的结构决定，催化性质则主要由辅因子化学结构所决定。

二、酶的催化特性1．高效性：酶的催化效率非常高，酶促反应的速度与化学催化剂催化的反应速度高1010倍左右。

2．专一性：每一种酶只能作用于某一类或某一种物质。

根据专一性的程度可分为绝对、相对专一性和立体结构专一性三种类型。

3．温和性：酶一般是在体温、近中性的pH及有水的环境下进行，作用条件较为温和。

4．酶活性的可调节性：细胞内酶活性可以受底物浓度、产物浓度等许多因素的影响。

三、酶的命名和分类1．命名法：习惯命名法和系统命名法。

2．国际系统分类和编号：根据国际系统分类法的原则，所有的酶促反应按反应性质分为六大类，用1，2，3，4，5，6的编号来表示。

1-氧化还原酶类；2-转移酶类；3-水解酶类；4-裂合酶类；5-异构酶类；6-合成酶类。

如：Ecl.1.1.27 乳酸：NAD+氧化还原酶。

四、酶活力(或酶活性)、比活力表示法用反应初速度表示酶活力。

酶活力单位：U；酶的比活力：U／mg蛋白质五、酶促反应动力学1．底物浓度对酶促反应速度的影响。

米氏常数(Km)：当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。

它是酶的特征性常数之一，只与酶的种类有关，而与底物浓度无关；米氏常数(Km)的测定主要采用双倒数作图法。

2．温度对酶反应速度的影响：最适温度：酶反应速度最大的环境温度，它是酶的条件性特征常数，只在一定情况下才有意义。

3．pH对酶促反应速度的影响：最适pH：酶反应速度最大的介质pH值。

4．酶浓度对酶反应速度的影响：当底物浓度远远大于酶浓度时，反应速度与酶浓度成正比。

酶化学单体酶：由一条肽链组成，一般不需要辅助因子。

寡聚酶：由两个或两个以上亚基组成的酶。

大多是调节酶，多含偶数个亚基。

同工酶：指催化化学反应相同，蛋白质分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

酶的比活力：每毫克酶蛋白中所含有的酶活力单位。

回收率：每次提纯后酶制剂的比活力/提取液总活力。

纯化倍数：每次提纯后酶制剂比活力/提取液比活力。

组成酶：是细胞从恒定速率和恒定数量生成的酶类，是细胞中天然存在的，其含量较稳定，一般不受外界条件的影响。

诱导酶：是细胞中进入特定的诱导底物后，被诱导生成的，其有无及含量的多少受外界条件的影响。

酸碱催化：由质子转移所致的催化作用为酸碱催化作用；由催化剂向反应物提供质子为酸催化，由催化剂从反应物中夺取质子为碱催化。

共价催化：在酶催化反应过程中，酶与底物以共价键结合成中间物过滤态以加速反应。

即在催化时，亲核催化剂或亲电催化剂能分别放出点子或汲取电子，并作用于底物的缺电子反应中心或负电中心，迅速形成不稳定的共价键中间复合物，降低反应活化能，使反应加速。

酶的亲核标记：根据酶与底物能特异性结合的性质，设计合成一种含反应基因的底物类似物，作为活性部位的标定试剂，它能像底物一样进入酶的活性部位，并以其活泼的化学基团与酶的活性基团的某些特定基因共价结合，使酶失去活性。

Ks型不可逆抑制剂：这类抑制剂主要作用于酶活性部位的必须基团，但也作用于酶非活性部位，取决于抑制剂与酶活性部位必须基团在反应前形成非共价络合物的解离常数以及与非活性部位同类基团形成非共价络合物的解离常数之比，即Ks的比值，故称为Ks型不可逆抑制剂。

Kcat型不可逆抑制剂：这类抑制剂不但具有与天然底物相类似的结构，而且本身也是酶的底物，可被酶催化而发生类似底物的变化。

但这类抑制剂还有一种潜伏性的反应基团，这种基团可因酶的催化而暴露或活化，作用于酶活性中心或辅基，使酶共价共价修饰而失活。

酶分子修饰：通过各种方法使酶分子的结构发生某些改变，从而改变酶的某些特性和功能的过程，称为酶分子修饰。

Section 3酶化学酶是由活细胞产生的，以蛋白质为主要成分的并具有极强的催化能力和高度专一性的生物催化剂，其化学本质是蛋白质。

一、酶的分类①氧化还原酶类：催化氧化还原反应、电子及氢的转移，如琥珀酸脱氢酶②转移酶：催化分子间基团的转移，如谷丙转氨酶GPT③水解酶：催化水解反应，如蛋白酶④裂解酶：催化非水解地除去底物分子中的基团及其逆反应，如草酰乙酸脱羧酶⑤异构酶：催化分子异构，产生同分异构体，如普通糖磷酸异构酶⑥合成酶：在ATP的作用下，合成有关物质，如丙酮酸羧化酶二、酶的化学本质1大部分酶是蛋白质，酶是生物体合成的具有催化作用的蛋白质，某些核酸有催化活性，如核酶（ribozyme）；某些抗体有催化活性，如抗体酶（abzyme）。

有的酶为结合蛋白，分子中除了蛋白质外，还有其他非蛋白质物质。

结合蛋白的蛋白质部分叫酶蛋白，非蛋白质部分根据其与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶和辅基。

前者与酶蛋白分子结合较疏松，后者结合较为紧密。

酶蛋白与辅因子单独存在时均无活性，二者结合才能产生活力。

酶蛋白与辅酶组成的完整分子为全酶。

全酶=酶蛋白+辅因子金属离子辅因子辅基小分子有机物辅酶决定酶催化专一性的是蛋白质部分。

三、酶的特性1、高效性2、专一性（specificaty）：一种酶只作用于一种或一类底物（substrate，S，既被酶作用的物质）◆结构专一性①绝对专一性②相对专一性A基团专一性B键专一性◆立体异构专一性3、高敏感性：即酶易失活，酶作用需要比较温和的条件，如常温、常压和接近中性的酸碱度等。

这是由于酶的化学本质为蛋白质，凡使蛋白质变性的因素都能使蛋白质失活4、可调节性：包括抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活和激素控制等5、与辅酶、辅基和金属离子的相关性：结合酶的催化活性与辅酶、辅基和金属离子的作用是相关的。

四、酶的结构与功能酶的活性部位又称酶的活性中心，是指酶分子中直接同底物结合，并起催化反应的空间部位。