第五章 酶化学

姓名______________学号________________ 成绩_____________第五章酶化学一、是非题1.所有具有催化作用的物质都是酶。

2.核酶是核糖核酸酶的简称。

3.酶能加快化学反应达到平衡的速度，但不改变反应的平衡点。

4.酶的化学本质是蛋白质。

5.核酶只能以RNA为底物进行催化反应。

6.酶蛋白和蛋白质虽然称呼不同，其基本功能是相同的。

7.酶制品的纯度越高，活性越高。

8.表示酶量，不能用重量单位，要用活力单位表示。

9.酶可以促进化学反应向正或反反应方向转移。

10.对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。

11.有1g 粗酶制剂经纯化后得到10mg 电泳纯的酶制剂，那么酶的比活力较原来提高了100 倍。

12.辅酶与辅基的区别只在于他们与蛋白质结合的牢固程度不同，并无严格的界限。

13.利用过渡态类似物为半抗原，免疫动物获得抗体，从抗体中筛选具有催化活性的免疫球蛋白，这是迄今为止获得抗体酶的唯一方法。

14.酶促反应的初速度与底物浓度无关。

15.某些酶的Km由于代谢产物存在而发生改变，而这些代谢产物在结构上与底物无关。

16.一种酶有几种底物就有几种Km值。

17.当[S]>>Km时，V趋向于Vmax，此时只有通过增加[E]来增加V。

18.酶的最适pH值是一个常数，每一种酶只有一个确定的最适pH值。

19.增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。

20.酶促反应速度取决于酶-底物复合物分解形成产物和酶的速度。

21.酶的抑制剂可引起酶活力下降或消失，但并不引起酶变性。

22.用增加底物浓度的方法可部分或全部解除酶的非竞争性抑制。

23.竞争性抑制剂与酶的结合位点同底物与酶的结合位点相同。

24.反竞争性抑制剂不会改变酶的最大反应速度。

25.酶的转换数可以反应酶的催化效率。

26.Km 值是酶的特征常数，有的酶虽然有几种底物，但Km 值是固定不变的。

27.Km 是酶的特征常数，与酶的底物、底物浓度以及温度等因素无关。

第五章酶化学一：填空题1.全酶由________________和________________组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中________________决定酶的专一性和高效率，________________起传递电子、原子或化学基团的作用。

2.辅助因子包括________________，________________和________________等。

其中________________与酶蛋白结合紧密，需要________________除去，________________与酶蛋白结合疏松，可用________________除去。

3.酶是由________________产生的，具有催化能力的________________。

4.酶活力的调节包括酶________________的调节和酶________________的调节。

5.T.R.Cech和S.Altman因各自发现了________________而共同获得1989年的诺贝尔奖(化学奖)。

6.1986年，R.A.Lerner和P.G.Schultz等人发现了具有催化活性的________________，称________________。

7.根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可以分为六大类________________，________________，________________，________________，________________和________________。

8.按国际酶学委员会的规定，每一种酶都有一个唯一的编号。

醇脱氢酶的编号是EC1.1.1.1，EC代表________________，4个数字分别代表________________，________________，________________和________________。

9.根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为________________专一性、________________专一性和________________专一性。

第五章 酶与维生素一、名词解释1．米氏常数（Km 值）：当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度称为米氏常数。

2. 活性中心：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位称为酶的活性中心。

3．辅基：是指以共价键和酶蛋白相结合的辅助因子，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与酶蛋白分开。

4．单体酶：只有一条多肽链，分子量在35000~13000，一般多属于水解酶。

如胰蛋白酶、溶菌酶和胃蛋白酶等。

5. 酶的比活力：指每毫克酶蛋白所含的活力单位数。

6．多酶体系：由几种功能相关的酶彼此嵌合而形成的复合体，分子量一般在几百万以上。

7．激活剂：凡能增加酶活性的物质，通称为激活剂。

8．抑制剂：凡是能降低或抑制酶活性但不引起酶变性的物质称为酶的抑制剂。

9．变构酶：某些小分子物质与酶的调解中心相结合，改变酶的构象而使酶的活性发生改变，这种调节酶活性的方式称为变构调节，具有变构调节的酶称为变构酶。

10．同工酶：指能催化相同的化学反应，但其蛋白质的分子结构、理化性质以及免疫学性质不同的一组酶。

11．酶原：有些酶（如消化系酶和凝血酶）在细胞内初合成或分泌时是无活性的，这些有活性的酶的前身称为酶原。

二、填空题1．酶是 活细胞 产生的，具有催化活性的 蛋白质 或 核酸 。

2．酶具有 高效性 、 专一性 、 作用条件温和 和 受调控性 等催化特点。

3．影响酶促反应速度的因素有 底物浓度 、 酶浓度 、 PH 、 温度 、 激活剂 和 抑制剂 。

4. 与酶催化高效率有关的因素有 邻近效应和定向效应 、 诱底物分子的“张力”和“形变”效应 、 酸碱催化 、 共价催化 、 活性中心的低介电性 等。

5．丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的 竞争性 抑制剂。

6．变构酶的特点是：（1） 由多个亚基组成 ，（2） 具有T 态和R 态两种构象 ，它不符合一般的 米氏方程 ，当以V 对[S]作图时，它表现出 S 型曲线，而非 矩形 曲线。

第五章酶化学一：填空题1.全酶由________________和_____________组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中________________决定酶的专一性和高效率，________________起传递电子、原子或化学基团的作用。

2.辅助因子包括________________，________________和________________等。

其中________________与酶蛋白结合紧密，需要________________除去，________________与酶蛋白结合疏松，可用________________除去。

3.酶是由________________产生的，具有催化能力的________________。

4.酶活力的调节包括酶________________的调节和酶________________的调节。

5.T.R.Cech和S.Altman因各自发现了________________而共同获得1989年的诺贝尔奖(化学奖)。

6.1986年，R.A.Lerner和P.G.Schultz等人发现了具有催化活性的________________，称________________。

7.根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可以分为六大类________________，________________，________________，________________，________________和________________。

8.按国际酶学委员会的规定，每一种酶都有一个唯一的编号。

醇脱氢酶的编号是EC1.1.1.1，EC代表________________，4个数字分别代表________________，________________，________________和________________。

9.根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为________________专一性、________________专一性和________________专一性。

第五章酶化学一、填空题1．全酶由酶蛋白和辅助因子组成。

辅助因子包括辅酶和辅基等。

其中辅基与酶蛋白结合紧密，辅酶与酶蛋白结合疏松。

2．根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可以分为六大类氧化还原酶类，转移酶类，水解酶类，裂合酶类，异构酶类和连接酶类。

3．根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为绝对专一性、相对专一性和立体专一性。

4．关于酶作用专一性提出的假说有锁钥学说和诱导契合假说等几种。

5．酶的活性中心包括结合部位和催化部位两个功能部位，其中结合部位直接与底物结合，决定酶的专一性，催化部位直接参加催化，决定催化反应的性质。

6．酶活力是指酶所催化的化学反应的速率。

酶活力的大小用酶活力单位来表示。

7．酶促动力学的双倒数作图（Lineweaver－Burk作图法），得到的直线在横轴上的截距为 -1/km ，纵轴上的截距为 1/Vmax 。

8．糖原磷酸化酶是通过磷酸化与脱磷酸化进行共价修饰调节酶活性。

9．酶的活性部位通常位于酶分子表面的疏水裂隙中，即位于疏水的微环境中，从而使酶与底物之间的作用加强。

10．酶反应速度受许多因素的影响。

以反应速度对底物浓度作图，得到的是一条双曲线。

11．有的酶在分泌时是无活性的酶原，需要经某种酶或酸将其分子作适当的改变或切去一部分才能呈现活性，这种激活过程称酶原激活作用。

12．有些酶分子除具有与底物结合的活性部位外，还具有与非底物的化学物质结合的部位，这种部位有别于活性部位，而且与之结合的物质都对其反应速率有调节作用，故称别构部位，具有该部位的酶称别构酶。

13．根据酶蛋白分子的特点将酶分为三类，即单体酶、寡聚酶和多酶复合物。

二、选择题：1．下列有关酶的描述正确的是？（ A ）（A）组成酶活性中心的各个基团可能来自同一条多肽链，也可能来自不同多肽链。

（B）酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。

（C）酶活力随反应温度升高而不断地加大。

（D）酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短，则最适温度低。

酶化学单体酶：由一条肽链组成，一般不需要辅助因子。

寡聚酶：由两个或两个以上亚基组成的酶。

大多是调节酶，多含偶数个亚基。

同工酶：指催化化学反应相同，蛋白质分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

酶的比活力：每毫克酶蛋白中所含有的酶活力单位。

回收率：每次提纯后酶制剂的比活力/提取液总活力。

纯化倍数：每次提纯后酶制剂比活力/提取液比活力。

组成酶：是细胞从恒定速率和恒定数量生成的酶类，是细胞中天然存在的，其含量较稳定，一般不受外界条件的影响。

诱导酶：是细胞中进入特定的诱导底物后，被诱导生成的，其有无及含量的多少受外界条件的影响。

酸碱催化：由质子转移所致的催化作用为酸碱催化作用；由催化剂向反应物提供质子为酸催化，由催化剂从反应物中夺取质子为碱催化。

共价催化：在酶催化反应过程中，酶与底物以共价键结合成中间物过滤态以加速反应。

即在催化时，亲核催化剂或亲电催化剂能分别放出点子或汲取电子，并作用于底物的缺电子反应中心或负电中心，迅速形成不稳定的共价键中间复合物，降低反应活化能，使反应加速。

酶的亲核标记：根据酶与底物能特异性结合的性质，设计合成一种含反应基因的底物类似物，作为活性部位的标定试剂，它能像底物一样进入酶的活性部位，并以其活泼的化学基团与酶的活性基团的某些特定基因共价结合，使酶失去活性。

Ks型不可逆抑制剂：这类抑制剂主要作用于酶活性部位的必须基团，但也作用于酶非活性部位，取决于抑制剂与酶活性部位必须基团在反应前形成非共价络合物的解离常数以及与非活性部位同类基团形成非共价络合物的解离常数之比，即Ks的比值，故称为Ks型不可逆抑制剂。

Kcat型不可逆抑制剂：这类抑制剂不但具有与天然底物相类似的结构，而且本身也是酶的底物，可被酶催化而发生类似底物的变化。

但这类抑制剂还有一种潜伏性的反应基团，这种基团可因酶的催化而暴露或活化，作用于酶活性中心或辅基，使酶共价共价修饰而失活。

酶分子修饰：通过各种方法使酶分子的结构发生某些改变，从而改变酶的某些特性和功能的过程，称为酶分子修饰。

第五章酶第一节概述一、酶的概念酶是由活性细胞产生的、具有高效催化能力和催化专一性的蛋白质，又叫生物催化剂。

酶(enzyme) 是由生物细胞合成的,以蛋白质为主要成分的生物催化剂。

不同生物体所含的酶在种类和数量上各有不同，这种差异决定了生物的代谢类型。

二、酶催化作用的特点1、酶与非生物催化剂的共性：1) 用量少、催化效率高。

2) 都能降低反应的活化能。

3) 能加快反应的速度，但不改变反应的平衡点。

4) 反应前后不发生质与量的变化。

2、酶作为生物催化剂的特性1) 催化效率极高（immense catalytic power ）可用分子比（molecular ratio)来表示，即每摩尔的酶催化底物的摩尔数。

酶反应的速度比无催化剂高108－1020倍，比其他催化剂高107－1013倍酶作为催化剂比一般催化剂更显著地降低活化能，催化效率更高。

通常用酶的转换数(turnover number,TN，或催化常数K cat)来表示酶的催化效率。

它们是指在一定条件下，每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。

Kcat:103～1062) 高度的专一性(highly specific ）∶所谓酶的专一性是酶对反应物(底物)的选择性绝对专一性：一种酶只能作用于特定的底物。

发生特定的反应，对其他任何物质都没有作用。

相对专一性：有些酶的专一性较低，对具有相同化学键或成键基团的底物都具有催化性能。

立体异构专一性（光学专一性）：几乎所有酶对立体异构物的作用都具有高度专一性。

内肽酶胃蛋白酶R1，R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（NH2端及COOH端胰凝乳蛋白酶R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（COOH端）弹性蛋白酶R2：丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸等短脂肪链的氨基酸（COOH端胰蛋白酶R3：碱性氨基酸（COOH端)外肽酶羧肽酶A R m：芳香族氨基酸羧肽末端的肽键羧肽酶B Rm：碱性氨基酸羧肽末端的肽键氨肽酶氨肽末端的肽键二肽酶要求相邻两个氨基酸上的α-氨基和α-羧基同时存在3) 反应条件温和4) 酶的催化活性是受调节控制的5) 酶不稳定，容易失活2. 酶的分类(1) 氧化-还原酶Oxidoreductase氧化-还原酶催化氧化-还原反应。

第五章 酶与维生素一、名词解释1．米氏常数（Km 值）：当酶反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度称为米氏常数。

2. 活性中心：酶分子中能直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位称为酶的活性中心。

3．辅基：是指以共价键和酶蛋白相结合的辅助因子，不能通过透析除去，需要经过一定的化学处理才能与酶蛋白分开。

4．单体酶：只有一条多肽链，分子量在35000~13000，一般多属于水解酶。

如胰蛋白酶、溶菌酶和胃蛋白酶等。

5. 酶的比活力：指每毫克酶蛋白所含的活力单位数。

6．多酶体系：由几种功能相关的酶彼此嵌合而形成的复合体，分子量一般在几百万以上。

7．激活剂：凡能增加酶活性的物质，通称为激活剂。

8．抑制剂：凡是能降低或抑制酶活性但不引起酶变性的物质称为酶的抑制剂。

9．变构酶：某些小分子物质与酶的调解中心相结合，改变酶的构象而使酶的活性发生改变，这种调节酶活性的方式称为变构调节，具有变构调节的酶称为变构酶。

10．同工酶：指能催化相同的化学反应，但其蛋白质的分子结构、理化性质以及免疫学性质不同的一组酶。

11．酶原：有些酶（如消化系酶和凝血酶）在细胞内初合成或分泌时是无活性的，这些有活性的酶的前身称为酶原。

二、填空题1．酶是 活细胞 产生的，具有催化活性的 蛋白质 或 核酸 。

2．酶具有 高效性 、 专一性 、 作用条件温和 和 受调控性 等催化特点。

3．影响酶促反应速度的因素有 底物浓度 、 酶浓度 、 PH 、 温度 、 激活剂 和 抑制剂 。

4. 与酶催化高效率有关的因素有 邻近效应和定向效应 、 诱底物分子的“张力”和“形变”效应 、 酸碱催化 、 共价催化 、 活性中心的低介电性 等。

5．丙二酸和戊二酸都是琥珀酸脱氢酶的 竞争性 抑制剂。

6．变构酶的特点是：（1） 由多个亚基组成 ，（2） 具有T 态和R 态两种构象 ，它不符合一般的 米氏方程 ，当以V 对[S]作图时，它表现出 S 型曲线，而非 矩形 曲线。