生物化学 第三章 酶化学

生物化学第3章酶生物化学第3章酶第3章酶自学建议1.掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。

2.熟识酶的分子共同组成与酶的调节。

3.了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。

基本知识点酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。

单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，融合酶除所含蛋白质部分外，还所含非蛋白质辅助因子。

辅助因子就是金属离子或小分子有机化合物，后者称作辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。

酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。

同工酶就是指催化剂相同化学反应，酶蛋白的分子结构、化学性质乃至免疫学性质相同的一组酶，就是由相同基因编码的多肽链，或同一基因mRNA分解成的相同mrna所译者的相同多肽链共同组成的蛋白质。

酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。

酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。

酶通过多元催化发挥高效催化作用。

酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、ph、抑制剂和激活剂等。

底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。

v?vmax[s]km?[s]其中，km为米氏常数，其值等同于反应速率为最小反应速率一半时的底物浓度，具备关键意义。

vmax和km需用米氏方程的双倒数作图去求得。

酶在拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度时催化活性最低，但拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度不是酶的特征性常数，受到许多因素的影响。

酶的抑制作用包含不可逆遏制与对称遏制两种。

对称遏制中，竞争抑制作用的表观km值减小，vmax维持不变；非竞争抑制作用的km值维持不变，vmax增大，反竞争抑制作用的km值与vmax均增大。

在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。

第三章酶化学和第四章辅酶与维生素练习1、米氏常数（Km值）：用Ｋm值表示，是酶的一个重要参数。

Ｋm值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度。

2、辅基：酶的辅因子或结合蛋白质的非蛋白部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。

3、单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。

4、寡聚酶：有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。

寡聚酶中的亚基可以是相同的，也可以是不同的。

亚基间以非共价键结合，容易为酸碱，高浓度的盐或其它的变性剂分离。

5、多酶体系：由几个酶彼此嵌合形成的复合体称为多酶体系。

多酶复合体有利于细胞中一系列反应的连续进行，以提高酶的催化效率，同时便于机体对酶的调控。

6、变构酶：或称别构酶，是代谢过程中的关键酶，它的催化活性受其三维结构中的构象变化的调节。

7、同工酶：是指有机体内能够催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构组成却有所不同的一组酶。

8、酶原：酶的无活性前体，通常在有限度的蛋白质水解作用后，转变为具有活性的酶。

9、酶的比活力：比活力是指每毫克蛋白质所具有的活力单位数，可以用下式表示：比活力=活力单位数/蛋白质量（mg）10、活性中心：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。

11、别构效应：调节物（效应物）与别构酶分子中的别构中心（调节中心）结合后，诱导产生或稳定住酶分子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合催化作用受到影响，从而调节酶促反应的速度。

12、抗体酶：是一种具有催化能力的免疫球蛋白，又称催化性抗体。

二、写出英文缩写符号代表的意思1、NAD+：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸；辅酶Ⅰ。

2、FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸。

3、THFA：四氢叶酸。

4、TPP：焦磷酸硫胺素5、FMN：黄素单核苷酸。

6、CoA：辅酶A。

三、填空题1．酶是活细胞产生的，具有催化活性的蛋白质。

2．酶具有高效性；专一性；作用条件温和；受调控等催化特点。

Mechanism and regulationEnzymeChemistry 3To teach is not to fill a vase but to light a fireSer195HHChymotrypsin 顺序式催化反应A1N CCN[HOOC ]HOC C NC C[NH 2]CO一、酶的活性部位（一）酶的活性部位酶的活性部位是指结合底物和将底物转化为产物的区域，通常是相隔很远的氨基酸残基形成的三维实体。

酶的结构必需基团其它部分活性部位活性部位以外的必需基团结合部位催化部位有七种a.a在酶活性中心出现的频率最高，它们是Ser、His、Cys、Tyr、Asp、Glu、Lys。

活性中心的a.a残基往往分散在相互较远的a.a顺序中，有的甚至分散在不同的肽链上，如α-胰凝乳蛋白酶活性中心的几个a.a残基，分别位于B、C两个肽链上，靠分子空间结构的形成，集中在酶分子特定区域，成为具有催化功能的活性中心。

一些酶活性中心的基团（二）判断和研究活性中心的主要方法（1）通过酶的专一性（2）酶的化学修饰法（3）亲合标记法（4）X射线晶体衍射法二、酶催化反应的独特性质（略）三、影响酶催化效率的有关因素（一）底物与酶的邻近效应（Proximity Effect ）与定向效应酶把底物分子（一种或两种）从溶液中富集出来，使它们固定在活性中心附近，反应基团相互邻近，同时使反应基团的分子轨道以正确方位相互交叠，反应易于发生。

在酶促反应中，由于酶和底物分子之间的亲和性，底物分子有向酶的活性中心靠近的趋势，最终结合到酶的活性中心，使底物在酶活性中心的有效浓度大大增加的效应。

1. 邻近效应HNNC －O || O－－NO 2HN NC －O －|| OHO －－NO 2＋＋H ＋11min 839-=k －－NO 2HNNO ||H 3C －C －O ＋O ||H 3C －C －O －HO －－NO 2＋＋H ＋112min 35--=M k 咪唑催化乙酸对硝基苯酯的（分子间）反应慢；变为分子内反应后要快24倍。

第三章酶与辅酶一、知识要点在生物体的活细胞中每分每秒都进行着成千上万的大量生物化学反应，而这些反应却能有条不紊地进行且速度非常快，使细胞能同时进行各种降解代谢及合成代谢，以满足生命活动的需要。

生物细胞之所以能在常温常压下以极高的速度和很大的专一性进行化学反应，这是由于生物细胞中存在着生物催化剂——酶。

酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化能力的蛋白质。

酶作为一种生物催化剂不同于一般的催化剂，它具有条件温和、催化效率高、高度专一性和酶活可调控性等催化特点。

酶可分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类和合成酶类六大类。

酶的专一性可分为相对专一性、绝对专一性和立体异构专一性，其中相对专一性又分为基团专一性和键专一性，立体异构专一性又分为旋光异构专一性、几何异构专一性和潜手性专一性。

影响酶促反应速度的因素有底物浓度（S）、酶液浓度（E）、反应温度（T）、反应pH值、激活剂（A）和抑制剂（I）等。

其中底物浓度与酶反应速度之间有一个重要的关系为米氏方程，米氏常数（K m）是酶的特征性常数，它的物理意义是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。

竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用分别对Km 值与V max的影响是各不相同的。

酶的活性中心有两个功能部位，即结合部位和催化部位。

酶的催化机理包括过渡态学说、邻近和定向效应、锁钥学说、诱导楔合学说、酸碱催化和共价催化等，每个学说都有其各自的理论依据，其中过渡态学说或中间产物学说为大家所公认，诱导楔合学说也为对酶的研究做了大量贡献。

胰凝乳蛋白酶是胰脏中合成的一种蛋白水解酶，其活性中心由Asp102、His57及Ser195构成一个电荷转接系统，即电荷中继网。

其催化机理包括两个阶段，第一阶段为水解反应的酰化阶段，第二阶段为水解反应的脱酰阶段。

同工酶和变构酶是两种重要的酶。

同工酶是指有机体内能催化相同的化学反应，但其酶蛋白本身的理化性质及生物学功能不完全相同的一组酶；变构酶是利用构象的改变来调节其催化活性的酶，是一个关键酶，催化限速步骤。