酶的化学

酶的化学本质是
酶的化学本质是蛋白质（protein）或RNA（RibonucleicAcid），因此它也具有一级、二级、三级，乃至四级结构。

按其分子组成的不同，可分为单纯酶和结合酶。

仅含有蛋白质的称为单纯酶；结合酶则由酶蛋白和辅助因子组成。

例如，大多数水解酶单纯由蛋白质组成；黄素单核苷酸酶则由酶蛋白和辅助因子组成。

结合酶中的酶蛋白为蛋白质部分，辅助因子为非蛋白质部分，只有两者结合成全酶才具有催化活性。

酶具有不同于一般催化剂的显著特点：酶对底物具有高度特异性，高度催化效率。

酶具有可调节性及不稳定性。

[1]中文名酶外文名enzyme化学式无确切化学式分子量无固定分子量应用医学生产含有元素碳(C)、氢(H)、氧（O）、氮（N）、磷（P）。

酶的化学组成酶是生物体内一类特殊的蛋白质分子，具有催化生物化学反应的能力。

酶的化学组成包括氨基酸残基、辅因子和其他辅助结构。

酶的氨基酸残基是构成酶分子的主要组成部分，其种类和序列决定了酶的功能和特性。

常见的氨基酸残基包括丝氨酸、组氨酸、赖氨酸等。

这些氨基酸残基通过共价键和非共价键相互作用，形成酶的三维结构。

酶的活性位点通常由氨基酸残基的特定序列和空间结构决定，该活性位点能够与底物结合并催化化学反应的进行。

辅因子是酶活性所必需的非蛋白质结构。

辅因子可以是无机离子，如铁离子、镁离子等，也可以是有机分子，如辅酶、辅基等。

辅因子可以参与底物与酶的结合，改变酶的构象或提供催化反应所需的功能基团。

例如，某些酶的活性需要辅酶B12的参与，辅酶B12能够提供甲基基团或乙基基团，参与底物的转移反应。

除了氨基酸残基和辅因子外，酶还包括其他辅助结构，如配体结合位点和调控区域等。

配体结合位点是酶分子上的特定区域，能够与配体分子结合，改变酶的活性或稳定性。

调控区域是酶分子上的特定区域，能够与其他分子相互作用，调控酶的活性或表达水平。

这些辅助结构的存在使得酶能够对外界环境变化做出响应，并调节酶的活性以适应生物体的需要。

酶的化学组成对其功能和特性具有重要影响。

不同的氨基酸序列和结构可以使酶具有不同的底物特异性和催化效率。

辅因子的存在可以提供额外的催化功能或调节酶的活性。

其他辅助结构则能够使酶对环境变化做出响应，实现对底物的高效催化或适应不同生物体的需求。

酶的化学组成包括氨基酸残基、辅因子和其他辅助结构。

这些组成部分相互作用，形成酶的三维结构和活性位点，决定了酶的功能和特性。

了解酶的化学组成有助于我们理解酶的催化机制和在生物体内的重要作用。

第三章酶学I 主要内容一、酶的组成分类1．酶的化学本质是蛋白质，可以分为简单蛋白和结合蛋白。

2．简单蛋白质酶类：这些酶的活性仅仅由它们的蛋白质结构决定。

3．结合蛋白质酶类：这些酶的活性取决于酶蛋白和辅因子两部分。

辅因子主要包括无机离子和有机小分子两种物质，其中有机小分子又根据其与酶蛋白结合的紧密程度不同分为辅酶和辅基。

在结合蛋白质酶类分子中，酶促反应的专一性主要由酶蛋白质的结构决定，催化性质则主要由辅因子化学结构所决定。

二、酶的催化特性1．高效性：酶的催化效率非常高，酶促反应的速度与化学催化剂催化的反应速度高1010倍左右。

2．专一性：每一种酶只能作用于某一类或某一种物质。

根据专一性的程度可分为绝对、相对专一性和立体结构专一性三种类型。

3．温和性：酶一般是在体温、近中性的pH及有水的环境下进行，作用条件较为温和。

4．酶活性的可调节性：细胞内酶活性可以受底物浓度、产物浓度等许多因素的影响。

三、酶的命名和分类1．命名法：习惯命名法和系统命名法。

2．国际系统分类和编号：根据国际系统分类法的原则，所有的酶促反应按反应性质分为六大类，用1，2，3，4，5，6的编号来表示。

1-氧化还原酶类；2-转移酶类；3-水解酶类；4-裂合酶类；5-异构酶类；6-合成酶类。

如：Ecl.1.1.27 乳酸：NAD+氧化还原酶。

四、酶活力(或酶活性)、比活力表示法用反应初速度表示酶活力。

酶活力单位：U；酶的比活力：U／mg蛋白质五、酶促反应动力学1．底物浓度对酶促反应速度的影响。

米氏常数(Km)：当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。

它是酶的特征性常数之一，只与酶的种类有关，而与底物浓度无关；米氏常数(Km)的测定主要采用双倒数作图法。

2．温度对酶反应速度的影响：最适温度：酶反应速度最大的环境温度，它是酶的条件性特征常数，只在一定情况下才有意义。

3．pH对酶促反应速度的影响：最适pH：酶反应速度最大的介质pH值。

4．酶浓度对酶反应速度的影响：当底物浓度远远大于酶浓度时，反应速度与酶浓度成正比。

酶的化学本质
酶的化学本质是蛋白质。

具有酶活性的蛋白质分为简单蛋白质类和结合蛋白质类。

简单蛋白质类的酶是由氨基酸组成的，不含任何其他物质，如胃蛋白酶。

结合蛋白质类的酶是由简单蛋白质与辅基组成的，如乳酸脱氢酶、转氨酶。

组成酶的简单蛋白质部分叫作酶蛋白或主酶，辅基部分辅酶。

一般是主酶与辅酶相结合，成为全酶，才能起到酶的作用。

蛋白质所具有的理化性质，酶都具有。

酶是由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质或RNA。

酶的催化作用有赖于酶分子的一级结构及空间结构的完整。

若酶分子变性或亚基解聚均可导致酶活性丧失。

酶属生物大分子，分子质量至少在1万以上，大的可达百万。

通常意义上的酶是指化学本质为蛋白质的酶，相对地，化学本质为核酸的酶称之为核酶；对于化学本质为蛋白质的酶研究较多，抛除概念上的问题，我们可以从以下几个方面了解酶。

酶化学单体酶：由一条肽链组成，一般不需要辅助因子。

寡聚酶：由两个或两个以上亚基组成的酶。

大多是调节酶，多含偶数个亚基。

同工酶：指催化化学反应相同，蛋白质分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

酶的比活力：每毫克酶蛋白中所含有的酶活力单位。

回收率：每次提纯后酶制剂的比活力/提取液总活力。

纯化倍数：每次提纯后酶制剂比活力/提取液比活力。

组成酶：是细胞从恒定速率和恒定数量生成的酶类，是细胞中天然存在的，其含量较稳定，一般不受外界条件的影响。

诱导酶：是细胞中进入特定的诱导底物后，被诱导生成的，其有无及含量的多少受外界条件的影响。

酸碱催化：由质子转移所致的催化作用为酸碱催化作用；由催化剂向反应物提供质子为酸催化，由催化剂从反应物中夺取质子为碱催化。

共价催化：在酶催化反应过程中，酶与底物以共价键结合成中间物过滤态以加速反应。

即在催化时，亲核催化剂或亲电催化剂能分别放出点子或汲取电子，并作用于底物的缺电子反应中心或负电中心，迅速形成不稳定的共价键中间复合物，降低反应活化能，使反应加速。

酶的亲核标记：根据酶与底物能特异性结合的性质，设计合成一种含反应基因的底物类似物，作为活性部位的标定试剂，它能像底物一样进入酶的活性部位，并以其活泼的化学基团与酶的活性基团的某些特定基因共价结合，使酶失去活性。

Ks型不可逆抑制剂：这类抑制剂主要作用于酶活性部位的必须基团，但也作用于酶非活性部位，取决于抑制剂与酶活性部位必须基团在反应前形成非共价络合物的解离常数以及与非活性部位同类基团形成非共价络合物的解离常数之比，即Ks的比值，故称为Ks型不可逆抑制剂。

Kcat型不可逆抑制剂：这类抑制剂不但具有与天然底物相类似的结构，而且本身也是酶的底物，可被酶催化而发生类似底物的变化。

但这类抑制剂还有一种潜伏性的反应基团，这种基团可因酶的催化而暴露或活化，作用于酶活性中心或辅基，使酶共价共价修饰而失活。

酶分子修饰：通过各种方法使酶分子的结构发生某些改变，从而改变酶的某些特性和功能的过程，称为酶分子修饰。

酶的化学修饰名词解释
在生物化学中，酶是一类能够加速化学反应速率的蛋白质，它们起到了催化剂的作用。

酶的化学修饰，指通过化学手段对酶的部分或全部氨基酸残基进行改变，以改变酶的活性、稳定性或选择性。

常见的酶的化学修饰包括：
•磷酸化：在酶的氨基酸残基上添加磷酸基团，调控酶的活性和细胞信号传递。

•糖基化：在酶的氨基酸残基上添加糖基团，参与酶的稳定性和识别特异性。

•乙酰化：在酶的氨基酸残基上添加乙酰基团，影响酶的催化效率。

•甲基化：在酶的氨基酸残基上添加甲基基团，参与基因表达调控。

酶的化学修饰对于生物体的正常功能发挥至关重要，也是研究生物化学和药物开发领域的重要方向之一。

第五章酶第一节概述一、酶的概念酶是由活性细胞产生的、具有高效催化能力和催化专一性的蛋白质，又叫生物催化剂。

酶(enzyme) 是由生物细胞合成的,以蛋白质为主要成分的生物催化剂。

不同生物体所含的酶在种类和数量上各有不同，这种差异决定了生物的代谢类型。

二、酶催化作用的特点1、酶与非生物催化剂的共性：1) 用量少、催化效率高。

2) 都能降低反应的活化能。

3) 能加快反应的速度，但不改变反应的平衡点。

4) 反应前后不发生质与量的变化。

2、酶作为生物催化剂的特性1) 催化效率极高（immense catalytic power ）可用分子比（molecular ratio)来表示，即每摩尔的酶催化底物的摩尔数。

酶反应的速度比无催化剂高108－1020倍，比其他催化剂高107－1013倍酶作为催化剂比一般催化剂更显著地降低活化能，催化效率更高。

通常用酶的转换数(turnover number,TN，或催化常数K cat)来表示酶的催化效率。

它们是指在一定条件下，每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。

Kcat:103～1062) 高度的专一性(highly specific ）∶所谓酶的专一性是酶对反应物(底物)的选择性绝对专一性：一种酶只能作用于特定的底物。

发生特定的反应，对其他任何物质都没有作用。

相对专一性：有些酶的专一性较低，对具有相同化学键或成键基团的底物都具有催化性能。

立体异构专一性（光学专一性）：几乎所有酶对立体异构物的作用都具有高度专一性。

内肽酶胃蛋白酶R1，R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（NH2端及COOH端胰凝乳蛋白酶R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（COOH端）弹性蛋白酶R2：丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸等短脂肪链的氨基酸（COOH端胰蛋白酶R3：碱性氨基酸（COOH端)外肽酶羧肽酶A R m：芳香族氨基酸羧肽末端的肽键羧肽酶B Rm：碱性氨基酸羧肽末端的肽键氨肽酶氨肽末端的肽键二肽酶要求相邻两个氨基酸上的α-氨基和α-羧基同时存在3) 反应条件温和4) 酶的催化活性是受调节控制的5) 酶不稳定，容易失活2. 酶的分类(1) 氧化-还原酶Oxidoreductase氧化-还原酶催化氧化-还原反应。

Section 3酶化学酶是由活细胞产生的，以蛋白质为主要成分的并具有极强的催化能力和高度专一性的生物催化剂，其化学本质是蛋白质。

一、酶的分类①氧化还原酶类：催化氧化还原反应、电子及氢的转移，如琥珀酸脱氢酶②转移酶：催化分子间基团的转移，如谷丙转氨酶GPT③水解酶：催化水解反应，如蛋白酶④裂解酶：催化非水解地除去底物分子中的基团及其逆反应，如草酰乙酸脱羧酶⑤异构酶：催化分子异构，产生同分异构体，如普通糖磷酸异构酶⑥合成酶：在ATP的作用下，合成有关物质，如丙酮酸羧化酶二、酶的化学本质1大部分酶是蛋白质，酶是生物体合成的具有催化作用的蛋白质，某些核酸有催化活性，如核酶（ribozyme）；某些抗体有催化活性，如抗体酶（abzyme）。

有的酶为结合蛋白，分子中除了蛋白质外，还有其他非蛋白质物质。

结合蛋白的蛋白质部分叫酶蛋白，非蛋白质部分根据其与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶和辅基。

前者与酶蛋白分子结合较疏松，后者结合较为紧密。

酶蛋白与辅因子单独存在时均无活性，二者结合才能产生活力。

酶蛋白与辅酶组成的完整分子为全酶。

全酶=酶蛋白+辅因子金属离子辅因子辅基小分子有机物辅酶决定酶催化专一性的是蛋白质部分。

三、酶的特性1、高效性2、专一性（specificaty）：一种酶只作用于一种或一类底物（substrate，S，既被酶作用的物质）◆结构专一性①绝对专一性②相对专一性A基团专一性B键专一性◆立体异构专一性3、高敏感性：即酶易失活，酶作用需要比较温和的条件，如常温、常压和接近中性的酸碱度等。

这是由于酶的化学本质为蛋白质，凡使蛋白质变性的因素都能使蛋白质失活4、可调节性：包括抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活和激素控制等5、与辅酶、辅基和金属离子的相关性：结合酶的催化活性与辅酶、辅基和金属离子的作用是相关的。

四、酶的结构与功能酶的活性部位又称酶的活性中心，是指酶分子中直接同底物结合，并起催化反应的空间部位。

“酶的化学组成和活性”知识拓展作者：周炳渠来源：《求学·新高考版》2021年第10期在内外因素影响下，细胞和生物体需要通过代谢调节适应发生了变化的外部环境，并使内部环境保持相对稳定。

细胞和生物体的代谢调节的基础是酶促反应速率，主要是通过酶的合成调节和活性调节。

下面，笔者就酶的化学组成和活性调节这部分内容，在高中教材基础上进行拓展分析。

一、酶的化学组成酶的化学本质，极少数是RNA（即核酶），绝大多数是蛋白质（下文提及的酶，没有特别说明时不包括核酶）。

从化学组成来看，有的酶为单纯蛋白质，如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶和RNA酶等，有的酶除了蛋白质，还需要结合辅因子才具有催化功能，即全酶=蛋白质+辅因子。

很多维生素就是辅因子的组成成分。

根据酶蛋白分子的特点，酶可以分为三类。

①一般由1条肽链组成，有的由多条肽链组成，肽链间通过二硫键（-S-S-）相连构成一个整体，称为单体酶。

②由2个或2个以上亚基组成，亚基间易分开，分开的亚基没有催化活性，聚合后才具有催化活性，这类酶往往可调控代谢，称为寡聚酶。

③由几种酶彼此嵌合形成多酶复合体，形成一个结构和功能上保持统一的整体，并具有连续催化生理功能上密切相关的一组反应的能力。

如脂肪酸合成酶复合体是由7种酶和1种蛋白质构成的，能有序地催化7步反应。

打个比方，单体酶是工厂中那些结构简单的小型工具，寡聚酶是需要多个零件相互配合的大型器械，多酶复合体就是应用了小型工具和大型器械的整个生产流水线。

【例1】（浙江省2021年1月选考第30题节选）1897年德国科学家毕希纳发现，利用无细胞的酵母汁可以进行乙醇发酵;还有研究发现，乙醇发酵的酶发挥催化作用需要小分子和离子辅助。

某研究小组为验证上述结论，利用下列材料和试剂进行了实验。

材料和试剂：酵母菌、酵母汁、A溶液（含有酵母汁中的各类生物大分子）、B溶液（含有酵母汁中的各类小分子和离子）、葡萄糖溶液、无菌水。

回答下列问题：（1）除表中4组外，其他2组的实验处理分别是： ; 。