生化名词解释

生化名词解释11．氨基酸的等电点：当溶液在某一特定的pH值时，氨基酸以两性离子的形式存在，正电荷数与负电荷数相等，净电荷为零，在直流电场中既不向正极移动也不向负极移动，这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点，用pI表示。

2．肽键：是指键，是一个氨基酸的α–COOH基和另一个氨基酸的α–NH2基所形成的酰胺键。

3．多肽链：由许多氨基酸残基通过肽键彼此连接而成的链状多肽，称为多肽链。

4．肽平面：肽链主链的肽键具有双键的性质，因而不能自由旋转，使连接在肽键上的六个原子共处于一个平面上，此平面称为肽平面。

5．蛋白质的一级结构：多肽链上各种氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸序列。

6．肽单位：多肽链上的重复结构，如Cα–CO–NH–Cα称为肽单位，每一个肽单位实际上就是一个肽平面。

7．多肽：含有三个以上的氨基酸的肽统称为多肽。

8．氨基酸残基：多肽链上的每个氨基酸，由于形成肽键而失去了一分子水，成为不完整的分子形式，这种不完整的氨基酸被称为氨基酸残基。

9．蛋白质二级结构：多肽链主链骨架中，某些肽段可以借助氢键形成有规律的构象，如α–螺旋、β–折叠和β–转角；另一些肽段则形成不规则的构象，如无规卷曲。

这些多肽链主链骨架中局部的构象，就是二级结构。

10．超二级结构：在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，从而形成有规则的二级结构的聚合体，就是超二级结构。

11．结构域：在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体，即是结构域。

它是球蛋白分子三级结构的折叠单位。

12．蛋白质三级结构：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步的盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构。

或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。

维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德华力、盐键（静电引力）。

另外二硫键在某些蛋白质中也起着非常重要的作用。

13．蛋白质四级结构：由相同或不同的亚基（或分子）按照一定的排布方式聚合而成的聚合体结构。

名词解释：1、结构域：分子量较大的蛋白质在形成三级结构时，肽链中一些肽段可形成结构较为紧密、功能相对独立的特定区域称为结构域常包含多个超二级结构。

2、氨基酸的等电点：在某一PH值溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH值称该氨基酸的等电点。

3、蛋白质的等电点：在某一PH值溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势相同，成为兼性离子，呈电中性，此溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。

4、蛋白质的变性：在某些物理因素或化学因素的作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而引起理化性质改变，生物活性丧失，这种现象称为蛋白质变性。

5、酶的活性中心：酶分子中能和底物特意地结合并催化底物转化为产物的具有特定三维结构的区域称为活性中心。

辅酶或辅基参与组成酶的活性中心。

6、同工酶：同工酶是指在同种生物体内，催化同一种化学反应，但酶蛋白的分子结构和理化性质、免疫学特性都有所不同的一组酶。

7、酶的变构调节：某些特异的代谢物分子作用于酶时，以共价键的形式可逆地结合至活性中心以外的部位，使其构象改变，活性也随之改变，这种调节称为酶的变构调节。

8、共价修饰：酶蛋白多肽链上的某些残疾侧链在另一种酶的催化作用发生可逆的共价变化，从而引起酶空间结构及催化活性的改变，这种调节称为酶的化学修饰，也称共价修饰。

9、酶的竞争性抑制：竞争性抑制剂的化学结构与底物的化学结构相似，两者能够共同竞争同一种酶的活性中心，结果影响了酶与底物的结合，使有活性的酶分子数减少，导致酶促反应速度下降，这种作用称为竞争性抑制作用。

竞争性抑制作用的强弱取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例。

10、底物水平磷酸化：代谢物脱氢、脱水时，引起分子内能量重新分布，形成高能化学键，将底物分子中的高能键的能量直接转移给ADP生成ATP的过程，称之为底物水平磷酸化。

11、脂肪动员：储存在脂肪库中的脂肪，在脂肪酶的作用下逐步水解为甘油和脂肪酸并释放入血以供其它组织细胞摄取利用的过程叫脂肪动员。

第一章1、等电点（isoelectric point）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

2、肽（peptide）：是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。

3、肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的化学键。

4、氨基酸的理化性质：氨基酸具有两性解离的性质；含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收的性质。

5、蛋白质（protein）：是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物,是生命的物质基础。

6、蛋白质的理化性质：两性解离性质；胶体的性质；蛋白质空间结构破坏而引起变形；蛋白质的紫外线吸收的性质；蛋白质的呈色反应（茚三酮反应，双缩脲反应）7、肽单元：参与肽键的6个原子Cα1,C、O、N、H、Cα2位于同一平面，此同一平面上的6个原子构成肽单元。

8、模体：是蛋白子分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。

一个模体有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。

9、结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能。

结构域是在三级结构层次上的独立功能区。

10、蛋白质的一级结构：蛋白质分子从N-端至C-端所有氨基酸的排列顺序，并且包括二硫键的位置。

11、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。

12、蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。

三级结构是在二级结构的基础上形成的进一步卷曲或折叠的状态。

13、蛋白质的四级结构：是指蛋白质分子中各个亚基之间的空间排布及亚基亚基接触部位的布局和相互作用。

14、蛋白质变性：在一些理化因素的作用下，蛋白质的特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失。

1.蛋白质等电点：AA所带电荷为零时所处溶液的PH值。

2.肽键和肽链：一分子AA的羧基与另一分子AA的氨基脱水缩合形成的共价键结构即肽键。

多个AA分子脱水缩合就形成肽链。

3.肽平面：组成肽腱的四个原子相邻的两个α碳原子处于同一平面上，为刚性平面结构。

4.一级结构：指组成蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序，不涉及肽链的空间排序。

5.二级结构：多肽链主链的局部空间结构，不考虑侧链的空间构象。

6.三级结构：指整个多肽链的空间结构，包括侧链在内的所有原子的空间排布，即蛋白质的三维结构。

7.四级结构：蛋白质由相同或不同的亚基以非共价键结合在一起，这种亚基间的组合方式即为蛋白质的四级结构。

8.超二级结构：相邻的二级结构单元组合在一起，相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，即超二级结构。

9.结构域：较大的球形蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，这些球状结构间以松散的肽链相连，这些球状构象即结构域。

10.蛋白质的变性与复性：当受到某些因素影响时，维系天然构象的次级键被破坏，蛋白质失去天然构象，导致生物活性丧失及相关物理、化学性质的改变的过程为变性。

变性后蛋白质除去变性因素后，重新恢复天然构象和生物活性的过程称为蛋白质的复性。

11.分子病：由于遗传上的原因而造成蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。

12.盐析法：在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质胶体的稳定性使其析出。

13.别构效应：一个蛋白质与其配体结构后，蛋白质的空间构象发生变化，使它适用于功能的需要，这一类变化称为别构效应。

14.构型与构象：构型，分子中由于各原子或基团间特有的固定的空间排列方式不同而使它呈现出不同的较定的立体结构；构象，由于分子中的某个原子(基团)绕C-C单键自由旋转而形成的不同的暂时性的易变的空间结构形式，不同的构象之间可以相互转变，在各种构象形式中，势能最低、最稳定的构象是优势对象。

1．糖是一类多羟基醛或多羟基酮及其缩合物和衍生物的总称；分为单糖、寡糖、多糖和复合糖。

2.必需脂肪酸：维持人体生长所需的，体内又不能合成的脂肪酸。

3.皂化价：完全皂化1克油或脂所消耗的氢氧化钾的毫克数。

4.蛋白质变性：蛋白质受到某些物理和化学因素作用时，引起生物活性的丧失，溶解度的降低，以及其他的理化性质的改变，这种变化称为蛋白质的变性作用。

5.DNA变性：指维持核酸双螺旋结构的氢键断裂从而使核酸变成单链结构的过程。

6.肽平面：形成肽键的4个原子和与之相连的2个C原子共处于一个平面上，形成肽平面。

7.米氏常数：是反应速度为最大值的一半时的底物浓度8.竞争性抑制作用：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低的作用。

9.三羧酸循环：以乙酰CoA 为起点，多种生物大分子（糖，脂，氨基酸）的共同最终代谢途径。

10.糖异生：非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生作用。

糖异生的意义：11.糖酵解：葡萄糖在胞液中经一系列酶促反应分解为丙酮酸的过程，称为糖酵解12.脂肪酸的β-氧化、ω-氧化肝和肌肉是进行脂肪酸氧化最活跃的组织,其最主要的氧化形式是β-氧化。

ω-氧化：在酶的催化下，脂肪酸的烷基端碳先氧化成羟基，再氧化成羧基，最后生成α，ω-二羧酸，然后在两端进行β-氧化。

13.转氨基作用：在转氨酶的催化下，某一氨基酸的a（阿尔法）-氨基转移到另一种a-氨基转移到另一种a-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成a-酮酸。

14.呼吸链：又称电子传递链，指代谢物上脱下的氢经一系列传递体,最后传递给分子氧而生成水的体系。

15.冈崎片段：随从链上不连续复制的DNA片段称为冈崎片段。

16.分子伴侣：一类在序列上没有相关性但有共同功能的蛋白质，它们在细胞内帮助其他含多肽的结构完成正确的组装，而且在组装完毕后与之分离，不构成这些蛋白质结构执行功能时的组份。

17.酮体：在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。

1.当氨基酸分子带有相等正、负电荷，即所带净电荷为零时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。

2.两氨基酸单位之间的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键.3.蛋白质的一级结构(primary structure)就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序(sequence)。

4.蛋白质的二级结构(secondary structure)多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。

维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。

5.肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这就将固定在一个平面之内6.β-折叠是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象。

7.模序是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构肽段常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成一个具有特殊功能的空间结构8.整条多肽链中所有原子在三维空间的排布位置。

9.结构域也是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次。

在较大的蛋白质分子中，蛋白质三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，每个区域折叠得较为紧密，有独特的空间构象，各行其功能，称为结构域。

（10.蛋白质的四级结构是指亚基的立体排布、相互作用及接触部位的布局。

11.协同效应(cooperativity)的定义是指一个亚基与其配体结合后，能影响寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。

如果是促进作用则称为正协同效应，反之称为负协同效应12.当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质游离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点(isoelectric point,简写pI)13.天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称之为蛋白质的变性作用14.将接近于等电点附近的蛋白质溶液加热，可使蛋白质可形成比较坚固的凝块，称蛋白质凝固15.在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质的胶体稳定性而使其析出，这种方法称为盐析。

名词解释1、酶的比活力：每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数。

2、蛋白质的三级结构：多肽链借助各种非共价键弯曲、折叠成具有特定走向的紧密球状结构。

3、别构效应：某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性的改变。

4、寡糖：由2～20个单糖分子通过糖苷键构成的糖类物质。

5、第二信使：细胞表面受体接受细胞外信号后转换而来的细胞内信号称为第二信使，而将细胞外信号称为第一信使。

6、分子杂交：用一个DNA单链或一个RNA单链与另一待测DNA单链形成双链，以测定某特异序列的存在。

7、蛋白质的可逆变性：用适当的方法消除变性因素，可使蛋白质恢复活性。

8、全酶：具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基、辅基和其它辅助因子。

9、米氏常数Km：Km的数值等于酶促反应达到其最大速率一半时的底物浓度，它的大小只与酶的性质有关，而与酶浓度无关。

10、波尔效应：pH值或和CO2分压的变化对血红蛋白结合氧能力具有影响，血液pH值降低或CO2分压升高，使血红蛋白对O2的亲和力降低，在任意O2分压下血红蛋白氧饱和度均降低，氧分数饱和曲线右移；反之亦然。

这种pH对Hb氧亲和力的影响称为波尔效应。

11、肽聚糖：N-乙酰葡萄糖胺（NAG）和N-乙酰胞壁酸（NAMA）交替连接的杂多糖与不同组成的肽交叉连接形成的大分子。

肽聚糖是许多细菌细胞壁的主要成分。

12、乳化作用：由于表面活性剂的作用，使本来不能混合到一起的两种液体能够混到一起的现象称为乳化现象，具有乳化作用的表面活性剂称为乳化剂。

13、酸败现象：食物和其他产品中的不饱和脂肪酸被氧化或水解而产生的一种具有异臭的状态，酸败后的油脂密度减小，碘值降低，酸值增高。

14、碘值：不饱和脂肪酸中的不饱和度越高，用以与之加成的卤素量也越多，通常以“碘值”表示。

在一定条件下，每100g脂肪所吸收碘的克数称为该脂肪的“碘值”。

15、自由基:：凡是具有不成对电子的原子或基团，称为自由基或游离基。

缩合而形成的化学键。

2、模体(motif)：模体是蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。

3、结构域（domain）：三级结构中、分割成折叠较为紧密且稳定的区域，各行使其功能。

结构域也可看作是球状蛋白质的独立折叠单位，有较为独立的三维空间结构。

4、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一 pH 时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的 pH 称为蛋白质的等电点。

5、蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。

6、亚基 (subunit)：四级结构中每条具有完整三级结构的多肽链。

7、谷胱甘肽（glutathione，GSH）：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。

分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。

8、协同效应(cooperativity) ：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体的结合能力,称为协同效应。

若是促进作用则称为正协同效应(positive cooperativit ); 若是抑制作用则称为负协同效应(negativecooperativity).9、分子病（molecular disease）：由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为分子病。

10、DNA 变性（DNA denaturation）:某些理化因素（温度、pH、离子强度等）会导致 DNA 双链互补碱基之间的氢键发生断裂，使 DNA双链解离为单链。

这种现象称为 DNA 变性。

11、磷酸二酯键(phosphodiester bond)：一个脱氧核苷酸 3?的羟基与另一个核苷酸 5?的α-磷酸基团缩合形成磷酸二酯键。

12、核小体（nucleosome）:染色质的基本组成单位是核小体，它是由 DNA 和 H1、H2A、H2B、H3 和 H4 等 5 种组蛋白共同构成的。

第一章1,氨基酸（amino acid）：是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连在α-碳上。

2，必需氨基酸（essential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）（赖氨酸，苏氨酸等）自己不能合成，需要从食物中获得的氨基酸。

3，非必需氨基酸（nonessential amino acid）：指人（或其它脊椎动物）自己能由简单的前体合成不需要从食物中获得的氨基酸。

4，等电点（pI,isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的静电荷为零）的pH 值。

5，茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。

6，肽键（peptide bond）:一个氨基酸的羧基与另一个的氨基的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。

7，肽（peptide）:两个或两个以上氨基通过肽键共价连接形成的聚合物。

8，蛋白质一级结构（primary structure）：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。

9，层析（chromatography）:按照在移动相和固定相（可以是气体或液体）之间的分配比例将混合成分分开的技术。

10，离子交换层析（ion-exchange column）使用带有固定的带电基团的聚合树脂或凝胶层析柱11，透析（dialysis）：通过小分子经过半透膜扩散到水（或缓冲液）的原理，将小分子与生物大分子分开的一种分离纯化技术。

12，凝胶过滤层析（gel filtration chromatography）：也叫做分子排阻层析。

一种利用带孔凝胶珠作基质，按照分子大小分离蛋白质或其它分子混合物的层析技术。

13，亲合层析（affinity chromatograph）：利用共价连接有特异配体的层析介质，分离蛋白质混合物中能特异结合配体的目的蛋白质或其它分子的层析技术。