下载文档原格式
生化部分：第一章糖类1.糖类是多羟醛、多羟酮或其衍生物，或水解时能产生这些化合物的物质。
2.糖类根据碳原子数分为丙糖、丁糖、戊糖、己糖；又根据聚合度可以分为单糖、寡糖、多糖。
3.糖类生物学作用：作为生物体的结构成分；作为生物体内的主要能源物质；在生物体内转变为其他物质；作为细胞识别的信息分子。
4.旋光异构：一种异构体使平面偏振光沿顺时针方向偏转，称为右旋型异构体，或D型异构体。
反之，L型异构体。
5.如果在投影式中（离羰基最远的手型C*）碳原子上-OH具有与D(+)-甘油醛C2-OH相同的取向，称为D型糖，反之则为L型糖。
羟甲基在环面上为D，下为L型。
6.许多单糖在水溶液中有变旋现象，原因是单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成，形成环状半缩醛或半缩酮。
经常发生在C5羟基和C1醛基形成六元环吡喃糖，或C5羟基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖。
7.在标准定位的Haworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方为alpha-异头物，上方为beta-异头物。
8.几乎所有的单糖及其衍生物都有旋光性；除了甘油醛微溶于水，其他单糖易溶于水。
9.蔗糖，无异构体，无变旋现象，无还原性，不能成脎。
10.乳糖，两种异构体，有变旋现象，具有还原性，能成脎。
11.麦芽糖，变旋现象在水溶解中形成alpha、beta 和开链混合物，具有还原性，能成脎。
12.多糖，非还原糖，无变旋现象，无甜味，一般不能结晶。
13.糖蛋白及其糖链：糖链的生物学功能——糖链在糖蛋白新生肽链折叠和缔合中的作用，糖链影响糖蛋白的分泌和稳定性，糖链参与分子识别和细胞识别（糖链与血浆中老蛋白的清除，糖链与精卵识别，糖链与细胞黏着）；糖链与糖蛋白的生物活性——糖链在酶的新生肽链折叠、转运和保护等方面普遍起作用，但糖链与成熟酶活性的关系因酶而异。
糖蛋白激素主要有腺垂体促激素类（FSH、LH、TSH和EPO等）。
每分子lgG平均含糖链三条，其中两条存在于Fc 段每条重链，其余位于Fab 段的高变异区。
2019华南理工食品科学与工程考研865有机化学与874生物化学考试真题试卷与真题答案《2019华南理工大学考研874生物化学复习全析（含真题与答案，共四册）》由致远华工考研网依托多年丰富的教学与辅导经验，组织官方教学研发团队与华南理工大学轻工与食品工程学院食品专业的优秀研究生共同合作编写而成。
全书内容紧凑权威细致，编排结构科学合理，为参加2019华南理工大学考研的考生量身定做的必备专业课资料。
《2019华南理工考研874生物化学复习全析（含真题与答案，共四册）》全书编排根据参考书目：《食品生物化学》(第二版)宁正祥、赵谋明编著，华南理工大学出版社2006 《生物化学》（第三版）沈同、王竟岩主编,高等教育出版社内容提要：1、华工轻工食品学院院系解读+华南理工大学874生物化学考试解读；2、2004-2017年华南理工大学轻工与食品学院874生物化学考研真题及2007-2016年874生物化学考研真题答案；3、874生物化学重难点内容解析。
（注意：华工指定书目虽然是王镜岩的《生物化学》，但实际考察的内容以华工本校老师宁正祥的《食品生物化学》这本教材为主）《2019华南理工大学考研874生物化学复习全析（含真题与答案）》通过提供院系专业相关考研内部信息，总结近年考试内容与考录情况，系统梳理核心考点与重难点知识点，并对历年真题进行透彻解析，令考生不再为信息匮乏而烦恼，同时极大提高了复习效率，让复习更有针对性。
适用院系：食品科学与工程学院：发酵工程、食品科学与工程、食品工程(专业学位)环境与能源学院：环境生态学适用科目：874 生物化学内容详情本书包括以下几个部分内容：一、内部信息必读：网罗华工该专业的考研各类内外部信息，有助于考生高屋建瓴，深入了解华工对应专业的考研知识及概况，做到纵观全局、备考充分。
内容包括：院校简介、专业分析、师资情况、历年报录统计、就业概况、学费与奖学金、住宿情况、其他常见问题。
前言《医学物理学》是国家教育部规定的高等医学院校临床医学、预防医学等专业的一门必修基础课，是为这些专业的学生提供较系统的物理学知识，使他们在中学物理学教育基础上，进一步学习医学专业所必需的物理学的基本概念、基本规律、基本方法，为后继课程的学习以及将来从事专业工作打下一个良好的基础。
我校《医学物理学》教材选用人民卫生出版社出版普通高等教育“十一五”国家级规划教材《医学物理学》第7版（胡新珉主编）。
依据学校的教学计划，本课程共96学时，其中理论课68学时，实验课28学时。
因此制定本“教学大纲”。
因为教材是按72~108学时编写。
所以，“教学大纲”既参照卫生部1982年“高等医学院校《医用物理学》教学大纲（试用本）”和医药类大学物理课程教学的基本要求，也结合当前教育改革倡导素质教育，针对临床医学、预防医学、影像学、法医学、护理学、药学等专业的特点编写。
“大纲”内容分为掌握、熟悉、了解和自学。
自学内容课堂上教师原则上不讲授，属自学内容，结业考试中一般不作要求。
第一章力学的基本定律（自学）第二章物体的弹性一、学习要求本章要求熟悉描述物体弹性的基本概念，对人体骨骼和肌肉组织的力学特性要有一定的了解。
二、讲授内容和要求等级章节次序内容等级第一节线应变与正应力一线应变熟悉二正应力熟悉三正应力与线应变的关系熟悉四弯曲自学第二节切应变与切应力一切应变熟悉二切应力熟悉三切应力与切熟应变的关系悉四扭转自学第三节体应变与体应力一体应变熟悉二体应力熟悉三体应力与体应变的关系熟悉第四节生物材料的黏弹性自学三、授课学时：2学时。
四、练习：第27~28页，2-6、2-9。
第三章流体的运动一、学习要求本章要求掌握理想流体作稳定流动时的基本规律，即连续性方程和伯努利方程以及它们的应用；熟悉实际流体的流动规律和泊肃叶定律；了解斯托克司定律和血液在循环系统中的流动规律。
二、讲授内容和要求等级章节次序内容等级第一节理想流体的稳定流动一理想流体熟悉二稳定流动熟悉三连续性方程掌握第二节伯努利方程一伯努利方程掌握二伯努利方程的应用掌握第三节黏性流体的流动一层流和湍流熟悉二牛顿黏滞定律熟悉三雷诺数了解第四节黏性流体的运动规律一黏性流体的伯努利方程了解二泊肃叶定律熟悉三斯托克司定律了解第五节血液在循环系统中的流动一血液的组成及特性自学二心脏做功了解三血流速度分布自学四血流过程中的血压分布自学三、授课学时：4学时。
⽣物化学简答题第⼆章蛋⽩质1、组成蛋⽩质的基本单位是什么？结构有何特点？氨基酸是组成蛋⽩质的基本单位。
结构特点：①组成蛋⽩质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸②除⽢氨酸外,其Cα均为不对称碳原⼦③组成蛋⽩质的氨基酸都是L-α-氨基酸2、氨基酸是如何分类的？按其侧链基团结构及其在⽔溶液中的性质可分为四类：①⾮极性疏⽔性氨基酸7种②极性中性氨基酸8种③酸性氨基酸2种④碱性氨基酸3种3、简述蛋⽩质的分⼦组成。
蛋⽩质是由氨基酸聚合⽽成的⾼分⼦化合物，氨基酸之间通过肽键相连。
肽键是由⼀个氨基酸的α-羧基和另⼀个氨基酸的α-氨基脱⽔缩合形成的酰胺键4、蛋⽩质变性的本质是什么？哪些因素可以引起蛋⽩质的变性？蛋⽩质特定空间结构的改变或破坏。
化学因素（酸、碱、有机溶剂、尿素、表⾯活性剂、⽣物碱试剂、重⾦属离⼦等）和物理因素（加热、紫外线、X射线、超声波、⾼压、振荡等）可引起蛋⽩质的变性5、简述蛋⽩质的理化性质。
①两性解离-酸碱性质②⾼分⼦性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈⾊反应6、蛋⽩质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在⽔溶液中的性质可分为哪⼏类？各举2-3例。
①⾮极性疏⽔性氨基酸7种：蛋氨酸，脯氨酸，缬氨酸②极性中性氨基酸8种：丝氨酸，酪氨酸，⾊氨酸③酸性氨基酸2种：天冬氨酸，⾕氨酸②碱性氨基酸3种：赖氨酸，精氨酸，组氨酸第三章核酸1.简述DNA双螺旋结构模型的要点。
①两股链是反向平⾏的互补双链，呈右⼿双螺旋结构②每个螺旋含10bp，螺距3.4nm，直径2.0nm。
每个碱基平⾯之间的距离为0.34nm，并形成⼤沟和⼩沟——为蛋⽩质与DNA相互作⽤的基础③脱氧核糖和磷酸构成链的⾻架，位于双螺旋外侧④碱基对位于双螺旋内侧，碱基平⾯与双螺旋的长轴垂直；两条链位于同⼀平⾯的碱基以氢键相连，满⾜碱基互补配对原则：A=T，G≡C⑤双螺旋的稳定：横向—氢键，纵向—碱基堆积⼒⑥DNA双螺旋的互补双链预⽰DNA 的复制是半保留复制2、从组成、结构和功能⽅⾯说明DNA和RNA的不同。
动物生物化学教案第一章绪论1.生物化学的概念介绍生物化学的概念、动物生物化学的概念。
2.生物化学的发展介绍生物化学的起源；获得的重大成果；我国的成果及展望。
3.生物化学与畜牧和兽医介绍生物化学与畜牧和兽医的关系。
第二章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质在生命活动中的重要作用举例说明各种蛋白质的生理功能，例如酶、激素蛋白、血红蛋白、免疫球蛋白等，综合说明蛋白质是生命活动的体现者。
:第二节蛋白质的化学组成1.蛋白质的元素组成强调氮是蛋白质独特元素，氮的含量为16%是蛋白质含量测定的依据。
2.蛋白质的基本结构单位和其它组分强调氨基酸是蛋白质的构件分子。
3.氨基酸氨基酸的基本结构；构型；氨基酸的分类表；其他氨基酸；氨基酸的主要性质。
第三节蛋白质的化学结构1氨基酸构成蛋白质的氨基酸有二十种。
2.肽键和肽链的概念肽键、肽链的概念；肽键形成图。
3.蛋白质的一级结构蛋白质一级结构的基本概念；蛋白质一级结构的表示；蛋白质一级结构测定的基本步骤。
第四节蛋白质的高级结构1.蛋白质的结构层次包括蛋白质一级、二级、超二级结构、.结构域、.三级、.四级结构，用图表示。
2.肽单位平面结构和二面角肽单位、肽单位平面、二面角概念及图示。
3.维持蛋白质分子构象的化学键以图介绍，包括氢键、疏水键、二硫键、范德华引力、离子键等。
4.二级结构概念及图示。
主要介绍. á-螺旋、ß-折迭ß-.转角等结构。
.5.超二级结构概念及图示。
6.结构域概念及图示。
7.三级结构概念及肌红蛋白结构图示。
强调三级结构是天然蛋白质存在的形式。
8.四级结构概念及血红蛋白结构图示。
强调四级结构存在亚基及亚基的概念。
第五节多肽、蛋白质结构与功能的关系1.多肽结构与功能的关系：讲明其在动物体内的表现状态.，附图。
2.同功能蛋白质的种属特异性与保守性以胰岛素和细胞色素C为例讲解，并附表。
3.蛋白质的前体激活以胰岛素原、胰蛋白酶原的激活过程为例讲解，并附图。
生物初中20章内容总结第一章：生物的起源和发展生物的起源和发展是生物学中的重要内容。
在这一章中，我们学习了地球上生命的起源、进化和发展的过程。
通过学习生物进化的理论，我们了解到生物多样性的重要性以及不同物种在进化过程中的适应性变化。
第二章：细胞结构和功能细胞是生物体的基本单位，它具有多种结构和功能。
在这一章中，我们学习了细胞的基本结构、细胞膜的组成、细胞的生物膜运输和细胞器的功能。
通过这些知识，我们能够更好地理解生物体内部细胞之间的相互作用和调节过程。
第三章：细胞的代谢过程细胞的代谢过程是生物体内各种化学反应的总称。
在这一章中，我们学习了细胞的呼吸和光合作用。
呼吸是细胞中产生能量的过程，而光合作用则是植物细胞中光能转化为化学能的过程。
通过学习这些过程，我们能够更好地理解细胞内能量的来源和利用方式。
第四章：遗传与进化遗传与进化是生物学中的核心概念。
在这一章中，我们学习了遗传的基本规律和遗传物质DNA的结构。
同时，我们还了解了基因的表达和突变对物种进化的影响。
通过这些知识，我们能够更好地理解物种的遗传变异和进化的过程。
第五章：生物分类学生物分类学是研究生物种类以及它们的分类方法和分类规则的学科。
在这一章中，我们学习了生物分类的基本原则和分类的方法。
通过学习这些知识，我们能够更好地理解不同物种的分类和归属。
第六章：植物的形态结构和生活习性植物的形态结构和生活习性是植物生物学中的重要内容。
在这一章中，我们学习了植物的形态结构，包括根、茎、叶和花等部分的结构和功能。
同时，我们还了解了植物的生活习性，包括植物的生长、繁殖和适应环境的特征。
通过这些知识，我们能够更好地了解植物的特点和生活方式。
第七章：动物的形态结构和生活习性动物的形态结构和生活习性是动物生物学中的重要内容。
在这一章中，我们学习了动物的形态结构，包括动物的身体组织和器官的结构和功能。
同时，我们还了解了动物的生活习性，包括动物的寻食、生殖和适应环境的特征。
物质代谢（合成代谢、分解代谢）：从物质代谢来说，新陈代谢包括分解代谢和合成代谢。
分解代谢——生物大分子通过一系列的酶促反应步骤，转变为教小的、较简单的物质的过程。
合成代谢——生物体利用小分子或大分子的结构元件合成自身生物大分子的过程。
能量代谢：在生物体内，以物质代谢为基础，与物质代谢过程相伴随发生的，是蕴藏在化学物质中的能量转化，统称为能量代谢。
一、名词解释高能磷酸化合物：机体内有许多磷酸化合物,当其磷酰基水解时，释放出大量的自由能。
这类化合物为高能磷酸化合物。
高能键：高能磷酸化合物分子中的酸酐键，能释放出大量自由能，称之为“高能键”。
二、高能磷酸键化合物及其他高能化合物的类型（一）磷氧型1、酰基磷酸化合物（1）乙酰磷酸（2）氨甲酰磷酸（3）1,3-二磷酸甘油酸（4）酰基腺苷酸（5）氨酰腺苷酸2、焦磷酸化合物（1）焦磷酸（2）二磷酸腺苷3、烯醇式磷酸化合物磷酸烯醇式丙酮酸（二）氮磷型胍基磷酸化合物（1）磷酸肌酸（2）磷酸精氨酸（三）硫酯键型活性硫酸基（1）3’－腺苷磷酸5’－磷酰硫酸（2）酰基辅酶A（四）甲硫键型活性甲硫氨酸一、名词解释被动运输：指物质从高浓度的一侧，通过膜运输到低浓度的一侧，物质顺浓度梯度的方向跨膜运输的过程，是不需要消耗代谢能的穿膜运输。
主动运输：指物质逆浓度梯度的穿膜运输过程。
需消耗代谢能，并需专一性的载体蛋白。
协同运输：小分子的跨膜运送大都是通过专一性运送蛋白的作用实现的。
如果只是运输送一种分子由膜的一侧到另一侧，称为单向运输；如果一种物质的运输与另一种物质的运输相关而且方向相同，称为同向运输。
方向相反则称为反向运输，这二者又统称为协同运输。
Na+，K+—泵：Na+、K+-泵实际是分布在膜上的Na+、K+-ATP酶。
通过水解ATP提供的能量主动向外运输Na+，而向内运输K+ 。
每水解1分子ATP，向外运输3个Na+，而向内运输2个K+ 。
Ca+—泵：Ca2+泵即为Ca2+-ATP酶，Ca2+泵主动运送Ca2+到膜内是通过水解ATP提供的能量驱动的。
生物化学教案生物膜的结构与功能教学目标：1.了解生物膜的结构与功能；2.理解生物膜对细胞有机体起到的重要作用；3.掌握生物膜与物质运输、信号传导等过程的关系。
教学重点：1.生物膜的结构与组成；2.生物膜在细胞内外的功能。
教学难点：1.生物膜的复杂结构与功能的关系。
教学过程：一、导入（10分钟）通过提问和引入话题，引发学生的思考和兴趣，比如：“请问生物膜是什么？在生物体中起到什么作用？”让学生思考并回答。
二、知识讲解（20分钟）1.生物膜的定义：生物膜指的是由脂质、蛋白质、糖类等多种生物分子组成的细胞膜结构，广泛存在于生物体的各种细胞和组织中。
2.生物膜的结构与组成：a.磷脂双分子层：生物膜的主要组成成分是磷脂，由两层磷脂分子构成。
磷脂分子的疏水性头部与亲水性尾部形成双分子层结构。
b.蛋白质：生物膜中含有不同类型的蛋白质，包括通道蛋白、受体蛋白、酶等。
这些蛋白质能够在生物膜上发挥各种功能。
c.糖类：一部分生物膜表面的磷脂分子上结合有糖类，形成糖脂双分子层，起到保护细胞、识别和结合外来物质等作用。
三、生物膜的功能（30分钟）1.物质运输：生物膜能够通过对物质的选择性通透性，控制细胞内外物质的交换和传递。
比如细胞膜上的离子通道能够调节离子的进出，细胞膜上的转运蛋白能够主动转运物质。
2.细胞识别与结合：生物膜上的糖类能够参与细胞识别和结合，与其他细胞或分子相互作用。
这种相互作用能够介导细胞的黏附、移动、分化等过程。
3.信号传导：多种信号分子能够与生物膜上的受体蛋白结合，通过生物膜的传导作用，进一步传递信号并引起细胞内的生物学效应。
4.维持细胞形态和结构：生物膜的完整性和稳定性对于细胞形态和结构的维持非常重要。
四、案例分析（20分钟）以相关的案例和实验结果为例，让学生分析和讨论生物膜在细胞中的具体作用。
比如，生物膜的组成和结构对于细胞内物质运输的调节、信号传导等过程的影响。
五、小结与拓展（10分钟）通过对本节课的学习，对生物膜的结构与功能进行一个简要的总结，并展示扩展知识，比如其他膜相关的知识和实验研究进展。
第二十章生物膜
第一节脂双层
一个典型的生物膜含有磷脂、糖鞘脂和胆固醇（在一些真核细胞中）。
膜含有的脂有一共同的特点，它们都是两性分子，含有极性成分和非极性成分。
磷脂和糖鞘脂在一定的条件下可以象肥皂那样形成单层膜或微团，然而在体内这些脂倾向于组装成一个脂双层。
由于磷脂和糖鞘脂含有两条烃链的尾巴，不能很好地包装成微团，却可以精巧地组装成脂双层（下图）。
但并不是所有的两性脂都可以形成脂双层，如胆固醇，其分子中的极性基团－OH 相对于疏水的稠环系统太小了。
在生物膜中，不能形成脂双层的胆固醇和其它脂（大约占整个膜脂的30％）可以稳定地排列在其余70％脂组成的脂双层中。
脂双层内脂分子的疏水尾巴指向双层内部，而它们的亲水头部与每一面的水相接触，磷脂中带正电荷和负电荷的头部基团为脂双层提供了两层离子表面，双层的内部是高度非极性的。
脂双层倾向于闭合形成球形结构，这一特性可以减少脂双层的疏水边界与水相之间的不利的接触。
在实验室里可以合成由脂双层构成的小泡，小泡内是一个水相空间，这样的脂双层结构称为脂质体（liposomes），它相当稳定，并且对许多物质是不通透的。
可以包裹药物分子，将药物带到体内特定组织。
第二节流动镶嵌模型
脂双层形成了所有生物膜的基础，而蛋白质是生物膜的必要成分。
不含蛋白质的脂双层的厚度大约是5～6nm，而典型的生物膜的厚度大约是6～10nm，这是由于存在着镶嵌在膜中或与膜结合的蛋白质的缘故。
1972年，S.Jonathan Singer和Garth L.Nicolson就生物膜的结构提出了流动镶嵌模型（fluid mosaic model）。
根据这一模型的描述，膜蛋白看上去象是圆形的“冰山”飘浮在高度流动的脂双层“海”中（下图）。
内在膜蛋白（integral membrane proteins）插入或跨越脂双层，与疏水内部接触。
外周膜蛋白（peripheral membrane proteins）与膜表面松散连接。
生物膜是一个动态结构，即膜中的蛋白质和脂可以快速地在双层中的每一层内侧向扩散。
尽管现在对原来的流动镶嵌模型中的某些方面作了一些修正和补充，但该模型时至今日仍然是基本正确的。
第三节膜的流动性
流动镶嵌模型最有力的证据之一是L.D.Frye 和Michael A进行的小鼠细胞和人细胞的融合实验（右图），该实验证明了某些内在膜蛋白可以在生物膜内侧向扩散。
他们将小鼠细胞和人的细胞融合形成一个异核体（杂化细胞）。
在融合之前利用可以特异结合在人细胞质膜中某个蛋白的红色荧光标记的抗体标记人细胞，而用可以特异结合在小鼠细胞质膜中某个蛋白的绿色荧光标记的抗体标记小鼠细胞。
这样一来可以通过免疫荧光显微镜观察两种标记的细胞融合后，细胞膜上内在膜蛋白的变化。
大约在融合后40分钟，就观察到细胞表面抗原相互混合的情形。
这一实验表明，至少某些内在膜蛋白可以在生物膜内侧向自由扩散。
第四节物质运输与生物膜
生物膜是从物理角度将活细胞与它周围的环境分开所必要的，而其另一个作用也非常重要，那就是生物膜使细胞生长所需要的水、氧和所有其它营养物质进入细胞内，而将细胞生成的产物（例如激素、某些降解酶和毒素等）输出，以及使一些废物（例如二氧化碳和尿素等）排泄掉。
疏水的、小的、不带电荷的分子可以自由地扩散通过细胞膜，这种不依赖其他蛋白帮助的转运方式称为非介导转运（Nonmediated transport）。
但对大多数带电物质来说，脂双层是一个几乎不可通透的壁垒，需要通过转运蛋白转运，这种转运方式称为介导转运（Nonmediated transport）。
小分子和离子跨膜运输借助于三种类型的内在膜蛋白：通道（channels）蛋白和（膜）孔（pores）蛋白、被动转运蛋白（passive transporters）和主动转运蛋白（active transporters）
孔蛋白和通道蛋白非常象离子载体，为小分子和离子提供一个沿着浓度梯度迁移的途径，该迁移过程不需要能量，是通过这些蛋白而不是通过脂双层扩散
被动转运不需要能量驱动，被动转运也称为易化扩散（facilitated diffusion）。
转运蛋白的作用是加快反应的平衡，如果没有转运蛋白，单靠扩散达到平衡非常慢。
红细胞主要依赖于葡萄糖作为能源。
D-葡萄糖从血液（葡萄糖浓度大约为5mM）通过被动转运，经葡萄糖转运蛋白沿着葡萄糖浓度梯度降低方向进入红细胞内。
葡萄糖首先与转运蛋白的面向外构象结合，然后当转运蛋白构象改变时，葡萄糖跨过
脂双层。
在面向细胞质一侧，葡萄糖脱离转运蛋白，进入细胞质，而转运蛋白又改变为起始的构象。
被动和主动转运蛋白与通道蛋白和孔蛋白不同，转运蛋白通常能特异地结合某些分子或结构上类似的分子的基团并进行跨膜转运。
最简单的一类转运蛋白执行单向转运（uniport），即它们只携带一种类型的溶质跨膜转运。
而许多转运蛋白可进行两种溶质的同一方向的同向转运（symport）或协同转运（cotransport）。
被动转运是溶质沿着浓度梯度降低方向转运，不需要能量；与被动转运相反，主动转运可以逆浓度梯度转运，但需要能量。
主动转运可以利用不同形式的能源。
常用的是ATP，离子转运ATP酶（ion-transporting ATPase）是一大类ATP驱动离子转运蛋白，几乎存在于所有细胞器官。
其中包括Na+-K+ ATP酶和Ca2+ ATP 酶，它们在制造和维持跨质膜和细胞内器官的离子浓度梯度中起着必要的作用。
光是某些主动转运的能源，例如细菌视紫红质将光能转化为化学能的过程。
原发主动转运直接由ATP、光或电子传递驱动的，而第二级主动转运是靠离子浓度驱动的。
在大多数情况下，原发主动转运常用来在第二个溶质中制造一个梯度。
例如在ATP的驱动下将第一种溶质逆浓度梯度转运，结果形成的第一种溶质浓度梯度贮存的能量又能驱动第二种溶质的逆浓度梯度转运
第五节胞吞与胞吐
原核生物在它们的质膜和外膜中含有多成分的输出系统，使得它们能够将某些蛋白质（往往是些毒素或酶）分泌到细胞外介质中。
在真核细胞中，蛋白质的输入和输出细胞分别通过胞吞和胞吐实现的。
原核生物在它们的质膜和外膜中含有多成分的输出系统，使得它们能够将某些蛋白质（往往是些毒素或酶）分泌到细胞外介质中。
在真核细胞中，蛋白质的输入和输出细胞分别通过胞吞和胞吐实现的。
胞吞和胞吐都涉及到一种特殊的脂囊泡的形成。
蛋白质和某些其它的大的物质被质膜吞入并带入细胞内（以脂囊泡形式）。
受体介导的胞吞开始是大分子与细胞的质膜上的受体蛋白结合，然后膜凹陷，形成一个含有要输入的大分子的脂囊泡，也称为内吞囊泡，出现在细胞内。
出现在胞内的囊泡。
