什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的

生化复习资料第一章一、蛋白质的生理功能蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。二、蛋白质的分子组成特点蛋白质的基本组成单位

生物化学复习资料第一章蛋白质化学第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25氨基酸结构通式：蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（

第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。生物化学的研究内容：生物分子的结构与功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构与功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。糖类分类：（大体分为简单

第一章核酸名词解释1.增色效应；DNA变性后，其紫外吸收值升高的现象。2.分子杂交；在一定条件下，不同来源的单链核酸分子按碱基互补配对原则结合在一起。3.DNA变性；在一定的物理或化学因素作用下，核酸双螺旋结构中碱基之间的氢键断裂，变成单链的过程。4.DNA复性；在适当的条件下，两天彼此分开的单链重新缔合成为双螺旋结构的过程。5.Tm；热变性过程中光吸收达到

第一章蛋白质的结构与功能1．蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S蛋白质的平均含氮量为16%2．组成蛋白质的基本单位：氨基酸20种基本氨基酸：缬氨酸（Val）、异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、苯丙氨酸（Phe）、蛋氨酸(Met)、色氨酸(Try)、苏氨酸（Thr）、赖氨酸（Lys）（借一两本淡色书来）谷氨酸（Glu）、谷氨酰胺（Gln）、组氨酸（His）

一、名词解释1、血液：血液中的葡萄糖称为血糖。2、糖原合成与分解：由单糖合成糖原的过程称为糖原合成。糖原分解成葡萄糖的过程称为糖原的分解。3、糖异生：由非糖物质合成葡萄糖的过程叫糖异生。4、有氧氧化：指糖、脂肪、蛋白质在氧的参与下分解为二氧化碳和水，同时释放大量能量，供二磷酸腺苷(ADP)再合成三磷酸腺苷（ATP）。5、三羧酸循环（TAC循环）：由乙酰CoA

1.名词解释、选择及填空：食品生物化学:研究食品的组成、结构、性能和加工、贮运过程中的化学变化以及食品成分在人体代的科学。糖类(carbohydrates)物质：是含多羟醛或多羟酮类化合物及其缩聚物和某些衍生物的总称。构象：指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。变旋现象：在溶液中，糖的链状

（一）名词解释1．蛋白酶：以称肽链内切酶（Endopeptidase），作用于多肽链内部的肽键，生成较原来含氨基酸数少的肽段，不同来源的蛋白酶水解专一性不同。2．肽酶：只作用于多肽链的末端，根据专一性不同，可在多肽的N-端或C-端水解下氨基酸，如氨肽酶、羧肽酶、二肽酶等。3．氮平衡：正常人摄入的氮与排出氮达到平衡时的状态，反应正常人的蛋白质代谢情况。4．生物

第一章1.糖是生物体维持生命活动提供能量的（）。A.次要来源B.主要来源C.唯一来源D.重要来源2，有五个碳原子的糖是。（）(多选题)A.D-果糖B.二羧基丙酮C.赤藓糖D,2-脱氧核糖 E.D-木糖 F.甘露糖3.纤维素与半纤维素的最终水解产物是。A.杂合多糖B.葡萄糖C.直链淀粉 D支链淀粉4，纤维素的组成单糖和糖苷键的连接方式为。A.α-1-4-葡萄糖

生物化学资料食物中摄入的生物大分子在进入细胞进行分解代谢之前有一个消化和吸收的过程。在各种水解酶的作用下，蛋白质、脂质、多糖和核酸被降解成各自的组成单位，再通过吸收或运输进入细胞被进一步分解。绝大多数动物消化道缺乏水解β-1，4糖苷键的酶，因此纤维素就无法被水解利用。而带有α-1，4糖苷键的淀粉和糖原则可以在消化道分泌的各种α-糖苷酶催化下被最终水解成葡萄糖

生化重点《生物化学》高等教育出版社第三版两册王镜岩、朱圣庚、徐长法主编生化重点1.蛋白质的元素组成:C、H、O、N、S蛋白质的平均含氮量为16%2.组成蛋白质的基本单位:氨基酸20种基本氨基酸:甲硫氨酸(Met)、缬氨酸(Val)、赖氨酸(Lys)、异亮氨酸(Ile)、苯丙氨酸(Phe)、亮氨酸(Leu)、色氨酸(Trp)、苏氨酸(Thr)、(甲借来一本亮色

生物化学复习资料生物化学复习资料1.氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了甘氨酸之外，其他氨基酸的α-碳原子都结合了4个不同的原子或基团（羧基、氨基、R基和一个氢原子）。所以α-碳原子是一个手性碳原子，氨基酸是手性分子，有L-氨基酸与D-氨基酸之分，标准氨基酸均为L-氨基酸。2.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸

第八章核苷酸代谢来源：温州大学生命与环境科学学院点击率：516时间：Label 【习题部分】一、单项选择题1．嘌呤核苷酸从头合成时首先生成的是：（）A．GMP B．AMP C．IMP D．ATP E．GTP2．人体内嘌呤核苷酸分解的终产物是：（）A．尿素B．肌酸C．肌酸酐D．尿酸E．β丙氨酸3．最直接联系核苷酸合成与糖代谢的物质是：（）A．葡萄糖B．6磷酸葡

生物化学复习资料第一章蛋白质1，蛋白质含量=（总氮含量—无机氮含量）乘以6.252, 氨基酸按含特殊基团的分类：a 含羟基的氨基酸丝氨酸（Ser）酪氨酸（Tyr）b 含巯基的氨基酸半胱氨酸（Cys）3, 氨基酸的分类: a非极性氨基酸丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）甲硫氨酸（Met）脯氨酸（Pro）色氨酸（

1结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体.2蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。米氏常数：酶催化反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。3超二级结构：：相邻的二级结构单元可组合在一起，相互作用，形成有规则，在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件。4别构效应

【习题部分】一、单项选择题1．脂肪酸在血中与下列哪种物质结合运输？（）A．载脂蛋白，B．清蛋白，C．球蛋白，D．脂蛋白，E．磷脂2．胆固醇含量最高的脂蛋白是：（）A．乳糜微粒，B．极低密度脂蛋白，C．中间密度脂蛋白D．低密度脂蛋白，E．高密度脂蛋白3．导致脂肪肝的主要原因是：（）A．食入脂肪过多，B．食入过量糖类食品，C．肝内脂肪合成过多D．肝内脂肪分解障碍

一。核酸的结构和功能脱氧核糖核酸（deoxyribonucleic acid, DNA）:遗传信息的贮存和携带者，生物的主要遗传物质。在真核细胞中，DNA主要集中在细胞核内，线粒体和叶绿体中均有各自的DNA。原核细胞没有明显的细胞核结构，DNA 存在于称为类核的结构区。核糖核酸（ribonucleic acid, RNA）：主要参与遗传信息的传递和表达过程，

什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的

生化复习资料考试：名：10个（三、四）选：10个（不含1、6、11、12）3章重点维生素的载体、作用，嘌呤、嘧啶合成区别，核糖作用，一碳基团载体，ACP，载体蛋白，乙酰辅酶A缩化酶，生物素填：20空（1、2、8）简答：3个（1、6、7、8））简述：3个（9、10、11、12）血糖来源和去路，葡萄糖6-磷酸的交叉途径实验与计算：（1、7）一、名词解释1、肽键：