生物化学复习资料(人卫7版)汇总讲解

生物化学名词解释整理版章节根据人民卫生出版社第7版《生物化学》划分参考教学、各教辅术后习题及试卷标准答案整理录入/清水秋香第一章蛋白质结构与功能isoelectric point, pI:氨基酸得等电点:在某一pH得溶液中,氨基酸解离成阳离子与阴离子得趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。

此时溶液得pH值称为该氨基酸得等电点。

Peptide bond:肽键。

由一个氨基酸得a-羧基与另一个氨基酸得a-氨基脱水缩合而形成得酰胺键。

Glutathione,GSH:谷胱甘肽。

由谷氨酸,半胱氨酸,甘氨酸组成得三肽。

就是体内重要得还原剂。

peptide unit:肽单元。

参与肽键得6个原子Ca1、C、O、N、H、Ca2位于同一平面,Ca1与Ca2在平面上所处得位置为反式(trans)构型,此同一平面上得6个原子构成了所谓得肽单元。

peptide plane:肽平面。

肽链主链得肽键C-N具有部分双键得性质,因而不能自由得旋转,使连接在肽键上得六个原子共处于一个平面上,此平面称为肽单位平面,又称酰胺平面。

通常就是反式得。

α-helix:α-螺旋。

常见得蛋白质二级结构之一。

为具有最大氢键联系得右手螺旋,侧链伸向螺旋外侧,每3、6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺距0、54nm。

motif:模体。

在一个或几个蛋白质中出现得2个或2个以上二级结构元件得不同折叠形式,又称折叠或超二级结构。

也就是在DNA中对特殊序列得描述。

zinc finger:锌指结构。

一种常见得模体。

由1个α -螺旋与2个反平行得β-折叠共3个肽段组成,形似手指, 能够结合锌离子,锌指具有结合DNA得功能。

Domain:结构域:大分子蛋白质得三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状得区域,折叠得较为紧密,各行使其功能,称为结构域(domain) 。

Molecular chaperon:分子伴侣。

就是细胞内一类可识别肽链得非天然构象、促进各功能域与整体蛋白质正确折叠得保守蛋白质。

生化复习资料第一章一、蛋白质的生理功能蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。

蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。

蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。

二、蛋白质的分子组成特点蛋白质的基本组成单位是氨基酸✧编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。

各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。

✧每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）×6.25×100。

氨基酸的分类✧所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。

✧根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。

1．非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。

2．极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。

3．酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。

4．碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。

✧含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。

✧芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。

✧唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。

✧营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。

可用一句话概括为“一家写两三本书来”，与之谐音。

氨基酸的理化性质✧氨基酸的两性解离性质：所有的氨基酸都含有能与质子结合成NH4＋的氨基；含有能与羟基结合成为COO－的羧基，因此，在水溶液中，它具有两性解离的特性。

第7版生物化学考试名词解释完整本第7版生物化学考试名词解释背诵蛋白质的一级结构：指多肽链中氨基酸残基的排列顺序1.蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某段肽链局部主链原子的相对空间位置。

2.蛋白质组：一种细胞或一种生物所表达的全部蛋白质。

3.蛋白质组学：以细胞内全部蛋白质的存在及其活动方式为研究对象。

研究内容包括：蛋白质表达谱，蛋白质翻译后修饰谱，蛋白质亚细胞定位图，蛋白质—蛋白质相互作用图以及蛋白质组生物信息学以及数据库的研究。

4.模体：在蛋白质分子中，俩个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体。

5.结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个较为紧密的区域并各行其功能，称为结构域。

6.协同效应：指一个亚基与其配体结合后能影响此寡聚体重另一亚基与配体的结合能力。

7.蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一PH时，其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，此时溶液的PL称为该溶液的等电点。

8.电泳：带电粒子在电场的作用下，向它所带的电荷相反方向泳动的现象称为电泳。

9.核酸：许多单核苷酸通过磷酸二脂键连接而成的高分子化合物。

10.核酸分子杂交：不同来源的DNA单链与DNA或RNA链彼此可有互补的碱基顺序，可通过变性，复性以形成局部双链，所谓杂化双链，这个过程称为核酸的杂交。

11.核酸的变性：在某些理化因素作用下，核酸分子的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性称为核酸变性。

12.DNA复性：热变性的DNA溶液经缓慢冷却，使原来俩条彼此分离的DNA链重新结合，形成双螺旋结构，称为DNA复性。

13.同工酶：指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

14.酶的特异性：酶对催化的底物有较严格的选择性，即一种酶仅作用于一种或一类化合物或一定的化学键，催化一定的化学反应生成一定的产物。

15.活性中心：必须基团在空间上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异性结合转化为产物，这一区域为酶的活性中心。

3．遗传信息的传递及其调控三、生物化学与医学1．生物化学与分子生物学在生命科学中占有重要的地位2．生物化学的理论与技术已渗透到医学科学的各个领域3．生物化学的发展促进了疾病病因、诊断和治疗的研究第一章蛋白质的结构与功能一、蛋白质(protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。

蛋白质是细胞的重要组成部分，是功能最多的生物大分子物质，几乎在所有的生命过程中起着重要作用：1）作为生物催化剂，2）代谢调节作用，3）免疫保护作用，4）物质的转运和存储，5）运动与支持作用，6）参与细胞间信息传递。

二、蛋白质的分子组成1. 蛋白质的元素组成主要有C、H、O、N和S，各种蛋白质的含N量很接近，平均16%。

通过样品含氮量计算蛋白质含量的公式：蛋白质含量 ( g % ) = 含氮量( g % ) × 6.252. 组成蛋白质的基本单位——L-a-氨基酸：种类、三字英文缩写符号、基本结构。

分类（非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸）。

理化性质（两性解离及等电点、紫外吸收、茚三酮反应）。

3. 肽键是由一个氨基酸的-羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合而形成的化学键。

肽、多肽链；肽链的主链及侧链；肽链的方向（N-末端与C-末端），氨基酸残基；生物活性肽：谷胱甘肽及其重要生理功能，多肽类激素及神经肽。

三、蛋白质的分子结构1. 蛋白质一级结构概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。

主要化学键——肽键。

二硫键的位置属于一级结构研究范畴。

2. 蛋白质的二级结构概念：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

主要化学键：氢键肽单元是指参与组成肽键的6个原子位于同一平面，又叫酰胺平面或肽键平面。

它是蛋白质构象的基本结构单5 mins 20 mins 10 mins 10 mins 5 mins 10 mins 5 mins 20 mins 10 mins 10mins5 mins 20 mins 20mins 15 mins超滤法：应用正压或离心力使蛋白质溶液透过有一定截留分子量的超滤膜，达到浓缩蛋白质溶液的目的。

医学免疫学第二章免疫器官和组织1．Mucosal-associated lymphoid tissue(MALT) 黏膜相关淋巴组织亦称为黏膜免疫系统，主要指呼吸道、胃肠道及泌尿生殖道黏膜固有层和上皮细胞下散在的无被膜淋巴组织，以及某些带有生发中心的器官化的淋巴组织，如扁桃体、阑尾等。

Lymphocyte homing 2．Lymphocyte homing 淋巴细胞归巢成熟淋巴细胞离开中枢免疫器官后，经血液循环趋向性迁移并定居于外周免疫器官或组织的特定区域，称为~。

3．Lymphocyte recirculation 淋巴细胞再循环淋巴细胞在血液、淋巴液、淋巴器官或组织间反复循环的过程，称为~。

有利于传递免疫信息，动员各种免疫细胞迁移至病灶。

第三章~ 第八章1.Antigen 抗原是指能与T细胞、B淋巴细胞的TCR或BCR结合，促使其增殖、分化，产生抗体或致敏淋巴细胞，并与之结合，进而发挥免疫效应的物质。

一般具有免疫原形和抗原性两个重要特性。

2.Epitope 抗原表位抗原分子中决定抗原特异性的特殊化学基团，称为~，又称为抗原决定簇。

是与TCR、BCR或抗体特异性结合的基本结构单位。

可分为顺序表位和构象表位。

3.Cross-reaction 交叉反应抗体或致敏淋巴细胞对具有相同和相似表位的不同抗原的反应，称为~。

4.Superantigen(SAg) 超抗原某些物质只需要极低浓度（1~10ng/ml）即可激活2%~20%T细胞克隆，产生极强的免疫应答，这类抗原被称为~。

主要有外源性和内源性两类，化学性质主要为细菌外毒素、逆转录病毒蛋白等。

5.Adjuvant 佐剂预先或与抗原同时注入体内，可增强机体对该抗原的免疫应答或改变免疫应答类型的非特异性免疫增强物质，称为~。

如卡介苗。

6.Mitogen 丝裂原可与淋巴细胞表面的相应受体结合，刺激静止的淋巴细胞转化为淋巴母细胞和有丝分裂，激活一类淋巴细胞全部克隆，被认为是一种非特异性淋巴细胞多克隆激活剂。

生物化学第七版考研考点及其分布二这一篇的考点分布呈现两个特点：第一，糖代谢、脂代谢、生物氧化、氨基酸代谢和核苷酸代谢各自均有一堆比较集中的考点，第二上述任意两个以上代谢的联合考察其实答案都可以从同一个地方组织，即课本P222页糖、脂、蛋白质代谢途径间的相互联系（四个要点）及P223页的图。

几大物质代谢之间最重要的三种物质是葡萄糖-6-磷酸、丙酮酸、乙酰辅酶A第4章糖代谢1 糖酵解glycolysisi 亦称无氧氧化anaerobic oxidation 概念2 糖酵解途径从葡萄糖到丙酮酸，以及10个酶（考过至少6次）3 底物磷酸化substrate-level phosphorylation 概念4糖酵解三个关键酶己糖激酶、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶5 2,6-二磷酸果糖是6-磷酸果糖激酶-1最强变构激活剂6 PKA（cAMP依赖的蛋白激酶）概念7 糖酵解的生物意义是在机体缺氧的情况下快速功能（2次）8糖的有氧氧化反应过程包括：糖酵解途径、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环以及氧化磷酸化；有氧氧化是获得ATP主要方式9 Krebs循环、citric acid cycle 柠檬酸循环、tricarboxylic acid cycle TCA 三羧酸循环概念及整个环式反应过程（至少8次）10 琥珀酰辅酶A合成酶催化TCA唯一的一次底物磷酸化11 琥珀酸脱氢酶位于线粒体内膜上，辅酶是FAD12 TCA 单个关键酶柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶13 从糖酵解到TCA生成ATP（对照计算P100页表格）14 Pasteur effect 巴斯德效应15 磷酸戊糖途径pentose phosphate pathway 概念（至少3次）以及该途径的两个阶段（氧化反应和非氧化反应）、磷酸戊糖途径的生理意义P103 16 糖醛酸途径从未考过，注意UDPG脱氢酶、UDPGA 、5-磷酸木酮糖17肝糖原与肌糖原各自作用18 糖原合成与分解过程（至少11次）主要包括的考点：葡萄糖活化：葡糖糖激酶把葡萄糖磷酸化为1-磷酸葡萄糖，而后1-P-G与UTP反应得到UDPG糖原合酶glycogen synthase ，糖原引物，糖原分支酶branching enzyme 概念糖原分解glycogenolysis 习惯上指肝糖原分解为葡萄糖糖原磷酸化酶（glycogen phosphorylase）、脱脂酶（debranching enzyme）、级联放大系统（cascade system）概念19 gluconeogenesis 糖异生这一块（至少9次）考点包括：胞液草酰乙酸进线粒体途径苹果酸途径、天冬氨酸途径以丙酮酸或能转化成丙酮酸的生糖氨基酸作为糖异生原料生糖，以苹果酸逸出线粒体进行糖异生；以乳酸进行糖异生时，通过天冬氨酸途径逸出线粒体无效循环futile cycle三步反应所需酶与糖酵解不同：磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酸酶、葡糖糖-6-磷酸酶2,6-二磷酸果糖是肝内调节糖的分解或糖异生反应方向的主要信号，高，则糖分解；低，则糖异生。

医学生物化学知识点总结医学生物化学是医学专业中的一门重要课程，它研究人体生命过程与生物分子之间的相互关系。

本文将就医学生物化学的若干知识点进行总结，以便读者深入理解该领域的重要概念和原理。

一、生物大分子的基本特征生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂类等。

它们都具有一定的结构特点和功能，其中蛋白质是最为复杂的一类大分子。

蛋白质由氨基酸组成，可以通过肽键连接在一起形成多肽链。

其功能多样，包括酶促反应、结构支持和信号传导等。

二、酶促反应与酶动力学酶是生物体内催化反应的生物催化剂，它能够加速反应速率并降低活化能。

酶的活性受到温度、pH值和底物浓度等因素的影响。

酶动力学研究酶催化速率与底物浓度之间的关系，包括酶动力学参数的测定和酶反应的速率方程等。

三、生物能量代谢与三大能量物质生物体内的能量代谢主要依赖于三大能量物质：葡萄糖、脂肪和蛋白质。

葡萄糖通过糖酵解和三羧酸循环产生三磷酸腺苷（ATP）作为细胞内的能量储备。

脂肪是最有效的能量储存物质，而蛋白质则在特定情况下被分解为氨基酸，供能使用。

四、核酸结构与遗传信息传递核酸是遗传信息的存储和传递分子，包括DNA和RNA。

DNA是双螺旋结构，由一条脱氧核糖核苷酸链和一条互补的链组成。

RNA分为信使RNA、核糖体RNA和转运RNA等多种类型，它们参与到蛋白质的合成过程中。

五、生物膜与细胞信号传导生物膜是细胞内外的分隔膜，具有选择性通透性。

磷脂是构成细胞膜的主要成分，它们通过疏水作用形成脂双层结构。

细胞信号传导则通过细胞膜上的受体、信号转导分子和效应器等组成的信号转导通路实现。

六、酸碱平衡与血液酸碱平衡调节酸碱平衡是维持机体内部环境稳定的重要生理过程，主要通过呼吸系统和肾脏来调节。

在血液中，酸碱平衡主要通过碳酸氢根离子和碳酸根离子之间的平衡来实现，而呼吸酸中毒和代谢性碱中毒则是常见的酸碱平衡紊乱疾病。

总结：通过对医学生物化学的知识点进行梳理和总结，我们深入了解了生物大分子的特征、酶促反应与酶动力学、生物能量代谢、核酸结构与遗传信息传递、生物膜与细胞信号传导以及酸碱平衡等内容。

人卫第七版生物化学重点整理HEN system office room 【HEN16H-HENS2AHENS8Q8-HENH1688】生物化学第一章一、蛋白质的生理功能蛋白质是生物体的基本组成成分之一，约占人体固体成分的45%左右。

蛋白质在生物体内分布广泛，几乎存在于所有的组织器官中。

蛋白质是一切生命活动的物质基础，是各种生命功能的直接执行者，在物质运输与代谢、机体防御、肌肉收缩、信号传递、个体发育、组织生长与修复等方面发挥着不可替代的作用。

二、蛋白质的分子组成特点1.蛋白质的基本组成单位是氨基酸编码氨基酸:自然界存在的氨基酸有300余种，构成人体蛋白质的氨基酸只有20种，且具有自己的遗传密码。

2. 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。

每100mg样品中蛋白质含量（mg%）：每克样品含氮质量（mg）××100。

3. 氨基酸的分类所有的氨基酸均为L型氨基酸（甘氨酸）除外。

根据侧链基团的结构和理化性质，20种氨基酸分为四类。

（1）非极性疏水性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、苯丙氨酸（Phe）、脯氨酸（Pro）。

（2）极性中性氨基酸：色氨酸（Trp）、丝氨酸（Ser）、酪氨酸（Tyr）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）、天冬酰胺（Asn）、谷胺酰胺（gln）、苏氨酸（Thr）。

（3）酸性氨基酸：天冬氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）。

（4）碱性氨基酸：赖氨酸（Lys）、精氨酸（Arg）、组氨酸（His）。

含有硫原子的氨基酸：蛋氨酸（又称为甲硫氨酸）、半胱氨酸（含有由硫原子构成的巯基－SH）、胱氨酸（由两个半胱氨酸通过二硫键连接而成）。

芳香族氨基酸：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸。

唯一的亚氨基酸：脯氨酸，其存在影响α-螺旋的形成。

营养必需氨基酸：八种，即异亮氨酸、甲硫氨酸、缬氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、赖氨酸。