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生物化学复习资料1、氨基酸属于酸性氨基酸的是谷氨酸2、维系蛋白质二级结构的主要化学键是肽键3、蛋白质对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近280nm4、变性蛋白质的主要特点是生物学活性丧失5、核酸的基本组成单位是核苷酸6、tRNA的二级结构为三叶草形7、DNA变性是指互补碱基之间氢键断裂8、维持DNA双螺旋结构稳定，在横向上的作用力是氢键9、酶能加速化学反应的进行是因为降低反应的活化能10、竞争性抑制剂的酶促反应动力学特点是K m值增高，V max不变11、饥饿时，肝脏内糖异生途径的酶活性增强12、糖分解产生ATP的主要方式是有氧氧化13、糖异生最重要的生理意义是饥饿时维持血糖浓度的相对恒定14、蚕豆病是由于体内缺乏葡萄糖-6-磷酸脱氢酶所引起15、酮体和胆固醇合成的共同原料是乙酰CoA16、脂蛋白中含胆固醇最多的是LDL17、合成甘油三酯能力最强的场所是肝脏18、能抑制脂肪动员的激素是胰岛素19、呼吸链中不具有质子泵功能的是复合体Ⅱ20、体内产生ATP的最主要方式是氧化磷酸化21、蛋白质的营养价值取决于必需氨基酸的种类、数量和比例22、转氨酶催化氨基酸脱氨基作用中氨基的载体是磷酸吡哆醛23、哺乳类动物体内氨的主要去路是在肝中合成尿素24、体内转运一碳单位的载体是四氢叶酸25、肝脏进行生物转化时葡萄糖醛酸的活性供体是UDPGA26、血浆游离胆红素主要是与血浆中何种物质结合转运到肝脏的清蛋白27、体内胆红素主要来源是血红蛋白28、属于游离胆汁酸的是鹅脱氧胆酸29、人体内嘌呤碱分解的终产物是尿酸30、别嘌醇治疗痛风的机制是能够抑制黄嘌呤氧化酶31、为氨基酸编码的密码子具有简并性是指一个氨基酸可以有多个密码子32、紫外线照射引起的DNA损伤，最常见的是嘧啶二聚体的形成33、DNA复制时，不需要的是限制性内切酶34、下列是密码子的特点，例外的是间断性35、维生素A缺乏时可能发生夜盲症36、冈崎片段是指随从链上合成的DNA片段37、不对称转录指的是基因中只有一条DNA链是模板链38、真核生物复制和转录的叙述，正确的是都在细胞核内进行。
生物化学复习资料生物化学是研究生物体内各种化学成分及其相互关系的一门学科。
它是生物学和化学两门学科的交叉领域，通过对生物体内的化学物质进行分析和研究，揭示生命现象的基本原理和机制。
以下是关于生物化学的复习资料，希望能够帮助同学们温故知新。
一、生物大分子的结构与功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的物质之一，由氨基酸组成，具有结构和功能多样性。
了解蛋白质的结构层次（一级结构、二级结构、三级结构和四级结构）、功能和分类是生物化学的基础。
例如，酶是一类重要的蛋白质，它可以催化生物体内的化学反应。
2. 核酸：核酸是构成生物体遗传信息的基本单位，包括DNA和RNA。
DNA是遗传信息的存储介质，RNA参与蛋白质的合成。
了解核酸的结构、功能和生物合成是理解遗传信息传递的关键。
3. 多糖：多糖是一类碳水化合物，由单糖分子通过糖苷键结合而成。
多糖在生物体内具有能量储存和结构支持的功能。
了解多糖的种类、结构和生物功能对于了解生物体内的能量代谢和细胞结构具有重要意义。
二、代谢与能量1. 代谢途径：代谢是生物体内的化学反应过程，包括物质的合成、降解和转化。
了解代谢途径（如糖酵解、脂肪酸合成、氨基酸代谢等）和相关酶的作用是理解生物体内化学反应的基本原理。
2. 能量产生与转化：生物体内的能量主要来自ATP（三磷酸腺苷）的合成和分解。
了解ATP的结构、合成途径和参与的能量转化过程是理解生物体内能量代谢的关键。
三、酶的性质与调节1. 酶的性质：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的专一性和催化效率。
了解酶的底物特异性、酶促反应的速率和酶的催化机制是理解酶学的基础。
2. 酶的调节：生物体内的酶活性可以通过多种方式进行调节，如底物浓度、温度、pH值的变化以及酶的共价修饰等。
了解酶的调节机制对研究生物体内代谢的调控具有重要意义。
四、生物体内的信号传导1. 细胞膜受体：细胞膜受体是生物体内信号传导的重要组成部分，包括离子通道和酶联受体等。
第一章蛋白质第一节蛋白质概论1、①蛋白质的概念：蛋白质是由20种左右L-α氨基酸通过肽键相互连接而成的一类具有特定的空间构象和生物学活性的复杂高分子含氮化合物。
特点：构造复杂、功能多样、分子量大、平均含氮量为16%、具有胶体性质和两性性质②蛋白质的分类：•按分子外形的不对称程度分两类：球状蛋白——如血红蛋白、酶等纤维状蛋白——如角蛋白、血纤维蛋白原等•按组成分成两类：简单蛋白质——分子中只有氨基酸结合蛋白质——简单蛋白质+辅基构成主要有色蛋白、金属蛋白、磷蛋白、核蛋白、脂蛋白、糖蛋白• 按溶解度分清蛋白（白蛋白）如血清清蛋白、球蛋白（拟球蛋白和优球蛋白）、组蛋白、精蛋白、醇溶蛋白、硬蛋白、谷蛋白•按营养价值不同分两类：完全蛋白质不完全蛋白质•按蛋白质的功能分两类：活性蛋白质和非活性蛋白质③蛋白质的生物学功能• 催化功能----酶或辅酶如淀粉酶、蛋白酶•调节功能----激素蛋白调节体内新陈代谢如胰岛素•结构成分或支持功能----结构蛋白如胶原蛋白、a-角蛋白、丝纤蛋白等•运输功能----运输小分子和离子如血红蛋白、色素蛋白、血清蛋白•免疫防御功能----保护自身生命活动如免疫球蛋白、血纤维蛋白原及干扰素•收缩或运动功能----鞭毛运动和肌肉收缩如肌动蛋白和肌球蛋白•营养和贮存功能----为机体提供养料如醇溶蛋白、卵清蛋白、酪蛋白•生物膜受体功能----接受和传递调节信息如激素受体蛋白和感觉蛋白（味蛋白）•毒素蛋白----如细菌毒素、蛇毒等•控制生长、分化和遗传功能----如组蛋白、阻遏蛋白、表皮生长因子、DNA蛋白等(蛋白质是生命现象的体现者)第二节氨基酸的结构分类及性质一.氨基酸的结构特点1.结构特征---氨基酸是含有NH2的有机酸（1）都是α-氨基酸；（2）具有酸性的-COOH基及碱性的-NH2基，为两性电解质;（3）除甘氨酸（R基是H原子）外，都是L-型氨基酸，具有旋光性；二.氨基酸的种类及其结构（1）常见氨基酸（编码氨基酸）甘氨酸Gly(G) 丙氨酸Ala(A) 缬氨酸Val(V)亮氨酸Leu(L) 异亮氨酸Ile(I) 苯丙氨酸Phe(F)酪氨酸Tyr(Y) 色氨酸Try,Trp(W) 丝氨酸Ser(S)苏氨酸Thr(T) 半胱氨酸Cys(C) 甲硫氨酸Met(M)精氨酸Arg(R) 赖氨酸Lys(K) 组氨酸His(H)天冬氨酸Asp(D) 谷氨酸Glu(E)天冬酰胺Asn(N) 谷氨酰胺Gln(Q) 脯氨Pro(P)（2）稀有氨基酸:羟脯氨酸(Hyp) 羟赖氨酸(Hyly) 胱氨酸(Cys)根据R基团的结构或性质特点，巧记20种氨基酸的口诀：•甘、丙、缬、亮、异、脂链，（脂肪链R基团的5种）•丝、苏、半、蛋、羟硫添。
完整版)生物化学知识点重点整理生物分子本章节将介绍生物分子的基本概念和特征，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质的结构和功能。
本章节将讨论酶在生化反应中的作用机制和催化过程。
包括酶的分类、酶动力学和酶抑制剂等内容。
本章节将介绍生物体内的代谢途径，包括糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等重要过程。
本章节将探讨生物能量转化的过程，包括光合作用和呼吸作用等机制，以及相关的能量产生和消耗。
本章节将介绍生物体内遗传信息的传递过程，包括DNA复制、RNA转录和蛋白质翻译等重要步骤。
DNA复制DNA复制是遗传信息传递的第一步。
在细胞分裂过程中，DNA分子能够准确地复制自身，并将遗传信息传递给下一代细胞。
复制过程中，双链DNA分离，每条链作为模板合成新的互补链，形成两个完全一样的DNA分子。
RNA转录RNA转录是将DNA中的遗传信息转录成RNA的过程。
在细胞核中，RNA聚合酶将DNA作为模板合成RNA分子。
转录的产物是一条与DNA互补的RNA链，它可以是信使RNA（mRNA）、转移RNA（tRNA）或核糖体RNA（rRNA），这些RNA分子携带着遗传信息参与到蛋白质的合成过程中。
蛋白质翻译蛋白质翻译是将RNA中的遗传信息翻译成氨基酸序列，从而合成蛋白质的过程。
蛋白质翻译发生在细胞质的核糖体上，通过配对规则，每个三个核苷酸对应一个特定的氨基酸，从而组成特定的蛋白质。
翻译过程可分为启动、延伸和终止三个阶段。
以上是生物体内遗传信息的传递过程的重要步骤。
深入了解这些过程有助于理解生物体内的遗传机制和生命周期的维持。
本章节将讨论基因调控的机制和影响因素，包括转录因子、表观遗传学和信号转导等内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
生物化学复习资料氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
（P40）茚三酮反应：在加热条件下，所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应都产生紫色物质的反应。
只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生（亮）黄色物质。
(P43) 氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。
(P45)必需脂肪酸：指人体维持机体正常代谢不可缺少而自身又不能合成、或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸。
（亚油酸和亚麻酸）(P25)必需氨基酸：指人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
(P39)超二级结构：也称之基元。
在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。
(P53)分子病：由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
(P60) DNA变性：指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。
(P98)解链温度：双链DNA或RNA分子丧失半数双螺旋结构时的温度。
符号：Tm。
每种DNA或RNA分子都有其特征性的Tm值，由其自身碱基组成所决定，G+C含量越多，Tm值越高。
(P98)增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量) 增加的现象。
(P98)酶的活性中心：在酶蛋白分子中直接参与和底物结合并起催化作用的区域称为酶的活性部位或活性中心。
酶的活性中心一般包括结合部位和催化部位。
(P147)酶的别构效应：调节物与酶分子的调节部位结合后，引起酶分子构象发生变化，从而提高或降低酶活性的效应称为别构效应。
提高酶活性的别构效应，称为别构激活或正协同效应；降低酶活性的别构效应，称为别构抑制或负协同效应。
⽣物化学复习资料第六章⽣物氧化与氧化磷酸化（⼀）名词解释1、⽣物氧化（biological oxidation）：有机物质在⽣物体内氧化分解⽣成⼆氧化碳和⽔并释放能量的过程。
2、电⼦传递链⼜称呼吸链（electron transter chain ETC）：指存在于线粒体内膜（原核⽣物存在于质膜）上的⼀系列氢传递体和电⼦递体，按⼀定的顺序组成了从供氢体到氧之间传递电⼦的链。
3、氧化磷酸化作⽤（oxidative phosphorylation）：指电⼦在电⼦传递链上传递和ATP形成相互偶联的过程。
即与⽣物氧化作⽤相伴⽽⽣的磷酸化作⽤。
4、磷氧⽐（P/O ratio）：指在⽣物氧化中，每消耗⼀个氧原⼦所⽣成的ATP分⼦数，或每消耗⼀摩尔原⼦氧⽣成的ATP摩尔数。
（⼆）问答题1、何谓⽣物氧化？它有何特点？其作⽤的关键是什么？⽣物氧化的⽅式？①见名词解释“⽣物氧化”；②特点：A、活细胞内，反应条件温和；B、⼀系列酶的催化下逐步进⾏；C、能量逐步释放，部分能量可被利⽤，利⽤效率较⾼；③作⽤的关键；⼀是代谢物分⼦中的氢如何脱出，⼆是脱出的氢如何与分⼦氧结合成⽔并释放能量；④⽅式：通常为三种氧化⽅式A：加氧：在⼀种物质分⼦上直接加氧NH3-CH2-COOH+1/2O2→O=CHCOOH+NH4+H2O -2HB：脱氢：加⽔脱氢：CH3CHO——→CH3 – CH – OH——→CH3COOH|OH-2H直接脱氢：HOOC—CH2—CH2—COOH——→HOOC—CH=CH—COOHC：脱电⼦：-eCyt（Fe2+）——→Cyt（Fe3+）2、举例说明⾼能化合物可分为哪⼏种键型。
（1）磷氧键型，如1，3—⼆磷酸⽢油酸、ATP、磷酸烯醇式丙酮酸；（2）磷氮键型，如磷酸肌酸；（3）硫脂键型，如⼄酰CoA；（4）甲硫键型，如S—腺苷甲硫氨酸；（5）碳氧键型，如氨酰——tRNA。
3、电⼦传递链上有哪⼏类电⼦传递体？各如何作⽤？（1）烟酰胺核苷酸类。
第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。
生物化学的研究内容：生物分子的结构及功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构及功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。
第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。
糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。
最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。
Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。
Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。
如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。
复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。
二单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。
单糖构型的确定以甘油醛为标准。
距羰基最远的手性碳及D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；及L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。
2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。
如：D-Glu及L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。
4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。
如：葡萄糖及甘露糖；葡萄糖及半乳糖。
5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基及决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。
（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。
分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。
1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。
2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。
⽣物化学复习资料第三章蛋⽩质2.2.3 氨基酸的分类在中性pH条件下按其R侧链极性和所带电荷的不同，分为四⼤类,不带电荷极性氨基酸：Gly, Ser, Thr, Cys,Thr,Asn,Gln带负电荷极性氨基酸：Asp, Glu带正电荷极性氨基酸：His, Arg, Lys⾮极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp, Met含⾮极性侧链基团：Gly, G Ala, A Val, V Leu, L Met, M Ile, I含极性侧链基团：Ser, S Thr, T Cys, C Pro, P Asn, N Gln, Q含芳⾹基团：Phe, F; Tyr, Y; Trp, W含碱性侧链基团（带正电荷）：Lys, K; Arg, R; His, H含酸性侧链基团（带负电荷）：Asp, D; Glu, E2.2.4 氨基酸的主要理化性质光吸收特性各种氨基酸在可见区都没有光吸收。
在紫外光区芳⾹族氨基酸在280nm处有最⼤吸收峰（⾊氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸的最⼤吸收波长分别为279、278、259nm ）氨基酸的等电点对某⼀种氨基酸⽽⾔，当溶液在某⼀个特定的pH，氨基酸以两性离⼦的形式存在，并且其所带的正电荷数与负电荷数相等，即净电荷为零。
在直流电场中，它既不向正极，也不向负极移动。
此时溶液的pH称为这种氨基酸的等电点（pI）。
3.蛋⽩质的化学结构和⾼级结构肽键：指蛋⽩质分⼦中，由⼀个氨基酸的α-COOH和另⼀个氨基酸的α-NH2之间脱⽔缩合⽽成的酰胺键，它是蛋⽩质结构中的主要共价键。
肽由氨基酸通过肽键形成的聚合物（⼆肽、三肽、寡肽、…多肽）在多肽链中，氨基酸残基按⼀定的顺序排列，这种排列顺序称为氨基酸序列，多肽链上不完整的氨基酸，称为氨基酸残基(amino acid residue)⼆⾯⾓（dihedral angle）：肽平⾯的连接处为α碳原⼦。
它与相邻的两个参与肽键形成的C 和N原⼦之间的单键可以在⼀定范围内转动，Cα-N之间称φ⾓，在Cα-C之间称ψ⾓，这就是α-碳原⼦上的⼀对⼆⾯⾓。
生物化学知识点总整理生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
以下是对生物化学一些重要知识点的总整理。
一、生物大分子1、蛋白质蛋白质的组成：蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成。
氨基酸有 20 种，分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
蛋白质的结构：包括一级结构（氨基酸的线性排列顺序）、二级结构（如α螺旋、β折叠等）、三级结构（整条肽链的三维空间构象）和四级结构（多个亚基的组合）。
蛋白质的性质：具有两性解离、胶体性质、变性和复性等。
蛋白质的功能：催化、运输、调节、免疫防御、结构支持等。
2、核酸核酸的分类：包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA 的结构：双螺旋结构，由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴构成。
RNA 的种类：信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）。
核酸的功能：DNA 是遗传信息的携带者，RNA 参与遗传信息的表达和调控。
3、糖类单糖：如葡萄糖、果糖、半乳糖等，是最简单的糖类。
寡糖：由 2 10 个单糖分子组成，如蔗糖、麦芽糖等。
多糖：包括淀粉、糖原、纤维素等，具有储存能量和构成结构的作用。
4、脂质脂肪：由甘油和脂肪酸组成，是生物体储存能量的重要形式。
磷脂：构成生物膜的重要成分。
固醇：如胆固醇，参与细胞膜的组成和激素的合成。
二、酶1、酶的概念：酶是具有催化作用的生物大分子，大多数是蛋白质。
2、酶的特性：高效性、专一性、可调节性和不稳定性。
3、酶的作用机制：通过降低反应的活化能来加速反应的进行。
4、影响酶活性的因素：温度、pH、底物浓度、酶浓度、抑制剂和激活剂等。
三、生物氧化1、生物氧化的概念：物质在生物体内进行的氧化分解过程，最终生成二氧化碳和水，并释放能量。
2、呼吸链：由一系列电子传递体组成，包括 NADH 呼吸链和FADH2 呼吸链。
生物化学复习资料第一章蛋白质的结构与功能1.蛋白质是许多氨基酸通过肽链相连形成的高分子含氮化合物。
2.蛋白质组成元素：C、H、O、N、S，N的含量基本相同为16%。
3.氨基酸为蛋白质的基本单位，人体内含20种，除甘氨酸外皆为α-氨基酸。
4.氨基酸分类：①非极性疏水性氨基酸7种：甘氨酸Glycine Gly G 丙氨酸Alanine Ala A 缬氨酸Valine Val V 亮氨酸Leucine Leu L 异亮氨酸Isoleucine Ile I 脯氨酸Proline Pro P 苯丙氨酸Phenylalanine Phe F②极性中性氨基酸8种：酪氨酸Tyrosine Tyr Y 色氨酸Tryptophan Trp W 丝氨酸Serine Ser S 苏氨酸Threonine Thr T 半胱氨酸Cystine Cys C 蛋氨酸Methionine Met M 天冬酰胺Asparagine Asn N 谷氨酰胺Glutarnine Gln Q③酸性氨基酸2种：天冬氨酸Asparticacid Asp D 谷氨酸Glutamicacid Glu E④：碱性氨基酸3种：赖氨酸Lysine Lys K精氨酸Arginine Arg R组氨酸Histidine His H5.氨基酸的理化性质：①两性解离的性质，等电点：中性时的PH值，用PI表示。
②含共轭双键（络氨酸和色氨酸残基）具有紫外吸收性质（波长：280nm），用于分析蛋白质的含量。
③茚三酮反应生成蓝紫色化合物（吸收光570nm），用于氨基酸定量分析。
6.几种生物活性肽：①谷胱甘肽（谷氨酸+半胱氨酸+甘氨酸）.用GSH表示，具还原性、分解H2O2、解毒。
②多肽类激素及神经肽。
7.蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键，部分含二硫键。
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能基础，决定空间结构，非决定空间结构的唯一因素。
8.蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，不涉及氨基酸残基的侧链构象。
生物化学复习资料第一章蛋白质化学第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25氨基酸结构通式：蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。
氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。
蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。
这就是氨基酸的两性性质。
氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。
蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。
镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。
第二节肽肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。
肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。
少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。
谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。
参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。
化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应第三节蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。
蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。
二级结构有α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲。
蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
蛋白质的四级结构：指数条具有独立的三级结构的多肽链通过非共价键相互连接而成的聚合体结构。
维持蛋白质一级结构的化学键有肽键和二硫键，维持二级结构靠氢键，维持三级结构和四级结构靠次级键，其中包括氢键、疏水键、离子键和范德华力。
第四节蛋白质的重要性质书P16蛋白质的等电点：当蛋白质解离的阴阳离子浓度相等即净电荷为零，此时介质的pH即为蛋白质的等电点。
电泳：带电粒子在电场中向与其电性相反的电极方向泳动的现象。
胶体性质：布朗运动、丁达尔现象、电泳现象。
蛋白质的变性：蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性的现象称为蛋白质的变性作用。
蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
蛋白质的呈色反应：（1）双缩脲反应（2）酚试剂反应（3）乙醛酸反应（4）乙酸铅反应第五节蛋白质的分离纯化与测定分离方法：（1）等电点沉淀法（2）电泳（3）离子交换色谱（4）透析（5）分子筛（6）超速离心（7）盐析（8）丙酮沉淀（9）重金属盐沉淀书P19-P20测定蛋白质总量常用方法：凯氏定氮法、双缩脲法、苯酚试剂法、紫外吸收法以及双缩脲-苯酚试剂法。
简单蛋白质：水解时之产生氨基酸的蛋白质。
结合蛋白质：水解时不仅产生氨基酸，还产生其他有机化合物或无机化合物的蛋白质。
第二章酶第一节酶的概念、化学本质及作用特点酶：是生物体活细胞产生的在细胞内外都具有生物催化活性的一类特殊蛋白质。
.酶的特点：高效性、专一性、不稳定性和可调控性。
酶和一般催化剂都是通过降低反应活化能的机制来加快化学反应速度的。
第二节酶的命名及分类酶的分类：（1）氧化-还原酶类（2）转移（转换）酶类（3）水解酶类（4）裂合（裂解）酶类（5）异构酶类（6）合成酶类单纯酶：完全由蛋白质组成。
结合酶：除蛋白质外，还有其他非蛋白质小分子物质。
结合酶（全酶）=酶蛋白（脱辅酶）+辅助因子在催化反应时，酶蛋白决定酶的专一性，辅助因子起决定反应方向和类型。
辅基：酶的辅助因子或结合酶的非蛋白质部分，与酶或蛋白质结合得非常紧密，用透析法不能除去。
单体酶：只有一条多肽链的酶称为单体酶，它们不能解离为更小的单位。
分子量为13,000~35,000。
寡聚酶：有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。
寡聚酶中的亚基可以是相同的，也可以是不同的。
亚基间以非共价键结合，容易为酸碱，高浓度的盐或其它的变性剂分离。
寡聚酶的分子量从35 000到数百万。
第三节酶的作用机制必需基团：与酶的催化活性直接有关的基团。
活性中心：必需基团相互接近，构成能直接结合底物并催化底物转化为产物的空间部位。
活性部位包括结合基团和催化基团。
结合基团：能与底物结合的基团。
催化基团：直接参与催化反应的基团。
结合基团决定酶的专一性，催化基团决定酶的催化性质。
酶原：还没有酶活性的酶前体。
酶原的激活：酶原转变成酶的过程，其实质是酶活性部位的形成和暴露过程。
酶原不具催化活性的特点，可以保护组织细胞不被水解破坏书P27第四节影响酶促反应速率的因素酶反应速率一般用单位时间里底物的消耗量或者单位时间里产物的生产量表示。
在最适的反应条件下，每分钟内催化1 μmol底物转化为产物的酶量定为一个酶活力单位（U）。
1U=1 μmol/min酶的比活力随酶纯度的提高而提高书P30比活力=总活力单位/总蛋白mg 数=U/mg蛋白质米-曼氏方程式：V=Vmax[S]/Km+[S] Vmax指该酶促反应的最大速度，[S]为底物浓度，Km是米氏常数，V是在某一底物浓度时相应的反应速度。
米氏常数（K m值）：用K m值表示，是酶的一个重要参数。
K m值是酶反应速度（V）达到最大反应速度（Vmax）一半时底物的浓度（单位M 或mM）。
米氏常数是酶的特征常数，只与酶的性质有关，不受底物浓度和酶浓度的影响。
可近似表示酶对底物的亲和力，K m大，亲和力弱，K m小，亲和力强。
影响酶促反应的因素：（1）底物浓度（2）酶浓度（3）温度（4）pH（5）激活剂（6）抑制剂酶的最适温度：酶催化活性最大时的环境温度。
酶的最适pH：酶表现最大活力的pH。
激活剂：凡是能提高酶活性的物质，都称激活剂，其中大部分是离子或简单的有机化合物。
（1）无机离子（2）中等大小的有机分子（3）具有蛋白质性质的大分子书P32第三章维生素和辅酶维生素：是维持生物体正常生产所必需的一类小分子有机物质。
主要作用是作为酶的辅基或辅酶的组成参与体内代谢。
维生素缺乏症：机体缺乏维生素时，物质代谢发生障碍。
第四章核酸化学第三节核酸份分子结构DNA的一级结构：各核苷酸残基沿多核苷酸链的排列顺序。
磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。
DNA的二级结构：DNA的双螺旋结构（1）DNA分子由两条平行的多核苷酸链围绕同一中心轴向右盘旋形成双螺旋结构。
且两条链的走向相反。
（2）由“磷酸-脱氧核糖”交替排列形成的两条主链为骨架，位于螺旋外侧，侧链碱基位于螺旋内侧，并通过氢键连接形成碱基对。
（3）A与T配对，C与G配对，这种配对规律称为碱基互补规律。
DNA双螺旋结构最主要的特点是碱基互补配对。
DNA双螺旋结构很稳定，最主要的稳定因素是碱基堆积力，其次，大量存在于DNA分子中弱作用力如氢键、离子键和范德华力也起一定作用。
RNA的一级结构：各核苷酸残基沿多核苷酸链的排列顺序。
RNA的二级结构：mRNA，rRNA，tRNA：三叶草式结构。
特征：4臂4环。
反密码子：在tRNA 链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA 链上的密码子。
反密码子与密码子的方向相反。
第四节核酸的性质核酸白色固体物质，核酸中的嘌呤和嘧啶碱基具有共轭双键，能强烈吸收紫外光，具有紫外吸收性质。
最大的吸收峰在260nm处。
核酸的变性：在某些理化因素的作用下，如加热，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链的过程。
增色效应：核酸变性后，因双链解开，碱基暴露，所以260nm的紫外吸收值明显增高。
同时黏度下降，浮力密度上升，生物活性将丧失。
DNA的热变性：由温度升高而引起的DNA变性。
特点主要是加热引起双螺旋结构的解体，所以又称为DNA的解链或溶解作用。
DNA的复性：变性DNA在适宜条件下，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋结构。
退火：热变性的DNA经缓慢冷却即可复性。
减色效应：DNA复性后，其生物活性和理化性质得以恢复，而其紫外吸收值也随之变小。
第五节核酸的提取、分离和含量测定（1）定磷法（2）比色法：钼蓝于660nm有最大吸收值，可用比色法测定。
（3）定糖法第五章糖类代谢糖类代谢为生物体提供重要的能源和碳源。
第一节生物体内的糖类最常见的三碳糖是甘油醛和二羟基酮。
葡糖糖是醛糖，果糖是酮糖。
直链淀粉：含α-1，4-糖苷键支链淀粉：含α-1，4-糖苷键和α-1，6-糖苷键第二节糖的酶促降解书P68α-淀粉酶和β-淀粉酶只能水解淀粉的α-1，4-糖苷键，所以不能够使支链淀粉完全水解。
第三节糖酵解书P70糖的分解代谢是生物体取得能量的主要方式。
糖的分解就是指糖的氧化。
糖酵解途径（EMP途径）：糖酵解途径指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要途径。
糖酵解过程中有3个不可逆的酶促反应，这些酶是己糖激酶、磷酸果糖激酶和丙酮酸激酶。
所有激酶的活性都需要Mg2+等金属离子作为激活因子。
丙酮酸在无氧条件下不能进一步氧化，只能进行乳酸发酵或酒精发酵而生成乳酸或乙醇。
乳酸发酵：葡萄糖+2Pi+2ADP→2乳酸+2A TP+2H2O酒精发酵：葡萄糖+2Pi+2ADP+2H+→2乙醇+2CO2+2A TP+2H2O糖酵解总过程：葡萄糖+2ADP+2Pi+2NAD+→2丙酮酸+2A TP+2NADH+2H++2H2O糖酵解中A TP的消耗和产生如果糖酵解从糖原开始，则净生成3A TP。
生物学意义：生物体在相对缺氧或氧的供应不足时，糖酵解是糖分解的主要形式，肌体供氧不足或有氧氧化受阻时补充能量的应急措施，形成许多中间产物，可作为合成其他物质的原料。
第四节糖的有氧氧化书P75糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下氧化成水和二氧化碳的过程。
是糖氧化的主要方式。
丙酮酸的氧化可分为两个阶段：丙酮酸氧化为乙酰CoA和乙酰CoA经过三羧酸循环被彻底氧化为CO2和H2O，同时释放出大量能量。
三羧酸循环进行的场所是线粒体。
丙酮酸的氧化脱羧：1个关键酶，丙酮酸脱氢酶复合体。
三羧酸循环（TCA循环）：3个关键酶，柠檬酸合成酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶复合体。
