生物化学重点内容
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第一章概述一、生物化学的发展史：是生物化学发展的萌芽阶段，该阶分析和研究组成1．叙述（静态）生物化学阶段：生物体的各种化学成分，以及生物体的分泌物和排泄物。是生物化学蓬勃发展的阶段，这一阶段段的主要工作是研究2．动态生物化学阶段：生物体内各种主要化学物质的代谢途径。是现代生物化学阶段，这一阶段的主要研究任务是探讨各种生3．分子生物学阶段：物大分子的结构和功能之间的关系。二、生物化学研究的主要方面：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机生物体的物质组成：1．盐等组成。物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排物质代谢：2．泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢等几方面的内容。细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式细胞信号转导：3．相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。4．生物分子的结构与功能：．遗传与繁殖：5对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
三、生物化学的研究：分离和分析（定性和定量）
四：复习及答题原则：宏观把握；前后联系；从研究和应用着眼；兼顾所报专业。
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生物化学重点内容蛋白质第二章化学
一、氨基酸：是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质．结构特点：氨基酸(amino acid)1亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基α-分子的氨基酸约有种，除脯氨酸为20 -α氨基酸。酸均为L-非极性中性氨基．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 2、；④碱性氨基酸(Lys)酸(8种；③；②极性中性氨基酸(7种) 酸性氨基酸(Glu和Asp) 。Arg和His)
记忆歌诀
1.人体八种必须氨基酸（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋“”假设来借一两本淡色书
。氨酸、缬氨酸）
生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸：2. 色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、>生酮（异亮氨酸、+生糖兼生酮=“一两色素本来老”亮氨酸、亮赖”；除了这7个氨基酸外，其中生酮氨基酸为“其余均为生糖氨基酸。赖氨酸、酪氨酸），
3.酸性氨基酸：
天谷酸——天上的谷子很酸，（天冬氨酸、谷氨酸）
4.碱性氨基酸：
赖精组
5. 色老笨---芳香族氨基酸在280nm处有最大吸收峰（色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸），顺序一定要记清，色>;酪>;苯丙。
6.一碳单位的来源
“肝胆阻塞死”（甘氨酸、蛋氨酸、组氨酸、色氨酸、丝氨酸）。
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是Val,因其疏水性最强！二、肽键与肽链：
氨基经α-α-羧基与另一分子氨基酸的肽键（peptide bond）是指由一分子氨基酸的。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而产生缩水而形成的特殊酰胺键(-CO-NH-)端）与自由羧的不完整结构，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端（N C端。端），肽链的方向是N端→基端（C 三、肽键平面（肽单位）：肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；使得组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，构成刚性平面结构，称为肽键平面（肽单位）。
能否用等电聚焦电泳方法根据下面给出的数据，判断二肽Glu-Ala和二肽Ala-Lys例题1:
分离。
+）（RPK'（α-NH）PK' PK氨基酸'（α-COOH）3 Ala 9.69 2.34
4.25 9.67 Glu 2.19
10.53
8.95
Lys
2.18
3.3
4.25+2.34）/2＝答<1>计算二肽Glu-Ala的等电点：PI＝（PI＝（9.69+10.53）/2＝10.11
<2>计算二肽Ala-Lys 的等电点：
<3> 它们的等电点不同，故能用等电聚焦电泳方法分离。
+ > R α-NH注意：单一氨基酸的解离顺序：α-COOH >3形成肽后，计算PI，一般是取相近的两个求平均。
例题2：用下列实验数据推导某寡肽的一级结构并简述判断的理由。
<1>完全酸水解后产生的aa组成为：Ala、Arg、2Ser、Lys、Phe、Met、Pro
<2>用DNFB处理并水解得到DNP-Ala和ε-DNP-Lys
<3>羧肽酶A和B都对此肽不作用
<4>用CNBr处理获得2个片段，其中一个片段含有Pro、Trp、Ser
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<5>用糜蛋白酶作用产生3个片段，1个含有Pro、Ser；另1个含有Met、Trp；最后一个含有Phe、Lys、Ser、Ala、Arg
<6>用胰蛋白酶处理产生3个片段，1个含有Ala、Arg；另1个含有Lys、Ser；最后一个含有Phe、
天然存在的活性肽生物体内存在大量的多肽和寡肽，其中有很多具有很强的生物活性，称活性肽。生物的生长、发育、细胞分化、大脑功能、免疫、生殖、衰老、病变等都涉及到活性肽。活性肽是细胞内部、细胞间、器官间信息沟通的主要化学信使。很多激素、抗生素都属于肽类或肽的生物。4
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Gly
—1、谷胱甘肽GluCys—广泛存在于动、植、微生物细胞内，在细胞内参与氧化还原过程，清除内源性过氧化物和自由基，维护蛋白质活性中心的巯基处于还原状态。 2、短杆菌肽（抗生素）由短杆菌产生的肽环。抗革兰氏阳性细菌，临床用于治疗化浓性病症。10
LVal LPro—LOrn—LLeu—DPhe——LValLOrn—LLeu—DPhe—LPro— 3、脑啡肽（5 肽）已发现几十种Met
Met —Gly—Gly—Phe—脑啡肽： TyrLeu
Leu Phe—Gly—Gly—脑啡肽： Tyr—具有镇痛作用。四、蛋白质的分子结构：蛋白质的分子结构被人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结*110
构，二、三、四级结构为空间结构。蛋白质分子量= aa 数目指多肽链中氨基酸的排列顺序，由肽键维系。蛋白质的一级结构决定1．一级结构：其空间结构。指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下2．二级结构：几种类型：螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上-（1）α侧链相邻螺旋圈之间形成许多氢键；
④螺距为升一圈是3.6个氨基酸残基，0.54nm；③基团位于螺旋的外侧。连续带相同电荷侧链基团较大的氨基酸残基；②影响α-螺旋形成的因素主要是：①的氨基酸残基；③脯氨酸残基。所有若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；②）β-折叠：其结构特征为：①（2 侧链基团分别交替位于片层的上、下方。H—形成链间氢键；③肽键的C=O和N转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间β3（）-形成氢键维系。
（4）无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。
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指多肽链所有原子的空间排布。其维系键主要是非共价键（次级键）：三级结构：3．氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可涉及二硫键。指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，其维系键为非共价键。．四级结构：4 亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。
错例3：IgG分子由四条肽链组成，因此具有四级结构。
( ：、维持球蛋白三级结构稳定的最重要的键或作用力是) 例4 疏水键D.范德华力 E.
A.二硫键
B.盐键
C.氢键
答案：E
考点：维持蛋白质结构的化学键解析：维持蛋白质一级结构的主要是肽键，二级结构主要是氢键，三级和四级结构靠次级键维持，这其中最主要的是疏水作用，疏水键、盐键、氢键、范德华力、二硫键都参与三级结构的形成，要区分这些化学键的含义：蛋白质中众多疏水基团之间的
作用力即为疏水键；酸性和碱性氨基酸可带电荷，正负电荷相互作用形成盐键；与氢共用电子对形成的键为氢键；半胱氨酸之间可以二硫键结合。蛋白质的理化性质：五、蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白两性解离与等电点：1．值称质与氨基酸一样具有两性解离的性质。蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH 等电点。为蛋白质的蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分子表面的水化膜和表．2蛋白质的胶体性质：面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有蛋白质的紫外吸收：3． 280nm吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为。蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导蛋白质的变性：．4致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。引起蛋白质变性的因素有：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。
5：不能发生双缩脲反应的是例题 A ．蛋白质．多肽B．三肽CD A．二肽
：不能够将蛋白质中二硫键拆分的试剂为例题6 D ．碘代乙酸 B A．巯基乙醇．过甲酸 C ．尿素 D
例题7: 从生物功能上看
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生物化学重点内容β-折叠>无规卷曲BA．α-螺旋>无规卷曲．D αD．无规卷曲>-螺旋折叠螺旋C．α->β-
来决定。：蛋白质的生物功能直接由其______例题8 C D．构型C．构象序列A．AA B．肽链个数
AA是例题9：对蛋白质的二级结构α-螺旋起破坏作用的 D Pro D．．Ala B．Cys CMet A．六、蛋白质的分离与纯化：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性盐析与有机溶剂沉淀：1．质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠在蛋白质的等电点处效果最好。凡能与水以任意比例混合的有机pH等。盐析时，溶液的溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中pI2．电泳：蛋白质分子在高于或低于其可以移动。电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。 3．透析：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。．层析：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动4相）之间的分布不同而进行分离。主要有离子交换层析，凝胶层析，吸附层析及亲和层析等，其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量。．超速离心：利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。超5 成正比。速离心也可用来测定蛋白质的分子量，蛋白质的分子量与其沉降系数S
例10：如何从血液中分离纯化清蛋白(MW：68500，PI＝4.9)?请举出两种分离纯化的方法，简要说明各种方法的基本原理及基本流程。
考点：蛋白质的分离与纯化
解析：分离纯化蛋白质的方法有多种，应利用蛋白质物理、化学性质的差异，选择合适的方法，将其分离纯化。如本题中可利用清蛋白分子量与其他蛋白不同的性质，采用凝胶过滤层析的方法，也可利用蛋白质沉淀的性质，采用盐析的方法，或利用其两性游离及等电点、分子大小等与其他蛋白的差异采用电泳的方法等。
答案：1.凝胶过滤层析：层析柱内填充带有网孔的凝胶颗粒，根据清蛋白分子量，选用合适大小网孔的凝胶，将血液加于柱顶端，以其所含的清蛋白球蛋白为例，清蛋白分子小进入凝胶孔内，
球蛋白分子量大于网孔的分离上限，不进入孔内而直接流出，清蛋白因在孔内被滞留随后流出，从而清蛋白与球蛋白得以分离，而血液中含有的其他杂蛋白同理因其与清蛋白的分子大小的差异，可以与清蛋白分离，最终得到纯化的清蛋白。
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盐析：硫酸铵等中性盐因能破坏蛋白质在溶液中稳定存在的两大因素，故能使蛋白2.盐析所需
要的盐浓度也不同，亲水程度不同，质发生沉淀，不同蛋白质分子颗粒大小不同，从而将蛋白质得以分离。如用硫酸铵分离纯化清蛋白，在半饱和的硫酸铵溶液中，球蛋白即可从血清中沉淀析出而除掉，再加硫酸铵溶液至饱和，则清蛋白沉淀析出，从而清蛋白可以分离出来，再用透析，除去清蛋白中所含的硫酸铵，清蛋白即可被纯化。七、氨基酸顺序分析：蛋白质多肽链的氨基酸顺序分析，即蛋白质一级结构的测定，主要有以下几个步骤：分离纯化蛋白质，得到一定量的蛋白质纯品；1.
取一定量的样品进行完全水解，再测定蛋白质的氨基酸组成；2.
端氨基酸；端和C-3. 分析蛋白质的N-采用特异性的酶（如胰凝乳蛋白酶）或化学试剂（如溴化氰）将蛋白质处理为若4.
干条肽段；分离纯化单一肽段；5.
降解法，用异硫氰酸苯酯进行反应，测定各条肽段的氨基酸顺序。一般采用6. Edman 将氨基酸降解后，逐一进行测定； 7. 至少用两种不同的方法处理蛋白质，分别得到其肽段的氨基酸顺序；8. 将两套不同肽段的氨基酸顺序进行比较，以获得完整的蛋白质分子的氨基酸顺序。
例11：已知某多肽组成是 Ala5、Lys1，Phe1 与 2，4-二硝基氟苯(DNFB)反应后再酸解产生一
个游离的 DNFB-Ala，胰蛋白酶解得一个三肽：Lys1,Ala2和一个四肽Ala3、Phe1，
整个多肽经糜蛋白酶解产生一个六肽和一个游离氨基酸，写出这个多肽的一级结构
考点：氨基酸序列分析
解析：1.多肽与 DNFB反应再酸解产生一个游离的DNFB-Ala，说明此肽的 N 末端氨基酸残基是Ala。
2.胰蛋白酸水解 Lys、Arg 羧基侧的肽键，题中多肽无Arg。且被此酸水解成一个三肽和一个四肽，说明第 3 位氨基酸残基是 Lys。
3.糜蛋白酶水解 Phe、Tyr、Trp 羧基侧的肽键，此多肽中只存在Phe，且被此酶水解成一个六
肽和一个游离氨基酸，说明其第6位氨基酸残基是 Phe。
4.此多肽一共有 7 个氨基酸残基组成5 个Ala，1 个Lys，1 个 Phe，所以剩余的2、4、5、7 位全是 Ala。故此多肽一级结构为(从N 端到 C端)：Ala-Ala-Lys-Ala-Ala-Phe-Ala
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第三章酶和维生素一、酶的概念：）是由活细胞产生的生物催化剂，这种催化剂具有极高的催化效率和高度酶（enzyme的底物特异性，其化学本质是蛋白质。酶按照其分子结构可分为单体酶、寡聚酶和多酶体系（多酶复合体和多功能酶）三大类。二、酶的分子组成：酶分子可根据其化学组成的不同，可分为单纯酶和结合酶（全酶）两类。结合酶则是由酶蛋白和辅助因子两部分构成，酶蛋白部分主要与酶的底物特异性有关，辅助因子则与酶的催化活性有关。与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。与酶蛋白以共价键牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。
三、辅酶与辅基的来源及其生理功用：
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） 2运载氢原子或电子，参与氧化还原反应。（辅酶与辅基的生理功用主要是：（1）运载反应基团，如酰基、氨基、烷基、羧基及一碳单位等，参与基团转移。大部分的辅酶与辅基衍生于维生素。是指一类维持细胞正常功能所必需的，但在许多生物体内不能自身维生素（vitamin)合成而必须由食物供给的小分子有机化合物。维生素可按其溶解性的不同分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。脂溶性维生素，VitB，VitPP，，、VitAVitD、VitE和VitKVitB四种；水溶性维生素有VitB，VitB有12621VitC，泛酸，生物素，叶酸等。）焦磷酸化而生成，是脱羧酶的辅酶，1. TPP：即焦磷酸硫胺素，由硫胺素（Vit B1酮酸的氧化脱羧反应。在体内参与糖代谢过程中α-），是核黄素（VitB和黄素腺嘌呤二核苷酸：即黄素单核苷酸（FMN）（FAD）FMN2.和FAD2FMN 或FAD通常作为脱氢酶的辅基，在酶促反应中作为递氢体（双递氢体）。的衍生物。+++）和尼克酰胺腺：即尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD，辅酶Ⅰ，CoⅠ 3.NAD和NADP++主要作为NAD和NADP,Co
生物化学重点及难点归纳总结 武汉大学生命科学学院生化的内容很多,而且小的知识点也很多很杂,要求记忆的内容也很多.在某些知识点上即使反复阅读课本,听过课后还是难于理解.二则由于内容多,便难于突出重点,因此在反复阅读课本后找出并总结重点难点便非常重要,区分出需要熟练掌握和只需了解的内容. 第一章: 氨基酸和蛋白质 重点:1.氨基酸的种类和侧链,缩写符号(单字母和三字母的),能够熟练默写,并能记忆在生化反应中比较重要的氨基酸的性质和原理 2.区分极性与非极性氨基酸,侧链解离带电荷氨基酸,R基的亲水性和疏水性,会通过利用pK值求pI值,及其缓冲范围. 3.氨基酸和蛋白质的分离方法(实质上还是利用蛋白质的特性将其分离开来,溶解性,带电荷,荷质比,疏水性和亲水性,分子大小(也即分子质量),抗原-抗体特异性结合. 4.蛋白质的一级结构,连接方式,生物学意义,肽链的水解. 第二章: 蛋白质的空间结构和功能 重点: 1.研究蛋白质的空间结构的方法(X射线晶体衍射,核磁共振光谱) 2.构筑蛋白质结构的基本要素(肽基,主链构象,拉氏图预测可能的构造,螺旋,转角,片层结构,环形构象,无序结构) 3.纤维状蛋白:角蛋白,丝心蛋白,胶原蛋白,与之相关的生化反应,特殊性质,,及其功能的原理. 4.球状蛋白和三级结构(特征及其原理,基元及结构域,三级结构揭示进化上的相互关系.蛋白质的折叠及其原理,推动蛋白质特定构象的的形成与稳定的作用力,疏水作用,氢键,静电相互作用,二硫键. 5.寡聚体蛋白及四级结构(测定蛋白质的亚基组成.,寡聚体蛋白存在的意义及其作用 原理) 6.蛋白质的构象与功能的关系(以血红蛋白和肌红蛋白作为例子进行说明,氧合曲线,协同效应,玻尔效应) 第三章: 酶 重点:1.酶的定义及性质,辅助因子.活性部位 2.酶的比活力,米氏方程,Vmax,Km,转换数,Kcat/Km确定催化效率,双底物酶促反应动力学.对酶催化效率有影响的因素,及其作用机理. 3.酶的抑制作用,竞争性抑制剂,非竞争性抑制剂,反竞争性抑制剂,不可逆抑制剂,及其应用. 4.酶的作用机制:转换态,结合能,邻近效应,酸碱催化,共价催化及其原理,会举例.溶菌酶的作用机制,丝氨酸蛋白酶类及天冬氨酸蛋白酶类的结构特点及作用机制. 5.酶活性调节,酶原激活,同工酶,别构酶,多功能酶和多酶复合物. 及其与代谢调节的关系及原理.
教学目标： 1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。 2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。 3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。 4.了解蛋白质结构与功能间的关系。 5.熟悉蛋白质的重要性质和分类 导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？ 1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。 蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。 单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。 第一节蛋白质的分子组成 一、蛋白质的元素组成 经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。 各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。 每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%） 二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸 蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。 （一）氨基酸的结构通式 组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点： 1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。 2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。 注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。构型与旋光性没有直接对应关系。 （二）氨基酸的分类 1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。 2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。 带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp） 带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。 蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。 （三）氨基酸的重要理化性质 1．一般物理性质 α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。一般溶解于稀酸或稀碱，
绪论 掌握：生物化学、生物大分子和分子生物学的概念。 【复习思考题】 1. 何谓生物化学？ 2. 当代生物化学研究的主要内容有哪些 蛋白质的结构与功能 掌握：蛋白质元素组成及其特点；蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点；蛋白质的分子结构；蛋白质结构与功能的关系；蛋白质的主要理化性质及其应用；蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。 【复习思考题】 1. 名词解释：蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析 2. 蛋白质变性的概念及本质是什么有何实际应用？ 3. 蛋白质分离纯化常用的方法有哪些其原理是什么？ 4. 举例说明蛋白质结构与功能的关系 核酸的结构与功能 掌握：核酸的分类、细胞分布，各类核酸的功能及生物学意义；核酸的化学组成；两类核酸（DNA与RNA）分子组成异同；核酸的一级结构及其主要化学键；DNA 右手双螺旋结构要点及碱基配对规律；mRNA一级结构特点；tRNA二级结构特点；核酸的主要理化性质（紫外吸收、变性、复性），核酸分子杂交概念。 第三章酶 掌握：酶的概念、化学本质及生物学功能；酶的活性中心和必需基团、同工酶；酶促反应特点；各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用；酶调节的方式；酶的变构调节和共价修饰调节的概念。 第四章糖代谢 掌握：糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 【复习思考题】 1. 名词解释：.糖酵解、糖酵解途径、高血糖和糖尿病、乳酸循环、糖原、糖异生、三羧酸循环、活性葡萄糖、底物水平磷酸化。 2．说出磷酸戊糖途径的主要生理意义。 3．试述饥饿状态时，蛋白质分解代谢产生的丙氨酸转变为葡萄糖的途径。
第二章 1、蛋白质构成：碳、氢、氧、氮，氮含量16% 2、蛋白质基本组成单位：氨基酸 3、氨基酸分类：中性非极性~（甘氨酸Gly，G）、中性极性~、酸性~（天门冬氨酸Asp，D、谷氨 酸Glu，E）、碱性~（赖氨酸Lys，K、精氨酸Arg，R、组氨酸His，H） 4、色氨酸、酪氨酸（280nm波长）、苯丙氨酸（260nm波长）三种芳香族氨基酸吸收紫外光 5、大多数蛋白质中均含有色氨酸和酪氨酸，故测定280nm波长的光吸收强度，课作为溶液中蛋白 质含量的快速测定方法 6、茚三酮反应:蓝紫色化合物，反应直接生成黄色产物 7、肽键：通过一个氨基酸分子的—NH2与另一分子氨基酸的—COOH脱去一分子水形成—CO— NH— 8、二级结构基本类型：α—螺旋、β—折叠、β—转角、无规则卷曲 9、三级结构：每一条多肽链内所有原子的空间排布 10、一个具有功能的蛋白质必须具有三级结构 11、稳定三级结构的重要因素：氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键 12、四级结构：亚基以非共价键聚合成一定空间结构的聚合体 13、亚基：有些蛋白质是由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，每条多肽链称~ 14、单独的亚基一般没有生物学功能，只有构成完整的四级结构才具有生物学功能 15、等电点：调节溶液pH值，使某一蛋白质分子所带的正负电荷相等，此时溶液的pH值即为~ 16、变性作用：某些理化因素可以破坏蛋白质分子中的副键，使其构像发生变化，引起蛋白质的理 化性质和生物学功能的改变（可逆性变性、不可逆性变性） 17、变性蛋白质是生物学活性丧失，在水中溶解度降低，粘度增加，更易被蛋白酶消化水解 18、变性物理因素：加热、高压、紫外线、X线和超声波 化学因素：强酸、强碱、重金属离子、胍和尿素 19、沉淀：用物理或化学方法破坏蛋白质溶液的两个稳定因素，即可将蛋白质从溶液中析出 20、沉淀：盐析：破坏蛋白质分子的水化膜，中和其所带电荷，仍保持其原有生物活性，不会是蛋 白质变性 有机溶剂沉淀：不会变性 重金属盐类沉淀：破坏蛋白质分子的盐键，与巯基结合，发生变性 生物碱试剂沉淀： 21、双缩脲反应：在碱性溶液中，含两个以上肽键的化合物都能与稀硫酸铜溶液反应呈紫色（氨基 酸、二肽不可以） 第三章 22、核苷：一分子碱基与一分子戊糖脱水以N—C糖苷键连成的化合物 23、核苷酸=核苷+磷酸 24、RNA分子含有四种单核苷酸：AMP、GMP、CMP、UMP 25、核苷酸作用：合成核酸、参与物质代谢、能量代谢和多种生命活动的调控 26、核苷酸存在于辅酶A、黄素腺嘌呤二核苷酸（F AD）、辅酶I(NAD+)和辅酶II(NADP+) 27、A TP是能量代谢的关键 28、UTP、CTP、GTP分别参与糖元、磷脂、蛋白质的合成 29、环一磷酸腺苷（Camp）和环一磷酸鸟苷（cGMP）在信号转导过程中发挥重要作用 30、DNA具有方向性，碱基序列按照规定从5’向3’书写（3’，5’-磷酸二酯键） 31、三维双螺旋结构内容：⑴DNA分子由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴盘旋而成 ⑵亲水的脱氧核糖基与磷酸基位于外侧，疏水的碱基位于内侧 ⑶两条多核苷酸链以碱基之间形成的氢键相互连结 ⑷互补碱基之间横向的氢键和疏水碱基平面之间形成的纵向碱基堆积 力，维系这双螺旋结构的稳定 32、B-DNA、A-DNA右手螺旋结构，Z-NDA左手螺旋结构
一、糖类化学 1、糖的概念与分类 糖是多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。 单糖是最简单的糖，不能再被水解为更小的单位。 寡糖是由2~10个分子单糖缩合而成，水解后产生单糖。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物 多糖是由多个单糖分子缩合而成。 多糖中由相同的单糖基组成的称同多糖，不相同的单糖基组成的称杂多糖。 按其分子中有无支链，则有直链、支链多糖之分 按其功能不同，可分为结构多糖、贮存多糖、抗原多糖等 按其分布来说，则又有胞外多糖、胞多糖、胞壁多糖之别 如果糖类化合物含有非糖物质部分，则称糖缀合物或复合糖类，例如糖肽、糖脂、糖蛋白等。 2、单糖的构型、结构、构象 1）构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。当某一物质由一种构型转变为另一种构型时，要求共价键的断裂和重新形成。★2）单糖的D-、L-型：以距羰基最远的不对称碳原子为准，羟基在左面的为L构型，羟基在右面为D构型。 3）环状结构——葡萄糖的某些性质不能用链式结构来解释: 葡萄糖不似醛发生NaHSO3和Schiff试剂的加成反应；葡萄糖不能和醛一样与两分子醇形成缩醛，只能与一分子醇反应；葡萄糖溶液有变旋现象。 4）一般规定半缩醛碳原子上的羟基(称为半缩醛羟基)与决定单糖构型的碳原子上的羟基在同一侧的称为α-葡萄糖，不在同一侧的称为β-葡萄糖。 5) 构象指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。 3、寡糖 寡糖是少数单糖（2-10个）缩合的聚合物。 低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物。 4、多糖 多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。 多糖完全水解时，糖苷键裂断而成单糖。 4.1 淀粉 1）直链淀粉：葡萄糖分子以α（1-4）糖苷键缩合而成的多糖链。可溶于热水、250~300个糖分子、遇碘呈紫蓝色 2）支链淀粉：由多个较短的1、4-苷键直链结合而成，不可溶于热水、可溶于冷水、＞6000个糖分子、遇碘呈紫红色 3）淀粉的降解：在酸或淀粉酶作用下被降解，终产物为葡萄糖： 淀粉→红色糊精→无色糊精→麦芽糖→葡萄糖 4.2 糖原：α-D-葡萄糖多聚物 1）结构：同支链淀粉；区别在于分支频率及分子量为其二倍。 2）分布：主要存在于动物肝、肌肉中。 3）特点：遇碘呈红色。 4）功能：同淀粉，亦称动物淀粉。其合成与分解取决于血糖水平 4.3 纤维素--植物细胞壁结构多糖 1）结构：由D-葡萄糖以β（1-4）糖苷键连接起来的无分支线形聚合物。
糖的主要生理功能；糖的无氧分解（酵解）、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶（限速酶）、生理意义；磷酸戊糖途径的生理意义；血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。 一、概述 糖的概念：糖(carbohydrates)即碳水化合物，其化学本质为多羟醛或多羟酮类及其衍生物或多聚物。糖的分类及其结构：根据其水解产物的情况，糖主要可分为以下四大类：单糖(monosacchride)、寡糖(oligosacchride)、多糖(polysacchride)、结合糖(glycoconjugate)。 糖的生理功能：1. 氧化供能；2、提供合成体内其他物质的原料；3、作为机体组织细胞的组成成分。 糖的消化吸收：消化部位：主要在小肠，少量在口腔。过 程：见课件。糖的吸收部位在小肠上段，吸收机制和吸收途径：见课件。 二、糖的无氧分解(糖酵解) 概念：在缺氧情况下，葡萄糖生成乳酸(lactate)的过程称之为糖酵解。 反应部位：胞浆。 反应过程：糖酵解分为两个阶段：第一阶段：由葡萄糖分 解成丙酮酸(pyruvate)，称之为糖酵解途径(glycolytic pathway)。第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸。具体过程见课件。 产能的方式：底物水平磷酸化 产能的数量：净生成A TP数量：从G开始2×2-2= 2ATP 从Gn开始2×2-1= 3ATP 调节：关键酶：①己糖激酶； ②6-磷酸果糖激酶-1； ③丙酮酸激酶。 调节方式：①别构调节； ②共价修饰调节。 生理意义：1、迅速提供能量。 2、是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。 3、是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。①无线粒体的细胞，如：红细胞；②代谢活跃的细胞，如：白细胞、骨髓细胞。 三、糖的有氧氧化 概念：糖的有氧氧化(aerobic oxidation)指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。 反应部位：胞液及线粒体 反应过程： 第一阶段：酵解途径：葡萄糖→丙酮酸 第二阶段：丙酮酸的氧化脱羧：丙酮酸→乙酰辅酶A 第三阶段：三羧酸循环； 第四阶段：氧化磷酸化。 有氧氧化的能量生成情况：38或36分子ATP 有氧氧化的生理意义：糖的有氧氧化是机体产能最主要的途 径。它不仅产能效率高，而且由于产生的能量逐步分次释放，相当一部分形成ATP，所以能量的利用率也高。简言之，即“供能”。 有氧氧化的调节： 关键酶：①酵解途径：己糖激酶、丙酮酸激酶、6-磷酸果糖激酶-1。
生化复习资料 考试： 名：10个（三、四） 选：10个（不含1、6、11、12） 3章重点维生素的载体、作用，嘌呤、嘧啶合成区别，核糖作用，一碳基团载体，ACP，载体蛋白，乙酰辅酶A缩化酶，生物素 填：20空（1、2、8） 简答：3个（1、6、7、8） 简述：3个（9、10、11、12） 血糖来源和去路，葡萄糖6-磷酸的交叉途径 实验与计算：（1、7） 一、名词解释 1、肽键：是一分子氨基酸的羧基与另一分子氨基酸的氨基脱水缩合而成的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键。是蛋白质结构中的主要化学键（主键） 2、盐析： 3、酶的活性中心：在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同肽链上的基团，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成的具有一定的构象，直接参与酶促反应的区域。又称酶活性部位 4、米氏常数：是反应最大速度一半时所对应的底物浓度,即当v = 1/2Vm时，Km = S 意义：Ｋm越大，说明E和S之间的亲和力越小，ES复合物越不稳定。米氏常数Km对于酶是特征性的。每一种酶对于它的一种底物只有一个米氏常数。 5、氧化磷酸化：是在电子传递过程中进行偶联磷酸化，又叫做电子传递水平的磷酸化。 6、底物水平磷酸化：是直接由底物分子中的高能键转变成A TP末端高能磷酸键叫做底物水平的磷酸化。 7、呼吸链：线粒体能将代谢物脱下的成对氢原子(2H)通过多种酶和辅酶的链锁反应体系逐步传递,最后与激活的氧结合为水,由于该过程利用氧气与细胞呼吸有关,所以将这一传递体系叫做呼吸链。 8、生物氧化：糖类、脂肪和蛋白质等有机化合物在生物体内经过一系列的氧化分解，生成CO2和水释放能量的总过程叫做生物氧化。 9、葡萄糖异生作用：由非糖前体物质合成葡萄糖的过程。 10、戊糖磷酸通路：指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖酸进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程。 11、激素敏感激酶： 12、酮体：脂肪酸在肝脏中氧化分解所生成的乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮三种中间代谢产物，统称为酮体。 13、饲料蛋白质的互补作用：把原来营养价值较低的不同的蛋白质饲料混合使用，可能提高其营养价值和利用率。 14、氮平衡：是反映动物摄入氮和排除氮之间的关系以衡量机体蛋白质代谢概况的指标。 15、从头合成途径：利用氨基酸等作为原料合成 16、补救合成途径：利用体内游离的碱基或核苷合成
生物化学基本内容 学习方法 生物化学是是在分子水平上研究生物体的组成与结构、代谢及其调节的一门科学。其发展快、信息量丰富，有大量需要记忆的内容，因此学好它不是一件容易的事情。下面就如何学好生物化学这门课程谈一谈自己的浅见，希望能对学生们有所帮助。 1、选择好教材和参考书 目前市场上有各种各样的生物化学教材和一些参考书，如何选择适合自己的教材和参考书对于培养自己的学习兴趣，学好本学科十分重要。我个人认为应该准备三本教材和一本习题集：一本是简单的版本，便于理解和自学。如南京大学由郑集等编写的《普通生物化学》；一本是高级的版本，如北京大学王镜岩等编著的《生物化学》，阅读此类教科书便于对各章内容全面和深入的掌握；第三本应该是一本英文的原版教材，如DonaldVoet编著的《FundamentalsofBiochemistry》和ChristopheK.Mathews编写的《Biochemistry》。英文版教材的特点是新、印刷精美，图表多为彩图，通常还有配套的多媒体光盘，方便你自学。阅读一本好的英文生化教材，不仅对提高自己的专业英语水平，而且对理解各章节的内容，学好本学科是非常有帮助。 2、由表及里，循序渐进，课前预习，课后复习 根据研究内容，本课程可分为以下几部分：①重要生物分子的结构和功能：着重介绍蛋白质、核酸、酶、维生素等的组成、结构与功能。重点阐述生物分子具有哪些基本的结构?哪些重要的理化性质?以及结构与功能有什么关系等问题，同时要随时将它们进行比较。这样既便于理解，也有利于记忆。②物质代谢及其调节：主要介绍糖代谢、脂类代谢、能量代谢、氨基酸代谢、核昔酸代谢、以及各种物质代谢的联系和调节规律。此部分内容是传统生物化学的核心内容。学习这部分内容时，应注重学习各种物质代谢的基本途径，特别是糖代谢途径、三羧酸循环途径、糖异生途径和酮体代谢途径；各代谢途径的关键酶及生理意义；各代谢途径的主要调节环节及相互联系；代谢异常与临床疾病的关系等问题。③分子遗传学基础：重点介绍了DNA复制，DNA转录和翻译。学习这部分内容时，应重点学习复制、转录和翻译的基本过程，并从必要条件、所需酶蛋白和特点等方面对三个过程进行比较，在理顺本课程的基本框架后，就应全面、系统、准确地掌握教材的基本内容，并且找出共性，抓住规律。 3、学会做笔记 首先有一点必须强调，上课时学生的主要任务时是听老师讲课而不是做笔记，因此在课堂上要集中精力听讲，一些不清楚的内容和重要的内容可以笔录下来，以便课后复习和向老师求教。当然，条件好的同学可以买来录音设备，将老师的上课内容录下来，以供课后消化。另外，老师的讲稿大都做成了幻灯片，学生可从老师那里得到拷贝。 4、懂得记忆法 学习生物化学时，学生反映最多的问题是记不住学过的内容。关于此问题我的建议是：首先分清楚那些需要记忆，那些根本就不需要记忆。如氨基酸的三字母和单字母符号是需要记的，而许多生物分子的结构式并不需要记；其次明白理解是记忆之母，因此对各章内容，必须先对有关原理理解透，然后再去记忆；第三，记忆要讲究技巧，多想想方法。如关于必需氨基酸的记忆，可以将高等动物10种必需氨基酸的首写字母拼写成一句话：Tip MTV hall(需付小费的MTV厅)。 5、勤于动手，联系实际 这是由“学懂”通向“会做”的桥梁和提高考生在考试中的实践能力的重要保证。平时多做习题，多做实验，是你掌握本学科，取得比较理想的考试成绩的一个很重要的保证。 5、充分利用网络资源
生物化学知识点整理 注： 1.此材料根据老师的PPT及课堂上强调需掌握的内容整理 而成，个人主观性较强，仅供参考。（如有错误，请以课本为主） 2.颜色注明：红色：多为名解、简答（或较重要的内容） 蓝色：多为选择、填空 第八章脂类代谢 第一节脂类化学 脂类：包括脂肪和类脂，是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。 脂肪：三脂肪酸甘油酯或甘油三酯。 类脂：胆固醇、胆固醇酯、磷脂、糖脂。
第二节脂类的消化与吸收 脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾
上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质） 脂肪酸 脂酰 消耗了2 ②脂酰CoA进入线粒体 酶：a.肉碱酰基转移酶 I（脂肪酸氧化分解的关键酶、限速酶） b.肉碱酰基转移酶Ⅱ c.脂酰肉碱——肉碱转位酶（转运体） ③脂酸的β氧化 a.脱氢：脂酰
1.动物不能自身合成、必需从饲料中摄取的氨基酸是（） A.赖氨酸 B.甘氨酸 C.脯氨酸 D.丙氨酸 E.谷氨酸 最佳解释 必需氨基酸：动物自身不能合成或合成太慢，只能由饲料中摄取的氨基酸。共8种，分别是甲硫氨酸，赖氨酸，缬氨酸，异亮氨酸，苯丙氨酸，亮氨酸，色氨酸，苏氨酸。 2.在临床化验中，常用于去除血浆蛋日质的化字试剂为（） A.丙酮 B.硫酸铵 C.醋酸铅 D.稀盐酸 E.三氯醋酸 最佳解释 蛋白质的沉淀：高浓度的乙醇、丙醇等有机浓剂能脱去蛋白质的水膜，同时降低浓液的介电常数，使蛋白质沉淀；碱性溶液中，醋酸铅、硫酸铜等重金属盐可与蛋白质结合成难溶物质，从而沉淀，临床上可利用这种特性抢救重金属盐中毒的病人和动物；PH小于电点时，生物碱试剂苦味酸、单宁酸、三氯醋酸、钨酸能与蛋白质结合成难溶的蛋白盐从而沉淀。临床化验时常用于血浆中的蛋白质。 3.构成生物膜的骨架是（） A.蛋白质 B.胆固醇 C.糖聚合物 D.脂质双分子层 E.脂蛋白复合物 最佳解释 脂质双分子层是构成膜的基本结构/骨架。 4.生物膜内能调节其相变温度的成分是（） A.水 B.Na+ C.糖类 D.胆固醇 E.膜蛋白
最佳解释 胆固醇能调节膜磷脂分子的流动性和相对温度，其对膜磷脂分子的流动性的调节作用岁温度的不同而改变：在相变温度以上，它能使磷脂的脂肪酸链的运动性减弱，从而降低细胞膜磷脂分子的流动性；而在相对温度以下时，胆固醇可通过阻止磷脂脂肪酸链的相互作用，缓解低温所引起的细胞膜磷脂分子流动性下降。 5.酶的比活力越高表示酶（） A.纯度越低 B.纯度越高 C.活力越小 D.Km 值越大 E.性质越稳定 最佳解释 酶活力单位：酶促反应在单位时间内生成一定量的产物或消耗一定量的底物所需的酶量，用来表示酶活性的大小。比活力：每克/每毫升酶制剂所含有的活力单位数，对同一种酶来说，比活力越高，纯度越高。 6.有机磷杀虫剂抑制胆碱酯酶的作用属于（） A.竞争性抑制 B.不可逆抑制 C.可逆性抑制 D.非竞争性抑制 E.反竞争性抑制 最佳解释 凡能使酶的催化活性削弱或丧失的物质，通称为抑制剂。不可逆抑制：抑制剂以共价键与酶的必需基团结合并很难自发解离，不能用透析或超滤等物理方法接触抑制。例如，有机磷杀虫剂抑制乙酰胆碱。 7.动物采食后血糖浓度（） A.维持恒定 B.逐渐下降 C.先下降后上升 D.先下降后恢复正常 E.先上升后恢复正常 最佳解释 动物采食后血糖浓度短暂上升，随即糖合成增强而分解减弱，氨基酸的糖异生减弱，糖加快转变为脂肪，血糖浓度很快恢复正常。
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脂类消化的主要场所：小肠上段 脂类吸收的部位：主要在十二指肠下段及空肠上段 第三节三酰甘油（甘油三酯）代谢 一、三酰甘油的分解代谢 1.1）脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，被肪脂酶逐步水解为 脂肪酸及甘油，并释放入血以供其他组织氧化利用的过程。 2）关键酶：三酰甘油脂肪酶 （又称“激素敏感性三酰甘油脂肪酶”，HSL） 3）脂解激素：能促进脂肪动员的激素，如胰高血糖素、去甲肾 上腺素、肾上腺素等。 4）抗脂解激素：抑制脂肪动员，如胰岛素、前列腺素、烟酸、 雌二醇等。 2.甘油的氧化 甘油在甘油激酶的催化下生成3-磷酸甘油，随后脱氢生成磷酸二羟丙酮，再经糖代谢途径氧化分解释放能量或经糖异生途径生成糖。 3.脂肪酸的分解代谢 饱和脂肪酸氧化的方式主要是β氧化。 1）部位：组织：脑组织及红细胞除外。心、肝、肌肉最活跃； 亚细胞：细胞质、线粒体。 2）过程： ①脂酸的活化——脂酰CoA的生成（细胞质）
第一章蛋白质的结构与功能 一级：多肽链中AA残基的排列顺序，维持的力为肽键，二硫键。 二级：Pr中某段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及AA碱基侧链的构象，维持的力为氢键。 三级：整条多肽链全部AA残基的相对空间位置，其形成和稳定主要靠次级键—疏水作用，离子键(盐键)，氢键，范德华力。 四级：Pr中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，维持的力主要为疏水作用，氢键、离子键(盐键)也参与其中。 、多肽链主链围绕中心作右手螺旋上升2、AA侧链伸向螺旋外侧3、每个肽键N-H与第四个肽键的C=O形成氢键，氢键方向与螺旋长轴基本平行4、每3.6个AA残基螺旋上升一周，螺距为0.54nm。 AA残基侧链交替地位于锯齿状结构上下方。 异常所引起的疾病。 一级结构不同的蛋白质，功能各不相同，如酶原和酶。 一级结构结构相似的蛋白质，功能也相近。同源蛋白质(指不同机体中具有同一功能的蛋白质)的一级结构相似，且亲缘关系越相近者，差异越小。如胰岛素、
细胞色素C等。 来源于同种生物体的蛋白质，如一级结构在关键区段有细微的差异，常是引起分子病的基础。如镰刀状细胞贫血，经一级结构测定后发现，其血红蛋白S(HbS)与正常血红蛋白(HbA)相比，只是一个氨基酸发生了突变，即在β链的第六位，正常的Glu被Val取代了。仅一级结构中一个氨基酸的改变而引起HbS在红细胞中线性缔合，导致氧结合能力降低，整个红细胞扭成镰刀状，导致溶血型贫血。 核糖核酸酶由124个AA残基组成，有四对二硫键，以尿素，β-巯基乙醇处理该酶溶液分别破坏次级键和二硫键，使其二三级结构破坏，而肽键不受影响，故一级结构尚存，若要再形成4对二硫键理论上有105种不同配对方式，唯有与天然核糖核酸酶完全相同的配对方式才能呈现酶活性。当用透析法去除尿素和β-巯基乙醇后，松散的多肽链寻其特定AA序列卷曲折叠成自然酶的空间构象，4对二硫键也正确配对，此时酶活性又逐渐恢复到原来水平。 充分证明空间结构遭破坏的核糖核酸酶只要其一级结构未被破坏就能恢复到原来三级结构，功能依然存在。 Hb由两条α肽链和两条β肽链组成，4个亚基间以盐键紧密结合形成亲水的球状Pr。未结合O2时，α1/β1和α2/β2成对角排列，结构紧密称紧张态，Hb与O2亲和力小，Fe2+半径大于卟啉环中间的孔，高出卟啉环平面。当第一个O2与Fe2+结合后，此时Fe2+半径变小落入卟啉环孔中，引起肽段微小移动盐键断裂，使亚基间结合松弛促第二个O2的结合，依此方式继续影响第三和第四个亚基与O2的结合，最后Hb结构均显得相对松弛，称松弛态。
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
一、氨基酸和蛋白质 1蛋白质的基本机构为氨基酸，氨基酸多为L-α-氨基酸，左边L-α碳-R的名字 2唯一不具有不对称碳原子，即氨基不在左边——甘氨酸 3组成蛋白质的20种氨基酸的分类 ①非极性、疏水性氨基酸 包括：亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、丙氨酸、甘氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸、 两个女人晾一些饼干福饼 ②极性氨基酸 没电荷——中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸负电荷——酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 正点荷——碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含有巯基的氨基酸：半胱氨酸（极性最强）、甲硫氨酸（蛋氨酸） ③氨基酸分子中有氨基有羧基，能与酸或碱反映，所以它是一种两性电解质 ④紫外光吸收，色、酪紫外吸收峰值是280 mm，大多数蛋白质含有这些氨基酸，含量稳定，与蛋白质含量成正比，所以通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。 ⑤茚三酮反应——氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm 波长处。由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。 4氨基酸结合键为肽键， COOH+NH3→CO-NH+H2O 5蛋白质结构：
一级排序肽键连：自N端向C端排列。N端有游离氨基，C端有羧基游离 通过肽键连接，是蛋白质性质、功能的基础， 二级结构是一段，右手螺旋靠氢键。二级结构一圈有3.6个氨基酸，右手螺旋方向为外侧 三级结构是亚基：好多链编一起，化学键是疏水键 亚基聚合是四级：并非所有蛋白质都有四级结构，具有四级结构的蛋白质，其亚基没有生物功能，两个一样的亚基叫二聚体，不一样的叫异二聚体。 6蛋白质结构与功能：一级结构是基础，二三四级是表现功能的形式。 蛋白质的互补作用：营养价值较低的蛋白质混合食用，则必须氨基酸可以互相补充从而提高营养价值7蛋白质构象病：一级不变，织错了。老年痴呆、疯牛病、致死性家族性失眠症。 8蛋白质变性：空间构象破坏，一级结构不变，因素很多。 （1）蛋白质变性特点：溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解（2）凝固是蛋白质变性后进一步发展的一种结果。 （3）蛋白质变性有可复性和不可复性两种。 氨基酸的代谢 1、氨基酸的来源 ①消化吸收——蛋白质的消化主要靠胰酶完成，肠道内吸收。
第一章蛋白质的结构与功能 第一节蛋白质的分子组成 一、组成蛋白质的元素 1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、 钴、钼，个别蛋白质还含有碘。 2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。 3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量， 就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量 ( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100 二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位 （一）氨基酸的分类 1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮 氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try） 蛋氨酸（Met） 2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨 酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr ) 3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu) 4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His) （二）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点 等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等， 成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。 2. 紫外吸收 (1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。 （2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸 收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。 3. 茚三酮反应 氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。 由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法 三、肽 （一）肽 1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的 化学键。
《生物化学》复习重点 Biochemistry 课程编码：413041010 适用专业：生物技术 学时数：64 学分数：4 执笔者：付静 第一章蛋白质化学 (一)本章节考核内容 1、蛋白质的化学组成与分类 2、蛋白质的大小、分了量 3、蛋白质的生物学重要性 4、蛋口质的氨基酸组成 5、蛋白质的结构 6、蛋白质分子结构与功能的关系 7、蛋口质的理化性质 8、蛋白质的分离、纯化与测定 (二)考核要求 1.识记： (1)蛋白质的化学组成，N的含量； (2)氨基酸的结构特点；氨基酸的分类(根据侧链R基的化洋结构、根据极性、根据酸碱性)；等电点的概念； (3)肽键、肽链、多肽的表示方法； (4)蛋口质变性的概念；双缩服反应； 2.理解： ⑴ 氨基酸的两性解离性质；等电点的计算； (2)蛋白质一级结构的确定；a-螺旋结构的特点；蛋片质三级结构的特点；蛋白质功能与其高级结构的关系； (3)蛋白质的胶体性质及影响蛋白质胶体溶液稳定的因素；蛋白质变性后结构及性质的变化； 3.综合应用： (1)氨基酸的化学性质(与讳三酮的反M、与2, 4-二硝基氟苯的反应、与异硫就酸苯酯的反应)及应用； (2)影响蛋白质二级结构稳定的因素；别构现彖； (3)蛋白质的沉淀性质及应用；蛋白质变性的应用。 第二章核酸的化学 (一)本章节考核内容 1、概述 2、核酸的化学组成 3、核酸的分子结构 4、核酸的性质 5、核酸分析技术 (二)考核要求 1.识记： (1)核芹酸、核芹、碱基、II密喘及其结构；
⑵ 核廿酸的连接方式；DNA、RNA碱基组成的特点； (3)核酸的紫外吸收性质；核酸的变性、复性； 2.理解： (1)DNA是主要的遗传物质；RNA在蛋口质牛物合成屮起重要作用(核糖体RNA、转移RNA、信使RNA的功能)； (2)几种重要的核昔酸衍生物(AMP,ATP,CTP,GTP,UTP,dATP, dCTP, dGTP, dTTP)； (3)核酸的?级结构及农示方法；DYA双螺旋结构的要点；DNA双螺旋结构的稳定因素；IRNA 的三叶草型二级结构； 3.综合应用： 核酸的一般性质及应用； 第三章酶 (一)木章节考核内容 1、陆的概念及化学本质 2、酶的作用特点 3、酶的专一性 4、酶的命名和分类 5、酶的作用机制 6、酶促反应动力学 7、酶活性的调节 8、重要的酶 9、醜的分离提纯及活性测定 (二)考核要求 1.识记： (1)酶的定义； (2)全酶、辅酶、辅基的概念； ⑶活性中心、酶原、酶原的激活、同工酶的概念； (4)酚作用的专一性；结构专一性；立体异构专一性； (5)輛活力；活力单位；比活力，总活力；陆浓度的表示方法； 2.理解： (1)酶与一般非生物催化剂的区别； ⑵酶的化学本质；酶的催化活力与辅酶、辅基、金属离子的关系；单体酶，寡聚酶，多酶络合物； (3)輛专一性的结构基础；輛的催化机制：中间产物学说；诱导契合学说； (4)米氏方程及其意义；米氏常数的概念、物理意义及求法(双倒数作图法)；pH、温度、激活剂对酶促反应的彩响及机制； (5)别构效应，别构酶的特点；酶原的激活；酶活力测定的方式方法； 3.综合应用： ⑴与酶高效性有关的因素； (2)抑制剂对酶促反应的影响及机制，可逆性竟争抑制，不可逆性抑制； 第四章维生素和辅酶 (-)本章节考核内容 1、维生素的定义 2、维牛素的命名与分类 3、脂溶性维牛索
1、糖类中Glc 大多是D 型，构成蛋白质的氨基酸都是L 型。D 型存在，但不参与蛋白质合成。 2、甲携来一本亮色书精组。 酶类重点： 3、大多数寡聚酶是胞内酶，而胞外酶一般是单体酶 4、酶的活性中心也称为活性部位，是指酶分子上直接与底物结合，并与催化作用直接相关的区域。 5、是指酶对参与反应的底物有严格的选择性，即一种酶仅能作用于一种底物，或一类分子结构相似的底物，发生某种特定类型的化学反应，产生特定的产物。 6、酶就是由细胞合成的，具有高效率、高度专一性、活性可调节的生物催化剂，在机体内行使催化功能。 7、酶的反应速率：单位时间、单位体积中底物的减少量或产物的增加量。 8、最适温度不是酶的特征常数，它与底物种类、作用时间、pH 、离子强度 等因素有关 9、Michaels —Menten 曲线：酶反应速度与底物浓度的关系曲线 10、米氏方程成立的前提：反应速度为初速度，因为此时反应速度与酶浓度呈正比关系，避免了反应产物以及其它因素的干扰；酶底物复合物处于稳态即ES 浓度不发生变化；符合质量作用定律。 11、凡阻抑酶反应速率的化合物叫酶的抑制剂（inhibitor ），其作用称为酶的抑制作用。 12、竞争性抑制：抑制剂具有与底物类似的结构，竞争酶的活性中心，并与酶形成可逆的EI 复合物，阻止底物与酶结合。Km 升高vmax 不变 13、非竞争性抑制：底物和抑制剂可以同时与酶结合，但是，中间的三元复合物ESI 不能进一步分解为产物，因此，酶的活性降低。Km 不变vmax 降低 14、 反竞争性抑制：酶只有在与底物结合后，才能与抑制剂结合。、Km 降低vmax 降低斜率不变 15 16、酶催化某一特定反应的能力来表示酶活力，国际单位（IU ）: 1μmoL 变化量 / 分钟 17、每毫克酶蛋白所具有的酶活力。单位：U/mg 蛋白质。量度酶纯度 18、酶的性质：高效性、酶在活性中心与底物结合、专一性、对反应条件敏感（最适温度、最适pH ） ，容易失活、反应条件温和、酶活性受到调控、许多酶的活性还需要辅助因子的存