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第三章酶与酶的促反应名词解释全酶对于大多数化学本质为蛋白质的酶来说，按照化学组成可分为单纯酶和结合酶两大类。
全酶（又称结合酶）除了蛋白质组分外，还含有对热稳定的小分子物质。
前者称为酶蛋白，后者称为辅因子。
酶蛋白和辅因子单独存在时，均无催化活力。
只有二者结合成完整的分子时，才具有活力。
此完整的酶分子称为全酶。
全酶=酶蛋白+辅因子酶的辅助因子：主要包括金属离子和小分子有机化合物，在酶促反应中主要决定反应的种类和性质，在反应中起到传递电子、原子或某些化学基团的作用。
辅酶和辅基：辅酶是指以非共价键和酶蛋白结合的小分子有机物质，通过透析或超滤等物理方法可以除去。
辅基是指以共价键和酶蛋白结合的小分子有机物质，不能通过透析或超滤的方法除去酶的活性中心是指酶分子能与底物特异性结合并将底物转化为产物，具有特定空间结构的区域。
使酶分子执行其催化功能的部位同工酶催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶（5种乳酸脱氢酶同工酶）变构调节变构调节（也叫别构调节）是指一些代谢物与某些酶分子活性中心以外的某一部位可逆的结合（非共价结合），引起酶构象变化、从而改变酶的催化活性，此种调节方式叫做变构调节。
共价修饰调节在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基因可与某种化学基因发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程成为共价修饰。
抑制剂凡能是酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。
Km米氏常数（Km）的含义是酶促反应达最大速度（Vm）一半时的底物(S)的浓度。
竞争性抑制抑制剂的结构与底物结构相似，能与底物竞争结合在酶的活性中心，从而降低或抑制酶活性这种抑制作用称竞争性抑制剂，这种抑制作用称竞争性抑制作用。
底物浓度增大，抑制下降。
Km增大，亲和力下降，Vm不变非竞争性抑制有些抑制剂可与酶活性中心以外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，抑制剂和底物可同时结合在酶分子上，形成酶-底物-抑制剂复合物，不能释放出产物，使酶活性丧失，这种抑制剂称为非竞争性抑制剂，这种抑制作用称为非竞争性作用。
第三章酶生物体内不断进行着各种化学变化。
绿色植物和某些细菌能以十分简单的物质(如水、CO2和无机盐)为原料合成各种复杂物质，并把太阳能转化为化学能贮存于有机物质中；而其他生物又能分解这些复杂物质，从中获取能量。
例如，动物以植物体中的淀粉等复杂物质为食物，•将淀粉降解成单糖，并在细胞内进一步分解为CO2和水，同时释放能量供动物生长、发育、运动等各种生命活动需要。
在实验室中，复杂有机物的合成与分解必需在高温、高压、强酸或强碱等剧烈条件下进行，而在生物体内虽然条件十分温和，许多复杂的化学变化却进行得极顺利和迅速，这种使化学反应变得容易和迅速的根本原因就是生物体内普遍存在着生物催化剂——酶。
酶与其他催化剂不同，它具有很大的专一性和极高的催化效率，能在机体中十分温和的条件下起高效率的催化作用，这不是无机催化剂所能比拟的。
人们对酶的认识起源于生产实践。
我国几千年前就开始制作发酵饮料及食品。
夏禹时代，酿酒已经出现，周代已能制作饴糖和酱。
春秋战国时期已能用曲治疗消化不良。
1833年Payon和Persoz从麦芽提取液中分离得到一种能水解淀粉的物质，称之为淀粉酶。
1857 年微生物学家Pasteur等人提出酒精发酵是酵母细胞活动的结果，1878年提出了“酶”•这个概，Liebig等人提出发酵现象是由溶解于细胞液中的酶引起的。
1913年Michaelis和Menten提出了酶动力学原理——米氏学说，•这对酶学反应机理的研究是一个突破。
1926年Sumner第一次从刀豆中提取出了脲酶结晶，并第一次证明酶有蛋白质性质。
20世纪30年代Northrop又分离出了结晶的胃蛋白酶、胰蛋白酶及胰凝乳蛋白酶，并进行了动力学探讨，确立了酶的蛋白质本质。
现已鉴定出4 000多种酶，其中不少得到结晶，很多种的一级结构或三级结构也已经阐明。
随着酶学理论研究的不断深入必将对生命本质的探索作出更大的贡献。
第一节酶的命名与分类一、习惯命名法1961年以前使用的酶的名称都是习惯沿用的，称为习惯名。
