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简述骨骼肌的收缩原理及过程骨骼肌是人体内最常见的肌肉类型，也是肌肉中功能最为复杂的一种。
骨骼肌主要通过收缩来实现运动功能，其收缩原理和过程主要包括肌肉纤维结构、肌动蛋白和肌钙蛋白的相互作用以及神经调节等。
1. 肌肉纤维结构骨骼肌的基本单位是肌纤维。
每个肌纤维由许多并列排列的肌纤维小束构成，每个肌纤维小束又由许多并列排列的肌纤维细胞组成。
肌纤维细胞内含有许多并行排列的肌纤维，也被称为肌纤维束。
肌纤维内部由许多长度约为80nm的肌节组成，每个肌节都由一段肌动蛋白丝和一段肌钙蛋白丝组成。
2. 肌动蛋白和肌钙蛋白的相互作用肌动蛋白是一种与运动密切相关的蛋白质，由肌原纤维、薄丝和肌球蛋白三个部分组成。
肌钙蛋白是一种存储在肌原纤维上的钙离子结合蛋白质。
在肌肉收缩过程中，肌动蛋白和肌钙蛋白发挥关键作用。
当肌肉受到刺激，神经电信号会引起肌肉纤维中的钙离子释放。
钙离子与肌原纤维结合，使肌球蛋白上的阻挡结构发生变化，使肌动蛋白的结合位点暴露出来。
肌动蛋白结合位点能够与肌钙蛋白结合位点结合，形成横桥，进而实现肌动蛋白和肌钙蛋白的相互作用。
当肌动蛋白和肌钙蛋白相互结合时，肌动蛋白会挤压和推动肌纤维的肌节，导致肌节缩短，继而引起整个肌肉纤维的收缩。
3. 神经调节在骨骼肌的收缩过程中，神经系统起着重要的调节作用。
骨骼肌由运动神经控制，运动神经的末端有一个神经肌接头。
当神经冲动传导到神经肌接头时，会释放乙酰胆碱，使肌肉纤维细胞膜的离子通道打开，导致肌肉细胞内外电位差发生变化，从而引起肌肉细胞内的钙离子释放。
钙离子释放后，与肌动蛋白和肌钙蛋白相互作用，最终实现肌肉的收缩。
总结：骨骼肌的收缩原理和过程是一个复杂而精密的过程，包括肌肉纤维结构、肌动蛋白和肌钙蛋白的相互作用以及神经调节等多个方面。
在肌肉受到刺激后，神经冲动引起钙离子释放，钙离子与肌动蛋白和肌钙蛋白相互作用，最终实现肌肉的收缩。
这个过程需要多个细胞和分子之间的相互作用和调节，确保骨骼肌的正常运动功能。
真核细胞中驱动蛋白的机制及其作用徐荣，电气工程及其自动化1303，3130100717，513031329@摘要：马达蛋白（motor proteins)主要分为驱动蛋白（kinesin)，动力蛋白(dynein)，以及肌球蛋白（myosin)。
其中驱动蛋白是在微管上作定向运动的，在细胞内的运输机制中起重要作用的分子马达。
从1985年发现至今，驱动蛋白一直是生物学界研究的热门话题。
本文就近年来对这种分子马达的机制功能研究做一简要的综述。
关健词：驱动蛋白,机制,功能作用在无比精密的细胞结构中，有一类分子，在细胞中发挥着核心运转的作用，它们大大提高了细胞中物质转换流动的速率，它们就是分子马达。
分子马达是分布在细胞内部或表面的一类蛋白，又称马达蛋白，它负责细胞内的一部分物质或者整个细胞的运动，从这个角度看，生物体内各种组织、器官乃至整个生物体的运动最终都归结为分子马达微观上的运动。
而在真核细胞中，主要有三种马达蛋白——驱动蛋白、动力蛋白、肌球蛋白，它们三者间有共同点，也有区别较大之处。
本文将对驱动蛋白的机制及功能等方面进行分析总结，与另外两类马达蛋白做比较，并对其研究发展进行展望。
驱动蛋白(kinesin)是一类能利用ATP水解所释放的能量驱动自身及所携带的货物分子沿微管运动的马达蛋白，与细胞内物质运输有关，是1985年美国加州大学的Vale等首次在鱿鱼和哺乳动物神经组织进行蛋白生化分馏实验中发现的[1]。
驱动蛋白之中根据结构的不同可分为很多种，目前在真核细胞生物（人与小鼠为例）体内发现了45种驱动蛋白，它们参与了各类的生命活动，广泛地存在生物体内。
1 驱动蛋白结构驱动蛋白一般是一条大约长80nm 的杆状结构分子。
其中一端是驱动蛋白的头部，由2个直径10nm的球状结构组成，另一端是呈扇形的尾部，而两端之间相连的铰链区呈杆状，称为驱动蛋白的颈部。
球状的头部和杆状的颈部是由重链聚合而成，扇状的尾部则是由重链和轻链组成。
微丝微丝(microfilament，MF)，又称肌动蛋白纤维(actin filament)，是指真核细胞中由肌动蛋白(actin)组成，直径为7nm的骨架纤维。
(一)成分肌动蛋白是微丝的结构成分，分子量为43kD。
肌动蛋白单体外观呈哑铃状，其确切分子结构尚不清楚。
肌动蛋白存在于所有真核细胞中，肌动蛋白在真核细胞进化过程中相当保守，在哺乳动物和鸟类细胞中至少已分离到6种肌动蛋白，4种称为α-肌动蛋白，分别为横纹肌、心肌、血管平滑肌和肠道平滑肌所特有，另两种为β-肌动蛋白和γ-肌动蛋白，见于所有肌肉细胞和非肌肉细胞胞质中。
不同类型肌肉细胞的α-肌动蛋白分子一级结构(约400个氨基酸残基)仅相差4～6个氨基酸残基，β-肌动蛋白或γ-肌动蛋白与α-横纹肌肌动蛋白相差约25个氨基酸残基。
显然这些肌动蛋白基因是从同一个祖先基因进化而来。
多数简单的真核生物，如酵母或粘菌，含单个肌动蛋白基因，仅合成一种肌动蛋白。
然而，许多多细胞真核生物含有多个肌动蛋白基因，如海胆有11个，网柄菌属(Dictyostelium)有17个，在某些植物中有60个。
由于这些生物中不同肌动蛋白的实际数量尚未确定，实际有多少基因表达了尚不清楚。
肌动蛋白亦要经过翻译后修饰，如N-端乙酰化或组氨酸残基的甲基化。
这一过程可以使其具有更多的功能多样性。
(二)装配微丝，亦称为纤维形肌动蛋白(F-actin)，是由球形肌动蛋白(G-actin)单体形成的多聚体。
肌动蛋白单体具有极性，装配时呈头尾相接，故微丝具有极性。
微丝的分子结构尚无定论，比较传统的模型认为微丝是由两条肌动蛋白单链呈右手螺旋盘绕形成的纤维，近年来则倾向于认为微丝是由一条肌动蛋白单体链形成的右手螺旋(图9－1)。
在含有ATP和Ca2+以及很低浓度的Na+、K+等阳离子溶液中，微丝趋于解聚成G-actin；而在Mg2+和高浓度的Na2+，K+溶液诱导下，G-actin则装配为纤维状肌动蛋白，新的G-actin加到微丝末端，使微丝延伸。
收缩蛋白包括肌球蛋白和肌动蛋白。
肌球蛋白是由学者Kuhne于1859年首先报道的，半个多世纪之后，对肌球蛋白的生化分析才开始进行。
肌球蛋白是心肌粗肌丝的主要成分，分子呈杆状，一端具有两个球形区域，似豆芽的头部，由两条重链(MHC)和两对轻链(MLC)构成，是肌球蛋白重要生物活性所在地，另一端是一个丝状“尾巴”，由两股α-螺旋肽链绞在一起形成一种盘卷螺旋结构〔1〕。
肌球蛋白具有二个生物学作用：一是具有ATP酶活性，能裂解ATP，释放化学能；二是具有与肌动蛋白结合的能力。
研究表明心脏的MHC是由两种基因编码，即α-MHC和β-MHC基因，这些基因产物在肌球蛋白分子中形成二聚体，所以相应的有三种分子异构体存在，即V1(α、α同源体)、V2(α、β异源体)、V3(β、β同源体)。
由于α、β-MHCATP酶活性不同，因此不同的异构体之间所具有的A TP酶活性及收缩活性也不同。
肌球蛋白ATP酶活性主要由心肌所含V1或V3的量多少而决定，故肌球蛋白以V1占优势的心肌ATP酶活性最高，肌肉收缩速率最快，耗能也最多，而以V3占优势的心肌情况正相反，以V2占优势的心肌表现介于两者之间〔2，3〕。
肌球蛋白异构体之间的转换是心肌的适应性改变，是心脏本身负荷和能量供应两方面调节适应的结果。
V1通过增加心肌收缩速度来增加供能达到能量供求平衡，V3通过减少耗能而适应压力超负荷。
当能量供不应求时，肌球蛋白异构体向V3转化，使A TP酶活性下降，心肌收缩功能降低，表现为Vmax下降，最大张力正常，而达到最大张力的时间延长，心肌作功时耗氧量下降，结果使心脏在节能的情况下产生同样的张力，所以V3增加虽可使心肌速度变慢但是却提高了机械效率。
正常哺乳动物和人的心室肌球蛋白异构体的分布与种属、年龄等因素有关。
成年人左心室心肌肌球蛋白以V3为主占60%～90%，而小哺乳类动物左心室心肌肌球蛋白以V1为主占60%～90%，人类和哺乳类小动物心房肌球蛋白以V1为主〔4〕。
对心肌肥厚等病理状态研究显示，心脏肌球蛋白基因表达及蛋白异构中存在着可塑性，推测这可能是动物机体的一种适应反应，例如超负荷刺激引起大鼠心肌肥厚可诱导左心室β-MHC基因表达及V3肌球蛋白增多，结果使心肌耗氧降低，收缩速率下降，被认为是一种经济的适应性反应〔5〕。
与肌球蛋白相比，肌动蛋白结构及功能相对简单。
分子单体为球形，单体上有与肌球蛋白头相结合的位点，许多单体相互连接形成两条有极性的相互缠绕螺旋体。
另有：肌球蛋白（myosin）肌原纤维粗丝的组成单位。
存在于平滑肌中。
在肌肉运动中起重要作用。
其分子形状如豆芽状，由两条重链和多条轻链构成。
两条重链的大部分相互螺旋形地缠绕为杆状，构成豆芽状的杆；重链的剩余部分与轻链一起，构成豆芽的瓣。
被激活后，具有活性的、能分解A TP的ATP酶。
其分子量约为51万。
在粗丝中，都是分子的头朝向粗丝的两端，呈纵向线性缔合排列。
、肌动蛋白是一种中等大小的蛋白质, 由375个氨基酸残基组成, 并且是由一个大的、高度保守的基因编码。
单体肌动蛋白分子的分子量为43kDa, 其上有三个结合位点。
一个是A TP结合位点, 另两个都是与肌动蛋白结合的结合蛋白结合位点。
肌动蛋白至少表达成6种异构形式，分为α、β、γ三种类型根据等电点的不同可将高等动物细胞内的肌动蛋白分为3 类，α 分布于各种肌肉细胞中，β 和γ 分布于肌细胞和非肌细胞中。
有三种α 肌动蛋白（骨骼肌、心肌和平滑肌）、一种β 肌动蛋白和两种γ 肌动蛋白（γ 平滑肌和γ 非平滑肌）。
