03第三章_酶

  • 格式:doc
  • 大小:349.50 KB
  • 文档页数:12

新乡医学院三全学院理论课教案首页 课程名称:生物化学 授课教师姓名及职称: 杨全中 助教 一、题目 第三章 酶 Ⅰ 二、对象 2011级本科各个专业

三、单元教学目标与课时分配

课时分配: 共80min 1. 酶的分子组成与活性中心 35min 2. 酶促反应的特点与机制 40min 3. 总结 5min

四、授课重点 酶的概念与本质;酶的分子组成与活性中心;酶促反应的特点 五、授课难点 酶的分子组成与活性中心 六、授课形式 大班理论课、多媒体课件授课

七、授课方法与课前准备

课前查阅相关资料,结合教材内容,认真准备教案。

制备多媒体课件,利用多媒体辅助教学。 课堂讲清难点,突出重点,启发学生积极调动思维。

八、参考文献 《生物化学》第三版 王镜岩、朱圣庚、徐长法主编 《生物化学》第四版 顾天爵主编 《生物化学》第六版 周爱儒主编

九、思考题 1.比较酶与一般催化剂的异同点 2.举例说明酶催化反应的3种特异性 3.辅酶和辅基有何不同?举例说明辅酶和维生素的关系及辅酶在反应中作用

十、教研室审查 意见 主任签字

新乡医学院三全学院生化与分子生物学教研室 2012年09月08日 新乡医学院三全学院理论课教案 课程名称:生物化学 任课教师:杨全中 助教 基本内容 教学手段和时间分配

第三章 酶 概念: 1.定义:酶是一类由活细胞产生的具有高度专一性、高度不稳定性和高度催化效能的高分子有机催化剂。 酶的来源:活细胞制造的。 酶的功能:催化功能,能加速化学反应的物质。 E(底物、作用物)S ————→P(产物) 酶促反应:用酶做催化剂的化学反应,称之。 酶活性:酶有催化作用加速化学反应速度,称之。 酶失活:酶失去催化作用不能加速化学反应速度,称之。 2.酶的化学本质: 1) 蛋白质:多数, 2) RNA:核酶(RNA本身具有自我催化作用),作用主要参与RNA的剪接。

第一节 酶的分子结构与功能 概念: 1.单体酶:是指只由一条多肽链构成的酶。 2.寡聚酶:由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶。 3.多酶体系:指在细胞内存在着许多由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物,即多酶体系。 4.多功能酶(串联酶):一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合,形成由一条多肽链组成却具有不同催化功能的酶。 一.酶的分子组成: (一)酶的分子组成: 共2个学时,80分钟 总述 35min 结合日常实例 35min 注意对比记忆 按分子组成分为:单纯酶、结合酶; 1.单纯酶:指仅由氨基酸残基构成的酶。如:一些消化蛋白酶。 2.结合酶:由蛋白质部分和非蛋白质部分组成。 结合酶(全酶) = 酶蛋白 + 辅助因子(金属离子或小分子有机化合物) 辅助因子分类:按其与酶蛋白结合的紧密程度与作用特点不同可分: 辅酶:与酶蛋白结合疏松,可以用透析或超滤的方法除去。 辅基:与酶蛋白结合紧密,不能通过透析或超滤的方法除去,在反应中辅基不能离开酶蛋白。

1)金属离子: 金属酶:金属离子与酶结合紧密,提取过 程中不易丢失。 金属激活酶:金属离子虽为酶的活性所必需,却不与酶 直接结合,而是通过底物相连接。 金属离子多为酶的辅基。

作用:作为酶活性中心的催化基团参与催化反应、传递电子;作为连接酶与底物的桥梁,便于酶对底物起作用;为稳定酶的构象所必需;中和阴离子,降低反应中的静电斥力等; 2)小分子的有机物:主要为水溶性的B族维生素参与组成。 作用:参与酶的催化过程,在反应中传递电子、质子或一些基团。 酶蛋白决定酶促反应的特异性,辅助因子决定反应的种类与性质。 (二)水溶性的B族维生素 1.种类: VitB1;VitB2; VitB6;VitPP;泛酸;硫辛酸;生物素;叶酸;Vit12; 2.辅酶或辅基形式: TPP;FMN(FAD);磷酸吡哆醛(磷酸吡哆胺);NAD+(NADP+);CoA;硫辛酸;生物素;四氢叶酸;钴胺素辅酶类。(见书P50、P398表) 二.酶的活性中心 1.概念:酶的活性中心是指酶分子结构中,能与底物结合,并使底物转化为产物的哪个区域(那个部位)。 内涵:即使底物转化为产物的必需基团集中的区域,而其它

依据组成分类 简单介绍 重点介绍酶活性中心的概念、及组成 酶结构部分,对酶活性中的必需基团起骨架支撑作用。 2.酶活性中心的必需基团组成: 必需基团: 结合基团:作用是与底物相结合,使底物与酶的一定构象形成复合物。 催化基团:作用是影响底物中某些化学键的稳定性,催化底物发生化学反应并将其转变成产物。 常见:His—咪唑基;Ser—羟基;Cys—巯基;Glu—γ羧基; 3.酶活性中心外的必需基团: 作用:维持酶活性中心构象。 酶活性中心:酶分子中具有三维结构的区域,或为裂缝,或为凹陷,深入到酶分子内部,常为氨基酸残基的疏水基团组成的。

第二节 酶促反应的特点与机制 一.酶促反应的特点;三高一调 (一)酶促反应具有极高的效率 提高催化效率:比非催化反应高108 — 1020倍;比一般催化剂高107 — 1013倍。 酶和一般催化剂加速反应的机制:是降低反应的活化能。 (二)酶促反应具有高度的特异性 涵义:酶对所催化的底物有严格的选择性,称特异性、专一性。 分类: 1.绝对特异性:一种酶只能作用特定结构的底物,进行一种专一的反应,生成一种特定结构的产物。 2.相对特异性:一种酶作用于一类化合物或一种化学键,称之。 3.立体异构特异性:一种酶只能作用于立体异构体中的一种,酶对立体异构物的这种选择性,称之。 (三)酶促反应的高度不稳定性 凡是能使蛋白质发生变性的理化因素都能影响酶。 (四)酶促反应的可调节性 酶作为蛋白质,有变构效应—→酶构象改变—→酶活性可以改变,通过酶是蛋白质的特点,可以通过变构,而改变酶促

结合实例介绍三个特点 反应的酶反应速度,达到控制代谢的效果。 二.酶促反应的机制 (一)酶—底物复合物[ES]的形成与诱导契合假说 1)S ——→ P 2)S + E ——→ ES ——→ E + P —— 中间产物学说 酶反应分二步进行,有一中间不稳定的过渡态。酶与底物相互接近时,其结构相互诱导、相互变形和相互适应,进而相互结合。这一过程称为酶—底物结合的诱导契合假说。过渡态的底物与酶的活性中心结构最相吻合。 酶催化作用高效率的机制: 邻近效应与定向排列: 两个以上底物参加的反应,底物之间相互靠近并形成正确的定向关系。由于活性中心的立体结构和相关基团的诱导和定向作用,使底物分子中参与反应的基团相互接近,并被严格定向定位,使酶促反应具有高效率和专一性特点。 多元催化: 酶是两性电解质,所含的多种功能基团具有不同的解离常数,兼有酸碱双重催化活性。 表面效应: “疏水性口袋”,防止底物与酶之间形成水化膜,有利于底物与酶的接触。 总结 总结本节要点

新乡医学院三全学院理论课教案首页 课程名称:生物化学 授课教师姓名及职称:杨全中 助教 一、题目 第三章 酶 Ⅱ 二、对象 2011级本科各个专业

三、单元教学目标与课时分配

课时分配: 共80min 1. 复习 5min 2. 酶促反应动力学 70min 3. 总结 5min

四、授课重点 底物浓度、酶浓度、pH、温度、抑制剂和激动剂对酶促反应速度的影响;酶活性的调节(酶原激活、变构酶、共价修饰);同工酶

五、授课难点 酶促反应动力学 六、授课形式 大班理论课、多媒体课件授课

七、授课方法与课前准备

课前查阅相关资料,结合教材内容,认真准备教案。

制备多媒体课件,利用多媒体辅助教学。 课堂讲清难点,突出重点,启发学生积极调动思维。

八、参考文献 《生物化学》第三版 王镜岩、朱圣庚、徐长法主编 《生物化学》第四版 顾天爵主编 《生物化学》第六版 周爱儒主编

九、思考题 1.影响酶促反应的速度有哪些?它们各自是如何影响的? 2.说明km和Vmax的意义? 3.比较3种可逆性抑制作用的特点 4.用酶的竞争性抑制作用的原理,说明磺胺类药物的作用机制

十、教研室审查 意见 主任签字

新乡医学院三全学院生化与分子生物学教研室 2012年09月08日 新乡医学院三全学院理论课教案 课程名称: 生物化学 任课教师:杨全中 助教 基本内容 教学手段和时间分配

复习上次课内容 第三节 酶促反应的动力学 1.涵义:是研究酶促反应速度及其影响因素的,并且能加以定量地阐述,称之。 2.意义:研究酶促反应的产物是否符合人体需要都要研究速度;研究药物的转归、去路 3.方法:研究某酶的动力学,主要根据酶的专一性作用基础依据。反应速度快慢,主要看酶活性高低。 4.酶促反应速度表示:以单位时间内底物的减少量或产物的增加量来表示。一般来说,常用产物的增加量来表示。速度以初速度表示,以底物消耗 < 5%为限,此时,底物浓度很大,产物生成量极少。 5.影响酶促反应速度的因素:酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂、激活等。 一.酶浓度对反应速度的影响 在其他因素不变的情况下,底物浓度足够大时,随酶浓度的增加,酶促反应的速度成正比增加。VMAX ∝ [ET] (ET为酶的总量) 酶促反应速度与[ES]直接相关,[ES]↑——P↑VMAX = KS[ET] 二.底物浓度对反应速度的影响 在其他因素不变的情况下,酶量一定时,底物浓度对反应速度的影响表现为:在反应开始时,底物浓度较低,反应速度随底物浓度的增加而急骤上升,两者成正比关系,反应为一级反应。随着底物浓度的进一步增高,反应速度不再成正比例加速。反应浓度增加的幅度不断下降。如果继续加大底物浓度,反应速度将不在增加,表现出零级反应,此时酶的活性中心已被底物饱和。此时反应速度达VMAX,形成矩形双曲线,不是直线。所有的酶均有此饱和现象。 (一)米—曼氏方程式

1913年,Michaelis Menten 用数学方法推导出矩形双曲线关系,用公式 表示: 前提是ES的形成与分解速度相等; VMAX[S] V = ————————

共2个学时,80分钟 5min 复习

70min 重点讲解 六种因素对酶促反应速度的影像