生物化学03第三章酶

第三章酶第一节酶的分子结构和功能酶:是由活细胞产生的/对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。

（本质是具有催化活性的蛋白质）生物催化剂：是由活性细胞产生的具有催化作用蛋白质和核酸，包括酶、核酶、脱氧核酶等。

辅助因子：包括无机金属离子及小分子有机物及金属有机物（辅酶）金属离子作为辅助因子的作用：①酶活性中心的组成部分②连接酶与底物的桥梁③中和电荷④与酶结合可稳定酶的空间构象。

辅酶1：NAD+酶对底物的亲和力越大，K m值越小。

酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位辅助因子常参与酶活性中心的组成。

酶的活性中心具有三维结构，往往形成裂缝或凹陷。

这些裂缝或凹陷由酶的特定空间构象所维持，深入到酶分子内部，且由氨基酸残基的疏水基团组成，形成疏水“口袋”。

单纯酶与结合酶的活性中心酶单纯酶（分子结构仅由氨基酸组成）结合酶（conjugated enzyme ）酶蛋白（决定酶促反应的特异性及其催化机制）辅助因子（决定酶促反应的性质和类型）金属离子为主的无机物辅酶coenzyme （小分子有机物）辅基（与酶蛋白以共价键结合的辅酶，不能用透析或超滤的方法去除。

）其他必需基团活性中心内的结合基团（识别与结合底物和辅酶，形成酶-底物过渡态复合物）催化基团（影响底物中的某些化学键的稳定性，催化底物发生化学反应）活性中心外的不参与催化作用。

维持酶活性中心的空间构象和（或）作为调节剂的结合部分所需。

第二节酶的工作原理（一）酶促反应的特点1.极高的效率：降低反应的活化能，但不改变反应的平衡点2.高度的特异性①绝度的专一性：仅作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一种特定的产物。

如脲酶和琥珀酸脱氢酶。

②相对的专一性：作用于一类化合物或一种化学键。

如脂肪酶、磷酸酶、蛋白酶等。

3.酶促反应的可调节性①酶量调节②酶的活性调节③改变底物浓度进行调节（二）酶促反应机制的诱导契合假说酶与底物接近时二者相互诱导、相互形变、相互适应。

生物化学第3章酶生物化学第3章酶第3章酶自学建议1.掌握酶及所有相关的概念、酶的结构与功能的关系、酶的工作原理、酶促反应动力学特点、意义及应用。

2.熟识酶的分子共同组成与酶的调节。

3.了解酶的分类与命名及酶与医学的关系。

基本知识点酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。

单纯酶是仅由氨基酸残基组成的蛋白质，融合酶除所含蛋白质部分外，还所含非蛋白质辅助因子。

辅助因子就是金属离子或小分子有机化合物，后者称作辅酶，其中与酶蛋白共价紧密结合的辅酶又称辅基。

酶分子中一些在一级结构上可能相距很远的必需基团，在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。

同工酶就是指催化剂相同化学反应，酶蛋白的分子结构、化学性质乃至免疫学性质相同的一组酶，就是由相同基因编码的多肽链，或同一基因mRNA分解成的相同mrna所译者的相同多肽链共同组成的蛋白质。

酶促反应具有高效率、高度特异性和可调节性。

酶与底物诱导契合形成酶-底物复合物，通过邻近效应、定向排列、表面效应使底物容易转变成过渡态。

酶通过多元催化发挥高效催化作用。

酶促反应动力学研究影响酶促反应速率及其影响因素，后者包括底物浓度、酶浓度、温度、ph、抑制剂和激活剂等。

底物浓度对反应速率的影响可用米氏方程表示。

v?vmax[s]km?[s]其中，km为米氏常数，其值等同于反应速率为最小反应速率一半时的底物浓度，具备关键意义。

vmax和km需用米氏方程的双倒数作图去求得。

酶在拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度时催化活性最低，但拉沙泰格赖厄县ph和拉沙泰格赖厄县温度不是酶的特征性常数，受到许多因素的影响。

酶的抑制作用包含不可逆遏制与对称遏制两种。

对称遏制中，竞争抑制作用的表观km值减小，vmax维持不变；非竞争抑制作用的km值维持不变，vmax增大，反竞争抑制作用的km值与vmax均增大。

在机体内酶活性与含量的调节是代谢调节的重要途径。

第三章酶化学与辅酶一、选择题（在备选答案中只有一个是正确的）1．关于酶的叙述哪项是正确的？A．所有的酶都含有辅基或辅酶B．只能在体内起催化作用C．大多数酶的化学本质是蛋白质D．能改变化学反应的平衡点加速反应的进行E．都具有立体异构专一性（特异性）2．酶原所以没有活性是因为：A．酶蛋白肽链合成不完全B．活性中心未形成或未暴露C．酶原是普通的蛋白质D．缺乏辅酶或辅基E．是已经变性的蛋白质3．磺胺类药物的类似物是：A．四氢叶酸B．二氢叶酸C．对氨基苯甲酸D．叶酸E．嘧啶4．关于酶活性中心的叙述，哪项不正确？A．酶与底物接触只限于酶分子上与酶活性密切有关的较小区域B．必需基团可位于活性中心之内，也可位于活性中心之外C．一般来说，总是多肽链的一级结构上相邻的几个氨基酸的残基相对集中，形成酶的活性中心D．酶原激活实际上就是完整的活性中心形成的过程E．当底物分子与酶分子相接触时，可引起酶活性中心的构象改变5．辅酶NADP+分子中含有哪种B族维生素？A．磷酸吡哆醛B．核黄素C．叶酸D．尼克酰胺E．硫胺素6．下列关于酶蛋白和辅助因子的叙述，哪一点不正确？A．酶蛋白或辅助因子单独存在时均无催化作用B．一种酶蛋白只与一种辅助因子结合成一种全酶C．一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合成一种全酶D．酶蛋白决定结合酶蛋白反应的专一性E．辅助因子直接参加反应7．如果有一酶促反应其〔8〕=1/2Km，则v值应等于多少Vmax？A．0.25 B．0.33 C．0.50 D．0.67 E．0.758．有机磷杀虫剂对胆碱酯酶的抑制作用属于：A．可逆性抑制作用B．竞争性抑制作用C．非竞争性抑制作用D．反竞争性抑制作用E．不可逆性抑制作用9．关于pH对酶活性的影响，以下哪项不对？A．影响必需基团解离状态B．也能影响底物的解离状态C．酶在一定的pH范围内发挥最高活性D．破坏酶蛋白的一级结构E．pH改变能影响酶的Km值10．丙二酸对于琥珀酸脱氢酶的影响属于：A．反馈抑制B．底物抑制C．竞争性抑制D．非竞争性抑制E．变构调节二、填空题1．结合蛋白酶类必需由__________和___________相结合后才具有活性，前者的作用是_________，后者的作用是__________。

第三章酶与辅酶一、知识要点在生物体的活细胞中每分每秒都进行着成千上万的大量生物化学反应，而这些反应却能有条不紊地进行且速度非常快，使细胞能同时进行各种降解代谢及合成代谢，以满足生命活动的需要。

生物细胞之所以能在常温常压下以极高的速度和很大的专一性进行化学反应，这是由于生物细胞中存在着生物催化剂——酶。

酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化能力的蛋白质。

酶作为一种生物催化剂不同于一般的催化剂，它具有条件温和、催化效率高、高度专一性和酶活可调控性等催化特点。

酶可分为氧化还原酶类、转移酶类、水解酶类、裂解酶类、异构酶类和合成酶类六大类。

酶的专一性可分为相对专一性、绝对专一性和立体异构专一性，其中相对专一性又分为基团专一性和键专一性，立体异构专一性又分为旋光异构专一性、几何异构专一性和潜手性专一性。

影响酶促反应速度的因素有底物浓度（S）、酶液浓度（E）、反应温度（T）、反应pH值、激活剂（A）和抑制剂（I）等。

其中底物浓度与酶反应速度之间有一个重要的关系为米氏方程，米氏常数（K m）是酶的特征性常数，它的物理意义是当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。

竞争性抑制作用、非竞争性抑制作用和反竞争性抑制作用分别对Km 值与V max的影响是各不相同的。

酶的活性中心有两个功能部位，即结合部位和催化部位。

酶的催化机理包括过渡态学说、邻近和定向效应、锁钥学说、诱导楔合学说、酸碱催化和共价催化等，每个学说都有其各自的理论依据，其中过渡态学说或中间产物学说为大家所公认，诱导楔合学说也为对酶的研究做了大量贡献。

胰凝乳蛋白酶是胰脏中合成的一种蛋白水解酶，其活性中心由Asp102、His57及Ser195构成一个电荷转接系统，即电荷中继网。

其催化机理包括两个阶段，第一阶段为水解反应的酰化阶段，第二阶段为水解反应的脱酰阶段。

同工酶和变构酶是两种重要的酶。

同工酶是指有机体内能催化相同的化学反应，但其酶蛋白本身的理化性质及生物学功能不完全相同的一组酶；变构酶是利用构象的改变来调节其催化活性的酶，是一个关键酶，催化限速步骤。