下载文档原格式
第三章酶Enzyme一、授课章节及主要内容：第四章酶二、授课对象：临床医学、预防、法医（五年制）、临床医学（七年制）三、授课学时本章共6学时4节课时（每个课时为45分钟）。
讲授安排如下：第一学时：概述；第一节酶的分子结构与功能第二学时：第二节酶促反应的特点与机制第三、四、五学时：酶促反应机制；第三节酶动力学第六学时：第四节酶的调节四、教学目的与要求在掌握蛋白质结构与功能的基础上进一步掌握酶活性中心的结构与功能；酶促反应的特点与机制；酶动力学的概念及影响酶促反应的因素以及机体如何调节酶活性，为临床学习与应用打下基础。
五、重点与难点重点：掌握酶活性中心的概念；酶促反应的特点与机制；酶动力学的概念及影响酶促反应的因素。
难点：抑制剂对酶活性的影响六、教学方法及授课大致安排以面授为主，适当结合临床提问启发。
每次课预留5分钟小结本次课掌握内容及预留复习题，全章结束后小结本章内容。
七、主要外文专业词汇八、思考题1. 试述酶能加速化学反应的机制。
2. 试述在酶促反应中酶蛋白与辅酶（辅基）的相互关系。
3. 比较三种可逆性抑制作用的特点。
4. 试述竞争性抑制的特点及磺胺类药物抑菌的机制。
5. 别构调节有何生理意义？九、教材与教具：人民卫生出版社《生物化学》第六版十、授课提纲(或基本内容)概述Introduction一．酶的生物学重要性一切生物都须不断地进行新陈代谢过程，以维持它们的生命活动，而酶是生物用以进行代谢过程的工具。
因为物质代谢过程都需要酶的催化作用，在体内只有极少数不需酶参加而自发进行的化学反应。
有些在体外能自发进行的化学反应例：H2O+CO2 = H2CO3。
在体内也要依赖特殊的酶---碳酸酐酶的催化。
在酶的作用下，生物体内复杂的化学反应，能在温和的条件下迅速，准确，平稳而且有规律的进行。
我们来看看食物蛋白质在体内外的分解情况：在体内温和的条件（近中性pH。
37℃）下食物蛋白质就能迅速彻底水解成AA，而且AA不会遭破坏。
第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释题1．peptide unit 8．结构域2．motif 9．蛋白质等电点3．protein denature 10．辅基4．glutathione 11．α—螺旋5．β—pleated sheet 12．变构效应6．chaperon 13．蛋白质三级结构7．protein quaternary structure 14．肽键二、问答题1．为何蛋白质的含氮量能表示蛋白质相对量?实验中又是如何依此原理计算蛋白质含量的?2．蛋白质的基本组成单位是什么?其结构特征是什么?3．何为氨基酸的等电点?如何计算精氨酸的等电点?(精氨酸的α—羧基、α—氨基和胍基的pK值分别为2.17，9.04和12.48)4．何谓肽键和肽链及蛋白质的一级结构?5．什么是蛋白质的二级结构?它主要有哪几种?各有何结构特征?6．举列说明蛋白质的四级结构。
7．已知核糖核酸酶分子中有4个二硫键，用尿素和β—巯基乙醇使该酶变性后，其4个二硫键全部断裂。
在复性时，该酶4个二硫键由半胱氨酸随机配对产生，理论预期的正确配对率为1％，而实验结果观察到正确配对率为95％—100％，为什么?8．什么是蛋白质变性?变性与沉淀的关系如何?9．举列说明蛋白质一级结构、空间构象与功能之间的关系。
10．举例说明蛋白质的变构效应。
11．常用的蛋白质分离纯化方法有哪几种?各自的作用原理是什么?12．测定蛋臼质空间构象的主要方法是什么?其基本原理是什么?第二章核酸的结构与功能一、名词解释题1．核小体6．核酶2．碱基互补7．核酸分子杂交3．脱氧核苷酸8．增色效应4．核糖体9．反密码环5．Tm值10．Z-DNA二、问答题1．细胞内有哪几类主要的RNA?其主要功能是什么?2．用32P标记的病毒感染细胞后产生有标记的后代，而用35S标记的病毒感染细胞则不能产生有标记的后代，为什么?3．一种DNA分子含40％的腺嘌呤核苷酸，另一种DNA分子含30％的胞嘧啶核苷酸，请问哪一种DNA 的Tm值高?为什么?4．已知人类细胞基因组的大小约30亿bp，试计算一个二倍体细胞中DNA的总长度，这么长的DNA分子是如何装配到直径只有几微米的细胞核内的?5．简述DNA双螺旋结构模式的要点及其与DNA生物学功能的关系。
第三章酶本章要点生物催化剂——酶：由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。
一、酶的分子结构与功能1.单体酶：由单一亚基构成的酶。
（如溶菌酶）2.寡聚酶：由多个相同或不同的亚基以非共价键连接组成的酶。
（如磷酸果糖激酶-1）3.多酶复合物（多酶体系）：几种具有不同催化功能的酶可彼此聚合。
（如丙酮酸脱氢酶复合物）4.多功能酶（串联酶）：一些酶在一条肽链上同时具有多种不同的催化功能。
（如氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ）（一）、酶的分子组成中常含有辅助因子1.酶蛋白主要决定酶促反应的特异性及其催化机制；辅助因子主要决定酶促反应的性质和类型。
2.酶蛋白和辅助因子单独存在时均无催化活性，只有全酶才具有催化作用。
3.辅酶与酶蛋白的结合疏松，可以用透析和超滤的方法除去。
在酶促反应中，辅酶作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白，参加另一酶促反应并将所携带的质子或基团转移出去，或者相反。
4.辅基则与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤将其除去。
在酶促反应中，辅基不能离开酶蛋白。
5.作为辅助因子的有机化合物多为B族维生素的衍生物或卟啉化合物，它们在酶促反应中主要参与传递电子、质子（或基团）或起运载体作用。
金属离子时最常见的辅助因子，约2/3的酶含有金属离子。
6.金属离子作为酶的辅助因子的主要作用①作为酶活性中心的组成部分参加催化反应，使底物与酶活性中心的必需基团形成正确的空间排列，有利于酶促反应的发生；②作为连接酶与底物的桥梁，形成三元复合物；③金属离子还可以中和电荷，减小静电斥力，有利于底物与酶的结合；④金属离子与酶的结合还可以稳定酶的空间构象。
7.金属酶：有的金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。
8.金属激活酶：有的金属离子虽为酶的活性所必需，但与酶的结合是可逆结合。
（二）、酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位1.酶的活性中心（活性部位）：酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。
生物化学与分子生物学理论教学大纲（供临床医学5年制专业使用）Ⅰ前言生物化学是研究生命的化学，它从分子水平上研究生命现象的本质，即研究生物大分子的结构与功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控等。
生物化学和临床医学的关系极为密切。
近代医学经常运用生物化学与分子生物学的理论和技术进行诊断、治疗和预防疾病，而且许多疾病的发病机制需从分子水平上探讨。
重大疾病相关基因的克隆、基因诊断和治疗等都离不开生物化学与分子生物学，因此是一门重要的医学专业基础课。
在医学教育中，学好生物化学与分子生物学知识具有特别重要的意义，希望医学生通过生物化学与分子生物学的学习，掌握生物化学与分子生物学的基本理论和技术，并利用所学知识，理解某些疾病产生的临床症状和某些药物作用的机理，为病理生理学、药理学以及后期的专业课程的学习提供基础理论、基本技能和相关知识。
本大纲是按照我校2019版临床医学5年制专业人才培养方案要求，以2019版国家临床执业医师《生物化学》考试大纲为基本依据编写而成。
为了使教师和学生更好地学习和掌握本课程，现将大纲使用中有关问题说明如下：1、大纲每一章均由教学目的、教学要求和教学内容三部分组成。
教学目的注明教学目标，教学要求分掌握、熟悉和了解三个级别，教学内容与教学要求级别对应，并统一标示（核心内容知识点以下划实线，重点内容以下划虚线，一般内容不标示）便于学生重点学习。
2、教师在保证大纲核心内容的前提下，可根据不同专业要求和不同教学手段，讲授重点内容和介绍一般内容。
3、总教学参考学时为104学时，理论与实验比值9:4，即理论72学时，实验32学时。
Ⅱ课程基本信息一、教学目标：学习本课程后，学生应建立对生物化学与分子生物学基础理论的整体性框架，对从分子水平探讨生命现象的本质有较全面的理解，掌握生物化学与分子生物学的基本理论和基本实验技能，熟悉生物化学与分子生物学专业外语词汇，了解生物化学与分子生物学理论和技术在医学领域的发展和应用趋势，为后期学习其他医学基础课程、临床医学课程及毕业后的继续医学教育奠定基础。
第一章蛋白质结构和功能一、选择题1．蛋白质的基本组成单位是( )。
A．肽键平面 B．核苷酸 C．肽 D．氨基酸 E．碱基2．一个生物样品的含氮量为5％，它的蛋白质含量为( )。
A．8.80％ B．12.50％ C．16.0％ D．38.0％ E．31.25％7．下列哪种氨基酸为非编码氨基酸( )。
A．半胱氨酸 B．组氨酸 C．鸟氨酸 D．丝氨酸 E．亮氨酸8．蛋白质多肽链具有的方向性是( )。
A．C端--N端 B．N端--C端 C．3’端--5’端D．5’端--3’端 E．还原端--非还原端9．下列哪种元素是蛋白质的特征元素( )。
A．碳 B．氮 C．氧 D．氢 E．磷10．以下哪一种氨基酸是对称碳原子( )。
A．甘氨酸 B．丝氨酸 C．半胱氨酸 D．苏氨酸 E．丙氨酸12．维持蛋白质分子中α-螺旋的化学键是( )。
A．肽键 B．疏水键 C．氢键 D．二硫键 E．离子键13．关于蛋白质等电点的叙述，下列哪项是正确的( )。
A．在等电点处，蛋白质分子所带净电荷为零B．等电点时蛋白质变性沉淀 C．体内各种蛋白质的等电点相同D．在等电点处，蛋白质的稳定性增强E．蛋白质的等电点与它所含的碱性氨基酸的数目无关17．蛋白质变性( )。
A．由肽键断裂而引起 B．都是不可逆的 C．可使其生物活性丧失D．可增加其溶解度 E．以上都不对18．蛋白质的一级结构是指( )。
A．蛋白质分子中的β转角 B．蛋白质分子中的无规卷曲C．蛋白质分子内氨基酸以肽键相连接 D．蛋白质分子内氨基酸的排列顺序E．蛋白质分子内的二硫键19．维持蛋白质二级结构的主要化学键是( )。
A．氢键 B．二硫键 C．疏水键 D．离子键 E．磷酸二酯键22．蛋白质变性是由于( )。
A．肽键断裂，一级结构遭到破坏B．蛋白质中的一些氨基酸残基受到修饰 C．蛋白质分子沉淀D. 次级键断裂，天然构象解体 E．多肽链的净电荷等于零23．蛋白质对紫外线的最大吸收波长是( )。
1.（单选题）具有缓解胃肠痉挛作用的自主神经递质受体阻断剂是（2016-1-1）A.阿替洛尔B.阿托品C.酚妥拉明D.育亨宾E.筒箭毒碱答案：B考点：第八章M胆碱受体阻断药2.（单选题）《精神卫生法》规定承担精神障碍患者再次诊断的精神科执业医师人数是（2016-1-2）A.5人B.2人C.4人D.1人E.3人答案：B考点：第二十一章精神卫生法律制度3.（单选题）医务人员特别是护理人员最常见的安全事件是（2016-1-3）A.化学伤害B.锐器伤C.生物伤害D.电离辐射E.中毒答案：B考点：第二十三章医院安全管理4.（单选题）在生产过程中形成的呼吸性粉尘是指（2016-1-4）A.能随呼吸进入人体并沉积于呼吸道的粉尘B.分散度较小的粉尘C.直径小于5μm的粉尘D.分散度较大的粉尘E.直径小于15μm的粉尘答案：C考点：第十八章职业卫生服务与职业病管理5.（单选题）不属于地塞米松药理作用的是（2016-1-5）A.刺激骨髓造血功能B.抑制毛细血管和成纤维细胞增生C.增强机体对细菌内毒素的耐受力D.抑制体内环氧化酶E.稳定溶酶体膜答案：D考点：第三十五章肾上腺皮质激素类药物6.（单选题）反复输血的个体进行实体器官移植时易发生的现象是（2016-1-6）A.异种移植排斥反应B.慢性排斥反应C.超急性排斥反应D.自体移植排斥E.急性排斥反应答案：C考点：第十五章移植7.（单选题）急性弥漫性增生性肾小球肾炎中增生的主要细胞是（2016-1-7）A.肾小球周围的成纤维细胞及系膜细胞B.肾球囊壁层上皮细胞及毛细血管内皮细胞C.肾小球毛细血管内皮细胞及系膜细胞D.肾球囊脏层上皮细胞及系膜细胞E.肾球囊脏层上皮细胞及壁层上皮细胞答案：C考点：第十二章泌尿系统疾病8.（单选题）肿瘤细胞被细胞毒性T细胞杀伤的关键条件是（2016-1-8）A.表达黏附分子B.表达MHCⅠ类分子C.表达CD分子D.分泌细胞因子E.表达MHCⅠ类分子答案：B考点：第五章肿瘤9.（单选题）卫生服务反应性中的“对人的尊重”包括（2016-1-9）A.尊严、自主性和保密性B.尊严、及时性和社会支持C.社会支持、及时性和保密性D.社会支持、自主性和保密性E.自主性、保密性和及时性答案：A考点：第二十一章卫生系统及其功能10.（单选题）两样本均数比较的t检验，差别有统计学意义时，P越小，说明（2016-1-10）A.两总体均数的差别不大B.两总体均数的差别越大C.越有理由认为两总体均数的差别很大D.越有理由认为两样本均数不同E.越有理由认为两总体均数不同考点：第七章t检验11.（单选题）糖尿病一般不会出现的血管病变是（2016-1-11）A.玻璃样变性B.淀粉样变性C.纤维素样坏死D.纤维素样变性E.钙化答案：B考点：第十四章内分泌系统疾病12.（单选题）成熟红细胞利用葡萄糖的主要代谢途径是（2016-1-12）A.磷酸戊糖途径B.无氧酵解C.有氧氧化D.三羧酸循环E.糖原分解答案：B考点：第三章血液13.（单选题）不引起肉芽肿性炎的病原体是（2016-1-13）A.结核杆菌B.痢疾杆菌C.麻风杆菌D.梅毒螺旋体E.伤寒杆菌答案：B考点：第四章炎症14.（单选题）与血浆凝固酶阴性葡萄球菌无关的疾病是（2016-1-14）A.食物中毒B.败血症C.股骨头置换术后感染D.急性膀胱炎E.细菌性心内膜炎答案：A考点：第八章球菌15.（单选题）属于酪氨酸衍生物的物质是（2016-1-15）A.组胺B.精胺C.腐胺D.5-羟色胺答案：E考点：第九章氨基酸代谢16.（单选题）青霉素G的主要不良反应是（2016-1-16）A.肾损害B.过敏C.听力减退D.肝损害E.胃肠道反应答案：B考点：第三十九章P-内酰胺类抗生素17.（单选题）根据《放射诊疗管理规定》，非特殊需要，不得对受孕一定时间段的育龄妇女进行下腹部放射影像检查。
医学检验不要的部分第一章蛋白质的结构与功能思考题：1、叙述 L- α氨基酸结构特征，比较各种结构异同并分析结构与性质的关系。
结构特征：除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子都结合了 4 个不同的原子和基团：羧基、氨基、R基和一个H 原子。
比较：非极性脂肪族R 基氨基酸：R 基是非极性疏水的极性不带电荷R 基氨基酸：R 基是极性亲水的，可以与水形成氢键。
芳香族 R 基氨基酸： R 基有苯环结构带正电荷R 基氨基酸：R 基生理条件下可以结合H 离子而带正电荷带负电荷R 基氨基酸：R 基生理条件下可以给出H 离子而带负电荷关系：结构决定性质。
2、蛋白质的基本组成单位是什么 ?什么是肽键？什么是肽单元？组成单位是氨基酸肽键是一分子氨基酸的α-羧基和一分子氨基酸的α-氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-肽单元，肽键中的 4 个原子及相邻的 2 个α -C 原子重复形成的长链结构。
4、解释蛋白质分子中模体和结构域概念及其与二、三级结构的关系。
模体，又称超二级结构，是指几个二级结构单元进一步聚集和结合形成的特定构象单元。
它是蛋白质在二级结构基础上形成三级结构时经过的一个新的结构层次。
结构域，存在于许多较大（由几百个氨基酸构成）蛋白质的三级结构中的一个或多个稳定的球形折叠区，有时与其他部分之间界限分明，可以通过对多肽链的适当酶切与分子的其他部分分开。
结构域是三级结构的一部分。
第二章功能核酸的结构与功能思考题：1、说明碱基与戊糖、核苷与磷酸的连接化学键是什么？核苷酸与核苷酸之间的化学键是什么？碱基与戊糖的连接化学键是糖苷键；核苷与磷酸的连接化学键是磷酸酯键；核苷酸与核苷酸之间的化学键 3’ 5’ -磷酸二酯键。
7、简述核酸的理化性质、叙述核酸的理化性质。
一、紫外吸收性质1、嘌呤和嘧啶都含有共轭双键。
因此，碱基、核苷、核苷酸和核酸在260nm 处紫外波段有较强的光吸收。
2、A260 ＝1.0 相当于：50ug/ml 双链DNA、40ug/ml 单链DNA 或RNA、或20ug/ml 寡核苷酸。
