维持蛋白质结构的作用力

第一章蛋白质化学一、选择题1、下列氨基酸哪个含有吲哚环？a、Metb、Phec、Trpd、Vale、His2、含有咪唑环的氨基酸是：a、Trpb、Tyrc、Hisd、Phee、Arg3、氨基酸在等电点时，应具有的特点是：a、不具正电荷ｂ、不具负电荷ｃ、溶解度最大ｄ、在电场中不泳动4、氨基酸与蛋白质共有的性质是：ａ、胶体性质ｂ、沉淀反应ｃ、变性性质ｄ、两性性质ｅ、双缩脲反应5、维持蛋白质三级结构主要靠：ａ、疏水相互作用ｂ、氢键ｃ、盐键ｄ、二硫键ｅ、范德华力6、蛋白质变性是由于：ａ、氢键被破坏ｂ、肽键断裂ｃ、蛋白质降解ｄ、水化层被破坏及电荷被中和ｅ、亚基的解聚7、高级结构中包含的唯一共价键是：ａ、疏水键ｂ氢键ｃ、离子键ｄ、二硫键8、八肽Gly-Tyr-Pro-Lys-Arg-Met-Ala-Phe用下述那种方式处理不产生任何更小的肽？a、溴化氰b、胰蛋白酶c、胰凝乳蛋白酶d、盐酸9、在蛋白质的二级结构α-螺旋中，多少个氨基酸旋转一周？a、0.15b、5.4c、10d、3.6二、填空题１、天然氨基酸的结构通式是。

２、具有紫外吸收能力的氨基酸有、、，其中以的吸收最强。

３、盐溶作用是。

盐析作用是。

４、维持蛋白质三级结构的作用力是，，和盐键。

５、蛋白质的三种典型的二级结构是，，。

６、Ｓａｎｇｅｒ反应的主要试剂是。

7、胰蛋白酶是一种酶，专一的水解肽链中和的形成的肽键。

8、溴化氢（HBr）是一种水解肽链肽键的化学试剂。

三、判断题1、天然存在的氨基酸就是天然氨基酸。

2、氨基酸在中性水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在。

3、维系蛋白质二级结构的最重要的作用力是氢键。

4、所有蛋白质分子中氮元素的含量都是１６%。

5、利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。

6、能使氨基酸净电荷为０时的ｐH值即ｐＩ值就一定是真正的中性ｐH值即ｐH＝７。

7、由于各种天然氨基酸都有２８０ｎｍ的光吸收特性，据此可以作为紫外吸收法定性检测蛋白质的依据。

蛋白质结构与功能之间的关系随着科研技术的不断进步，越来越多的生物大分子被解析出来，包括DNA, RNA和蛋白质等。

其中，蛋白质作为细胞中最基本的分子之一，在很多生物过程中扮演着重要的角色。

然而，我们对蛋白质的认识还存在许多疑问，其中之一便是蛋白质结构和功能之间的关系。

蛋白质分子是由一条或者多条氨基酸链序列组成的，其中共有20种不同的氨基酸。

这些氨基酸在蛋白质折叠过程中相互作用，形成蛋白质分子的结构，进而决定其功能。

通俗地说，蛋白质的结构和功能是紧密联系的。

在深入了解蛋白质结构和功能之间的关系之前，我们先来简单地了解一下蛋白质的结构。

蛋白质分子的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

一级结构是蛋白质分子的氨基酸序列，也称为多肽链。

氨基酸之间通过肽键连接在一起，形成了蛋白质的基本结构。

不同的氨基酸序列组合会形成不同的多肽链。

二级结构是多肽链中区域的局部折叠，主要有α-螺旋和β-折叠两种形式。

α-螺旋由氢键在分子内组成，而β-折叠由氢键在两个或多个相邻多肽链间连接而成。

三级结构是多肽链在空间中的折叠方式，是最基本的空间结构。

它由α-螺旋和β-折叠组成，并通过不同的相互作用力（如van der Waals力、氢键、疏水作用和离子键等）形成稳定的结构。

四级结构是由两个或多个多肽链相互作用而形成的复合物。

它是由不同的多肽链组成，分别通过不同的相互作用力相互连接而成的复合蛋白质。

蛋白质的结构决定了其功能。

许多蛋白质的功能都与其结构有着密切的关系。

例如，酶类蛋白质的活性中心通常位于分子的三级结构中，通过与基质分子的相互作用实现催化作用。

抗体蛋白质的结构通常呈Y字形，可以识别并特异性地结合到抗原分子，从而激活和参与了免疫反应。

然而，在许多情况下，蛋白质的结构功能关系并不是那么简单明显，也存在着一些难点和挑战性。

例如，有些蛋白质分子可能在不同的条件下呈现不同的结构，这种现象被称为蛋白质构象转变。

第一章三、简答题1、写出a-氨基酸的结构通式，并根据其结构通式说明其结构上的共同特点。

组成蛋白质的氨基酸共有20种，除甘氨酸（无手性C原子）外都是L型氨基酸，就是都有一个不对称C原子，具有旋光性。

羧基和氨基连在同一个C原子上，另外两个键分别连一个H和R基团。

脯氨酸是亚氨基酸。

2、在PH6.0时，对Gly,Ala,Glu,Lys,Leu和His混合电泳，哪些氨基酸移向正极？哪些移向负极？哪些不移动或接近原点？3、什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？答：RNASE是一种水解RNA的酶，由124个氨基酸残基组成的单肽链蛋白质，其中含有4个链内二硫键。

整个分子折叠成球形的天然构象。

高浓度脲会破坏肽链中的次级键。

巯基乙醇可还原二硫键。

因此用脲和巯基乙醇处理RNaSe；蛋白质三维构象破坏，肽链去折叠成松散肽链，活性丧失。

淡一级结构并未变化。

除去脲和巯基乙醇，并经氧化形成二硫键。

RNaSe重新折叠，活性逐渐恢复。

由此看来，在一级结构未改变的状况下，其生物功能仍旧发生变化，说明是蛋白质的高级结构决定了蛋白质的功能。

（1）一级结构的变异与分子病蛋白质中的氨基酸序列与生物功能密切相关，一级结构的变化往往导致蛋白质生物功能的变化。

如镰刀型细胞贫血症，其病因是血红蛋白基因中的一个核苷酸的突变导致该蛋白分子中β-链第6位谷氨酸被缬氨酸取代。

这个一级结构上的细微差别使患者的血红蛋白分子容易发生凝聚，导致红细胞变成镰刀状，容易破裂引起贫血，即血红蛋白的功能发生了变化。

（2）一级结构与生物进化同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。

如比较不同生物的细胞色素C的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。

4、以细胞色素C为例简述蛋白质一级结构与生物进化的关系。

一级结构与生物进化同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。

如比较不同生物的细胞色素C的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。

第一章蛋白质的结构与功能一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，即它的化学结构。

二级结构：指借助主链(不包括侧链)的氢键形成的具有周期性的构象。

三级结构：指1条肽链(包括主链和侧链)完整折叠而形成的构象。

四级结构：指含有多条肽链的寡聚蛋白质分子中各亚基间相互作用，形成的构象。

超二级结构和结构域是在蛋白质二级和三级结构之间的两个层次。

超二级结构：指相邻的二级结构单元，在侧链基团次级键的作用下彼此靠近而形成的规则的聚集结构。

结构域：指在1条肽链内折叠成的局部结构紧密的区域。

组成四级结构的多肽链称为蛋白质的亚基，多个亚基组成的蛋白质为寡聚蛋白质1 维持蛋白质分子构象的作用力，主要包括氢键、疏水性相互作用、范德华引力、离子键和二硫键。

2 二级结构主要包括下面几种基本类型 (一) α—螺旋 (二)β折叠(三)转角 (四) β突起 (五)卷曲 (六)无序结构3 β折叠有两种类型，1种是平行式，1种是反平行式。

反平行折叠在能量上更稳定。

4 转角主要分两类：β转角和γ转角。

转角结构通常负责各种二级结构单元之间的连接作用。

5 常见的3种超二级结构单元为：αα ββ，βαβ。

6 结构域不仅仅是折叠单位和有一定功能的结构单位，还是一个遗传单位7结构域可以分为4种类型：反平行α，平行α/β，反平行β，不规则的小结构1、多肽链的折叠过程天然蛋白质是多肽链合成后经折叠而形成的热力学上稳定的构象。

多肽链的折叠是一自发过程..人们现已提出了一些多肽链的折叠模型,大致可以分为二类。

一种模型认为多肽链的折叠是逐步进行的，先形成一种稳定的二级结构作为核心，然后二级结构的氨基酸侧链进一步发生交互作用，扩大成天然三维结构；另一种模型提出，多肽链可能由于其疏水侧链的疏水交互作用而突然自发折叠，形成一种含二级结构的紧密状态，最后调整成天然结构。

这两种模型看来不是排斥的，有些多肽链的折叠可能以其中之一为主，有些多肽链的折叠兼而有之。

在这两种情况下，超二级结构的形成都可能起着导引作用，弱键则做最后的热力学上的调整。

蛋白质的三级结构名词解释蛋白质的三级结构是指在蛋白质的二级结构（α-螺旋，β-折叠或未规则结构）基础上，通过多个局部区域的相互作用而形成的三维空间结构。

蛋白质的三级结构决定了蛋白质的功能和活性。

蛋白质的三级结构可以分为两个主要类别：球状和纤维状。

球状蛋白质由折叠起来的多个结构域组成，这些结构域之间通过氢键、离子键、疏水作用力等相互作用力相互连接。

球状蛋白质通常具有特定的空间构型，比如核心-外壳结构，其中核心由折叠起来的区域组成，外壳由未折叠的区域组成。

纤维状蛋白质则由重复单元组成，这些单元沿着一条线性的轴向排列，并通过相互交织或其他相互作用力进行连接。

蛋白质的三级结构由多种相互作用力维持。

其中最重要的是氢键，这是电负性较高的原子与氢原子之间的相互作用力。

氢键在蛋白质中起到了举足轻重的作用，不仅可以稳定蛋白质的结构，还可以提供结构上的变化和灵活性。

除了氢键，离子键也在蛋白质的三级结构中发挥着重要的作用。

离子键是指带正电荷的氨基酸残基与带负电荷的氨基酸残基之间的相互作用力。

这些离子键可以强化蛋白质的稳定性，并促使蛋白质折叠成具有特定结构的形态。

另外，疏水作用是蛋白质三级结构中一个重要的相互作用力。

疏水作用是指亲水性氨基酸残基集中在蛋白质内部，而疏水性氨基酸残基则聚集在蛋白质的表面。

这种分布方式可以降低蛋白质与水相互作用的表面积，从而提高蛋白质的稳定性。

蛋白质三级结构的形成对于蛋白质的功能至关重要。

蛋白质的功能主要体现在其与其他分子的相互作用中，如与配体的结合、酶活性的发挥等。

蛋白质的三级结构所具有的空间构型能够提供特异性结合位点，从而实现与相关配体的结合。

同时，蛋白质的三级结构还可以很好地保护蛋白质的活性位点，确保其在适当的条件下正常发挥生物学功能。

总而言之，蛋白质的三级结构是蛋白质分子构型的最高级别，它由多个局部区域之间的相互作用力所决定。

这种结构不仅决定了蛋白质的稳定性和结构功能，也对蛋白质的生物学活性起到了关键作用。

氢键是维持蛋白质二级结构的化学键
氢键是一种弱化学键，不是用来维持蛋白质的二级结构的化学键。

蛋白质的二级结构是通过氨基酸之间的肽键形成的。

蛋白质的二级结构主要包括α-螺旋和β-折叠。

α-螺旋由多个氨基酸的多肽链形成，其中氨基酸之间通过肽键相连接，而不是通过氢键。

β-折叠则是由不同肽链或同一肽链上的氨基酸残基之间的氢键相互作用形成的。

氢键在蛋白质的三级结构中发挥重要作用。

三级结构是由蛋白质分子中不同区域的氨基酸残基之间的相互作用所决定的。

其中，氢键可以促进蛋白质的稳定性和空间结构的形成，但不是维持蛋白质的二级结构的化学键。

需要注意的是，蛋白质的结构和稳定性是由多种相互作用力共同维持的，其中包括氢键、静电相互作用、范德华力等。

这些相互作用力共同作用，使蛋白质能够形成特定的二级、三级和四级结构，并具有其特定的功能。

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《生物化学》思考题蛋白质一、名词：氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病;别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端;AA殘基；二、简答题1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。

2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力;一级结构中的化学键有肽键和二硫键。

3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理；答:一是水化层,蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层,使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离,不致相互凝集沉淀4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1)胃蛋白酶（pI 1。

0),在pH 5。

0;（2)血清清蛋白(pI 4.9)，在pH 6.0；（3）α-脂蛋白(pI 5.8），在pH 5.0和pH 9。

0；答：（1)胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5。

0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4。

9＜环境pH 6。

0,带负电荷,向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动;α—脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9。

0，带负电荷，向正极移动。

三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别?答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。

变性的本质:分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。

蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强,对酶的作用敏感，易被水解.蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。