下载文档原格式
生物化学名词解释生物化学：生物化学是用化学的原理和方法，从分子水平来研究生物体的化学组成，及其在体内的代谢转变规律从而阐明生命现象本质的一门科学。
糖类化合物：多羟基醛或多羟基酮或其衍生物。
差向异构体：仅一个手性碳原子构型不同的非对映异构体。
旋光异构体：由于不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏振面发生不同影响所产生的异构体。
αβ异头物：异头碳的羟基与最末的羟甲基是反式的异构体称α-异头物，具有相同取向的称β-异头物。
单糖：简单的多羟基醛或酮的化合物。
成脎反应：单糖的醛基或酮基与苯肼作用生成糖脎。
寡糖：由少数几个单糖通过糖苷键连接起来的缩醛衍生物。
多糖：由10个以上单糖单位构成的糖类物质。
血糖：是血液中的糖份，绝大多数为葡萄糖。
糖原：动物体内的储存多糖，相当于植物体内的淀粉。
脂质：脂肪酸与醇脱水反应形成的酯及其衍生物。
反式脂肪酸：不饱和的有机羧酸存在顺式和反式。
皂化值：完全皂化1g油脂所需KOH的毫克数。
碘值：100g油脂卤化时所能吸收的碘的克数，表示油脂的不饱和程度。
抗氧化剂：具有还原性、能抑制靶分子自动氧化的物质。
兼性离子：同时带有正电荷和负电荷的离子。
等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH。
层析：基于不同物质在流动相和固定相之间的分配系数不同而将混合组分分离的技术。
蒽酮反应：蒽酮可以与游离的已糖或多糖中的已糖基、戊糖基及已糖醛酸起反应，反应后溶液呈蓝绿色，在620nm处有最大吸收。
谷胱甘肽：由L-谷氨酸、L-半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。
简单蛋白：仅由氨基酸组成。
结（缀）合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。
蛋白质一级结构：以肽键连接而成的肽链中氨基酸的排列顺序。
蛋白质二级结构：肽链主链骨架原子的相对空间位置。
蛋白质超二级结构：若干相邻的二级结构单元按照一定规律有规则地组合在一起，彼此相互作用，形成在空间构象上可彼此区别的二级结构组合单位。
结构域：二级、超二级结构基础上形成的介于超二级结构和三级结构之间的局部折叠区，是一个特定区域。
糖苷键（glycosidic bond）：一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键，常见的糖苷键有O－糖苷键和N－糖苷键。
必需脂肪酸（ossential fatty acids）：维持哺乳动物正常生长所需的，而动物又不能合成的脂肪酸，例如亚油酸和亚麻酸。
DNA双螺旋（DNA double helix）：一种核酸的构象，在该构象中，两条反向平行的多核苷酸链围绕彼此缠绕形成一个右手的双螺旋结构。
碱基位于双螺旋内侧，磷酸与糖基在外侧，通过磷酸二酯键相连，形成核酸的骨架。
碱基平面与假想的中心轴垂直，糖环平面则与轴平行。
两条链皆为右手螺旋。
双螺旋的直径为2nm，碱基堆积距离为0．34nm，两核苷酸之间的夹角是36°，每对螺旋由10对碱基组成，碱基按A－T， G－C配对互补，彼此以氢键相连系。
维持DNA 双螺旋结构稳定的力主要是碱基堆积力。
双螺旋表面有两条宽窄、深浅不一的一个大沟和一个小沟。
大沟（major groove）和小沟（minor groove）：绕B－DNA双螺旋表面上出现的螺旋槽（沟），宽的沟称之大沟，窄沟称之小沟。
大沟、小沟都是由于碱基对堆积和糖－磷酸骨架扭转造成的。
拓扑异构酶（topoisomerase）：通过切断DNA的一条或两条链中的磷酸二酯键，然后重新缠绕和封口来改变DNA连环数的酶。
拓扑异构酶I通过切断DNA中的一条链减少负超螺旋，增加一个连环数；而拓扑异构酶II切断DNA的两条链增加负超螺旋，减少2 个连环数。
某些拓扑异构酶II也称之DNA促旋酶。
退火（annealing）：即DNA由单链复性变成双链结构的过程。
来源相同的DNA单链经退火后完全恢复双链结构，同源DNA之间、DNA和RNA之间退火后形成杂交分子。
柠檬酸循环（citric acid cycle）：也称之三羧酸循环（tricarboxylic acid cycle），Krebs 循环（Krebs cycle）。
转氨基作用：氨基在化合物之间的转移过程。
如许多氨基酸氧化脱氨时，氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。
酸中毒：内分泌科疾病，体内血液和组织中酸性物质的堆积，其本质是血液中氢离子浓度上升、PH值下降。
双缩脲反应：指具有两个或两个以上肽键的化合物在碱性条件下与Cu2+反应,生成红紫色的络合物。
摩尔消光系数：也称摩尔吸光系数，是指浓度为1摩尔/升时的吸光系数,ε表示。
单色光：单一频率（或波长）的光。
不能产生色散。
同工酶：来源于同一种系、机体或细胞的同一种酶具有不同的形式，可催化相同化学反应。
速率法：在酶反应的最适条件下，连续检测不同反应时间内底物和产物含量的变化，从而计算酶反应的初速度，即酶活性的高低。
二点法：即酶和底物反应一段时间，再测定底物消耗量和产物生成量。
系统误差：在重复性条件下，对同一被测量进行无限多次测量所得结果的平均值与被测量的真值之差。
临床生物化学：是化学、生物化学与临床医学的结合，已经发展成为一门成熟的独立学科。
酸碱平衡：组织细胞在代谢过程中不断产生酸性和碱性物质；还有一定数量的酸性和碱性物质随食特刊入体内。
机体可通过一系列的调节作用，最后将多余的酸性或碱性物质排出体外异常血红蛋白：指血红蛋白分子的化学结构或生物合成的异常，是由于异常的基因型而产生的，往往导致溶血性贫血等临床症状误差：测量值与真值之差异称为误差内环境：细胞在体内直接所处的环境即细胞外液。
是细胞直接进行新陈代谢的场所，是细胞直接生活的环境。
激素：由内分泌腺或内分泌细胞分泌的高效生物活性物质，在体内作为信使传递信息，对机体生理过程起调节作用的物质肿瘤标志物：由肿瘤组织自身产生，可反映肿瘤存在和生长的一类生化物质。
酶单位：指在25℃、最适条件下，1min内能引起1μmol底物发生反应的酶量。
以U表示。
糖耐量：人体对葡萄糖的耐受能力非蛋白氮：血浆中除蛋白以外的含氮物质总称，主要包括尿素、尿酸、肌酸、肌酐、多肽、氨基酸、氨和胆红素等物质肾性糖尿：是指在血糖浓度正常或低于正常肾糖阈的情况下，由于近端肾小管重吸收葡萄糖功能减低所引起的糖尿的疾病质量控制：为达到质量要求所采取的作业技术和活动决定性方法：准确度最高，系统误差最小，经过详细研究未发现产生误差原因，其测定结果与真值最为接近.参考方法：指准确度与精密度已经被充分证实，且经公认的权威机构颁布的方法。
重组修复:通过复制后的同源DAN单链之间交换使双链中一条单链上对应损伤的空隙得以修复的方式.合成代谢：从生物体外吸取养料，通过一系列生化反应转变成自己的物质，此过程消耗能量。
又叫同化作用。
分解代谢：将体内原有组分经一系列生化反应分解成不能利用的物质而排出体外，此过程产生能量。
又叫异化作用.生物能学:研究发生在活细胞内的能量转换的定量关系以及支撑这些转换的化学过程的性质.糖酵解：糖酵解途径指糖原或葡萄糖分子分解至生成丙酮酸的阶段，是体内糖代谢最主要途径。
糖异生作用：非糖物质（糖的异生作用的前体，如丙酮酸、乳酸、氨基酸等）转变为葡萄糖的过程。
发酵：葡萄糖在无氧条件下转变成酒精或乳酸的过程。
厌氧有机体把糖酵解生成NADH中的氢交给丙酮酸脱羧后的产物乙醛，使之生成乙醇的过程称之为酒精发酵。
如果将氢交给病酮酸丙生成乳酸则叫乳酸发酵。
巴斯德效应：在厌氧条件下,向高速发酵的培养基中通入氧气,则葡萄糖消耗减少,抑制发酵产物积累的现象称为巴斯德效应。
即呼吸抑制发酵的作用。
底物/无效循环：一对催化两个途径的中间代谢物之间循环的方向相反、代谢上不可逆的反应。
有时该循环通过ATP的水解导致热能的释放。
底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子内部能量重新分布产生高能磷酸键（或高能硫酯键），由此高能键提供能量使ADP（或GDP）磷酸化生成A TP（或GTP）的过程称为底物水平磷酸化。
此过程与呼吸链的作用无关，以底物水平磷酸化方式只产生少量A TP。
生物氧化:糖、脂、蛋白质等有机物质在细胞中经过一系列的氧化分解，最终生成CO2和H2O等小分子物质并释放出化学能的总过程称为生物氧化。
柠檬酸循环：发生在线粒体基质内，经由一系列脱氢及脱羧反应将乙酰-CoA最终氧化成CO2 的单向循环途径。
回补反应：酶催化的，补充柠檬酸循环中间代谢物供给的反应，例如由丙酮酸羧化酶生成草酰乙酸的反应。
乙醛酸循环：植物细胞内脂肪酸氧化分解为乙酰CoA之后，在乙醛酸体(glyoxysome)内生成琥珀酸、乙醛酸和苹果酸；此琥珀酸可用于糖的合成，该过程称为乙醛酸循环戊糖磷酸途径:6-磷酸-葡萄糖转变成CO2和5-磷酸核酮糖的过程,也称HMS.高能化合物:指体内氧化分解中，一些化合物通过能量转移得到了部分能量，把这类储存了较高能量的化合物，如三磷酸腺苷（ATP),磷酸肌酸,称为高能化合物生物氧化：有机分子在体内氧化分解成CO2和H2O并释放出能量的过程。
生化名词解释第一章1.一级结构：在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。
是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
2.二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
3.三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
4.四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
5.超二级结构：在许多蛋白质分子中，可由2个或2个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合称为超二级结构。
6.模体：蛋白质中具有特定功能的或作为一个独立结构一部分的相邻的二级结构的聚合体。
7.分子伴侣（molecular chaperon）：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构的蛋白质。
8.肽单元（peptide unit）：参与肽键的6个原子（Cα1、C、O、N、H、Cα2）位于同一平面构成。
9.结构域（domain）指的是分子量大的蛋白质折叠成的结构紧密、稳定的区域，可以各行其功能。
10.蛋白质变性（protein denaturation）：在物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质变性。
第二章11.核酸：是以核苷酸为基本组成单位的生物信息大分子，具有复杂的结构和重要的生物学功能。
可分为脱氧核糖核酸和核糖核酸。
12.核酸杂交（nucleic acid hybridization）：具有互补碱基序列的DNA或RNA分子，通过碱基对之间氢键形成稳定的双链结构，包括DNA和DNA的双链，RNA和RNA的双链，DNA和RNA 的双链。
13.核小体（nucleosome）：是染色质的基本组成单位，由DNA和H1、H2A，H2B，H3和H4等5种组蛋白共同构成。
Phototroph：光能自养生物：这是植物和一些带有色素的自养细菌如绿S细菌的类型，它们以无机的CO2为C源，以光能为能量来源，从而合成自身的有机物。
Chemotroph:化能自养生物：能氧化某种无机物并利用所产生的化学能还原二氧化碳和生成有机碳化物的一类微生物。
Metabolism:新陈代谢：生物体与外界环境之间的物质和能量交换以及生物体内物质和能量的转变过程叫做新陈代谢。
新陈代谢是生物体内全部有序化学变化的总称。
它包括物质代谢和能量代谢两个方面。
Catabolism:分解代谢：指机体将来自环境或细胞自己储存的有机营养物质分子（如糖类、脂类、蛋白质等），通过一步步反应降解成较小的、简单的终产物（如二氧化碳、乳酸、氨等）的过程，又称异化作用。
Anabolism: 合成代谢:又称同化作用或生物合成，是从小的前体或构件分子（如氨基酸和核苷酸）合成较大的分子（如蛋白质和核酸）的过程Coupled reaction: 耦合反应:体系若存在两个或两个以上反应，（a）、（b）、…，其中反应（a）单独存在时不能自动进行；若反应（a）至少有一个产物是反应（b）的反应物，并且（b）的存在使得反应（a）可以进行，这种现象叫做反应的耦合，所发生的反应即所谓的耦合反应。
Phosphoryl transfer potential: 磷酰转移势:Activated carrier:活化载体：Oxidation phosphorylation: 氧化磷酸化:是指在生物氧化中伴随着ATP生成的作用。
有代谢物连接的磷酸化和呼吸链连接的磷酸化两种类型。
Ligation reaction: 连接反应Ligation : 在双螺旋DNA单链上，连接缺口处两个相邻碱基形成磷酸二脂键(也可用于连接RNA 平末端连接)。
Oxidation-reduction reaction: 氧化还原反应(oxidation-reduction reaction, 也作redox reaction)是在反应前后元素的化合价具有相应的升降变化的化学反应。
第一章1、等电点（isoelectric point）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2、肽（peptide）：是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
3、肽键(peptide bond)：是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成的化学键。
4、氨基酸的理化性质：氨基酸具有两性解离的性质；含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收的性质。
5、蛋白质（protein）：是由许多氨基酸(amino acids)通过肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物,是生命的物质基础。
6、蛋白质的理化性质：两性解离性质；胶体的性质；蛋白质空间结构破坏而引起变形；蛋白质的紫外线吸收的性质；蛋白质的呈色反应（茚三酮反应，双缩脲反应）7、肽单元：参与肽键的6个原子Cα1,C、O、N、H、Cα2位于同一平面，此同一平面上的6个原子构成肽单元。
8、模体：是蛋白子分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。
一个模体有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。
9、结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能。
结构域是在三级结构层次上的独立功能区。
10、蛋白质的一级结构：蛋白质分子从N-端至C-端所有氨基酸的排列顺序，并且包括二硫键的位置。
11、蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。
12、蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
三级结构是在二级结构的基础上形成的进一步卷曲或折叠的状态。
13、蛋白质的四级结构：是指蛋白质分子中各个亚基之间的空间排布及亚基亚基接触部位的布局和相互作用。
14、蛋白质变性：在一些理化因素的作用下，蛋白质的特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失。
名词概念1.营养必需氨基酸：指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。
2.两性解离：氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以分子形式存在，而是离解成两性离子。
在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。
3.等电点（p I）：当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0，这一pH值即为氨基酸的等电点。
4.熔解温度（T m）：将引起DNA变性的温度称为“熔点”或解链温度。
5.米氏常数（K m）：等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
6.增色效应：核酸变性后，由于双螺旋解体，碱基堆积已不存在，藏于螺旋内部的碱基暴露出来，这样就使得变性后的DNA对260nm紫外光的吸光率比变性前明显升高的现象。
7.减色效应：变性的核酸复性后，其溶液的A260值减小，最多可减小至变性前的A260值的现象。
8.分子杂交：热变性的DNA单链，在复性时并不一定与同源DNA互补链形成双螺旋结构，它也可以与在某些区域有互补序列的异源DNA单链形成双螺旋结构。
9.酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合并催化底物发生化学反应的部位（小区）。
10.酸碱催化：指在酶促反应中组成酶活性中心的极性基团（功能基团），可作为酸或碱通过瞬间向底物提供质子或从底物分子抽取质子，相互作用而形成过渡态复合物，使活化能降低，加速反应进行。
11.亲核催化：指酶分子中具有非共用电子对的亲核基团攻击底物分子中具有部分正电性的原子，并与之作用形成共价键而产生不稳定的过渡态中间物，活化能降低。
12.亲电催化：指酶蛋白中的亲电基团攻击底物分子中富含电子或带部分负电荷的原子而形成过渡态中间物。
13.共价催化：指酶活性中心处的极性基团，在催化底物发生反应的过程中，首先以共价键与底物结合，生成一个活性很高的共价型的中间产物，此中间产物很容易向着最终产物的方向变化，故反应所需的活化能大大降低，反应速度明显加快。
模体——是具有特殊功能的超二级结构，蛋白质变性——在某些理化因素的作用下，蛋白质中维系其空间结构的次级键（甚至二硫键）断裂，使其空间结构遭受破坏，造成其理化性质的改变和生物活性的丧失。
蛋白质的等电点——在某一pH溶液中，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性蛋白质一级结构：氨基酸数目及排列顺序及共价连接二级：多肽链骨架中原子的局部空间排列不涉及氨基酸残基侧链的构象三级：具有二级结构的蛋白质的一条多肽链再进一步盘曲或折叠形成的具有一定规律的三维空间结构四级：各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用核小体——染色体的基本组成单位，由组蛋白和DNA所构成。
DNA变性——DNA受到某些理化因素，DNA双链互补碱基对之间的氢键和相邻碱基之间的堆积力受到破坏，DNA解开成单链，逐步形成无规则线团构象的过程。
增色效应——将DNA的稀盐溶液加热到80~100℃,时，双螺旋结构即发生解体，两条链分开，形成无规线团，理化性质改变→260nm区紫外吸光度值升高的现象，由双螺旋内侧的碱基发色基团因变性而暴露所引起。
复性——变性的DNA去除变性因素后在适当条件下，两条互补链可重新结合恢复天然的双螺旋结构。
退火——热变性的DNA经缓慢冷却后复性的过程。
Tm值——加热变性使DNA分子的双螺旋结构破坏一半时的温度称为DNA的熔点或熔解温度，用Tm表示。
同工酶——指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质、免疫学性质不同的一组酶。
是长期进化过程中基因分化的产物。
变构酶——亦称别构酶，其酶分子活性中心外的某一部位可以与体内一些代谢物可逆地结合，使酶发生变构而改变其催化活性（变构调节）。
酶的活性中心——酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位。
酶原——指有些酶在细胞合成或初分泌时，或在其发挥催化功能前尚无活性的酶的前体。
酶原激活——指在一定条件下，无催化活性的酶原向有催化活性的酶的转变过程。
其实质是酶活性中心的形成或暴露的过程。
蛋白质变性：在一些理化因素作用下，蛋白质分子空间结构破坏（但不涉及蛋白质分子一级结构的破坏），从而引起蛋白质理化性质改变、生物活性丧失的过程。
核酸分子杂交：将不同来源的DNA经热变性后，降温，使其复性，在复性时，异源的DNA 单键之间具有一定的互补序列，它们就可以结合形成杂交的DNA分子，DNA与互补的RNA之间也能形成杂交分子。
形成这些杂交分子的过程，统称为核酸分子杂交。
酶的活性中心：由于多肽链的折叠、盘曲形成高级结构后，它们彼此靠近，从而形成一个具有特定空间结构的区域，这个能与特定底物结合，并将底物转变为产物的区域称为酶的活性中心。
酶原：有些酶在细胞内合成或初分泌时，并没有催化活性，这种没有酶化活性的前体称为酶原。
同工酶：指催化相同化学反应，但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫学特征等方面都存在明显差异的一组酶。
糖酵解：指葡萄糖或糖原在无氧或缺氧的条件下，分解生成乳酸和少量ATP的过程。
糖的有氧氧化：指葡萄糖或糖原在有氧条件下，彻底氧化分解生成CO2和H2O并产生大量ATP的过程。
糖异生：非糖物质在肝脏转变成葡萄糖的具体反应过程。
血糖：血液中的葡萄糖。
血脂：血浆中所含的脂类，主要包括甘油三酯、磷脂、胆固醇、胆固醇脂及游离脂酸等。
酮体：乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮统称为酮体。
酮血症：肝内酮体的生成量超过肝外组织的利用能力时，可使血中酮体升高称为酮血症。
生物氧化：即物质在物体内进行氧化，主要是糖、脂肪蛋白质等在体内氧化分解生成CO2和H2O，并逐步释放能量的过程。
呼吸链：在线粒体内的生物氧化体系中，代谢物脱下的成对氢原子（2H），通过线粒体内膜上的一系列酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，并伴随能量释放。
此过程与细胞摄取氧的呼吸过程有关，故称为呼吸链。
氧化磷酸化：在物质氧化分解代谢过程中，代谢物脱下的氢经呼吸链纯笛氧化生成H2O 的同时，偶联ADP的磷酸化生成ATP，此过程称为氧化磷酸化。
一．基本名词 1.单试剂:只有R1试剂,如:Ca,Mg,ALB,TP,当样本加入到试剂中时，即刻开始反应。
2.双试剂：有Ｒ1,R2配套两种试剂，样本首先加入到试剂１中参与反应，育温后再加入R2,再同
反应来达到检测的目的。通常Ｒ1与样品反应达到去除干扰或为加入Ｒ2后的进一步反应做准备的目的。 3加样模式：不同的仪器有不同的加样方式：
3.1双试剂加样模式:R1加入后，加入样品（S），开始为下一步加入R2后的反应作准备，再经 一定的时间后，加入R2，开始进行检测所需要的反应。 3.2单试剂加样模式: 先加入R1，再加入R2，经过一定的时间再加入样品，再进行检测反应。 4．单试剂与双试剂的界限：在某些双试剂,由于各试剂成份及所参与反应的目的的不同,有的双试
剂可以事先混成单试剂,但有的双试剂只能用双试剂通道来做。如：
4.1 R1用来去干扰的目的:R1试剂用来清除血清中的干扰物，防止R2与血清中的干扰物反应。
如化学氧化法的TBIL，DBIL，CR（酶），LDL-C等。
4.2 单试剂不稳定：R1,R2中的成份相互影响发生反应,使试剂中色源提前反应,引起起始吸光度及
吸光度变化率的改变等。（CHE,GGT）
4.3仪器自身特点：同时试剂的应用也要考虑到检测仪器的特点，因为有的仪器（如半自动，手工）
它没有双试剂的加样模式，那它只能用单试剂来做，一般双试剂加样模式的仪器也可以单试剂加样来做，但是单试剂加样的仪器就不一定能做那些只能双试剂模式的检测。
5.标准品：实际上是一个或几个已知浓度的样本，它在检测中作为一个或几个参照物，使以后的所
有的检测都与之比校，以此来得到其它样本的浓度。
6.标准品的定义：
6.1国际标准品 由WHO或相应组织标定的，用肯定的、公认的、准确的物理或化学方法测定的定
值材料。
6.2国际生物学活性标准品 根据生物学反应由WHO或相应组织标定的国际活性单位的材料。
6.3参考标准血清 国家标准化组织根据国际标准化生产的法定材料。标准品明确赋值，通过校正
后，得到较为规范的标准曲线，以此得到代表检测样品浓度与该样品吸光度之间的函数关系。
7标准品稳定性的重要性：标准品作为其它样品检测的标准，必须保持它的准确性和稳定性，一
旦标准出现问题，后果很严重。在保存一定时间后，如果标准品的实际浓度降低了，那么定标（校准）后检测样品时该测值就会偏高，反之，如果标准品实际浓度变高了，那么测定值就会偏低。所以标准品在运输，储存过程中一定要慎重，以免其变质。
8质控品：质控血清是已有靶值的血清，并且对它的测定有一定允许的偏差，在每次的常规检验中
加入一份或数份，通过所得结果来了解本次检验的情况。质控血清检验的结果如能控制其误差在一定范围内，就说明该检验没有发生不允许的误差。如果出现超过允许误差范围的异常结果，提示该检验不合格，应寻找原因，纠正后，重检待测标本。因此质控血清在质控工作中起重要作用。同样质控品必须要与试剂的体系一致，如果两种方法学或者两个体系的试剂之间的质控就不一定能够做到相互符合。所以试剂与质控必须一致使用。 9实时反应曲线：在自动生化分析仪一定周期的监测下，通过时间与相对应的吸光度值之间的轨迹，
描绘得到的曲线。通过实时反应曲线真实地反应了试剂与样品反应的程度。
10标准曲线：在标准品定标的反应中，标准曲线就是在线性范围内,标准品吸光度与浓度成比例的
一条线，多点定标常为曲线，一点定标为一直线。它们作为以后样本检测的一种规范。
11标准曲线与实时反应曲线的关系：标准曲线是针对标准品浓度与吸光度之间的关系而言的，
表示该反应的函数关系式，所有的样品反应都要依据这个关系。而实时反应曲线是对每一个样品来说的，只表示该样品反应的程度，只是吸光度与时间的一种关系。
一般对一个新的试剂来说，总是先做标准品定标（校准），再进行相应的样品检测。 11多点定标和一点定标：通过多个浓度有一定梯度的标准液来定标（校准），规范出标准曲线的
一定的趋势，以此来得到浓度与吸光度的函数。多点定标大多用于非线性校准，得到的标准曲线一般为二次函数的抛物线类型。只用一个标准品来定标，得到的函数为Y（浓度）=AX(吸光度)+B，是一条简单的直线。
13测试量(Test): 通常在生化分析仪上对病人检测所用的试剂的用量很小,一般总共为240-350ul
左右,所以根据一盒试剂来说(大约有150-300mL),就可以换算成多少的测试量。同样可以来说明它有每mL可以做多少的人份，一盒可以做多少的Test,或者多少人份。
14灵敏度1）为试剂检出被检物质的最低量的能力；
2）临床应用的灵敏度用疾病患者试验阳性的百分率表示 15特异性 指试剂正确检定不存在的被检物质的能力（无假阳性），以无病者试验阴性的百分率表示。
16特异性与灵敏度的评价方法：对试剂进行灵敏度与特异性评价，首先需要收集有关的病人血
清，然后用公认的检测该项标志物最可靠的试剂进行测定，以确定其为阳性或阴性。通过对照得到试剂灵敏度与特异性的指标。
公认方法测定 合计 ＋ －
受检试剂结果 + a b b - c d d 合计 a+c b+d b+d
表中a为真阳性，b为假阳性，c为假阴性，d为真阴性。 被评价试剂的各项性能指标按以下分式计算： 灵敏度(%)=a/(a+c)×100% 特异性(%)=b/(b+d)×100% 符合率(%)=(a+d)/(a+b+c+d) ×100% 一般认为灵敏度或特异性>90%为良好。符合率是综合灵敏度和特异性的指标
17准确度：是指测定结果与真值（或靶值）接近的程度。准确度不能以数字表示，往往用不准确度
来衡量。测定结果与靶值的偏离程度称为偏差，它表示该项检验的不准确度。 绝对偏差=检验的均值-真值（或靶值） 相对偏差=绝对偏差真值÷（或靶值）×100%
18精密度：是指对同一样本重复测定时，每次测定结果与平均值的接近程度，即重复测定值之间
的符合程度。
19稳定性 试剂在规定条件下能储存的时间，一般采用破坏性试验即将试剂存放于37℃保存，定期
测定其灵敏度，特异性和精密度等指标，直到其质量指标开始下降为止，通常认为37℃每稳定一天相当于4-10℃保存一个半月。
20开盖稳定性特例： 20.1 CO2: 试剂在开盖情况下，空气中CO2会进入试剂中与试剂发生反应，与试剂中NADH反应，
便使空白吸光度达不到特定的要求，引起检测能力的降低。使得测定值偏低。 20.2 ALP，CR（苦）,Mg, HBDH, BUN, 开盖后试剂的PH会因为空气中CO2的进入，发生改变，
也会引起测定值的偏差。
21.线性范围；试剂在检测样品时，测定值落在此范围内时测值在一定的（可以允许的误码差范围
内）,超过该区间时,则准确度将无法保证，测定值发生较大的偏差。所以线性范围也是试剂优良与否的评价之一。
22.安全性：指试剂对操作者和环境安全无害无传染性。
23.经济性：试剂在同等质量条件下通过大规模生产或技术进步降低成本而市场价格比较合理。
24.干扰：血清中某些成份与要求被测定的物质结构相仿，化学性质相似，或者同样可以与试剂成份
发生反应，使检测过程中产生意外的变化，产生误差。如脂血干扰，溶血干扰，脂浊干扰，黄疸干扰。此类为血清对试剂的干扰。同时也会发生不同的试剂之间的干扰。
24.1 TBA与胆酸钠：在一些常规的试剂中，如TG，TCH，GSP中其成份通常含有胆酸钠，如果反
应杯没有清洗干净，残留的胆酸钠就会与TBA试剂反生反应，与血清中的TBA相比，使检测的值发生异常的偏高。
24.2 TP与铜：在TP试剂中有铜离子的存在，同样要是没有清洗干净反应杯的话，残留的铜离子
就会与ＣＵ试剂反应，也使测定的值发生偏高。
24.3 ALP与锌：在ALP试剂中有锌离子的存在，同样要是反应杯没有清洗干净，残留的锌离子就
会与锌试剂反应，也使测定的值发生偏高。
24.4 TBIL的强氧化与一些酶试剂：化学氧化法的胆红素，其中有氧化力较强的氧化剂，在通道
中如果清冼不完，就会有残余留在反应杯上，如果一些酶试剂在此杯进行下一次检测，残余的氧化剂就会对这些项目发生干扰。如TG，TCH，CR，UA等。
24.5 介质效应 25交叉污染：某些试剂成份中的酸碱度不同，氧化还原能力各异，相互之间会有反应，而且在多
数情况下全自动生化分析仪通过自动蒸馏水一次冲洗不能解决反应杯内的试剂残余，因此会对下一次检测造成污染，使用全自动生化仪随机组合检测项目时，某些项目不能随心所欲、必须注意位置的特别设置。原则是将具相同反应原理放在一起，相同酸碱度反应放在一起；试剂内含有被测成份的和该项目相隔两个项目位置以上。
26参数设置：根据试剂本身特定的性质来监测，控制反应，最大限度的得到检测结果的准确性。
27参考值：以前叫正常值确良通过对该项目正常人群检测的临床数据来制定的，规定出正常人该项
目值的大致范围。由于许多因素（人种，地区，实验室仪器，方法学，各生产厂家的试剂等）都会影响到正常值的限定。所以建议各医院应根据本地区实际情况建立自己的参考值范围。
28速率法：在检测反应中，反应检测到的吸光度随时间的变化呈现出有固定梯度的升高或降低。对
低浓度的样品，它的吸光度随时间变化的慢，（速率低），而高浓度样品，它的吸光度随时间的快（速率高）。
29终点法：试剂与样品反应之前的吸光度在某一定的水平，开始反应后，在主波长下出现一个最大
的吸光度，得到一个较明显的吸光度的落差，所以通过标准品吸光度变化值可以限定其它样品的浓度。终点法中的反应时间是指开始反应后，试剂与反应物反应到达一定的稳定点，试剂与反应物不再反应，吸光度不再随时间的变化而发生改变，既到达了反应平衡。其间所要的时间就是反应时间。
30试剂空白：严格的试剂空白与正常测定的唯一区别就是其样品是水。而奥林巴斯生化仪由于是
先加R1再加样品然后再加R2，因此就能够把加了样品后的溶液本底也消除掉，这就是两点终点法，有时把这种含有样品但不含R2的溶液本底也叫试剂空白，试剂空白的意义 就在于消除试剂本底的干扰。试剂空白的吸光度就叫空白吸光度
31水空白：（杯空白）：以足量的纯水灌注比色杯而测得的OD
32空白速率：用速率法的试剂因为某些成份自己会发生较缓慢的变化,所以用水作样品时也会发生
吸光度的变化,所以用水作样品得到的试剂吸光度的变化率即空白速率.
33空白值：当水作为样品得到空白速率反应在浓度上就是空白值。
34 K因子：酶活性测定校准问题中有的主张不进行校准而采用固定K值，有的以为应该进行校准.
常用K值有以下几种： 34.1.理论K值：根据理论摩尔消光系数（ε）来计算，如NADH为6.22×103。 34.2.实测K值：由于仪器波长的精密及径宽度不同，而应根据实测ε值来设定K值 34.3.厂家给的K值：厂家生产试剂盒说明书上提供的K值（有的厂家提供6.3×103） 34.4 校准K值：通过校准物直接校准得到的K值
