生化名词解释

生化名词解释：

1.蛋白质等电点：AA所带电荷为零时所处溶液的PH值。

2.肽键和肽链：一分子AA的羧基与另一分子AA的氨基脱水缩合形成的共价键结构即肽键。多个AA分子脱水缩合就形成肽链。

3.肽平面：组成肽腱的四个原子相邻的两个α碳原子处于同一平面上，为刚性平面结构。

4.一级结构：指组成蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序，不涉及肽链的空间排序。

5.二级结构：多肽链主链的局部空间结构，不考虑侧链的空间构象。

6.三级结构：指整个多肽链的空间结构，包括侧链在内的所有原子的空间排布，即蛋白质的三维结构。

7.四级结构：蛋白质由相同或不同的亚基以非共价键结合在一起，这种亚基间的组合方式即为蛋白质的四级结构。

8.超二级结构：相邻的二级结构单元组合在一起，相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，即超二级结构。

9.结构域：较大的球形蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，这些球状结构间以松散的肽链相连，这些球状构象即结构域。

10.蛋白质的变性与复性：当受到某些因素影响时，维系天然构象的次级键被破坏，蛋白质失去天然构象，导致生物活性丧失及相关物理、化学性质的改变的过程为变性。变性后蛋白质除去变性因素后，重新恢复天然构象和生物活性的过程称为蛋白质的复性。

11.分子病：由于遗传上的原因而造成蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。

12.盐析法：在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质胶体的稳定性使其析出。

13.别构效应：一个蛋白质与其配体结构后，蛋白质的空间构象发生变化，使它适用于功能的需要，这一类变化称为别构效应。

14.构型与构象

构象形式中，势能最低、最稳定的构象是优势对象。

15.DNA的复性与变性：在一定条件下，受到某些物理和化学作用。DNA的双螺旋结构破坏，氢键断裂，碱基有规律的堆积被破坏。双螺旋松散，双链分离成两条缠绕的无定形的多核苷酸单链的过程即变性。而变性的DNA在适当条件下，两条分开的互补单链重新形成双螺旋结构的过程为复性。

16.增色效应与减色效应：DNA变性时，双链解开成单链，碱基充分暴露，紫外吸收明显增加，即为增色效应。变性的DNA单链重新形成双螺旋结构时，碱基处于双螺旋的内部，紫外吸收降低的现象即减色效应。

17.分子杂交：具有碱基互补序列的不同来源的单链核酸分子，通过退火复性，碱基互补区段按照碱基互补原则结合在一起形成双链的过程即核酸的杂交。

18.核酸探针：带有标记物的已知序列的核酸片段，它能和与其互补的核酸序列杂交，形成双链，用于检测待测核酸样品中特定的基因序列。

19.回文结构：在DNA序列中，以某一中心为对称轴，其两侧的碱基对顺序正读和反读相同的双螺旋结构。

20.Tm值：增色效应达到一半时的温度，即DNA的解链温度。

21.Chargaff定律：生物体双链DNA碱基组成的规律：A=T,G=C；DNA碱基组成具有物种特异性，不同物种DNA碱基组成不同；同种生物不同组织的DNA碱基组成相同。

22.碱基配对：腺嘌呤与胸腺嘧啶以两个氢键配对相连，鸟嘌呤与胞嘧啶以三个氢键相连的严格的碱基配对关系。

23.拓扑异构酶：一类能够催化同一DNA分子在不同超螺旋状态之间转变的酶。

24.超螺旋DNA：双螺旋DNA通过自身轴的多次转动扭曲形成的螺旋的螺旋结构。

25.酶的活性中心：酶直接与底物结合并进行催化反应的部位。包括结合位点和催化位点两个位点。

26.酶原：处于无活性状态的酶的前身物质即酶原。

27.酶活力单位：1个酶活力单位是指特定条件下，1min内转化1μmol底物所需的酶量。（IU）

28.非竞争性抑制作用：抑制剂与底物机构不同，也不与酶的活性中心结合，但可以通过与游离酶作用或与ES复合物结合，使酶的催化活性降低的作用。

29.竞争性抑制作用：酶抑制剂与酶底物结构相似，可与底物竞争酶活性中心，从而抑制酶和底物结合成中间产物。

30.比活力：量度酶纯度。比活力=总活力单位/总蛋白mg数=U(或IU) /mg蛋白

31.诱导契合学说：酶的活性中心在结构上具柔性，底物接近活性中心时，可诱导酶蛋白构象发生变化，这样就使酶活性中心有关基团正确排列和定向，使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。

32.协同效应：指两种或两种以上的组分相加或调配在一起，所产生的作用大于各种组分单独应用时作用的总和。

33.多酶体系：指催化机体内的一些连续反应的酶互相联系在一起，形成的反应链体系。

34.维生素：维持生物正常生命活动不可缺少的一类微量小分子有机化合物。

35.辅酶和辅基：与酶蛋白结合比较松弛，很容易通过透析等物理方法除去的有机小分子称为辅酶；一类通过共价键与酶蛋白紧密结合，

不容易用透析的方法除去，称为辅基。

36.共价调节酶：可以通过其它酶对其多肽链上某些基团进行可逆的共价修饰，使其处于活性与非活性的互变状态，从而调节酶活性的酶。

37.固定化酶：将水溶性酶用物理或化学方法处理，固定于高分子支持物(或载体)上而成为不溶于水，但仍有酶活性的一种酶制剂形式，称固定化酶

39.激活剂和抑制剂：能提高酶活性的物质，称为酶的激活剂；使酶的必需基团或酶活性部位中基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶完全丧失活性的物质叫酶的抑制剂。

40.同工酶：在同一属中，催化活性相同而酶的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶。

41.米氏常数Km：当酶促反应速度达到最大反应速度的一半时的底物浓度。反映了酶与底物间亲和力的大小，Km越低，酶与底物的亲和力越大。

42.糖酵解：葡萄糖经1,6-二磷酸果糖和3-磷酸甘油酸转变为丙酮酸，同时产生一A TP的系列反应。

44.三羧酸循环：在有氧条件下，糖酵解产物丙酮酸氧化脱羧形成乙酰辅酶A，乙酰辅酶A通过一个循环彻底氧化为CO2，又称柠檬酸循环。

45.戊糖途径：葡萄糖氧化分解的一种方式。由于此途径是由6-磷酸葡萄糖（G－6－P）开始，故亦称为己糖磷酸旁路。葡萄糖直接氧化脱氢和脱羧，不必经过糖酵解和三羧酸循环，脱氢酶的辅酶不是NAD+而是NADP+，产生的NADPH作为还原力以供生物合成用，而不是传递给O2，无ATP的产生和消耗。

46.糖原：糖原是动物体内葡萄糖的有效贮存形式，在肝脏中由糖原合成酶合成。

47.乙醛酸循环

成，该过程称为乙醛酸循环(GAC)。

48.糖异生作用

49.生物氧化：糖类，脂肪，蛋白质等有机物在细胞中氧化分解成CO2和H2O并释放能量的过程。

50.氧化磷酸化：代谢物在生物氧化过程中释放的自由能用于合成A TP，这种氧化放能和ATP生成相偶联的过程即氧化磷酸化。

51.底物水平磷酸化：ADP从具有更高磷酸基团转移势的磷酸化合物中接受磷酸基团，生成A TP的过程。

52.能荷：高能磷酸键在总的腺苷酸库中所占的比例。

53.呼吸链：线粒体基质是呼吸底物氧化的场所，底物在这里氧化所产生的NADH和FADH2将质子和电子转移到内膜载体上，经过一系列氢载体和电子载体的传递，最后传递给O2和H2O。这种由载体组成的电子传递系统称电子传递链。

54.P/O：每对电子经电子传递链传递给氧原子所生成的A TP的数量。

56.α-氧化:每一次氧化经脂肪酸羧基端只失去一个C原子的脂肪酸氧化过程.

57.脂肪酸的β氧化：在一系列酶的作用下，脂肪酸在α，β碳原子之间断裂，产生一个二碳单位和比原来少了2个碳原子的脂肪酸的过程。

58.ω氧化：脂肪酸的末端甲基（ω端）经氧化转变成羟基，继而再氧化成羧基，从而形成α，ω-二羧酸的过程。

59.酮体：脂肪酸β-氧化过程产生的乙酰-CoA除进入TCA循环氧化分解，还可在人类和大多数哺乳动物的肝脏和肾脏细胞中形成的乙酰乙酸，D-β-羟丁酸和丙酮，这三者统称为酮体。

60.酰基载体蛋白：是一个小分子蛋白，它的辅基是磷酸泛酰硫基乙胺基团。在脂肪酸的合成中，脂肪酸合成的中间产物以共价键连接到其辅基的-SH上，形成脂酰-ACP，在脂肪酸合成中起运载作用。

61.必需脂肪酸：人类维持身体功能所必需的，但自身不能合成，需要从食物中获得的脂肪酸，如：亚油酸，α-亚麻酸。

62.酸中毒：体内血液和组织中酸性物质的堆积，其本质是血液中氢离子浓度上升、PH值下降。

63.类脂

64.联合脱氨基作用：转氨基作用和氧化脱氨基作用联合进行的脱氨基作用方式。

65.转氨基作用：在转氨酶的催化下，α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的酮基碳原子上，结果原来的α-氨基酸生成了相应的α-酮酸，原来的α-酮酸生成了相应的α-氨基酸。

66.必需AA:必需通过摄取食物获得的AA。对人体来说有8种必需氨基酸。

67.一碳单位

基、甲酰基及亚氨甲酰基等。能生成一碳单位的氨基酸有：丝氨酸、色氨酸、组氨酸、甘氨酸。另外蛋氨酸（