1 非极性氨基酸（疏水氨基酸）8种：丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）脯氨酸（Pro）苯丙氨酸（Phe）色氨酸（Trp）蛋氨酸（Met）极性氨基酸（亲水氨基酸）
2 极性不带电荷7种：甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln）
3 极性带正电（碱性氨基酸）3种：赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His）
4极性带负电（酸性氨基酸）2种：天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu）
5 脂肪族氨基酸：丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺
6 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸
7 杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸
8 杂环亚氨基酸：脯氨酸
9 由于一个晶体中分子的有序排列通常只有在分子单元相同的情况下才能形成，许多蛋白质都能结晶这一事实，强有力地证明，即使是非常大的蛋白质，也是有特定结构的不连续的化学实体。
10 稳定一个特定蛋白质结构的最重要的作用力是非共价相互作用。蛋白质行使功能经常伴有两种或更多结构形式的相互转变。
11 蛋白质中原子的空间排列叫做蛋白质的构象。蛋白质的可能构象包括任何无须破坏共价键而达成的结构状态。具有功能和折叠构象的任何一种蛋白质称为天然蛋白质。
12 弱相互作用力是稳定蛋白质构象的主要作用力，因为它们数
目众多。自由能最低的蛋白质构象（即最稳定的构象）就是弱相互作用力数目最多的一种构象。
13 蛋白质中基团是协同形成氢键的，一个氢键的形成有利于其他氢键的形成。
14 蛋白质结构模式规则：疏水残基主要包埋在蛋白质内部，远离水；蛋白质内氢键的数目达到最大值。肽键是刚性的平面。
15 蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子，蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。
一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。二级结构（α-螺旋、β-折叠）：蛋白质分子局区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。三级结构：蛋白质的二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的空间构象。四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链，以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构。
16 蛋白质中发现的α-螺旋都是右手螺旋，α-螺旋是α角蛋白中最主要的结构，它最佳地利用了内部的氢键。氨基酸序列影响α螺旋稳定性。脯氨酸和甘氨酸残基的存在阻碍α-螺旋的形成。
17 影响α-螺旋稳定性的因素：连续性的R基团带电的氨基酸残基之间的静电排斥（或吸引）；相邻的基团体积庞大；间隔三个或四个残基的氨基酸侧链之间的相互作用；脯氨酸和甘氨酸残基的存
在；螺旋节段末端的氨基酸残基与α-螺旋固有的电偶极的相互作用。
18 β构象使多肽链折叠成片状结构。锯齿状的多肽链并排排列，形成一系列的片层结构，这种排列叫β-折叠片。氢键在多肽链的相对节段间形成。β转角在蛋白质中普遍存在。有紧凑折叠结构的球蛋白中，在多肽链转向处的转角或突环上的氨基酸残基数几乎占了1／3，它们是连续出现的α-螺旋或β-构象的连接要素。特别普遍的是β-转角，它连接反平行β-折叠片的两个相邻节段的末端，这结构是一个包含四个氨基酸残基的180°的转角。甘氨酸和脯氨酸经常出现在β-转角中，这是因为甘氨酸小而灵活，而脯氨酸的亚氨基氮形成的肽键容易呈弯曲构象，这种形式特别有利于形成稳定的转角，但是，它们却很少出现在α-螺旋中。常见二级结构都有典型的键角和氨基酸成分。甘氨酸残基能够参与许多构象的形成。
19 蛋白质中所有原子的整体三维排列方式称为蛋白质的三级结构。二级结构则是指一级结构中相邻氨基酸残基的空间排列方式，三级结构涉及更大范围的氨基酸序列。
20 蛋白质分成两组：纤维蛋白，多肽链排列成长绳状或片层状，通常主要由一种二级结构组成，组成给脊椎动物提供支持、定形和保护作用的结构，α-角蛋白、胶原蛋白和丝心蛋白，纤维蛋白都不溶于水，这种性质由蛋白质内部和表面的高浓度疏水氨基酸残基所赋予；
球蛋白，多肽链折叠成球形，一条肽链或多条肽链的不同节段相互折叠，通常包含几种类型二级结构，许多酶（细胞色素C、溶菌酶、
核糖核酸酶）和调节蛋白、运输蛋白、运动蛋白、免疫球蛋白等。
纤维蛋白适合于结构性功能，α-角蛋白中稳定四级结构的是二硫键。胶原蛋白中超螺旋是向右手方向扭曲的，而每条α-链却是左手螺旋。随着年龄增加，胶原纤维共价交联累积，结缔组织的刚性和易脆性不断增加。
胶原蛋白带来独特螺旋结构的甘氨酸-X-脯氨酸的重复结构。丝心蛋白多肽链主要是β-构象，其整个结构是由每个β-折叠片中多肽链的所有肽键广泛参与形成的氢键和片层之间范德华力的最大化来稳定的。
肌红蛋白是一条序列已知的由153个氨基酸残基组成的肽链和一个铁原卟啉或血红素基团组成的。
21 超二级结构也叫模体，或简单地称为折叠。
由几百个以上氨基酸残基组成的多肽链通常折叠成两个或两个以上稳定的球状单元，称为结构域。
22 一系列的β-α-β环这样的排列使得β链排布形成一个桶状结构，产生了一个特别稳定、常见的模体，叫做α／β桶。蛋白质模体是蛋白质结构分类的基础。
23 四类蛋白质结构：全α、全β、α／β（α和β节段分散或交替出现）、α﹢β（α和β有某些程度的分离）。
24 一级结构序列极其相似或／和在结构和功能上也表现出相似的蛋白质，被认为属于同一个蛋白质家族。一个蛋白质家族通常存在明显的强的进化关系。珠蛋白家族中有许多不同的蛋白质，其结构和
序列都与肌红蛋白相似。
多亚基蛋白质也称多聚体。只有几个亚基的多聚体通常也叫寡聚体。大多数多聚体有相同的亚基或由不同的亚基组成的重复性的亚组织，通常对称排列，此种多聚体蛋白中的重复结构单元，无论是单个亚基还是一组亚基，都叫做原体。
血红蛋白有四条多肽链和四个血红素辅基，血红素辅基中的铁原子处于二价状态，其蛋白质部分叫做珠蛋白。寡聚体有旋转对称和螺旋对称。单个亚基可以绕着一个或多个旋转轴旋转从而与其他亚基重叠。螺旋对称的蛋白质趋向于形成更具开放末端的结构。
所有蛋白质在核糖体上都是以线性排列的氨基酸残基开始出现的。
蛋白质的结构已经进化到能在特定的细胞环境中行使其功能。
环境条件的改变会引起蛋白质结构或大或小的变化，三级结构改变到一定程度，就会导致其功能的丧失，此即为变性。变性的状态并不一定等同于蛋白质完全解折叠和构象的完全随机化。加热变性—氢键；有机溶剂、尿素、去污剂主要是通过破坏构成球蛋白稳定核心的疏水相互作用来起作用的；极端pH改变蛋白质的静电荷，造成静电排斥和一些氢键的破坏。
氨基酸序列决定蛋白质的三级结构。有些蛋白质的变性是可逆的，某些经过加热、极端pH或变性试剂变性的球蛋白，如果回到使其天然构象保持稳定的条件下，可以恢复其天然构象和生物活性，这个过程叫复性。
多肽链的迅速折叠是一个渐进的过程。由多肽链自发塌陷形成密实状态引发的折叠，并由非极性残基之间的疏水相互作用介导，此“疏水塌陷”产生的这种状态，可能有大量的二级结构，但是许多氨基酸侧链并没有完全固定，这种塌陷状态被称为熔球。
并非所有蛋白质都是自发折叠，有的需要特异蛋白质的促进。分子分子伴侣是与部分折叠或不正确折叠的多肽链相互作用的蛋白质。它有助于纠正折叠途径或提供正确折叠发生的微环境。分子伴侣包括两类型：第一是称为Hsp70的蛋白质家族第二是伴侣素。
许多蛋白质的折叠路径中都需要两个催化异构化反应的酶的参与：蛋白二硫键异构酶（PDI），催化二硫键的变换或位置的改变，直到天然构象的二硫键的形成。PDI的功能之一就是催化去除具有不合适的二硫键的折叠中间物。肽脯氨酰顺反异构酶（PPI）催化脯氨酸肽键的顺反异构体的相互转换，这在某些含有顺式构象的肽键的蛋白质的折叠中是一个缓慢的步骤。
蛋白质的结构是由多种弱相互作用所稳定的，疏水相互作用对稳定大多数可溶性球蛋白结构起主要作用；氢键和离子相互作用在热力学上最稳定形式的特异结构中达到最优化。
肽键表现出部分双键性质使得整个肽基团保持刚性的平面构型。如果多肽链节段中所有氨基酸残基的Ψ和ψ都已知，则二级结构就完全确定了。
二级结构：α-螺旋、β-构象、β-转角。
一. 对有关“蛋白质”知识点的梳理 2、“两个标准”是指判断组成蛋白质的氨基酸必须同时具备的标准有2个：一是数量标准，即每种氨基酸分子至少都含有一个氨基和一个羧基；二是位置标准，即都是一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。 3、“三个数量关系”是指蛋白质分子合成过程中的3个数量关系（氨基酸数、肽键数或脱水分子数、肽链数），它们的关系为：当n个氨基酸缩合成一条肽链时，脱水分子数为，形成个肽键，即脱去的水分子数=肽键数=氨基酸数-1= n-1；当n个氨基酸形成m条肽链时，肽键数=脱水分子数= n-m。 环肽，n个氨基酸缩合成一个环肽，脱水数=肽键数=氨基酸数= n。 4、“四个原因”是指蛋白质分子结构多样性的原因有4个：（1）氨基酸分子的种类不同； （2）氨基酸分子的数量不同；（3）氨基酸分子的排列次序不同；（4）多肽链的空间结构不同。 5、“五大功能”是指蛋白质分子主要有5大功能（功能多样性是由分子结构的多样性决定）： （1）结构蛋白：是构成细胞和生物体的重要物质，如人和动物的肌肉主要是蛋白质；（2）催化作用，如参与生物体各种生命活动的绝大多数酶；（少量为RNA）（3）运输作用，如细胞膜上的载体、红细胞中的血红蛋白； （4）调节作用，例如部分激素，胰岛素和生长激素都是蛋白质。(激素都有调节作用，但不一定都为蛋白质)； （记忆）胰岛素只能注射原因：胰岛素是蛋白质，口服会被消化酶水解，失去药效。 （5）免疫（包括细胞识别）作用，如抗体、受体、（糖蛋白）。 6.蛋白质必含元素C、H、O、N（可能含有S、Fe，均存在与R基上）。 7、富含蛋白质的食物：肉、蛋、奶和大豆制品。 8、氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸。必须从外界获取在体内不能合成的称为必需氨基酸。有8种（苯丙氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、苏氨酸、色氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸）婴儿9种（赖氨酸）。常以谷类（尤其玉米）为食的人群应补充赖氨酸。在体内由甲种氨基酸合成乙种氨基酸，可得乙为非必需氨基酸。 9、蛋白质、核酸是生物大分子，氨基酸、核苷酸为小分子。 10、脱水缩合形成二肽（），产物（二肽和水）。肽键（）。双缩脲试剂（A质量浓度0.1g/ml的NaOH溶液，B质量浓度0.01g/ml 的CuSO2溶液）与肽键发生紫色显色反应（2个及以上） 11、多肽通常条件下为链状结构（做题时出现“通常或一般情况下”则不考虑环肽）。肽链盘曲折叠行程呢共有一定空间结构的蛋白质分子。许多蛋白质有几条连，通过一定的化学键（二硫键、链间肽键）互相结合在一起。这些肽链不呈直线，也不在一个平面上。 12.胰岛素由两条肽链组成（最好记住），51个氨基酸。 13、蛋白质多样性的根本原因：遗传信息的多样性。 14、盐析是可逆的。变性是不可逆的。高温、强酸、强碱和重金属盐都能够使蛋白质变性。（应用：汞中毒后喝牛奶、高温杀菌、医用酒精消毒等）。吃熟鸡蛋更容易消化原因（高温使蛋白质分子的空间结构变得伸展、松散，容易被蛋白酶水解。） 15、一切生命活动都离不开蛋白质，蛋白质是生命活动的主要承担者（体现者）。 二. 归类分析1. 有关蛋白质中肽键数及脱下水分子数的计算 m个氨基酸分子缩合成n条多肽链时，要脱下m-n个水分子，同时形成个m-n肽键，可用公式表示为：肽键数目=脱下的水分子数=水解时需要的水分子数=氨基酸数（m）－肽链条数（n） 例1. 血红蛋白分子有574个氨基酸，4条肽链，在形成此蛋白质分子时，脱下的水分子数和形成的肽键数分别是（）分析：依据脱下的水分子数=肽键数目=氨基酸数－肽链条数，直接得到答案D. 570和570 2. 有关蛋白质中游离的氨基或羧基数目的计算 氨基酸之间脱水缩合时，原来的氨基和羧基已不存在，形成的多肽的一端是-NH2，另一端是—COOH，所以对于n条肽链的多肽，每1条肽链至少应有1个-NH2，1个—COOH，若还有-NH2或—COOH，则存在于R基中。 （1）至少含有的游离氨基或羧基数目=肽链条数 例2. 某蛋白质分子由3条多肽链组成，内有肽键109个，则此分子中含有-NH2或—COOH的数目至少为：（）分析：每1条多肽链至少含有1个氨基和1个羧基，并且分别位于这条肽链的两端。3条多肽链应至少含有3个氨基和3个羧基。答案为3、3。 （2）游离氨基或羧基数目=肽链条数+R基中含有的氨基或羧基数 例3. 现有1000个氨基酸，其中氨基有1020个，羧基1050个，则由此合成的4条肽链中氨基、羧基的数目分别是（）分析：1000个氨基酸中含有氨基1020个，羧基1050个，多出来的20个氨基或50个羧基存在于R基中，依蛋白质中含有的游离氨基或羧基数目=肽链条数+R基中含有的氨基或羧基数，得到答案为C. 24、54。 3. 有关蛋白质相对分子质量的计算 蛋白质的相对分子质量=氨基酸数目×氨基酸的平均分子质量－脱下水的数目×18 - 二硫键数×2 例4. 已知20种氨基酸的平均分子质量是128，某蛋白质分子由两条肽链组成，共有肽键98个，该蛋白质的分子质量最接近于（）分析：根据蛋白质中肽键数=氨基酸数－肽链条数，可以推知氨基酸的数目为98+2=100，在此蛋白质的形成过程中失去的水分子数为98，答案为11036。
初中化学知识点总结 1、常见元素、原子图化合价口诀 正一氢锂钠钾银铵根；负一氟氯溴碘氢氧根；二价氧钙镁钡锌;三铝四硅五价磷;二三铁、二四碳,二四六硫都齐全;锰有二四六和七，铜汞二价最常见,单质为0永不变;酸根负，一价硝酸根,二价硫酸碳酸根，三价就是磷酸根。 一些常见元素、原子团(根）的化合价 2、初中常见物质的化学式
) 白色沉淀:CａCO3、BaCO3、Mg（OH)2、Al(OH)3、Zn(OH)2、AgＣl、BaSO４(其中仅ＢaＳO４、AｇＣl是不溶于HNO3的白色沉淀)微溶于水：Cａ（OH)２、CａSO４、Aｇ2SO4 3、物质的学名、俗名及化学式 (1）金刚石、石墨:C （2)水银、汞:Hｇ (3)生石灰、氧化钙:CaO （4）干冰（固体二氧化碳）:CO2 （5)）盐酸、氢氯酸:HCｌ (6）亚硫酸：H２SO3 S （７)氢硫酸:H ２ （８）熟石灰、消石灰：Ca（ＯH）2 （９)苛性钠、火碱、烧碱：ＮaOＨ (1０)纯碱、苏打:Nａ2ＣO３碳酸钠晶体、纯碱晶体：Na2ＣO3?10H２O (11)碳酸氢钠、酸式碳酸钠、小苏打：NaＨCＯ３ （１２)胆矾、蓝矾、硫酸铜晶体：CuSO４?5Ｈ2O (13）铜绿、孔雀石:Cｕ２(OH)2CO3(分解生成三种氧化物的物质） (14)甲醇(有毒、误食造成失明甚至死亡):CＨ3OH (15)酒精、乙醇：Ｃ2H5OH (1６)醋酸、乙酸(具有酸的通性）ＣH3COOＨ(CＨ3CＯＯ—醋酸根离子） (17)氨气：NH3(碱性气体) （１8)氨水、一水合氨：NH3?H2Ｏ（为常见的碱，具有碱的通性,是一种不含金 属离子的碱） (１９)亚硝酸钠:NaNO2 (工业用盐、有毒) ４、常见物质的颜色 （1）固体物质颜色 A 、白色固体：氧化钙、氢氧化钙、碳酸钠、碳酸钙、氢氧化钠、五 氧化二磷、白磷、氧化镁、氯酸钾、氯化钾、氯化钠、 Ｂ、黄色固体：硫粉(S） C、红色固体：红磷（P）、氧化铁、铜（Ｃu）、氧化汞(ＨｇＯ) ．５H2O Ｄ、蓝色固体：胆矾CuSＯ ４ E、黑色固体：木炭、石墨、氧化铜、二氧化锰、四氧化三铁、铁粉、 F 、绿色固体:碱式碳酸铜Cu2(OＨ)2CＯ3、锰酸钾K2MnO4 G、紫黑色固体：高锰酸钾 H、无色固体：冰，干冰，金刚石 I 、银白色固体:银、铁、镁、铝、锌等金属。
1、蛋白质的基本单位氨基酸，其基本组成元素是C H、ON 2、氨基酸的结构通式：__________ 肽键：__________________ 3、肽键数=脱去的水分子数=_氨基酸数_ —__肽链数__________ 4、多肽分子量=氨基酸分子量x_氨基酸数一水分子数_x18 5、核酸种类：_____ DNA__和—RNA _ 基本组成元素: C,H,O,N,P ____________ 6、DNA的基本组成单位：脱氧核苷酸；RNA的基本组成单位_核糖核苷酸。 7、核苷酸的组成包括：1分子、1分子、1分子。 & DNA主要存在于__细胞核中，含有的碱基为_A,T,G,C ； RNA 主要存在于__细胞质中，含有的碱基为ACGU 9、细胞的主要能源物质是__糖类_____，直接能源物质是__ATP 10、葡萄糖、果糖、核糖属于单糖； 蔗糖、麦芽糖、乳糖属于二糖；淀粉、纤维素、糖原属于多糖。 11、脂质包括：脂肪、磷脂和固醇 12、大量元素：C、H O IN P、S、K、Ca、Mg （9 种） 微量元素：Fe、Mn B、Zn、Cu、Mo （6 种） 基本元素：C H O N_ （4种） 最基本元素：C （1种） 主要元素：C H O N P、S （6种） 13、水在细胞中存在形式：自由水、结合水 14、细胞中含有最多的化合物：水干细胞中含量最多的有机物：蛋白质 15、血红蛋白中的无机盐是：Fe2+，叶绿素中的无机盐是:Mg+ 16、被多数学者接受的细胞膜模型叫流动镶嵌模型 17、细胞膜的成分：磷脂、蛋白质和少量糖类。细胞膜的基本骨架是磷脂双份子层。 18、细胞膜的结构特点是：流动性；功能特点是：选择透过性 19、具有双层膜的细胞器：线粒体、叶绿体； 不具膜结构的细胞器：核糖体、中心体； 有“动力车间”之称的细胞器是_线粒体_； 有“养料制造车间”和“能量转换站”之称的是叶绿体； 有“生产蛋白质的机器”之称的是_核糖体； 有“消化车间”之称的是溶酶体； 存在于动物和某些低等植物体内、与动物细胞有丝分裂有关的细胞器是中心体。与植物细胞细胞壁形成有关、与动物细胞分泌蛋白质有关的细胞器是—高尔基体。 20、细胞核的结构包括：核膜、核仁和染色质。细胞核的功能：是遗传物质贮存和复制的场所，是细胞代谢和遗传的控制中心。 21、原核细胞和真核细胞最主要的区别：有无以核膜为界限的细胞核 22、物质从高浓度到低浓度的跨膜运输方式是：简单扩散和协助扩散需要载体的运输方式是：协助运输和主动运输；需要消耗能量的运输方式是：主动运输； 23、酶的化学本质：多数是蛋白质，少数是RNA 24、酶的特性：高效性、专一性 25、ATP的名称是三磷酸腺苷，结构式是：A—P~P~P ATP 是各项生命活动的直接能源，被称为能量“货币”
Ⅰ、化学用语 一、输记下列元素名称、符号： 1、O氧H氢N氮Cl氯C碳P磷S硫 2、K钾Ca钙Na钠Mg镁Al铝Zn锌Fe铁Cu铜Hg汞Ag银Mn锰Ba钡 二、熟记下列物质的化学式： 1、单质：H2氢气O2氧气N2氮气C碳P磷S硫Fe铁Cu铜Hg汞 2、化合物 （1）氧化物： H2O水CO2二氧化碳CO一氧化碳SO2二氧化硫SO3三氧化硫P2O5五氧化二磷Fe2O3氧化铁Fe3O4四氧化三铁CaO氧化钙MgO氧化镁CuO氧化铜ZnO氧化锌FeO氧化亚铁MnO2二氧化锰Na2O氧化钠 （2）酸： HCl盐酸H2SO4硫酸HNO3硝酸H3PO4磷酸H2CO3碳酸H2SO3亚硫酸 （3）碱： NaOH氢氧化钠KOH氢氧化钾Ca(OH)2氢氧化钙Ba(OH)2氢氧化钡Cu(OH)2氢氧化铜Fe(OH)3氢氧化铁Fe(OH)2氢氧化亚铁Al(OH)3氢氧化铝Mg(OH)2氢氧化镁 （4）盐： NaCl氯化钠Na2CO3碳酸钠ZnCl2氯化锌CaCl2氯化钙KCl氯化钾Na2SO4硫酸钠CuSO4硫酸铜AgCl氯化银FeCl3氯化铁FeCl2氯化亚铁AlCl3氯化铝FeSO4硫酸亚铁Fe2(SO4)3硫酸铁ZnSO4硫酸锌CaCO3碳酸钙BaCl2氯化钡BaSO4硫酸钡KClO3氯酸钾KMnO4高锰酸钾K2MnO4锰酸钾KNO3硝酸钾Cu(NO3)2硝酸铜Hg(NO3)2硝酸汞NH4Cl氯化铵NH4NO3硝酸铵(NH4)2SO4硫酸铵NH4HCO3碳酸氢铵NaHCO3碳酸氢钠Cu2(OH)2CO3碱式碳酸铜 （5）有机物： CH4甲烷C2H5OH乙醇（酒精）CH3OH甲醇CH3COOH乙酸（醋酸）CO(NH2)2尿素 三、熟记下列元素在化合物中的化合价： （1） +1 +1 +1 +1 +2 +2 +2 +2 +2 +3 +2 +3 H K Na Ag Ca Mg Zn Ba Cu Al Fe(FeO) Fe(Fe2O3) （2） -2 -1 -2 O Cl S （3） +1 -1 -1 -1 -1 -2 -2 -2 -2 -3 -1 NH4 OH NO3 ClO3 MnO4(KMnO4) MnO4(K2MnO4) CO3 SO4 SO3 PO4 HCO3 四、熟记下列化学方程式： （一）化合反应 1、木炭在氧气中燃烧：C+O2=点燃=CO2 2、硫在氧气中燃烧：S+O2=点燃=SO2 3、镁在空气中燃烧：2Mg+O2=点燃=2MgO 4、铁在氧气中燃烧：3Fe+2O2=点燃=Fe3O4
线粒体： 1.呼吸链（电子传递链）Respiratory chain一系列能够可逆地接受和释放H+和e-的化学物质所组成的酶体系在线粒体内膜上有序地排列成互相关联的链状。 2.化学渗透假说（氧化磷酸化偶联机制）：线粒体内膜上的呼吸链起质子泵的作用，利用高能电子传递过程中释放的能量将H+泵出内膜外，造成内膜内外的一个H+梯度（严格地讲是离子的电化学梯度），A TP合酶再利用这个电化学梯度来合成A TP。 3.电子载体:在电子传递过程中与释放的电子结合并将电子传递下去的物质称为电子载体。参与传递的电子载体有四种∶黄素蛋白、细胞色素、铁硫蛋白和辅酶Q，在这四类电子载体中，除了辅酶Q以外，接受和提供电子的氧化还原中心都是与蛋白相连的辅基。 4.阈值效应：突变所产生的效应取决于该细胞中野生型和突变型线粒体DNA的比例，只有突变型DNA达到一定数量（阈值）才足以引起细胞的功能障碍，这种现象称为阈值效应。 5.导向序列：将游离核糖体上合成的蛋白质的N-端信号称为导向信号，或导向序列，由于这一段序列是氨基酸组成的肽，所以又称为转运肽。 6.信号序列：将膜结合核糖体上合成的蛋白质的N-端的序列称为信号序列，将组成该序列的肽称为信号肽。 7.共翻译转运：膜结合核糖体上合成的蛋白质通过定位信号，一边翻译，一边进入内质网，由于这种转运定位是在蛋白质翻译的同时进行的，故称为共翻译转运。 8.蛋白质分选：在膜结合核糖体上合成的蛋白质通过信号肽，经过连续的膜系统转运分选才能到达最终的目的地，这一过程又称为蛋白质分选。 核糖体： 1.原核生物mRNA中与核糖体16S rRNA结合的序列称为SD序列(SD sequence) 。 2.核酶：将具有酶功能的RNA称为核酶。 3.N-端规则(N-end rule): 每一种蛋白质都有寿命特征，称为半衰期(half-life)。研究发现多肽链N-端特异的氨基酸与半衰期相关，称为N-端规则。 4.泛素介导途径：蛋白酶体对蛋白质的降解通过泛素(ubiquitin)介导,故称为泛素降解途径。蛋白酶体对蛋白质的降解作用分为两个过程:一是对被降解的蛋白质进行标记,由泛素完成;二是蛋白酶解作用,由蛋白酶体催化。 细胞核： 1.核内膜：有特有的蛋白成份（如核纤层蛋白B受体），膜的内表面有一层网络状纤维蛋白质，即核纤层（nuclear lamina），可支持核膜。 核外膜：靠向细胞质的一层，是内质网的一部分，胞质面附有核糖体 核周隙：内、外膜之间有宽20~40nm的腔隙，与粗面内质网腔相通 核孔复合体：内、外膜融合处，物质运输的通道 核纤层：内核膜内表面的纤维网络，支持核膜，并与染色质、核骨架相连。 2.核孔复合体：是细胞核内外膜融合形成的小孔，直径约为70 nm，是细胞核与细胞质间物质交换的通道。 3.核孔蛋白：参与构成核孔的蛋白质，可能在经核孔的主动运输中发挥作用。 核运输受体：参与物质通过核孔的主动运输。 核周蛋白: 是一类与核孔选择性运输有关的蛋白家族，相当于受体蛋白。 5.输入蛋白：核定位信号的受体蛋白, 存在于胞质溶胶中, 可与核定位信号结合, 帮助核蛋白进入细胞核。 输出蛋白：存在于细胞核中识别并与输出信号结合的蛋白质, 帮助核内物质通过核孔复合
高中化学知识点规律大全 ——糖类油脂蛋白质 1．糖类 [糖类的结构和组成] (1)糖类的结构：分子中含有多个羟基、醛基的多羟基醛，以及水解后能生成多羟基醛的由C、H、O组成的有机物．糖类根据其能否水解以及水解产物的多少，可分为单糖、二糖和多糖等． (2)糖类的组成：糖类的通式为Cn(H2O)m，对此通式，要注意掌握以下两点：①该通式只能说明糖类是由C、H、O三种元素组成的，并不能反映糖类的结构；②少数属于糖类的物质不一定符合此通式，如鼠李糖的分子式为C6H12O5；反之，符合这一通式的有机物不一定属于糖类，如甲醛CH2O、乙酸C2H4O2等． [单糖——葡萄糖] (1)自然界中的存在：葡萄和其他带甜味的水果中，以及蜂蜜和人的血液里． (2)结构：分子式为C6H12O6(与甲醛、乙酸、乙酸乙酯等的最简式相同，均为CH2O)，其结构简式为：CH2OH－(CHOH)4－CHO，是一种多羟基醛． (3)化学性质：兼有醇和醛的化学性质． ①能发生银镜反应． ②与新制的Cu(OH)2碱性悬浊液共热生成红色沉淀． ③能被H2还原： CH2OH－(CHOH)4－CHO + H 2CH2OH－(CHOH)4－CH2OH(己六醇) ④酯化反应： CH2OH－(CHOH)4－CHO+5CH3COOH CH2－(CH)：--CHO(五乙酸葡萄糖酯) OOCCH3 (4)用途：①是一种重要的营养物质，它在人体组织中进行氧化反应，放出热量，以供维持人体生命活动所需要的能量； ②用于制镜业、糖果制造业；③用于医药工业．体弱多病和血糖过低的患者可通过静脉注射葡萄糖溶液的方式来迅速补充营养． [二糖——蔗糖和麦芽糖] 蔗糖(C12H22O11) 麦芽糖(C12H22O11) 分子结构特征分子中不含－CHO 分子中含有－CHO 物理性质无色晶体，溶于水，比葡萄糖甜白色晶体，易溶于水，不如蔗糖甜 化学性质①没有还原性，不能发生银镜反应，也不能与新 制的Cu(OH)2悬浊液反应 ②能水解： C12H22011+H20→C6H1206 (蔗糖) (葡萄糖) ~C6H1206 (果糖) ①有还原性，能发生银镜反应，能与新制的 Cu(OH)2悬浊液反应 ②能水解： C12H22011+H20→ (麦芽糖) 2C6H1206 (葡萄糖) 存在或制法存在于甘蔗、甜菜中2(C6H l005)。+nH2O→ (淀粉) nC l2H22011 (麦芽糖) 相互联系 ①都属于二糖，分子式都是C12H22O11，互为同分异构体 ②蔗糖为非还原糖，而麦芽糖为还原糖 ③水解产物都能发生银镜反应，都能还原新制的Cu(OH)2悬浊液 [食品添加剂] 功能品种 食用色素调节食品色泽，改善食品外观胡萝卜素(橙红色)、番茄红素(红色)、胭脂红酸(红色)、苋菜红(紫红色)、靛蓝(蓝色)、姜黄色素(黄色)、叶绿素(绿色)、柠檬黄(黄色) 食用香料赋予食品香味，引人愉悦花椒、茴香、桂皮、丁香油、柠檬油、水果香精 甜味剂赋予食品甜味，改善口感糖精(其甜味是蔗糖的300倍～500 倍)、木糖醇(可供糖尿病患者食用) 鲜味剂使食品呈现鲜味，引起食欲味精(谷氨酸钠) 防腐剂阻抑细菌繁殖，防止食物腐败苯甲酸及其钠盐、山梨酸及其盐、丙酸钙 抗氧化剂抗氧化，阻止空气中的氧气使食物氧化变质抗坏血酸(维生素C)、维生素E、丁基羟基茴香醚
高中生物蛋白质知识点总结 蛋白质是组成人体一切细胞、组织的重要成分。机体所有重要的组 成部分都需要有蛋白质的参与。一般说，蛋白质约占人体全部质量的18%， 最重要的还是其与生命现象有关。下面是小编整理的高中生物蛋白质知识点 总结，供参考。 1.蛋白质基本含义蛋白质是由氨基酸以“脱水缩合”的方式组成的多肽链经 过盘曲折叠形成的具有一定空间结构的物质。蛋白质中一定含有碳、氢、氧、 氮元素。蛋白质是由α—氨基酸按一定顺序结合形成一条多肽链，再由一条 或一条以上的多肽链按照其特定方式结合而成的高分子化合物。蛋白质就是 构成人体组织器官的支架和主要物质，在人体生命活动中，起着重要作用， 可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。2.原子数由m个氨基酸，n条肽 链组成的蛋白质分子，至少含有n个—COOH，至少含有n个—NH2，肽键 m-n个，O原子m+n个。分子质量设氨基酸的平均相对分子质量为a，蛋白 质的相对分子质量=ma-18(m-n)基因控制基因中的核苷酸6信使RNA中的核 苷酸3蛋白质中氨基酸13.蛋白质组成及特点蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成，一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。这些元素在蛋白质中的组成百分比约为： 碳50%氢7%氧23%氮16%硫0~3%其他微量。(1)一切蛋白质都含N元素， 且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%;(2)蛋白质系数：任何生物样品中 每1g元N的存在，就表示大约有100/16=6.25g蛋白质的存在，6.25常称为 蛋白质常数(3)蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子。蛋白质分子 上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质 具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。
一、蛋白质化学 蛋白质的特征性元素（N），主要元素：C、H、O、N、S，根据含氮量换算蛋白质含量：样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25 （各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%）， 组成蛋白质的氨基酸的数量（20种），酸性氨基酸/带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（D）、谷氨酸（E）； 碱性氨基酸/带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（K）、组氨酸（H）、精氨酸（R） 非极性脂肪族R基氨基酸：甘氨酸（G）、丙氨酸（A）、脯氨酸（P）、缬氨酸（V）、亮氨酸（L）、异亮氨酸（I）、甲硫氨酸（M）； 极性不带电荷R基氨基酸：丝氨酸（S）、苏氨酸（T）、半胱氨酸（C）、天冬酰胺（N）、谷氨酰胺（Q）； 芳香族R基氨基酸：苯丙氨酸（F）、络氨酸（Y）、色氨酸（W） 肽的基本特点 一级结构的定义：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列（由遗传信息决定）。维持稳定的化学键：肽键（主）、二硫键（可能存在）， 二级结构的种类：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲、超二级结构， 四级结构的特点：肽键数≧2，肽链之间无共价键相连，可独立形成三级结构，是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构 蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象 2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病，如镰状细胞贫血（溶血性贫血），疯牛病是二级结构改变 等电点（pI）的定义：在某一pH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该pH值为蛋白质的等电点（pI）。 蛋白质在不同pH条件下的带电情况（取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态）：若溶液pH
蛋白质知识点解读 舟山中学 杨重云 1．元素：组成蛋白质的元素有C 、H 、O 、N ，有些蛋白质还含有S 。其中氮的含量较恒定，平均为16%，这是蛋白质元素组成的一个特点。因此，一般可以由测定生物样品中的氮，粗略地计算出其中蛋白质的含量（每一克氮相当于6.25克的蛋白质）。 2．氨基酸：组成蛋白质的基本单位是氨基酸。组成蛋白 质的氨基酸约有20种。氨基酸的结构通式为（右图所示）： 由结构通式可知，氨基酸的分子式可表示为C 2H 4O 2—R ， 氨基酸的结构特点为：一个中央C 原子上连接着一个氨基、一 个羧基、一个H 和一个R 基团。由于R 基上可能含有氨基或羧基，所以一个氨基酸至少有一个氨基和一个羧基。不同氨基酸的R 基团不同。 例1、下列各项关于氨基酸的叙述中，正确的是（ ） A ．氨基酸是蛋白质的组成单位，由氨基和羧基组成 B ．每个氨基酸都含有一个氨基和一个羧基 C ．两个氨基酸之间的羧基和氨基脱水缩合形成多肽 D ．组成蛋白质的氨基酸分子中至少含有一个氨基和一个羧基并连接在同一个碳原子上 解析：氨基酸是组成蛋白质的基本单位，每个氨基酸分子中至少含有一个氨基和一个羧基并连接在同一个碳原子上。两个氨基酸分子脱水缩合形成的是二肽。 答案：D 3．脱水缩合：在酶的作用下，一个氨基酸的羧基提供的“—OH ”与另一个氨基酸的氨基提供的“—H ”生成一分子水被脱去，而羧基和氨基剩余的基团相连成为肽键，肽键的结构式为“—CO —NH —”。 在氨基酸脱水缩合过程中，有许多数量关系，是各种考试命题的热点，望同学们引起足
够重视。现把有关数量关系总结如下： 典型公式：肽键数＝脱去的水分数；蛋白质的相对分子质量＝氨基酸相对分子质量的总和—失去水分子的相对分子质量的总和。 例2、现有氨基酸800个，其中氨基总数为810个，羧基总数为808个，则由这些氨基酸合成的含有2条肽链的蛋白质共有肽键、氨基和羧基的数目依次分别为（）A．798、2和2 B．798、12和10 C．799、1和1 D．799、11和9 解析：侧链基团上氨基总数为10个，侧链基团上羧基总数为8个，每条多肽链至少含一个氨基和一个羧基，故由这些氨基酸合成的含有2条肽链的蛋白质共有肽键、氨基和羧基的数目依次分别为798、12和10。 答案：B 4．蛋白质结构多样性：组成蛋白质的多肽链的氨基酸在种类、数量和排列顺序上的不同，构成蛋白质的多肽链在空间结构上的不同。每种蛋白质都有其独特的空间结构，正确的三维结构是蛋白质表现其特有的生物学活性所必需的。 例3、生物体内的蛋白质千差万别，其原因不可能是（） A．组成肽键的化学元素不同B．组成蛋白质的氨基酸的种类和数量不同 C．氨基酸排列顺序不同D．组成蛋白质的多肽链的空间结构不同 解析：蛋白质内的肽键结构式为—CO—NH—，每个肽键中的化学元素都是相同的。 答案：A 5．蛋白质功能多样性：蛋白质的结构多样性决定了其功能多样性，二者是高度统一的。蛋白质功能主要有：①作为生物体和细胞的“建筑”材料，如肌肉中的蛋白质；②起着推动化学反应的作用，如消化食物的消化酶；③负责与疾病作斗争，如抗体参与清除病原体；④帮助物质出入细胞，如细胞膜上的载体；⑤调节作用，如胰岛素、生长激素等；⑥运输作用，如血红蛋白，等等。总之，蛋白质具有多种多样的重要功能，生物体的一切生命活动都与蛋白质有关。但要注意：蛋白质通常不是生物体的能源物质。
普通化学复习资料 3.1物质的结构与物质的状态 3.1.1原子结构 1．核外电子的运动特性 核外电子运动具有能量量子化、波粒二象性和统计性的特征，不能用经典的牛顿力学来描述核外电子的运动状态。2．核外电子的运动规律的描述 由于微观粒子具有波的特性，所以在量子力学中用波函数Ψ来描述核外电子的运动状态，以代替经典力学中的原子轨道概念。 (1)波函数Ψ(原子轨道)：用空间坐标来描写波的数学函数式,以表征原子中电子的运动状态。 一个确定的波函数Ψ，称为一个原子轨道。 (2)概率密度（几率密度）：Ψ2表示微观粒子在空间某位置单位体积内出现的概率即概率密度。 (3)电子云：用黑点疏密的程度描述原子核外电子出现的概率密度(Ψ2)分布规律的图形。黑点较密的地方,表示电子出现的概率密度较大,单位体积内电子出现的机会较多。 (4)四个量子数:波函数Ψ由n.l.m三个量子数决定，三个量子数取值相互制约： 1)主量子数n的物理意义： n的取值：n=1,2,3，4……∞ ,
意义：表示核外的电子层数并确定电子到核的平均距离； 确定单电子原子的电子运动的能量。 n = 1，2，3，4, ……∞，对应于电子层K，L，M，N, ··· 具有相同n值的原子轨道称为处于同一电子层。 2)角量子数ι: ι的取值：受n的限制，ι= 0,1,2……n-1 (n个)。 意义：表示亚层，确定原子轨道的形状；对于多电子原 子，与n共同确定原子轨道的能量。… ι的取值： 1 ， 2 ， 3 ， 4 电子亚层：s, p, d, f…… 轨道形状：球形纺锤形梅花形复杂 图3－1 3)磁量子数m: m的取值：受ι的限制， m=0 ,±1,±2……±ι(2ι+1个) 。 意义：确定原子轨道的空间取向。 ι=0， m=0， s轨道空间取向为1； ι=1, m=0 ,±1， p轨道空间取向为3； ι=2, m=0 ,±1,±2 , d轨道空间取向为5；
高三复习生物知识结构网络 第一单元生命的物质基础和结构基础 （细胞中的化合物、细胞的结构和功能、细胞增殖、分化、癌变和衰老、生物膜系统和细胞工程）1.1 1.2生物体中化学元素的组成特点
1.4细胞中的化合物一览表 1.5蛋白质的相关计算 设构成蛋白质的氨基酸个数m，构成蛋白质的肽链条数为n， 构成蛋白质的氨基酸的平均相对分子质量为a，蛋白质中的肽键个数为x， 蛋白质的相对分子质量为y，控制蛋白质的基因的最少碱基对数为r， 则肽键数＝脱去的水分子数，为n m x- =……………………………………①蛋白质的相对分子质量x ma y18 - =…………………………………………② 或者x a r y18 3 - =…………………………………………③
1.8生物大分子的组成特点及多样性的原因 1.9生物组织中还原性糖、脂肪、蛋白质和DNA 的鉴定 1.10水 被选择的离子和小分子 其它离子、小分子和大分子
1.11细胞膜的物质交换功能 1.12线粒体和叶绿体共同点 1、具有双层膜结构 2、进行能量转换 3、含遗传物质——DNA 4、能独立地控制性状 5、决定细胞质遗传 6、内含核糖体 7、有相对独立的转录翻译系统 8、能自我分裂增殖 1.13真核生物细胞器的比较 1.14细胞有丝分裂中核内DNA 、染色体和染色单体变化规律 亲脂小分子 高浓度——→低浓度 不消耗细胞能量（A TP ） 离子、不亲脂小分子 低浓度——→高浓度 需载体蛋白运载 消耗细胞能量（ATP ）
注：设间期染色体数目为2N 个，未复制时DNA 含量为2a 。 1.15理化因素对细胞周期的影响 注：＋ 表示有影响 1.16细胞分裂异常（或特殊形式分裂）的类型及结果 1.17细胞分裂与分化的关系 1.18已分化细胞的特点 1.19分化后形成的不同种类细胞的特点 1.20分化与细胞全能性的关系 G 分化程度越低全能性越高，分化程度越高全能性越低 分化程度高，全能性也高 分化程度最低（尚未分化），全能性最高
生物化学知识点总结 一、蛋白质 蛋白质的元素组成：C、H、O、N、S 大多数蛋白质含氮量较恒定，平均16%，即1g氮相当于6.25g蛋白质。6.25称作蛋白质系数。 样品中蛋白质含量=样品中含氮量×6.25 蛋白质紫外吸收在280nm，含3种芳香族氨基酸，可被紫外线吸收 等电点（pI）：调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸所带净电荷为零，在电场中，不向任何一极移动，此时溶液的pH叫做氨基酸的等电点。 脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质，其余的氨基酸与茚三酮反映均产生蓝紫色物质。氨基酸与茚三酮反应非常灵敏，几微克氨基酸就能显色。 肽平面：肽键由于C-N键有部分双键的性质，不能旋转，使相关的6个原子处于同一平面，称作肽平面或酰胺平面。 生物活性肽：能够调节生命活动或具有某些生理活动的寡肽和多肽的总称。 1）谷胱甘肽：存在于动植物和微生物细胞中的一种重要三肽，由谷氨酸（Glu）、半胱氨酸（Cys）和甘氨酸（Gly）组成，简称GSH。由于GSH含有一个活泼的巯基，可作为重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中的巯基免遭氧化，使蛋白质或酶处在活性状态。 寡肽：10个以下氨基酸脱水缩合形成的肽 多肽：10个以上氨基酸脱水缩合形成的肽 蛋白质与多肽的区别： 蛋白质：空间构象相对稳定，氨基酸残基数较多 多肽：空间构象不稳定，氨基酸残基数较少 蛋白质的二级结构：多肽链在一级结构的基础上，某局部通过氢键使肽键平面进行盘曲，折叠，转角等形成的空间构象。 α?螺旋的结构特点： 1）以肽键平面为单位，以α?碳原子为转折盘旋形成右手螺旋；肽键平面与中心轴平行。2）每3.6个氨基酸残基绕成一个螺圈，螺距为0.54nm，每个氨基酸上升0.15nm。
2 极性不带电荷7种：甘氨酸（Gly）丝氨酸（Ser）苏氨酸（Thr）半胱氨酸（Cys）酪氨酸（Tyr）天冬酰胺（Asn）谷氨酰胺（Gln） 3 极性带正电（碱性氨基酸）3种：赖氨酸（Lys）精氨酸（Arg）组氨酸（His） 4极性带负电（酸性氨基酸）2种：天冬氨酸（Asp）谷氨酸（Glu） 5 脂肪族氨基酸：丙、缬、亮、异亮、蛋、天冬、谷、赖、精、甘、丝、苏、半胱、天冬酰胺、谷氨酰胺 6 芳香族氨基酸：苯丙氨酸、酪氨酸 7 杂环族氨基酸：组氨酸、色氨酸 8 杂环亚氨基酸：脯氨酸 9 由于一个晶体中分子的有序排列通常只有在分子单元相同的情况下才能形成，许多蛋白质都能结晶这一事实，强有力地证明，即使是非常大的蛋白质，也是有特定结构的不连续的化学实体。 10 稳定一个特定蛋白质结构的最重要的作用力是非共价相互作用。蛋白质行使功能经常伴有两种或更多结构形式的相互转变。 11 蛋白质中原子的空间排列叫做蛋白质的构象。蛋白质的可能构象包括任何无须破坏共价键而达成的结构状态。具有功能和折叠构象的任何一种蛋白质称为天然蛋白质。 12 弱相互作用力是稳定蛋白质构象的主要作用力，因为它们数目众多。自由能最低的蛋白质构象（即最稳定的构象）就是弱相互作用力数目最多的一种构象。 13 蛋白质中基团是协同形成氢键的，一个氢键的形成有利于其
他氢键的形成。 14 蛋白质结构模式规则：疏水残基主要包埋在蛋白质内部，远离水；蛋白质内氢键的数目达到最大值。肽键是刚性的平面。 15 蛋白质是以氨基酸为基本单位构成的生物高分子，蛋白质分子上氨基酸的序列和由此形成的立体结构构成了蛋白质结构的多样性。蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构，蛋白质分子的结构决定了它的功能。 一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。二级结构（α-螺旋、β-折叠）：蛋白质分子局区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。三级结构：蛋白质的二级结构基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的空间构象。四级结构：多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链，以适当的方式聚合所形成的蛋白质的三维结构。 16 蛋白质中发现的α-螺旋都是右手螺旋，α-螺旋是α角蛋白中最主要的结构，它最佳地利用了内部的氢键。氨基酸序列影响α螺旋稳定性。脯氨酸和甘氨酸残基的存在阻碍α-螺旋的形成。 17 影响α-螺旋稳定性的因素：连续性的R基团带电的氨基酸残基之间的静电排斥（或吸引）；相邻的基团体积庞大；间隔三个或四个残基的氨基酸侧链之间的相互作用；脯氨酸和甘氨酸残基的存在；螺旋节段末端的氨基酸残基与α-螺旋固有的电偶极的相互作用。 18 β构象使多肽链折叠成片状结构。锯齿状的多肽链并排排列，形成一系列的片层结构，这种排列叫β-折叠片。氢键在多肽链的相
班级姓名 血红蛋白的提取和分离导学案 一、基础 1、蛋白质提取与分离的依据:1.分子的大小2.电荷性质和多少3.溶解度4.吸附性质5.对其他分子亲和力 2、血红蛋白由四条肽链组成，包括2个a－肽链和2个β一肽链；（4个亚铁红素基团）；血红蛋白因含血红素而成红色；血红蛋白作用：运输氧气和二氧化碳 2、分离蛋白质的方法：凝胶色谱法也叫分配色谱法：根据被分离物质的相对分子质量的大小来分离蛋白质凝胶①性质：一些微小的多孔球体，球内含许多贯穿的通道； ②化学本质：多糖类化合物化合物，如葡聚糖、琼脂糖 原理：相对分子质量的较大的蛋白质无法进入凝胶颗粒内部，路程较短，移动速度较快，先流出，相对分子质量的较小的蛋白质由于扩散作用进入凝胶颗粒内部，路程较长，移动速度较慢，后流出。 3、透析法：透析袋又称玻璃纸；一般用硝酸纤维素制成。利用透析袋小分子自由通过，大分子留下。 4、电泳法：利用分离样品中各种分子带电性质的差异以及分子本身大小，使带电分子产生不同的迁移速率，从而实现样品中各种分子的分离。 两种常用电泳法琼脂糖凝胶电泳法和聚丙烯酰胺凝胶电泳法； 测定蛋白质分子量即鉴定方法：常用SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳 SDS能消除净电荷对迁移速率的影响，原因：SDS使蛋白质变成单链，SDS所带负电荷大大超过蛋白质分子原有的电荷量，因此掩盖了不同种类蛋白质的电荷的差别，使电泳迁移速率完全取决于分子大小。 二、蛋白质提取与分离四步 1、样品处理（1）红细胞的洗涤：目的：去除杂蛋白，洗涤次数过少，无法除净； 洗涤干净的标志：上清液不在呈现黄色；洗涤用生理盐水 低速短时离心，防止白细胞和淋巴细胞沉淀 加入柠檬酸钠，防止血液凝固 缓慢搅拌的目的，防止防止红细胞破裂 （2）血红蛋白的释放：加蒸馏水和40%体积甲苯。 蒸馏水的作用：使红细胞大量吸水胀裂；甲苯的作用溶解红细胞的细胞膜（3）分离血红蛋白第1层（最上层）：无色透明甲苯层 离心第2层白色薄层固体，脂溶性物质的沉淀层， 第3层：红色透明，血红蛋白的水溶液层 第4层：其它杂质的暗红色，沉淀层 滤纸的作用：过滤除去脂质和细胞破碎物 分液漏斗的作用是：分离血红蛋白和有机溶剂 2、粗分离—透析血红蛋白目的除去样品中分子量较小的杂质。将透析袋放入磷酸缓冲溶液中，透析12h 缓冲溶液的作用：模拟细胞内的pH环境，保证血红蛋白的正常结构和功能。。 3、纯化—凝胶色谱法①胶色谱柱的制作②凝胶色谱柱的装填. ③.样品的加入和洗脱 观察到红色区域均匀移动，说明色谱柱制作成功 注意：凝胶装填时尽量紧密，均匀，以低凝胶颗粒之间的空隙； 加入洗脱液的湿凝胶用沸水浴加热目的：不但节约时间，还能除去凝胶中可能带有的微生物和排除凝胶内的空气。 装填凝胶柱时不能有气泡存在。（气泡和空隙会扰乱洗脱液中蛋白质的洗脱次序，降低分离效果液面不要低于凝胶表面，否则可能有气泡混入，影响液体在柱内的流动与最终生物大分子物质的分离效果不能发生洗脱液洗脱液流干，露出凝胶颗粒的现象。 4、纯度鉴定常用SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳 1.判断常考语句，澄清易混易错 (1)纯化主要是根据蛋白质以及蛋白质与其他物质之间的理化性质的差异进行的() (2)透析法可去除小分子化合物杂质，原理是不同分子所携带净电荷不同() (3)通过控制离心速率，可使分子大小、密度不同的蛋白质沉降分层，从而分离不同的蛋白质() (4)不同的物质在同一电场中的泳动速度不同，因此可用电泳法分离蛋白质() (5)影响泳动速度的因素包括带电颗粒的性质、电场强度、溶液的pH等() (1)√(2) ×(3) √(4) √(5) √ 2.分析命题热图，明确答题要点 下图是用凝胶色谱法分离a、b两种蛋白质的示意图，请分析： (1)先从层析柱中洗脱出来的是哪种蛋白质？a蛋白质先洗脱出来。为什么？，因为a的相对 分子质量较大，被排阻在凝胶颗粒外面，在颗粒之间迅速通过 (2)d是什么？有什么特点？d是多孔板，蛋白质可以通过，凝胶颗粒不能通过。 (3)层析柱装填时不能有气泡的原因是什么？气泡会扰乱蛋白质的洗脱次序，干扰实验结果。 4.如图表示血红蛋白提取和分离的部分实验装置，请据图回答下列问题： (1)血红蛋白是人和其他脊椎动物红细胞的主要组成成分，它在红细胞中的作用体现 了蛋白质具有______功能 (2)甲装置中，B是血红蛋白溶液，则A是_____________；乙装置中，C溶液的作用 是______________。 (3)甲装置用于___________ ，目的是_______________________________。用乙装置 分离蛋白质的方法叫__________，是根据____________分离蛋白质的有效方法。 (4)用乙装置分离血红蛋白时，待____________________________时，用试管收集流出液，每5 mL收集一管，连续收集。 答案(1)运输(2)磷酸缓冲溶液洗脱血红蛋白(3)透析(粗分离)去除样品中相对分子质量较小的杂质凝胶色谱法相对分子质量的大小(4)红色的蛋白质接近色谱柱的底端 10.血红蛋白是人和其他脊椎动物红细胞的主要组成成分，负责血液中O2和部分CO2的运输。请根据血红蛋白的提取和分离流程图回答下列问题： (1)将实验流程补充完整：A为______________，B为_________________。凝胶色谱法是根据_________________________而分离蛋白质的有效方法 (2)洗涤红细胞的目的是去除____________________；离心速度过高和时间过长会使__________一同沉淀，达不到分离的效果。洗涤干净的标志是________________________。释放血红蛋白的过程中起作用的是______________。 (3)某同学利用琼脂糖凝胶电泳技术将得到的蛋白质进行分离，在电泳过程中，影响蛋白质迁移速度的因素包括蛋白质分子的______________、分子的大小、形状等。而另一位同学则利用凝胶过滤分离蛋白质。待蛋白质接近凝胶色谱柱底端时，用试管连续收集流出液。先收集到的蛋白质与后收集到的蛋白质的区别是____________________________________ 答案(1)血红蛋白的释放样品的加入和洗脱蛋白质相对分子质量的大小(2)杂质蛋白(血浆蛋白)白细胞等离心后
第一篇：化学反应原理 第一章：气体 第一节：理想气态方程 1、气体具有两个基本特性：扩散性和可压缩性。主要表现在： ⑴气体没有固定的体积和形状。⑵不同的气体能以任意比例相互均匀的混合。⑶气体是最容易被压缩的一种聚集状态。 2、理想气体方程：nRT PV = R 为气体摩尔常数，数值为R =8.31411--??K mol J 3、只有在高温低压条件下气体才能近似看成理想气体。 第二节：气体混合物 1、对于理想气体来说，某组分气体的分压力等于相同温度下该组分气体单独占有与混合气 体相同体积时所产生的压力。 2、Dlton 分压定律：混合气体的总压等于混合气体中各组分气体的分压之和。 3、(0℃=273.15K STP 下压强为101.325KPa = 760mmHg = 76cmHg) 第二章：热化学 第一节：热力学术语和基本概念 1、 系统与环境之间可能会有物质和能量的传递。按传递情况不同，将系统分为： ⑴封闭系统：系统与环境之间只有能量传递没有物质传递。系统质量守恒。 ⑵敞开系统：系统与环境之间既有能量传递〔以热或功的形式进行〕又有物质传递。 ⑶隔离系统：系统与环境之间既没有能量传递也没有物质传递。 2、 状态是系统中所有宏观性质的综合表现。描述系统状态的物理量称为状态函数。状态函 数的变化量只与始终态有关，与系统状态的变化途径无关。 3、 系统中物理性质和化学性质完全相同而与其他部分有明确界面分隔开来的任何均匀部 分叫做相。相可以由纯物质或均匀混合物组成，可以是气、液、固等不同的聚集状态。 4、 化学计量数()ν对于反应物为负，对于生成物为正。 5、反应进度νξ0 )·(n n sai k e t -==化学计量数 反应前反应后-，单位：mol 第二节：热力学第一定律 0、 系统与环境之间由于温度差而引起的能量传递称为热。热能自动的由高温物体传向低温 物体。系统的热能变化量用Q 表示。若环境向系统传递能量，系统吸热，则Q>0；若系统向环境放热，则Q<0。 1、 系统与环境之间除热以外其他的能量传递形式，称为功，用W 表示。环境对系统做功， W>O ；系统对环境做功，W<0。 2、 体积功：由于系统体积变化而与环境交换的功称为体积功。 非体积功：体积功以外的所有其他形式的功称为非体积功。 3、 热力学能：在不考虑系统整体动能和势能的情况下，系统内所有微观粒子的全部能量之 和称为热力学能，又叫内能。 4、 气体的标准状态—纯理想气体的标准状态是指其处于标准压力θ P 下的状态，混合气体 中某组分气体的标准状态是该组分气体的分压为θP 且单独存在时的状态。 液体（固体）的标准状态—纯液体（或固体）的标准状态时指温度为T ，压力为θP 时的状态。