蛋白质组学思考题

第一章蛋白质的结构和功能1、名词解释肽单元、一、二、三、四级结构2、蛋白质的基本组成单位是什么？有多少种？按侧链的结构和功能不同，可分为几类？各包括哪些氨基酸？3、蛋白质的二级结构有几种？各有何特征，由什么化学键维持？4、什么是蛋白质变性？变性因素有哪些？变性本质是什么？变形后有什么改变？5、何为蛋白质的等电点？当pH>pI时，蛋白质带何种电荷？当pH<pI时，蛋白质带何种电荷？6、蛋白质分离纯化有几种方法？根据是什么？7、维持蛋白质三、四级结构的化学键有哪些？哪种最重要？第二章核酸的结构与功能1、概念（1）核酸的一级结构（3）DNA分子变性（4）核酸分子杂交2、碱基与核糖、核糖与磷酸及核苷酸之间各以何种键连接？3、B型DNA 双螺旋结构要点。

5、真核生物mRNA的结构特点。

6、tRNA一、二、三级结构各有哪些特点？7、试述RNA的种类及其主要功能。

第三章糖1、单糖的构型2、单糖聚合反应的化学键名称？3、常见的均多糖是哪四种？第四章脂类生物膜1、生物膜由哪些脂类化合物组成？它们共同的理化性质是什么？2、在动植物组织中，脂肪酸在组成和结构上有何特点？3、甘油磷酸酯类化合物在分子组成与结构上有何特点？在水中能形成怎样的结构？为什么？4、何谓生物膜？在结构上有何特点？5、生物膜流动镶嵌模型的主要论点是什么？6、生物膜有何重要的生理功能？第五章酶名词解释酶活性中心Km 酶原与酶原激活酶的特异性同工酶全酶酶的必需基团1、酶与催化剂相比有何异同？2、酶特异性的种类3、Km的生理意义4、酶的抑制作用有几种，各有何特点？5、金属离子作为酶的辅助因子的作用有哪些？6、什么是酶的别构调节？有何特点？7、何谓酶的共价修饰？有何特点？第六章维生素和辅酶1、维生素的概念与分类2、维生素与辅酶的关系3、了解常见的维生素缺乏症第七章糖代谢名词解释糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径、糖异生作用、糖原的合成作用、糖原异生问答题1.掌握糖酵解过程的能量计算。

食品分析思考题第一章绪论1.作为食品分析工作者应具备哪些方面的知识2.要想得到正确的分析结果，需要正确实施哪些步骤3.选用合适的分析方法需要考虑哪些因素比较国家标准、国际标准和国际先进标准之间的关系与有效性。

第二章食品样品的采集与处理1.采样之前应做哪些准备如何才能做到正确采样2.了解样品的分类及采样时应注意的问题。

3.为什么要对样品进行预处理选择预处理方法的原则是什么4.常用的样品预处理方法有哪些各有什么优缺点第三章食品的感官检验1.说明感官检验的特点，感官检验有哪些类型2.简述感官检验实验室应有哪些功能和要求3.如何选择、培训和考核感官检验评价员感官检验评价员应具备哪些基本条件4.常用的感官检验方法有哪几大类各类方法的特点和适用范围是什么5.举例说明各类感官检验方法的应用和数据处理方法。

第四章食品的物理检测法1.简述密度瓶法测定样液相对密度的基本原理试说明密度瓶上的小帽起什么作用2.密度计的表面如果有油污会给密度的测定带来怎样的影响试用液体的表面张力作用原理进行分析。

3.简述阿贝折光仪利用反射光测定样液浓度的基本原理，试用其光路图表示之。

4.简述旋光法测定样液浓度的基本原理。

5.测定水及样液色度的意义。

6.黏度的测定方法有几种各有什么特点7.食品的物理性能主要包括哪些方面举例说明食品物性的量化与食品分析的关系。

第五章水分和水分活度的测定1.根据学习本章所掌握的测定水分的知识，指出下列各类食品水分测定的操作方法及要点：乳粉、淀粉、香料、谷类、干酪、肉类、果酱、糖果、笋、南瓜、面包和油脂。

2.为什么要采用标准化的方法测定水分含量3.在水分含量的分析中，采用真空干燥法比强制对流干燥法具有哪些优势。

4.在下列情况下，水分测定的结果是偏高还是偏低为什么烘箱干燥法：样品粉碎不充分；样品中含有较多的挥发性成分；脂肪的氧化；样品的吸湿性较强；美拉德反应；样品表面结了硬皮；装有样品的干燥器未密封好；干燥器中硅胶已受潮。

蛋⽩质化学作业-答案蛋⽩质化学作业⼀：名词解释：等电点：在某⼀种特定PH的溶液中，某物质以两性离⼦形式存在，所带的正负电荷总数相等，静电荷数为零，在电场中它即不向正极移动也不向负极移动，此时的PH值为该物质的等电点。

盐析和盐溶：蛋⽩质溶液中加⼊中性盐后，因盐的浓度不同可产⽣不同的反应。

低盐浓度时，随盐浓度的增加，蛋⽩质溶解度增加的现象，称为盐溶。

⽽⾼浓度中性盐可使蛋⽩质分⼦脱⽔并中和其电荷，从⽽使蛋⽩质从溶液中沉淀出来，称为盐析。

蛋⽩质变性：天然蛋⽩质分⼦由于受到物理或化学因素的影响使次级键断裂，引起天然构象的改变，导致其⽣物活性的丧失及⼀些理化性质的改变，但未引起肽键的断裂，这种现象称为蛋⽩质的变性。

结合蛋⽩：由简单蛋⽩质即只有氨基酸成分的蛋⽩质与⾮蛋⽩质组分结合⽽成，其⾮蛋⽩质组分通常称为辅基。

蛋⽩质亚基：是组成蛋⽩质四级结构最⼩的共价单位。

在具有四级机构的蛋⽩质中有三级机构的球蛋⽩称为亚基。

它可由⼀条肽链组成，也可由⼏条肽链通过⼆硫键和次级键连接在⼀起组成。

酰胺平⾯：肽键中C-N具有双键的性质，因⽽C-N不能⾃由旋转，这样使得与它相连的原⼦都固定在⼀个平⾯，这个平⾯就称为酰胺平⾯。

诱导契合：酶分⼦活性中⼼的结构原来并⾮和底物的结构互相吻合，但酶的活性中⼼是亲性的⽽⾮刚性的，当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中⼼的构象发⽣相应的变化，其上有关的各个集团达到正确的排列和定向，因⽽使酶和底物契合⽽结合成中间络合物，并引起底物发⽣反应。

反应结束当产物从原酶上脱落下来后，酶的活性中⼼有恢复了原来的构象。

⼆：判断题：2题对，其余错三：填空题：1. ⾊氨酸、酪氨酸2. ①⼆硫键②疏⽔键③范得华⼒3. ①协同②变构4. ①α--氨基②α-羧基③侧链可解离基团四：选择题：（1）：1；（2）：3；（3）：2五：问答题：1，什么叫蛋⽩质的⼀级、⼆级、三级、四级结构？维持以上各层次结构的作⽤⼒有哪些？蛋⽩质⼀级结构：由氨基酸在多肽链中的数⽬、类型和顺序所描述的多肽链的基本结构。

蛋白质1. 蛋白质有哪些生理功能？1）构成人体组织和器官2）构成重要的活性物质，调节生理功能3）构成遗传基因的物质基础4）维持体内水盐平衡、酸解代谢5）运送营养物质6）在碳水化合物摄入缺乏时，蛋白质是能量和葡萄糖的供体7）肽类的特殊生理功能：参与机体免疫调节、促进矿物质吸收2. 几种蛋白酶原的激活剂？HCL 、肠激酶、糜蛋白酶3. 什么是必需氨基酸（条件必需氨基酸）？包括哪几种？它们对合理利用蛋白质有哪些作用？（1）必需氨基酸（essential amino acid ）：是指人体内不能合成 或合成速度不能满足机体需要，必须从食物中直接获得的氨基酸。

（2）苏氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、缬氨酸 赖氨酸、蛋氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、组氨酸（3）① 合成组织蛋白质② 转变为酶、激素、抗体、 肌酸等含氮物质③ 转变为碳水化合物和脂肪④ 氧化成二氧化碳和水及尿素，产生能量。

4 什么是限制性氨基酸？生物价？氨基酸评分？它们之间有何联系？（1）限制性氨基酸：食物蛋白质中，按照人体的需要及其比例关系相对不足的氨基酸（2）生物价：评价食物蛋白质营养价值常用方法，为机体的氮储留量与氮吸收量之比。

生物价的值越高，表明其被机体利用营养价值常用方法；生物价的值越高，表明其被机体利用程度越高，最大值为100。

生物价=储留氮吸收氮x100％ 吸收氮=食物氮-（粪氮-粪代谢氮） 储留氮 =吸收氮-（尿氮-尿内源性氮）（3）是用被测食物蛋白质的必需氨基酸评分模式与推荐的理想模式（或参考蛋白模式）进行比较，因此是反映蛋白质构成和利用的关系。

氨基酸评分= 被测蛋白质每克氮 或蛋白质 中氨基酸量 理想模式或参考蛋白质中每克氮 或蛋白质 中（4）5. 什么是氨基酸模式？蛋白质中各种必需氨基酸的构成比例。

6. 什么是正氮平衡（氮平衡）、蛋白质的互补作用和半完全蛋白质？（1）摄入蛋白质的量和排出蛋白质的量之间的关系。

正氮平衡：摄入量＞排出量（2）为提高蛋白质的营养价值，往往将两种或两种以上的食物混合食用，从而达到以多补少，提高膳食蛋白质营养价值的目的；不同食物间相互补充其必需氨基酸不足的作用.（3）有些食物蛋白质中虽然含有种类齐全的必需氨基酸，但是氨基酸模式与人体蛋白质氨基酸模式差异较大，其中一种或几种必须氨基酸相对含量较低，导致其他的必需氨基酸在体内不能被充分利用而浪费，造成蛋白质营养价值降低；虽可维持生命，但不能促进生长发育。

《食品营养学》教学思考题第1章绪论一、概念（1）营养：指机体通过摄取食物，经过体内消化、吸收和代谢，利用食物中对身体有益的物质作为构建机体组织器官、满足生理功能和体力活动需要的过程。

（2）营养素(nutrients) 营养素指具有营养功能的物质，包括蛋白质、脂类、碳水化合物、维生素、矿物质、水6大类。

（3）营养价值：营养价值指食物中营养素及能量满足人体需要的程度。

（4）膳食营养素参考摄入量(dietary reference intakes，DRIs) 这是指一组每日平均膳食营养素摄入量的参考值，包括平均需要量、推荐摄入量、适宜摄入量、可耐受最高摄入量4项指标。

第2章食物的体内过程一、概念（1）吸收：食物经消化后，所形成的小分子物质通过消化道黏膜进入血液或淋巴的过程．称为吸收。

（2）消化：人体的消化系统将摄入的食物分解为小分子物质的过程称为消化。

二、教学思考题1、胆汁在消化过程中有何作用?答：胆汁的作用：①胆盐可激活胰脂肪酶，使后者催化脂肪分解的作用加速。

②胆汁中的胆盐，胆固醇和卵磷脂等都可作为乳化剂，使脂肪乳化呈细小的微粒，增加胰脂肪酶的作用面积，使其对脂肪的分解作用大大加速。

③胆盐与脂肪的分解产物如游离脂肪酸、甘油一酯等结合成水溶性复合物，促进脂肪的吸收。

④通过促进脂肪的吸收，间接帮助脂溶性维生素的吸收。

⑤胆汁酸盐具有抑菌作用，可以控制肠道微生物的异常繁殖。

胆汁是体内胆固醇排出体外的主要途径。

2、简述蛋白质的消化吸收过程。

答：蛋白质的消化蛋白质的消化自胃中开始。

胃内分解蛋白质的酶主要是胃蛋白酶。

胃蛋白酶主要水解含芳香族氨基酸、蛋氨酸、亮氨酸等氨基酸残基的蛋白质，把蛋白质分解为多肽：但由于胃蛋白酶的消化作用较弱，且食物在胃内停留的时间不是很长，所以蛋白质在胃中的消化很不完全。

食糜自胃中进入小肠后，蛋白质的不完全水解产物再经胰液中蛋白酶的作用，被分解为游离氨基酸和寡肽，其中1／3为游离氨基酸，2／3为寡肽。

生物化学实验思考题生物化学实验考试试题细胞破碎1 常用的细胞破碎的方法有哪些？机械法：研磨，高速捣碎机；物理法：反复冻溶，超声波破碎，压榨法；化学与生物化学法：自溶，溶胀法，酶解法，有机溶剂处理。

2 有机溶剂法破碎细胞原理，常用的有机溶剂有哪些？有机溶剂溶解细胞壁并使之失稳。

比如笨、甲苯、氯仿、二甲苯及高级醇等3 酶法破碎细胞原理：酶分解作用4反复冻融法破碎细胞原理：通过反复将细胞放在低温下突然冷却和室温下融化达到破壁作用层析技术1.什么叫层析技术？层析技术是利用混合物中各组分理化性质的差别（分子亲和力、吸附力、分子的形状和大小、分配系数等），使各组分以不同程度分布在两个相，其中一个是固定相，另一个是流动相，从而使各组分以不同速度移动而使其分离的方法。

2、按层析过程的机理，层析法分哪几类？按操作形式不同又分哪三类？根据分离的原理不同分类，层析主要可以分为吸附层析、分配层析、凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。

按操作形式不同又分层析可以分为纸层析、薄层层析和柱层析。

3.指出常用层析技术的应用范围。

凝胶层析法：⑴脱盐；⑵用于分离提纯；⑶测定高分子物质的分子量；⑷高分子溶液的浓缩离子交换层析法：主要用于分离氨基酸、多肽及蛋白质，也可用于分离核酸、核苷酸及其它带电荷的生物分子高效液相层析法：⑴液-固吸附层析；⑵液-液分配层析；⑶离子交换层析4.SephadexG-100凝胶柱层析分离蛋白质原理是什么？大小不同的分子经过的路线长短不同而达到分离作用。

5.用Sephadex G25脱盐时蛋白质和盐哪个先出峰？蛋白质6.相对分子量为8万和10万的蛋白质能否在SephadexG-75柱中分开？为什么？不能,分子量差距太小。

7.将分子量分别为a（90 000）、b（45 000）、c（110 000）的三种蛋白质混合溶液进行凝胶过滤层析，正常情况下，将它们按被洗脱下来的先后排序。

c、a、b8.离子交换层析与凝胶过滤哪种分辨率高？离子交换层析较高。

生物化学思考题一、1.氨基酸的等电点（pI）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH叫氨基酸的等电点（pI）。

2.蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中，某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

3. 蛋白质的等电点：在某一pH的溶液中，蛋白质解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH叫蛋白质的等电点（pI）。

4. 蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质变性。

5．核酸的变性：在某些理化因素作用下，核酸分子中的氢键断裂，双螺旋结构松散分开，理化性质改变，失去原有的生物学活性。

6．解链温度、熔解温度或Tm：DNA的变性从开始解链到完全解链，是在一个相当窄的温度内完成的。

在这一范围内，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度。

由于这一现象和结晶体的融解过程类似，又称融解温度。

7. 同工酶：是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

8. 酶的活性中心：与酶的活性密切相关一些化学基团在一级结构上可能相距甚远，但在空间结构上相互靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异的结合并将底物转化为产物。

这一区域称为酶的活性中心或活性部位。

9. 酶的竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶的底物结构相似，可与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合成中间产物。

这种抑制作用叫竞争性抑制作用。

10. 变构调节：某些物质能以非共价键形式与酶活性中心以外特定部位结合，使酶蛋白分子构象发生改变，从而改变酶的活性。

11. 化学修饰：某些酶分子上的一些基团，受其它酶的催化发生共价化学变化，从而导致酶活性的变化。

12. 酶原的激活：酶原向酶的转化过程称为酶原的激活，酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。